epsina – Para Que Sirve: Función y Estructura de

Esta Enzima Proteolítica

Definición: La pepsina es una enzima proteolítica
que descompone las proteínas en péptidos.
Fue descubierta por el fisiólogo alemán Theodor Schwann, en 1836. En
1930, fue aislada en forma cristalina por John H. Northrop, del Instituto
Rockefeller de Investigación Médica.

El revestimiento del estómago humano tiene millones de glándulas

gástricas. Después de cada comida, estas glándulas realizan la función
vital de secreción del jugo gástrico. Se encuentran diferentes tipos de
células dentro de estas glándulas.
Estos incluyen las células parietales, las células principales, las células
secretoras de moco y las células secretoras de hormonas.

Las células parietales secretan ácido clorhídrico y factor intrínseco,

mientras que las células secretoras de moco secretan mucina. Las
células principales producen y secretan pepsinógeno, que es el precursor
de la enzima proteolítica pepsina.

Debe tenerse en cuenta que las células secretoras de hormonas en el

estómago estimulan las glándulas gástricas para secretar el jugo
gástrico.

Después de la ingestión de alimentos y su llegada al estómago, el nervio

vago envía señales que estimulan la liberación de gastrina en el torrente
sanguíneo.

Una vez que entra en contacto con las glándulas gástricas en el

estómago, desencadena la secreción de jugo gástrico, que comprende
ácido clorhídrico, moco y enzimas digestivas como renina y pepsina.

Función

La pepsina, la quimotripsina y la tripsina se clasifican en la categoría de

enzimas proteolíticas. Estas enzimas están involucradas en la hidrólisis
de proteínas en péptidos y aminoácidos al descomponerlas en enlaces
peptídicos.

La pepsina es bastante efectiva en la descomposición de enlaces

peptídicos en el caso de aminoácidos como la fenilalanina, el triptófano y
la tirosina.

La pepsina se secreta en forma de pepsinógeno, que es un zimógeno

(proenzima o un precursor inactivo).

Es la liberación de ácido clorhídrico por las células parietales en el

revestimiento del estómago lo que hace que el pepsinógeno precursor
inactivo cambie a la forma activa de pepsina. El ácido clorhídrico ayuda a
mantener la acidez óptima (pH 1-3) para la función de la pepsina.

En el estómago, las moléculas de pepsinógeno se digieren entre sí

parcialmente, eliminando así los segmentos de las cadenas
polipeptídicas y convirtiendo el pepsinógeno en pepsina.

La pepsina rompe los enlaces peptídicos entre los aminoácidos con las
cadenas laterales hidrofóbicas en el medio de los polipéptidos. Por lo
tanto, cambia los polipéptidos largos en polipéptidos cortos.

El proceso de conversión de proteínas en peptonas se puede lograr con

la ayuda de pepsina preparada comercialmente. Una de las aplicaciones
de pepsina se encuentra en la industria alimentaria, donde la enzima se
utiliza para cuajar leche en la fabricación de queso.

También podría usarse para procesar proteína de soja y gelatina, a fin de

impartirles una calidad de batido. Se puede usar para la preparación de
hidrolizados de proteínas animales y vegetales que se pueden usar como
agentes aromatizantes en alimentos o bebidas.

En la química de los alimentos, la pepsina se puede usar para evaluar la

digestibilidad de las proteínas. La pepsina fue históricamente un aditivo
de la goma de mascar marca Beemans por el Dr. Edward E. Beeman.

En la industria del cuero, se utiliza para eliminar los restos de tejido y

cabello de las pieles y suavizarlas. También se usa en el análisis de
laboratorio de varias proteínas.

Estructura

Básicamente, las proteínas son polímeros grandes unidos por enlaces

peptídicos. El enlace peptídico es un enlace amida que se une al grupo
amino de un aminoácido al grupo carboxilo de otro.

Las proteínas comprenden varios tipos de aminoácidos, con la diferencia

en la naturaleza química de la cadena lateral. Cuando muchos
aminoácidos se unen de esta manera, conduce a la formación de un
péptido.

Los polipéptidos se forman cuando cientos de aminoácidos se unen de

esta manera. En el caso de las proteínas, una o más cadenas
polipeptídicas se mantienen juntas mediante interacciones no covalentes.

Tienen un extremo N, donde el grupo amino del aminoácido final está

desvinculado, y un extremo C, donde el grupo carboxilo del aminoácido
final está desvinculado.
El pepsinógeno tiene 44 aminoácidos adicionales en su extremo N-
terminal. Durante la transformación del pepsinógeno en pepsina, se
liberan estos 44 aminoácidos.

Mientras que la pepsina tiene menos residuos de aminoácidos básicos,

tiene 44 residuos ácidos. Esta es la razón por la cual permanece estable
a un pH extremadamente bajo.

Para evitar la autodigestión, las pepsinas deben almacenarse a

temperaturas muy bajas que oscilan entre -80 ° C y -20 ° C.

La pepsina hidroliza los enlaces peptídicos de las proteínas,

descomponiéndolas en fragmentos polipeptídicos más pequeños. Es
activo en las condiciones ácidas que proporciona la presencia de jugo
gástrico en el estómago.

El pH bajo del estómago se debe a la secreción de HCl por las glándulas

gástricas. La fuerte acidez del estómago desnaturaliza las proteínas de
los alimentos ingeridos, lo que aumenta la exposición de los enlaces
peptídicos de la proteína.

La pepsina funciona mejor con la acidez del jugo gástrico normal, que
tiene un pH que oscila entre 1.5 y 2.5. Debe notarse que la reacción para
la conversión de pepsinógeno en pepsina requiere un valor de pH de
menos de 5. La pepsina no es efectiva en el intestino, ya que los ácidos
gástricos están neutralizados, con un valor de pH de 7.

Los impulsos del nervio vago, así como la secreción de gastrina y

hormonas de secretina estimulan la liberación de pepsinógeno en el
estómago, donde se mezcla con ácido clorhídrico y se convierte
rápidamente en la enzima pepsina.

Debe notarse que la pepsina solo está involucrada en la degradación

parcial de las proteínas. El sitio principal de la digestión de proteínas es
el intestino, donde la tripsina, la quimotripsina (secretada por el
páncreas) y otras trabajan en la digestión de las proteínas,
descomponiéndolas en péptidos, que a su vez se convierten en
aminoácidos.