3.2.1.11 AntologíaBioq.I QFB 2021

Benemérita Universidad Autónoma de Puebla
Vicerrectoría de Docencia
Dirección General de Educación Superior
Facultad de Ciencias Químicas
LICENCIATURA EN QUÍMICO FARMACOBIÓLOGO
AREA: CIENCIAS NATURALES

(Bioquímica – Alimentos)
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA I (MOLECULAR) SEM
CÓDIGO:QFBS022
CRÉDITOS: 7
FECHA: ENERO 2019
Bioquímica I
(Molecular)
1
NIVEL EDUCATIVO: Licenciatura

NOMBRE DEL PROGRAMA
Licenciatura en Químico Farmacobiólogo
EDUCATIVO:
MODALIDAD ACADÉMICA: Presencial
NOMBRE DE LA ASIGNATURA: BIOQUÍMICA I (MOLECULAR)
UBICACIÓN: Nivel Básico
CORRELACIÓN:
Química Analítica Básica, Química Orgánica I
– ASIGNATURAS PRECEDENTES:
(Paralela)
– ASIGNATURAS
Bioquímica II, Bromatología, Biotecnología
CONSECUENTES:
– CONOCIMIENTOS Química Analítica Básica, Química Orgánica
Responsabilidad, puntualidad, trabajo en
– HABILIDADES Y ACTITUDES
equipo
Tolerancia hacia los compañeros, interés por
– VALORES PREVIOS: los compañeros y la asignatura, compromiso
con la que será su profesión
CARGA HORARIA DEL ESTUDIANTE
HORAS POR
PERIODO NUMERO DE
CONCEPTO
(PERIODO = 16 CREDITOS
SEMANAS)
96
HORAS TEORIA Y PRÁCTICA. (4 HT/Semana = 72 6
2 HP/Semana = 36
HORAS DE PRÁCTICA PROFESIONAL 0 0
CRÍTICA.
HORAS DE TRABAJO INDEPENDIENTE. 0 0
TOTAL 108 6
Bioquímica I
(Molecular)
2
3.- REVISIONES Y ACTUALIZACIONES
D. C. Patricia Aguilar Alonso

D. C. Raúl Ávila Sosa Sánchez
M. C. Rosa Ma. Dávila Márquez
M. C. Gonzalo A. Flores Mendoza
M.C. Leticia García Albarrán
M. C. Francisco González Salomé
Autores: M. C. Martín Lazcano Hernández
M. C. Armando Mena Contla
D. C. Laura Morales Lara
D. C. Addí Rhode Navarro Cruz
D. C. Ivonne Pérez Xochipa
M. C. Eustoquia Ramos Ramírez
Q.F.B. Obdulia Vera López
Fecha de diseño: JUNIO 2010
Fecha de la última actualización: NOVIEMBRE 2016
Fecha de aprobación por parte de la
NOVIEMBRE 2016
academia de área
Fecha de aprobación por parte de
NOVIEMBRE 2016
CDESCUA
Fecha de revisión del Secretario
NOVIEMBRE 2016
Académico
D. C. Patricia Aguilar Alonso
M. C. Raúl Ávila Sosa Sánchez
M. C. Rosa Ma. Dávila Márquez
M. C. Gonzalo A. Flores Mendoza
M.C. Leticia García Albarrán
M. C. Francisco González Salomé
M. C. Martín Lazcano Hernández
Revisores M. C. Armando Mena Contla
M. C. Laura Morales Lara
D. C. Addí Rhode Navarro Cruz
M.C. Nohemi Melgoza Palma
M. C. Ivonne Pérez Xochipa
M. C. Eustoquia Ramos Ramírez
D.C. Sandra Luz Cabrera Hilerio
Q.F.B. Obdulia Vera López
Se adecuó al formato solicitado por la DGES
Sinopsis de la revisión y/o
incorporando la aportación de los ejes
actualización:
transversales a esta asignatura.
Bioquímica I
(Molecular)
3
PRESENTACIÓN
Este Curso introduce al alumno al estudio químico de las moléculas que están
presentes en un organismo, formando, a partir de pequeñas estructuras otras más
complejas que obedecen leyes fisicoquímicas al igual que cualquier molécula presente en la
naturaleza.
Se estudian moléculas como los aminoácidos, su comportamiento químico y su
función como predecesores de proteínas, estas últimas, importantes por la gran variedad de
funciones que desempeñan y en particular como catalizadores biológicos que permiten la
realización de reacciones que mantienen vivo a un organismo.
Otras moléculas importantes a estudiar serán, las responsables del transporte de
energía en los organismos y finalmente se estudiarán a los carbohidratos desde su aspecto
químico.
Todos estos conocimientos permitirán el estudio funcional de las moléculas y sus
interacciones en un organismo, aspectos que se abordarán en la Bioquímica II.
El estudio de las moléculas desde el punto de vista bioquímico tiene aplicación en
materias como la Inmunología, Microbiología, Bacteriología, Fisiología, y Bromatología por
citar algunas.
5. PROPÓSITO:
El alumno examina los principales conceptos de Bioquímica molecular

mediante el análisis de las características de las biomoléculas que están
presentes en los seres vivos para reconocer su importancia en los procesos
biológicos. Desarrolla cualidades positivas hacia el trabajo en equipo, y valora
la importancia de éste a través de la convivencia con sus compañeros y
profesor, para desempeñarse con éxito profesional con una formación integral
con sentido ético, sustentabilidad con el medio ambiente y con
responsabilidad social, cumpliendo así con su perfil de egreso universitario y
de la licenciatura.
Bioquímica I
(Molecular)
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6. COMPETENCIAS PROFESIONALES:
1. Examina la importancia de la Bioquímica a través del análisis de las ciencias con las
cuales se relaciona para comprender diversas áreas de las ciencias químico biológicas
y su aplicación en química clínica, farmacia, alimentos entre otras.
2. Analiza el comportamiento de los aminoácidos mediante la identificación de las
características anfotéricas, reacciones y los métodos con los que pueden ser separados
e identificados, para explicar la función de péptidos y proteínas.
3. Integra los conceptos fisicoquímicos que afectan a las proteínas y enzimas, mediante
el conocimiento de los diferentes factores que influyen en su estabilidad, para aplicar
las técnicas adecuadas en su purificación, y explicar el papel de las enzimas en el
metabolismo celular.
4. Valora el papel de los carbohidratos en los organismos, mediante el análisis de sus
características químicas y reacciones, para describir sus funciones como fuente de
energía celular.
5. Estima la relevancia de los lípidos y ácidos nucleicos a través del análisis de sus
características estructurales, para describir sus funciones en los organismos.
METODOLOGÍA
Este curso se fundamenta en el enfoque participativo, propositivo y autoevaluativo
requerido en cualquier proceso de enseñanza - aprendizaje donde los involucrados de este
evento (facilitador y alumnos) tienen la misma responsabilidad para alcanzar el éxito en la
tarea.
Se contará con el apoyo de lectura de artículos y discusión de los mismos, tareas e
investigaciones de temas relacionados.
Para el óptimo aprovechamiento de los participantes y una mejor dinámica de
trabajo se espera de los asistentes: Puntualidad, atención, participación y aportación, todo
en un marco de respeto.
BIBLIOGRAFÍA
• BOHINSKY, R.C. Bioquímica. 5ª Edición. E.U.A. Addison - Wesley Iberoamericana, S.
A.
• LEHNINGER, A. L. Bioquímica 2ª Edición España (Barcelona) Ediciones Omega S.A.
• RAWN, J.D. Bioquímica Tomos I y II 1ª Edición Mc. Graw Hill Interamericana de
España
• STRYER L. Bioquímica 3ª Edición España Editorial Reverté, S .A.
• HERRERA, E. Bioquímica 1ª Edición España Interamericana, S. A.
• HORTON, MORAN, OCHS, RAWN, SCRIMGEOUR. Bioquímica 1ª Edición México
Prentice Hall Hispanoamericana, S.A.
• MATHEWS, VAN HOLDE. Bioquímica Mc. Graw Hill Interamericana
Bioquímica I
(Molecular)
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CRITERIOS DE EVALUACIÓN
CRITERIOS PORCENTAJE
Realizará y aprobará las La calificación obtenida en el laboratorio representa 20% de
prácticas de LABORATORIO su calificación final además de conferir el derecho a ser
con una calificación mínima evaluado globalmente en la asignatura, el 80% restante se
de 7.0 (cada práctica contiene conforma con actividades realizadas en la teoría.
un objetivo específico que
implica la aplicación de la
teoría y/o actividad a realizar)
TEORÍA 80%
Exámenes Realizar y aprobar exámenes parciales referentes a la
teoría, con una calificación mínima de 7.0; El promedio de
sus calificaciones representa el 50% de su evaluación
Trabajos de investigación Realizar trabajos de investigación complementarios a los
temas tratados en clase, representa el 10% de su
evaluación
Seminarios Presentar y discutir en forma grupal en clase permitirá
contrastar la información obtenida por cada equipo,
representa el 10% de su evaluación
Participación activa Participar en clase mediante preguntas y/o respuestas
relacionadas con el tema expuesto, representa el 10% de
su evaluación
Elaboración de modelos Elaborar y presentar en una exposición modelos
relacionados con la unidad estudiada, representa el 10% de
su evaluación.
Tareas Realizar ejercicios relacionados con la unidad estudiada,
representa el 10% de su evaluación
Búsqueda de datos en Presentar información obtenida y seleccionada de la web,
Internet representa 10% de su evaluación
Discusión de artículos Leer y discutir artículos referentes a los temas del curso
(proporcionados por el profesor o propuestos por los
alumnos), representa el 10% de su evaluación
Autoevaluación Reflexionar de forma crítica sobre su desempeño,
representa 10% de su evaluación
Los porcentajes de las actividades realizadas desde el punto 2 son acordadas por el
facilitador y los alumnos al inicio del curso haciendo que la suma sea 100% que
después se considera como el 80% de la teoría
Bioquímica I
(Molecular)
6
BUAP: Facultad de Ciencias Químicas
Departamento: Bioquímica – Alimentos
CONTENIDO TEMÁTICO
OBJETIVO
UNIDAD CONTENIDO TEMÁTICO
ESPECÍFICO
• Los alumnos definirán
UNIDAD I Bioquímica y relacionarán a
esta con los diferentes campos
ESTUDIO Y científicos en que se aplica,
RELACIONES ejemplificando cada relación
DE LA A) Definición de
establecida.
BIOQUÍMICA • Los alumnos relacionarán a los Bioquímica
bioelementos con las diferentes B) Aplicación de la
biomoléculas que forman;
asociando a los diferentes Bioquímica
(4 HORAS)
componentes celulares con su C) Estructura y función
función de manera inequívoca.
• Los alumnos explicarán celular
basándose en las propiedades D) El agua y su función
fisicoquímicas del agua, la
importancia de esta en los biológica
organismos vivos con precisión
INTRODUCCIÓN
La Bioquímica es una ciencia relativamente joven que se inicia como tal a fines del siglo XIX,
etimológicamente significa "Química de la vida", término que a primera vista no proporciona una
visión clara de su campo de estudio, en los siguientes párrafos se presenta un panorama
general de este, su importancia y relación con otras áreas del conocimiento humano.
En la definición etimológica señalamos que la ciencia que nos ocupa estudia la Química de la
Vida, esto nos conduce a una pregunta ¿Qué es la vida?
La vida ha sido definida siempre en términos de algunas propiedades que presentan los
organismos vivos, como son: el crecimiento, el desplazamiento, la irritabilidad, la reproducción,
etc. Sin embargo hay materia no viva que presenta alguna de estas propiedades, por ejemplo,
los cristales crecen. Es pues fácil observar la dificultad de definir a la vida y sin embargo, todos
diferenciamos a un ser vivo de uno no vivo, aún más sabemos que el término "vivo" involucra
una serie de fenómenos complejos asociados a todos los organismos que existen. El tratar de
estudiar los fenómenos que presenta cada organismo en particular significa un reto enorme y a
veces infructuoso, el problema se simplifica al observar que existen características
fundamentales que comparten los organismos más sencillos con aquellos más complejos la
Bioquímica I
(Molecular)
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primera; el hecho de estar formados por células (estructuras independientes que poseen todas
las propiedades de la vida), segundo que en las células existen un grupo reducido de moléculas
que desempeñan en conjunto las funciones propias de la célula. Por lo tanto, si queremos
comprender que es la vida debemos comprender las bases moleculares de las actividades
celulares.
CARACTERÍSTICAS DE LA MATERIA VIVA
Los seres vivos están formados por moléculas inanimadas que cumplen las mismas leyes
físicas y químicas que cualquier otra molécula, sin embargo presentan atributos especiales que
les permiten mantener el estado de vida y que se presentan a continuación.
1. Es compleja pero con un alto grado de organización

El atributo más sobresaliente de los seres vivos es, quizá, su complejidad y su alto grado de
organización. Poseen estructuras internas intrincadas, que contienen muchas clases de
moléculas complejas. Se presentan, además, en una variedad asombrosa de especies
diferentes. Por contraste, la materia inanimada de su entorno, representada por el suelo, el
agua y las rocas, está constituida, habitualmente, por mezclas casuales de compuestos
químicos sencillos, y su organización estructural es más bien escasa
2. Cada componente tiene una función específica
En segundo lugar, cada una de las partes componentes de un organismo vivo cumple un
propósito o función específicos. Ello es cierto, no solamente en lo referente a estructuras
intracelulares, tales como el núcleo y la membrana celular, sino también para los compuestos
químicos individuales de la célula, como son los lípidos, las proteínas y los ácidos nucleicos. En
los organismos vivos, es completamente legítimo preguntarse, cual es la función de una
molécula determinada. En cambio, carece de sentido plantear dicha pregunta en relación a la
materia inerte.
3. Extrae y transforma la energía del entorno para realizar sus funciones vitales
En tercer lugar, los organismos vivos poseen la capacidad de extraer y transformar la energía
de su entorno, que utilizan, juntamente con materia primas sencillas, para construir y mantener
sus propias e intrincadas estructuras. Pueden realizar, además, otras formas de trabajo útil,
como por ejemplo, el esfuerzo mecánico de la locomoción. La materia inanimada no posee esta
capacidad de emplear la energía externa para mantener su propia organización estructural. De
Bioquímica I
(Molecular)
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hecho, habitualmente, se degrada a un estado más desordenado cuando absorbe energía
externa, ya sea en forma de calor o de luz.
4. Forma réplicas exactas de sí misma
El atributo más extraordinario de los organismos vivos, es su capacidad de producir una réplica
exacta de sí mismos, propiedad que puede considerarse como la quinta esencia de la vida. El
conjunto de la materia inanimada que nos es familiar, no muestra la capacidad de reproducirse,
de generación en generación, en formas idénticas en masa, forma y estructura interna.
¿Cómo es que la materia viva se diferencia, de un modo tan radical, de la inerte, que también
está constituida por la misma clase de moléculas inanimadas?
¿Por qué los organismos vivos son algo más que la suma de sus partes inanimadas?
La Bioquímica tiene como finalidad determinar de qué manera el conjunto de moléculas

que integran a una célula interactúan para mantener el estado de vida.
Las moléculas que forman a los seres vivos además de obedecer los principios químicos y
físicos conocidos, se rigen por una serie de principios a los que colectivamente se les denomina
lógica molecular de la vida:
1.- En la organización molecular de la célula, existe una simplicidad fundamental

Al revisar la tabla periódica de los elementos, es notorio que no todos forman parte de los
organismos ¿por qué? Si consideramos la propuesta del origen de la vida presentada por
Oparin, los elementos que forman a los organismos debieron cumplir algunas características
para formar parte de los mismos; a saber: a) Ser los más abundantes, b) Tener estabilidad
nuclear y c) Al reaccionar formar moléculas muy estables e hidrófilas. Sólo los elementos que
cumplieron estas cualidades forman hoy día parte de los organismos y son los siguientes.
Bioquímica I
(Molecular)
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CLASIFICACIÓN DE LOS BIOELEMENTOS POR SU PRESENCIA Y CANTIDAD EN LOS

ORGANISMOS
Presentes en todos los organismos
Bioelementos Iones
O2 Na+
C K+
Principales
Trazas
H2 2 - 60 % Mg+2 0.02 -0.1 %
N2 Ca+2
P Cl-
Trazas
S
Mn+2
Fe+2
Ultratraza
Co+2 Menos del 0.001 %
Cu+2
Zn+2
Presentes en algunos organismos
B Al Si V Mo I Ni Cr F Se Sn As
Ultratraza
Bioquímica I
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CARACTERÍSTICAS DE LOS BIOELEMENTOS PRINCIPALES

(C, N2, H2, O2)
1. Forman enlaces covalentes

2. Originan una gran variedad de moléculas estables dado que son elementos muy ligeros y
esto hace que los enlaces sean muy fuertes
3. Los átomos de carbono unidos covalentemente forman el esqueleto de gran variedad de
moléculas orgánicas
4. Los compuestos de carbono de los organismos vivos están relativamente reducidos
5. Las moléculas orgánicas de la materia viva son ricas en energía
6. La combinación de S, C, N2, O2, H2, origina diferentes grupos funcionales.
GRUPOS FUNCIONALES PRESENTES EN LAS BIOMOLÉCULAS
H H
H
R C H R C C H
R C OH ó R OH
H H
Alcanos Alquenos H
Alcohol
O O
R C ó R CHO R C ó R COOH R NH2 R SH
H OH Amina Tiol
Aldehido (Carbonilo) Ácido (Carboxilo)
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R COOH + R OH R C O R + H2O
Ácido Alcohol Éster

O
R COOH + R NH2 R C NH R + H2O
Ácido Amina Amida

O
R COOH + R SH R C S R + H2O
Ácido Tiol Tioéster
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2a ley 1a ley
termodinámica: termodinámica:
Entropía Energía se
transforma
2.- Los organismos vivos crean y

mantienen su ordenación
esencial a expensas de su
entorno al que hacen cada vez
más desordenado y caótico
Sistema
abierto
Estado
estacionario
3.- La célula viva es una máquina isotérmica

