Ayudas Didacticas Bioq II QFB SEM 2021-1

Benemérita Universidad Autónoma de Puebla
Vicerrectoría de Docencia
Dirección General de Educación Superior
Facultad de Ciencias Químicas
LICENCIATURA EN QUÍMICO FARMACOBIÓLOGO
AREA: CIENCIAS NATURALES

(Bioquímica – Alimentos)
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA II (METABÓLICA) SEM
CÓDIGO: QFBS023
CRÉDITOS: 7
FECHA: AGOSTO 2021
1
1.- DATOS GENERALES
Nivel Educativo: Licenciatura

Nombre del Plan de Estudios: Licenciatura en Químico Farmacobiólogo
Modalidad Académica: Presencial
Nombre de la Asignatura: BIOQUÍMICA II (METABOLISMO)
Ubicación: Nivel Básico
Correlación:
Asignaturas Precedentes: Bioquímica I
Asignaturas Consecuentes: Bromatología, Biotecnología
Química Orgánica, Bioquímica I
Responsabilidad, puntualidad, trabajo en
Conocimientos, habilidades, actitudes y equipo
valores previos: Tolerancia hacia los compañeros, interés por
los compañeros y la asignatura, compromiso
con la que será su profesión
2. CARGA HORARIA DEL ESTUDIANTE
Horas por periodo Total de Número

Concepto horas por de
Teoría Práctica periodo créditos
Horas teoría y práctica
4 2 6 7
(16 horas = 1 crédito)
Total 72 36 108 7
2
3.- REVISONES Y ACTUALIZACIONES
D. C. Patricia Aguilar Alonso

D. C. Raúl Ávila Sosa Sánchez
M. C. Rosa Ma. Dávila Márquez
M. C. Gonzalo A. Flores Mendoza
M.C. Leticia García Albarrán
M. C. Francisco González Salomé
Autores: M. C. Martín Lazcano Hernández
M. C. Armando Mena Contla
D. C. Laura Morales Lara
D. C. Addí Rhode Navarro Cruz
D. C. Ivonne Pérez Xochipa
M. C. Eustoquia Ramos Ramírez
Q.F.B. Obdulia Vera López
Fecha de diseño: JUNIO 2010
Fecha de la última actualización: ENERO 2018
Fecha de aprobación por parte de la
NOVIEMBRE 2011
academia de área
Fecha de aprobación por parte de
NOVIEMBRE 2011
CDESCUA
Fecha de revisión del Secretario
NOVIEMBRE 2011
Académico
D. C. Patricia Aguilar Alonso
M. C. Raúl Ávila Sosa Sánchez
M. C. Rosa Ma. Dávila Márquez
M. C. Gonzalo A. Flores Mendoza
M.C. Leticia García Albarrán
M. C. Francisco González Salomé
M. C. Martín Lazcano Hernández
Revisores M. C. Armando Mena Contla
M. C. Laura Morales Lara
D. C. Addí Rhode Navarro Cruz
M.C. Nohemi Melgoza Palma
D. C. Ivonne Pérez Xochipa
D.C. Sandra Luz Cabrera Hilerio
M. C. Eustoquia Ramos Ramírez
Q.F.B. Obdulia Vera López
Se adecuó al formato solicitado por la DGES
incorporando la aportación de los ejes
Sinopsis de la revisión y/o actualización: transversales a esta asignatura.
Se reescribió el mapa conceptual de la
asignatura
3
5.- PROPÓSITO
Aplica los conocimientos adquiridos en el estudio de las características funcionales y
estructurales de las biomoléculas, para describir sus interacciones en el organismo; y las
interrelaciones que ocurren entre las diferentes vías metabólicas, los procesos de
replicación, transcripción y traducción de la información genética, conocimientos que aplicará
en materias como: Nutrición, Fisiología, Farmacología. Desarrolla actitudes positivas hacia el
trabajo en equipo y además refuerza de manera integral sus valores para desempeñarse con
éxito en las asignaturas del área formativa de la licenciatura en QFB con sentido ético y
responsabilidad social, cumpliendo así con su perfil de egreso universitario y de la
licenciatura.
6. COMPETENCIAS PROFESIONALES:
1. Describe la importancia del sistema ADP- ATP como responsable de la vinculación
entre procesos exergónicos y endergónicos, así como su papel en la conservación de
la energía de oxidación.
2. Relaciona las reacciones químicas del metabolismo con el fenómeno de la vida a
través del conocimiento de procesos degradativos (catabolismo) o de síntesis
(anabolismo) de las moléculas que se encuentran en un organismo.
3. Reconoce el carácter dinámico de los procesos biológicos, la generación o consumo
de energía en los mismos y su regulación.
4. Relaciona el metabolismo celular de carbohidratos, lípidos, aminoácidos y ácidos
nucléicos con estados normales de salud y cuya alteración condiciona la aparición de
enfermedades que son tratadas con fármacos, que a su vez experimentan la acción
de los diferentes procesos metabólicos.
5. Comprende el desarrollo de los siguientes procesos: Replicación del DNA,
Transcripción (Inversa y Síntesis de RNA), Traducción (Síntesis de Proteínas).
4
METODOLOGÍA
Se hará mediante:
▪ Se considerará la asistencia y puntualidad a clases, con la finalidad de promover en el

estudiante un sentido de responsabilidad.
▪ La exposición oral de las clases promoviendo habilidades de reflexión, análisis y síntesis.
▪ Discusión de artículos, con las cuales se fomentará la capacidad interpretativa del
estudiante y el autoaprendizaje.
▪ Elaboración de modelos en equipos, promoviendo de esta forma la iniciativa en la toma
de decisiones, creatividad, administración del tiempo y trabajo en equipo.
▪ A través de la discusión de los resultados de las prácticas de laboratorio se promoverá el
desarrollo de la capacidad de solución a los diferentes problemas profesionales que se le
presenten
BIBLIOGRAFÍA FUNDAMENTAL
• BOHINSKY, R.C. Bioquímica. 5ª Edición. E.U.A. Addison - Wesley Iberoamericana, S. A.
• STRYER L. Bioquímica 5ª Edición España Editorial Reverté, S .A. 2003
• MATHEWS C, VAN HOLDE K. Bioquímica. McGraw Hill-Interamnericana. 2ª. Ed.
• VOET D, VOET J, PRATT C. Fundamentals OF Biochemistry. John Wilwy & Sons, Inc.
5
CRITERIOS DE EVALUACIÓN
CRITERIOS PORCENTAJE
Realizará y aprobará las La calificación obtenida en el laboratorio representa 20% de
prácticas de LABORATORIO su calificación final además de conferir el derecho a ser
con una calificación mínima de evaluado globalmente en la asignatura, el 80% restante se
7.0 (cada práctica contiene un conforma con actividades realizadas en la teoría.
objetivo específico que implica
la aplicación de la teoría y/o
actividad a realizar)
TEORÍA 80%
Exámenes Realizar y aprobar exámenes parciales referentes a la
teoría, con una calificación mínima de 7.0; El promedio de
sus calificaciones representa el 50% de su evaluación
Trabajos de investigación Realizar trabajos de investigación complementarios a los
temas tratados en clase, representa el 10% de su
evaluación
Seminarios Presentar y discutir en forma grupal en clase permitirá
contrastar la información obtenida por cada equipo,
representa el 10% de su evaluación
Participación activa Participar en clase mediante preguntas y/o respuestas
relacionadas con el tema expuesto, representa el 10% de su
evaluación
Tareas Realizar ejercicios relacionados con la unidad estudiada,
representa el 10% de su evaluación
Búsqueda de datos en Internet Presentar información obtenida y seleccionada de la web,
representa 10% de su evaluación
Discusión de artículos Leer y discutir artículos referentes a los temas del curso
(proporcionados por el profesor o propuestos por los
alumnos), representa el 10% de su evaluación
Autoevaluación Reflexionar de forma crítica sobre su desempeño,
representa 10% de su evaluación
Los porcentajes de las actividades realizadas desde el punto 2 son acordadas por el
facilitador y los alumnos al inicio del curso haciendo que la suma sea 100% que después
se considera como el 80% de la teoría
PRESENTACION GENERAL DEL PROGRAMA

En este curso se estudia el aspecto funcional de las moléculas y sus interacciones en un
organismo. Se estudiarán principalmente los procesos catabólicos de carbohidratos, lípidos y
compuestos nitrogenados, como aminoácidos y bases nitrogenadas; así como algunos
procesos de síntesis de algunos lípidos, además se presentarán las interrelaciones que
ocurren entre las diferentes vías metabólicas.
6
Mención especial tiene el estudio del Ciclo de Krebs como una ruta anfibólica y común para
los procesos metabólicos, en este curso también se estudian dos procesos Bioenergéticos
fundamentales y ubicuos, como son: cadena de transporte de electrones y fosforilación
oxidativa.
Por último y con la finalidad de introducir al alumno en el campo de la genética celular se

estudian los procesos de replicación, transcripción y traducción de la información genética.
Estos conocimientos permitirán al alumno tener los fundamentos necesarios para la mejor
comprensión de materias como Química Clínica, Genética Microbiana, Hematología,
Fisiología y Bromatología por citar algunas
7
MAPA CONCEPTUAL DE LA ASIGNATURA:
BIOQUÍMICA METABÓLICA
Lineales
Analiza el
Cíclicas
Diferentes como
que es el METABOLISMO que presenta
formas
En
que estudia
espiral
Conjunto de
reacciones
Vías Metabólicas
de un Almacenamiento,
que pueden ser
transmisión y
Organismo expresión
Degradativas Formadoras
para De la
Mantenerse VIVO cuyas cuyas

Información genética
Reacciones
por que Reacciones
son
son
Se recambian Se transforma y De Condensación

Se forman nuevas De Hidrólisis y Reductoras
biomoléculas emplea energía biomoléculas y Oxidativas
que
que
Requieren
Liberan Energia
Energia
y se llaman
y se llaman
ANABÓLICAS
CATABÓLICAS
8
BUAP: Facultad de Ciencias Químicas
Departamento: Bioquímica – Alimentos
Licenciatura en Químico Farmacobiólogo
CONTENIDO
OBJETIVO
UNIDAD CONTENIDO TEMÁTICO
ESPECÍFICO
• Los alumnos describirán A) Estructura y propiedades del ATP
UNIDAD I con precisión al sistema B) Variación de la energía libre de
EL SISTEMA ADP - ADP- ATP como Gibbs al hidrolizarse el ATP

ATP Y SU responsable de la C) Variación de la energía libre de
IMPORTANCIA
vinculación entre procesos Gibbs de otros compuestos fosforilados
exergónicos y al sufrir hidrólisis
endergónicos, así como su D) Papel central del sistema ADP - ATP
(4 HORAS)
papel en la conservación E) Conservación de la energía de
de la energía de oxidación oxidación
F) Utilización de la energía del ATP
NUCLEÓTIDO
Base Nitrogenada
Fosfato
Azúcar
9
SISTEMA ADP – ATP
A
NH2
D
N N E
Adenina N
- - - N O
O O O N
O S
-
O P O P O P O CH2 I
Ribosa N
O O O A
AMP (Adenosín mono fosfato)
ADP (Adenosín di fosfato)
ATP (Adenosín tri fosfato)
El ATP es una molécula que contiene enlaces de alta energía, misma que se libera cuando
dichos enlaces se hidrolizan; la hidrólisis del ATP puede ser como se indica a continuación.
Hidrólisis Ortofosfórica
- - - -
- - O O O
O O O
- - -
P P O P O
-
O P O P O O P O
ADENOSINA O O ADENOSINA
O O O O O O
GO - 7.3 ADP Pi
ATP (Kcal/mol)
Hidrólisis Pirofosfórica
- - - - - -
O O O O O O
-
ADENOSINA O P O P O P -
O ADENOSINA O P O O
- P O P O
O O O GO - 7.3 O O O
(Kcal/mol) AMP PPi
ATP
GO - 7.3
(Kcal/mol)
10
PPi 2 Pi
11
ENERGÍA LIBRE ESTÁNDAR (G0) DE
HIDRÓLISIS DE COMPUESTOS FOSFORILADOS
Sentido de
COMPUESTO G ’ (Kcal / mol)
O transferencia
de grupos
fosfato
Fosfoenolpiruvato - 14.8
1, 3 - Difosfoglicerato - 11.8
Fosfocreatina - 10.3
Acetilfosfato - 10.1
ATP - 7.3
Glucosa – 1P - 5.0
Fructosa – 6P - 3.8
Glucosa – 6P - 3.3
3 - Fosfoglicerato - 2.4
Glicerol – 3P - 2.2
12
TRANSFERENCIA DE FOSFATOS DE DONADORES DE ALTA ENERGÍA A
ACEPTORES DE BAJA ENERGIA
Go Hidrólisis
- 16.0
Fosfoenolpiruvato
- 14.0
P
Fosfatos de alta
- 12.0 energía
1,3 – Difosfoglicerato
- 10.0 Fosfocreatina P
P
- 8.0
(ADP) ATP
- 6.0 P
P
-4.0
Fosfatos
de baja (Glucosa) Glucosa 6P
energía
- 2.0 (Glicerol) Glicerol 3P
Transferencia
13
PAPEL DEL SISTEMA ADP – ATP COMO INTERMEDIARIO COMÚN
1, 3 – Difosfoglicerato 3 - Fosfoglicerato
ADP ATP
Glucosa 6P Glucosa
PRINCIPALES USOS DE LA ENERGÍA DEL ATP
Trabajo eléctrico
ATP
Moléculas combustibles Trabajo de

transporte
Oxígeno Trabajo
mecánico
Respiración
Biosíntesis
CO2, H2O ADP + Pi
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OBJETIVO
ESPECÍFICO
• Los alumnos A. Digestión de carbohidratos
describirán, sin 1. Alimentos fuente de carbohidratos
UNIDAD II equivocarse, el proceso 2. Acción de la saliva sobre los
de digestión, absorción carbohidratos de la dieta (Amilasa salival)
3. Digestión pancreática e intestinal de los
METABOLISMO DE y transporte de los
carbohidratos, carbohidratos
CARBOHIDRATOS mencionando su fuente 4. Absorción de los monosacáridos
de obtención. B. Glucólisis
• Los alumnos explicarán 1. Tejidos y localización celular donde se
(16 HORAS) cómo se realizan las efectúa la vía
siguientes vías 2. Enzimas que participan en la vía
metabólicas: Glucólisis, 3. Reacciones de la secuencia glucolítica
Gluconeogénesis, 4. Relaciones energéticas de la vía
Interconversión de 5. Derivación Rapaport-Luebering
hexosas, Glucogénesis (Importancia del 2,3-difosfoglicerato)
y Glucogenólisis. C. Interconversión de hexosas
• Los alumnos explicarán 1. D- Fructosa
la importancia de la 2. D- Galactosa
derivación de la ruta 3. D- Manosa
glucolítica Fermentación D. Gluconeogénesis
heteroláctica. Vía de 1. Tejidos y localización celular donde se
Entner Doudoroff y efectúa la vía
Derivación Rapaport- 2. Enzimas que participan en la vía
Luebering 3. Reacciones de la vía
• Los alumnos 4. Diferencias enzimáticas y energéticas
mencionarán las entre glucólisis y gluconeogénesis
enzimas que catalizan 5. Ciclo de Cori y su importancia
las reacciones E. Glucogénesis
individuales de las vías 1. Tejidos en los que se lleva a cabo esta vía
antes citadas, sus 2. Enzimas que participan en esta vía
características y la 3. Reacciones de la secuencia glucogénica
forma en que se F. Glucogenólisis
interrelacionan dichas 1. Tejidos en los que se lleva a cabo esta
vías vía
• Los alumnos 2. Enzimas que participan en la vía
mencionarán la 3. Reacciones de la secuencia
importancia de la ruta glucogenolítica
de las pentosas G. Regulación del metabolismo de
Los alumnos explicarán carbohidratos
el efecto de las 1. A nivel celular y enzimático
hormonas en el 2. Actividad hormonal
metabolismo de H. Ruta de las Pentosas (Vía de las hexosas
carbohidratos. monofosfato)
1. Tejidos en los que se efectúa la vía
2. Importancia de la vía
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¿Qué alimentos son fuente de carbohidratos?
¿Qué tipos de carbohidratos consumimos?
Monosacáridos
Oligosacáridos
Polisacáridos
HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH2 HOCH

