Definicion

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones bioquímicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible
(ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es
decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.2 3 En estas reacciones, las enzimas
actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas
tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (∆G‡) de una
reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance
energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero
consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una
enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente
reacción no catalizada.

Las enzimas son unas sustancias (la mayoría proteicas) que actúan como catalizadores o sea facilitan y aceleran muchísimas
reacciones químicas que se producen en nuestro organismo sin que ellas mismas sean cambiadas o destruidas durante esa
acción. Se encuentran en todos los tejidos de nuestro organismo.

La energía de activación ( ) en química y biología es la energía que necesita un sistema antes de poder
iniciar un determinado proceso. La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima
necesaria para que se produzca una reacción química dada. Para que ocurra una reacción entre dos
moléculas, éstas deben colisionar en la orientación correcta y poseer una cantidad de energía mínima.

Un ejemplo particular es el que se da en la combustión de una sustancia. Por sí solos el combustible y el

comburente no producen fuego, es necesario un primer aporte de energía para iniciar la combustión
autosostenida. Una pequeña cantidad de calor aportada puede bastar que se desencadene una combustión,
haciendo la energía calórica aportada las veces de energía de activación y por eso a veces a la energía de
activación se la llama fuente de cosagracion. Según el origen de este primer aporte de energía lo
clasificamos como:

• Químico: La energía química exotérmica desprende calor, que puede ser empleado como fuente de
ignición.

• Eléctrico: El paso de una corriente eléctrica o un chispazo produce calor.

• Nuclear: La fusión y la fisión nuclear producen calor.

• Mecánico: Por compresión o fricción, la fuerza mecánica de dos cuerpos puede producir calor.
• Las siguientes representaciones gráficas manifiestan diferencias acerca de cómo la presencia de un
catalizador (ejemplo una enzima) por ejemplo biológico disminuye la energía de activacion debido a
su complementariedad y por tanto provoca una disminución en el tiempo requerido para que se
forme el producto o sea aumenta la velocidad.
 •
•
• La relación entre la energía de activación ( ) y el incremento de la entalpía de formación (∆ )
con y sin catalizador. El punto de mayor energía (punto del complejo activado) representa el estado
de transición. Con un catalizador, la energía requerida para que la reacción entre en el estado de
transición disminuye, por lo tanto, la energía necesaria para iniciar la reacción también disminuye.

Coenzimas

Modelo tridimensional de esferas de la coenzima NADH.

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra.48
Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las cuales no
pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta).
Los grupos químicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo
fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil
o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina.
Gráfica de las energías de las diferentes fases de una reacción química. Los sustratos precisan mucha energía
para alcanzar el estado de transición, pero una vez alcanzado, se transforman en productos. La enzima
estabiliza el estado de transición, reduciendo la energía necesaria para formar los productos.

Características de las enzimas

Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O),
Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común
propiedades catálicas especificas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden
sistemático de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algún modo,
cada organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción
como por un exceso de actividad de enzima.
En los sistemas biológicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia; por ejemplo
algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bióxido de carbono, al paso que otros gérmenes
la convierten en ácido láctico o ácido pirúvico o acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa puede
descomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades son teóricas y prácticamente posibles
la presencia de ciertas enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulación de determinados
compuestos.
Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente específicos que:
• Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.
• Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los
cambios.
• Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en
especial, será el utilizado.

Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad de una reacción determinada en
el interior de las células; como en las diversas células se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de
ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce, también, la presencia de varios miles de enzimas.
Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta estructura proteínica celular esté formada por enzimas,
encargadas de las diversas funciones de síntesis, degradación, oxidación, etc. características de la actividad
vital de los distintos organismos.
La estructura enzimática
Por su estructura y composición química puede afirmarse que el origen de las enzimas esta vinculando al
origen de las sustancias proteicas. Al hablar del origen de la vida se ha citado el éxito de los experimentos
realizados en el laboratorio para la producción de aminoácidos; estos aminoácidos son los que precisamente
constituyen la base del edificio proteico. También en el laboratorio se ha intentado la síntesis de proteínas a
partir de aminoácidos.
La sede de las enzimas es el citoplasma. Los cloroplastos vegetales contienen una amplia gama enzimas
encargadas de la función clorofílica, proceso que a través de reacciones químicas complejas y encadenadas
transforman compuestos inorgánicos, como el agua, y el anhídrido carbónico, en sustancias complejas
adecuadas para ser entre otras cosas el alimento fundamental de los animales.
En las mitocondrias existe un sistema de transporte de electrones que determinan importantes fenómenos de
oxidorreducción, durante los cuales se forman notables cantidades de ATP, que es un compuesto altamente
energético del que depende la mayor parte de metabolismo, y coma, por tanto el trabajo de las células; en las
mitocondrias se produce el metabolismo enzimático de los ácidos grasos, los cuales son en parte elaborados
también en el citoplasma.
En los ribosomas tiene lugar concretamente todas las síntesis de las sustancias proteicas, mientras que en los
lisosomas se producen enzimas hidrolíticos cuya misión escindir, con la intervención del agua, moléculas
grandes en otras menores, que pueden a su vez ser utilizadas por las células; en cambio, las enzimas
glucolíticos están difundidos en el citoplasma.
La localización de las sedes de las distintas operaciones enzimáticas antes mencionadas ha sido posible a
través del sistema de ruptura de las células y de la separación de los distintos componentes mediante
centrifugación diferencial del homogeneizado de estas la ruptura celular y la subdivisión de los componentes
subcelulares se realizan actualmente utilizando los tejidos, por ejemplo con saltos bruscos desde
temperaturas inferiores a 0° C hasta temperaturas mas elevadas con cambios de presión osmótica o mediante
ultrasonidos.

Naturaleza química de las enzimas

Existen numerosas razones para afirmar que las enzimas son proteinas. La
más importantes son las siguientes:
a. El análisis de las enzimas obtenidas en forma más pura, criatalizada, demuestra que son proteínas.
b. Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en geeral, la cinética de la desnaturalización
térmica de las enzimas da resultados muy parecidos a los de la desnaturalización térmica de las
proteínas; por ejemplo el Q10 de la mayoría de las reacciones químicas es de 2 a 3, y, en el casod e las
enzimas, a temperaturas elevadas, alrededor de 60 a 70 ° C, la actividad neta aumeta varios cientos,
como sucede con la velocidad de la desnaturalización térmica de las proteínas.
c. Las enzimas son activadas en unas zona muy restringida de pH, y presenta un punto óptimo de ph
donde su actividad es mayor. Las proteínas en su punto isoeléctrico, muestran propiedades parecidas
desde el punto de vista de viscosidad, solubilidad, difución, etc., que resulta del todo similares a las
propiedades de este tipo que muestran las enzimas.
d. Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas también destruyen o inactivan a las enzimas, ya
sea el calor, los ácidos fuertes, o los metales pesados que puedesn combinarse con ellas.
e. Los problemas de solubilidad y de precipitación son comunes a las proteínas y las enzimas; en
general, son solubles en agua o soluciones salinas, insolubles en alcohol, precipitan con determinadas
concentraciones de sales neutras, etc.

8. Composición química de las enzimas

Los conocimientos sobre la composición química de las enzimas constituyeron materia de numerosas
controversias hasta 1926, cuando J.B Sumner (1887-1955) consiguió cristalizar la ureasa, enzima que
transforma la urea en anhídrido carbonico y amoniaco, y demostrar que era una sustancia proteica.
A, partir de entonces fueron aisladas otras enzimas en forma pura, cristalina, y el análisis demostraba
siempre la presencia de una proteina, simple o conjugada. Cuando los analisi químicos demuestran que la
enzima es una proteína conjugada, pueden distinguirse en el dos partes bien diferenciadas:
• El grupo prosteico (Coenzima)
• La proteina (Apoenzima)

