Institución de Educación Superior Sujeta a Inspección y Vigilancia

por el Ministerio de Educación Nacional

ENZIMAS POLIFACETICAS

 MÓDULO: CIENCIAS BASICAS

Presenta:
DUVAN FERNANDO ACOSTA OYOLA

Tutor:
DIEGO ALFREDO OSORIO DÍAZ

ETDA 28 de SEPTIEMBRE de 2022

 INTRODUCION

los bioquímicos han investigado las enzimas [catalizadores biológicos] por más de 130
años. mucho antes de que tuvieran una comprensión realista de las bases físicas del
estado vivo, los bioquímicos apreciaron de manera instintiva la importancia de las
enzimas. Con la aplicación de tecnologías concebidas por los bioquímicos, los biólogos
fueron determinando gradualmente las propiedades de los sistemas biológicos. Este
trabajo demostró finalmente que casi todo proceso en los seres vivos sucede a causa de
reacciones catalizadas por enzimas. Hasta fechas recientes todas las enzimas conocidas
eran proteínas, pero investigaciones innovadoras revelaron que las moléculas de RNA
también tienen propiedades catalíticas. las proteínas catalíticas, mientras que las
características de las moléculas catalíticas de RNA se describen en el capítulo 18.

Sin enzimas, la mayor parte de las miles de reacciones bioquímicas que sustentan los
procesos vitales ocurrirían a velocidades imperceptibles. Determinaciones recientes de las
velocidades de las reacciones no catalizadas (no mejoradas) en agua van desde 5 s para la
hidratación del CO2 hasta 1 100 millones de años para la descarboxilación de la glicina. En
contraste, las reacciones catalizadas por enzimas suelen ocurrir en lapsos que van de los
microsegundos a los milisegundos. De hecho, las enzimas son el medio por el cual los
organismos canalizan el flujo de energía y materia.

En la actualidad, como resultado de la acumulación de datos procedentes de la dinámica

de proteínas (estudios de movimiento conformacional) y del análisis del hacinamiento
macromolecular, la investigación de enzimas está experimentando cambios
revolucionarios. Por ejemplo, según los puntos de vista tradicionales, el funcionamiento
de las enzimas depende casi por completo de las formas complementarias y de las
interacciones catalíticas entre las moléculas reactivas y sus sitios de unión más o menos
flexibles. Sin embargo, en fechas recientes se demostró que la función catalítica de
determinadas enzimas puede vincularse con movimientos internos que se extienden por
toda la molécula de proteína. De modo similar, ahora se reconoce que las enzimas
funcionan en condiciones muy distintas de aquellas en las que se han estudiado (p. ej.,
moléculas purificadas en baja concentración). Por el contrario, el ambiente in vivo de las
enzimas es un medio hacinado parecido a un gel. Como resultado de investigaciones
recientes, los modelos de la cinética enzimática están evolucionando y los métodos de
experimentación, de colecta de datos y de simulación se hacen más sofisticados y más
próximos a las condiciones reales in vivo. En el presente capítulo se revisan las
propiedades estructurales y funcionales de las enzimas.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las enzimas poseen varias propiedades notables fig 1. En primer lugar, las velocidades de
las reacciones catalizadas por enzimas a menudo son espectacularmente elevadas. Se han
observado aumentos de la velocidad de 10 7 a 1019 veces. En segundo lugar, en marcado
contraste con los catalizadores inorgánicos las enzimas son sumamente específicas para
las reacciones que catalizan, y rara vez forman productos secundarios. Por último, debido
a sus estructuras relativamente grandes y complejas, las enzimas pueden regularse. Esto
es en particular importante en los seres vivos, que deben conservar energía y materias
primas. ¿Cómo funcionan las enzimas? Para responder a esta pregunta es necesario
revisar la función de los catalizadores.