Las moléculas que forman a la célula son relativamente sensibles a cambios extremos de pH,
corrientes eléctricas y temperatura, por lo cual la célula es esencialmente isotérmica, además
no presenta variaciones de presión significativas de una región a otra, por esta razón, no puede
usar el calor como fuente de energía debido a que éste sólo puede transformarse en trabajo útil
a presión constante cuando va de una región con alta temperatura a otra más fría.
4.- La especificidad de las interacciones moleculares en la célula es el resultado de la
complementariedad estructural de las moléculas interactivas
Las respuestas de la célula ante necesidades específicas están determinadas por la interacción
o reacción entre las moléculas que la conforman tal es el caso de las reacciones entre enzimas
y sustratos o la respuesta a las hormonas.
Bioquímica I
(Molecular)
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5.- Las secuencias consecutivamente ligadas de las reacciones catalizadas enzimáticamente
proporcionan los medios para transferir la energía química desde los procesos que la liberan,
hasta los que la requieren
Las reacciones que realiza la célula para obtener energía están organizadas de forma
consecutiva y en cada una existe una enzima que la acelera; las reacciones de oxidación
liberan energía la cual es trasladada por un sistema molecular denominado ATP-ADP hasta las
reacciones donde se sintetizan moléculas necesarias para la célula.
6.- Las células son capaces de regular sus reacciones metabólicas y las biosíntesis de sus
enzimas para obtener el máximo de eficacia y de economía
7.- Los símbolos en los que se halla codificada la información genética en el DNA, son de
dimensiones sub-moleculares
Toda las características de una célula se mantienen codificadas en una molécula denominada
DNA quien a su vez está formada por pequeñas subunidades denominados nucleótidos.
Después de esta revisión, es necesario recordar la finalidad de la Bioquímica, lo que permitirá

explicar muchos procesos celulares y aún más, aplicar los conocimientos en diversas áreas,
para beneficio del hombre.
La Bioquímica tiene como finalidad determinar de que manera el conjunto de moléculas

que integran a una célula interactúan para mantener el estado de vida.
Bioquímica I
(Molecular)
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Podemos presentar ahora algunas de las áreas de investigación en Bioquímica.
1.- Analiza la ultraestructura de la célula para determinar sus componentes, su

ordenamiento y su relación para establecer su función.
2.- Determina la estructura química de los biopolímeros como proteínas y ácidos
nucléicos ya que apreciando la estructura de estos se puede establecer con mayor certeza su
función.
3.- Estudia la naturaleza de las reacciones catalizadas por enzimas, teniendo como
objetivos el saber de que manera participa la enzima y que factores pueden aumentar o reducir
la actividad enzimática.
4.- Investiga el metabolismo intermediario (total de reacciones que se realizan en un
organismo), con la finalidad de determinar cuales moléculas participan en una reacción
(incluyendo a las enzimas), los requerimientos especiales de cada reacción y la interrelación
que exista entre un conjunto o conjuntos de reacciones. En este campo existen subdivisiones
especializadas como la Bioenergética, la Biosíntesis de proteínas y ácidos nucléicos, y, los
mecanismos de control celular.
5.- El estudio de las bases moleculares de los fenómenos biológicos permite establecer
la participación de las moléculas y después explicar de que modo ésta participación se expresa
siempre de una manera única.
Es importante marcar que la Bioquímica no es una ciencia aislada ya que los conocimientos de
la humanidad han crecido tanto que muchas de las disciplinas científicas se han entrelazado
estableciéndose límites puramente convencionales, en este marco señalaremos algunas de las
ciencias con que se relaciona la Bioquímica: Biología, Química (Inorgánica y Orgánica), Física,
Fisicoquímica, Fisiología, Farmacología, Bromatología y otras.
Bioquímica I
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La Bioquímica es una ciencia con variadas aplicaciones de las cuales citaremos algunos
ejemplos:
I.- ÁREA DE LA SALUD
• Nutrición.- Determinando la clase y cantidad de nutrimentos requeridos en la

dieta
• Endocrinología.- Estableciendo la estructura y comportamiento de las
hormonas, ya que estas participan regulando el metabolismo intermediario
• Bioquímica Clínica.- El determinar los niveles de algunas moléculas
presentes en el organismo ayuda al establecimiento de un diagnóstico clínico,
por ejemplo al cuantificar algunas enzimas se sabe de la existencia de un
infarto al miocardio, la cuantificación de bilirrubina ayuda a detectar una
posible obstrucción biliar, y, la cuantificación de glucosa en sangre puede
ayudar a detectar alteraciones en el metabolismo de carbohidratos
• Microbiología.- Determinando las diferentes vías metabólicas de los
microorganismos, ya que el conocimiento de estas proporciona herramientas
claves para su identificación y manejo
• Farmacología.- Estableciendo la posible respuesta de un individuo ante a un
fármaco debida a la estructura del mismo
• Genética.- participando activamente en el estudio de la estructura y función
del material genético, así como la regulación en la expresión del mismo.
II ÁREA INDUSTRIAL
• Alimenticia.- En la conservación y/o elaboración de alimentos con un mayor

grado de aprovechamiento por el hombre
• Farmacéutica.- En el diseño y estabilidad de fármacos basándose en una
estructura.
III EN EL CAMPO
• Agricultura.- Estableciendo el desarrollo bioquímico de las plantas y

participando en la selección y uso apropiado de fertilizantes naturales o
químicos
• Ganadería.- Auxilia en la mejora del ganado productor de leche o carne
.
Bioquímica I
(Molecular)
16
AGUA
El agua es una sustancia que químicamente se formula como

H2O; es decir, que una molécula de agua se compone de dos
átomos de hidrógeno enlazados covalentemente a un átomo de
oxígeno.
Fue Henry Cavendish quien descubrió en 1781 que el agua es
una sustancia compuesta y no un elemento, como se pensaba
desde la Antigüedad. Los resultados de dicho descubrimiento
fueron desarrollados por Antoine Laurent de Lavoisier dando a
conocer que el agua estaba formada por oxígeno e hidrógeno.
Figura 1 Molécula de agua
En 1804, el químico francés Joseph Louis Gay-Lussac y el
naturalista y geógrafo alemán Alexander von Humboldt demostraron que el agua estaba
formada por dos volúmenes de hidrógeno por cada volumen de oxígeno (H2O). (Figura 1)
Las propiedades fisicoquímicas más notables del agua son:

• El agua es insípida e inodora en condiciones normales de presión y temperatura. El
color del agua varía según su estado: como líquido, puede parecer incolora en pequeñas
cantidades, aunque en el espectrógrafo se prueba que tiene un ligero tono azul verdoso.
El hielo también tiende al azul y en estado gaseoso (vapor de agua) es incolora
• El agua bloquea sólo ligeramente la radiación solar UV fuerte, permitiendo que las
plantas acuáticas absorban su energía.
• Ya que el oxígeno tiene una electronegatividad superior a la del hidrógeno, el agua es
una molécula polar. El oxígeno tiene una ligera carga negativa, mientras que los átomos
de hidrógenos tienen una carga ligeramente positiva del que resulta un fuerte momento
dipolar eléctrico. La interacción entre los diferentes dipolos eléctricos de una molécula
causa una atracción en red que explica el elevado índice de tensión superficial del agua.
• La fuerza de interacción de la tensión superficial del agua es la fuerza de Van der Waals
entre moléculas de agua. La aparente elasticidad causada por la tensión superficial
explica la formación de ondas capilares. A presión constante, el índice de tensión
superficial del agua disminuye al aumentar su temperatura. También tiene un alto valor
adhesivo gracias a su naturaleza polar.
Bioquímica I
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• La capilaridad se refiere a la tendencia del agua de moverse por un tubo estrecho en
contra de la fuerza de la gravedad. Esta propiedad es aprovechada por todas las plantas
vasculares, como los árboles.
• Otra fuerza muy importante que refuerza la unión entre moléculas de agua es el enlace
por puente de hidrógeno. (Figura 2)
Figura 2 Puentes de hidrógeno entre moléculas de agua
• El punto de ebullición del agua (y de cualquier otro líquido) está directamente

relacionado con la presión atmosférica. Por ejemplo, en la cima del Everest, el agua
hierve a unos 68º C, mientras que al nivel del mar este valor sube hasta 100ºC. Del
mismo modo, el agua cercana a fuentes geotérmicas puede alcanzar temperaturas de
cientos de grados centígrados y seguir siendo líquida. Su temperatura crítica es de
373,85 C (647,14ºK), su valor específico de fusión es de 0,334 kJ/g y su índice
específico de vaporización es de 2,23kJ/g.
• El agua es un disolvente muy potente, al que se ha catalogado como el disolvente casi
universal, y afecta a muchos tipos de sustancias distintas. Las sustancias que se
mezclan y se disuelven bien en agua —como las sales, azúcares, ácidos, álcalis, y
algunos gases — son llamadas hidrófilas, mientras que las que no combinan bien con el
agua —como lípidos y grasas— se denominan sustancias hidrofóbicas. Todos los
componentes principales de las células: proteínas, DNA y polisacáridos se disuelven en
agua. (Figuras 3 y 4)
Bioquímica I
(Molecular)
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Figura 3 Disolución de una sal Figura 4 Arreglo del agua alrededor

de una molécula no polar
• El agua es miscible con muchos líquidos, como el etanol, y en cualquier proporción,

formando un líquido homogéneo. Por otra parte, los aceites son inmiscibles con el agua,
y forman capas de variable densidad sobre la superficie del agua. Como cualquier gas,
el vapor de agua es miscible completamente con el aire.
• El agua pura tiene una conductividad eléctrica relativamente baja, pero ese valor se
incrementa significativamente con la disolución de una pequeña cantidad de material
iónico, como el cloruro de sodio.
• El agua tiene el segundo índice más alto de capacidad calorífica específica —sólo por
detrás del amoníaco— así como una elevada entalpía de vaporización (40.65 kJ/mol);
ambos factores se deben al enlace de hidrógeno entre moléculas. Estas dos inusuales
propiedades son las que hacen que el agua "modere" las temperaturas terrestres,
reconduciendo grandes variaciones de energía.
• La densidad del agua líquida es muy estable y varía poco con los cambios de
temperatura y presión. A la presión normal (1 atmósfera), el agua líquida tiene una
mínima densidad (0,958 kg/L) a los 100 C. Al bajar la temperatura, aumenta la densidad
(por ejemplo, a 90°C tiene 0,965 kg/L) y ese aumento es constante hasta llegar a los
3,8°C donde alcanza una densidad de 1 kg/L. Esa temperatura (3,8°C) representa un
punto de inflexión y es cuando alcanza su máxima densidad (a la presión mencionada).
A partir de ese punto, al bajar la temperatura, la densidad comienza a disminuir, aunque
muy lentamente (casi nada en la práctica), hasta que a los 0° disminuye hasta 0,9999
kg/L. Cuando pasa al estado sólido (a 0°C), ocurre una brusca disminución de la
densidad pasando de 0,9999 kg/L a 0,917 kg/L. (Figura 5)
Bioquímica I
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(a)
Figura 5 Agua en estado sólido (a) y líquido (b)
HIPOTESIS: Tanto el agua fluida como el hielo son cuerpos altamente estructurados,
pero se diferencian en la distancia entre las moléculas, en el número de coordinación
predominante y en la extensión y duración de las estructuras. El agua debe aumentar
su volumen en un 9% cuando se congela
Funciones biológicas del agua
➢ Transporte de diferentes sustancias.
➢ Medio de disolución.
➢ Medio en el que se verifican las reacciones químicas.
➢ Sustrato en reacciones de hidrólisis.
➢ Mantiene la temperatura casi constante.
➢ Mantiene pH casi constante.
➢ Por su efecto hidrofóbico mantiene estructuras como las membranas.
¿Por qué son importantes las funciones biológicas del

agua? ¿Cómo se reflejan en el funcionamiento de los
organismos?
Bioquímica I
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OBJETIVO
ESPECÍFICO
• Los alumnos explicarán el papel A) Identificación de grupos
UNIDAD II de los aminoácidos como funcionales, Carbono 
formadores de proteínas, sus asimétrico, radical R y
AMINOÁCIDOS características anfotéricas, las estereoquímica (L
reacciones que pueden sufrir y aminoácidos).
(14 HORAS) los métodos con que pueden B) Comportamiento iónico en
ser separados e identificados, función del pH
resolviendo todos los ejercicios C) Reacciones químicas de
que se les presenten. los aminoácidos
D) Separación e identificación
de aminoácidos
AMINOÁCIDOS
Son compuestos orgánicos formados por Carbono, Nitrógeno, Oxígeno e Hidrógeno; (algunos
poseen Azufre).
Los aminoácidos reciben este nombre porque presentan los grupos funcionales Amino (NH3+) y
carboxilo (COO-); algunos autores los definen como derivados aminados de ácidos carboxílicos.
Con esta definición podemos encontrar cientos de compuestos, sin embargo nos limitaremos a
estudiar a los llamados  aminoácidos, denominados así porque el amino y el carboxilo están
unidos al mismo carbono.
Bioquímica I
(Molecular)
21
Las funciones que cumplen los aminoácidos en un organismo son variadas siendo la más
importante la de formar proteínas.
FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

➢ Aminoácidos para síntesis de proteínas
➢ Precursores de otras moléculas no proteicas de importancia biológica
➢ Donadores de Nitrógeno para otras moléculas no protéicas
➢ Fuente de energía cuando los combustibles usuales (carbohidratos y
lípidos) no están disponibles
ESTEREOQUÍMICA
Los aminoácidos que emplean los organismos para formar proteínas u otros compuestos
presentan una disposición espacial específica y es la denominada L (en orgánica S) para
entender esta forma tomaremos como ejemplo a un aminoácido, la Serina
(b) Se orienta la molécula con el grupo de

(a) A cada grupo unido al menor prioridad -4- hacia atrás del carbono
carbono  (quiral) se le asigna un quiral y se traza un círculo del más pequeño al
valor considerando su peso más grande; si seguimos el sentido de las
manecillas del reloj se dice que el compuesto
atómico, siendo 4 el más pequeño
es D (en orgánica R) si va en el sentido
contrario de las manecillas se dice que es L (en
orgánica S)
Bioquímica I
(Molecular)
22
FORMA IÓNICA
Dada la proximidad de los grupos amino y carboxilo se influyen mutuamente haciendo que se
ionicen y así los aminoácidos se encuentran en forma de Zwitterión.
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Por ser formadores de Proteínas Por la función que realizan en la

➢ Protéicos proteína
➢ No protéicos ➢ Esenciales
➢ Poco frecuentes ➢ No esenciales
Por su síntesis por los organismos
➢ Dispensables
➢ Indispensables
Bioquímica I
(Molecular)
23
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS POR LA POLARIDAD

DEL GRUPO R a pH = 7.0
Aminoácidos No Polares
R R
Alanina H Leucina H
Ala Leu
-
A CH 3 C COO L CH3
CH CH2 C -
COO
+ CH3
NH 3
+
NH3
H
Valina Isoleucina H
Val CH 3
- Ile -
CH C COO CH3 CH2 CH C COO
V CH 3 I
+ +
NH 3 CH3 NH3
Metionina H Triptófano
H
Met Trp
M CH3 S CH2 CH2 C COO
- W CH2 C COO
-
+ +
NH3 NH3
N
H
Fenilalanina Prolina
H -
Fen (Phe) Pro COO
F C COO
- P H
CH 2
N
+
NH 3
H
Iminoácido
Bioquímica I
(Molecular)
24
Aminoácidos Polares sin carga
R R
H
H
Glicocola (Glicina) Serina -
HO CH 2 C COO
Gli H C COO
- Ser
G S NH 3
+
+
NH 3
Treonina Cisteína H
OH H
Tre (Thr) Cis (Cys) -
HS CH2 C COO
T CH3 CH C COO
- C
+
NH3
+
NH3
Tirosina Asparagina
Tir (Tyr) Asn H
-
Y CH2 CH COO N O -
+ C CH2 C COO
HO NH3 NH2
+
NH3
Glutamina
Gln H
Q O -
C CH 2 CH 2 C COO
NH 2
+
NH 3
Aminoácidos con carga negativa (aminoácidos ácidos)
R
H
Ácido aspártico
Asp O -
C CH2 C COO
D -
O
+
NH3
Ácido Glutámico H
Glu O
-
C CH2 CH2 C COO
E -
O
+
NH3
Bioquímica I
(Molecular)
25
Aminoácidos Polares con carga positiva (aminoácidos básicos)
R R
H
Histidina H Arginina
His Arg NH2 C
-
COO
- C NH ( CH2 ) 3
H CH2 C COO R
+ + +
H N NH + NH2 NH3
NH3
R
H
Lisina
+
Lis (Lys) NH3 CH2 CH2 CH2 CH2 C COO
-
K
+
NH3
AMINOÁCIDOS POCO FRECUENTES
(Sólo se encuentran en algunas proteínas)
H
HO
+ -
NH3 CH2 CH2 CH2 CH2 C COO
+ -
N COO
OH +
NH3 H H
Hidroxilina (5 - Hidroxilisina) 4 - Hidroxiprolina
I I H
-
O CH 2 C COO
+
I I NH 3
Tiroxina
Bioquímica I
(Molecular)
26
AMINOÁCIDOS NO PROTÉICOS
(No se encuentran en proteínas, pero cumplen funciones específicas en el organismo)
H H
+ - + -
NH3 CH2 CH2 CH2 C COO NH3 C NH CH2 CH2 CH2 C COO
NH3
+ O +
NH3
Ornitina Citrulina
+
NH 3
+ - - -
NH3 CH2 CH2 COO OOC ( CH 2 ) 2 C COO
 - Alanina Ácido D - Glutámico
COMPORTAMIENTO IÓNICO DE LOS AMINOÁCIDOS
Las propiedades físicas de los aminoácidos son influenciadas por el estado iónico tanto de sus
grupos funcionales principales, como por los grupos ionizables de los radicales; valores de pH
ácidos respecto de su valor de pK hacen que el grupo funcional se encuentre protonado, por el
contrario valores de pH básico respecto de la pK lo ionizarán. De hecho los grupos ionizables se
comportan como ácidos y bases débiles lo que les confiere la propiedad de formar soluciones
Buffer.
El estado iónico de los grupos ionizables de los radicales influye la estructura tridimensional de
las proteínas y en el caso de las enzimas están directamente involucrados en la capacidad
catalítica del sitio activo (ambos aspectos serán estudiados más adelante).
Bioquímica I
(Molecular)
27
Bioquímica I
(Molecular)
28
VALORES DE pK DE LOS AMINOÁCIDOS
FORMADORES DE PROTEÍNAS
Aminoácido pK1 ( - COO-) pK2 ( - NH3+) pK3 ( - R)
Ala (A) 2.34 9.69 ----

Val (V) 2.32 9.62 ----
Leu (L) 2.36 9.60 ----
Ile (I) 2.36 9.68 ----
Pro (P) 1.99 10.60 ----
Fen (F) 1.83 9.13 ----
Trp (W) 2.38 9.39 ----
Met (M) 2.28 9.21 ----
Gli (G) 2.34 9.6 ----
Ser (S) 2.29 9.15

