UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA

FACULTAD DE CIENCIAS

ESCUELA PROFESIONAL DE BIOTECNOLOGÍA

“Año del Fortalecimiento de la Soberanía Nacional”

CURSO:

Biología Molecular 

DOCENTE:

Ana María Moreno Fernández

CICLO:

III

ESTUDIANTES:

Chávez Rivasplata César Eduardo

Vásquez Almendras Erick

Alfaro Kong Patricia Ximena

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 INDICE
1. INTRODUCCION....................................................................................................................3
2. DESARROLLO........................................................................................................................4
2.1 Características de las proteínas..........................................................................................4
2.1.1 Fibrinógeno.................................................................................................................4
2.1.2 Elastina........................................................................................................................4
2.1.3 Colágeno......................................................................................................................4
2.1.4 Queratina....................................................................................................................4
2.1.5 Caseína........................................................................................................................5
2.2 Composicion de las Proteinas............................................................................................5
2.2.1 Fibrinógeno.................................................................................................................5
2.2.2 Elastina........................................................................................................................7
2.2.3 Colágeno......................................................................................................................7
2.2.4 Queratina....................................................................................................................8
2.2.5 Caseína........................................................................................................................8
2.3 Funciones de las Proteínas.................................................................................................9
2.3.1 Fibrinógeno.................................................................................................................9
2.3.2 Elastina........................................................................................................................9
2.3.3 Colágeno....................................................................................................................10
2.3.4 Queratina..................................................................................................................10
2.3.5 Caseína......................................................................................................................10
3. CONCLUSION......................................................................................................................11
4. BIBLIOGRAFIA.....................................................................................................................12

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 1. INTRODUCCION

En el presente informe de investigación se podrá observar sobre las

características, composición y funciones de 5 proteínas (Fibrinógeno,
elastina, colágeno, queratina, caseína). Esta información es de vital
importa ya que nos da a entender que las proteínas son los pilares
fundamentales de la vida, macronutrientes esenciales que adquirimos a
través de los alimentos y que cumplen funciones importantes para el buen
funcionamiento del organismo. Es necesario consumir proteínas en la
dieta para ayudarle al cuerpo a reparar células y producir células nuevas.

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 2. DESARROLLO

2.1 Características de las proteínas

2.1.1 Fibrinógeno

Según Baquero et al (2010) el fibrinógeno se identificó a principios de la década

de 1970, pero sus funciones
bioquímicas y fisiológicas permanecieron desconocidas hasta finales de la década
de 1990. El gen extendido contiene 10 exones y 9 intrones, y durante el
procesamiento postranscripcional, los intrones se eliminan y los exones se unen para
formar parte del ARNm maduro que luego se traduce en una cadena de
fibrinógeno γ llamada γA (p. 4-5).

2.1.2 Elastina

Es una proteína fibrosa. Estas proteínas son muy comunes en organismos con

funciones tanto estructurales como de almacenamiento. La elastina es una de
las principales proteínas del tejido conjuntivo. Junto con el colágeno, se encarga de
mantener la forma de órganos y tejidos. La elastina, como su nombre lo
indica, tiene la capacidad de estirarse y volver a su forma original, otorgando
elasticidad a los tejidos. (Contreras, 2020, pp. 1)

2.1.3 Colágeno

El colágeno es una proteína que puede tener hasta 22 formas diferentes, dependiendo

de las cadenas que la componen, la disposición de los aminoácidos, la relación con el
resto de componentes celulares y la ubicación del sitio. Aunque hasta 9 de cada 10
fibras son colágeno tipo 1, todas juegan un papel esencial en la salud a largo
plazo. Es parte de la piel, por lo que a menudo se combina con productos
antienvejecimiento y cremas rejuvenecedoras. (Amador, 2021, pp. 20)

2.1.4 Queratina
La queratina es una proteína con propiedades que le confieren
una gran eficacia mecánica en cuanto a tensión y compresión. Es producido por un tipo
especial de célula llamada "célula de queratina", que generalmente muere después
de su producción (Puig, 2019, pp. 5).