Fig1

CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS

•Aumentan las velocidades de reacción Obedecen las leyes de la termodinámica (p.

ej., no tienen efecto sobre los valores de K eq
•Catalizan las reacciones directas y las inversas de las reacciones reversibles
•Presentes usualmente en bajas concentraciones porque no son consumidas por las
reacciones •Controladas mediante mecanismos regulatorios
•El estado de transición de los sustratos reactivos se une en los sitios activos de la
enzima (Trudy McKee)1

Por definición, un catalizador aumenta la velocidad de una reacción química, pero no se

altera de forma permanente por la reacción. Los catalizadores realizan esta hazaña debido
a que disminuyen la energía de activación que se requiere para una reacción química. En
otras palabras, los catalizadores ofrecen una vía de reacción alterna que requiere menos
energía. En el ápice de ambas vías de reacción de la fig. 2 se produce un estado de
transición. La energía libre de activación, ΔG‡, se define como la cantidad de energía para
convertir 1 mol de moléculas de sustrato (reactivo) desde el estado basal (la forma estable
de baja energía de una molécula) al estado de transición. En la reacción de oxidación
del etanol para formar acetaldehído este estado de transición podría observarse como

Fig 2: Un catalizador reduce la energía de activación de una reacción

Un catalizador altera la energía libre de activación ΔG‡ y no la energía libre estándar ΔG°
de la reacción.

1
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Hill. All rights reserved
Obsérvese que el H alcohólico está empezando a separarse como un ion H + y el H del
metileno está empezando a partir como ion hidruro (H:−)

Para que ocurran a una velocidad útil, la mayoría de las reacciones químicas requiere un
aporte inicial de energía. A temperaturas por encima del cero absoluto (−273.1°C o 0 K),
todas las moléculas poseen energía vibratoria, que aumenta al calentar las moléculas.
Considere la siguiente reacción espontánea:

A+B→C
Conforme aumenta la temperatura, las moléculas que vibran (A y B) tienen mayor
probabilidad de chocar. Una reacción química ocurre cuando las moléculas que chocan
poseen una cantidad mínima de energía denominada energía de activación (Ea) o, con
mayor frecuencia en bioquímica, energía libre de activación (ΔG‡). No todas las colisiones
producen reacciones químicas, debido a que sólo una fracción de las moléculas posee la
energía suficiente o la orientación correcta para reaccionar (p. ej., para romper los enlaces
o para reagrupar los átomos en moléculas de producto). Se pueden incrementar las
colisiones aumentando la temperatura de la reacción o la concentración de los reactivos
para aumentar las velocidades de formación de productos. Sin embargo, elevar la
temperatura en los sistemas vivos es poco realista por el daño estructural a las
biomoléculas, y la concentración de la mayoría de los reactivos es relativamente baja.

Los seres vivos utilizan enzimas para eludir estas restricciones. Cada tipo de enzima
contiene una superficie de unión única e intrincada, que se denomina sitio activo. Cada
sitio activo es una hendidura o grieta en una gran molécula de proteína en la que se
pueden unir moléculas de sustrato en una orientación que favorece la catálisis. Sin
embargo, el sitio activo es más que un sitio de unión. Varias de las cadenas laterales de los
aminoácidos que recubren este sitio participan de forma activa en el proceso catalítico.

La forma y la distribución de la carga del sitio activo de una enzima limitan los
movimientos y las conformaciones permitidas del sustrato, haciendo que éste se asemeje
más al estado de transición. En otras palabras, la estructura del sitio activo se utiliza para
orientar de forma óptima al sustrato. Como resultado, el complejo enzima-sustrato se
convierte en producto y enzima libre sin el requerimiento de alta energía del estado de
transición limitado. Como consecuencia, la velocidad de reacción se incrementa en grado
significativo respecto a la de la reacción no catalizada. Varios factores más (que se
describen en la sección 6.4) también contribuyen al incremento de la velocidad.