Tre (T) 2.69 10.43

Cis (C) 1.71 10.78 8.33
Tir (Y) 2.20 10.07 9.11
Asn (N) 2.02 8.8

Gln (Q) 2.17 9.13

Asp (D) 2.09 9.82 3.86
Glu (E) 2.19 9.67 4.25
Lis (K) 2.18 8.95 10.53
Arg (R) 2.17 9.04 12.48
His (H) 1.82 9.17 6.0
---- No presentan
 No determinadas
Bioquímica I
(Molecular)
29
REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son capaces de sufrir reacciones en cualquiera de sus grupos funcionales
(amino, carboxilo o radical), se presentan sólo las más importantes para el curso.
Debidas al grupo carboxilo
1. Formación de Ésteres
2. Formación de haluros de ácido
3. Sufren reducción
LiBH4
R - CH - COO - R - CH -CH2 -OH
* *
NH3 NH3
4. Sufren descarboxilación
Ejemplos
+ CO2 +
NH3 NH3
-
CH2 C COO CH2 C H
+ +
HN N HN N
H H
Histidina
Histamina
+ NH3
NH3
- -
CH2 C COO CH2 C COO
H O
N N
Ácido
Triptófano Indolpirúvico
CO2
-
CH2 COO
Ácido Indolacético
Bioquímica I
(Molecular)
30
La descarboxilación de Ornitina origina a la Putrescina
La descarboxilación de Lisina origina a la Cadaverina
La descarboxilación de Tirosina origina a la Tiramina
Putrescina y Cadaverina son sustancias tóxicas que reciben el nombre genérico de
PTOMAÍNAS.
Debidas al grupo Amino
1. Acilación: Reacción utilizada en la síntesis "in vitro" de péptidos
+ Cl
NH 3
- CH2 O C O
R C COO
+
H
Clorocarbonato de bencilo
-
R C COO
NH
Carbobenzoxiderivado
CH2 O C O
2. Reacción con Ninhidrina: Reacción utilizada para la detección y medición cuantitativa de

aminoácidos y péptidos.
a)
H CO2
O O
- OH OH
R C COO
+ OH H
+ NH3+
+
NH 3
O O
R -CHO
Ninhidrina Hidrantina
Bioquímica I
(Molecular)
31
b)
Hidrantina + Ninhidrina + NH3+
3 H2O
O O
Azul de Ruheman, tiene

N un color azul - violáceo excepto
para la Prolina que es amarillo
O O
3. Reacción con 2,4 - Dinitro Fluorobenceno (Reactivo de Sanger): Reacción utilizada para
determinar el residuo N - Terminal de cadenas peptídicas.
R
H HF
NH C H
F
-
R C COO -
+ NO2 NO2
NO2
COO
NO2
+
NH 3
Dinitro fenil derivado (DNP)
Presenta color amarillo
4. Reacción con Fenil isotiocianato (Reactivo de Edman): Reacción utilizada principalmente

para determinar la secuencia de cadenas peptídicas iniciando por el residuo N - Terminal.
a) R
H S
N C S
- N C NH C H
R C COO
+ **
+ -
NH 3 COO
b)
S
R
S C
N NH
N C NH C H
** C
C H
-
COO R
O
Derivado Feniltiohidantoína
(PTH)
Bioquímica I
(Molecular)
32
5. Reacción con 5 - dimetilamino naftalén sulfonilo (Cloruro de dansilo): Reacción utilizada para
determinar el residuo N - Terminal
H
SO2 Cl
R C COO
- + CH3
N
+ CH3
NH 3
SO2 NH
Derivado de dansilo
C H
CH3
-
N COO
CH3
Debidas al Radical
1. Formación de Cistina por oxidación de Cisteína
2. Esterificación de Serina
Bioquímica I
(Molecular)
33
REACCIÓN ESPECIAL: Formación Del Enlace Peptídico
SEPARACIÓN DE MEZCLAS
Cromatografía en papel
Fragmentos de Lehninger, A. Bioquímica
Bioquímica I
(Molecular)
34
Dis tan cia recorrida por el soluto

Rf =
Dis tan cia recorrida por el solvente
Bioquímica I
(Molecular)
35
OBJETIVO CONTENIDO
UNIDAD
ESPECÍFICO TEMÁTICO
• Los alumnos explicarán cómo se
UNIDAD III forma un péptido a través de enlaces
A) Estructura de los
peptídicos y cómo se nombran;
PÉPTIDOS ejemplificarán algunos péptidos con función péptidos
biológica sin equivocarse.
B) Importancia
• Los alumnos inferirán con precisión
que la secuencia aminoacídica de un Biológica de algunos
(4 HORAS)
péptido es determinante en la función
péptidos
específica que desempeñan, comparando a
Vasopresina y Oxitocina
PÉPTIDOS
Dirección de los Péptidos.
O O O
O
+
NH3 CH C NH CH C NH CH C NH CH C
-
O
R R R R
Residuo
Residuo Carboxilo Terminal
Amino Terminal (C-terminal)
(N-terminal)
Bioquímica I
(Molecular)
36
Nomenclatura
1º.- Los péptidos se nombran como derivados del aminoácido C-terminal.

2º.- Todos los residuos (aminoácidos) restantes se nombran como radicales con la terminación
il.
3º.- Se nombran a partir del residuo N-terminal hacia el C-terminal. (dirección del péptido).
Ejemplo
O O O
O
+
-
O
CH3 CH2 CH H
CH3 CH3
SH
Alanilcisteinilvalinilglicina
o
Ala - Cis - Val- Gli
o
A - C - V – G
Bioquímica I
(Molecular)
37
PÉPTIDOS NO PROTEÍCOS
GLUTATIÓN
O O
+

NH3 CH CH2 CH2 C NH CH C NH CH2 COO
-

- CH2
COO
SH
 -Glutamilcisteinilglicocola (GSH)
Oxidación Reducción
O O

NH 3+ CH CH 2 CH 2 C NH CH C NH CH 2 COO-

- CH 2
COO
S
O CH 2 O

NH 3+ CH CH 2 CH 2 C NH CH C NH CH2 COO-

COO-
(GS-SG)
Bioquímica I
(Molecular)
38
Residuo  3 = I Residuo  3 = F
Residuo  8 = L Residuo  8 = R
Orn = Ornitina.
Bioquímica I
(Molecular)
39
PEPTIDOS PROTEÍCOS
CININAS:
R - P - P - G - F - S - P - F - R BRADICI NINA
K - R - P - P - G - F - S - P - F - R LISIL BRADICINI NA
M - K - R - P - P - G - F - S - P - F - R METIONIL LISIL BRADICI NINA
La Bradiquinina (Bradicinina) es:

 Vasodilatador
 Provoca la contracción de músculo liso no vascular
 Aumenta la permeabilidad vascular
 Relacionado con el mecanismo del dolor.
 Se secreta en las vénulas y no en las arteriolas.
La hormona del crecimiento (GH) o somatotropina

La hormona estimulante de tiroides (TSH)
Adrenocorticotrófica o adrenocorticotropina (ACTH)
La prolactina (LTH), también llamada hormona lactopénica o luteotropina
En 1975, los científicos identificaron una sustancia llamada endorfina que actúa en animales de
experimentación controlando el dolor en situaciones de estrés. La endorfina y la ACTH se
forman a partir de una proteína de cadena larga que, más tarde, se rompe.
La misma prohormona que contiene la ACTH y la endorfina también contiene otros péptidos
cortos como la hormona estimulante del melanocito. Esta sustancia es análoga a la hormona
que regula la pigmentación en peces y anfibios, pero en los seres humanos apenas tiene
importancia.
Parathormona, también denominada hormona paratiroidea o PTH, esta hormona es un
péptido, sintetizado primero en los ribosomas como una preprohormona de 110 aminoácidos,
después se escinde en una prohormona de 90 aminoácidos y ya en el retículo endoplasmático y
en el aparato de Golgi se convierte en una cadena peptídica de 84 aminoácidos, estructura que
corresponde a la parathormona.
Bioquímica I
(Molecular)
40
OBJETIVO CONTENIDO
UNIDAD
• Los alumnos describirán de manera precisa los
UNIDAD IV diferentes niveles estructurales de una proteína
PROTEÍNAS relacionándolos con los enlaces que presentan A) Clasificación y
y la funcionalidad de la molécula a medida que estructura
crece su complejidad B) Niveles estructurales
(18 HORAS) • Los alumnos emplearán diferentes técnicas de las proteínas
para determinar el nivel estructural primario de C) Alteraciones
una proteína, resolviendo diferentes ejercicios estructurales de las
que se les presenten proteínas por diversos
• Los alumnos relacionarán con certeza el agentes
nombre de proteínas específicas con su función D) Solubilidad de las
en 2 listas que se les presenten proteínas
• Los alumnos explicarán la acción de agentes E) Purificación y

que afectan la estructura de las proteínas, caracterización de
ejemplificando el efecto de algunos agentes proteínas
• Los alumnos propondrán diferentes técnicas

para purificar proteínas de origen intra o
extracelular, resolviendo diferentes ejercicios
que se les presenten
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Son biomacromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces

peptídicos y con un peso molecular mayor o igual a 5000g/mol. Se descubrieron en 1838 y
hoy se sabe que son los componentes principales de las células y que suponen más del 50%
del peso seco de los animales. El término proteína deriva del griego proteios, que significa
primero.
Las proteínas son biomacromoléculas que se han clasificado considerando diferentes aspectos
y así tenemos:
Por su composición:
a) Simples.- Son aquellas que al hidrolizarse sólo liberan aminoácidos.
Bioquímica I
(Molecular)
41
b) Conjugadas.- Son aquellas que al hidrolizarse liberan aminoácidos y otro
compuesto que recibe el nombre de grupo prostético (átomo o molécula).
Se subclasifican de acuerdo a su grupo prostético
(Algunos ejemplos son)
NOMBRE GRUPO PROSTÉTICO

Metaloproteínas Iónes metálicos
Lipoproteínas Lípidos
Cromoproteínas Algún pigmento
Nucleoproteínas Ácido nucléico
Glicoproteínas Carbohidratos
La proteína recibe el
Apoproteína
nombre de + Grupo prostético =
Holoproteína
Apoproteína
Por su solubilidad
NOMBRE SOLUBLES EN :
Albúminas Agua y soluciones salinas
Globulinas Soluciones salinas isotónicas
Histonas Soluciones salinas
Prolaminas Etanol 70 u 80 %
Glutelinas En ácidos y bases diluidos
Escleroproteínas Insolubles en agua
Por su forma:
a) Fibrosas.- Son aquellas que parecen enrollarse a lo largo de un eje común.

Generalmente estas proteínas efectúan funciones de sostén, Por ejemplo: Colágeno presente
en tejido conjuntivo.
Bioquímica I
(Molecular)
42
b) Globulares.- Son aquellas que presentan plegamientos que les dan apariencia
esférica. Generalmente estas proteínas están asociadas a funciones dinámicas, por ejemplo:
Hemoglobina, Enzimas, Inmunoglobulinas
Por su función:
a) Estructurales.- Por ejemplo las que forman parte de la membrana.
b) Reserva.- Por ejemplo Gliadina en el trigo, Albúmina en el huevo. (El hombre

no tiene proteínas de reserva).
c) Hormonas.- Por ejemplo la Insulina
d) Catalizadoras.- Son aquellas que aceleran reacciones y reciben el nombre

genérico de Enzimas.
e) Toxinas.- Por ejemplo la Ricina o algunos venenos de serpientes.
f) Inmunoglobulinas.- Son las encargadas de proteger al organismo de agentes

extraños. En conjunto confieren la llamada inmunidad humoral; ejemplos son: IgG, IgM IgE.
g) Transportadoras.- Son aquellas que trasladan moléculas, iones o electrones.
NIVELES ESTRUCTURALES
Las proteínas presentan diferentes estados en su plegamiento hasta alcanzar el de mayor
complejidad determinado genéticamente y en éste son capaces de realizar su función biológica;
en el esquema se presentan estos niveles estructurales.
Bioquímica I
(Molecular)
43
Bioquímica I
(Molecular)
44
NIVEL REPRESENTA ENLACES CARACTERÌSTICOS

Tipo, cantidad y secuencia de aminoácidos en la Enlace peptídico
Primario
proteína
Puentes de hidrógeno
Secundario Orientación geométrica (parcial) de la cadena establecidos entre los
integrantes del enlace peptídico
Enlaces no covalentes como:
Orientación espacial de la cadena iónicos y puentes de hidrógeno
Para algunas proteínas éste es su nivel más entre radicales, efecto
Terciario
complejo y por lo tanto presentan su actividad hidrofóbico
biológica Covalentes lábiles como el
puente disulfuro
Enlaces no covalentes como:
Resulta de la asociación de varias cadenas que
iónicosy puentes de hidrógeno
se encuentran en su nivel terciario. Para algunas
Cuaternario entre radicales.
proteínas éste es su nivel más complejo y por lo
Covalentes lábiles como el
tanto presentan su actividad biológica
puente disulfuro
Bioquímica I
(Molecular)
45
NIVEL PRIMARIO
O O O
O
+
-
O
R R R R
n
POSIBLES ETAPAS PARA DETERMINAR EL NIVEL ESTRUCTURAL
PRIMARIO DE UNA PROTEÍNA.
ESTUDIOS PRELIMINARES.
1º.- Determinar el peso molecular.

•Cromatografía de exclusión molecular.
2º.- Determinar el tipo de grupo prostético
•Técnicas de análisis
3º.- Determinar la presencia de puentes disulfuro.
•Técnicas de modificación química selectiva.
1.- Reducción con m e r c a p t o e t a n o l o d i t i o e r i t r o l .
i). Método de Ellman
ii).- Reducción.
iii). Método de Ellman
2.- Oxidación con ácido perfórmico.

i). Electroforesis
ii).- Oxidación
iii). Electroforesis
DETERMINACIÓN DE CLASE Y CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS.
1º.- Se determina el número de cadenas polipeptídicas.

1.- Determinando el aminoácido carboxilo terminal.
a).- Hidrazina.
b).- Carboxipeptidasa.
2.- Determinando el aminoácido amino terminal.

a).- Aminopeptidasa.
Bioquímica I
(Molecular)
46
b).- Cloruro de dansilo.
c).- Reactivo de Sanger.
d).- Reactivo de Edman.
2º.- Si tiene dos o más cadenas polipeptídicas se separan por electroforésis.
3º.- Si la proteína tiene puentes disulfuro (se determinó en el tercer paso de los estudios
preliminares). Se reducen con mercaptoetanol.
4º.- Se alquilan todos los grupos sulfhidrilo con ácido iodoacético.
5º.- La proteína se somete a hidrólisis total.
1.- Hidrólisis ácida con HCl 6N o H2SO4 8 N.
2.- Hidrólisis básica con NaOH 2N o Ba (OH)2 8N.
3.- Hidrólisis enzimática con Pronasas.
DETERMINACION DE LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS.
1º.- Se identifican los aminoácidos N y C terminal.

2º.- La cadena polipeptídica intacta se rompe en una serie de fragmentos menores
mediante hidrólisis enzimática o química.
1.- Tripsina.
2.- Quimotripsina.
3.- Pepsina.
4.- Termolisina.
5.- Bromuro de cianógeno.
3º.- Se separan los fragmentos.

4º.- Determinar la secuencia de cada fragmento.
1.- Método de Edman.
5º.- Se hidroliza otra muestra de la cadena polipeptídica usando un método diferente al

empleado anteriormente.
6º.- Se separan los fragmentos.
7º.- Se determina la secuencia aminoacídica de cada fragmento.
8º.- Para proporcionar la secuencia completa, se comparan las secuencias aminoacídicas
de los 2 conjuntos de fragmentos peptídicos, superponiendo los fragmentos de la 1ª.
hidrólisis parcial con los fragmentos obtenidos en la 2ª. hidrólisis; tomando como punto
de referencia los aminoácidos N y C terminales.
Bioquímica I
(Molecular)
47
DETERMINACIÓN DEL PESO MOLECULAR
CROMATOGRAFÍA DE EXCLUSIÓN
FILTRACIÓN EN GEL
Para esta técnica se utiliza un polímero de glucosa

que forma enlaces cruzados con glicerol originando
las llamadas villas con poros de diámetro
específico que permite filtrar moléculas debido a su
tamaño.
El gel debe estabilizarse al pH del buffer utilizado
durante la separación para mantener el tamaño del
poro constante.
Las moléculas más grandes atraviesan la columna utilizando los espacios que dejan las villas
del gel haciendo su recorrido en poco tiempo mientras, que las moléculas más pequeñas “caen”
al interior de las villas lo que retarda su movimiento en la columna.
Bioquímica I
(Molecular)
48
Calibración de la Columna
Proteína de P.M conocido Fracción en la que eluye
A 10 a 20
(130 000 daltones)
B 30 a 40
(80 000 daltones)
C 50 a 55
(60 000 daltones)
La proteína problema eluyó en las fracciones 41 a 50 ¿Cuál es su peso molecular?
Bioquímica I
(Molecular)
49
ULTRACENTRIFUGACIÓN
Esta técnica se fundamenta en la sedimentación de moléculas de diferentes densidades sujetas

a una fuerza centrífuga en donde se aumenta en miles de veces la fuerza de gravedad.
Se requiere de una solución con un gradiente de densidad que dependiendo de la molécula a

medir puede ser de Sacarosa o de Cloruro de Cesio.
La molécula sedimenta hasta que se localiza en una zona cuya densidad es igual a la suya.
El peso molecular se detecta midiendo la velocidad del movimiento de la muestra, ésta se mide
en unidades Svedberg (1 S = 1 X 10-13 segundos) y se considera entre otros parámetros la
velocidad angular del rotor, distancia recorrida por la muestra, fuerza de fricción y la densidad
del solvente
Debido a la velocidad a la que se trabaja el proceso se sigue con películas de alta velocidad.
Bioquímica I
(Molecular)
50
DETERMINACIÓN DE LA PRESENCIA DE UN GRUPO PROSTÉTICO
Se realiza mediante un análisis químico general; por ejemplo:
GRUPO BUSCADO ACCIÓN SE OBSERVA
Cromógeno Observación Color
Iones metálicos Adición de agentes Color, precipitado, absorción de

quelantes color…
Carbohidratos Reactivo de Molish Color violeta
Lípidos Sudán III La solución se tiñe

homogéneamente de rojo
DNA Orcinol Color amarillo
DETERMINACIÓN DE LA PRESENCIA DE PUENTES DISULFURO
Bioquímica I
(Molecular)
51
¿Cómo saber que los grupos HS provienen de la reducción de puentes disulfuro?
Bioquímica I
(Molecular)
52
Bioquímica I
(Molecular)
53
DETERMINACIÓN DEL NÚMERO DE CADENAS

Cuantificación del residuo C-Terminal
a) Empleando Hidrazina
Bioquímica I
(Molecular)
54
b) Haciendo reducción del C-terminal
La mezcla se separa, analiza, cuantifica e identifica al aminoalcohol formado
c) Con la enzima CARBOXIPEPTIDASA (rompe enlaces peptídicos iniciando por el residuo

