8.

INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO Y BIOENERGÉTICA

1. INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO
El metabolismo es el conjunto de todas las reacciones químicas que se producen en una célula
u organismo. Estas reacciones se encadenan/organizan en “rutas metabólicas”.

Una ruta metabólica es una serie de reacciones catalizadas enzimáticamente que ocurren en el interior
del organismo. En una ruta, un precursor se convierte en un producto a través de una serie de
intermediarios: los metabolitos. Las rutas metabólicas pueden ser convergentes, divergentes o cíclicas,
y son independientes en.

Ej: la glucólisis es una ruta a través de la cual una molécula de glucosa (precursor) se transforma en 2
moléculas de piruvato.

2. FUNCIONES Y CARACTERÍSTICAS DEL

METABOLISMO
1.1. FUNCIONES DEL METABOLISMO
- Obtener energía química (ATP) degradando nutrientes ricos en energía.
- Convertir moléculas nutrientes en moléculas celulares (fabricar los componentes celulares).
- Polimerizar precursores monoméricos a proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos, etc.
- Sintetizar y degradar biomoléculas requeridas en funciones celulares especializadas (hormonas, neurotransmisores, etc.).

1.2. CARACTERÍSTICAS DEL METABOLISMO

- Las reacciones bioquímicas son muchas, pero las rutas metabólicas centrales son pocas y son similares en todas las
formas vivas.
- Las moléculas importantes del metabolismo no son más de 100.
- Las funciones del metabolismo se realizan de forma coordinada y organizada.
- Todas las rutas se regulan de forma similar.
- Existen células y tejidos especializados en funciones metabólicas concretas.

3. RUTAS METABÓLICAS

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 4. PRINCIPALES CARACTERÍSTICAS DEL CATABOLISMO Y ANABOLISMO

Catabolismo (rutas convergentes): proceso oxidativo en el que se genera

energía en forma de ATP y poder reductor. A partir de la
Oxidación de nutrientes que contienen energía (glúcidos,
lípidos, proteínas...) se obtienen productos finales no
Energéticos que seran la materia prima del anabolismo.
Ej: ac. Grasos, piruvato, aa cetogénicos convergen en el Acetil-CoA.
También hay rutas cíclicas como el ciclo de Krebs.

Anabolismo (rutas divergentes): permite la síntesis de macromoléculas

Celulares a partir de moléculas precursoras más pequeñas.
Se realiza mediante rutas reductoras usando energía del
ATP y poder reductor.
Ej: el Acetoacetil-CoA (colesterol, vitamina K...)

5. ESQUEMA GENERAL DEL METABOLISMO

6. REGULACIÓN DE LAS RUTASMETABÓLICAS

- Esto es necesario ya que las velocidades de las rutas deben de estar adaptadas a las necesidades de la célula y para evitar el
funcionamiento simultáneo de rutas de biosíntesis y degradación con efectos opuestos.

Las rutas catabólicas y anabólicas no son inversas las unas de las otras. Ambas rutas tienen a menudo localización diferente en
las células.

Se da a tres niveles:
1. Por los enzimas alostéricos, capaces de cambiar la actividad catalítica
en respuesta a moduladores estimuladores o inhibidores.
2. Mediante la regulación hormonal. Las hormonas son mensajeros
químicos que estimulan o inhiben actividades metabólicas.Una
hormona actúa sobre muchas reacciones enzimáticas de una
misma ruta metabólica
3. Mediante la regulación genética. La cantidad de una enzima dentro de la
cell puede regularse regulando la transcripción del gen que codifica esa enzima.

Las rutas metabólicas se desarrollan en lugares específicos de las células.

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7. BIOENERGÉTICA

Las células vivas realizan un trabajo constantemente. Necesitan energía para mantener sus

estructuras altamente organizadas, sintetizar los componentes celulares, generar corrientes

eléctricas y otros procesos. Las conversiones de energía obedecen a las de la termodinámica,

por lo tanto, los seres vivos son sistemas abiertos que intercambian materia y energía con el

entorno..

La energía es la capacidad para hacer un trabajo. Las células utilzian la energía para producción de

un trabajo biologóico en los cuales la energía se ira trnasformando constantemente.