2 HOCH2 HOCH2
O O O O O O O O
O O O O O O O
¿Qué procesos deben sufrir antes de poder metabolizarse?
Digestión
Absorción
Reparto
16
Digestión de Carbohidratos
Sistema Gastrointestinal
Es el encargado de preparar los alimentos ingeridos para que sus componentes, los
nutrientes, puedan ser incorporados a nuestro medio interno y lleguen a todas las células
para ejercer sus funciones de aporte de energía (hidratos de carbono y lípidos), estructurales
(lípidos, proteínas y minerales) y reguladoras (minerales y vitaminas).
No se debe olvidar que la luz del tracto gastrointestinal forma parte del medio externo, por
lo que su pared, y las estructuras que lo componen, tienen un importante papel de barrera
defensiva frente a agresiones y estímulos nocivos presentes en el medio.
17
18
19
EFECTOS FISIOLOGICOS DE LA FIBRA EN EL ORGANISMO
 Altera el tiempo de vaciamiento gástrico

 Incrementa la saciedad postprandial
 Disminuye la presión intraluminal
 Incrementa el volumen del bolo fecal con absorción de agua
 Normaliza el tiempo de tránsito por el intestino
 Incrementa la frecuencia de los movimientos peristálticos
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Absorción de Carbohidratos
1° Deben atravesar la membrana del intestino delgado
2° Deben moverse del citoplasma del enterocito hacia los vasos capilares
21
Reparto de Carbohidratos
Los vasos capilares que salen del intestino se reúnen para formar la vena porta que llega al
hígado, éste toma parte de la glucosa y el resto pasa a la circulación general. Finalmente las
células toman la glucosa que requieren de la sangre.
22
¿Cómo entra la glucosa en las células?

Algunas requieren la presencia de INSULINA
23
METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS
Polisacáridos Monosacáridos Disacáridos
DIGESTIÓN
Absorción
Interconversión de hexosas
GLUCOSA
RUTA DE PENTOSAS GLUCONEOGÉNESIS
Piruvato
Lactato
GLUCOGÉNESIS GLUCOGENÓLISIS
Glucógeno Glucógeno
GLUCÓLISIS
Piruvato
Lactato
24
GLUCÓLISIS (GLICÓLISIS)
 Lo realizan todas las células
 Se localiza en el citosol
 Es catalizada por un sistema multienzimático soluble
La mayoría de los tejidos requieren de glucosa y de forma primordial, el cerebro.
La glicólisis que es la principal vía metabólica de la glucosa, se realiza en el citosol de todas

las células.
Es la única vía que puede realizarse en condiciones aerobias o anaerobias. Sin embargo la
oxidación de glucosa hasta piruvato requiere oxígeno.
Los eritrocitos que carecen de mitocondrias son totalmente dependientes de glucosa como
su única fuente de energía y la metabolizan en forma anaeróbica.
La glicólisis no sólo es la principal ruta del metabolismo de glucosa sino que en ella se
transforman también fructosa, galactosa y otros carbohidratos derivados de la dieta.
La habilidad de la glicólisis de proveer ATP en ausencia de oxígeno es de especial

importancia debido a que el músculo esquelético puede atravesar por episodios de anoxia. El
corazón en cambio, no puede sobrevivir bajo condiciones de isquemia.
Enfermedades en las que las enzimas de la glicólisis (por ejemplo Piruvato cinasa) son
deficientes conducen a anemia hemolítica o si el defecto se presenta en el músculo (por
ejemplo Fosfofructocinasa) se denota como fatiga.
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GLUCÓLISIS (GLICÓLISIS)
Mg+2 ATP CH2OPO3= Mg+2 ATP CH2OPO3=

CH 2OH CH2OPO3=
1 2 O CH2OH 3 O CH2OPO3=
O O
Glucosa ADP Glucosa - 6 P Fructosa – 6 P ADP Fructosa – 1,6 di P
- ATP ADP Pi NAD+

O C O O C OPO3= H C O CH2 OPO3=
7 5
CHOH
6 CHOH
C HOH C O
CH2OPO3= CH2OPO3=
CH2OPO3= CH2OH
3 - Fosfoglicerato 1,3 - Difosfoglicerato + Gliceraldehido - 3 P Dihidroxicetona - 3 P
NADH (H )
- -
COO: -
O
ADP ATP O C O
- NADH NAD+ O C O
O C
9
HCOPO3=
C OPO3= 10 C O 11 CHOH
CH2OH CH3
CH 2 CH3
2 - Fosfoglicerato Piruvato Lactato
Fosfoenolpiruvato
26
ENZIMAS RESPONSABLES DE LA GLUCÓLISIS

REACCIÓN # 1
Hexocinasa (Hexoquinasa) y/o Glucocinasa (Glucoquinasa)
Es la más difundida, fosforila Enzima específica para
a una variedad amplia de fosforilar a la D - Glucosa
monosacáridos
REACCIÓN # 2
Glucosa – 6 – fosfato isomerasa
REACCIÓN # 3
Fosfofructocinasa 1 (Fosfofrutoquinasa)
Enzima ALOSTÉRICA, sitio de control PRINCIPAL de la Glucólisis
REACCIÓN # 4
Aldolasa (Fructosa difosfato aldolasa)
REACCIÓN # 5
Triosa Fosfato isomerasa
REACCIÓN # 6
Gliceraldehido – 3 – fosfato deshidrogenasa
REACCIÓN # 7
Fosfoglicerato cinasa (Fosfoglicerato quinasa)
REACCIÓN # 8
Fosfoglicerato mutasa
REACCIÓN # 9
Enolasa
REACCIÓN # 10
Piruvato cinasa (Piruvato quinasa)
Enzima ALOSTÉRICA, sitio de control de la Glucólisis
REACCIÓN # 11
Lactato deshidrogenasa
27
INTERCONVERSIÓN DE HEXOSAS
FRUCTOSA
VÍA EN INTESTINO, MÚSCULO

Y RIÑON
Fructosa Fructosa 6P
Dihidroxicetona P
Glucosa Glucosa 6P Fructosa 6P Fructosa 1, 6 diP
Gliceraldehido 3P
ATP
ADP
Gliceraldehido
Fructosa Fructosa 1P Dihidroxicetona P
VÍA EN EL HÍGADO
28
MANOSA
GALACTOSA
29
DERIVACIÓN RAPAPORT-LUEBERING
(IMPORTANCIA DEL 2,3-DIFOSFOGLICERATO)
La hemoglobina del adulto es una hemoproteína tetramétrica [α(2):β(2)] que se encuentra en

los eritrocitos, donde es la responsable de unirse al oxígeno en los pulmones y de
transportar el oxígeno al cuerpo donde es utilizado en los mecanismos metabólicos
aeróbicos.
Las propiedades de la hemoglobina para unirse con el oxígeno resultan de la interacción

directa del oxígeno con el átomo de hierro del grupo prostético hem y de los efectos
resultantes de estas interacciones en la estructura cuaternaria de la proteína.
Cuando el oxígeno se une a un átomo de hierro de la desoxihemoglobina, jala el átomo de

hierro hacia el plano del hem. Debido a que el hierro también está unido a la histidina F8,
este residuo también es tirado hacia el plano del anillo del hem.
30
El cambio en la conformación en la histidina F8 es transmitido a través del esqueleto del

péptido dando como resultado un cambio significativo en la estructura terciaria de la
subunidad entera.
Cambios en la conformación de la superficie de la subunidad conduce a un nuevo sistema de
interacciones entre las subunidades adyacentes.
Los últimos cambios incluyen la interrupción de los puentes iónicos y la formación de nuevos
enlaces de hidrógeno y nuevas interacciones hidrofóbicas, que contribuyen a la nueva
estructura cuaternaria
La configuración terciaria de baja afinidad, la hemoglobina desoxigenada (Hb) se conoce
como el estado tenso (T). Contrariamente, la estructura cuaternaria de la hemoglobina
completamente oxigenada (HbO2) se conoce como el estado relajado (R).
La presión de oxígeno es diferente en pulmones y tejidos lo que se debe a la variación de
oxígeno en la sangre venosa y arterial, el glóbulo rojo que transporta al oxígeno debe
liberarlo en las condiciones específicas de cada parte del cuerpo haciéndolo más fácilmente
a presiones parciales altas de oxígeno.
En el contexto de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno hay cuatro reguladores
primarios, cada uno de los cuales tiene un impacto negativo. Éstos son CO2, ión hidrógeno
(H+), ión cloruro (Cl–), y 2,3 difosfoglicerato.
¿Cómo se forma el 2, 3 difosfoglicerato?
¿Cómo actúa el 2,3 difosfoglicerato?
Se sabe que los polifosfatos orgánicos presentes en el glóbulo rojo se combinan con la
cadena b de la hemoglobina y alteran la afinidad de ésta por el oxígeno debido a lo cual el
glóbulo rojo realiza una desviación de la glucólisis a partir del 1,3 – difosfoglicerato
generando 2, 3 – difosfoglicerato.
A este proceso se le denomina Derivación de Rapaport-Luebering
31
Glucólisis
Se forma
Gliceraldehido 1, 3 -
3P difosfoglicerato
Derivación de
Rapaport forma
2, 3
difosfoglicerato
3 - fosfoglicerato
Se incorpora a
Glucólisis
La hemoglobina en la conformación T, presenta una cavidad que es capaz de alojar al 2,3-

BPG en el centro de la hemoglobina tetrámero. Una sola molécula de 2,3-BPG puede ocupar
esta cavidad que de ese modo, estabiliza el estado T. A la inversa, cuando 2,3-DPG no está
disponible, o no está alojado en la cavidad central, la Hb puede unirse al oxígeno (formación
HbO2) más fácilmente.
Por lo tanto, el aumento en la concentración de 2,3-BPG favorece la conversión de la forma
R de la Hb a la forma T y disminuye la cantidad de oxígeno unido por la Hb en cualquier
concentración de oxígeno.
Cuando la presión de oxígeno es lo suficientemente alta, tal como en los alvéolos de los
pulmones, la unión de un mol de O2 induce la transición de T a R que hace que la cavidad de
unión de 2,3-BPG se colapse y el 2,3-DPG es expulsado por el resto de los monómeros de
proteína globina para enlazar O2.
32
GLUCONEOGÉNESIS
(Síntesis de Glucosa Nueva)
 Se realiza en el Hígado
 Se localiza en mitocondria y citosol
 Es catalizada por un sistema multienzimático soluble
¿Por qué se realiza?
Porque el organismo requiere mantener en sangre, la concentración de glucosa dentro de los

límites denominados normales
¿Cuándo se realiza?
1. Cuando las reservas se agotaron

2. Cuando hay un exceso de Lactato
¿Por qué glucosa nueva?
Porque sus carbonos provienen de diferentes moléculas.

1. Cuando las reservas de carbohidratos se han agotado y se requiere de glucosa, el
sustrato inicial es el Oxalacetato que se encuentra dentro de la mitocondria mismo
que se forma debido a los cambios que sufren los ácidos grasos, aminoácidos y
carbohidratos.
2. Cuando existe un exceso de lactato, este, es reciclado para generar glucosa
Para realizar la gluconeogénesis se aprovechan las enzimas que catalizan reacciones

reversibles en la glicólisis lo que NO indica que la gluconeogénesis sea el inverso de la
glucólisis. La vía requiere sus propias enzimas para realizar las reacciones que en la
glucólisis son irreversibles
33
La Gluconeogénesis No es el inverso de la Glucólisis, deben ser rodeadas Tres reacciones

IRREVERSIBLES de la Glucólisis para poder realizar la Gluconeogénesis.
Primera reacción: Obtención de Fosfoenolpiruvato a partir de Lactato (o Piruvato)
Membrana mitocondrial
CITOPLASMA MITOCONDRIA
O
- O
O C O
CH 3 c cOO- CH3 c cOO-
CHOH
Piruvato
Piruvato
CH3
Lactato
CO2 1
ADP ATP
OPO3=
-
CH2 C COO
Fosfoenolpiruvato
4
CO2 NADH 2
GTP GDP NAD+
O NAD+ OH
3
- - - -
OOC CH2 C COO OOC CH2 CH COO
Oxalacetato L - Malato
NADH
1. Piruvato carboxilasa Enzima ALOSTÉRICA

2. Malato Deshidrogenasa
3. Malato deshidrogenasa
4. Fosfoenol piruvato carboxicinasa
34
Después de obtenido el Fosfoenolpiruvato, las reacciones siguientes son realizadas por las
enzimas que catalizan pasos reversibles de la Glucólisis hasta llegar a la formación de
Fructosa –1,6 - difosfato.
Segunda reacción: Obtención de Fructosa – 6 fosfato a partir de Fructosa – 1,6 – difosfato.
CH2OPO3=
O CH2OPO3=
O
CH2OPO3= Fructosa difosfatasa CH2OH
Fructosa – 1,6 – di P Pi Fructosa – 6P
Tercera reacción: Obtención de Glucosa a partir de Glucosa – 6 - fosfato
CH 2OPO3= CH 2OH
O Glucosa – 6 - fosfatasa O
Glucosa – 6P Pi Glucosa
Sólo en el hígado existe esta enzima por lo que la glucosa puede salir de los hepatocitos a
torrente sanguíneo y mantener los niveles considerados normales
Regulación Glucólisis - Gluconeogénesis
Debido a que glucólisis y gluconeogénesis comparten varias enzimas es necesario asegurar

que ambos procesos se realicen sólo cuando las condiciones del organismo así lo
determinen; la regulación para estas vías se esquematiza a continuación.
La clave de la regulación de ambas vías se encuentra en la reacción

que involucra a la fructosa, por ello es necesario repasar la
estructura de este carbohidrato
35
36
CICLO DE CORI
Características del ciclo:
1. Es un proceso de regeneración de Glucosa
2. Es determinante para su realización la disminución de la concentración de oxígeno
3. Es importante porque mantiene constante la concentración de glucosa en sangre
37
GLUCOGÉNESIS
(Síntesis de Glucógeno)
 Se realiza en el Hígado y Músculo

 Se localiza en citosol
 Es catalizada por un sistema multienzimático soluble
La enzima responsable de la vía se encuentra unida a un oligosacárido
GLUCÓGENO.- Polisacárido formado por unidades de glucosa con enlaces − 1, 4 y  −1, 6
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

O O O O
Extremos
no  −  
reductores O O O
O
2CH
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
O O O O O O O O
O O O O O O O
Carbono Anomérico  −  
Nota: Es el extremo no reductor porque el OH del carbono anomérico no está libre sino que
se encuentra formando el enlace glucosídico.
38
Glucosa - 6 P Glucosa - 1 P
Fosfoglucomutasa
UTP + Glucosa - 1 P Glucosa - UDP + PPi

Glucosa -1P - Uridil transferasa
Glucosa - UDP + (Glucógeno) n (Glucógeno) n+1 + UDP