C – terminal)
Bioquímica I
(Molecular)
55
Cuantificación del residuo N-Terminal
a) Empleando reactivo de Sanger
La mezcla resultado de la hidrólisis se separa por cromatografía empleando los fenil derivados
estándares adecuados. La determinación del residuo N – terminal también puede realizarse con
el Cloruro de dansilo
b) Con la enzima AMINOPEPTIDASA (rompe enlaces peptídicos iniciando por el residuo N

– terminal)
Bioquímica I
(Molecular)
56
IDENTIFICACIÓN Y CUANTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Una vez realizada la hidrólisis total de la proteína se realiza la separación de la mezcla, la

técnica utilizada permite identificar y cuantificar a los aminoácidos presentes en la proteína.
CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO

Para esta cromatografía se usa una resina con grupos cargados negativamente conocida como
Dowex – 50
Debido a que se parte del hidrolizado ácido, todos los aminoácidos tienen carga positiva y se
fijan a la columna desplazando a iones sodio de la siguiente manera:
a.a.+
O O
-+ -
S O Na S O +a.a.
O O
O O
-+ -+
S O Na S O Na
O O
Bioquímica I
(Molecular)
57
En esta técnica se mantienen unidos los aminoácidos a la resina, debido a la formación de

enlaces de tipo iónico; el orden de fijación dependiente de la carga e intensidad de la misma es:
1º. Polares básicos
2º. No polares
3º. Polares sin carga
4º. Polares ácidos
Para lograr la elución (salida) de los aminoácidos es necesario hacer pasar por la resina
soluciones buffer de pH creciente y de manera continua. El orden de elución es inverso al de
fijación.
Usando un espectrofotómetro se sigue la elución de los aminoácidos y se construye una gráfica

en la que se calcula el área bajo la curva para determinar la cantidad de los aminoácidos.
Área bajo la curva
Absorbancia
ml de buffer
HIDRÓLISIS SELECTIVA
Bioquímica I
(Molecular)
58
NIVEL SECUNDARIO
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
1.- Los átomos del enlace peptídico ( - CO - NH - ) lo mismo que los carbonos  están en un
mismo plano.
2.- Los átomos de N2 y O2 están en posición TRANS.
3.- Los carbonos  son TRANS uno respecto al otro.
4.- Los grupos R son TRANS y quedan fuera del plano.
5.- El enlace peptídico es un enlace rígido ya que presenta un carácter parcial de doble enlace.
Esto se explica por efectos de resonancia o tautomería.
RESONANCIA TAUTOMERÍA CETO - ENOL
6.- Los enlaces CO - C y NH - C son sencillos por lo que presentan mayor libertad de giro.
7.- El ángulo del enlace CO - C se denominan  (psi) y el ángulo del enlace NH - C se

denomina  (Phi). Ambos pueden girar en sentido de las manecillas del reloj (+) o en sentido
contrario (-).
Bioquímica I
(Molecular)
59
En el Nivel Secundario la orientación geométrica puede ser helicoidal, laminar o al azar
Alfa Hélice
Características Principales De La
ALFA HÉLICE
1.- La hélice - alfa es estabilizada por

PUENTES DE HIDROGENO que se
forman entre el átomo de H2 unido a
un N2 y el O2 carbonílico del cuarto
residuo. (aminoácido).
2.- Cada enlace peptídico participa

en el puente de hidrógeno. Esto
confiere máxima estabilidad.
3.- Una Hélice Alfa se forma
espontáneamente puesto que es la
conformación de más baja energía.
4.- La hélice con giro hacia la

derecha es mucho más estable que
la hélice con giro a la izquierda, ya
que el giro hacia la derecha proyecta
los radicales hacia afuera.
Factores Desestabilizantes De La HÉLICE - ALFA
1.- Presencia de Prolina.
A.- Es un iminoácido
B.- Rotación restringida.
C.- Rotación libre.
D.- El N carece de hidrógeno
para formar puentes de
hidrógeno
2.- La presencia de grupos R con la misma carga ocasiona Repulsiones.

3.- La presencia de grupos R con diferente carga ocasiona Atracciones.
4.- La presencia de grupos R grandes en posiciones cercanas presentan Impedimentos
Estéricos.
Bioquímica I
(Molecular)
60
Laminar o 
Esta conformación se puede presentar en forma Paralela o Antiparalela. La orientación

ANTIPARALELA es la más estable (en el esquema).
Bioquímica I
(Molecular)
61
Al azar
Los residuos se ubican manteniendo la conformación termodinámicamente más estable, es

decir la de menor estado energético
ORIENTACION GRADOS DE ROTACION

O
II
Enlaces C - NH - Enlaces C- C -
 (Phi)  (Psi)
Hélice Alfa ( hacia la derecha) -48 -57
Laminar (Antiparalela) -140 +135
Laminar (Paralela) -119 113
Al Azar Los grados de rotación de  y  NO tienen valores constantes
Nivel Terciario
1.- Estructura laminar de enlaces de 2.- Estructura helicoidal de enlaces de

hidrógeno. hidrógeno.
3.- Coordinación con iones metálicos. 4.- Atracción electrostática entre grupos R.
5.- Puente disulfuro. 6.- Interacciones hidrofóbicas entre
7.- Enlace De hidrógeno entre cadenas conjuntos de grupos R no polares
laterales R
“Representación esquemática de las fuerzas estabilizadoras en una proteína globular.

Sólo se muestra un tipo de cada enlace. La frecuencia de existencia de cada tipo varía
de proteína en proteína.”
Bioquímica I
(Molecular)
62
PROTEÍNAS GLOBULARES
1.- Presentan un plegamiento compacto con
poco o ningún espacio para moléculas de
agua.
2.- Se localizan en el exterior casi todos los

grupos R hidrófilos.
3.- Se localizan en el interior todos los

grupos R hidrófobos.
4.- En las curvaturas se encuentran restos

de Prolina y algunos aminoácidos que no
forman arrollamientos helicoidales como
Isoleucina y Serina.
Bioquímica I
(Molecular)
63
NIVEL CUATERNARIO
Hemoglobina
DOMINIOS
Son unidades estructurales compactas, estables, dentro de una proteína, formadas por
segmentos de una cadena peptídica que se pliegan de forma independiente, con una estructura
y función distinguible de otras regiones de la proteína y estabilizadas por las mismas fuerzas
que la estructura terciaria.
Siguiendo esta definición, es posible distinguir tres dominios en esta representación de la

Piruvato Kinasa:
Bioquímica I
(Molecular)
64
FUNCIONES DE LOS DOMINIOS

➢ Enlaza a un pequeño ligando
➢ “Atravesar” la membrana plasmática (proteínas transmembrana)
➢ Contiene el sitio catalítico (enzimas)
➢ Enlazar al DNA (en factores de transcripción)
➢ Provee una superficie para enlazarse específicamente a otra proteína
Bioquímica I
(Molecular)
65
AGENTES QUE AFECTAN A LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas constituidas por aminoácidos de estructura variada por lo que se
puede esperar que presenten diferentes arreglos en el espacio y éstos tengan el mínimo de
energía lo que les haría estables, sin embargo, de todos los posibles arreglos espaciales SÓLO
UNO permite LA ACTIVIDAD BIOLÓGICA DE LA PROTEÍNA. A la conformación que presenta
actividad biológica se le llama CONFORMACIÓN NATIVA.
A la pérdida de la conformación nativa se le conoce como DESNATURALIZACIÓN e implica

cambios en los niveles estructurales caracterizados por la presencia de enlaces no covalentes
es decir, el secundario, terciario y cuaternario
DESNATURALIZACIÓN PROTÉICA: Proceso o serie de procesos en el que se altera la

disposición espacial de las cadenas polipeptídicas dentro de la molécula, transformándose la
estructura típica de la proteína nativa en otra más desordenada.
Cuando se afecta el nivel estructural primario se dice que ha ocurrido una

DESTRUCCIÓN de la proteína.
TEMPERATURA
La mayoría de las proteínas a temperaturas mayores de 450C – 600C sufren desnaturalización

debido a la ruptura de puentes de hidrógeno y fuerzas de Van Der Waals. Algunas proteínas
recobran su conformación al bajar lentamente la temperatura, a esto se le llama
renaturalización.
pH
La mayoría de las proteínas sufren desnaturalización a valores de pH menores de 6 y mayores

a 8 debido al cambio de carga en los radicales de los residuos aminoacídicos, lo que ocasiona
la ruptura de puentes de hidrógeno debida a radicales y enlaces iónicos.
 − Mercaptoetanol
Agente que reduce los puentes disulfuro lo que ocasiona que se rompan y por lo tanto se
desnaturaliza la proteína.
Bioquímica I
(Molecular)
66
Detergentes
Por tratarse de agentes tensoactivos disminuyen el efecto hidrofóbico lo que ocasiona la

desnaturalización de la proteína.
Agitación vigorosa
La agitación conlleva el aumento de la energía cinética de la molécula lo que ocasiona la

ruptura de Fuerzas de Van Der Waals y puentes de hidrógeno.
Cloruro de Guanidina (4 ó 6 M) o Urea (6 u 8 M)
Son agentes que rompen puentes de hidrógeno propios de la molécula, intercalándose entre
ellos.
SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas en disolución se ven afectadas en su solubilidad por: pH, fuerza iónica.
Propiedades dieléctricas del disolvente, y temperatura.
pH
El cambio de pH de la solución en que se encuentra la proteína promueve cambio en las cargas

de los residuos y por lo tanto un cambio de carga total de la proteína. Cuando el número de
cargas positivas se iguala con el número de cargas negativas se dice que la proteína se
encuentra en su pH isoeléctrico (Punto isoeléctrico) y presenta el mínimo de solubilidad ya que
no hay repulsión electrostática entre las moléculas.
Bioquímica I
(Molecular)
67
El valor del pH isoeléctrico de una proteína determinada, puede variar dependiendo de la

cantidad de iones presentes en la solución (aniones o cationes). Cuando se eliminan todos los
iones diferentes a H+ o –OH se determina el llamado pH isoiónico y este no varía en la proteína
específica.
Se pueden separar proteínas usando precipitación por su punto isoeléctrico ya que cada
proteína tiene un valor específico. Además las proteínas presentan su conformación nativa y es
posible solubilizarlas en una solución con el pH adecuado.
Fuerza Iónica
La descripción completa de una solución incluye el o los tipos de iones presentes (es decir su
carga) y su cantidad, tal descripción se expresa a través del término fuerza iónica () y
matemáticamente se define como:
1
I=
2
 c z2
c = Concentración del ión

z = Carga del ión
La solubilidad de las proteínas en solución está influenciada por la fuerza iónica que ésta
presente, así, a mayor fuerza iónica menor solubilidad de las proteínas y a menor fuerza iónica
mayor solubilidad de las proteínas
Bioquímica I
(Molecular)
68
La explicación física de este comportamiento es compleja pero al parecer, los iones son
capaces de eliminar la capa de hidratación de las proteínas, lo que favorece su interacción y por
ello precipitan, a este proceso se le conoce como Precipitación por salado o simplemente
Salado.
Se pueden separar proteínas usando precipitación por salado ya que cada proteína tiene un
grado diferente de hidratación. Además las proteínas presentan su conformación nativa y es
posible solubilizarlas en una solución con fuerza iónica adecuada
Propiedades dieléctricas del disolvente
La constante dieléctrica se define como la capacidad de mantener separados a iones de

diferente carga, en este sentido el agua presenta la mayor constante dieléctrica lo que permite
mantener en solución a las proteínas. La adición de solventes de menor capacidad de
separación de iones hace que las proteínas precipiten.
Se usan como agentes precipitantes solventes miscibles con el agua como Acetona y Etanol.
Se debe trabajar a temperatura baja para evitar la desnaturalización de la proteína.
Temperatura
Es necesario considerar que como cualquier molécula, las proteínas se encuentran en
constante movimiento, un aumento en la temperatura hace que este movimiento aumente y por
lo tanto la proteína interacciona mejor con el agua manteniéndose soluble.
El rango de temperatura que permite la solubilización de proteínas se encuentra entre 0 0C y
400C.
Bioquímica I
(Molecular)
69
Es importante insistir que los factores aquí mencionados están actuando al

mismo tiempo en una disolución protéica y por lo tanto, si la finalidad es
mantener a la proteína soluble deben ser controlados para no favorecer la
precipitación.
PURIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Cada proteína tiene características que la hacen única como:
 Tamaño
 Carga
 Solubilidad
 Actividad Biológica
Considerando lo anterior se realiza purificación de proteínas haciendo uso de diferentes

técnicas.
Para purificar una proteína debe considerarse antes de iniciar:
CONSIDERACIONES PREVIAS A LA PURIFICACIÓN
¿Qué proteína?
¿Cuál es el objetivo de purificar a la proteína?
¿Qué grado de pureza se necesita?
¿Cuál es el empleo que se le dará a la proteína?
Bioquímica I
(Molecular)
70
PRIMERO
En caso de ser una proteína endógena debe realizarse la lísis celular eligiendo el método más
adecuado y evitando la desnaturalización de la proteína de interés.
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN CONSIDERANDO EL TAMAÑO DE LA PROTEÍNA

❖ Ultrafiltración
❖ Diálisis
❖ Cromatografía de exclusión molecular
Bioquímica I
(Molecular)
71
DIÁLISIS
CROMATOGRAFÍA DE EXCLUSIÓN o FILTRACIÓN EN GEL
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN CONSIDERANDO LA CARGA DE LA PROTEÍNA
 Cromatografía de Intercambio iónico

 Electroforesis
 Punto isoeléctrico
Bioquímica I
(Molecular)
72
➢ Cromatografía de Intercambio iónico
Se emplean resinas que presentan carga positiva o negativa y que están estabilizadas por un
ión, mismo que se intercambia por un aminoácido con carga igual a la del ión.
Ejemplos de resinas:
• DEAE – Sephadex (aniónica)
• CM – Celulosa (catiónica)
• Dowex 50 (catiónica)
La elución se sigue en un espectrofotómetro y se construye la gráfica siguiente
Bioquímica I
(Molecular)
73
Bioquímica I
(Molecular)
74
➢ Electroforesis
➢ Punto isoeléctrico
Bioquímica I
(Molecular)
75
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN CONSIDERANDO LA SOLUBILIDAD DE LA PROTEÍNA
❖ Punto isoeléctrico
❖ Salado
❖ Cambio de solventes
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN CONSIDERANDO LA ACTIVIDAD BIOLÓGICA DE LA

PROTEÍNA
CROMATOGRAFÍA DE AFINIDAD
Bioquímica I
(Molecular)
76
OBJETIVO CONTENIDO
UNIDAD
• Los alumnos explicarán el comportamiento de
UNIDAD V las enzimas como catalizadores,
nomenclatura y el uso del número de
A). Generalidades
ENZIMAS clasificación propuesto por la C.I.E.
proponiendo ejemplos para cada caso. B). Componentes de las
• Los alumnos explicarán en que consiste la enzimas
especificidad enzimática y los diferentes tipos
de ésta que pueden presentar las enzimas, C). Cofactores,
(14 HORAS) apoyándose en los modelos que con este fin coenzimas, grupos
existen.
• Los alumnos conocerán la clasificación de las prostéticos
vitaminas y las relacionarán con las D). Términos enzimáticos
coenzimas que de ellas derivan
• Los alumnos diferenciarán a las coenzimas E). Cinética enzimática
por su actividad coadyuvante en las F). Inhibición enzimática
reacciones enzimáticas, en las cuales
participan. G). Efectos alostéricos
• Los alumnos describirán con certeza los H). Cromatografía de
factores que afectan a la cinética enzimática y
el uso de inhibidores como herramientas útiles afinidad
en el estudio de las enzimas.
• Los alumnos explicarán la importancia de las
enzimas alostéricas en el metabolismo celular.
ENZIMAS
LAS
reali
cataliz CÉLULA que
Reacci
zan
adas S pa son
Por ones Consecu
que
Enzima
Vira
tivas
y
son
vir Organiz
sProteí forma
nascon adas
Vías
ndo
Globul
acción
Especí Metabólic
ares
fica as
Bioquímica I
(Molecular)
77
Bioquímica I
(Molecular)
78
Las reacciones químicas que se producen en las células tendrían lugar a velocidades
extremadamente lentas en ausencia de ayuda. Sin embargo, las enzimas, aceleran estas
reacciones millones de veces. Estas enzimas son catalizadores biológicos. Sin ellas, los
humanos y otros organismos vivos no podrían sobrevivir.
La función de una enzima, básicamente, es incrementar la velocidad de una reacción.
Presentan las siguientes características:
1ª.- Son proteínas.
2ª.- Son los catalizadores más eficientes que se conocen. La mayor parte de las reacciones
celulares ocurren a una velocidad alrededor de un millón de veces más alta de lo que
serían en ausencia de enzimas.
3ª.- La mayoría de las enzimas se distinguen por su especificidad, lo que significa que cada
conversión de un reactivo (llamado sustrato) en un producto es catalizada por una
enzima determinada.
4ª.- Quizá una de las más notables características es que las acciones de muchas enzimas
están reguladas de modo que pueden cambiar de un estado de baja actividad a uno de alta
actividad, dependiendo de las condiciones celulares en las que se encuentren
Bioquímica I
(Molecular)
79
¿Cómo aceleran reacciones?