Bioenergética: rama de la bioquímica que estudia la transferencia y utilización de energía en los sistemas biológicos.
Comprende el estudio cuantitativo de los cambios de energía de las reacciones bioquímicas. Aplica los principios básicos de la
termodinámica a los sistemas biológicos.
-Sistema: materia de una región definida. La materia del resto del universo que no es el sistema se llama entorno. Entorno
+ Sistema= Universo.
-Sistema abierto: capaz de intercmabiar mateira y energía con su entorno

- Los seres vivos captan ENERGÍA de diversas fuentes. Utilizan la

energía libre a través de ATP o moléculas ricas en energía. Esta
- energía se expulsaría en forma de calor y no sería a provechada si
nose transforma en este tipo de moléculas.
- Utilizan la energía para desarrollar TRABAJO BIOLÓGICO.
- Los organismos realizan gran cantidad de transformaciones de energía.
- Convierten la energía química (ATP) de los combustibles en: calor,
energía mecánica, energía eléctrica, otras fuentes de energía.

8. ENERGÍA LIBRE O ENERGÍA DE GIBBS (G)

1º Ley de la Termodinámica: en cualquier proceso físico o químico, la cantidad total de energía puede cambiar de forma o puede
ser trnasportada de un lugar a otra pero la energía total (en el unvierso) permanece constante.

2º Ley de la Termodinámica: ningún proceso naturl ocurre a menos que esté acompañado de un aumento de entropía en el
universo

Todas las reacciones químicas están gobernadas por dos fuerzas: la tendencia a adquirir el estado de enlace más estable,
entalpía o H; y la tendencia a conseguir el estado de mayor grado de desorden, expresado como entropía o S. La fuerza
impulsora nota en una reacción es la energía libre de Gibbs (ΔG), que representa el efecto neto de estos dos factores: ΔG = ΔH
– TΔS.

La entalpía (H), es el contenido calórico del sistema reaccionante. Refleja el número y clase de enlaces químicos en reactivos y
productos. Cuando una reacción libera calor se dice que es exotérmica y ΔH tiene, por convención, valor negativo. Sus unidades
son J/mol o cal/mol.

La entropía (S) es una expresión cuantitativa de la aleatoriedad o desorden de un sistema. Cuando los productos son menos
complejos y más desordenados que los reactivos se dice que la reacción transcurre con ganancia de entropía. Sus unidades son
J/mol*K o cal/mol*K.

Para ver si los sistemas biológicos cumplen esta 2º ley deben de considerarse de forma conjunta con su entorno. La pérdida de
energía desde el sistema hacia el entorno da lugar a un aumento de la entropía. La energía que se pierde es igual a la energía
que gana el entorno. En el caso de los sistemas biológicos (cuerpo humano) pueden mantener un gran estado organizado grcias
a un aporte de energía al ambiente (aumento de entropía)

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La energía libre (G) es la parte de energía de un sistema capaz de hacer trabajo biológico. Si se conoce la ΔG de una reacción, se
podrá predecir si es espontánea o no. Las reacciones espontáneas van en la dirección de más baja energía libre.

ΔG (-), EXERGÓNICA, favorable o espontánea

ΔG (+), ENDERGÓNICA, o no espontánea
ΔG = 0, equilibrio

ΔG es una función de estado: depende del estado inicial y final, no del camino seguido o mecanismo. No proporciona información
sobre la velocidad de la reacción, sólo si se dará o no espontáneamente. Se expresa en J/mol (o cal/mol).

ΔH= es el cambio de entalpía en una reacción química, a temperatura y presión constantes; que es igual a la energía de los enlaces
químicos de los productos menos la energía de los enlaces químicos de los reactivos.

TΔS= es una corrección para la cantidad de energía que se transformó en un incremento de entropía del sistema. (ΔS es
generalmente insignificante en las reacciones químicas)

8.1. RELACIÓN ENTRE ΔG0´ Y KEQ

La composición de un sistema tiende a evolucionar hasta que llega al equilibrio. Cuando se alcance el equilibrio v1
(velocidad directa) =v2 (velocidad inversa) lo que permite definir una constante de equilibrio Keq en función de las
concentraciones en la situación de equilibrio.

Cuando un sistema no está en equilibrio la tendencia a desplazarse hacia el equilibrio

constituye una fuerza motriz cuya magnitud se puede expresar como la variación de la energía
libre para la reacción.

En condiciones estándar, cuando los reactivos y los productos se encuentran inicialmente:

[reactivos] y [productos]= 1M, o para los gases 1 atm., a 25°C, pH=7 la fuerza propulsora del
sistema hacia el equilibrio se define como la variación de energía libre estándar, ΔG0´.