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2.1.5 Caseína

Algunas de sus propiedades incluyen la formación de micelas (estructuras coloidales)

que son relativamente hidrofóbicas e interfieren con su solubilidad. Al ser de origen
animal, la cantidad de aminoácidos esenciales lo hace excelente
para aumentar y mantener la síntesis de proteínas fibromusculares (MPS) en el
tiempo. Como proteína no desnaturalizada, contiene grandes cantidades de
compuestos bioactivos como fracciones de proteína de leche. (Gardachal, 2020, pp. 5)

2.2 Composicion de las Proteinas

Desde el punto de vista de su composición elemental, todas las proteínas contienen

carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, mientras que la mayoría de ellas también
contienen azufre (cabe señalar que el nitrógeno en azúcares y grasas sólo se encuentra
en algunas de ellas). Hay otros elementos que se dan solo en ciertas proteínas (fósforo,
cobre, zinc, hierro, etc.). Las proteínas son moléculas biológicas que tienen un alto
peso molecular (macromoléculas) y tienen estructuras químicas complejas. Sin
embargo, cuando se hidroliza con ácidos, se descompone en una serie de compuestos
orgánicos simples de bajo peso molecular: α-aminoácidos. Las proteínas comparten
esta propiedad con otros tipos de macromoléculas: son todos polímeros complejos
que consisten en la unión de unos pocos monómeros o bloques de construcción de
bajo peso molecular. Hay 20 tipos diferentes de alfa aminoácidos que forman parte de
las proteínas. En una molécula de proteína, los residuos de aminoácidos sucesivos se
unen para formar polímeros largos y no ramificados. El tipo de enlace que los une se
llama enlace peptídico. Las secuencias de aminoácidos de las proteínas no son
polímeros aleatorios de longitud indefinida, cada uno con su propia estructura
química, peso molecular y secuencia ordenada de aminoácidos. (Porto, 2014)

2.2.1 Fibrinógeno

El fibrinógeno es una glicoproteína con estructura globular y fibrosa que corresponde

al Factor I de la Cascada de Coagulación y está formada por dos subconjuntos
proteicos consistentes de tres cadenas, denominadas (Aa)2, (Bb)2 y (g)2, unidas
mediante puentes disulfuro creando la estructura molecular dimérica (Rawn, 1989). La
parte central de la molécula, denominada región E, contiene un nitrógeno terminal en
todas las seis cadenas las cuales se entrelazan y forman a-hélices unidas por puentes
disulfuro, manteniendo el dominio D en el extremo y las cadenas Bb y g en los
extremos de este dominio (Standeven et al., 2005).

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Las cadenas (Aa) consisten de 610 aminoácidos, las (Bb) de 461 y las (g) de 411
(Standeven et al.,2005; Grassl and Tranquillo, 2006), en consecuencia, el fibrinógeno
humano consta de 2.964 aminoácidos con un peso molecular de 329,818 kDa; además,
posee 4 grupos de carbohidratos, uno en cada cadena Bb y g lo cual contribuye con
otros 10 kDa al peso molecular para dar un valor aproximado de 340 kDa (Standeven
et al., 2005).
El fibrinógeno es sintetizado, principalmente, en el hígado en cantidades de 1,7-5,0 g
por día para mantener una concentración normal de fibrinógeno en la sangre de 2,5-
3,0 mg / ml (Standeven et al., 2005). El fibrinógeno es un zimógeno que viaja en el
torrente sanguíneo y cuando se requiere la coagulación de la sangre se activa a través
de la Cascada de Coagulación donde la trombina (Factor IIa) hidroliza los
fibrinopéptidos AA y BB, el uno de 13 y el otro de 14 aminoácidos, que están en las
cadenas a y b del fibrinógeno, lo cual induce la polimerización del fibrinógeno de forma
vertical, mientras que la polimerización horizontal causa la unión covalente entre dos
moléculas de fibrinógeno por el factor XIIIa para formar un coágulo insoluble de fibrina
polimerizado (Eyrich et al., 2007b; Blomback and Bark, 2004; Doolittle, 1984).
El grado de asociación lateral de dichas fibrillas conduce a la estabilización del gel
mediante entrecruzamientos covalentes de grupos e-amino de residuos de lisina de
una cadena y residuos de glutamina de cadena adyacente; dicha reacción depende de
las condiciones en las cuales ocurra la formación de la fibrina, como el pH, la fuerza
iónica y la concentración de trombina y fibrinógeno, con lo cual se pueden obtener
fibras con diámetros de 10 a 200 nm (Grassl and Tranquillo, 2006).
El fibrinógeno ofrece algunas propiedades que son importantes en los materiales
empleados en Ingeniería de Tejidos tales como una favorable interacción con células
en procesos como la distribución, adhesión y señalización plaquetaria, proliferación de
fibroblastos y células endoteliales, cicatrización y respuesta inflamatoria; además, es
capaz de unirse a proteínas como Uso de fibrinógeno humano en la generación de
soportes para la obtención de equivalentes tisulares 245 fibronectina (facilitando su
incorporación a la matriz extracelular), factores de crecimiento para fibroblastos (FDF-
2, b-FGF) y endotelio vascular (VEDF) que estimulan la angiogénesis, y la interleucina-
1b que interviene en inflamación (Lauricella, 2007). Una de las desventajas que tienen
los geles de fibrina es su baja resistencia mecánica, por lo que se hace necesario su
reforzamiento mediante mezclas con otros materiales biocompatibles y
biodegradables (Hokugo et al., 2006).
Adicionalmente, los constructos del fibrinógeno mantienen la actividad física y
biológica de las proteínas durante la aplicación, sin inducir respuesta inmune; además,
la fabricación de dichos geles puede ser manipulada de tal forma que las redes de
fibrina pueden ser orientadas de manera que permiten alinear las células durante su
crecimiento (Grassl and Tranquillo, 2006; Bak et al., 2002; Hokugo et al., 2006)