¿Qué es el sustrato?
¿Qué es la especificidad?
Para contestar a estas preguntas debemos recordar primero que las proteínas globulares están
asociadas a funciones dinámicas y la catálisis es una función dinámica; segundo, debemos
conocer a una enzima para responder a estas preguntas.
SITIO ACTIVO.- Es la agrupación ordenada espacialmente pero estructuralmente asimétrica de
un pequeño número de residuos aminoacídicos responsables de la actividad catalítica de la
enzima. El sitio activo recibe también el nombre de Sitio Catalítico o Centro Activo
Bioquímica I
(Molecular)
80
Bioquímica I
(Molecular)
81
Los residuos del sitio activo cumplen dos funciones:
➢ Fijan al sustrato
➢ Realizan la catálisis
¿Por qué aceleran reacciones?
Bioquímica I
(Molecular)
82
La característica sobresaliente de las
enzimas
Que seESPECIFICIDAD
es su define como la
preferencia que presentan las
enzimas hacia ciertos sustratos
Bioquímica I
(Molecular)
83
¿Por qué son

 Por la forma del sitio
específicas?
activo
 Por los residuos del sitio
activo
 Por el medio electrónico

84
Bioquímica I
(Molecular)
Los MODELOS que han sido utilizados para explicar las diferentes ESPECIFICIDADES QUE
PRESENTAN LAS ENZIMAS son:
LLAVE Y CERRADURA. (Emil Fischer) Propone una estructura rígida. Este modelo sólo
puede aplicarse a la Especificidad Absoluta .
AJUSTE INDUCIDO (D. Koshland) Propone una estructura protéica flexible. Este modelo
explica la Especificidad relativa.
TRES PUNTOS (Ogston)
Propone que la conversión asimétrica de un sustrato simétrico se logra uniendo sólo tres puntos
de dicho sustrato. Este modelo explica la Estereoespecificidad absoluta.
¿Qué tipo de
reacciones aceleran
las enzimas?
Bioquímica I
(Molecular)
85
NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
Algunas enzimas tienen nombres no descriptivos como tripsina, quimotripsina, pepsina, etc. Sin
embargo la mayoría de las enzimas se denominan con la terminación –asa- tomando como
base el tipo de reacción que catalizan y/o el sustrato que transforman
SUSTRATO ENZIMA
Almidón (Amylum) Amilasa
Lípido Lipasa
Lactosa Lactasa
Bioquímica I
(Molecular)
86
CLASIFICACIÓN TRADICIONAL DE LAS ENZIMAS
➢ DESHIDROGENASAS.- Catalizan la pérdida de hidrógeno (H+ y e-) de un sustrato

teniendo como aceptor una molécula diferente al oxígeno.
➢ OXIDASAS.- Catalizan la pérdida de hidrógeno de un sustrato teniendo como aceptor al
oxígeno.
➢ QUINASAS (CINASAS).- Catalizan la transferencia de grupos fosfato del ATP a otra
molécula.
➢ TRANSAMINASAS.- Transfieren grupos amino a grupos carbonilo.
➢ FOSFATASAS.- Rompen enlaces fosfoéster en presencia de agua.
➢ TIOQUINASAS (TIOCINASAS).- Forman enlaces tioéster dependientes de ATP a partir
de la coenzima A y ácidos carboxílicos.
➢ MUTASAS.- Catalizan rearreglos intramoleculares de grupos funcionales.
➢ TRANSALDOLASAS Y TRANSCETOLASAS.- Transfieren grupos de tres y dos
carbonos respectivamente.
➢ EPIMERASAS.- Catalizan la formación de compuestos con orientaciones espaciales
diferentes. Por ejemplo: D L ó L D
➢ DESCARBOXILASAS.- Eliminan grupos carboxilo.
➢ SINTETASAS.- Forman nuevos compuestos por condensación de dos sustratos.
➢ HIDROLASAS.- Rompen enlaces introduciendo una molécula de agua
➢ FOSFORILASAS.- Introducen fosfato inorgánico.
Bioquímica I
(Molecular)
87
En 1960 se creó la Comisión Internacional de Enzimas quien propuso:

➢ El uso de un nombre propio.
➢ El uso de un nombre descriptivo.
➢ El uso de un nombre sistemático.
➢ El uso de un número de clasificación.
NÚMERO DE CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.
El número de clasificación de las enzimas consta de 4 dígitos separados por puntos.

A.B.C.D
El primer dígito es la CLASE. Indica el tipo de reacción

El segundo dígito es la SUBCLASE. Indica el sustrato
El tecer dígito es la SUB SUB CLASE. Indica el cosustrato.
El cuarto dígito es el NÚMERO DE ORDEN.
La comisión internacional de las enzimas ha clasificado a las enzimas en 6 clases que

son:
No. de clase NOMBRE REACCIÓN QUE CATALIZAN

Catalizan reacciones de óxido-reducción
1 OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de transferencia de
2 TRANFERASAS
grupos
Catalizan ruptura de enlaces químicos con
3 HIDROLASAS
adición de agua.
Catalizan la ruptura de enlaces químicos sin
4 LIASAS
participación de agua (adición a dobles
enlaces).
Catalizan reacciones de isomerización.
5 ISOMERASAS
Catalizan reacciones que consisten en unir
6 LIGASAS O SINTETASAS
dos moléculas.
Reacción acoplada con la intervención de
enlaces fosfato de ATP (consumen energía)
Bioquímica I
(Molecular)
88
Tomado de Lehninger, A. Bioquímica.
Bioquímica I
(Molecular)
89
Algunas enzimas tienen una alta actividad catalítica por si mismas, sin embargo, otras requieren
de un coadyuvante para presentar su máxima actividad catalítica. Estos coadyuvantes pueden
ser iones metálicos o moléculas orgánicas.
Iones metálicos.- Reciben el nombre

Característica:
de Cofactores Son enzima
¿Cómo
específicos
➢ Estabilizan la conformación
actúan?
activa de la enzima
➢ Sirven como puente de unión
+2 +2 +2
EJEMPLOS:
entre Cu , Zn , Mg ,
el sitio activo
+2
Mn
y el sustrato
➢ Son los responsables
directos de la catálisis
Bioquímica I
(Molecular)
90
Moléculas
co
Orgánicas
n
Unión Covalente Unión NO
a la enzima Covalente a la
Se Se enzima
llaman llaman
Grupo Coenzim
Prostético as
¿Cómo
actúan?
Bioquímica I
(Molecular)
91
COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE HIDRÓGENO (ELECTRONES)
Dinucleótido de nicotínamida NAD+ (DPN)

Dinucleótido de nicotínamida fosfato NADP+ (TPN)
C NH2
O N+
Nucleótido de nicotínamida
O P O CH2 O O
NH2
O
N
N
N N
Nucleótido de Adenina
O P O CH2 O O
O
Si X es H se trata de NAD+
OH O X Si X es un fosfato se trata de NADP+
La parte activa de esta coenzima es la nicotinamida, transportando un protón y un par de

electrones.
H O
H H O
C NH 2
C NH 2
+ + 2H+ + 2e-
N + H+
N
R
¨
R
NAD+ NADH + H+
(Oxidado) (Reducido)
Bioquímica I
(Molecular)
92
Flavín mononucleótido FMN

Flavín adenin dinucleótido FAD
Anillo de Isoaloxacina Adenina
O
CH3 NH2
N
NH N N
CH3 N N O - - N
O O N
O
CH2 CH CH CH CH O P O P O CH2
OH OH OH H O O
Ribitol Ribosa
FMN
FAD
La parte activa de estas coenzimas es el anillo de Isoaloxacina, transfiriendo una molécula de

Hidrógeno (2 H+ y 2 e-)
H
O O
CH3 CH3
N N
NH NH
CH3 N N O + 2H+ + 2e- CH3 N N O
R R H
FMN ó FAD FMNH2 ó FADH2

Oxidado Reducido
Bioquímica I
(Molecular)
93
Ácido Lipóico (Acido Tiótico)
(CH2) 4 COOH + 2H + + 2e - (CH2) 4 COOH

S S S S
H H
Oxidado Reducido
Coenzima Q (Co Q) o Ubiquinona
O
CH3 n es diferente para
CH3 O CH3
CH3 cada organismo, en
O (CH2 CH C CH2 ) n H
mamíferos es igual a
O 10, por ello se llama
también Co Q10
O OH
CH 3 O CH 3 CH 3 O CH 3
CH 3 O R + 2H + + 2e - CH 3 O R
O OH
CoQ CoQH2
Oxidado Reducido
Bioquímica I
(Molecular)
94
COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE GRUPOS FUNCIONALES

Fosfato de Piridoxal
Forma activa de la vitamina B6, Transfiere grupos aminos, está unida covalentemente a la
enzima (grupo prostético).
CHO O
HO CH2 O P OH
CH3
N OH
Pirofosfato de Tiamina
Vitamina B1, interviene en reacciones de descarboxilación de -cetoácidos.
NH2
S O O
+
N CH2 N
CH2 CH2 CH2 O
OH P O P OH
N CH3
OH OH
Biotina
Vitamina, transporta CO2 en reacciones de carboxilación.
N N
(CH 2) 4 COOH
S
Bioquímica I
(Molecular)
95
Coenzima A (HS-CoA o CoA)
Interviene en reacciones de Acilación, la parte activa de la enzima es el sulfihidrilo (SH)
La coenzima A es una de las coenzimas más importantes en la célula ya que las reacciones de
acilación no ocurren fácilmente por formación de iones carboxilatos dado que estos, son muy
estables y por lo tanto poco reactivos, la célula resuelve este problema formando los
respectivos Tioésteres que son menos estables que los carboxilatos y pueden ser utilizados
fácilmente.
NH2
N N
- - N
O O CH3 O O N
O
HS CH2 CH2 NH C (CH2) 2 NH C CH C CH2 O P O P O CH2
OH CH3 O O
PO3=
Grupo Activo
COOH
CH3 COOH + C O No se puede formar el citrato

CH2
COOH
COOH
O COOH
CH2
CH3 C S Co A + C O
HOOC C OH
CH2
CH2
COOH
HS Co A COOH
Bioquímica I
(Molecular)
96
TÉRMINOS USADOS EN ENZIMOLOGÍA
Haloenzima u Holoenzima.- Enzima que presenta la conformación más activa y que se

encuentra unida a su cofactor
Apoenzima.- Enzima que presenta la conformación menos activa y que no se encuentra unida a
su cofactor
Isoenzimas.- Son enzimas que catalizan la misma reacción pero que difieren en su nivel
estructural primario
La existencia de las isoenzimas se justifica por que se ubican en diferentes tejidos y responden
a condiciones diferentes del medio que les rodea, un ejemplo de isoenzima es LACTATO
DESHIDROGENASA (LDH) que presenta 5 isoenzimas ubicadas en el corazón, Eritrocitos,
Músculo esquelético y Hepatocitos e interviene en la conversión de Piruvato en Lactato
Zimógenos o Proenzimas.- Son enzimas que deben sufrir cambios para alcanzar su
conformación activa, dichos cambios pueden ser pérdida de algunos residuos o ganancia de
algún grupo funcional en un aminoácido
La mayoría de las enzimas responsables de la digestión se sintetizan en el Páncreas pero su

actividad la realizan en el intestino delgado, estas enzimas son liberadas por el Páncreas como
zimógenos y es, en el intestino donde se activan ¿Qué pasaría si se secretaran activas del
Páncreas?
Bioquímica I
(Molecular)
97
FORMAS DE ORGANIZACIÓN DE LAS ENZIMAS
Como ya hemos comentado el metabolismo implica una serie de reacciones sucesivas y

ordenadas, las enzimas son las responsables de estas reacciones y para llevarlas a cabo se
organizan de diferentes formas:
Sistemas multienzimáticos solubles
Las enzimas se encuentran distribuidas en el citoplasma y el sustrato debe migrar hasta

“encontrar o ser encontrado” por la enzima
Complejos multienzimáticos solubles
Las enzimas se encuentran asociadas tan estrechamente que si se retira una de

ellas el complejo pierde actividad
Sistemas enzimáticos unidos a membranas
Las enzimas se encuentran ligadas a membranas
Bioquímica I
(Molecular)
98
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Para comprender el funcionamiento de las enzimas es necesario considerar dos propiedades

termodinámicas de toda reacción
1. La diferencia de energía libre (DG) entre Productos y Sustratos
2. La energía requerida para iniciar la transformación del sustrato
Recordar que
G de una reacción depende sólo de la diferencia:
G = Gp − Gs
Independientemente del mecanismo seguido por la reacción

G sólo indica si la reacción es o no posible sin considerar la velocidad a la que se realice.
Considerando la reacción
A+B C+D
G = G 0 + RT ln
C D 
AB 
G0 en Bioquímica se define a pH = 7 y se representa por G0’
En el equilibrio G0 = 0 y por lo tanto la ecuación se transforma en
Bioquímica I
(Molecular)
99
G 0 ' = − RT ln
C D 
AB 
Keq =
C D 
AB 
G 0' = − RT ln Keq G 0' = − 2.303 RT log Keq
➢ La espontaneidad de una reacción depende de G y no de G0

➢ La concentración de sustratos y productos determina si la reacción es o no espontánea
Las enzimas NO modifican el equilibrio, pero SI facilitan la formación del estado de transición
del sustrato.
Bioquímica I
(Molecular)
100
La formación de este complejo se evidenció mediante:

1. Toda reacción catalizada por enzimas tiene una velocidad máxima
2. La cristalografía de Rayos X ha proporcionado imágenes de enzimas unidos a sustratos
➢ El sustrato tiene color y desaparece

➢ El producto tiene color y aparece
➢ Medir absorbancias de uno u otro
➢ Medir cambios de pH
➢ Usar indicadores de pH o de reacciones redox
➢ Usar reacciones complementarias que produzcan un cambio evidente
Cómo se mide la Velocidad?
V = Número de moles de producto formados/seg
Si medimos absorbancias por ejemplo, la velocidad se puede representar por la diferencia de

valores/unidad de tiempo
Variables que influyen en la velocidad de una reacción enzimática
1. Concentración de enzima
2. Temperatura
3. pH
4. Concentración de sustrato
5. Efectores (Activadores e Inhibidores)
Bioquímica I
(Molecular)
101
Efecto de la Concentración de la enzima
Manteniendo [S], T, pH = constantes
Velocidad
de
Reacción
Manteniendo la concentración
de sustrato constante la
velocidad de reacción es
directamente proporcional a la
concentración de la enzima
Efecto de la temperatura
Manteniendo [S], [E], pH = constantes
La temperatura afecta a las

reacciones químicas. Las
reacciones enzimáticas no son la
excepción. Pero debido a que las
enzimas son proteínas se presenta
una desnaturalización térmica
Bioquímica I
(Molecular)
102
Efecto del pH Manteniendo [S], [E], T = constantes
Las enzimas presentan un comportamiento diferente frente a los cambios de pH dependiendo

del comportamiento ácido-base de la enzima y el sustrato
Estos comportamientos pueden explicarse por:
1. Una alteración de la carga neta de la proteína que repercute en la solubilidad.

2. Alteración de la conformación de la proteína al afectar los niveles 3º y/o 4º lo cual
repercute en una mayor o menor actividad.
3. Un efecto del pH sobre el sustrato
4. Una combinación de los efectos anteriores.
El pH óptimo de una enzima no es necesariamente idéntico al pH de su entorno intracelular

normal. Esto probablemente sea una de las maneras de controlar la actividad enzimática.
Bioquímica I
(Molecular)
103
Efecto de la concentración de sustrato
Manteniendo [E], T, pH = constantes
Bioquímica I
(Molecular)
104
Bioquímica I
(Molecular)
105
Bioquímica I
(Molecular)
106
Significado de la constante Km
1. Constante de equilibrio de disociación del complejo ES (en condiciones de equilibrio rápido)
2. Medida inversa de la afinidad de la enzima por el sustrato (en condiciones de equilibrio

rápido)
Valores de Km Grandes -----------Afinidad Pequeña
Valores de Km Pequeños ---------Afinidad Grande
3. Mide la función de fijación (en cond.de equilibrio rápido)
4. Es la concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima y donde

están saturadas la mitad de las moléculas enzimáticas
5.- Este concepto, relaciona la afinidad de unión y saturación de una enzima con la
especificidad de la misma
6. Se define para una pareja enzima-substrato
7. Se mide en unidades de concentración
Bioquímica I
(Molecular)
107
Para obtener valores más exactos de Km se utilizan gráficos de línea recta como la de
Lineweaver-Burk. (Dobles recíprocos).
INACTIVACIÓN ENZIMÁTICA
La pérdida de actividad de una enzima se puede lograr por desnaturalización, ya que se trata
de una proteína y por lo tanto le afectan pH, temperatura, agitación vigorosa, por citar algunos
agentes. Otra forma de hacer que la actividad de una enzima se pierda o disminuya es a través
del uso de INHIBIDORES.
Bioquímica I
(Molecular)
108
El efecto de un inhibidor competitivo sobre la actividad puede invertirse aumentando la

concentración de sustrato. A [S] elevadas, todos los sitios activos están llenos de sustrato y la
velocidad de reacción alcanza el valor que se observa sin un inhibidor
Bioquímica I
(Molecular)
109
La adición de más sustrato a la reacción da lugar a un aumento del grado de inhibición. A

[S] elevadas, todos los sitios activos están llenos de sustrato y consecuentemente el inhibidor
tiene más complejos a los que puede unirse.
Bioquímica I
(Molecular)
110
La adición de más sustrato a la reacción da lugar a un aumento de la velocidad de reacción,

pero no hasta el grado que se observa en las reacciones sin inhibir. La inhibición acompetitiva
suele observarse en las reacciones en las que las enzimas unen más de un sustrato o en las
que requiere un cofactor ya que el inhibidor suele unirse a él
Bioquímica I
(Molecular)
111
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Definición.- Son enzimas oligoméricas (formadas por dos o más cadenas polipeptídicas) cuya
actividad está regulada por la unión de moléculas específicas en lugares distintos al sitio activo.
Estas enzimas se encuentran generalmente al inicio de las rutas metabólicas (reacción

determinante) y por lo tanto el proceso completo se ve aumentado o disminuido dependiendo de
la actividad que presente la enzima.
A B C D
Reacción determinante
Las moléculas específicas que regulan la actividad de estas enzimas reciben el nombre de
MODULADORES o EFECTORES alostéricos. Si estabilizan la forma inactiva son moduladores
negativos ( M ( )óE( ) ) ; si estabilizan la forma activa son moduladores positivos (M (+)
ó E (+) )
Lugar para Lugar para

Efector (-) Efector (+)
Sitio
Activo
Estado Inactivo de una Estado Activo de una

Enzima alostérica (TT) Enzima alostérica (RR)
Los moduladores pueden ser moléculas DIFERENTES al sustrato o SER el sustrato mismo.
Cuando una enzima tiene varios moduladores se dice que es POLIVALENTE
Bioquímica I
(Molecular)
112
MODELOS DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS
CONCERTADO SIMÉTRICO (Monod, Wyman y Changeaux)
Proponen un estado de baja afinidad o inactivo (TT) y otro de alta afinidad o activo (RR)
E (+)
E (- )
Los estados TT y RR se encuentran en equilibrio, si aumenta la concentración del efector

positivo (E +) el equilibrio se desplaza totalmente a la forma RR mientras que, si la
concentración del efector negativo (E -) es la que aumenta, el equilibrio se desplaza totalmente
a la forma TT
AJUSTE INDUCIDO (SECUENCIAL) (D. Koshland Jr.)
E (+) E (+)
Estado TT Estado TR
Propone un cambio gradual de