Las enzimas, como todos los catalizadores, no alteran el equilibrio de la reacción, sino que
aumentan la velocidad hacia el equilibrio. Considere la siguiente reacción reversible:

A⇌B
Sin un catalizador, el reactivo A se convierte a producto B a una determinada velocidad.
Debido a que es una reacción reversible, B también se convierte en A. La expresión de la
velocidad para la reacción directa es kF[A]n, y para la reacción inversa es kR[B]m. Los
superíndices n y m representan el orden de la reacción, que refleja el mecanismo por el
que A se convierte en B, y viceversa. Un orden de reacción de 2 para la conversión de A en
B indica que es un proceso bimolecular y que las moléculas de A deben colisionar para que
se produzca la reacción (sección 6.3). En el equilibrio, las velocidades de las reacciones
directa e inversa son iguales:

kF[A]n=kR[B]m
que se reagrupa a

kFkR=[B]m[A]n
El cociente de las constantes directa e inversa es la constante de equilibrio:

Keq=[B]m[A]n
Por ejemplo, en la ecuación , si m = n = 1 y kF = 1 × 10−3 s−1 y kR = 1 × 10−6 s−1, entonces:

Keq=10−310−6=103
En el equilibrio, por lo tanto, la proporción entre los productos y los reactivos es de 1 000
a uno.En una reacción catalizada, las velocidades de reacción directa e inversa aumentan,
pero la Keq (en este caso 1 000) permanece sin cambio. Si el catalizador aumenta tanto la
velocidad directa como la inversa por un factor de 100, entonces la velocidad directa se
hace 100 000, y la inversa se transforma en 100. Debido al impresionante aumento de la
velocidad de la reacción directa que hace posible el catalizador, el equilibrio se alcanza en
segundos o minutos, en lugar de horas o días.

Es importante reconocer que la teoría del equilibrio químico supone condiciones ideales.
Por ejemplo, las soluciones ideales contienen solutos en tan baja concentración que no
existen interacciones como la repulsión estérica o las fuerzas de atracción. Sin embargo, la
mayoría de las reacciones que ocurren en solución se desvía de la idealidad. En tales
circunstancias, las constantes de equilibrio se basan no en las concentraciones de soluto,
sino en actividades, cantidades llamadas concentraciones efectivas que toman en cuenta
las interacciones intermoleculares. La concentración efectiva o actividad (a) de un soluto
es igual a:

a=γc
donde γ es un factor de corrección denominado coeficiente de actividad, que depende del
tamaño y de la carga de la especie y de la fuerza iónica de la solución en que la especie
está reaccionando, y c es la concentración en moles por litro. El impacto de este
fenómeno puede ser considerable. Por ejemplo, la capacidad de unión al oxígeno de la
hemoglobina, la proteína predominante en los eritrocitos, difiere en varios órdenes de
magnitud dependiendo de si se mide dentro de los eritrocitos o en un amortiguador
diluido. (Trudy McKee a. J., 2016) La constante de equilibrio para una reacción en
condiciones no ideales está dada por:

Keqo=γB[B]/γA[A]=KeqiΓ

donde Keqi es la constante ideal y Γ es el factor de no idealidad, que es el cociente de los

coeficientes de actividad de los productos y de los reactivos. Debe hacerse notar que los
bioquímicos tradicionalmente han minimizado las interacciones inespecíficas al realizar las
investigaciones de enzimas y de otras moléculas en soluciones diluidas. En el último
decenio se ha hecho cada vez más evidente que es necesario reevaluar la suposición de
condiciones ideales. En consecuencia, muchos investigadores usan ahora “agentes de
hacinamiento” de alto peso molecular como el dextrán (un polímero de glucosa producido
por algunas bacterias) o albúmina sérica para simular las condiciones intracelulares en los
estudios enzimáticos. Los experimentos con enzimas en presencia de agentes de
hacinamiento son más parecidos a aquellos en que se realizan mediciones directas in vivo,
pero el ambiente del experimento sigue siendo demasiado homogéneo y difiere en grado
significativo de las condiciones heterogéneas hacinadas in vivo. Diseñar experimentos y
modelos que reproduzcan las condiciones in vivo es un desafío para los bioquímicos
actuales.