2.2.2 Elastina

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En el cuerpo, la elastina a menudo se une a otras proteínas en los tejidos
conectivos. Las fibras corporales elásticas son una mezcla de elastina amorfa y fibras
fibrosas. Estos dos ingredientes se componen principalmente de aminoácidos más
pequeños como glicina, valina, alanina y prolina. La elastina total osciló entre el 58 % y
el 75 % del peso seco de la arteria desgrasada en la arteria canina normal.
La comparación de tejidos frescos y digeridos muestra que al 35 % de dilatación, al
menos el 48 % de la carga arterial es transportada por la elastina, y al menos el 43
% del cambio en la rigidez arterial se debe a la elastina. en la dureza de la elastina.
Es una glicoproteína grande y compleja que se forma de tres pares de cadenas: la
cadena Aα, la cadena Bβ y la cadena γ, con pesos moleculares respectivos de 66.2, 54.5
y 48.4 kDa. Estas cadenas se encuentran unidas en la parte central de la molécula,
donde confluyen los extremos aminoterminales de los tres pares de cadenas. En esta
parte central las cadenas Aα y Bβ tienen respectivamente los fibrinopéptidos A y B. La
cadena γ no tiene fibrinopéptido. La cadena Aα tiene 610 aminoácidos, la cadena Bβ
461 y la cadena γ 411, la secuencia de aminoácidos es muy parecida en estas tres
cadenas. En cada cadena existen entre ocho y 10 cisteínas, de las cuales parten enlaces
disulfuro para unir a las cadenas entre sí. El fibrinógeno tiene una longitud de 45 nm, y
en su estructura se distinguen tres partes llamadas nódulos, regiones o dominios. La
parte central se denomina nódulo central o región E, y los nódulos laterales o
terminales son las regiones D. Estas regiones nodulares están conectadas por regiones
intermedias llamadas conectoras, donde las cadenas tienen forma de una hélice
enrollada. El extremo carboxiterminal de la cadena Aα es diferente al extremo
carboxiterminal de los otros dos tipos de cadenas y se denomina región αC. Todas las
cadenas tienen zonas de carbohidratos, el principal es el ácido siálico cuyo exceso
dificulta la polimerización de la fi brina y genera coágulos débiles (como en los
pacientes hepatópatas). La región conectora αC junto con las regiones E y D participan
en las interacciones intermoleculares de los monómeros de fibrina para formar
polímeros de fibrina durante la formación del coágulo. (Vargas,2016)

2.2.3 Colágeno

El colágeno tipo 1 es, con mucho, el tipo de colágeno más abundante en el

cuerpo. Posee una extraordinaria composición de aminoácidos, con un 33% de glicina y
un 10% de prolina. También contiene 3-hidroxiprolina al 0,5 %, 4-hidroxiprolina al 10
% y 5-hidrolisina al 1 %: estos aminoácidos hidroxilados se sintetizan después de la
traducción a partir de los radicales prolilo y lisil del polipéptido. El colágeno es
deficiente en varios aminoácidos nutricionalmente esenciales, como isoleucina,
fenilalanina/tirosina y aminoácidos azufrados. Por esta razón, la gelatina (colágeno
desnaturalizado) no es una buena fuente de proteína dietética. (Elsevier,2019).

