Control 2 introducción a la bioquímica

Carrera: TNS en enfermería

Asignatura: Introducción a la Bioquímica
Profesor: Javier González
Fecha: 18-05-2022

Integrantes: ______________________________________________________________________

Puntaje ideal: 30 puntos, 60 % de exigencia

Puntaje obtenido: _______ puntos Nota: ______________

1. ¿Qué son las enzimas y que función cumplen? (2 puntos)

Las enzimas son proteínas encargadas de catalizar o acelerar reacciones químicas.

2. ¿Por qué las enzimas aumentan la velocidad de una reacción bioquímica? (2 puntos)
La velocidad de una reacción se ve aumentada ya que se altera uno de los agentes ya sea químicos
o fisicos tales como el pH y/o la T°

3. Indique que tipo de reacciones catalizan las isomerasas, las ligasas, las hidrolasas y las
oxidorreductasas. Explique con un ejemplo adecuado cada una de las reacciones que catalizan
dichas enzimas. (6 puntos)
Ligasas: son las encargadas de unir enlaces, un ejemplo es el piruvato carboxilasa.
Isomerasas: transforma el isomero de un compuesto quimico en otro. Ejemplo: fosfotriosa
isomerasa.
Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrolisis --> ejemplo: Lactosa
Oxidoreductasas: Catalizan reacciones oxido reduccion,es decir, transferencia de electrones
entre sustratos. --> succinato deshidrogenasa.

4. Explique que es un cofactor en una reacción enzimática. ¿Qué tipo de cofactores existen y
explique cómo podrían actuar en la catálisis enzimática? (3 puntos)

Un cofactor es un compuesto químico no proteico que se necesita para la actividad

de una enzima como catalizador. Existen dos tipos de cofactores
Organicos: actuan como reactivos para la transferencia de grupos,actuan en el sitio
activo y son especificos
Inorganicos: son iones y participan en la unión con el Sustrato como cofactor de la
enzima para su correcto funcionamiento.
5. ¿Cómo es posible disminuir la actividad enzimática utilizando a) métodos físicos y b) métodos
químicos? (2 puntos)
La actividad enzimatica se ve disminuida cuando se alteran estos patrones, ya sea
el físico que corresponde a la temperatura, cuando se modifica este ya sea
elevando disminuyendo segun corresponda la enzima. Tambien puede alterarse el
metodo quimico perteneciente al pH, bajo las mismas consecuencias , ya sea,
elevando o disminuyendo el pH de la enzima segun corresponda a su pH optimo
para funcionar, si estos se ven alterados la velocidad podria disminuir.

6. Para los siguientes gráficos que se muestran a continuación, indique los valores de
temperatura y pH óptimos para cada enzima e indique que podría ocurrir con la actividad de
las enzimas sobre estos valores de pH y temperatura. (3 puntos)

En pH 2.5 app, es su pH optimo

La ptialina en ph 7 app es su pH optimo

La tripsina actua en ph 10.5app, seria su pH optimo.

Si su pH se ve alterado ya sea disminuyendo o aumentando, no podria hacer su reacción de

manera rapida y eficiente.
 La temperatura optima para funcionar en la enzima n°1 es de 3°c app,
La temperatura optima pra funcionar en la enzima n°2 es de 37°c app,
La temperatura Optima para funcionar en la enzima n°3 es de 97°c app

A estas temperaturas que son las optimas para cada una, éstas enzimas podrían
hacer su reacción de manera rapida que a otras temperaturas.

7. La siguiente tabla entrega las velocidades iniciales de una reacción catalizada

enzimáticamente a diferentes concentraciones de sustrato, en presencia y ausencia de
inhibidor. (12 puntos en total)

a) Transforme los datos a sus inversos en la tabla (utilice dos decimales y

aproxime).
µM/ µM/ min/ min/
µM 1/µM
min min µM µM

0,83 0,63 0,21 1,20 1,59 4,76

1 0,72 0,24 1,00 1,39 4,17

1,25 0,83 0,28 0,80 1,20 3,57

1,67 1 0,33 0,60 1,00 3,03

 2,5 1,25 0,42 0,40 0,80 2,38

5 1,67 0,56 0,20 0,60 1,79

Recuerde especificar los inversos de sus unidades (2 puntos)

b) Grafique los dobles recíprocos (Lineweaver-Burk) (1punto por el gráfico) e

incluya:

Grafico Dobles Recíprocos

5.00

4.50 f(x) = 2.95760597618861 x + 1.210718852881

R² = 0.999517739314474
4.00

3.50

3.00
1/min/mM

2.50

2.00

1.50 f(x) = 0.984111485862665 x + 0.407163296426519

R² = 0.999730697493986
1.00

0.50

0.00
0.00 0.20 0.40 0.60 0.80 1.00 1.20 1.40
1/mM
Sin Inhibidor Linear (Sin Inhibidor) Con inhibidor Linear (Con inhibidor)

▪ Nombre de los ejes (1 punto),

▪ Unidades (1 punto)
▪ Ubicación de los inversos de los parámetros cinéticos (Km y Vmáx) (1 punto)
La ubicación del parametro Vmax esta en la interseccion con el “eje Y” del gráfico y la Km esta en
la interseccion con el “eje X” en el gráfico.
 c) Indique los valores solicitados en la tabla: (2 puntos)

-1/Km (sin I) -1/Km (con I) 1/Vmáx (sin I) 1/Vmáx (con I)

0,413μM 0,40μM 2,455 μM/min 0.825 μM/min

Km (sin I) Km (con I) Vmáx (sin I) Vmáx (con I)

2,42μM 2,5μM

d) Con los datos de la tabla anterior, identifique si se trata de una inhibición competitiva, no
competitiva o anticompetitiva y explique por qué concluyó que se trata de ese tipo de
inhibición. (2 puntos)
Inhibicion no competitiva, ya que , los valores de Km son muy similares, es decir que se intersectan
en el eje X de la ecuacion y ésta condicion los hace ser inhibidores no competitivos.

e) Explique en qué consiste este tipo de inhibición (2 puntos)

La inhibicion no competitiva es aquella que no pelean por un sitio activo en la enzima, pueden
actuar ambos sobre la misma enzima en lugares distintos y genera que no sean productivos.