ΔG0´= variación de Ea libre en condiciones estándar: pH=7, 25°C, 1 atm, [reactivos] y

[productos]= 1M. Existe una relación entre ΔG0´ y Keq’ (características de cada reacción).

- ΔG0´ es una forma alternativa de expresar la constante de equilibrio.

ΔG0´ = variación de energía libre en condiciones estándar. Es una CONSTANTE, tiene un valor fijo para cada reacción.
ΔG = variación de energía libre real. Es variable, depende de las concentraciones de reactivos y productos y de la temperatura
(37°C en una célula).
ΔG0´ y ΔG están relacionadas por la ecuación global:

El criterio de espontaneidad real de una reacción lo indica ΔG. La espontaneidad indica si una reacción tiende a producirse, no la
velocidad de la reacción. Por tanto, ΔG es independiente de la ruta de la reacción. ΔG en bioquímica UC de aquí equivale a ΔG´ de
enfermería.

Cuando la reacción se haya en equilibrio:

Las ΔG0´ (variaciones de energía libre) son aditivas:

Las reacciones exergónicas se

acoplan a reacciones endergónicas: la energía liberada
por las exergónicas se usa para dar lugar a las
endergónicas, que no se producirían espontáneamente.
8.2. RESUMEN ENERGÍA LIBRE

La energía libre (G) es la parte de energía de un sistema capaz de hacer trabajo biológico.

Las reacciones espontáneas van en dirección de más baja energía libre (estado final, menor energía libre que estado inicial). Si se
conoce el ΔG de una reacción, se podrá predecir si es espontánea o no:
- ΔG (-), EXERGÓNICA, favorable o espontánea
- ΔG (+), ENDERGÓNICA, o no espontánea
ΔG = 0, equilibrio

ΔG0´ es el valor de ΔG para una reacción a pH 7, 25°C, 1 atm, y [R]i y [P]i = 1M (condiciones estándar): ΔG0´ = -RT ln Keq’

ΔG0´ es constante y característica de cada reacción. La ΔG0´ no coincide con ΔG real: en las células las condiciones no son las
estándares (rsobre todo por lasdistintas concentraciones de reactivos y productos).

ΔG0´ de reacciones acopladas son aditivas. Las reacciones exergónicas se acoplan a reacciones endergónicas: la energía liberada por
las exergónicas se usa para dar lugar a las endergónicas, que no se producirían espontáneamente.

9. SISTEMAS ENERGÉTICAMENTE ACOPLADOS (ANECDÓTICO)

10. ADENOSÍN TRIFOSFATO (ATP)

ATP: nexo entre procesos biológicos dadores de energía y procesos biológicos
consumidores de energía. Es un transportador de energía libre. La hidrólisis del
ATP proporciona energía libre para impulsar reacciones endergónicas
(energéticamente desfavorables). Adenina + 3 grupos fosfatos.

10.1. HIDRÓLISIS DEL ATP:

La ruptura del enlace de por sí no produce energía. En los grupos fosfatos esterificados con la ribosa, el fosfato del primer
grupo se libera debido a la hidrólisis.

1. El O2 de la molécula de H2O tiene 2 e- desapareados. Estos 2 e- son atraídos por la carga + del P más externo. Esta carga es
producida por le electronegatividad del O, que atrae los e - del P creando un dipolo, el O con carga – y el P con carga +. La
atracción de este par de e- hace que el P ceda 2 e- al O con el que estaba unido y se libere un grupo Pi (HPO42-). La hidrólisis, al
provocar la separación de cargas, elimina la repulsión electrostática entre las cuatro cagas negativas del ATP.

2. Se forma un híbrido de resonancia, en el que cada uno de los cuatro enlaces fosforo-oxígeno tiene el mismo grado de doble enlace
mientras que el ion hidrógeno no está asociado de manera permanente con ninguno de los oxígenos. (En los fosfatos involucrados en
enlaces anhídrido o éster tiene lugar un cierto grado de estabilización por resonancia, pero son posibles menos formas de resonancia que
para el Pi). Enlaces fosfoanhindro: enalces de alta energía.
 3. El producto ADP2- se ioniza inmediatamente, liberando un protón al medio, ya que [H +] muy baja (pH 7). Es un ácido débil. Eso favorece
que sea muy estable. Un cuarto factor (no mostrado) que favorece la hidrólisis del ATP es el mayor grado de solvatación (hidratación) de
los productos Pi y ADP con relación al ATPi lo que estabiliza todavía más los productos con relación a los reactivos. Que los productos de
una reacción (ADP, AMP…) sean más estables que los reactivos hacen que haya tendencia a que la reacción se produzca.