En algunas enzimas oxidantes fue observada la presencia de la promoporteinas, en las cuales el grupo
prospético esta representado por un compuesto que contiene Fe y otro elemento, el cual desmpeña un papel
importante en la combinación de la proteina con el sustrato; otras veces este grupo prostético es derivada de
vitaminas (como la vitamina B); 4en muchos casos resulta facil de separar de la molécula proteica. No
obstante una vez separadas, las dos unidades no muestran actividad enzimático; por tanto el grupo proteico
(coenzima) y el grupo proteico (apoenzima) han de estar íntimamente ligados entre si para ser operativos.
Por consiguiente, de las enzimas pueden distinguirse los formados por:
• Solo proteínas, que difieren entre si por la secuencia con que los aminoácidos están combinados,
como la ureasa y las enzimas digestivas (la pepsina y la tripsina)
• Los conjugados, separados en dos entidades químicas bien definidas: la coenzima y la apoenzima.

clasifico las enzimas en seis grupos principales, correspondientes por sus términos a las raciones que cada enzima ejerce
sobre el sustrato. Estos grupos se subdividen en otro, según el tipo de sustrato y los átomos concretos que son sensibles a sus
acciones. Estos seis grupos son los siguientes:

A continuación se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

• EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración

de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones
correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de
oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica.
Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

• EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras
sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos,
etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.

• EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a

partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su
degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis → 'disolución'. Ejemplos:
glucosidasas, lipasas, esterasas.

• EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un
doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

• EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus
isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un
grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de
interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

• EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el
acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Grupo Accion ejemplos

1. Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción catálica Dehidrogenasas

quedan modificados en su grado de oxidación por lo que debe ser
Aminooxidasa
transformados antes de volver a actuar de nuevo.
Deaminasas

Catalasas

2. Transferasas Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas Transaldolasas

moléculas)a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos
Transcetolasas
de interconversiones de azucares, de aminoácidos, etc
 Transaminasas

3. Hidrolasas Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de Glucosidasas

monómeros a partir de polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo
Lipasas
que normalmente actúan en primer lugar
Peptidasas

Esterasas

Fosfatasas

4. Isomerasas Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus Isomerasas de azúcar
isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos de
Epimerasas
interconversion
Mutasas

5. Liasas Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman sintetasas) de Aldolasas

los enlaces denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto
Decarboxilasas
valor energético.

6. Ligasas Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes mediante el Carboxilasas

acoplamiento a sustancias ricas en energía como los nucleosidos del
Peptidosintetasas
ATP

Funciones y clases o tipos de enzimas

Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan más rápidas y de un modo más eficaz. Hay más de
tres mil clases de enzimas. Algunas de las funciones más destacables de las enzimas son:

• Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos que ingerimos. Las enzimas
descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas
digestivas. La terminación "ASA" indica sobre que tipo de alimento actúa: Las Proteasas son enzimas que digieren
proteínas; las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestión de las grasas; la
Sacarasa actúa sobre el azúcar, etc.
El ácido clorhídrico del estómago digiere los alimentos más duros como carnes o vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro,
etc. Su falta produce entre otras enfermedades, la anemia perniciosa.
Las enzimas digestivas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal, gases y digestiones, en general, muy pesadas.
• Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolíticas, como la Bromelina de la Piña, inhiben algunos procesos inflamatorios
y favorecen a la vez la recuperación de golpes, reabsorción de hematomas o moratones y heridas. Puede ser útil en casos
de artritis.
• Reducen el daño ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a
eliminar las toxinas y metales pesados. Tendrían un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.
• Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los glóbulos blancos a luchar contra virus y
bacterias pero además al favorecer una correcta digestión o degradación de los alimentos también ayuda a que se
produzcan menos alergias alimentarias.
• Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dióxido de carbono de los pulmones, mejorar nuestra
capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.