2.2.4 Queratina

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La queratina representa del 85 al 90% del nitrógeno en las plumas. Parece que
Su composición es interesante y original; La queratina es rica en treonina, arginina,
valina y Lisina y cisteína. Por otro lado, los niveles de histidina, lisina y
metionina fueron Bastante débil (Mansi, 1982). Estos datos indican que el reciclaje de
subproductos avícolas representa un
Una alternativa viable a la formulación de piensos para la acuicultura. esta opción,
Aunque es más caro en comparación con los métodos de tratamiento tradicionales
(compostaje, quema y entierro), se puede consumir de forma rápida y uniforme
Atractivo desde el punto de vista económico, por la gran cantidad de nutrientes
presentes en estos residuos, en particular con respecto a la composición
Proteínas (Harvey, 1992).
La queratina constituye el 80 y 85% de los productos nitrogenados de la pluma,
pertenece al grupo de las escleroproteínas, estas son insolubles en agua fila, aún en
presencia de ácidos o de bases diluidas, por otra parte, son resistentes a la hidrólisis de
las proteasas. Las características de resistencia de la queratina están en relación con su
riqueza en cistína lo que le confiere, después de la formación de puentes ínter e intra-
peptídicos de tipo 10 covalente, una estructura terciaria en forma de hélices
entrelazadas las unas a las otras (Menassa, 1982).

2.2.5 Caseína

La caseína es una fosfoproteína, lo que significa que está químicamente relacionada

con una sustancia que contiene ácido fosfórico, con la mayoría de los grupos fosfato
unidos a través de los grupos hidroxilo de los aminoácidos serina y treonina. La
caseína se encuentra en la leche en forma de sales de calcio como caseinato de calcio.
De las cuatro caseínas conocidas, alfa y beta son insolubles en la leche y
se acumulan en presencia de iones de calcio. La caseína es la única soluble en
presencia de iones de calcio. También tiene pocos grupos fosfato y un alto contenido
en carbohidratos.
Dispuesto en un solo lado desde su superficie, por lo que este exterior es fácilmente
soluble en agua gracias a sus grupos polares.
La otra parte de su superficie se une fácilmente con caseínas alfa y beta insolubles, lo
que resulta en la formación y estabilización de micelas. Esta fijación se une a las
moléculas de kappa-caseína, formando una estructura de cepillo de alta entropía en la
superficie.
En la leche de vaca, la micela de caseína tiene un diámetro de 180 nm, la superficie de
la micela de caseína contiene cantidades iguales de caseína a y k con una pequeña
cantidad de caseína, mientras que la porción interna contiene principalmente caseína
alfa y beta. El monómero kappa-caseína tiene un peso de 19.000 y se
encuentra más comúnmente como una mezcla de formas de una proteína
molecular, aunque también puede formar pequeños aglomerados en solución

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acuosa debido a la unión de la porción hidrofóbica de la molécula.
La gran cantidad de prolina en la caseína normalmente inhibe la formación de
estructuras ecológicas ordenadas, y la presencia
de caseína kappa regula regiones específicas en forma de hélices alfa cortas
y secciones lamelares. La kappa-caseína es la única que se une a la glicosilación, y los
grupos de carbohidratos se unen a la kappa-caseína mediante la treonina y el resto
de serina a través de la vía O-glucosídica en el extremo C de la molécula, que
aumenta durante la producción de calostro. Contiene más de 6 sitios de unión a la
glicosilación del oxígeno, lo que la convierte en una proteína muy heterogénea, estos
sitios se distribuyen entre 127 a 141 residuos de la cadena de 169 aminoácidos, sin
embargo, la molécula de caseína kappa contiene del 30% al 40%. Su fórmula no
contiene carbohidratos. La caseína kappa en humanos está menos glicosilada que en
cabras o vacas, los residuos de carbohidratos pueden representar más del 55% del
peso molecular, en vacas esta fracción corresponde a galactosa, N-acetil galactosamina
y N-acetil nuramínico.

2.3 Funciones de las Proteínas

2.3.1 Fibrinógeno

Tiene cuatro funciones principales: es la proteína estructural que da origen a la fibrina,

participa como puente entre plaquetas para la agregación plaquetaria a través de la
interacción con la GP IIb/IIIa, es un inhibidor de la coagulación porque se une a la trombina (se
le conoció algún día como antitrombina I) y es un sustrato para la interacción con otras
proteínas como el factor XIII y las proteínas de la fibrinólisis. (Ruiz, 2016, p. 1)

2.3.2 Elastina

Podemos destacar las siguientes funciones básicas de la elastina en el cuerpo:

mantiene los tejidos firmes y estables para su correcto funcionamiento, previene las
estrías, ayuda a combatir los síntomas del envejecimiento y permite en los casos en
que la piel se tiene que  estirar mucho, como en el
embarazo sin problemas y poder volver a su estado original, contribuye a la unión de
las células y a la formación de tejidos biológicos, por lo que es necesario para el normal
funcionamiento de los pulmones, cartílagos o vasos sanguíneos. (Colvitae, 2018, pp.
12)