Se trata de un proceso favorable y exergónico debido a que al presentar la molécula una gran cantidad de cargas negativas es muy inestable.
De forma que cuando el ATP se hidroliza al no existir tanto choque entre cargas negativas las moléculas van a ser más estables y por ello se
favorece. La bajada de los electrones a unos niveles más estables por la hidrólisis es lo que genera la energía. El Pi liberado se estabiliza
por híbridos de resonancia (los electrones se comparten)

La hidrólisis del ATP proporciona energía libre para impulsar reacciones endergónicas:

El ATP puede hidrolizarse para formar ADP y Pi (ortofosfato) o AMP (monofosfato de adenosina) y PP1 (pirofosfato). Este Ppi puede
hidrolizarse en otro paso subsiguiente para dar lugar a dos ortofosfatos, liberando aún mas energía libre. La hidrólisis del ATP para dar lugara
a AMP y PPi se utiliza para impulsar reacciones con valores de D0 elevados o para garantizar que una reacción proceda hasta completarse.

Los nucleósidos trifosfato son energéticamente equivalentes. Los otros nucleósidos trifosfato: GTP, UTP y CTP y los
deoxinucleósidos trifosfato: dATP, dGTP, dTTP, dCTP son energéticamente equivalentes al ATP. Se producen fosforilaciones entre
nucleótidos:

Una ATPasa en una bomba que utiliza la energía del ATP. Ej: Na+/K+ ATPasa
Cuando esa bomba lo que hace es trabajar en reverso y utilizar un gradiente para sintetizar ATP se llama ATP Sintasa. Por
ejemplo, la ATPasa de la MIM no bombea protones, sino que trabaja en reverso y utiliza el gradiente de protones para sintetizar
ATP.
Una sintetasa es cualquier enzima que utiliza la energía del ATP para sintetizar algo. Sensu estricto no hay ATP sintetasa porque
no se puede sintetizar ATP gastando ATP, pero tenemos por ejemplo la Acil-CoA Sintetasa, que utiliza el ATP para sintetizar Acil-
CoA. Por otro lado, tenemos la Acido Grasa Sintasa, quiere decir que NO utiliza ATP para sintetizar AG.

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 11. OTROS COMPUESTOS DE “ALTA ENERGÍA”

REACCIONES DE TRANSFERENCIA DE FOSFORILO

- Compuestos de alta energía = tener altos potenciales de transferencia de fosforilo (tendencia a ceder el P i al ADP para
formar ATP).
- ATP = valor intermedio
- Compuestos de “alta energía” …… transfieren su grupo P al ADP para formar ATP
- ATP… ... transfiere su grupo fosfato a compuestos de baja energía y los
activa.

Hay veces que la moécula que se hidroliza no es elATP sino el GTP. Se puede producir la transferencia de grupos fosfatos entre
sustratos.
Si la energía libre estándar es menor de 25k/mol son compuestos con alta energía, pero si es mayor se trata de un compuesto
ocn baja energía.
Ej: 1,3.bifosfoglicerato y fosfoenolpiruvato, ambos para la glucólisis.

12.PROCESOS CELULARES DONDE CONSUME Y SE FORMA ATP

El ATP está continuamente consumiéndose y regenerándose:

Formación de ATP:
-Fosforilación a nivel de sustrato: transferencia de grupo P
desde un compuesto de alta energía al ATP.
El 1,3. Bifosfoglicerato/fosfoenolpriuvato va a donar el grupo de
alta energía desde este hasta el aDP para formar así ATP.
Ej: en el músculo se utiliza la fosfocreatina que cede su grupo
fosfato al ADP.

-Fosforilación oxidativa (2): transferencia de electrones

al O2 acoplado a la biosíntesis de ATP en la membrana
mitocondrial. La mayor parte de ATP.

Consumo de ATP:

- Primeras etapas glucolisis

- Reacciones de biosíntesis del anabolismo (4)
- Transporte activo (5)
- Contracción muscular (6)
- Muchos otros procesos

13. REACCIONES REDOX BIOLÓGICAS

Reacciones de transferencia electrónica, son reacciones de oxidación reducción:

- Pérdida de e- por una especie química reducida (que se oxida).
- Ganancia de e- por una especie química oxidada (que se reduce).