Síntomas de posible falta de enzimas

Los síntomas más habituales o típicos de una falta o déficit de enzimas son malas digestiones, gases, eructos, hinchazón
abdominal, acidez o ardor de estómago, alergias e intolerancias alimentarias, etc.
Causas de un déficit de enzimas

El déficit de enzimas puede ser más habitual en personas que sufren de enfermedades crónicas y que toman muchos
medicamentos. Los problemas digestivos crónicos como gastritis, colon irritable, hernia de hiato o la enfermedad de Crohn
también pueden ser otra causa que provoque un déficit de enzimas. Por último decir que una dieta desequilibrada también
favorecerá un déficit de enzimas.

Fuentes naturales de enzimas

Los alimentos crudos son una fuente importantísima de enzimas así que este otro motivo para que no falte nunca en nuestra mesa
una buena ensalada y fruta. Por supuesto según la estación del año y según sea nuestra constitución física tomaremos una mayor
o menor cantidad de alimentos crudos.

Los germinados o brotes junto a las algas marinas son también fuentes importantísimas de enzimas. Dentro de las frutas destacan
la papaya y la piña.
Tengamos también en cuenta como buena fuente de enzimas los alimentos fermentados como el Miso, kéfir, Yogur, choucrout,
pickles, etc.

¿Cuándo se toman las enzimas?

En casos necesarios existen en farmacias y herbolarios cápsulas o comprimidos de enzimas. La dosis y tipo de enzimas
dependerá de cada caso (consultar al médico o especialista) pero en general los enzimas se toman unos veinte minutos antes de
las comidas.

Isoenzimas son proteinas con diferente estructura pero que catalizan la misma reaccion. Con
frecuencia, las isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas peptidicas, y usualmente difieren
en los mecanismos de regulacion y en las caracterisiticas cineticas.

Desde el punto de vista fisiologico, la existencia de isoenzimas permite que haya enzimas similares
con diferentes caracteristicas, “personalizadas” de acuerdo a los requerimientos especificos del
tejido o a determinadas condiciones metabolicas.

Aplicaciones industriales
Las enzimas son utilizadas en la industria química, y en otros tipos de industria, en donde se requiere el uso
de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas están limitadas tanto por el número de
reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgánicos y altas
temperaturas. Por ello, la ingeniería de proteínas se ha convertido en un área de investigación muy activa
donde se intentan crear enzimas con propiedades nuevas, bien mediante diseño racional, bien mediante
evolución in vitro.77 78 Estos esfuerzos han comenzado a tener algunos éxitos, obteniéndose algunas enzimas
que catalizan reacciones no existentes en la naturaleza.79

A continuación se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de las enzimas:

Aplicación Enzimas utilizadas Usos

Procesado de alimentos
Producción de azúcares desde el
almidón, como por ejemplo en la
Amilasas de hongos y plantas.
producción de jarabe de maíz.80 En
la cocción al horno, cataliza la