Glucógeno sintetasa
NOTA: La nueva unidad de Glucosa se adiciona en el extremo NO reductor.
+ UDP
(Glucógeno) n (Glucosa – UDP)
Glucógeno sintetasa
Para formar las ramificaciones:
Enzima: Ramificador Glucano - 1,4
Enlace  - 1,6
Extremos no reductores
39
GLUCOGENÓLISIS
El organismo requiere mantener en sangre, la concentración de glucosa dentro de los límites
denominados normales y el hígado la tiene almacenada en forma de glucógeno
 Se realiza en el Hígado y Músculo.
 Se localiza en citosol.
 Es catalizada por un sistema multienzimático soluble.
 En Hígado el producto es Glucosa, Pasa a circulación general.
 En Músculo el producto es Glucosa – 1P se incorpora a la glucólisis.
(Pi) n
Glucógeno Libera Glucosa – 1P*
fosforilasa al introducir Pi (rompe el enlace - 1,4)
*La Glucosa-1P en hígado pasa

a glucosa-6P, se desfosforila y
pasa a sangre. En músculo se
incorpora a glucólisis como
glucosa-6P
Transferasa
- 1,6 Glucosidasa
Libera Glucosa (rompe el enlace  - 1,6)
40
REGULACIÓN GLUCOGENÓLISIS-GLUCOGÉNESIS
Las enzimas clave de estos procesos cambian su actividad cuando se fosforilan en un

residuo de Serina ubicado en el sitio activo; de esta forma, una está activa en su forma
fosforilada y la otra inactiva; al perder el fosfato se invierten.
41
REGULACIÓN DEL METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS

El diseño metabólico celular, permite que un organismo responda a las necesidades internas
del mismo y a las señales del medio que le rodea, siempre de forma específica, lo que
asegura la sobrevivencia de las células y por lo tanto del organismo.
La recepción de la información externa se hace a través de los sentidos, quienes la

transforman en señales eléctricas que son analizadas en el sistema nervioso y finalmente se
traducen en una respuesta, misma que en ocasiones está representada por moléculas
quienes a su vez provocan cambios en el organismo. Las señales internas no son menos
complicadas, dependen de las moléculas, los requerimientos energéticos de la célula e
implican cambios moleculares que resuelvan satisfactoriamente las necesidades celulares.
En este marco, los carbohidratos desempeñan un papel importante como las reservas
energéticas que colaboran a que la célula o el organismo en su conjunto den respuestas a
las señales recibidas, por ello es necesario que sus transformaciones (degradación o
síntesis) se encuentren perfectamente reguladas.
Las moléculas responsables de la regulación son hormonas que se liberan de las glándulas
debido a señales externas y/o internas y que desencadenan una serie de eventos
específicos.
¿Qué pasa cuando te asustas

1º. Sientes que el corazón “salta”
2º. Tu respiración se hace agitada, poco profunda
3º. Te sobresaltas y como consecuencia brincas, o corres
4º. Tu cara primero se pone roja y después pálida
¿POR QUÉ?
Se liberó ADRENALINA (hormona) y eso cambió el funcionamiento normal de tu organismo
Algo más que tal vez no haz considerado es que tu organismo para realizar todos los
cambios que mencionamos antes requiere energía
¿CÓMO LA OBTIENE?
Por degradación de sus reservas (como el glucógeno) y posterior oxidación para obtener
ATP
En las siguientes páginas revisaremos los cambios que se presentan, recuerda que todos
están perfectamente regulados e interrelacionados
42
Para una mejor comprensión de la regulación del metabolismo de carbohidratos, se ha

dividido en dos aspectos:
A).- La regulación que implica la acción de hormonas.

B).- La regulación a nivel celular y enzimático
A) – REGULACIÓN QUE IMPLICA LA ACCIÓN DE HORMONAS
Las hormonas actúan en el metabolismo de carbohidratos como PRIMEROS MEDIADORES

(también llamados PRIMEROS MENSAJEROS) es decir como aquellas que dan la señal
inicial para desencadenar un proceso metabólico. Por ejemplo:
Membrana celular
Receptor
ADRENALINA
ATP
AMPc
Enzima: Adenilato ciclasa
La presencia de la Adrenalina hace que se active la Adenilato ciclasa la cual cataliza la

formación de AMPc (Adenosín monofosfato cíclico) que a su vez desencadena otra serie de
eventos. El AMPc recibe el nombre de SEGUNDO MEDIADOR (SEGUNDO MENSAJERO)
su fórmula es la siguiente y cuyo papel específico mencionaremos más adelante.
43
HORMONAS RELACIONADAS CON LA REGULACIÓN DEL METABOLISMO DE

CARBOHIDRATOS
Hormona hipoglucemiante:
INSULINA
Producida por las células  del Páncreas. Es secretada como respuesta a una elevación de
los niveles sanguíneos de glucosa.
Disminuye la concentración de glucosa en sangre promoviendo la Glucogénesis
(principalmente en músculo) y Glucólisis en tejidos dependientes de insulina.
Hormonas hiperglucemiantes:
GLUCAGÓN
Producida por las células  del Páncreas. Secretada como respuesta a una disminución de
los niveles sanguíneos de glucosa.
Aumenta la Glucogenólisis en Hígado y Gluconeogénesis a partir de aminoácidos y lactato.
HC (HORMONA DEL CRECIMIENTO)

ACTH (ADRENOCORTICOTROPINA)
Producidas por Hipófisis anterior.

HC disminuye el consumo de Glucosa por los tejidos ya que promueve la liberación de
ácidos grasos.
ACTH estimula la Corteza suprarrenal.
GLUCOCORTICOIDES
Producidos por la Corteza suprarrenal. Aumentan la Gluconeogénesis.
ADRENALINA (EPINEFRINA)
Producida por la Médula suprarrenal. Aumenta la Glucogenólisis en Hígado y Músculo,

Inhibe la Glucogénesis.
La acción de las hormonas como primeros mediadores involucran cambios en las funciones
de la célula como son:
44
A) Permeabilidad en la membrana
B) Expresión genética
C) Actividad enzimática
Con relación a esta última tomemos el ejemplo de la CASCADA ENZIMÁTICA que se realiza
para activar a la enzima Glucógeno fosforilasa responsable de la Glucogenólisis.
CASCADA ENZIMÁTICA DE GLUCOGENO FOSFORILASA
45
Por la activación de la Glucógeno fosforilasa se realiza la Glucogenólisis es decir, se

degrada el Glucógeno liberándose Glucosa o Glucosa 1P en Hígado o músculo
respectivamente que se incorpora a la Glucólisis para obtener ATP
B).- REGULACIÓN A NIVEL CELULAR Y ENZIMÁTICO
Existen tres tipos de mecanismos para regular la actividad de las enzimas responsables del
metabolismo de carbohidratos:
1. Por efectos alostéricos

2. Por conversión de una enzima inactiva en activa o viceversa
3. Por cambios en la cantidad de la enzima
1. Regulación por efectos alostéricos
Se presenta en enzimas que sufren modificaciones en su conformación debido a la unión de

efectores positivos (+) o negativos (-) en lugares diferentes al sitio activo.
Ejemplos de enzimas alostéricas y procesos que regulan
Enzima Proceso Efector positivo Efector negativo

Fosfofructocinasa 1 Glucólisis ADP ATP
Piruvato carboxilasa Gluconeogénesis Acetil CoA
Fructosa difosfatasa Gluconeogénesis ATP ADP
2. Regulación por el cambio de una forma inactiva a activa o viceversa
Las enzimas que presentan esta regulación sufren en el sitio activo alguna modificación de
los residuos involucrados en la catálisis, por ejemplo la pérdida o ganancia de un grupo
fosfato.
Ejemplos de enzimas que se inactivan o activan y proceso que regulan
Enzima Proceso Forma activa

Glucogéno fosforilasa Glucogenólisis Fosforilada
Glucógeno sintetasa Glucogénesis Desfosforilada
Nota: En estas enzimas son residuos de Serina los que ganan o pierden fosfatos
46
3.- Regulación por cambio en la cantidad de la enzima
Debemos considerar en este caso que los cambios se demuestran por afectar la síntesis de
la enzima misma.
CONCLUSIÓN
La presencia de la Hormona (en este caso la Adrenalina) hizo que se iniciara una serie de
procesos de fosforilación que no sólo involucran a la Glucógeno fosforilasa sino también a la
Glucógeno sintetasa (responsable de la Glucogénesis), por lo tanto mientras esté actuando
esta hormona se promoverá la Glucogenólisis y la Glucogénesis estará reprimida. La
Glucosa liberada se incorpora a Glucólisis y en tanto el requerimiento de ATP sea alto se
mantendrá activa a la Fosfofructocinasa 1 responsable de la regular a la Glucólisis
Este ejemplo es aplicable a todo el proceso metabólico de los carbohidratos, es decir: Si

están activas las enzimas de las vías catabólicas (degradación) de un tejido, estarán
inactivas las enzimas de las vías anabólicas (síntesis) del mismo tejido o viceversa.
47
RUTA DE LAS PENTOSAS O DERIVACIÓN HEXOSA MONOFOSFATO
CARACTERÍSTICAS
• Es una ruta de degradación alterna de carbohidratos

• Las enzimas de esta vía se encuentran en citosol
• Esta vía se realiza en tejidos con actividad biosintética alta, por ejemplo: Hígado,
glándula mamaria lactante, corteza adrenal, tejido adiposos, testículos
• Presenta dos fases: Una oxidativa y otra no oxidativa
• Produce en la fase oxidativa NADPH (H+)
• Produce en la fase no oxidativa Ribosa como intermediario
• Cataliza la interconversión de azúcares de 3, 4, 5, 6 y 7 carbonos que podemos
representar de la siguiente manera:
C5 + C5 C3 + C7
C7 + C3 C4 + C6
C5 + C4 C3 + C6
• Las enzimas características son Transcetolasa y Transaldolasa

• La vía completa está regulada por los requerimientos de Ribosa y NADPH (H+)
IMPORTANCIA
El NADPH (H+) formado es utilizado en reacciones de síntesis como donador de e- y H+

La Ribosa es utilizada para formar ribonucleótidos
La Ribosa es transformada en Desoxirribosa, la cual es utilizada para formar
desoxirribonucleótidos.
48
RUTA DE LAS PENTOSAS O DERIVACIÓN HEXOSA MONOFOSFATO
F
A
Glucosa – 6P Glucosa – 6P Glucosa – 6P
S
E
NADP+ NADP+ NADP+
1y2
O
X
NADPH NADPH NADPH
I
D
6P – Gluconato 6P –Gluconato 6P – Gluconato
A
T
NADP+ NADP+ NADP+
I
V
3
A
NAPH NADPH NADPH
F Ribulosa – 5P Ribulosa - 5P Ribulosa – 5P

A
S 4 5 4
E
Xilulosa – 5P + Ribosa – 5P Xilulosa – 5P

N
O
O 6
X
I
D Gliceraldehido – 3P + Sedoheptulosa – 7P
A
T
I
V
A 7
Fructosa – 6P + Eritrosa – 4P
Fructosa – 6P + Gliceraldehido – 3P
49
REACCIONES Y ENZIMAS DE LA RUTA DE LAS PENTOSAS
REACCIÓN ·# 1
Oxidación
Agente oxidante: NADP+
Glucosa – 6 fosfato deshidrogenasa
REACCIÓN # 2
Hidrólisis
Lactonasa
REACCIÓN # 3
Descarboxilación oxidativa
Agente oxidante: NADP+
6 – Fosfogluconato dehidrogenasa
REACCIÓN # 4
Epimerización
Fosfopentosa epimerasa
REACCIÓN # 5
Isomerización
Fosfopentosa isomerasa
REACCIÓN # 6
Transferencia de dos carbonos que pasan de una cetosa a una aldosa
Transcetolasa
REACCIÓN # 7
Transferencia de tres carbonos que pasan de una cetosa a una aldosa
Transaldolasa
REACCIÓN # 8
Transferencia de dos carbonos que pasan de una cetosa a una aldosa
Transcetolasa
50
FERMENTACIÓN
Concepto de fermentación
La palabra «fermentación» es confusa en Microbiología porque con ella se hace referencia a
cuatro tipos de procesos diferentes: el metabolismo microbiano en ausencia de oxígeno, la
producción de metabolitos secundarios, la modificación de compuestos químicos por
microorganismos en crecimiento y el crecimiento bacteriano en sí cuando el interés del
cultivo es la producción de biomasa.
El sentido en que vamos a utilizarla en la clase de hoy es el primero: fermentación es el
proceso por el que las células pueden obtener energía sin llevar a cabo un proceso de
fosforilación oxidativa. Esto es: en la fermentación, la energía se obtiene mediante un
proceso químico de fosforilación a nivel de substrato sin que se produzca una variación neta
del poder reductor de la célula.
Los primeros estudios científicos serios sobre procesos de fermentación se llevaron a cabo
por Pasteur en el análisis de los procesos de producción y alteración del alcohol durante la
fabricación del vino.
Los procesos de fermentación son universales; esto es: se encuentran en todo tipo de
organismos y, por consiguiente, probablemente represente una de las formas más antiguas
de conservación de la energía.
Diferencias entre fermentación y respiración: en los procesos de fermentación la energía
química también deriva de la oxidación de compuestos reducidos. En cualquier proceso de
oxidación se produce una transferencia de electrones desde el compuesto reducido que se
oxida hasta el compuesto oxidado que se reduce, y en esa transferencia de electrones se
produce la liberación de energía. En los procesos oxidativos el aceptor final de los electrones
de la oxidación es el oxígeno o, de una manera más general, cualquier compuesto
inorgánico oxidado. Sin embargo, en los procesos fermentativos, la transferencia de
electrones se produce hasta llegar a un aceptor final que es un compuesto orgánico oxidado.
Por consiguiente, en un proceso de fermentación tanto el donador de electrones como el
aceptor son compuestos orgánicos, mientras que en un proceso de respiración el donador de
los electrones es orgánico y el aceptor inorgánico.
Otra manera de plantear el mismo proceso es considerar que en un proceso de respiración
el aceptor final de electrones es siempre externo mientras que en un proceso de
fermentación el aceptor final es interno.
51
La respiración es mucho más efectiva energéticamente que la fermentación porque en

aquélla la oxidación del compuesto orgánico es más completa que en esta y, como resultado
de ello, se liberan 688 kcal/mol (Go) en la respiración de glucosa y sólo 58 kcal/mol en la
fermentación. (Estos valores hay que considerarlos a la luz de la necesidad de 7.3 kcal/mol
para la síntesis de ATP).
Las rutas fermentativas son anaerobias porque no requieren oxígeno como aceptor final de
los electrones. Esto no quiere decir que en ausencia de oxígeno sólo se pueda producir
fermentación: el aceptor final de los electrones puede ser un compuesto inorgánico oxidado
que los reciba al final de la cadena respiratoria produciéndose un proceso de fosforilación
oxidativa en ausencia de oxígeno. En estos procesos decimos que los microorganismos son
capaces de respirar otras moléculas diferentes al oxigeno como son los nitratos (NO 3--) los
sulfatos (SO4=).
Rutas fermentativas para la utilización del piruvato
En la oxidación de un mol de glucosa a piruvato se producen en total 2 moles de ATP como
rendimiento neto (se producen 4 moles de ATP y se consumen dos) y se genera también un
mol de NADH+H+. Cuando se produce la entrada en el ciclo de Krebs del piruvato se va a
generar una gran cantidad de NADH+H+ que se reoxida principalmente mediante la
fosforilación oxidativa.
Cuando una célula carece de cadena respiratoria, el NADH+H+ no puede reoxidarse a NAD+
y, por consiguiente, no se puede regenerar el agente aceptor de hidrógeno necesario para
las primeras fases de la glicolisis. Los procesos fermentativos reducen el piruvato
regenerando el NAD+ necesario para los procesos metabólicos iniciales del catabolismo de la
glucosa.
Diferentes tipos de bacterias reducen el piruvato de maneras diversas dando lugar a distintos
procesos de fermentación que se conocen por sus productos finales.
Fermentación etanólica o alcohólica: el piruvato se reduce para formar etanol y CO2:
Glucosa + 2 ADP + 2 Pi → 2 etanol + 2 CO2 + 2 ATP este es el proceso de fermentación que
lleva a cabo Saccharomyces cerevisiae y algunas (pocas) bacterias.
Su importancia industrial es evidente: la fermentación alcohólica produce el alcohol presente
en las bebidas fermentadas (vino cerveza, etc.) y el CO2 que se libera en esta fermentación
es el causante del esponjamiento de la masa de pan durante su fermentación. En este último
caso el proceso de cocción posterior durante la fabricación permite eliminar todo el alcohol
de manera que no queda presente en el producto final.
52
Fermentación homoláctica: se denomina así la fermentación cuyo único producto final es el