3 etapas del catabolismo:

1. La fuente de e- son compuestos reducidos (ej: glucosa, ac. grasos).

2. Reacciones de oxidación: los e- pasan de distintos intermediarios metabólicos a
transportadores electrónicos con liberación de energía.
3. Transporte de e- al O2 (aceptor final) acoplado a síntesis de ATP (fosforilación
oxidativa).
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Equivalentes de reducción: los e- tb se relacionan con los hidrógenos de tal manera que cuando uan molécual tiene muchos H es que está
muy reducida.
Un compuesto se oxida cuando pierde e-. Un compuesto oxidado tiene poca energía.
C6 H12 O6 + O2 6 CO2 + H2O Oxidación/Hidrogenacion

Un compuesto se reduce cuando gana e-. Un compuesto reducido tiene mucha energía.
Las biomolélcuas son muy reducidas ya que hay una gran presencia de H, donando sus electrones.
NAD+ + H+ NADH Reducción/Deshidrogenación.

Oxidación y reducción se producen simultáneamente: el e- que pierde la molécula oxidada se capta por otra que se reduce.
En los sistemas biológicos frecuentemente la transferencia de un e- se produce unida a la transferencia de un protón
(átomo de H): H+ + e-. Por tanto, en la oxidación se producirá una pérdida de átomos de H (deshidrogenación); y en la reducción
se producirá una ganancia de átomos de H. Los e- también se pueden transferir en forma de ion hidruro (:H-) que incluye 2 e- +
H+.
Un electrón trasferido en cualquiera de esas formas se denomina equivalente de reducción.

14. ESTADOS DE OXIDACIÓN DEL CARBONO

Grupo alcohol = g. hidroxilo.
Grupo aldehído o cetona = g. carbonilo.
Grupo carboxilo = g. ácido.

Un compuesto muy reducido es aquel que presenta mayor

energía, es decir cuya estructura tiene mayor estabilidad. Esto es
por los estados de oxidación del carbono (C rojo). En el alcano el
C es más electronegativo que el H por tanto los e- de la unión
entre ambos tenderán al C. C-C presentan la misma afinidad (7e-).
No ocurre los mismo con el O2 en el alcohol, más electronegativo
que el C, por tanto, tiende a captar los e- lo que hará que el C
pierda estabilidad y tenga menos energía. En el alcohol el C
tendrá (5e-). En el grupo aldehído al C rojo pertenecen (3e-). En el
grupo ácido el C en rojo está unido a dos O, por tanto, solo tendrá
1 e-. En el CO2 al C rojo no pertenece ningún e-.

ESTADO DE OXIDACIÓN: El C es un átomo más reactivo que el H, los enlaces compartidos estarán por ello más cerca del C (al ser
más electronegativo). Además forma otro enlace c.s con otro átomo de C (compartidos los e- por igual al ser igual de electronetivos.)
de tal manera que tiene 7 e- cerca.Cuando se convierte en un alqueno, con O2, este es mucho más electronegativo que el carbono de
tal manera que presentará 5 e- cerca. Cuando se convierte en un c. carbonílico, el doble enlace formado con el oxígeno hace que todos
los e- estén más cerca del O2 y por ello el C se quede con 3 e-Cuando se convierte en un C. carboxílico se queda con 1 y con el
trióxido de carbono no tiene ninguno

15. COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE ELECTRONES

Forma reducida: FADH Y NADH: en la c. trnasportadora de e-. Los electrones pasan pro la cadena generando un flujo de e- que
genera un cambio de gradiente que genera a su vez un flujo de protones. Son cofactores: componentes no proteícos necesarios
para que se lleve a cabo la catálisis. Estos pueden ser de naturaleza orgánica o inorgánica.

Compoenntes orgánicos no proteíncos. Grupo prostético y co-enzima.

En aquellas enzimas que por si solas no son capaces de catalizar una reacción, sino que necesitan de un cofactor para que tenga
lugar la actividad catalítica, la presencia de las coenzimas (cofactores orgánicos de unión temporal-débil) ayudan la transporte de
e- mediante el transporte de distintos grupos. Hay varios tipos de coenzimas:

1. Cofactores principales: hidrosolubles, intervienen en muchas

reacciones redox del metabolismo.
NAD+ Y NADP+: cofactores móviles (pueden ser utilizados por
distintas enzimas), se trasladan de un enzima a otro.
FAD Y FMN: grupo prostético (cofactor unido por enlace
covalente) de las flavoproteínas, a las que están fuertemente
unidas (enalces covalentes).