E (+) la enzima generando estados
intermedios TR debido a la
unión progresiva de los
efectores.
En el esquema se muestra el
cambio de TT a RR por unión
del E (+)
Estado RR
Bioquímica I
(Molecular)
113
OBJETIVO CONTENIDO
UNIDAD
• Los alumnos explicarán el papel de los A) Definición
UNIDAD VI monosacáridos como formadores de
B) Clasificación
polisacáridos, sus características
CARBOHIDRATOS químicas, reacciones y usos como C) Isomería de los
fuente de energía celular, resolviendo
monosacáridos
todos los ejercicios que se les
presenten. D) Nomenclatura y
(5 HORAS) • Los alumnos ejemplificarán los conformación de los
principales oligosacáridos y su
nomenclatura con precisión. monosacáridos
• Los alumnos relacionarán a los E) Reacciones de los
polisacáridos con las funciones que
desempeñan en un organismo con monosacáridos
certeza F) Oligosacáridos
G) Polisacáridos
CARBOHIDRATOS
Compuestos orgánicos formados por Carbono, Oxígeno e Hidrógeno; SE DEFINEN

químicamente por los grupos funcionales que presentan, son: POLIHIDROXIALDEHIDOS o
POLIHIDROXICETONAS.
Bioquímica I
(Molecular)
114
FUNCIONES BIOLÓGICAS:
➢ Fuente de energía
➢ Reserva energética
➢ Formación de estructuras
CLASIFICACIONES:
Existen diversos criterios para clasificarlos, por ejemplo:
Por la característica Físico-Química ➢ Edulcorantes

que confiere a la solución en que se ➢ Colorantes
encuentre ➢ Espesantes
Clasificación química (Por el número de unidades)

❖ Monosacáridos (constituidos por una sola unidad estructural),
❖ Oligosacáridos (dos a diez unidades)
❖ Polisacáridos (numerosas unidades)
A su vez cada grupo tiene otras formas de ser clasificados
Por su grupo funcional
MONOSACÁRIDOS
OLIGOSACÁRIDOS Por el número de carbonos
POLISACÁRIDOS
Por el número de unidades
Homopolisacáridos
Por su composición
Heteropolisacáridos
Reserva
Por su función
Estructurales
Bioquímica I
(Molecular)
115
MONOSACÁRIDOS
Debido a que los monosacáridos son la unidad funcional, empezaremos por estudiar a este
grupo.
Características
Grupo funcional: Aldehido o Cetona
Moléculas: Lineales o Cíclicas
Su Nombre: Termina en OSA
➢ Tienen mínimo 3C
➢ Tienen máximo 7C
➢ Blancos
➢ Cristalinos
➢ Todos Dulces
➢ Solubles en agua
Estereoisomería
Los Monosacáridos que emplean los organismos vivos tienen estereoisomería D por lo tanto
Oligosacáridos y polisacáridos tienen unidades con este mismo arreglo espacial.
Bioquímica I
(Molecular)
116
Actividad Óptica
Los carbohidratos (independientemente del número de unidades) son capaces de desviar la luz
polarizada y así encontramos por ejemplo:
DESVIACIÓN DE LA LUZ
CARBOHIDRATO OBSERVACIÓN
POLARIZADA
Glucosa A la derecha Monosacárido que también
se llama Dextrosa
Fructosa A la izquierda Monosacárido que también
se llama Levulosa
Sacarosa A la derecha Disacárido
Almidón Presenta Birrefringencia Polisacárido
Nomenclatura
Todos los monosacáridos tienen nombre propio que termina en OSA; además pueden
designarse por un nombre que indica el grupo carbonilo que presentan ó el número de
carbonos ó ambos.
NÚMERO DE
MONOSACÁRIDO GRUPO FUNCIONAL AMBOS
CARBONOS
Eritrosa Aldehido Aldosa 4 Tetrosa Aldotetrosa
Ribosa Aldehido Aldosa 5 Pentosa Aldopentosa
Glucosa Aldehido Aldosa 6 Hexosa Aldohexosa
Ribulosa Cetona Cetosa 5 Pentosa Cetopentosa
Xilulosa Cetona Cetosa 5 Pentosa Cetopentosa
Fructosa Cetona Cetosa 6 Hexosa Cetohexosa
Representación
Los monosacáridos suelen escribirse con fórmulas semidesarrolladas o su proyección de Fisher
(aunque no es igual a la que se emplea en Química Orgánica); a continuación se encuentran la
familia de las D – Aldosas y de la familia de las D – Cetosas.
Bioquímica I
(Molecular)
117
FAMILIA DE LAS D-ALDOSAS
1.- El Aldehido se representa
con un círculo
2.- La cadena carbonada es
una vertical en la que se
representan los OH con líneas
perpendiculares que no deben
cruzar la vertical
3,. Los OH de los carbonos
simétricos NO se representan
con perpendiculares
Bioquímica I
118 (Molecular)
FAMILIA DE LAS D-CETOSAS
1.- El grupo Ceto se representa con un

círculo relleno
2.- La cadena carbonada es una
Dihidroxiaceto vertical en la que se representan los
na OH con líneas perpendiculares que no
deben cruzar la vertical
3, Los OH de los carbonos simétricos
(primero y último) NO se representan
con perpendiculares
D-
Eritrulosa
D-Ribulosa D-Xilulosa
D- D- D- D-Tagosa
Sicosa Fructosa Sorbosa
Bioquímica I
119 (Molecular)
La D Glucosa en solución presenta el fenómeno denominado mutarrotación que consiste en la
variación del valor del ángulo en que desvía la luz polarizada; Haworth explicó este fenómeno al
demostrar que la glucosa se cicla formando dos estereoisómeros denominados anómero  y
anómero .
Bioquímica I
120 (Molecular)
FORMULAS DE LA PROYECCIÓN DE HAWORTH
Es importante notar que aunque en solución las estructuras en anillo sean las más frecuentes, se
encuentran de todas maneras cadenas abiertas en equilibrio con las variedades en anillo.
Haworth propuso un modelo para representar la estructura real (cíclica) de los azúcares en
fórmulas impresas.
Daremos a continuación algunos pasos básicos para transformar una cadena abierta
(Representación de Fisher) a su forma cíclica (Representación de Haworth).
PASOS BÁSICOS
Aldohexosas:.- Tomemos como ejemplo a la D-Glucosa.
H 1 O
C
2
HC OH
3
HO CH 1.- Escribir la forma abierta del
4 azúcar y numerar los carbonos.
CH OH
5
CH OH
6
CH 2OH
2.- Escribir la estructura base (para el caso de las aldohexosas la estructura base semeja al
pirano) y numerar los carbonos.
6
CH 2OH
O
5
4 1
3 2
Bioquímica I
121 (Molecular)
3.- Colocar los OH de los carbonos 2,3 y 4 sobre esta estructura, tomando en cuenta que cuando
aparecen a la derecha en la representación de Fisher en la representación de Haworth aparecen
hacia abajo del plano y cuando aparecen a la izquierda en la representación de Fisher en la
representación de Haworth aparecen hacia arriba del plano.
H 1 O
C 6
2
CH 2OH
HC OH
3 O
5
4 1
HO CH OH
4 HO 3 2
CH OH
5 OH
CH OH
6
CH2OH
4.- Observe que el carbono número uno en que la representación de Fisher es un carbono
carbonílico, mientras que en la representación de Haworth este carbono se ha convertido en un
nuevo carbono asimétrico llamado CARBONO ANOMÉRICO. El OH en este carbono se puede
encontrar hacia abajo del plano cuando se trata del anómero alfa () o bien hacia arriba del plano
cuando se trata del anómero beta (),
CH2OH CH2OH
O O OH
OH OH
HO OH HO
OH OH
5.- Para nombrar el azúcar se nombra como derivado del pirano, de modo tal que el nombre de la
glucosa será:
Para el anómero : -D-glucopiranosa.

Para el anómero : -D-glucopiranosa.
Bioquímica I
122 (Molecular)
Aldopentosas.- Tomemos como ejemplo a la D-Xilosa.
H 1 O
C
2 1.- Escribir la forma abierta del azúcar y
HC OH
3
numerar los carbonos.
HO CH
4
CH OH
5
CH 2OH
2.- Escribir la estructura base (para el caso de las aldopentosas la estructura base semeja al
furano). Numerar los carbonos.
5 O
CH 2OH
4 1
2
3
3.- Colocar los OH de los carbonos 2 y 3 como se mencionó en el paso 3 en las aldohexosas.
H O
5 O
C
CH2OH
HC OH 4 1
HO CH OH
2
HC OH 3
OH
CH2OH
4.- Colocar el OH del carbono número uno (CARBONO ANOMÉRICO). Ver paso 4 de las
aldohexosas. Nombrar el azúcar como derivado del furano
O
O CH2OH OH
CH2OH
OH OH
OH
OH
OH
Bioquímica I
123 (Molecular)
Cetohexosas..- Tomemos como ejemplo a la D-Sorbosa.
1
CH 2OH
2
C O
3
1.- Escribir la forma abierta del
HC OH
4 azúcar y numerar los carbonos.
HO CH
5
HC OH
6
CH 2OH
2.- Escribir la estructura base (para el caso de las Cetohexosas la estructura base semeja al
furano). Numerar los carbonos.
O
O CH2OH
CH2OH CH2OH
CH2OH
Observe que están representadas dos estructuras base. Una corresponde al anómero alfa y otra al
anómero beta. Esto deriva del hecho de que el carbono anomérico es el carbono 2 y por lo tanto la
posición del carbono 1 dependerá del lugar que ocupe el OH del carbono anomérico
3.-Colocar los OH del los carbonos 3 y 4 como se indicó en el paso 3 de las aldohexosas.
1
CH2OH
6
2
O 6 1 O
C O CH2OH
3 CH2OH CH2OH 2
HC OH 5
5 2
4 CH2OH
CH OH 1
HO OH
5
3 4 3
HC OH 4
OH
6 OH
CH2OH
4.- Colocar los OH del carbono número 2 (CARBONO ANOMÉRICO). Ver paso 4 de las
aldohexosas. Nombrar el azúcar como derivado del furano.
HOCH2 O CH2OH HOCH2 O OH

OH OH
OH CH2OH
OH OH
Bioquímica I
124 (Molecular)
REACCIONES DE LOS CARBOHIDRATOS .
1.- Formación de los ésteres fosfóricos
=
CH2OH CH2OPO3
O O
Hexoquinasa
ATP ADP
2.- Formación de azúcares ácidos. (POR OXIDACIONES).
a).- Por oxidación de CHO ÁCIDOS ALDÓNICOS

H O
C COOH
HC OH HC OH
HO CH OXIDACIÓN SUAVE HO CH
HC OH HC OH
HC OH HC OH
CH2OH CH2OH
D Glucosa Ác. D Glucónico
b).- Por oxidación de CH2OH ÁCIDOS URÓNICOS
CH2OH COOH
O OXIDACIÓN O
SUAVE
D – Glucosa Ácido D - Glucurónico
Bioquímica I
125 (Molecular)
c).- Por oxidación de CHO y CH2OH ÁCIDOS ALDÁRICOS
D – Glucosa Acido D - Glucárico
d).- Por oxidación completa.
GLUCOSA + O2 CO2 + H2O
3.- Formación de aminoazúcares.
CH2OH COOH CH2OH CH2OH

O O O O
N-Acetil-Galactosamina
NH2 NH2 NH NH
D- Glucosamina D- Galactosamina COCH3 COCH3
N-Acetil-
Glucosamina
Bioquímica I
126 (Molecular)
4.- Reducción de azúcares.
a).- Formación de azúcares polihidroxilados.
H O
C CH2OH
CHOH CHOH
Riboflavina
CHOH REDUCCIÓN
CHOH
CHOH CHOH
CH2OH CH2OH FAD
D – Ribosa D - Ribitol
H O H H
C C
Reducción
H C OH H C OH Lípidos
CH2OH CH2OH
D - Gliceraldehido Glicerol
b).- Formación de desoxiazúcares.
HOCH2 O HOCH2 O
Reducción
OH OH OH H
D - Ribosa D - 2 Desoxirribosa
5.- Poder reductor: Los carbohidratos que presentan al carbono anomérico libre son capaces de
reducir iones metálicos. (Esta reacción es utilizada para caracterizar azúcares reductores y no
reductores.)
H O -
HC OH HC O:
C
C OH C OH
HCOH
R R
R
Aldehido Enol Anión enólico
Responsable de la reducción
Bioquímica I
127 (Molecular)
Bioquímica I
128 (Molecular)
6.- Formación de Enlaces Glucosídicos.
Se forman por la reacción entre el OH del carbono anomérico, que es el más reactivo en un
azúcar, y el OH de cualquier otro carbono de otro monosacárido, lo cual origina la formación de un
acetal completo llamado glucósido.
Los distintos enlaces glucosídicos se forman por las diferentes combinaciones que pueden
existir entre carbonos anoméricos alfa o beta y los diferentes OH del otro azúcar, dando por
consecuencia diferentes tipos de interacciones glucosídicas, de las cuales escribiremos algunos
ejemplos.
HOCH 2 HOCH 2 HOCH 2 HOCH 2

O O O O
ó
O O
Interacción  1 - 4 Interacción  1 - 4
HOCH2
HOCH2 HOCH2 O O
O O
O ó O
HOCH2
Interacción  1 - 4 Interacción  1 - 4
HOCH2
O
O
CH2
O
Interacción  1 - 6
Bioquímica I
129 (Molecular)
NOMENCLATURA DE DISACÁRIDOS.
Existen diferentes maneras para nombrar a los disacáridos, una de ellas es la que a
continuación se describe:
1.- Se nombra al disacárido como derivado de la unidad monosacárida que presente el carbono
anomérico libre (  )
HOCH2 HOCH2
O O (  )
Este disacárido es derivado de
O la -D-glucopiranosa.
2.- La otra unidad monosacárida se nombra como radical con la terminación il.
HOCH2 HOCH2
O O
D - Glucopiranosil
O
3.- Para iniciar el nombre deberá marcarse el tipo de enlace glucosídico que presenta, en el
ejemplo que estamos describiendo el enlace glucosídico se establece entre el carbono # 4 y el
carbono anomérico, cuyo hidroxilo está en posición ().
HOCH2 HOCH2
O O
 
O 4–O-
O (oxi)
4.- Escribir el nombre del radical.
4-0--D-glucopiranosil…..
5.- Escribir el nombre del azúcar del cual se deriva el disacárido.
4-0--D-glucopiranosil--D-glucopiranosa.
Bioquímica I
130 (Molecular)
DISACÁRIDOS
 - Maltosa  - Maltosa
HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2
O O O O
O O
4 – O -  - D – Glucopiranosil – 4 – O – D - Glucopiranosil
 - D – Glucopiranosa  - D - Glucopiranosa
 - Isomaltosa  - Isomaltosa
HOCH 2 HOCH 2
O O
O O
CH 2 CH 2
O O
 - Celobiosa  - Celobiosa
HOCH2 HOCH2 HOCH2

HOCH2
O O O O
O O
Bioquímica I
131 (Molecular)
 - Lactosa  - Lactosa
HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2

O O O O
O O
Sacarosa
HOCH 2
O
O
HOCH 2
O
CH 2OH
Bioquímica I
132 (Molecular)
POLISACÁRIDOS
HOMOPOLISACÁRIDOS
CELULOSA: Función: Estructural

Unidad monosacárida: -D-glucosa
Unidad disacárida: -Celobiosa
Unión glucosídica:  (1,4)
Origen: Vegetal
HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2

O O O O O O
O O O O O O
ALMIDÓN: Componentes: Amilosa y amilopectina

Función: Reserva
Unidad monosacárida: -D-glucosa
Origen: Vegetal
AMILOSA: Enlaces glucosídicos:  (1,4)
HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2

O O O O O O O O
O O O O O O O
Conformación de la
Amilosa
Bioquímica I
133 (Molecular)
AMILOPECTINA: Enlaces glucosídicos:  () y  (1,6)
Conformación de la
Amilopectina
GLUCÓGENO: Función: Reserva

Origen: Animal
Unidad monosacárida: -D-glucosa
Enlaces glucosídicos:  (1,4) y  (1,6)
Bioquímica I
134 (Molecular)
Bioquímica I
135 (Molecular)
HETEROPOLISACÁRIDOS
ÁCIDO HIALURÓNICO: Función: estructural

Origen: Animal
Unidades monosacáridas: Ácido D-glucurónico y
N-acetil-D-glucosamina
Enlace i n t r a d i s a c á r i d o :  (1,3)
Enlace i n t e r d i s a c á r i d o :  (1,4)
−
COOH HOCH2
O COOH HOCH2
O
O O O
O O
NH
NH
CO CH3
CO CH3
−
CONDROITINA: Función: Estructural

Origen: Animal
Unidades monosacáridas: Ácido D-glucurónico y
N-acetil-D-galactosamina
Enlace i n t r a d i s a c á r i d o :  (1,3)
Enlace i n t e r d i s a c á r i d o :  (1,4)
COOH HOCH2
O O COOH HOCH2
O O O O
O O
NH
NH
CO CH3
CO CH3
Bioquímica I
136 (Molecular)
Bioquímica I
137 (Molecular)
OBJETIVO
ESPECÍFICO
• Los alumnos A) Definición.
UNIDAD VII describirán a los B) Funciones
lípidos y sus C) Clasificación.
LÍPIDOS constituyentes 1. Lípidos simples
• Mencionarán las 2. Lípidos compuestos
reacciones que 3. Lípidos derivados
pueden sufrir los D) Ácidos grasos
(6 HORAS) lípidos 1. Características generales
• Describirán a los 2. Propiedades físicas
sistemas lipoprotéicos 3. Reacciones químicas
que forman a la 4. Nomenclatura
membrana y los que 5. Ácidos grasos esenciales
cumplen funciones de E) Lípidos simples
transporte 1. Triacilglicéridos
(nomenclatura, solubilidad e
hidrólisis)
2. Ceras
F) Lípidos compuestos
1. Fosfoacilglicéridos
2. Esfingomielinas
3. Cerebrósidos
4. Gangliósidos
G) Lípidos derivados
1. Esteroides
2. Terpenos
H) Sistemas lipoprotéicos
1. Formadores de membranas
2. Transportadores
Bioquímica I
138 (Molecular)
LÍPIDOS
Es un grupo de sustancias heterogéneas que sólo tienen en común dos características: Son
insolubles en agua y son solubles en disolventes orgánicos, como éter, cloroformo, benceno, etc
Funciones Biológicas:
➢ Fuente de energía.
➢ Reserva energética.
➢ Estructural.
➢ Reguladora.
➢ Transportadora.
Clasificación
Existen diversos criterios para clasificar a los lípidos, presentamos la que se emplea con mayor
frecuencia basada en su composición química.
Bioquímica I
139 (Molecular)
El compuesto constante en lípidos simples y compuestos son los ácidos grasos, éstos contribuyen
y a veces determinan el comportamiento fisicoquímico de la molécula en que se encuentran.
ÁCIDOS GRASOS
Se definen como ácidos orgánicos que presentan mínimo nueve carbonos. Los más abundantes
en la naturaleza presentan las siguientes características:
➢ Monocarboxílicos
➢ Lineales
➢ Saturados ó
➢ Insaturados.
La estereoisomería de los
dobles enlaces es Cis
Bioquímica I
140 (Molecular)
FÓRMULA SEMIDESARROLLADA
CH3 (CH2)10 COOH