ácido láctico. Su ecuación global es:
Glucosa + 2 ADP + 2 Pi → 2 ácido láctico + 2 ATP
Estas bacterias producen el piruvato por catabolismo de la glucosa siguiendo la ruta de
Embden-Meyerhof (vía glucolítica clásica).
Es un proceso de fermentación presente en muchas bacterias del grupo láctico:
Streptococcus (grupo de enterococos), Pediococcus y varios grupos de Lactobacillus.
Su importancia industrial estriba en la bajada del pH de los productos donde se encuentran
estas bacterias: esta bajada del pH como consecuencia de la liberación de ácido láctico es
suficiente para producir unos cambios químicos en el producto (precipitación de proteínas
durante el cuajado de la leche), cambios microbiológico (protección del deterioro microbiano
de alimentos como consecuencia de la eliminación de la flora competidora) y organolépticos
(los ácidos orgánicos de cadena corta, y entre ellos el ácido láctico tienen características de
producción de sabor) que hacen de esta fermentación un proceso muy relevante en la
producción de alimentos.
La fermentación homoláctica es la causante de las agujetas producidas en los músculos
después de un esfuerzo intenso en el que la cantidad de oxígeno aportada a las fibras
musculares no es suficiente para asegurar toda la reoxidación del NADH+H+. Las agujetas
se producen por los depósitos de ácido láctico entre las fibras musculares. Asimismo, la
fermentación homoláctica es responsable de la alteración del esmalte dental en la boca
causado por bacterias láctica flora habitual.
Fermentación heteroláctica: denominada así porque su producto final no es
exclusivamente ácido láctico. El proceso tiene un rendimiento menor al de la fermentación
homoláctica como se desprende de la producción de sólo un mol de ATP por mol de glucosa
fermentada. La obtención del piruvato en estas bacterias se logra mediante el catabolismo
de la glucosa por la ruta de las pentosas.
La reacción global es:
Glucosa + ADP + Pi → Ac. Láctico + etanol + CO2 + ATP
Este proceso lo llevan a cabo bacterias del grupo láctico pertenecientes a los géneros
Leuconostoc y Lactobacillus.
Industrialmente el proceso es relevante en la producción de alimentos fermentados (por
ejemplo el sauerkraut). Otra bacteria productora de este tipo de fermentación es
Lactobacillus acidophilus que facilita el metabolismo de la leche.
53
Fermentación del ácido propiónico: las bacterias que presentan este tipo de fermentación
se pueden utilizar tanto azúcares como lactato como puntos de partida para el proceso. La
ruta es un proceso complejo en el que se genera acetato, CO2 y ácido propiónico como
productos finales.
Esta ruta fermentativa la presentan las bacterias del tipo Propionibacterium y otras
anaerobias estrictas presentes en el rumen de herbívoros donde llevan a cabo una
fermentación secundaria de los productos de las fermentaciones lácticas primarias.
Industrialmente Propionibacterium es importante en la fermentación del queso para producir
el tipo suizo: la fermentación propiónica utiliza en este caso el lactato producido en las
fermentaciones lácticas primarias produciendo CO2 responsable de los «ojos» del queso
suizo y acumulación de ácidos orgánicos de cadena corta responsables de características
organolépticas.
Fermentación ácido-mixta: La fermentación ácido mixta produce ácido acético, etanol, H2,
CO2 y proporciones diferentes de ácido láctico o propiónico (fórmico) según las especies. Es
un tipo de fermentación que llevan a cabo las enterobacterias. En esta ruta de fermentación
se produce ATP además de la reoxidación del NADH+H+.
La producción de formiato o CO2 + H2 depende de la presencia en la bacteria de una enzima
denominada formiato-liasa responsable del paso. No todas las bacterias la tienen y su
actividad es detectable por la producción de grandes cantidades de gas (el H2 es insoluble)
como consecuencia de la fermentación del azúcar.
Fermentación butanodiólica: es una variante de la anterior presente en algunas
enterobacterias como Klebsiella, Serratia y Erwinia, especie en la que se da una
fermentación ácida mixta butanodiólica. En esta ruta se desprende CO2 y se logra como
producto final el 2.3-butanodiol. Como paso intermedio de la ruta se produce acetoína que
puede servir para la identificación de las bacterias que presentan esta ruta mediante la
reacción de Voges-Proskauer que permite distinguir bacterias muy semejantes como
Escherichia y Enterobacter.
Fermentación del butanol: es un tipo de fermentación llevado a cabo por bacterias
anaerobias estrictas del género Clostridium. En el curso de esta fermentación se producen
compuestos orgánicos disolventes de gran importancia industrial y que, históricamente, han
sido los primeros productos industriales bacterianos de importancia económica relevante
durante la 1ª Guerra Mundial (trabajo de Weizmann).
54
Conclusión
Los procesos de fermentación, en sentido metabólico, son aquellos en los que se produce
una oxidación de compuestos orgánicos reducidos siendo el aceptor final de electrones un
compuesto orgánico interno que se reduce. En estos procesos puede producirse algún
rendimiento energético; pero su principal función es la reoxidación del NADH+H+ a NAD+
necesario para poder iniciar los primeros pasos del catabolismo. Los diferentes procesos
pueden identificarse por sus productos finales.
Ejemplos de vías de fermentación
VÍA DE ENTNER – DOUDOROFF
COOH
CHO COOH COOH C O
CHOH CHOH C O CH 3
Piruv ato
HOCH HOCH CH 2 CH 3 CH 2 OH
CHOH Etanol
CHOH CHOH
CHO +
CHOH CHOH CHOH
CHOH CO2
= = =
CH 2OPO3 CH 2OPO3 CH 2OPO3 =
CH 2OPO3
Glucosa - 6P 6 P - Gluconato 2 Ceto - 3 desoxi
6P - Gluconato Gliceraldehido - 3P
VÍA DEL FOSFOGLUCONATO
CHO COOH CHO
CHOH CHOH HOCH
HOCH HOCH CHOH
CHOH CHOH CHOH
CHOH =
CHOH CH 2OPO3
= = Pentosa 5P
CH 2OPO3 CH 2OPO3
Glucosa - 6P 6 P - Gluconato
CHO =
CH 3 COPO3
CHOH Acetil P
Ácido Láctico
=
CH 2OPO3
Gliceraldehido - 3P
CH 3 CH 2 OH
Etanol
55
OBJETIVO
ESPECÍFICO
• Los alumnos A. Localización celular
explicarán cómo se B. Formación de Acetil –
UNIDAD III integran los carbonos CoA a partir de Piruvato
de los carbohidratos 1. Enzimas que
CICLO DE al ciclo de Krebs participan en este proceso
KREBS • Los alumnos 2. Reacciones del
explicarán cómo se proceso
realiza el ciclo de C. Secuencia del ciclo
(6 HORAS) Krebs, mencionando 1. Reacciones y
las enzimas de cada enzimas
reacción, las 2. Regulación del
características de ciclo
cada enzima y los D. Balance energético del
sitios de regulación ciclo
del ciclo 1. Producción de
• Los alumnos moléculas reducidas
explicarán la E. Relación con otras vías
importancia del ciclo metabólicas
de Krebs como F. Importancia del ciclo
unificador de
metabolismos
celulares en
organismos aerobios.
56
RESPIRACIÓN CELULAR
Para obtener energía la célula realiza reacciones de oxidación y si el aceptor final de electrones es el oxígeno:
RESPIRACIÓN AEROBIA
¿Sólo con carbohidratos?
57
RELACIONES DEL CICLO DE KREBS
Proteínas Polisacáridos Lípidos
ADP + Pi ADP + Pi ADP+Pi
ATP ATP ATP
Aminoácidos Hexosas, Pentosas Ácidos grasos,

Glicerol
ADP +Pi ADP + Pi
ADP + Pi
ATP ATP
ATP
Piruvato
Acetil – Co A
CICLO DE KREBS
Coenzimas Reducidas
ADP + Pi
Cadena respiratoria
ATP
NH3 O2 H2O CO2
58
CICLO DE LOS ÁCIDOS TRICARBOXÍLICOS

o
CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO
o
CICLO DE KREBS
Esta vía se realiza en todos los organismos aerobios.
En Procariotes las enzimas responsables de este proceso se encuentran probablemente en los

mesosomas (invaginaciones de la membrana celular). En Eucariotes las enzimas se encuentran
en la matríz mitocondrial excepto la Succinato deshidrogenasa que se localiza en la membrana
mitocondrial interna.
El ciclo es una ruta ANFIBÓLICA, es decir participa en procesos de degradación de compuestos

como carbohidratos, lípidos (que aportan Acetil – CoA) y cadenas carbonadas de aminoácidos
(que aportan Acetil – CoA o algún intermediario del ciclo) y al mismo tiempo participa en procesos
de síntesis de compuestos como glucosa, porfirinas, ácidos grasos, al ceder diferentes
intermediarios del ciclo a las vías respectivas.
Cuando los carbonos a incorporarse al ciclo provienen del Acetil – CoA la vía se inicia con la
condensación del Acetilo con una molécula de oxalacetato para originar ácido cítrico (citrato), el
cual sufre una serie de reacciones que forman como consecuencia dos moléculas de CO2,
equivalentes reductores (1FADH2, 3 NADH) y GTP.
Es necesario resaltar los siguientes hechos:

1.- Los dos carbonos que se liberan NO son los que se captan inicialmente en forma de
acetilo.
2.- Debido a que el oxalacetato se está regenerando constantemente, se requiere de una
cantidad mínima del mismo para metabolizar una gran cantidad de acetilos, por lo que puede
considerarse que el oxalacetato desempeña un papel catalítico.
♥ ¿Cuál es la importancia del ciclo de Krebs para la célula?

♥ ¿Por qué se dice que el ciclo de Krebs es anfipático?
♥ ¿Cuál es la importancia del ciclo de Krebs en la obtención de energía?
59
CONVERSIÓN DE PIRUVATO EN ACETIL ~ Co A
La última reacción en condiciones aerobias de la glucólisis tiene como producto al Piruvato, éste,
no se puede integrar al Ciclo de Krebs, por lo tanto debe ser transformado en Acetil ~ Co A.
Esta reacción está catalizada por un Complejo multienzimático localizado en la matriz

mitocondrial y recibe el nombre de Piruvato deshidrogenasa.
El complejo está formado por tres tipos de enzimas e intervienen 5 coenzimas arregladas de la
siguiente manera:
ENZIMA GRUPO PROSTÉTICO
Piruvato deshidrogenasa (E-1) Tiamín pirofosfato (TPP)
Dihidrolipoíl transacetilasa (E-2) Lipoamida
Dihidrolipoíl deshidrogenasa (E-3) FAD
La reacción general es:
Piruvato + HS ~ Co A + NAD+ Acetil ~ Co A + NADH + CO2
Esta reacción se realiza en 5 etapas, el Acetil ~ Co A se genera en las tres primeras etapas y las
siguientes son necesarias para retornar a las coenzimas a su forma original como se presenta en
la figura siguiente
60
Etapa I Descarboxilación del piruvato y unión al TPP
E-1 – TPP + Piruvato E-1 – TPP – Hidroxietilo + CO2
Etapa II Transferencia del hidroxietilo a la lipoamida
E-1 – TPP – Hidroxietilo + E-2 – Lipoamida (Oxidada)

E-1 – TPP + E-2 – Lipoamida (Reducida) – Acetilo
Etapa III Formación de Acetil – Co A
E-2 – Lipoamida (Reducida) – Acetilo + HS ~ Co A

E-2 – Lipoamida (Reducida) + Acetil ~ Co A
Etapa IV Oxidación de la Lipoamida
E-2 – Lipoamida (Reducida) + E-3 – FAD

E-2 – Lipoamida (Oxidada) + E-3 – FADH2
Etapa V Oxidación del FADH2
E-3 – FADH2 + NAD+ E-3 – FAD + NADH
Las coenzimas unidas a las enzimas (grupo prostético) reciben el nombre de coenzimas
catalíticas, mientras que NAD+ y HS ~ Co A reciben el nombre de coenzimas estequiométricas y
son en última instancia las únicas que se modifican durante la reacción.
61
CICLO DE KREBS
O
-
COO
COO
-
CH3 C

Acetil - Co A
S Co A
CH 2
C -
O HO C COO
1
CH2 CH 2
- -
COO COO
Oxalacetato Citrato
HS Co A
9 NADH 2
H2O
NAD+
-
COO
-
HO CH COO
CH 2 CH 2
- -
COO C COO
L - Malato CH
-
COO
8
Cis - Aconitato
H2O
3
COO
- H2O
CH
-
COO
HC
CH2
-
COO -
Fumarato CH COO
FADH2 HO CH
7 COO
-
FAD
Isocitrato
- 4
COO
NAD+
CH 2
CO2
CH 2
NADH
-
COO
Succinato
-
-
COO
COO + HS Co A
6 NAD
CH 2
GDP + Pi CH2 5
CH 2
GTP CH 2
C O
HS Co A
O C
 S
Succinil - Co A
Co A
NADH CO2 COO
-
 - Cetoglutarato
62
ENZIMAS RESPONSABLES DEL
CICLO DE KREBS
REACCIÓN No. 1
Condensación aldólica
Citrato sintasa
1er. Lugar de regulación del ciclo.- Dependiente de la concentración de ATP. Dependiente de la
concentración de Oxalacetato y Acetil-CoA. Dependiente de la concentración de Succinil-CoA.
REACCIÓN No. 2 y 3
Isomerización
Aconitasa
Isomerización mediante dos pasos:
a) Deshidratación del citrato. (2)
b) Hidratación del cis - aconitato. (3)
REACCIÓN No. 4
Óxido - Reducción. (Descarboxilación oxidativa).
Isocitrato deshidrogenasa
Agente oxidante NAD+
2º. Lugar de regulación del ciclo.- Enzima alostérica.
Efector (+) ADP
Efectores (-) ATP y NADH + H+
REACCIÓN No. 5
Óxido - Reducción. (Descarboxilación oxidativa).
Complejo −Cetoglutarato deshidrogenasa
Coenzimas HS-CoA y NAD+
ÚNICA REACCIÓN IRREVERSIBLE DEL CICLO
3er. Lugar de regulación del ciclo.- Dependiente de la concentración de Succinil-CoA.
Dependiente de la concentración de ATP. Dependiente de la concentración de NADH+H+.
63
REACCIÓN No. 6
Hidrólisis acoplada a la fosforilación del GDP GTP
Succinil - CoA sintetasa
ÚNICA REACCIÓN DE FOSFORILACIÓN A NIVEL DEL SUSTRATO DEL CICLO
REACCIÓN No. 7
Óxido – Reducción
Succinato deshidrogenasa
Agente oxidante FAD
REACCIÓN No. 8
Hidratación
Fumarasa
REACCIÓN No. 9
Óxido – Reducción
Malato deshidrogenasa
Agente oxidante NAD+
ESTEQUIOMETRÍA DEL CICLO
Acetil~CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + H2O
2CO2 + 3NADH + 3H++ GTP + FADH2 + HS-CoA
RESÚMEN DEL CICLO