La especificidad enzimática es una propiedad de las enzimas que se explica en parte por el
modelo de llave y cerradura propuesto por Emil Fischer en 1890. Cada enzima se une a un
solo tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras
complementarias. La forma global del sustrato y su distribución de carga le permiten
entrar e interactuar con el sitio activo de la enzima. En una variante moderna del modelo
de llave y cerradura propuesta por Daniel Koshland, denominada modelo de ajuste
inducido, se toma en cuenta la estructura flexible de las proteínas (fig. 2.2. En este
modelo, el sustrato no se ajusta con precisión a un sitio activo rígido. En vez de ello, las
interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican la estructura
tridimensional del sitio activo, adecuando la forma de éste a la del sustrato en su
conformación de estado de transición.

Modelo de ajuste inducido

La unión del sustrato produce un cambio conformacional de la enzima. La hexocinasa, un
único polipéptido con dos dominios se muestra (a) antes y (b) después de la unión de la
glucosa. Los dominios se mueven uno con relación al otro para cerrarse alrededor de una
molécula de glucosa (no mostrada)

FIG 2.2

Aunque la actividad catalítica de algunas enzimas sólo depende de las interacciones entre
los aminoácidos del sitio activo y el sustrato, otras enzimas requieren componentes no
proteínicos para realizar sus actividades. Los cofactores enzimáticos pueden ser iones,
como el Mg2+ o el Zn2+, o moléculas orgánicas complejas denominadas coenzimas. El
componente proteínico de una enzima que carece de un cofactor esencial se
denomina apoenzima. Las enzimas intactas con sus cofactores unidos se
denominan holoenzimas.

Las actividades de algunas enzimas pueden regularse. Los ajustes de la velocidad de las
reacciones catalizadas por las enzimas permiten a las células responder con eficacia a los
cambios en el ambiente. Los organismos pueden controlar las actividades enzimáticas de
forma directa, principalmente mediante la unión de activadores o inhibidores, la
modificación covalente de las moléculas enzimáticas, o de manera indirecta regulando la
síntesis de enzimas. 

FIG.3

En la primera época de la bioquímica, las enzimas se denominaban según el capricho de

sus descubridores. Con frecuencia, los nombres no proporcionaban indicios sobre su
función (p. ej., tripsina), o se utilizaban varios nombres para la misma enzima. Las enzimas
solían llamarse añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato. Por ejemplo, la ureasa
cataliza la hidrólisis de la urea. Para eliminar la confusión, la Unión Internacional de
Bioquímica (IUB, International Union of Biochemistry) instituyó un esquema sistemático
para nombrar a las enzimas. Ahora cada enzima se clasifica y se nombra según la clase de
reacción química que cataliza. En este esquema, a cada enzima se le asigna una
clasificación de cuatro números y un nombre con dos partes denominado nombre
sistemático. Además, la IUB sugiere para el uso cotidiano una versión más corta del
nombre sistemático denominada nombre recomendado. Por ejemplo, a la alcohol:NAD+
oxidorreductasa (E.C. 1.1.1.1) de forma habitual se le llama alcohol deshidrogenasa. (Las
letras E.C. son la abreviatura de Enzyme Commission, Comisión de enzimas, de la IUB.)
Debido a que muchas enzimas fueron descubiertas antes de instituirse la nomenclatura
sistemática, en muchos casos se conservaron los nombres antiguos ya establecidos.

Las seis categorías principales de enzimas son las siguientes:

Oxidorreductasas. Las oxidorreductasas catalizan reacciones redox en las cuales cambia el

estado de oxidación de uno o más átomos en una molécula. La oxidación-reducción en los
sistemas biológicos implica reacciones de transferencia de uno o dos electrones
acompañadas del cambio compensatorio en la cantidad de hidrógeno y de oxígeno en la
molécula. Son ejemplos notables las reacciones redox facilitadas por las deshidrogenasas y
las reductasas. Por ejemplo, la alcohol deshidrogenasa cataliza la oxidación de etanol y de
otros alcoholes, y la reductasa de ribonucleótido cataliza la reducción de ribonucleótidos
para formar desoxirribonucleótidos. Las oxigenasas, las oxidasas y las peroxidasas se
encuentran entre las enzimas que utilizan O2 como aceptor de electrones.