CH3 (CH2)12 COOH
CH3 (CH2)14 COOH
CH3 (CH2)16 COOH
CH3 (CH2)18 COOH
CH3 (CH2)5 CH=CH (CH2)7 COOH
CH3 (CH2)7 CH=CH (CH2)7 COOH
CH3 (CH2)4 CH=CH CH2-CH=CH (CH2)7 COOH
CH3-CH2- CH=CH CH2-CH=CH-CH2-CH=CH (CH2)7 COOH
CH3 (CH2)4 (CH=CH-CH2)3 CH=CH (CH2)3 COOH
GEOMETRÍA DE LOS ENLACES DOBLES EN LOS ACIDOS GRASOS INSATURADOS
En la mayoría de los ácidos grasos poliinsaturados, los dobles enlaces se hallan separados por un
grupo metileno (- CH=CH - CH2 -).
Los dobles enlaces de casi todos los ácidos grasos insaturados que se encuentran en la
naturaleza presentan configuración geométrica CIS y hay muy pocos con configuración TRANS.
Configuración TRANS poco frecuente
Configuración CIS común en la mayoría de los ácidos grasos insaturados, esta configuración hace
que el ácido se “doble” y acorte.
Bioquímica I
141 (Molecular)
ALGUNOS ÁCIDOS GRASOS QUE SE ENCUENTRAN EN LA NATURALEZA
SÍMBOLO NOMBRE COMÚN PUNTO DE

FUSIÓN (oC)
12: 0 Ac. Laurico 44.2
14: 0 Ac. Mirístico 53.9
16: 0 Ac. Palmítico 63.1
18: 0 Ac. Esteárico 69.6
20: 0 Ac. Araquídico 76.5
16: 1(9) Ac. Palmitoléico -0.5
18: 1(9) Ac. Oleico 13.4
18: 2(9,12) Ac. Linoléico -5.0
18: 3(9,12,15) Ac. Linolénico -11.0
20: 4(5,8,11,14) Ac. Araquidónico -49.5
Los ácidos grasos poli insaturados deben ser ingeridos en la dieta ya que el hombre no puede
sintetizarlos.
El ácido linolénico es INDISPENSABLE en la dieta; si contamos con él, nuestro organismo es
capaz de modificarlo para obtener el linoléico y el araquidónico aunque a velocidades bajas.
Bioquímica I
142 (Molecular)
REACCIONES DE LOS ÁCIDOS GRASOS

Los ácidos grasos pueden sufrir una gran variedad de reacciones tanto por sus dobles ligaduras
como por el grupo carboxilo, presentamos las de interés para este curso.
Hidrogenación
Halogenación
Bioquímica I
143 (Molecular)
Esterificación
Esta reacción permite la formación de lípidos simples y compuestos.
LÍPIDOS SIMPLES
GRASAS NEUTRAS, ACILGLICÉRIDOS O GLICÉRIDOS

(Ésteres de ácidos grasos con glicerol) por su estructura son totalmente insolubles en agua
CH 2OH
HO CH
CH 2OH
Glicerina ó Glicerol
O O
CH2 O C R O CH2 O C R1
HO CH R2 C O CH
CH2OH CH2 OH
1 - Monoacilglicérido 1,2 - Diacilglicérido
O CH2 O C R1
R2 C O CH O
CH2 O C R3
1,2,3, - Triacilglicérido
Bioquímica I
144 (Molecular)
REACCIONES DE LOS TRIGLICÉRIDOS
HIDRÓLISIS
Hidrólisis básica.
Hidrólisis ácida.
Enzimática mediada por Lipasas.
Bioquímica I
145 (Molecular)
Hidrólisis ácida
Hidrólisis básica (saponificación)
Hidrólisis enzimática
Las enzimas reciben el nombre genérico de Lipasas; su nombre particular depende de su
especificidad.
Bioquímica I
146 (Molecular)
CERAS
(Ésteres de ácidos grasos con alcoholes monohidroxílicos de cadena larga)
O
CH 3 (CH 2)28 CH 2 O C (CH 2)14 CH 3
Palmitato de Miricilo
(Componente principal de la cera de abeja)
LIPIDOS COMPUESTOS
FOSFOACILGLICÉRIDOS O FOSFOGLICÉRIDOS
O CH2 O C R1
R2 C O CH O
CH2 O P X
Estructura general
X = OH Ácido Fosfatídico
X = HO CH2 CH2 NH2 Fosfatidil Etanolamina o Cefalina
CH3
+
CH
X = HO CH2 CH2 N
3 Fosfatidil Colina o Lecitina
CH3
X = Fosfatidil Inositol
Bioquímica I
147 (Molecular)
CH 2 OH
X = HO CH Fosfatidil Glicerina
CH 2 OH
X = Fosfatidil Serina
ESFINGOMIELINAS
Contienen cuatro componentes característicos:

1. Un ácido graso
2. Colina
3. Ácido Fosfórico
4. Esfingosina
ESFINGOSINA Las esfingosinas son aminoalcoholes de cadena larga insaturada
CH3 (C H 2 ) 12 CH CH CH CH C H 2O H
OH NH2
Bioquímica I
148 (Molecular)
CH3 (CH2)12 CH Ácido graso

CH
HO CH O
Esfingosina CH NH C R CH3
+
CH2 O P O CH2 CH2 N CH3
-
O O: CH3
Ácido Fosfórico Colina
Esfingomielina
CEREBRÓSIDOS
El cerebrósido más simple contiene un grupo monosacárido unido por un enlace glucosídico al
CH2 - OH de una ceramida.
Glucocerebrósido Unidad monosacárida = Glucosa;

Galactocerebrósido Unidad monosacárida = Galactosa;
CEREBRÓSIDO
SENCILLO
CH3 (CH2)12 CH CH
CHOH O
CH NH C R
Ceramida
CH2
O
HOCH2
O
Unidad Monosacárida
Existen cerebrósidos más complejos que llegan a contener grupos oligosacáridos mayores (de 2 a
10 monosacáridos)
Bioquímica I
149 (Molecular)
GANGLIÓSIDOS
Los gangliósidos también contienen un grupo oligosacárido que se caracteriza porque al menos
una de las unidades monosacáridas es el Ácido Siálico.
Ácido Siálico
Estructura del Gangliósido GM1:
gal - N - Ac. Gal - gal - glc - (N - acil - esfingosina) sialilo.
LÍPIDOS DERIVADOS (INSAPONIFICABLES)
TERPENOS
Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas, entre los que se pueden
citar:
Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor, eucaliptol, vainillina
Vitaminas, como la vit.A, vit. E, vit.K y
Pigmentos vegetales, como el caroteno y la xantofila
Clasificación por el
Isopreno número de unidades
CH 3 2 = Monoterpeno
Unidad Isoprenoide
3 = Sesquiterpeno
(2- Metil- 1,3-butadieno) CH 2 C CH CH 2
4 = Diterpeno
6= Triterpeno
Bioquímica I
150 (Molecular)
GERANIOL.- Monoterpeno lineal LIMONENO.- Monoterpeno cíclico
ESTEROIDES
Núcleo de Ciclo pentanoperhidrofenantreno
12 18 17
11 16
13 D
1 19 C
15
2 9 14
10 8
A B
3 7
5
4 6
Esteroles.- Subgrupo de los esteroides. Son alcoholes esteroides que contienen un grupo OH en el
carbono 3 del anillo A y una cadena ramificada de 8 o más átomos de carbono en el carbono 17.
COLESTEROL.- (3 – hidroxi - 5, 6 - colesteno). Se encuentra en las membranas de células

animales y en las lipoproteínas del plasma. Precursor de los esteroides que sintetiza el organismo.
Bioquímica I
151 (Molecular)
CH 3
CH 3
HO
HO
ERGOSTEROL LANOSTEROL
Precursor de la Vitamina D Precursor del colesterol
LIPOPROTEÍNAS
Lípidos y proteínas se asocian de manera no covalente para desempeñar funciones específicas en

donde se conjuntan sus propiedades físicas y químicas
Membrana
Barrera lipoprotéica con permeabilidad altamente específica que da individualidad a las células
separándolas del medio ambiente y que en eucariotes da su individualidad a los organelos.
Constituyen barreras de permeabilidad selectiva que contienen sistemas de transporte, es decir
bombas y compuertas moleculares altamente específicas.
Las membranas también sirven de comunicación entre las células y su medio externo ya que
contienen receptores específicos para los estímulos externos y algunas generan señales.
En 1972 G.L. Nicolson y S.J. Singer proponen el modelo del mosaico fluido para explicar el
comportamiento de la membrana celular.
En condiciones fisiológicas los lípidos y algunas proteínas integrales muestran una considerable
libertad de movimiento lo que permite proponer que el estado físico de la membrana es más
parecido al estado líquido que al estado sólido. La rigidez o fluidez de la membrana depende de
sus componentes hidrofóbicos, considerando la presencia de dobles ligaduras, cabeza polar y
colesterol, entre otros
Bioquímica I
152 (Molecular)
Superficie externa de la membrana
Glicolípido
Glicoproteína
Colesterol
Proteína
periférica
Superficie interna de la membrana
Bioquímica I
153 (Molecular)
En el caso del colesterol se ha observado que un aumento de éste hace que la membrana sea
más rígida por la conformación que presenta; su interacción con las cadenas carbonadas de
fosfolípidos se presenta en el siguiente esquema:
CARACTERÍSTICAS COMUNES A TODAS LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS.
1. Son estructuras laminares de pocas moléculas de grosor, que forman espacios cerrados entre
compartimentos de distinta composición. Su grosor varía de 60 a 100 Å.
2. Los componentes principales son lípidos y proteínas con una relación en peso que varía de 1:4
hasta 4:1
3. Los lípidos son relativamente pequeños con las partes hidrofóbicas orientadas al exterior los
que les hace una barrera a moléculas hidrofílicas.
4. Las funciones que desempeñan las proteínas son variadas pudiendo ser bombas, receptores,
compuertas, transductores de energía o enzimas. Esta variedad de funciones se debe a la
disposición de las proteínas entre las capas lipídicas , las cuales generan un ambiente
adecuado para la actividad protéica
5. Lípidos y proteínas se asocian por enlaces no covalentes de carácter cooperativo, ejerciendo
especial acción el agua a través del efecto hidrofóbico.
6. Las membranas son asimétricas es decir la cara externa y la interna son diferentes.
Bioquímica I
154 (Molecular)
7. Las membranas son fluidas es decir están en constante movimiento. Los lípidos pueden
desplazarse en dos sentidos, lateralmente (rápido) o transversalmente (muy lento).
8. Las proteínas NO pueden hacer el movimiento transversal y el lateral lo realizan siempre

acompañadas de los lípidos con que interactúan directamente
TIPOS DE PROTEÍNAS EN LA MEMBRANA

Integrales.-Atraviesan la membrana contienen una región hidrofóbica que interacciona con la
bicapa lipídica
Periféricas.- Están asociadas con
proteínas integrales en una de las
caras de la membrana, se unen
por enlaces iónicos o por puentes
de hidrógeno. Son fácilmente
extraíbles
Ancladas.- Están unidas a un
lípido ancla por enlaces covalentes
establecidos mediante un radical
amino formando enlaces éster o
amida con un grupo carboxilo de
un ácido graso
Las funciones que desempeñan las proteínas son variadas pudiendo ser bombas, receptores,
compuertas, transductores de energía o enzimas.
Bioquímica I
155 (Molecular)
TRANSPORTES A TRAVÉS DE LAS MEMBRANAS
Las membranas son barreras de permeabilidad selectiva que restringen el libre acceso de muchas
moléculas, sin embargo agua, oxígeno y otras moléculas pequeñas son capaces de entrar a las
células y moverse libremente en su interior incluyendo los diferentes compartimientos.
Las moléculas hidrofóbicas difunden a través de la bicapa, pero el núcleo hidrofóbico de la bicapa
es una barrera impenetrable para la mayoría de las especies cargadas.
Las células mueven sustancias polares e iones a través de proteínas denominadas acarreadores,
permeasas o translocasas.
Los gases no polares como el oxígeno y el dióxido de carbono y moléculas como hormonas
esteroidales, lípidos, vitaminas y algunas drogas entran a la célula por difusión, moviéndose a
favor de un gradiente de concentración. La difusión es un proceso espontáneo conducido por un
incremento en la entropía y descenso de la energía libre.
El tráfico de iones y moléculas polares es mediado por tres tipos de proteínas integrales: canales y
poros; transportadores pasivos y transportadores activos. Estos sistemas transportadores difieren
en sus propiedades cinéticas y requerimientos energéticos.
Proteína Saturable Gradiente de Energía requerida

concentración
Difusión simple No No A favor No
Canales y Poros Si No A favor No
Transporte pasivo Si Si A favor No
TRANSPORTE ACTIVO
Primario Si Si En contra Si (fuente directa)
Secundario Si Si En contra Si (fuente indirecta)
Las proteínas que intervienen en el transporte

pasivo o activo lo hacen de una de tres posibles
formas:
Uniport.- transportan a un solo tipo de soluto
Simport.- transportan de forma simultánea a dos
solutos
Antiport.- transportan de forma simultánea en
sentido contrario a dos solutos
Bioquímica I
156 (Molecular)
Existen dos tipos de transporte: Activo y Pasivo, el primero se caracteriza por requerir energía
para realizarse mientras que el segundo no la requiere; a continuación presentaremos las
características de ambos tipos y sus variantes.
TRANSPORTE ACTIVO
1. Se realiza en contra del gradiente de concentración es decir, los solutos van de donde hay
menor cantidad a donde hay mayor cantidad de ellos.
2. Requiere de energía para ir en contra del gradiente de concentración.
3. No se alcanza el equilibrio
4. Lo realizan proteínas y por lo tanto es Saturable, Específico e Inhibible
5. Pocos transportadores están caracterizados, pero se sabe que todos son proteínas integrales
que van de lado a lado de la membrana.
Bioquímica I
157 (Molecular)
TRANSPORTE PASIVO
Difusión simple
1. Se realiza a favor del gradiente de concentración es decir, los solutos van de

donde hay mayor cantidad a donde hay menor cantidad de ellos.
2. Se alcanza el equilibrio.
3. Pasan moléculas neutras a través de la capa lipídica
Difusión facilitada
1. Se realiza a favor del gradiente de concentración.

2. Se alcanza el equilibrio
3. El paso de solutos es a través de las proteínas pasando moléculas relativamente
grandes polares sin carga.
4. Por ser a través de proteínas es específica, Saturable e inhibible.
Bioquímica I
158 (Molecular)
CARACTERÍSTICAS Y COMPOSICIÓN QUÍMICA DE MEMBRANAS
CARACTERÍSTICAS DE LA SISTEMA COMPONENTES
MEMBRANA
Barrera de permeabilidad Todas las membranas Lípidos
Matriz membranal Todas las membranas Lípidos
Flexibilidad y deformabilidad Todas las membranas Lípidos
Procesos de transporte activo y pasivo La mayoría de las membranas Proteínas, glicoproteínas y lípidos
Actividad enzimática La mayoría de las membranas Proteínas
Reconocimiento celular Membranas de superficie Glucoproteínas, glicoesfingolípidos
Adhesión celular Membranas de superficie Glucoproteínas, glicoesfingolípidos
Sitios receptores La mayoría de las membranas de Proteínas y glicoproteínas
superficie
Aislamiento eléctrico Vainas de mielina Lípidos
Bioquímica I
159 (Molecular)
COMPOSICIÓN QUÍMICA TOTAL DE ALGUNAS MEMBRANAS (PORCENTAJE EN PESO SECO)
CARBOHIDRATOS
SISTEMA MEMBRANOSO LÍPIDOS PROTEÍNAS ASOCIADOS CON RELACIÓN
LIPOPROTEINAS PROTEÍNA/LÍPIDO
Membrana plasmática de los eritrocitos humanos 43 49 8 1:1
Membrana plasmática de los células del hígado 42 58 5-10 1:4
Membrana plasmática de células Hela 40 60 5-10 1:5
Membrana plasmática de E. coli 32 68 - 2:1
Membrana plasmática de Bacillus subtilis 20 80 - 4:0
Vaina de mielina 78 22 3 0:3
Mitocondria:
Membrana interna 24 76 Trazas 3:2
Membrana externa 48 52 Trazas 1:1
Membrana nuclear 35 59 3 1:7
Retículo sarcoplasmico 33 67 Trazas 2:0
Retículo endoplásmico:
rugoso 45 55 Trazas 1:2
liso 53 47 Trazas 0:9
Micoplasma 37 58 1-5 1:6
Cloroplastos 35 55 10 1:6
Bioquímica I
160 (Molecular)
PRINCIPALES COMPONENTES LIPÍDICOS DEL % TOTAL DE LÍPIDOS EN ALGUNOS SISTEMAS MEMBRANOSOS
CÉLULAS DE HÍGADO
MEMBRANA DE
TIPO DE LÍPIDO CLOROPLASTO ERITROCITOS MIELINA MEMBRANA RETÍCULO MITOCONDRIA E. Coli
PLASMÁTICA ENDOPLÁSMICO
Colesterol - 25 28 19.5 5.0 2.5 -
Fosfatidilcolina 4.8 23 11 18.5 48.0 37.5 -
Fosfoetanolamina - - - - - - -
Triglicéridos - 20 17 11.5 19.0 28.5 75
Fosfatidilserina - 8 6 7.0 4.0 Trazas -
Fosfatidilinositol 3.2 3 1 3.0 7.5 2.5 -
Esfingomielina - 18 7.1 12.0 5.0 - -
Fosfatidilglicerol 14.0 - - - - Trazas 25
Cardiolipina - - - - - 14 -
Glicolípidos 78.8 Trazas 29.3 Trazas - - -
Bioquímica I
161 (Molecular)
Lipoproteínas de transporte
Debido a que los lípidos son insolubles en medio acuoso, su transporte por el plasma resulta ser
un problema especial. Esto ha sido resuelto asociando los lípidos más hidrófobos con los más
hidrófilos y después combinándolos con colesterol y proteínas para formar una partícula globular
lipoprotéica.
Existen 4 clases de lipoproteínas que pueden ser separadas basándose en sus propiedades
físicas: Sedimentación y Movilidad electroforética.
Los nombres de estos sistemas lipoprotéicos cambian según la técnica por la que se aíslen del
plasma, así tenemos:
POR SEDIMENTACIÓN POR ELECTROFORÉSIS

Quilimicrones Quilomicrones
Lipoproteínas de baja densidad (LBD o LDL) Beta - Lipoproteínas
Lipoproteínas de muy baja densidad (LMBD o VLDL) Pre - beta - Lipoproteínas
Lipoproteínas de alta densidad (LAD o HDL) Alfa - lipoproteínas
CARACTERÍSTICAS
Lipoproteína Diámetro (Ao) Densidad (g/ml) Sf Mov. Electroforético

