Bioquímica:

Conceptos y Conexiones

Dean R. Appling
Spencer J.
Anthony-Cahill
Christopher K.
Mathews

Capítulo 5 - Introducción a la proteínas: el primer

nivel de estructura de proteínas
© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 Visión general de
la biosíntesis de
proteínas

▪ ADN se transcribe para formar

ARNm en el núcleo

▪ ARNm se exporta al
citoplasma
▪ ARNm se traduce en una
secuencia lineal de aminoácidos
que se pliega en una estructura
tridimensional

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 la estructura del ácido α-amino

▪ Amino grupo unido a la α carbono en el

ácido carboxílico
▪ R - grupos son las cadenas laterales que
distinguen a los 20 aminoácidos comunes

▪ Cuando R no es un átomo de
hidrógeno, la α-carbono es un centro
asimétrico
▪ A pH neutro (~ 7) se protona el nitrógeno de
aminoácido y el ácido carboxílico se
desprotona para dar el zwitterion

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 α-amino estereoquímica ácido

▪ Los bola y el palo muestra el modelo de la

disposición 3D de los átomos en un ácido
α-amino
▪ Cuando 4 grupos diferentes están unidos a
un átomo de carbono, se dice que átomo
al ser quirales, o un estereocentro, o un
carbono asimétrico

▪ La proyección de Fischer (panel

inferior izquierdo) representa la

estereoquímica, que se muestra de 3

3

forma explícita en el panel inferior

derecho C C

CR CR

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 α-amino estereoquímica ácido

▪ Todos los a-aminoácidos, excepto la

glicina, contienen un α-carbono
asimétrico
▪ L-alanina es la imagen especular de
D-alanina
▪ L-alanina y D-alanina son enantiómeros

▪ Tenga en cuenta el Fischer

representaciones también son imágenes

especulares

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
aminoácidos comunes y su clasificación

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
aminoácidos comunes y su clasificación

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 espectros de absorción UV de la tirosina y
fenilalanina

▪ Las proteínas se pueden

cuantificar mediante el
examen de la absorbancia
UV a 280 nm, que es

dominado por Tyr y Trp

▪ Recordemos que los ácidos

nucleicos absorben más
fuertemente a 260 nm (cap 4)

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 curva de titulación de la histidina

▪ La carga de histidina
varía de 2 en -1,
dependiendo del pH

▪ La naranja puntea
corresponden a la p K un
valores para el rojo

átomos de hidrógeno

▪ El punto corresponde
verdes al pI (carga
neta de la molécula es
cero)

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 Aminoácidos pueden ser modificadas
después de la traducción

▪ Las modificaciones
post-traduccionales pueden
funcionar en las vías de
señalización, la unión del calcio, la
estabilización de estructuras tales
como colágeno, o jugar papeles en
la expresión génica o la supresión

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 El enlace peptídico une amino ácidos

▪ La condensación de dos amino

ácidos forma un enlace
peptídico agua y libera

▪ Esta reacción no es
termodinámicamente
favorable y está acoplado a
la hidrólisis de ATP durante
la biosíntesis de proteínas

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 La deslocalización de los electrones crea una
planar y enlace peptídico estable

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 escisión del enlace peptídico

▪ Delta G' para la hidrólisis del enlace peptídico ~ -10 kJ / mol

▪ Los péptidos son estables a menos ácido fuerte o un catalizador está presente

▪ 6N HCl a alta temperatura se degradará proteínas para liberar aminoácidos

▪ Proteasas: las enzimas que escinden enlaces peptídicos específicos

▪ bromuro de cianógeno (CNBr) escinde proteínas específicamente en los residuos
metionil
▪ Previamente, la proteína de las secuencias de aminoácidos se determinaron mediante la escisión
selectiva seguido de análisis de la separación y la secuencia de las proteínas individuales. Cada
péptido podría tener su secuencia de aminoácidos determinada por la liberación por etapas de
aminoácidos en la degradación de Edman

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 tetrapéptido EGAK

oligopéptidos son cadenas de péptidos que consta de sólo unos pocos residuos,
mientras polipéptidos contener más de 15-20 residuos.

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 regiones del péptido a la nota

carboxi (C-)
amino (N-) terminal término

cadena principal

cadenas laterales

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 N- y C-terminales puede haber
modificado en péptidos

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
el p K un de un lado de la cadena está influenciada por
su entorno

▪ Imperturbable, el pKa del ácido

glutámico es 4,2
▪ En las proximidades de una
carga negativa, la p K un de se
eleva el ácido glutámico

▪ En las proximidades de una

carga positiva, la p K un de ácido
glutámico se baja

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
Los péptidos y proteínas como polianfolitos

A medida que el pH aumenta la carga total en un péptido se convertirá más negativa.

A medida que el pH disminuye la carga total en un péptido se convertirá más positivo.

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 Las secuencias de
aminoácidos de humano
y ballena
mioglobina
▪ mutaciones conservativas conservan la
propiedad química (por ejemplo, carga) y / o
el tamaño del aminoácido, mientras que las
mutaciones no conservativas implican
mayores diferencias en polaridad / tamaño

▪ Las relaciones evolutivas se infieren de

proteína amino secuencias de ácido

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 análisis de la secuencia de la proteína puede
complicarse por múltiples cadenas

▪ La insulina tiene dos cadenas unidas por enlaces disulfuro

▪ Protein amino análisis de la secuencia de ácido mediante secuenciación de ADN del

gen es rápido y barato, pero no identifica las modificaciones post-traduccionales, por lo
que debe ser utilizado una combinación de enfoques

▪ La biosíntesis de la insulina implica una variedad de modificaciones

postraduccionales

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
El código genético

▪ El código estándar shows

genéticos los codones, o tripletes
de bases, que corresponden a
cada residuo de aminoácido

▪ El codón de inicio AUG coloca una

Met en el comienzo de proteínas
eucariotas, sin embargo, se
elimina a menudo por proteasas

▪ Tres codones, UAA, UGA y UAG,

son codones de terminación, que
señal de terminación de la traducción

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
Transcripción y traducción Resumen

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.
 procesamiento de la insulina

▪ La insulina se sintetiza como un

precursor inactivo,

preproinsulina, que sufre

escisión enzimática de la
proinsulina, seguido por plegado
y enlace disulfuro formación,
seguido de proteolisis enzimática
adicional

▪ Esto permite que la insulina, como

otras hormonas de péptidos o
proteínas, que se sintetiza y se
almacena como un precursor
inactivo, disponible para una rápida
movilización bajo demanda.

© Pearson Education Ltd 2015. Permitida la copia para la compra única institución.