Transferasas. Las transferasas transfieren grupos moleculares de una molécula donadora

a una aceptora. Entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el
fosforilo y el acilo (RC=O). Los nombres comunes de las transferasas a menudo incluyen el
prefijo trans; son ejemplos las transcarboxilasas, las transmetilasas y las transaminasas.
Hidrolasas. Las hidrolasas catalizan reacciones en las que se logra la rotura de enlaces
como C—O, C—N y O—P por la adición de agua. Entre las hidrolasas están las esterasas,
las fosfatasas y las proteasas.

Liasas. Las liasas catalizan reacciones en las que ciertos grupos (p. ej., H2O, CO2 y NH3) se
eliminan para formar un doble enlace, o se añaden a un doble enlace. Son ejemplos de
liasas las descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintasas.

Isomerasas. Las isomerasas, un grupo heterogéneo de enzimas, catalizan varios tipos de

reordenamientos intramoleculares. Las isomerasas de los azúcares interconvierten
aldosas (azúcares que contienen aldehídos) en cetosas (azúcares que contienen cetona).
Las epimerasas catalizan la inversión de átomos de carbono asimétricos y las mutasas
catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales.

Ligasas. Las ligasas catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato. Por
ejemplo, la DNA ligasa une fragmentos de cadenas de DNA. Los nombres de muchas
ligasas incluyen el término sintetasa. Varias otras ligasas se denominan carboxilasas.

LA ENZIMAS EN NUESTRO DIA A DIA

Hoy en día no resulta complicado encontrar una definición precisa de lo que es una
enzima. En toda descripción aparecerá, con mayor o menor grado de exactitud, aquello de
que “son proteínas que aceleran o impulsan reacciones químicas, transformando los
denominados sustratos en productos”.

Las enzimas catalizan las reacciones químicas, aumentando la velocidad de reacción.

Una enzima no debe confundirse con los catalizadores convencionales de origen mineral o
inorgánico como el hidróxido potásico, zeolitas o sales de cobre o hierro. Las enzimas
tienen origen biológico y son producidas naturalmente por los seres vivos.

” Las enzimas son capaces de reconocer y seleccionar el sustrato para transformarlo en el

producto deseado.

Entre sus ventajas frente a los catalizadores inorgánicos, las enzimas muestran una alta
especificidad; es decir, las enzimas son capaces de reconocer y seleccionar el sustrato para
transformarlo en el producto deseado. Además, tienen una alta eficiencia catalítica;
aceleran las reacciones incluso hasta varios millones de veces. Otras dos grandes ventajas
es que son biodegradables, lo que permite reducir los problemas ambientales que pueden
derivarse de su uso, al tiempo que no requieren de condiciones extremas de
funcionamiento, ni altas temperaturas ni valores extremos de pH o salinidad.
 Funcionamiento de una enzima.

” Las enzimas tienen numerosas aplicaciones en la industria química, alimentaria,

farmacéutica y cosmética, entre otras.

Por estas y otras ventajas, las enzimas tienen numerosas aplicaciones en la industria
química, alimentaria, farmacéutica y cosmética, entre otras. Enzimas muy útiles en
nuestra vida cotidiana son las proteasas, amilasas o lipasas que forman parte de los
detergentes. Las proteasas eliminan manchas de sangre o hierba; las amilasas residuos de
alimentos como salsas o purés y las lipasas las manchas de aceite o maquillaje.

Muchos de los medicamentos que tenemos a nuestro alcance se obtienen o formulan a

partir de enzimas.

Sectores como el alimentario, emplean enzimas para mejorar sabores, facilitar la

digestión, mejorar los valores nutricionales de los alimentos o reducir los efectos
alergénicos, como es el caso de la lactasa. Esta enzima se emplea en la preparación de
productos para intolerantes a la lactosa, degradando ésta en azúcares, glucosa y
galactosa.