Entran dos carbonos en forma de Acetilo.
Salen dos carbonos en forma de CO2
Salen 4 pares de átomos de Hidrógeno:
3 (NADH + H+) y 1 FADH2
Se forma un compuesto de alta energía: GTP
64
OBJETIVO
ESPECÍFICO
• Los alumnos A) Reacciones de Óxido - Reducción.
UNIDAD IV mencionarán a la 1. Agente oxidante
cadena 2. Agente reductor
respiratoria como 3. Potencial redox (Eo’)
BIOENERGÉTICA el sitio donde se B) Moléculas que intervienen en reacciones
utiliza el oxígeno redox.
(TRANSPORTE
como receptor de 1. Deshidrogenasas piridín dependientes
DE ELECTRONES electrones 2. Deshidrogenasas flavín dependientes
provenientes de 3. Ferroproteínas no hemínicas
Y
NADH + H+ y 4. Citocromos
FOSFORILACIÓN FADH2 y en 5. Coenzima Q
donde se obtiene C) Cadena respiratoria
OXIDATIVA)
energía que se 1. Localización celular
conserva en los 2. Transportadores de electrones,
enlaces de ATP. secuencia y topografía
• Los alumnos 3. Flujo de electrones por los
(8 HORAS) explicarán como transportadores
se realiza el 4. Integración de los electrones del
transporte de NADH+H+ y del FADH2
electrones y 5. Energética del transporte de
como se produce electrones.
el ATP a) Descenso de energía libre en el
aprovechando la sistema
energía de 6. Fosforilación oxidativa
oxidación a) ATP asa
(Hipótesis b) Hipótesis Quimiosmótica de la
Quimiosmótica) fosforilación oxidativa
Los alumnos c) Salida del ATP mitocondrial a
Mencionarán los citosol
agentes que D) Agentes que afectan a la cadena
afectan a la respiratoria
cadena 1. Agentes que afectan el transporte de
respiratoria y su electrones
forma de acción 2. Agentes que afectan a la fosforilación
a) Desacoplantes
b) Inhibidores
c) Ionóforos
E) Lanzaderas
F) Balance energético de la oxidación total de
la glucosa
65
ENZIMAS QUE REALIZAN TRANSPORTE DE ELECTRONES
En la célula se realizan múltiples reacciones redox catalizadas por enzimas específicas que se
clasifican atendiendo a la coenzima que interviene como transportador de electrones.
ENZIMA COENZIMA EJEMPLO
Deshidrogenasas piridín dependientes NAD+ Isocitrato deshidrogenasa

Deshidrogenasas flavín dependientes FAD NAD – deshidrogenasa
Citocromos Hemo Citocromo a, c, b, a3, c1
Ferroproteínas no hemínicas Fe - S NAD - deshidrogenasa
Estructura básica del grupo Hemo en los citocromos
Diferentes asociaciones Fe – S no hemínicas
66
Eo’ DE ALGUNOS PARES REDOX
PAR REDOX Eo’

Citocromo c (ox.) Citocromo c (red.) 0.25
Coenzima Q (ox.) Coenzima QH2 (red.) 0.04
Citocromo a (ox.) Citocromo a (red.) 0.29
Citocromo b (ox.) Citocromo b (red.) 0.07
½ 02 + 2H+ + 2 e- H2O 0.82
NAD deshidrogenasa NAD deshidrogenasa

(ox.) (red.) - 0.30
(FMN) (FMNH2)
Citocromo c1 (ox.) Citocromo c1 (red.) 0.23
NAD+ (ox.) NADH (red.) - 0.32
FAD (ox.) FADH2 (red.) - 0.12
(red) = reducido (ox) = oxidado
A la afinidad que demuestra un par redox por los electrones se le denomina: Potencial de
electrodo de reducción o potencial de óxido reducción o potencial estándar de reducción o
potencial redox. Se simboliza mediante: Eo’
Cuanto mayor sea la afinidad de un par redox por los electrones, mayor será el valor de su
potencial de oxidorreducción. (Más positivo)
67
MITOCONDRIA
Membrana Matriz Membrana

Externa Mitocondrial Interna
ANATOMÍA BIOQUÍMICA DE LA MITOCONDRIA
Las crestas mitocondriales varían

en su empaquetamiento en función
de la actividad que presenta la
célula en que se encuentre la
mitocondria; así en una célula con
alta actividad estarán
estrechamente unidas ya que en
dichas crestas están contenidos los
componentes de la cadena
espiratoria que regeneran las
coenzimas reducidas y producen
ATP utilizado en los procesos
metabólicos que requieren energía.
Las unidades de la cadena
respiratoria pueden llegar a
repetirse miles de veces
Unidad Respiratoria
68
MODELO TOPOGRÁFICO DE LA CADENA
TRANSPORTADORA DE ELECTRONES
69
TRANSPORTE DE ELECTRONES (Arreglo funcional)
70
ESTADOS DE OXIDACIÓN DE LA UBIQUINONA (Co Q)
CH3 O CH3 CH3

CH3 O (CH2 CH CH CH2) 10 H
O
Quinona (Co Q)
OH
CH3 O CH3 CH3
O ·
Semiquinona (Co QH)
OH
CH3 O CH3 CH3

OH
Hidroquinona (Co QH2 )
71
CICLO DE LA UBIQUINONA
2 e- 2H+
2 Co Q 2 Co QH
Cit b Cit b
2H+ 2e- 2e- 2H+
2 Co QH 2 Co QH2
2H+ 2e-
Cit C1
La coenzima Q recibe de NAD deshidrogenasa un electrón, de la matriz toma un protón; al

interaccionar con el citocromo b de la cara interna recibe otro electrón y de la matriz otro protón
quedando totalmente reducida.
La coenzima QH2 migra hacia la cara externa y ahí cede un electrón al citocromo C1 y al citocromo
b de la cara externa liberando 2H+ al espacio intermembranas y regenerándose la forma oxidada
de la coenzima.
En el esquema se representan las dos moléculas de Coenzima Q que intervienen durante el

transporte de electrones provenientes del NADH.
72
TRANSPORTE DE ELECTRONES (Ejercicio)
Cara externa Matriz mitocondrial
Q QH
QH QH2
73
LIBERACIÓN DE ENERGÍA ASOCIADA CON EL FLUJO DE ELECTRONES
74
ENZIMA RESPONSABLE DE LA SÍNTESIS DE ATP: ATPasa Fo F1
Fracción
F1
Membrana
interna
Fracción Fo
75
HIPÓTESIS QUIMIO OSMÓTICA
76
SISTEMAS TRANSPORTADORES
77
INHIBICIÓN DEL TRANSPORTE DE ELECTRONES
FMN
NADH
Rotenona
NAD+
Fe – S
Co Q
Cit b
Antimicina A
Amital
Cit c1
Cit c
Cit a a3
Cianuro
CO
Sulfuro de H2
O2
78
AGENTES QUE AFECTAN A LA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA

(Desacoplantes, Ionóforos Inhibidores)
NO 2
Agente desacoplante
NO2
OH
2,4-dinitrofenol
NO2
pH = 7.0
NO2
-
O:
Membrana mitocondrial externa
NO2
NO2
OH
H+ H+ H+ H+ H+
Membrana mitocondrial interna
_ _ _ _ _
NO2
NO2
OH
H+
Matriz mitocondrial NO2
NO2
-
O:
79
LANZADERA GLICEROL - FOSFATO
CITOSOL MITOCONDRIA
CH 2OH CH 2OH
HO CH HO CH
CH 2 OPO3= CH 2 OPO3=
Glicerol – 3P Glicerol – 3P
NAD+ FAD
1 2
NADH FADH2
CH2OH
CH2OH
O C
O C
CH2 OPO3=
CH2 OPO3=
Fosfato de dihidroxicetona Fosfato de dihidroxicetona
1 Glicerol 3 fosfato deshidrogenasa dependiente de NAD+
2 Glicerol 3 fosfato deshidrogenasa dependiente de FAD
Es necesario hacer notar que a pesar de que las enzimas que catalizan la reacción en ambos
compartimientos reciben el mismo nombre, tienen como aceptor de electrones a diferentes
coenzimas lo que se refleja en el rendimiento final de ATP en la cadena respiratoria
80
OBJETIVO
ESPECÍFICO
• Los alumnos A) Digestión de lípidos
UNIDAD V describirán el proceso de 1. Acción de las sales biliares
digestión, absorción y 2. Acción de Lipasas (Digestión
METABOLISMO pancreática)
transporte de lípidos,
3. Absorción de lípidos y modificaciones en
DE LÍPIDOS mencionando su fuente el epitelio intestinal
de obtención. 4. Transporte de lípidos (Quilomicrones)
• Explicarán cómo B) Beta- Oxidación
se realizan las siguientes 1. Localización de la vía
(15 HORAS) vías metabólicas: Beta- 2. Activación del ácido graso y entrada a la
oxidación, Lipogénesis, mitocondria
Lipólisis, Esterificación, 3. Enzimas y reacciones de la vía
Cetogénesis y a) Ácidos grasos saturados
Colesterogénesis. b) Ácidos grasos insaturados
c) Ácidos grasos con cadena
• Los alumnos carbonada impar
mencionarán las enzimas d) Balance energético para cada caso
que catalizan las 4. Integración de los productos de la Beta -
reacciones individuales oxidación al ciclo de Krebs.
de las vías antes citadas, C) Lipogénesis y Esterificación
sus características y la 1. Localización celular de la vía
forma en que 2. Formación de Malonil-CoA a partir de
interrelacionan dichas Acetil-CoA
vías. 3. Complejo multienzimático ácido graso
sintetasa
• Los alumnos 4. Utilización de NADPH + H+ como agente
explicarán el efecto de reductor
las hormonas en el 5. Reacciones de la vía (Lipogénesis)
metabolismo de lípidos. 6. Esterificación (Síntesis de
• Los alumnos triacilglicéridos)
relacionaran las vías a) Fuentes de Glicerol - 3P
metabólicas de b) Reacciones del proceso
carbohidratos y las de D) Cetogénesis
lípidos 1. Condiciones metabólicas en que se
efectúa esta vía
2. Tejidos en donde se efectúa la vía
3. Enzimas y reacciones de la vía
4. Tejidos que utilizan cuerpos cetónicos
E) Colesterogénesis
1. Tejidos y localización celular de la vía
2. Etapas de la síntesis
3. Regulación de la colesterogénesis
4. Funciones del colesterol
a) Precursor de sales biliares
b) Precursor de hormonas
F) Regulación del metabolismo de lípidos
1. A nivel enzimático
2. Efecto de las hormonas
a) Lipogénicas
81
b) Lipolíticas
82
83
84
BETA OXIDACIÓN
(Degradación de ácidos grasos)
Activación del Ácido graso (se realiza en citosol)
ENZIMA: Acil CoA sintetasa o Ácido graso tiocinasa (tioquinasa)
Hay varias tiocinasas que actúan dependiendo del tamaño del ácido graso específico.
85
Esta reacción se realiza en dos etapas:
ETAPA 1
ETAPA 2
Acil ~ CoA
Ambas etapas son reversibles, pero el PPi es rápidamente hidrolizado a 2 Pi y por lo tanto la
reacción global es irreversible.
Debido a la selectividad de la membrana mitocondrial Acil- CoA no puede atravesarla, para

lograrlo utiliza como acarreador a la carnitina cuya baja polaridad permite que atraviese
fácilmente hacia el interior de la mitocondria.
86
El ácido graso activado dentro de la mitocondria es degradado en un proceso

denominado  - Oxidación.
Características:
➢ Se realiza en todas las células (excepto glóbulos rojos)
➢ Es catalizado por un sistema multienzimático soluble ubicado en la matriz
mitocondrial
➢ Se degradan todos los ácidos grasos
➢ Emplea a la Coenzima A como acarreador del ácido graso (acilo)
➢ Emplea NAD+ y FAD como coenzimas oxidativas
87
BETA – OXIDACIÓN
(Degradación de ácidos grasos)
Saturados con número
par de carbonos O

R CH2 CH2 C Acil CoA
S CoA
FAD
Acil CoA
deshidrogenasa
FADH2
H
O
R C C C 2,3 Enoil CoA
Isómero Trans S CoA
H
H2O Enoíl CoA Hidratasa
OH O
R CH CH2 C L -  - Hidroxiacil CoA
Isómero L S CoA
NAD+
L -  - Hidroxiacil CoA deshidrogenasa
NADH
O
O
R C CH2 C
S CoA  - Cetoacil CoA
HS – CoA Tiolasa
O O
R C + CH3 C
S CoA S CoA
Acil CoA (disminuido en 2 C) Acetil - CoA
Al Ciclo de Krebs
88
Degradación de ácidos grasos insaturados
Se pueden presentar dos casos:
1.- Que la insaturación esté en posición 3,4 con isomería Cis.
H H O
R CH2 C C CH2 C S Co A
4 3 2 1
Isomerasa (cambia a 2, 3 en Trans)
H O
2
R CH2 CH2 C C C S CoA
3
H
OBSERVACIÓN: No actúa la Acil CoA deshidrogenasa debido a que la insaturación ya

existe en forma natural.
2.- Que la insaturación esté en posición 2,3 con isomería Cis.
H H O
R CH2 CH2 C C C S Co A
3 2 1
En este caso actúa la Enoíl CoA hidratasa, pero forma al isómero D, que no es sustrato para
la enzima siguiente, por lo que actúa antes la enzima Epimerasa.
R CH2 CH2 CH CH C S Co A
2 D
OH
Epimerasa
OH O
L
R CH2 CH2 CH CH2 C S Co A
NOTA: Después de haber actuado las enzimas específicas siguen actuando las enzimas
correspondientes de la Beta- Oxidación.
89
Degradación de ácidos grasos de cadena impar
Son degradados en la misma forma que los de cadena par, la diferencia se encuentra en el
producto final de la última degradación ya que se obtiene:
PROPIONIL ~ CoA y Acetil ~ CoA.
El Propionil ~ CoA es transformado en SUCCINIL ~ CoA para poder integrarse al ciclo de

Krebs.
CH 2 CH 3
C S Co A + ATP + HCO3-
O
Propionil - Co A
Propionil carboxilasa AMP + PPi
- -
COO COO
CH CH3 Racemasa CH3 CH
C S Co A C S Co A
O O
D - Metil - malonil - Co A L - Metil - malonil - Co A
Mutasa
-
COO
CH2
CH2
C S Co A
O
Succinil - Co A
90
BIOSÍNTESIS DE ÁCIDOS GRASOS

(Lipogénesis)
Características:
➢ Se realiza en todo el cuerpo principalmente en tejido adiposo, hígado y glándulas

mamarias
➢ Se localiza en citoplasma
➢ Lo realiza un complejo multienzimático
➢ Emplea NADPH como agente reductor
➢ Requiere
✓ Acetil ~ CoA
✓ CO2
Fuentes de Acetil - CoA.
a) Descarboxilación oxidativa de Piruvato.

b) Degradación oxidativa de algunos aminoácidos.
c) Oxidación de ácidos grasos.
Estos procesos se realizan en el interior de la mitocondria y la síntesis de ácidos grasos

(LIPOGÉNESIS) se lleva a cabo en el Citoplasma.
La membrana mitocondrial es muy selectiva por lo que Acetil ~ CoA sale de mitocondria en
forma de otro compuesto: CITRATO.
91
REACCIÓN PREPARATORIA PARA LA SÍNTESIS DE ÁCIDOS GRASOS
Conversión de Acetil - CoA en Malonil - CoA
+ ATP + -
CH 3 C S Co A HCO3
O
- + +
OOC CH2 C S Co A ADP Pi
Enzima: Acetil CoA carboxilasa.