2.3.3 Colágeno

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El colágeno es el encargado de conectar los tejidos conectivos (músculos, tendones,
ligamentos, piel, huesos, cartílagos, tejidos, órganos en sangre y grasa). De esta
manera, actuará como un elemento de apoyo para mantener unido todo el cuerpo. Su
función es formar las fibras que componen las estructuras del cuerpo; Por lo tanto, es
responsable de la dureza y elasticidad de estas estructuras y juega un
papel fundamental en su hidratación. (cuidateplus, 2021, pp. 1)

2.3.4 Queratina

La queratina es un ingrediente clave que fortalece el cabello, lo hace menos

quebradizo, alisa y encrespa el cabello y repara el cabello dañado, haciéndolo más
suave y terso. También se encuentra en la epidermis externa y ocasiona la piel dura de
los callos, ayuda a que la piel conserve su elasticidad y firmeza. (Kane, 2021, pp. 2-6)

2.3.5 Caseína

La caseína se absorbe más lentamente que el suero de la leche, aportando proteínas

de forma gradual y se absorbe de forma continua y lenta, previniendo la deficiencia.
Asimismo, se muestra en muchos suplementos nutricionales utilizados
para aumentar el aporte proteico de fuerza y/o musculación, con el fin de suplir la alta
demanda y prevenir el inicio del proceso catabólico (destrucción de las proteínas del
tejido muscular). (González, 2018, pp. 3)

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 3. CONCLUSION

Las proteínas son polímeros de aminoácidos y se producen en las células del cuerpo.
Las proteínas de otros animales y de algunas plantas son un alimento importante, ya
que proporcionan los aminoácidos que son esenciales para el cuerpo en la producción
de las proteínas necesarias. La realización de este trabajo nos ha permitido tener una
visión más clara y completa de cómo se lleva a cabo la síntesis de proteínas en los
seres vivos, además de enseñarnos la importancia que tienen cada uno de los pasos
insignificantes que puedan parecernos, ya que, por ejemplo, el cambio de un
aminoácido por otro en la síntesis de una determinada proteína podría ocasionar que
la proteína resultante no realice su trabajo con eficacia o que, simplemente, no la
realice. Por otro lado, podemos considerar los fallos en la copia o duplicación del ADN
durante la meiosis como uno de los pilares de la evolución, por lo que no podemos
decir que un cambio en una proteína pueda producir siempre un defecto en alguna de
sus funciones, no obstante, es lo más común. Por todo lo visto anteriormente las
proteínas son considerados importantes para el ser humano eh importante para cada
célula del organismo, fortaleciendo y reparando tejidos, produce enzimas y hormonas.
El aporte de las proteínas ayuda al desarrollo del individuo en todos sus aspectos
gracias a sus nutrientes cumpliendo sus funciones y aporte para el organismo.

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4. BIBLIOGRAFIA

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https://psicologiaymente.com/salud/colageno

2. Alejandro P. A: Tem08: proteinas

http://www.bionova.org.es/biocast/tema08.htm

3. Angel. G, (2016) El fibrinógeno: su fisiología e interacciones en el sistema de la

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4. Castillo Baquero, O., Rivas Meléndez, A., & Avila Ulloa, H. (2010). Fibrinógeno
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desarrollo de trastornos cardiovasculares. Salus, 14(1), 36-40.

5. Carmen. C, Ruben. G (2011) Uso de fibrinógeno humano en la generación de

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7. Colvitae. (29 de octubre de 2018). ¿Qué es la elastina y cuál es su función?

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9. Elsevier. C (2019), Colágenos: tipos, composición, características y distribución

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%20de%20amino%C3%A1cidos,y%20lisilo%20en%20el%20polip%C3%A9ptido.
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10. Gardachal, Á. (2 de Febrero de 2020). Caseína: una proteína con alto valor
biológico. Estos son sus beneficios y así es como se usa. Obtenido de vitonica:
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estos-sus-beneficios-asi-como-se-usa

11. González, P. L. (13 de agosto de 2018). Qué es la caseína y para qué sirve.
Proteínas de absorción lenta. https://www.axahealthkeeper.com/blog/que-es-
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POLLO, UTILIZANDO QUERATINASAS PRODUCIDAS POR Bacillus spp
http://repositorio.utmachala.edu.ec/bitstream/48000/2829/3/CD000024-
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13. Kane, T. (20 de Noviembre de 2021). ¿Cuáles son las funciones de la queratina?.
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14. Luz. G, Diego. Cuartas, Felipe. LL. (2013). Kappa caseína de la leche: aspectos
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