En la industria textil, se emplean para el tratamiento de fibras y telas, para los pantalones
vaqueros lavados a la piedra sustituyendo a otros productos químicos.

Los productos cosméticos y de cuidado personal incluyen o usan enzimas en su fabricación

para mejorar la calidad o propiedades de los mismos.

En la industria papelera, se emplean para el refinado y blanqueado del papel, retirar capas
protectoras de almidón y mejorar las características de la hoja tales como la resistencia,
grosor o suavidad.

En veterinaria, para el tratamiento de efluentes, o en la nutracéutica, se emplean también

enzimas para mejorar los productos y producciones.

Es de especial interés el uso de enzimas en la producción de bioetanol de segunda

generación (2G), donde la utilización de las mismas juega un papel fundamental en la
degradación de la biomasa lignocelulósica contribuyendo a la viabilidad de la tecnología.

Las enzimas son, por tanto, biocatalizadores con numerosas aplicaciones, que abaratan
procesos industriales y reducen su impacto ambiental, estando presente en un
sorprendente número de actividades en nuestra vida cotidiana.
Las enzimas son la verdadera "clave de la vida", tanto para las bacterias como para el ser
humano. Hoy día, se utilizan en gran medida para la fabricación de productos
alimentarios.
Las enzimas, esas moléculas proteínicas que encontramos en los organismos vivos, son
auténticos "motivadores" de reacciones bioquímicas. Afectan al desarrollo de una
reacción metabólica, pero al mismo tiempo se mantienen inalterables. A la vez que
resultan esenciales para el metabolismo de todo ser vivo, pueden utilizarse
independientemente, para activar reacciones químicas. Incluso sin que hubiera conciencia
de ello, su uso se remonta a culturas milenarias, tal y como muestra la función de los
microorganismos en la producción de alimentos y alcohol en las culturas mesopotámicas.
Su eficacia, su especificidad y su perfecta integración en el entorno explican la función
vital que desempeñan en la fabricación de productos alimentarios y en numerosos
sectores industriales.2

Los recientes progresos de la biotecnología han hecho posible la utilización de enzimas en

el tratamiento de los alimentos. Asimismo, se han encontrado nuevas soluciones que han
permitido resolver ciertos problemas hasta entonces inexplicables, ante lo cual se abre un
abanico de posibilidades infinitas.
Actualmente, se utiliza una gran variedad de enzimas purificadas. Un ejemplo
espectacular del interés de la tecnología moderna por la cuestión de las enzimas es la
transformación del almidón -la materia energética que nos suministra el reino vegetal- en
azúcares. Antes se hacía necesario hervir el almidón con ácido, lo que implicaba un
enorme consumo de energía y de subproductos no deseados. De ahora en adelante, la
utilización de enzimas se ha simplificado, lo cual ahorra energía y reduce la polución.

METABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS

Se define como metabolismo de los glúcidos a los procesos bioquímicos de formación,

ruptura y conversión de los glúcidos en los organismos vivos. Los glúcidos son las
principales moléculas destinados al aporte de energía, gracias a su fácil metabolismo.

El glúcido más común es la glucosa: un monosacárido metabolizado por casi todos los
organismos conocidos. La oxidación de un gramo de glúcidos genera aproximadamente 4
kcal de energía; algo menos de la mitad que la generada desde lípidos.

Glucólisis

2
https://www.sanitas.es/sanitas/seguros/es/particulares/biblioteca-de-salud/dieta-alimentacion/
nutricion/san041215wr.html
Reacción global de la glucólisis1
La glucólisis o glicolisis (del griego glycos, azúcar y lysis, ruptura), es la vía metabólica
encargada de oxidar la glucosa con la finalidad de obtener energía para la célula. Consiste
en 10 reacciones enzimáticas consecutivas que convierten a la glucosa en dos moléculas
de piruvato, el cual es capaz de seguir otras vías metabólicas y así continuar entregando
energía al organismo.