Quilomicrones 750-12,000 Menor 0.95 400 Origen
VLDL 300-700 0.95-1.006 20-400 Pre-Beta
LDL 180-300 1.006-1.063 0-12 Beta
HDL 50-120 1.125-1.210 Alfa
Bioquímica I
162 (Molecular)
COMPOSICIÓN QUÍMICA
Lipoproteína Proteína Colesterol Colesterol TG % Fosfolípidos

Libre % Esterificado %
Quilomicrones 1-2 1-3 2-4 80-95 3-6
VLDL 6-10 4-8 16-22 45-65 15-20
LDL 18-22 6-8 45-50 4-8 18-24
HDL 45-55 3-5 15-20 2-7 26-32
Esterificado = Colesterol esterificado

% = Porcentaje en peso seco
TG. = Triacilglicéridos
Un caso especial de transporte es el de los Ácidos grasos no esterificados (presentes en

concentraciones muy pequeñas en el plasma), cuya movilización se logra al combinarse con la
Albúmina.
Bioquímica I
163 (Molecular)
OBJETIVO
ESPECÍFICO
• Los alumnos A) Componentes de los ácidos nucléicos.
UNIDAD VII mencionarán la 1. Hidrólisis total.
composición química de a) Bases nitrogenadas.
ACIDOS los ácidos nucléicos b) Pentosas.
NUCLÉICOS • Los alumnos describirán c) Fosfato.
la formación de 2. Nucleósidos y nucleótidos.
nucleótidos y B) Funciones de los Nucleótidos
polinucleótidos 1. Moneda energética
(5 HORAS) • Los alumnos describirán 2. Intermediarios metabólicos
el modelo de DNA 3. Coenzimas
propuesto por Watson y 4. Reguladores metabólicos
Crick 5. Precursores activados de los ácidos
• Los alumnos describirán nucléicos (dNTP y NTP)
los diferentes tipos de C) Polinucleótidos.
RNA 1. Enlace fosfodiéster 3’ - 5’
• Los alumnos 2. Notación abreviada.
mencionarán la función D) DNA (Ácido Desoxirribonucléico)
de los ácidos nucléicos. 1. Función.
2. Modelo de Watson y Crick.
a) Equivalencia de bases propuesta
por Chargaff
b) Efecto estérico
c) Puentes de Hidrógeno
E) RNA (Ácido Ribonucléico)
1. Características generales.
2. RNAm (RNA mensajero)
a) Función, composición y estructura.
3. RNAt (RNA de transferencia)
a) Función, composición y estructura.
4. RNAr (RNA ribosomal)
a) Función, composición y estructura
Bioquímica I
164 (Molecular)
BASES NITROGENADAS PRINCIPALES
BASES PRINCIPALES PÚRICAS

6
5 N7
1N
8
2 4 N
N
3 9
Purina
NH 2 O
N N
N N
N N
N NH 2 N
Adenina H Guanina H
6 - Aminopurina 2 - Amin - 6 - Oxopurina
BASES PRINCIPALES PIRIMÍDICAS
4
3N 5
2 6
N
1
Pirimidina
NH 2 O O
CH 3
N HN HN
O N
O N O N
H
H H
Citosina Uracilo Timina
2 - Oxo - 4 - 2,4 - Dioxopirimidina 5 - Metil - 2,4 Di
Aminpirimidina Oxopirimidina
BASES SECUNDARIAS
5 - Metilcitosina 5 - Hidroximetilcitosina
1 - Metilguanina 4 - Tiouracilo
2 - Metiladenina 1 - Metilguanina
Bioquímica I
165 (Molecular)
AZÚCARES
5 5
HOCH2 O OH HOCH2 O OH
4 1 4 1
3 2 3 2
OH OH OH H
RIBOSA DESOXIRRIBOSA
NUCLEÓSIDOS
Se forman por la unión de una base nitrogenada con un azúcar (pentosa). El enlace que une
ambas moléculas es tipo glucosídico (N -  - glucosídico).
Los enlaces se pueden formar del siguiente modo:
a) C 1’ de la pentosa con N9 de una base púrica.
b) C 1’ de la pentosa con N1 de una base pirimídica
ESTRUCTURA GENERAL:
N
N N
N N9 N1
O O
HOCH2 O HOCH2 O
1' 1'
Los nombres de los nucleósidos principales son:
DESOXIRRIBONUCLEÓSIDOS RIBONUCLEÓSIDOS
Desoxiadenosina Adenosina
Desoxiguanosina Guanosina
Desoxicitidina Citidina
Desoxitimidina Uridina
Bioquímica I
166 (Molecular)
NUCLEÓTIDOS
Son ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Los más frecuentes en la naturaleza son aquellos donde
está esterificada la posición 5’.
ESTRUCTURA GENERAL:
N
N N
N N N
- -
O O
5' 5' O
- O -
O P O CH2 O P O CH2
O O
O O
Los nombres de los nucleótidos principales son:
RIBONUCLEÓTIDOS
Ácido adenílico o Adenosín monofosfato (AMP)

Ácido guanílico o Guanosín monofosfato (GMP)
Ácido uridílico o Uridíl monofosfato (UMP)
Ácido citidílico o Citidíl monofosfato (CMP)
DESOXIRRIBONUCLEÓTIDOS
Ácido desoxiadenílico o Desoxiadenosín monofosfato (dAMP)

Ácido desoxiguanílico o Desoxiguanosín monofosfato (dGMP)
Ácido desoxicitidílico o Desoxicitidíl monofosfato (dCMP)
Ácido desoxitimidílico o Desoxitimidín monofosfato (dTMP ó TMP)
Bioquímica I
167 (Molecular)
Estructura general de los nucleótidos:
Base Nitrogenada
- - -
O O O
5' O
-
O P O P O P O CH2
O
O O O
Nucleótido Mono Fosfato (NMP)
Nucleótido Dí Fosfato (NDP)
Nucleótido Tri Fosfato (NTP)
Los Ribonucleótidos Tri fosfato (NTP) desempeñan funciones en la célula como:
➢ Moneda energética, siendo el más empleado el ATP

➢ Precursores de coenzimas como el NAD+ y el FAD
➢ Segundos mensajeros al ser precursores por ejemplo de AMPc y GMPc
➢ Intermediarios metabólicos, por ejemplo: Acil adenilato y UDP – Glucosa
Los Ribonucleótidos y los Desoxirribonucleótidos en su forma de Tri Fosfatos (NTP y dNTP) son
precursores de Polinucleótidos y los ácidos nucléicos RNA y DNA respectivamente.
Bioquímica I
168 (Molecular)
POLINUCLEÓTIDOS
Los polinucleótidos se forman por la unión covalente de los nucleótidos mediante puentes
fosfodiéster entre la posición 3’ de un nucleótido y la posición 5’ de otro nucleótido. Para que se
formen los polinucleótidos es necesario que los nucleótidos se encuentren como tri fosfatos.
En las cadenas de polinucleótidos que existen en forma natural, el extremo 5’ generalmente está
fosforilado y el extremo 3’ contiene un OH libre. (Dirección: 5’ 3’)
Base Nitrogenada
- - -
O O O
5' O
-
O P O P O P O CH 2
O
O O O 3'
OH
- - Base Nitrogenada
O O -
O
5'
- O
O P O P O P O CH 2
O PPi 2Pi
O O O 3'
OH
Energía
Base Nitrogenada
-
O
-
5' O
O P O CH2
O
O 3'
Base Nitrogenada
O
5'
- O
O P O CH2
O
O 3'
Base Nitrogenada
O
5' O
-
O P O CH2
O
O 3'
Base Nitrogenada
O
5'
- O
O P O CH2
O
O
3' O
Bioquímica I
169 (Molecular)
NOTACIONES PARA POLINUCLÉOTIDOS
MEDIANTE LETRAS
Polímero de Ribonucleótidos
pNpNpNpNpN p = Grupo fosfato N = Cualquier base nitrogenada
“p” entre dos bases indica el puente fosfodiéster 3’ - 5’
Polímero de Desoxirribonucleótidos
pdNpdNpdNpdNpdN ó d(pNpNpNpNpN)
Ejemplos:
Fragmento de RNA: pApGpCpUpApG
Fragmento de DNA: pdApdTpdCpdTpdT ó d(pApTpCpTpT)
MEDIANTE LÍNEAS
En el caso de un polímero de desoxirribonucleótidos “N” se precede con d.
Bioquímica I
170 (Molecular)
ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLÉICO (DNA)
Al DNA lo aisló por primera vez, durante el invierno de 1869, el médico suizo Friedrich Miescher
mientras trabajaba en la Universidad de Tubinga. Miescher realizaba experimentos acerca de la
composición química del pus de vendas quirúrgicas desechadas cuando notó un precipitado de
una sustancia desconocida que caracterizó químicamente más tarde. Lo llamó nucleína, debido a
que lo había extraído a partir de núcleos celulares. Se necesitaron casi 70 años de investigación
para poder identificar los componentes y la estructura de los ácidos nucleicos.
En 1930 Levene y su maestro Albrecht Kossel probaron que la nucleína de Miescher es un ácido
desoxirribonucleico (DNA) formado por cuatro bases nitrogenadas (citosina (C), timina (T), adenina
(A) y guanina (G)), el azúcar desoxirribosa y un grupo fosfato, y que, en su estructura básica, el
nucleótido está compuesto por un azúcar unido a la base y al fosfato. Sin embargo, Levene
pensaba que la cadena era corta y que las bases se repetían en un orden fijo. En 1937 William
Astbury produjo el primer patrón de difracción de rayos X que mostraba que el ADN tenía una
estructura regular.
En 1940 el científico checo Erwin Chargaff del Instituto Rockefeller, analizó en detalle la
composición de bases del DNA extraído de diferentes organismos. Llegó a la sorprendente
conclusión de que las cuatro bases nitrogenadas no se encontraban en proporciones exactamente
iguales en las distintas especies.
Chargaff demostró que, independientemente del origen del DNA, la proporción de purinas era igual
a la de pirimidinas. Es decir, adenina (A) aparecía con tanta frecuencia como la timina (T) y la
guanina (G), con tanta frecuencia como la citosina (C). Había dos juegos de equivalencias, A y T
por un lado y G y C por otro.
Este resultado reflejaba por primera vez un aspecto estructural del DNA. Indicaba que,
independientemente de la composición de A o de G en un DNA, las proporciones de purinas eran
idénticas a las de pirimidinas, la "equimolecularidad" de las bases ([A]=[T]; [G]=[C]) y el hecho de
Bioquímica I
171 (Molecular)
que la cantidad de G+C en una determinada molécula de DNA no siempre es igual a la cantidad de
A+T y puede variar desde el 36 hasta el 70 por ciento del contenido total.
Sin embargo, en aquel momento Chargaff no sospechó las implicaciones que podían tener estas
reglas, denominadas más tarde “reglas de Chargaff”, en el esclarecimiento de la estructura del
DNA.
Con toda esta información y junto con los datos de difracción de rayos X proporcionados por
Rosalind Franklin, James Watson y Francis Crick propusieron en 1953 el modelo de la doble hélice
de ADN para representar la estructura tridimensional del polímero
Fotografía de la difracción de Rayos X del DNA
Bioquímica I
172 (Molecular)
CARACTERÍSTICAS SOBRESALIENTES DEL MODELO DE DNA
DE WATSON Y CRICK
1. Dos cadenas helicoidales de

polinucleótidos están enrolladas a lo
largo de un eje común. Las dos
cadenas corren en direcciones
contrarias (una de 5’ a 3’ y la otra de 3’
a 5’).
2. Las bases nitrogenadas están en el
interior de la hélice, mientras que las
unidades de fosfato desoxirribosa están
en el exterior. Los planos que
contienen las bases son
perpendiculares al eje de la hélice.
3. El diámetro de la hélice es de 20 Å La
estructura helicoidal se repite en cada
cadena después de 10 residuos a
intervalos de 34.4 Å.
4. Las dos cadenas permanecen unidas
por puentes de hidrógeno entre los
pares de bases. La ADENINA se
empareja con la TIMINA y la GUANINA
con la CITOSINA.
5. La secuencia precisa de bases
transporta la información genética.
Bioquímica I
173 (Molecular)
El aspecto más importante de la doble hélice del DNA es la especificidad del emparejamiento de
las bases. Watson y Crick dedujeron que la Adenina debería emparejarse con la Timina y la
Guanina con la Citosina, debido a Factores estéricos y de Puentes de hidrógeno.
H
H
N O H N N
N H O CH 3
N N H N N N H N
1' C N N 1' C N N
N H O C 1'
H O C 1'
Guanina Citosina Adenina Timina
20 Å 20 Å
En células PROCARIOTAS el DNA no tiene cubiertas y se dice que está “desnudo”, sus extremos
se encuentran unidos y toma una forma circular que se superenrrolla sobre sí mismo
El DNA en células EUCARIOTAS se encuentra recubierto por proteínas llamadas Histonas y su

arreglo final los Cromosomas se puede observar durante la etapa de reproducción celular.
Bioquímica I
174 (Molecular)
Bioquímica I
(Molecular)
175
Bioquímica I
(Molecular)
176
Bioquímica I
(Molecular)
177
CARACTERÍSTICAS SOBRESALIENTES DEL RNA
1. Las moléculas de RNA son de una sola hebra o cadena (excepto en algunos virus).
2. Pueden contener regiones de doble hélice producidas por la formación de horquillas donde
se empareja A con U y G con C.
3. Las células contienen tres tipos de RNA: RNAm, RNAt y RNAr.
RNA mensajero (RNAm).- Transporta la información genética del DNA hacia los
ribosomas
RNA de transferencia (RNAt).- Traslada a los aminoácidos del citoplasma a los
ribosomas.
RNA ribosomal (RNAr).- Ácido nucleíco que asociado con las proteínas conforma a los
ribosomas.
4. Además de las bases principales pueden presentar algunas bases secundarias.
5. La secuencia de bases del RNA refleja la composición en bases del DNA.
ESQUEMA DEL RNAt
A) . Extremo 3’ donde se esterifica el aminoácido,

secuencia constante en todos los RNAt.
B) Anticodón, la secuencia especifica el
aminoácido transportado.
C) Región que reconoce la enzima activadora de
aminoácidos.
D) Región de unión al ribosoma, común a todos
los RNAt.
E) Brazo menor de tamaño variable.
Por difracción de Rayos X el RNAt sugiere una “L” invertida.
Bioquímica I
(Molecular)
178
CARACTERÍSTICAS DEL RIBOSOMA DE Escherichia coli
SUBUNIDAD SUBUNIDAD
MAYOR MENOR
Coeficiente de sedimentación 50 S 30 S
Peso Molecular(Kdal)
1650 850
Tipos de RNAr 23 S, 5S 16S
Tipos de Proteínas 34 21
Bioquímica I
(Molecular)
179

3.2.1.11 AntologíaBioq.I QFB 2021

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3.2.1.11 AntologíaBioq.I QFB 2021

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Benemérita Universidad Autónoma de Puebla

LICENCIATURA EN QUÍMICO FARMACOBIÓLOGO

AREA: CIENCIAS NATURALES

ASIGNATURA: BIOQUÍMICA I (MOLECULAR) SEM

FECHA: ENERO 2019

NIVEL EDUCATIVO: Licenciatura

CARGA HORARIA DEL ESTUDIANTE

3.- REVISIONES Y ACTUALIZACIONES

D. C. Patricia Aguilar Alonso

El alumno examina los principales conceptos de Bioquímica molecular

CARACTERÍSTICAS DE LA MATERIA VIVA

1. Es compleja pero con un alto grado de organización

La Bioquímica tiene como finalidad determinar de qué manera el conjunto de moléculas

1.- En la organización molecular de la célula, existe una simplicidad fundamental

CLASIFICACIÓN DE LOS BIOELEMENTOS POR SU PRESENCIA Y CANTIDAD EN LOS

Presentes en todos los organismos

Presentes en algunos organismos

CARACTERÍSTICAS DE LOS BIOELEMENTOS PRINCIPALES

1. Forman enlaces covalentes

GRUPOS FUNCIONALES PRESENTES EN LAS BIOMOLÉCULAS

Ácido Alcohol Éster

R COOH + R NH2 R C NH R + H2O

Ácido Amina Amida

Ácido Tiol Tioéster

2.- Los organismos vivos crean y

3.- La célula viva es una máquina isotérmica

Después de esta revisión, es necesario recordar la finalidad de la Bioquímica, lo que permitirá

La Bioquímica tiene como finalidad determinar de que manera el conjunto de moléculas

Podemos presentar ahora algunas de las áreas de investigación en Bioquímica.

1.- Analiza la ultraestructura de la célula para determinar sus componentes, su

• Nutrición.- Determinando la clase y cantidad de nutrimentos requeridos en la

• Alimenticia.- En la conservación y/o elaboración de alimentos con un mayor

• Agricultura.- Estableciendo el desarrollo bioquímico de las plantas y

El agua es una sustancia que químicamente se formula como

Las propiedades fisicoquímicas más notables del agua son:

Figura 2 Puentes de hidrógeno entre moléculas de agua

• El punto de ebullición del agua (y de cualquier otro líquido) está directamente

Figura 3 Disolución de una sal Figura 4 Arreglo del agua alrededor

• El agua es miscible con muchos líquidos, como el etanol, y en cualquier proporción,

Figura 5 Agua en estado sólido (a) y líquido (b)

Funciones biológicas del agua

➢ Transporte de diferentes sustancias.

➢ Medio en el que se verifican las reacciones químicas.

➢ Sustrato en reacciones de hidrólisis.

➢ Mantiene la temperatura casi constante.

➢ Mantiene pH casi constante.

➢ Por su efecto hidrofóbico mantiene estructuras como las membranas.

¿Por qué son importantes las funciones biológicas del

FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

(b) Se orienta la molécula con el grupo de

Por ser formadores de Proteínas Por la función que realizan en la

Por su síntesis por los organismos

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS POR LA POLARIDAD

Aminoácidos con carga negativa (aminoácidos ácidos)

Aminoácidos Polares con carga positiva (aminoácidos básicos)

AMINOÁCIDOS POCO FRECUENTES

(Sólo se encuentran en algunas proteínas)

Hidroxilina (5 - Hidroxilisina) 4 - Hidroxiprolina

(No se encuentran en proteínas, pero cumplen funciones específicas en el organismo)

 - Alanina Ácido D - Glutámico

COMPORTAMIENTO IÓNICO DE LOS AMINOÁCIDOS

VALORES DE pK DE LOS AMINOÁCIDOS

Aminoácido pK1 ( - COO-) pK2 ( - NH3+) pK3 ( - R)

Ala (A) 2.34 9.69 ----