Características: Enzima Alostérica
Efector (+): Citrato e Isocitrato
Grupo prostético: Biotina
Inhibida por ácidos grasos (Acil - CoA) de cadena larga.
Diagrama general de la síntesis de ácidos grasos (Lipogénesis)
Acetil - CoA Malonil - CoA
Condensación
Beta – ceto acilo
Reducción
Beta Hidroxi acilo
Deshidratación
Alfa – Beta enoilo
Reducción
Acilo
92
COMPLEJO MULTIENZIMÁTICO ÁCIDO GRASO SINTETASA
SH SH
SH SH
El complejo Ácido graso sintetasa es un dímero, cada uno de los monómeros está formado
por 8 proteínas, 7 de las cuales tienen actividad enzimática, una solamente transporta la
cadena de ácido graso en crecimiento (PTA).
Nombre de las enzimas:

1. Malonil transacilasa
2. Acetil transacilasa
3. −Ceto acil sintasa
4. −Ceto acil reductasa
5. Hidratasa
6. Enoil reductasa
7. Tioesterasa
PTA.- Proteína transportadora de acilos (ACP).
El complejo tiene dos unidades funcionales, la mitad de un monómero interactúa con la mitad
complementaria del otro monómero.
93
REACCIONES DE LA SÍNTESIS DE ÁCIDOS GRASOS
1.- Una molécula de Acetil-CoA (CH3 - CO – SCoA) se une al grupo SH de la - Cetoacil

sintasa (3) por acción de la Acetil transacilasa (2).
SH CH3 – CO – Co A S – CO – CH3
SH SH
2.- Una molécula de Malonil - CoA (-OOC - CH2 – CO – SCoA) se une al grupo SH de la
PTA por acción de la Malonil transacilasa (1).
S – CO – CH3 -OOC – CH2 – CO - CoA S – CO – CH3

SH S – CO – CH2 – COO-
94
3.- El grupo Acetilo ataca al Malonilo, se libera CO2, la enzima responsable es la

-Cetoacil sintasa (3) y el producto formado es Aceto - Acetil - PTA.
S – CO – CH3 SH
S – CO – CH2 – COO- S – CO –CH2 – CO – CH3
4.- Aceto - Acetil - PTA sufre una reducción en presencia de la enzima

-Cetoacilreductasa (4) y NADPH + H+ para producir D -  - Hidroxibutiril - PTA.
NADPH NADP+
95
5.- D-  - Hidroxibutiril - PTA sufre una deshidratación en presencia de la Hidratasa (5) para
formar Enoil - PTA.
H2O
6.- Enoil - PTA sufre una reducción en presencia de la Enoíl reductasa (6) y
NADPH + H+ para formar Acil - PTA.
NADPH NADP+
Aquí termina el primer ciclo de crecimiento de la cadena.
Para iniciar un nuevo ciclo de crecimiento del ácido graso una molécula de Malonil-CoA
ataca al SH de PTA y desplaza al Butiril hacia el SH de la enzima Cetoacil sintasa (3) en
presencia de Malonil transacilasa (1).
96
Malonil – Co A
Estos ciclos de crecimiento finalizan cuando se forma Palmitil – PTA. El ácido Palmítico es
liberado por acción de la enzima Tioesterasa (7).
El ácido Palmítico puede hacerse crecer para formar ácidos grasos saturados en los
microsomas con la enzima Ácido graso elongasa que emplea Malonil CoA como donador de
carbonos y NADPH como agente reductor. En el cerebro Estearil CoA se hace crecer para
formar ácidos grasos de 22 y 24 carbonos que formarán parte de los esfingolípidos de la
mielina.
97
SÍNTESIS DE TRIACILGLICÉRIDOS.
➢ Se realiza en citoplasma
➢ Lo realiza un sistema multienzimático
➢ Requiere
✓ Glicerol
✓ Ácidos grasos activados
El Glicerol - 3P se obtiene de la degradación de la Glucosa o de la degradación de Grasas o

Fosfolípidos.
Obtención a partir de Glucosa.
Glucosa
Glucólisis
Dihidroxicetona-P
NADH+H+
Glicerol fosfato
NAD+ deshidrogenasa
L-Glicerol -3P
Obtención a partir de Grasas
Grasas o Fosfolípidos
Lipólisis
Glicerol
ATP
Glicero cinasa
ADP
L-Glicerol -3P
98
Síntesis de Triacilglicéridos
CH2 OH
HO CH
CH2 OPO3=
O
GLICEROFOSFATO ACIL
R C S Co A TRANSFERASA
CH 2 O C R
HO CH
CH 2 OPO3=
O
GLICEROFOSFATO ACIL
R C S Co A
TRANSFERASA
O CH2 O C R
R C O CH
CH2 O PO3=
Ácido Fosfatídico
O
R C S Co A
Adición de otros grupos
en el fosfato
GLICEROFOSFATO ACIL Pi
TRANSFERASA
O
O CH2 O C R Fosfoacil glicéridos
R C O CH O
CH2 O C R
Triacilglicérido
99
REGULACIÓN DEL METABOLISMO DE LÍPIDOS
Antes de iniciar definamos algunos términos:
LIPÓLISIS.- Hidrólisis de los triacilglicéridos para liberar ácidos grasos y glicerol.
ESTERIFICACIÓN.- Síntesis de triglicéridos a partir de ácidos grasos (Acil-CoA) y Glicerol -

3P.
LIPOGÉNESIS.- Síntesis de ácidos grasos a partir de Malonil- CoA y Acetil - CoA.
1.- Los depósitos de acilglicéridos en tejido adiposo están en constante recambio, esto es, se
realiza la hidrólisis (lipólisis) y reesterificación, siendo ambos procesos mediados por
enzimas diferentes.
2.- El equilibrio de lipólisis y esterificación determina la concentración de ácidos grasos libres

en plasma.
3.- Los triacilglicéridos de tejido adiposo son hidrolizados por una Lipasa movilizadora
(también llamada Lipasa sensible a hormonas) para producir ácidos grasos y glicerol. Esta
enzima se encuentra en dos formas: Fosforilada (Activa) ó Desfosforilada (inactiva). Esta
enzima sólo cataliza la liberación de un ácido graso del triacilglicérido formándose un
diacilglicérido que debe ser transformado por una Diacilglicerol lipasa y posteriormente
por una Monoacilglicerol lipasa para rendir finalmente 3 moléculas de ácido graso y
glicerol.
Sin embargo la lipasa movilizadora es determinante en el proceso de lipólisis ya que si no

existe el diacilglicérido no habrá sustrato para las dos enzimas restantes.
4.- Los ácidos grasos se transforman en Acil-CoA por la acción de una Tiocinasa. El glicerol
se libera al plasma ya que la Glicerocinasa responsable de fosforilarlo presenta muy baja
actividad en tejido adiposo.
5.- El Glicerol -3P necesario para la esterificación proviene de la degradación de la glucosa.
100
6.- La enzima encargada de la esterificación se llama Glicerofosfato aciltransferasa.
7.- Una dieta rica en carbohidratos aunado a estados de reposo favorece la realización de la
lipogénesis.
8.- La reacción determinante en la lipogénesis es la catalizada por la enzima Acetil - CoA

carboxilasa (Acetil CoA Malonil-CoA). Esta enzima es inhibida en forma competitiva
por la presencia de ácidos grasos (Acil - CoA) de cadena larga.
9.- Si se acumulan muchas moléculas de Acil-CoA, por que la velocidad de esterificación sea
baja con relación a la velocidad de lipólisis, la lipogénesis se ve detenida.
ACCIÓN DE LAS HORMONAS.
INSULINA.-
Hormona Lipogénica debido a varias acciones:
a) . Incrementa la entrada de Glucosa a la célula lo que hace mayor la disponibilidad de

Glicerol - 3P para la esterificación.
b) Activa a la Acetil- CoA carboxilasa.
c) Disminuye la concentración de AMPc, por lo tanto se promueven procesos de
desfosforilación que desactivan a la Lipasa movilizadora y por lo tanto se reduce la
liberación de ácidos grasos y glicerol.
d) Activa a la Glicerofosfato aciltransferasa con lo que promueve la esterificación.
ADRENALINA, GLUCAGÓN, ACTH, HORMONA DEL CRECIMIENTO.-

Hormonas Lipolíticas.
Estas hormonas actúan activando a la Adenilato ciclasa lo que ocasiona el aumento en la

concentración de AMPc que activa a la Lipasa movilizadora, promoviendo a su vez la
lipólisis.
101
CASCADA DE ACTIVACIÓN DE LA LIPASA MOVILIZADORA.
PROTEÍN CINASA
(dependiente de AMPc)
ATP
Lipasa Movilizadora Lipasa movilizadora

Inactiva Activa
(Desfosforilada) ADP (Fosforilada)
102
CETOGÉNESIS
(Síntesis de Cuerpos Cetónicos)
En caso de ejercicio severo, ayuno o diabetes en los que la glucosa no es suficiente para
cubrir los requerimientos que de ella se tengan, se activa la Gluconeogénesis a partir del
Oxalacetato, mismo que se “toma” del ciclo de Krebs; en estas condiciones el hígado realiza
Beta-oxidación de ácidos grasos para obtener energía; el Acetil-CoA obtenido no puede
incorporarse al ciclo de Krebs o ser utilizado para producir ácidos grasos (lipogénesis),
originando entonces a los llamados Cuerpos cetónicos (Cetogénesis).
La Cetogénesis se realiza principalmente en Hígado y Riñón en el interior de las

mitocondrias.
Los cuerpos cetónicos son: Acetona, Acetoacetato y Beta-hidroxibutirato, se encuentran en

plasma en concentraciones de 0 – 3 mg/dl sin causar ninguna alteración, sin embargo bajo
las condiciones antes mencionadas (diabetes, por ejemplo), sus concentraciones aumentan
rápidamente causando la llamada Cetoacidosis metabólica, que significa una disminución
del pH de sangre y orina, dependiendo del tiempo en que se mantenga este estado puede
causar desde un simple dolor de cabeza hasta trastornos a nivel cerebral, coma y muerte.
ENZIMAS DE LA CETOGÉNESIS
REACCIÓN No. 1 Condensación

Tiolasa
REACCIÓN No. 2 Condensación
 - hidroxi -  - metilglutaril - CoA sintetasa
REACCIÓN No. 3 hidrólisis
 - hidroxi -  - metilglutaril - CoA liasa
REACCIÓN No. 4 Reducción
D -  - hidroxibutirato deshidrogenasa
REACCIÓN No. 5 Descarboxilación espontánea
D -  - hidroxibutirato deshidrogenasa
103
SÍNTESIS DE CUERPOS CETÓNICOS
O
1 S Co A
C
2 CH3 CO S Co A CH 2
(Acetil – Co A)
C O
CH 3
Aceto acetil - Co A
2 CH3 CO S Co A
HS – Co A
-
COO
CH2
O
H HO C CH3
HO C CH3 CH3 C CH3 CH2
CH
Acetona S Co A
C
-
COO 5 O
D -  - Hidroxibutirato  - Hidroxi -  - Metil
CO2 Glutaril - Co A
NADH
4 CH3 CO S Co A
O 3
NAD+
-
CH 3 C CH2 COO
Aceto acetato
Los cuerpos cetónicos pueden ser utilizados como fuente de energía en tejidos no hepáticos.
104
BIOSÍNTESIS DE COLESTEROL
El colesterol se sintetiza en los microsomas del retículo endoplásmico
Todas las células de animales superiores son capaces de sintetizar colesterol. En particular
se sintetiza en hígado, corteza suprarrenal, piel, intestino, testículos y aorta.
La síntesis del colesterol podemos dividirla en tres fases:
a) Síntesis de Mevalonato
b) Síntesis de Escualeno
c) Síntesis de Colesterol
SÍNTESIS DE MEVALONATO.
Se realiza en dos etapas:
1. Síntesis de 3 - hidroxi - 3 metil glutaril-CoA (HMG-CoA).

2. Reducción del HMG-CoA a Mevalonato.
El HMG-CoA se sintetiza en citosol y mitocondria a partir de Acetil-CoA y Acetoacetil-CoA en

presencia de la enzima 3 - hidroxi - 3 - metil glutaril CoA sintetasa.
El HMG-CoA formado en citoplasma es sustrato de la HMG-CoA reductasa, que genera

mevalonato y por lo tanto colesterol.
En cambio HMG-CoA formado en mitocondria es sustrato de la HMG-CoA liasa, que lo

rompe en Acetil-CoA y Acetoacetato, lo que implica la síntesis de cuerpos cetónicos.
105
FASE I.- Formación de MEVALONATO
CoA-SH
1
2 Acetil-CoA
Acetoacetil-CoA
2
Acetil-CoA
CoA-SH
2NADPH + 2H+
3-Hidroxi-3metil-glutaril-CoA (HMG-CoA)
3 2NADP+ + CoA-SH
Mevalonato
REACCIÓN No. 1
Tiolasa
REACCIÓN No. 2
HMG-CoA sintetasa (Hidroxi metil glutaril CoA sintetasa)
REACCIÓN No. 3
HMG-CoA reductasa (3 - Hidroxi 3 - metil glutaril CoA reductasa)
106
FASE II.- Formación de ESCUALENO

ATP ADP
Mg+2
1
ATP
2 Mg+2
ADP
ADP ATP
Mg+2
3
CO2 + Pi
5
6
PPi
PPi
NADPH+H+
8 Mg+2, Mn+2
NADP+
107
REACCIÓN No. 1
Enzima: Mevalonato cinasa

Sustrato: Mevalonato
Producto: Mevalonato-5-fosfato
REACCIÓN No. 2
Enzima: Fosfomevalonato cinasa

Sustrato: Mevalonato-5-fosfato
Producto: Mevalonato-5-pirofosfato
REACCIÓN No. 3
Enzima: Cinasa
Sustrato: Mevalonato-5-pirofosfato
Producto: Mevalonato-3-fosfo-5-pirofosfato
REACCIÓN No. 4
Enzima: Pirofosfato mevalonato carboxilasa

Sustrato: Mevalonato-3-fosfo-5-pirofosfato
Producto: Isopentilpirofosfato
REACCIÓN No. 5
Enzima: Isopentilpirofosfato isomerasa

Sustrato: Isopentilpirofosfato
Producto: 3,3,-dimetilalil pirofosfato
REACCIÓN No. 6
Enzima: Cis-prenil transferasa

Sustratos: 3,3,-dimetilalil pirofosfato e Isopentilpirofosfato
Producto: Geranil pirofosfato
REACCIÓN No. 7

Sustratos: Isopentilpirofosfato y Geranil pirofosfato
Producto: Farnesil pirofosfato
REACCIÓN No. 8

Sustratos: 2 Farnesil pirofosfato
Producto: Escualeno
108
FASE III.- Formación de COLESTEROL.
2
½ O2 NADPH
FAD
HCOOH
3
NADPH
O2
4
O2 2CO2
NADPH
NAD+
5
6
NADPH
O2
NADPH
COLESTEROL
109
REACCIÓN No. 1
Enzima: Escualen epoxidasa

Sustrato: Escualeno
Producto: Epóxido de escualeno
REACCIÓN No. 2 – 4
Enzima: Oxido escualeno lanosterol ciclasa