Metabolismo.
Las definiciones de las moléculas de la vida, así como sus características y su función nos
permiten ocuparnos de una cuestión importante, ¿cómo obtienen las células la energía
necesaria para llevar a cabo todas sus funciones vitales? Estos procesos se llevan a cabo
mediante reacciones químicas, que en conjunto son conocidas como metabolismo. En un
organismo tan sencillo como la bacteria E. coli  se realizan al menos un millar de
reacciones químicas (Strayer, 1995).
La digestión comprende los procesos metabólicos y químicos por lo cual los alimentos son
hidrolizados a formas adecuadas para que puedan ser absorbidos por la pared de la
mucosa y puedan ser utilizados por las células.
La absorción de los nutrimentos por las células puede llevarse a cabo a través de
diferentes mecanismos. Uno de ellos es la difusión pasiva a través de poros, es decir
moléculas pequeñas como las moléculas de agua o electrolitos se mueven por difusión a
favor de un gradiente de concentración (Prescott). En la difusión facilitada (ver figura 5),
los nutrimentos se mueven a favor de un gradiente de concentración, pero a diferencia de
la difusión pasiva, en este mecanismo es necesaria una proteína acarreadora, ya que
moléculas solubles en agua no son capaces de atravesar la membrana celular (Prescott,
2002).  Finalmente el mecanismo de transporte activo siempre es mediado por proteínas
de transporte (ver Figura 5); pero, además las moléculas se mueven en contra de un
gradiente de concentración por lo que se necesita energía para el paso de los nutrimentos
a través de la membrana de las células
 CONCLUCIONES

 Todo organismo vivo necesita alimentarse para sobrevivir, desde los organismos
más simples, compuestos por una sola célula, hasta los organismos más
desarrollados. Al microscopio, es posible observar como una bacteria fagocita las
macromoléculas que se encuentran en el medio, extendiendo parte de su
membrana celular para rodear completamente a las moléculas hasta introducirla al
citoplasma, donde posteriormente se llevará a cabo la digestión de los nutrientes y
la obtención de energía.
 Por su parte, las plantas desarrollaron estructuras especializadas (raíces) para
absorber su alimento del suelo. Por lo tanto, las plantas que se encuentran en
suelos ricos en nutrientes crecerán más que aquellas que se encuentran en suelos
pobres. Sin embargo, a lo largo de la evolución algunas plantas, como los cactus, se
han adaptado al suelo árido donde viven, desarrollando raíces más largas que les
permitan encontrar los recursos necesarios para sobrevivir.
 La alimentación de los mamíferos es mucho más compleja que la de otros
organismos vivos, pues están formados por sistemas de células especializadas que
les permiten la descomposición  de los alimentos, la absorción de los nutrientes y
su distribución a todas las células de su cuerpo para así obtener la energía
necesaria y desempeñar todos los procesos vitales. En los mamíferos también se
observan dietas muy variadas; esto depende del metabolismo y de los nutrientes
necesarios para su supervivencia. El  oso polar  se alimenta principalmente de
focas, ya que necesita comida rica en grasa que le permita sobrevivir a las
temperaturas congelantes del polo norte. Los rumiantes han desarrollado un
sistema digestivo capaz de degradar la celulosa de las plantas para la obtención de
energía.
 A diferencia de otros mamíferos, el ser humano como el ser más desarrollado del
planeta, ha hecho de su alimentación un placer; es decir, al hombre le gusta
disfrutar sus alimentos, mezclando sabores y texturas, aprovechando los recursos
naturales de cada región e innovando en la elaboración de platillos para la
satisfacción de paladares exigentes. Pero, ¿qué pasa con los alimentos una vez
ingeridos? ¿Cómo es que obtenemos los nutrientes necesarios para nuestro
desarrollo? Para resolver éstas y otras preguntas es pertinente indagar en las
moléculas indispensables para la vida y en el metabolismo del ser humano.