2. Otros cofactores: algunos solubles, otros proteínas de membrana.

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 Quinonas liposolubles, proteínas ferrosulfuradas, citocromos. Algunos trabajan en la cadena de transporte de e-.

15.1. NAD+ Y NADP+

Transporten los e- hacia la cadena trnasportadoras. El NAD+ y

NADH los llevan pero el NADP en su forma reducida va a
untilziar su poder reductor en reacciones del anabolismo. A
nivel del grupo de la ribusa es donde se va a esterificación el g.
fosfato para ar lugar al NADP+. Cuando se produce la
oxidación de uan molécula se generan 2 átomos de H (uno un
protón H+ que se libera, y un ión hidruro con 2 e- y un protón
que sera el que se pague a la carga positiva para formar el
NADH+H+). Deshidrogénasas: puede catalizar una
hidrogenación o su reacc. inversa

El nicotinamida adenina dinucleótido (NAD; NAD+ en su forma oxidada, derivado de la niacina: vtiamina B3.) y su análogo próximo,
el nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP; NADP+ en su forma oxidada) están compuestos por dos nucleótidos unidos a
través de sus grupos fosfato por un enlace fosfoanhídrido. La vit. niacina (B3) es la encargada de aportar la porción de nicotinamida
de los nucleótidos de nicotinamida. Esta deriva del triptófano y cuando hay una deficiencia se genera una patología.

Ambos coenzimas experimentan reducción reversible del anillo de la nicotinamida. Mientras una molécula de sustrato es oxidada
(deshidrogenación), cediendo dos átomos de H, la forma oxidada del nucleótido (NAD+ Y NADP+) acepta un ion hidruro (:H-, el
equivalente de un protón y dos electrones) y se transforma en la forma reducida (NADH Y NADPH). El segundo protón eliminado del
sustrato se libera al disolvente acuoso. Las semirreacciones para estos cofactores nucleotídicos son:

NAD+ + 2e- + 2H+ NADH + H+ NADP+ + 2e- + 2H+ NADPH + H+

La reducción de NAD+ o NADP+ convierte el anillo bencenoide de la porción nicotinamida (con una carga positiva fija sobre el
nitrógeno del anillo) en la forma quinonoide (sin carga en el nitrógeno). El signo positivo de las abreviaturas NAD + o NADP+ no
indica la carga neta de esta moléculas (de hecho, ambas están cargadas negativamente); indican que el anillo de nicotinamida está
en su forma oxidada, con una carga positiva sobre el átomo de N.

El NAD+ o NADP+ se reducen a NADH y NADPH, aceptando un ion hidruro a partir del sustrato oxidable El ion hidruro se puede
adicionar en la parte frontal (cara A) o posterior (cara B) del anillo plano de la nicotinamida.

14.1. FAD Y FMN

Deriva de la riboflavina (derivado de la vitamina B2).
Las flavoproteínas son enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción
utilizando flavina mononucleótido (FMN) o flavina adenina dinucleótido (FAD) como
coenzimas. Clásicamente catalizan reacciones de dobles enlaces. Estos coenzimas, los
nucleótidos de flavina, provienen de la vitamina riboflavina (B2). La estructura de
anillos fusionados de lo nucleótidos de flavina (el anillo isoaloxazina) se
reduce de manera reversible, aceptando uno o dos e- en forma de uno
o dos átomos de H (cada átomo consiste en un e más un protón) desde
un sustrato reducido. Las formas completamente reducidas se abrevian
FMNH2 y FADH2.
El FMN consiste en la estructura que se muestra por encima
de la línea a trazos del FAD (forma oxidada). Los nucleótidos
de flavina aceptan dos átomos de hidrógeno (dos e - y dos
protones), que aparecen ambos en el sistema anular de la
flavina. Cuandoel FAD o el FMN aceptan un solo átomo de H,
se forma la semiquinona que es un radical libre estable.

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14.2. VITAMINAS Y COENZIMAS

Todos estos coenzimas proceden de vitaminas del complejo B

(hidrosolubles). Las vitaminas no son sintetizadas en el organismo y
deben ser ingeridos por la dieta. Tabla anecdótica.

Cada coenzima esta asociado a diferentes funciones. Los

anteriores a la cadena de trnasporte e- y van asociados a
hidrogenasas.
Para transportar los grupos acilos se utiliza el coenzima,
etc

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