Sustrato: Epóxido de escualeno
Producto: Lanosterol
REACCIÓN No. 5
Enzima: Isomerasa
Sustrato: Zimosterol
Producto: Colestadienol
REACCIÓN No. 7
Enzima: Reductasa
Sustrato: Demosterol
Producto: Colesterol
110
REGULACIÓN DE LA SÍNTESIS DE COLESTEROL

Formación de Mevalonato
Reacción No. 2 3 - hidroxi - 3 - metil glutaril - CoA sintetasa

Reacción No. 3 3 - hidroxi - 3 - metil glutaril - CoA reductasa
EL CONTROL DE LA SÍNTESIS SE REALIZA EN ESTE NIVEL
La producción de colesterol es regulada directamente por la concentración del colesterol

presente en el retículo endoplásmico de las células, habiendo una relación indirecta con los
niveles plasmáticos de colesterol LDL. Una alta ingesta de colesterol en los alimentos
conduce a una disminución neta de la producción endógena y viceversa. La enzima que es
controlada para a su vez, regular la síntesis de colesterol es la 3 - hidroxi - 3 - metil
glutaril - CoA reductasa (HMG-CoA reductasa) a través de cuatro mecanismos

diferentes:
1. El mecanismo regulador principal es la detección del colesterol intracelular en el retículo

endoplásmico por medio de la proteína SREBP (Sterol Regulatory Element Binding
Protein 1 y 2: proteínas que se unen a elementos reguladores de esteroles). En
presencia de colesterol, la SREBP está unida a otras dos proteínas: SCAP (SREBP-
cleavage activating protein: proteína activadora de la rotura de la SREBP) e Insig-1.
Cuando disminuye la concentración del colesterol en el retículo endoplásmico, Insig-1 se
disocia del complejo SREBP-SCAP, permitiendo que el complejo migre al aparato de
Golgi, donde SREBP es escindido secuencialmente por S1P y S2P (proteasas del sitio 1
y 2 respectivamente). El SREBP escindido migra al núcleo celular donde actúa como
factor de trascripción uniéndose al SRE (Sterol Regulatory Element: elemento regulador
de esteroles) de una serie de genes para regular su trascripción. El SRE es una
secuencia de 10 pares de bases (5'-ATCACCCCAC-3') localizada en la región 5' no
transcrita de algunos genes. Entre los regulados por el sistema Insig-SCAP-SREBP
destacan los genes del receptor de lipoproteínas de baja densidad (LDL) y la hidroxi-
metil-glutaril CoA-reductasa (HMG-CoA-reductasa), la enzima limitante en la vía
biosintética del colesterol.
111
2. La velocidad de la traducción del RNAm de la reductasa se inhibe por metabolitos no esteroles

derivados del mevalonato, así como por el colesterol de la dieta.
3. Degradación de la reductasa mediada por aumento de colesterol u otros esteroles.
4. Fosforilación y desforilación de la enzima reductasa mediada por la presencia de AMPc, la
forma inactiva de la enzima es fosforilada.
Es importante remarcar que estos mecanismos dependen de la presencia de receptores sensibles

al colesterol sanguíneo.
112
OBJETIVO
ESPECÍFICO
* Los alumnos mencionarán A) Aminoácidos
UNIDAD VI la función de los 1. Función como fuente de
aminoácidos como fuente nitrógeno para la síntesis
DEGRADACIÓN de nitrógeno para la síntesis de compuestos
DE de compuestos nitrogenados
COMPUESTOS nitrogenados en la célula. 2. Transaminación
NITROGENADOS * Los alumnos explicarán los a) Definición
siguientes procesos b) Alanina transaminasa
(7 HORAS) metabólicos: (TGP)
Transaminación, c) Glutamato
Desaminación oxidativa, transaminasa (TGO)
Ciclo de la Urea y Síntesis 3. Desaminación oxidativa
de ácido úrico. 4. Destino del NH4+
* Los alumnos mencionarán 5. Ciclo de la Urea
las enzimas que catalizan a) Relación del ciclo de
los proceso antes citados y la urea con el ciclo de
su aplicación en el Krebs
diagnóstico de algunas 6. Destino de la cadena
enfermedades. carbonada de los
aminoácidos
B) Bases Púricas
1. Formación de purinas
libres a partir de ácidos
nucléicos
2. Síntesis de ácido úrico
113
DEGRADACION DE COMPUESTOS NITROGENADOS

PROTEINAS (Aminoácidos)
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS CONSUMIDAS CON LOS ALIMENTOS

 El estómago aporta: Renina y Pepsina
 El páncreas aporta: Elastasa, Tripsina, Quimotripsina y Carboxipolipeptidasa
 El intestino delgado aporta: Carboxipeptidasa, Aminopeptidasa y Dipeptidasa
RECAMBIO PROTÉICO
 Las Proteínas están sujetas a una biosíntesis y degradación continua. Muchos de los
aminoácidos liberados durante el recambio son reutilizados en la síntesis de nuevas
proteínas.
 Si una persona de 70Kg de peso, consume 100g de proteína al día, excretará una cantidad
equivalente de productos nitrogenados, sin embargo los estudios con marcaje radioactivo
indican que se sintetizan 400 g y se degradan 400g
La degradación de proteínas de origen exógeno (de los alimentos) o endógeno (recambio) origina
aminoácidos que pueden ser reciclados como precursores de otros péptidos y/o proteínas o ser
utilizados como:
• Donadores de nitrógeno para la síntesis de otros compuestos nitrogenados tales como

tetrapirroles, colina, creatina, bases nitrogenadas, etc.
• Como fuente de energía ya que su cadena carbonada (previa modificación) puede integrarse al
ciclo de Krebs.
La variedad de aminoácidos se debe a los diferentes radicales que estos presentan, por ello sería
muy costoso para la célula sintetizar enzimas que los degradaran de manera única.
114
Debido a lo anterior, la célula elimina primero el grupo amino mediante dos reacciones sucesivas y
posteriormente metaboliza las cadenas carbonadas
TRANSAMINACIÓN
ENZIMA: Transaminasa
GRUPO PROSTETICO: Fosfato de piridoxal
Debido a la variedad de aminoácidos, existen varias transaminasas que presentan especificidad
relativa.
115
La Transaminasa Glutámico Pirúvica (TGP) y la Transaminasa Glutámico Oxalacética (TGO) son

utilizadas en la clínica como parámetro indicador de algunas enfermedades.
DESAMINACIÓN OXIDATIVA
NAD +
COO- COO-
(CH2) 2 (CH2) 2 + NH4+
CH NH3+ C O
COO- NADH COO-
ENZIMA: Glutamato deshidrogenasa

Se trata de una enzima Alostérica cuyos efectores son:
Efector (+) ADP Efector (-) ATP
Esta reacción se relaciona con el Ciclo de Krebs a través del -cetoglutarato resultante de la
desaminación.
116
CICLO DE LA UREA
(Compartimentación de sus etapas en citosol y mitocondria)
CITOSOL MITOCONDRIA
ATP + CO2 + NH4+ H2O
Ornitina Ornitina
Urea H2O
Arginina Carbamilfosfato
Fumarato Pi
La compartimentación
ATP AMP + PPi favorece que el amoniaco no
se acumule en sangre lo que
Arginsuccinato Citrulina resulta tóxico porque
interfiere en la respiración
celular, sobre todo de células
Aspartato nerviosas.
117
CICLO DE LA UREA
NH2
C O
NH2
Pi
NH
( CH2 ) 3
( CH2 ) 3
CH2 NH2
CH2 NH2
-
COO -
1 COO
Ornitina
Citrulina
O
ATP 2 -
COO
NH2 C NH2 +
CH
NH3
Urea 4 PPi + AMP
CH2
H2O
- -
COO COO
Ácido Aspártico
CH2
NH2 - -
OOC CH CH COO -
CH COO
C NH Fumarato
NH
NH 3 ENZIMAS DEL CICLO
C NH
( CH2 ) 3 1 Ornitina transcarbamilasa
NH 2 Argín succinato sintetasa
CH2 NH 2
( CH2 ) 3
3 Argín succinasa
-
COO 4 Arginasa
CH2 NH2
Arginina
-
COO
Argín succinato
118
DESTINO DE LA CADENA CARBONADA DE LOS AMINOÁCIDOS
Alanina Arginina
Cisteína Histidina
Glicocola Glutamato Glutamina
Serina Prolina
Treonina
Isocitrato  - Cetoglutarato
Cuerpos Piruvato
cetónicos
Citrato Succinil - CoA
Acetil CoA
Oxalacetato Succinato
Aceto acetil CoA Isoleucina

Metionina
Malato Fumarato Valina
Leucina
Lisina
Triptófano Fenilalanina
Tirosina
Fenilalanina
119
ACIDOS NUCLEICOS (Bases púricas)
Otro tipo de moléculas nitrogenadas son los ácidos nucléicos.

Los ácidos nucléicos se degradan a sus nucleótidos constituyentes que a su vez se
metabolizan para producir las bases que en el hombre rinden finalmente ácido úrico, sin
embargo no todas son transformadas ya que algunas son recicladas en las llamadas vías de
recuperación.
Tanto Adenina como Guanina de origen endógeno o exógeno (provenientes de la

alimentación) son transformadas en Ácido úrico el cual es transformado en la sal (Urato
sódico) quien debido a la alta concentración de sodio en la orina se vuelve inusualmente
insoluble, por lo que se acumula en articulaciones causando la enfermedad llamada Gota.
120
El RNA endógeno está sujeto a constante recambio por lo que también deberemos
considerar a sus bases púricas para ser metabolizadas
121
SÍNTESIS DE ÁCIDO ÚRICO
NH2
El ácido úrico pasa de su forma cetónica a su forma enólica formando la sal del ácido (Urato
sódico) que es poco soluble y se acumula en las articulaciones ocasionando la enfermedad
llamada Gota
122
OBJETIVO
ESPECÍFICO
A) Dogma central de la información genética
B) Replicación del DNA
1. Hipótesis de replicación del DNA
2. Experimento de Messelson y Sthal
3. DNA Polimerasas I, II y III holoenzima
a) Reacción que catalizan
b) Requerimientos
c) Función
d) Actividad exonucleásica
• Los alumnos 4. DNA Ligasa
explicarán en que a) Reacción que catalizan
consiste el “Dogma b) Requerimientos
c) Función (mecanismo)
Central” de la
5. Proteínas desenrolladoras
Información Genética 6. Fragmentos de Okasaki
• Los alumnos 7. Papel del RNA en la síntesis del DNA
explicarán el desarrollo 8. Modelo del mecanismo de síntesis del DNA
de los siguientes C) Transcripción
procesos: Replicación del 1. RNA polimerasa DNA dirigida
UNIDAD VII a) Reacción que catalizan
DNA, Transcripción
(Inversa y Síntesis de b) Requerimientos
c) Conformación
RNA), Traducción
BIOQUÍMICA d) Función de la subunidad sigma
(Síntesis de Proteínas) 2. Mecanismo de la transcripción
GENÉTICA • Los alumnos 3. Maduración del RNA
mencionarán las enzimas 4. Antibióticos inhibidores de la transcripción
(Almacenamiento,
que catalizan los 5. Transcripción Inversa
Transmisión y procesos antes citados, D) Traducción
sus características y 1. Código genético
Expresión de la a) Definición
otros procesos en los que
Información Genética) intervengan (reparación b) Características
2. Ribosomas
del DNA)
3. Fases de la traducción
• Los alumnos 4. Factores que intervienen en cada fase de la
explicarán qué es un traducción
(16 HORAS) operón, su 5. RNA de transferencia
funcionamiento e a) Descripción
importancia en la b) Activación del aminoácido
actividad celular. 6. Iniciación
• Los alumnos a) Complejos de iniciación 30S y 70S
b) Sitios A y P en el ribosoma
definirán: Maduración de 8. Alargamiento
RNA, Exón, Intrón, a) Entrada del RNAt - aminoacil específico
Translocación, Enzimas b) Formación del enlace peptídico
constitutivas y Enzimas c) Translocación
inducibles 9. Terminación
a) Codones de terminación
b) Factores de liberación
10. Antibióticos inhibidores de la traducción
E) Regulación de la expresión genética
1. El operón lactosa
2. Enzimas constitutivas e inducibles
3. Modelo de Jacob y Monod para el operón
lactosa
123
HIPOTESIS DE REPLICACION DEL DNA
Hipótesis CONSERVADORA
Cada una de las hebras del DNA progenitor se replica, produciendo el DNA progenitor y un
nuevo DNA sintetizado.
Hipótesis DISPERSORA
La molécula progenitora se rompe a intervalos y los segmentos progenitores se combinan
con nuevos segmentos para formar las nuevas moléculas de DNA.
Hipótesis SEMICONSERVATIVA
Cada molécula de DNA contiene una hebra progenitora y una hebra recién sintetizada.
124
125
DOGMA CENTRAL DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA
Como consecuencia del descubrimiento de la estructura del DNA, se obtiene un nuevo

panorama de la forma en que la célula recibe la información genética necesaria para
asegurar su continuidad tanto a nivel generacional como individual, Watson propone lo que
se denomina el “Dogma central de la información genética” y que gracias a los avances
científico – tecnológicos hoy podemos estudiar como un hecho. La propuesta inicial en
forma esquemática es:
DNA RNA PROTEÍNA
Indicando claramente que la información fluye desde el DNA hasta las proteínas quienes
expresan dicha información, sin embargo aún quedaban muchas dudas, mismas que en su
mayoría han sido resueltas y por ello se ha modificado el esquema de la siguiente manera:
Transcripción
Traducción
Replicación DNA RNA PROTEÍNA
Transcripción inversa
126
REPLICACIÓN
El proceso presenta varias etapas que requieren de enzimas, proteínas y nucleótidos
trifosfato específicos que a continuación se describen.
1. Apertura del DNA
HELICASA (Proteína Rep)
Función: Rompe puentes de hidrógeno entre bases apareadas, se utiliza ATP para la
reacción.
Por su acción se separan las hebras del DNA y son susceptibles al ataque de
endonucleasas, para evitarlo intervienen las:
PROTEINAS DE UNION AL DNA DE CADENA SENCILLA (DBP ó SSB)
Funciones:
➢ Separan las regiones de doble cadena para evitar un bloqueo de la replicación.
➢ Protegen al DNA de cadena sencilla del ataque de endonucleasas
127
➢ Mantienen al DNA en la conformación adecuada para la síntesis del cebador
➢ Estimulan la actividad de las enzimas de replicación.
La separación de las hebras del DNA origina que a medida que avanza la helicasa la doble
hélice se compacta debido al super enrollamiento de las hebras, lo que puede dañarlo, para
evitarlo intervienen las:
TOPOISOMERASAS (DNA GIRASAS o ALACRANASAS)
Función:
Producen una ruptura transitoria en una hebra del DNA adelante de la horquilla de
replicación liberando la tensión torsional permitiendo el desenrollamiento del DNA y después
lo repara con rapidez y precisión.
Al abrirse el DNA no existe ningún extremo al cual puedan unirse los dNTP que formarán la
nueva hebra, por ello se requiere en pequeño RNA que sirva como iniciador y que recibe el
nombre de RNA cebador o Primer el cual es sintetizado por la enzima:
RNA POLIMERASA DNA DIRIGIDA (RNA POLIMERASA o PRIMASA)
Función: Sintetizar los tres tipos de RNA (durante la replicación sintetiza el cebador)
Reacción que cataliza:
NTP + (NMP)n (NMP) n +1 + PPi