La amilasa cataliza la
degradación del almidón en
azúcares sencillos.
Alimentos para bebés
Elaboración de cerveza
Cebada germinada utilizada para Amiloglucosidasas y pululanasas
la elaboración de malta.
Zumos de frutas
Industria láctea
Queso de Roquefort.
Digestión de carne
Industria del almidón
Proteasas
Tripsina
Las enzimas de la cebada son
liberadas durante la fase de molido
en la elaboración de la cerveza.
Enzimas de cebada producidas a
nivel industrial
Amilasa, glucanasa y proteasas
Betaglucanasas y arabinoxilanasas
Proteasas
Incrementa la eficiencia de la
Acetolactatodecarboxilasa (ALDC) fermentación mediante la reducción
de la formación de diacetilo.81
Celulasas, pectinasas
Renina, derivado del estómago de
animales rumiantes jóvenes (como
terneros y ovejas).
Enzimas producidas por bacterias
Lipasas
Lactasas
Papaína
Amilasas, amiloglucosidasas y
glucoamilasas
Glucosa isomerasa
rotura del almidón de la harina en
azúcar. La fermentación del azúcar
llevada a cabo por levaduras
produce el dióxido de carbono que
hace "subir" la masa.
Los fabricantes de galletas las
utilizan para reducir la cantidad de
proteínas en la harina.
Para pre-digerir el alimento dirigido
a bebés.
Las enzimas liberadas degradan el
almidón y las proteínas para generar
azúcares sencillos, aminoácidos y
péptidos que son usados por las
levaduras en el proceso de
fermentación.
Ampliamente usadas en la
elaboración de cerveza para sustituir
las enzimas naturales de la cebada.
Digieren polisacáridos y proteínas
en la malta.
Mejoran la filtración del mosto y la
cerveza.
Producción de cerveza baja en
calorías y ajuste de la capacidad de
fermentación.
Eliminan la turbidez producida
durante el almacenamiento de la
cerveza.
Aclarado de zumos de frutos.
Producción de queso, usada para
hidrolizar proteínas.
Actualmente, cada vez más usadas
en la industria láctea.
Se introduce durante el proceso de
producción del queso Roquefort
para favorecer la maduración.
Rotura de la lactosa en glucosa y
galactosa.
Ablandamiento de la carne utilizada
para cocinar.
Conversión del almidón en glucosa
y diversos azúcares invertidos.
Conversión de glucosa en fructosa

Glucosa.
Fructosa.
Industria del papel
Una fábrica de papel en Carolina
del Sur.
Industria del biofuel
Celulosa en 3D.
Detergentes biológicos
Limpiadores de lentes de
contacto
Industria del hule
Industria fotográfica
durante la producción de jarabe de
maíz partiendo de sustancias ricas
en almidón. Estos jarabes potencian
las propiedades edulcorantes y
reducen las calorías mejor que la
sacarosa y manteniendo el mismo
nivel de dulzor.
Degradación del almidón para
reducir su viscosidad, añadiendo
apresto. Las xilanasas reducen el
blanqueador necesario para la
Amilasas, xilanasas, celulasas y decoloración; las celulasas alisan las
ligninasas fibras, favorecen el drenaje de agua
y promueven la eliminación de
tintas; las lipasas reducen la
oscuridad y las ligninasas eliminan
la lignina para ablandar el papel.
Utilizadas para degradar la celulosa
Celulasas en azúcares que puedan ser
fermentados.
Utilizada para eliminar residuos de
Ligninasas
lignina.
Utilizadas para ayudar en la
Principalmente proteasas, eliminación de tintes proteicos de la
producidas de forma extracelular ropa en las condiciones de
por bacterias. prelavado y en las aplicaciones
directas de detergente líquido.
Detergentes de lavadoras para
Amilasas eliminar residuos resistentes de
almidón.
Utilizadas para facilitar la
Lipasas eliminación de tintes grasos y
oleosos.
Utilizadas en suavizantes
Celulasas
biológicos.
Para eliminar restos proteicos de las
Proteasas lentes de contacto y así prevenir
infecciones.
Para generar oxígeno desde el
Catalasa peróxido, y así convertir el látex en
hule espumoso.
Proteasa (ficina) Disolver la gelatina de las películas
 fotográficas usadas, permitiendo así
la recuperación de su contenido en
plata.
Biología molecular
Utilizadas para manipular el ADN
mediante ingeniería genética. De
gran importancia en farmacología,
Enzimas de restricción, ADN ligasa
agricultura, medicina y
y polimerasas
criminalística. Esenciales para
digestión de restricción y para la
reacción en cadena de la polimerasa.
ADN de doble hélice.

Especificidad

Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato
involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y
los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado
grado de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.20

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas
involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de
comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de
replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.21 Este
proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en
torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamíferos.22 Este tipo de
mecanismos de comprobación también han sido observados en la ARN polimerasa,23 en la ARNt aminoacil
sintetasa24 y en la actividad de selección de los aminoacil-tRNAs.25

Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar
sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato
podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.26