RNA RNA prolongado
Requerimientos:
➢ Mg+2
➢ Cuatro tipos de NTP en cantidades adecuadas
➢ DNA duplex
NO requiere extremo 3’ OH libre
128
2. Síntesis de las hebras complementarias
En esta etapa intervienen las denominadas DNA Polimerasas (DNA Pol)
DNA POLIMERASAS (DNA POL) I, II, III
Reacción que catalizan:
Mg +2
d NTP + (d NMP) n (d NMP) n+1 + PPi
DNA DNA prolongado
Requerimientos:
➢ Mg+2
➢ Cuatro tipos de dNTP en cantidades adecuadas
➢ DNA duplex
Hebra
molde
Extremo 3’ OH
129
Además de la actividad polimerásica las DNA pol presentan la capacidad de romper enlaces
fosfodiéster a partir de un extremo (Exonucleasa), esta propiedad permite asegurar que el
extremo 3' esté correcto (lectura de prueba) y/o que el nucleótido entrante sea el que
corresponde. También asegura la fidelidad de la secuencia posterior a una mella en el
extremo 5'
Actividad exonucleásica
3' a 5' (en contra de la 5' a 3' (a favor de la

dirección de síntesis) dirección de síntesis)
FUNCIONES Y CARACTERISTICAS DE LAS DNA Pol
DNA pol I
Función: Reparar al DNA dañado
Características: Polimerasa en dirección 5' a 3'
Exonucleasa en dirección 3' a 5' y de 5' a 3'
DNA pol II
Función: El papel que desempeña dentro de la célula es desconocido
130
DNA pol III
Función: Replicar al DNA
Características: Polimerasa en dirección 5' a 3'
Exonucleasa en dirección 3' a 5' y de 5' a 3'
Esta enzima es un complejo multienzimático cuyo ensamblaje origina la formación de

diferentes enzimas de actividad creciente hasta llegar a la forma más compleja, así
tenemos:
DNA pol III (Núcleo enzimático):     es el monómero inicial

DNA pol III '     se encuentra como dímero
DNA pol III *       ',  ,  dímero
DNA pol III holoenzima       '     dímero responsable de la
Síntesis del DNA
El papel específico de las subunidades no se conoce por completo, entre los que se
conocen tenemos:
 Tiene actividad de polimerasa por sí misma

 Su presencia promueve la dimerización del núcleo
 Colabora con la fidelidad de la replicación
 Su presencia aumenta notablemente la actividad de la enzima,
probablemente se requiera para iniciar la replicación.
Dos representaciones de la enzima DNA pol III Holoenzima
131
Al iniciar la polimerización se observa
Debemos recordar que la hebra nueva debe ser complementaria y antiparalela a la hebra
molde y que sólo se puede sintetizar en la dirección 5’ a 3’ por lo tanto en el esquema se
observa que la hebra “lider” se sintetiza en forma continua y la “seguidora” se sintetiza por
partes formando a los denominados Fragmentos de Okazaki
Para formar a los fragmentos de Okazaki la hebra parece enrollarse en una de las
fracciones de la DNA pol III holoenzima y cada vez que lo hace requiere de un nuevo RNA
cebador el cual posteriormente será eliminado por la actividad exonucleasa de DNA
polimerasa I, quien al mismo tiempo adiciona los desoxirribonucleótidos correspondientes
para llenar la brecha como se muestra en el esquema siguiente.
132
Cuando la DNA pol I termina de cambiar los nucleótidos existe un par de bases adyacentes
que no están unidos por el enlace fosfodiéster correspondiente y entonces interviene la:
DNA LIGASA
Función: Unir el extremo 3’ OH libre de una cadena de DNA y el extremo 5’ P de otra.
Requerimientos:
➢ NAD+ en Procariotes
➢ ATP en Eucariotes
➢ Que las dos cadenas a unir estén asociadas en una doble hélice con una
hebra complementaria de DNA
➢ Que los restos a unir estén unidos con nucleótidos adyacentes de la misma
hebra.
133
Mecanismo de Acción:
Etapa I
Formación de un complejo Adenil - Enzima.
Enzima + NAD+ Enz. - P - R - A + MMN

(AMP)
Etapa II
Transferencia del grupo Adenil al extremo 5’ P de una hebra de DNA.
Enz.-P-R-A
P P-P-R-A
OH Enz. OH
Etapa III
Ataque nucleofílico del 3’ OH sobre el fosfato (5’) activado, lo que provoca la separación del
AMP y la unión de la mella.
P-P-R-A P-R-A
OH
134
3. Fase de terminación.
Cuando las horquillas de replicación se reúnen se manifiesta el mecanismo de terminación

de la replicación, cuyos eventos son todavía desconocidos.
135
TRANSCRIPCIÓN: Síntesis de RNA a partir de la

información contenida en el DNA
136
En Procariotes la enzima responsable de la síntesis de RNA se llama RNA polimerasa DNA

dirigida y polimeriza a los tres tipos de RNA.
La enzima tiene varias cadenas polipeptídicas:   ’  , que se agrupan de diferente
manera dando mayor o menor actividad a la enzima.
NUCLEO DE LA ENZIMA:  −  − ’
HOLOENZIMA:  −  − ’− 
La transcripción se realiza sólo cuando la enzima está en su forma de Holoenzima y ha

reconocido una señal previa al sitio de inicio, dicha señal recibe el nombre de caja TATA
(secuencia de nucleótidos).
Hay que recordar que esta enzima no requiere de extremo cebador y por lo tanto el primer
nucleótido que forme al RNA mantiene sus tres grupos fosfato.
La secuencia del sitio de iniciación es rica en bases pirimídicas y por lo tanto el Primer
nucleótido que forma al RNA corresponde a ATP o GTP
137
3’ 5’
d (TpApTpApNpNpNpNpNpNpNpNpNpNpCpCpCpTpTpT
Caja TATA (a -10 bases del punto de inicio) Región de iniciación
3’ 5’
d (TpApTpApNpNpNpNpNpNpNpNpNpNpCpCpCpTpTpT
pppG
Primer nucleótido
La enzima es capaz de reconocer la caja TATA y el sitio de inicio solo si se encuentra como
Holoenzima , una vez que ha unido alrededor de 10 nucleótidos la subunidad  se separa
y continúa la transcripción el núcleo de la enzima. (siempre en dirección 5’ a 3’)
138
139
El RNA recién sintetizado puede ser RNAm y en este caso es utilizado de inmediato (en
Procariotes), si se trata del RNAt o del RNAr deberá ser modificado (madurado) antes de ser
utilizado.
El proceso de maduración consiste en el corte de la hebra al tamaño adecuado, la
eliminación de algunos fragmentos (intrones) y/o en la adición de otros.
RNA recién sintetizado
5’ 3’
RNAt RNAr
Región a cortar
RNAt RNAr inmaduro
Este RNAr contiene pequeñas secuencias cuyo significado se desconocen y a los que se les
llama INTRONES que deben ser eliminados y se unen los exones para hacer funcional a la
molécula.
Exón INTRÒN Exón
+
RNAr funcional INTRÓN
140
TRANSCRIPCIÓN INVERSA
Algunos virus poseen RNA como molécula responsable de su información genética y para
asegurar su permanencia realizan un proceso especial que se denomina transcripción inversa
que se esquematiza a continuación
RNA Viral
DNA Polimerasa DNA dirigida

(Transcriptasa Inversa ó
Transcriptasa)
Híbrido RNA -
DNA
DNA Polimerasa DNA dirigida

(Transcriptasa Inversa ó
Transcriptasa)
DNA Viral
Insertasa
Incorporación al
DNA del
hospedero
Transcripción
(normal)
RNA Viral
Se lee sintetizando Se ensamblan

proteínas de la generando un
cápside nuevo Virus
141
TRADUCCIÓN
(Síntesis de Proteínas)
Para que se realice se requiere de varios componentes, uno de ellos es el RNAm que
contiene al código genético, mismo que se lee de tres en tres bases denominadas codones y
a continuación se presenta su significado
CODIGO GENÉTICO
CODONES DEL RNA MENSAJERO
SEGUNDA L E T R A
U C A G
UUU Fen UCU Ser UAU Tir UGU Cis U
U UUC Fen UCC Ser UAC Tir UGC Cis C
P UUA Leu UCA Ser UAA Alto UGA Alto A
R UUG Leu UCG Ser UAG Alto UGG Trp G T
I E
M R
E CUU Leu CCU Pro CAU His CGU Arg U C
R C CUC Leu CCC Pro CAC His CGC Arg C E
A CUA Leu CCA Pro CAA Gln CGA Arg A R
CUG Leu CCG Pro CAG Gln CGG Arg G A
AUU Ile ACU Tre AAU Asn AGU Ser U

L A AUC Ile ACC Tre AAC Asn AGC Ser C L
E AUA Ile ACA Tre AAA Lis AGA Arg A E
T AUG Met ACG Tre AAG Lis AGG Arg G T
R R
A A
GUU Val GCU Ala GAU Asp GGU Gli U
G GUC Val GCC Ala GAC Asp GGC Gli C
GUA Val GCA Ala GAA Glu GGA Gli A
GUG Val GCG Ala GAG Glu GGG Gli G
142
CARACTERÍSTICAS DEL CÓDIGO GENÉTICO
• Es casi universal.- Es traducido por todos los organismos de la misma forma

excepto en las mitocondrias y algunos protozoarios.
• Es degenerado.- Existen codones sinónimos lo que reduce la probabilidad de
mutación.
• No es ambigüo.- Un codón tiene la información para un aminoácido y no puede
ser reemplazado por otro.
• Tiene tres codones de terminación.- UAA, UAG, UGA
RNA de Transferencia
RNAr Subunidad Mayor
143
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
ETAPAS REQUERIMIENTOS LOCALIZACIÓN
• Aminoácidos (todos los

presentes en las proteínas)
ACTIVACIÓN DE
LOS AMINOÁCIDOS • Aminoacil RNAt sintetasas CITOSOL
• ATP
• Mg+2
• RNAt específico para cada
aminoácido
• Aminoacil RNAt iniciador
• RNA m
INICIACIÓN DE LA • GTP RIBOSOMAS
CADENA
POLIPEPTÍDICA • Mg+2
• Factores de iniciación (F1,
F2 y F3)
• Subunidades ·30 S y 50 S
• Aminoacil RNAt especificados
por los codones.
PROLONGACIÓN RIBOSOMAS
• Mg+2
• Factores T y G
• GTP
• Codón de terminación en el
TERMINACIÓN RNAm RIBOSOMAS
• Factores de liberación R.
Los factores F, T, G y R son proteínas específicas
144
ETAPA I.- ACTIVACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS (CITOSOL)
REACCIÓN GLOBAL.:
a.a. + ATP + RNAt Aminoacil- RNAt + AMP + PPi
ENZIMA:
Aminoacil-RNAt sintetasa.-Específica para cada a.a. y su correspondiente RNAt
Estructura General de los Aminoacil- RNAt
145
ETAPA II .- INICIACIÓN DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA
1.- Disociación del Ribosoma en sus subunidades.
2.- Formación del complejo de iniciación 30 S.

a).- Formación del complejo I
COMPLEJO I
b).- Formación del complejo 2
f-Met-RNAt + GTP se unen a F2 GTP - f-Met-RNAt
c).- Unión a los complejos I y 2
GTP - f-Met-RNAt +
COMPLEJO DE INICIACIÓN
30 S
146
3.- Unión del Complejo de Iniciación 30 S a la subunidad 50 S.
F1 + F2 +F3
GDP + Pi
Hay que hacer notar que en el ribosoma se encuentran 2 centros principales:

• El centro P o peptidil, donde se sitúa el RNAt con la cadena polipeptídica en crecimiento.
• El centro A o aminoacil, donde se sitúa el aminoacil-RNAt entrante.
ETAPA III .- PROLONGACIÓN DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA.
a).- Entrada del aminoacil-RNAt al sitio A.
I.- Factor T + GTP + Aminoacil-RNAt
GDP+Pi
147
b).- FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
Enzima que cataliza la reacción: Peptidil transferasa
Para formar el enlace no se necesita ni ATP ni GTP ya que éste se forma a expensas de la energía de hidrólisis del enlace éster del
f-Met-RNAt.
148
c).- TRANSLOCACIÓN.
GTP + G
GTP - G
GDP + Pi + energía +G
Sentido del movimiento del ribosoma
El sitio A queda abierto con un nuevo codón en su sitio, listo para recibir un nuevo aminoacil-
RNAt y comenzar un nuevo sitio de prolongación.
En el sitio P se localiza el RNAt con la cadena polipeptídica en crecimiento.
149
ETAPA IV.- TERMINACIÓN DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA.
R1 R2 R3
UAA
Peptidil Transferasa
H2O (hidroliza el enlace éster)
R1 R2 R3
+ RNAt + RNAm +
Cadena polipeptídica libre
Ribosoma 70 S libre
150
INHIBIDORES DE LA TRADUCCIÓN
INHIBIDOR ACTIVIDAD EN: MODO DE ACCIÓN

Procariotes Eucariotes
Citoplasma Mitocondria
Se une a 50S; bloque la
Cloranfenicol + - +
elongación de la cadena
Igual que cloranfenicol en
Cicloheximida - + -
subunidad 60S
Se une en A; ocasiona
Puromicina + + +
terminación prematura
Estreptomicina Se une a la subunidad
+
(y otros + - menor; bloquea iniciación
aminoglucósidos) y/o elongación
Eritromicina
(y otros + - + Igual que cloranfenicol
macrólidos)
Se une a 30S;
Tetraciclina + - +
bloqueando A
151
152
REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GENÉTICA
La velocidad de una secuencia metabólica depende en algunas ocasiones de la concentración

de enzima activa, esta concentración es el resultado del equilibrio que existe entre la velocidad
de su síntesis y su degradación. Desde este punto de vista existen dos clases de enzimas.
ENZIMAS CONSTITUTIVAS.- Son aquellas que se sintetizan en cantidades casi

constantes, por ejemplo: Las enzimas de la ruta glucolítica.
ENZIMAS INDUCIBLES.- Son aquellas que se sintetizan en respuesta a la presencia de

ciertos sustratos. Un ejemplo clásico de este tipo de enzimas lo constituye la -Galactosidasa.
La -Galactosidasa. Es sintetizada por E. coli cuando en el medio de cultivo la única fuente

disponible es la Lactosa, la reacción que cataliza es:
Lactosa Glucosa + Galactosa
En bacterias el control de la velocidad de síntesis protéica se lleva a cabo a nivel de

transcripción.
MODELO DEL OPERÓN (Jacob y Monod)
OPERÓN.- Se define como un grupo de genes funcionalmente relacionados, consta de los

siguientes elementos genéticos.
i.- Gen regulador o.- Gen operador

p.- Gen promotor
GENES ESTRUCTURALES
z.- Codifica para la síntesis de -Galactosidasa
y.- Codifica para la síntesis de una permeasa
a.- Codifica para la síntesis de transacetilasa
153
Operón Lactosa en estado de

REPRESIÓN
154
Operón Lactosa en estado de
INDUCCIÓN
155

Ayudas Didacticas Bioq II QFB SEM 2021-1

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Benemérita Universidad Autónoma de Puebla

LICENCIATURA EN QUÍMICO FARMACOBIÓLOGO

AREA: CIENCIAS NATURALES

ASIGNATURA: BIOQUÍMICA II (METABÓLICA) SEM

FECHA: AGOSTO 2021

1.- DATOS GENERALES

Nivel Educativo: Licenciatura

Nombre de la Asignatura: BIOQUÍMICA II (METABOLISMO)

Ubicación: Nivel Básico

2. CARGA HORARIA DEL ESTUDIANTE

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3.- REVISONES Y ACTUALIZACIONES

D. C. Patricia Aguilar Alonso

▪ Se considerará la asistencia y puntualidad a clases, con la finalidad de promover en el

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Por último y con la finalidad de introducir al alumno en el campo de la genética celular se

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