UNIVERSIDAD RURAL DE GUATEMALA

FACULTAD DE CIENCIAS NATURALES Y DEL AMBIENTE

INGENIERIA AGRONOMICA CON ENFASIS AMBIENTAL
BIOQUIMICA
Ing. Agr. Enrique Cor.

PROTEINAS Y AMINOACIDOS
5TO SEMESTRE

POR:
Guillermo Luis Lpez Acabal
Melvin Yercio Galindo Villatoro
Julio Mateo Aguilar Garca.
Ins Pacheco Hernndez

14-065-0004
14-065-0021
14-065-0038
14-065-0061

Santa Mara Nebaj, Abril de 2016

Contenido
1. INTRODUCCIN. ............................................................................................. 4
2. OBJETIVOS...................................................................................................... 5
2.1.

General: ..................................................................................................... 5

2.2.

Especifico: .................................................................................................. 5

3. LAS PROTENAS ......................................................................................... 6

3.1.

Aminocidos. .............................................................................................. 6

3.2.

Funcion de las Proteinas ............................................................................ 7

3.2.1.

Clasificacion de acuerdo a funcion .................................................. 8

3.3.

Qu ocurre en nuestro organismo con las protenas de los alimentos?... 9

3.5.

Estructura de las protenas ........................................................................ 9

3.6.

Propiedades de las protenas ................................................................... 11

3.7.

Desnaturalizacin de protenas ................................................................ 11

3.8.

Clasificacin de las protenas: .................................................................. 12

3.8.1.

Segn su forma ................................................................................. 12

3.8.2.

Segn su composicin qumica ......................................................... 12

3.9.

Biosntesis proteica .................................................................................. 13

3.10.

Sntesis qumica .................................................................................... 14

3.11.

Proteoma .............................................................................................. 14

3.12.

Fuentes de protenas ............................................................................ 15

3.13.

Calidad proteica .................................................................................... 15

4. Aminocidos ................................................................................................... 15
4.1.

Estructura general de un aminocido ....................................................... 15

4.2.

Clasificacin de los Aminocidos ............................................................. 16

Segn las propiedades de su cadena ......................................................... 16

4.3.

Segn su obtencin.................................................................................. 17

4.4.

Segn la ubicacin del grupo amino ........................................................ 18

Aminocidos codificados en el genoma ........................................................ 18

4.5.

Aminocidos modificados......................................................................... 18

4.6.

Propiedades ............................................................................................. 19

4.6.1.

cido-bsicas. ................................................................................... 19
[2]

4.6.2.

pticas. ............................................................................................. 20

4.6.3.

Qumicas. .......................................................................................... 20

4.6.4.

Solubilidad. ........................................................................................ 20

4.7.

Reacciones de los aminocidos ............................................................... 20

5. Conclusiones .................................................................................................. 22
6. Bibliografia ...................................................................................................... 23

[3]

1. INTRODUCCIN.

Las protenas son los nutrientes de gran importancia biolgica son unas
macromolculas que constituyen el principal nutriente para la formacin de los
msculos del cuerpo, dando as forma al cuerpo y el enlace entre s.
Las protenas poseen una estructura qumica central que consiste en una cadena
lineal de aminocidos plegada de forma que muestra una estructura tridimensional,
esto les permite a las protenas realizar sus funciones. En las clulas, las molculas
orgnicas ms abundantes que son las protenas, constituyen ms del 50 % del
peso seco de las mismas.
Las protenas se clasificacin: segn su forma: fibrosas, globulares y mixtas y segn
su composicin qumica: conjugadas que se clasifican en: escleroprotenas y
esferoprotenas. Que se subdividen en cinco clases segn sus solubilidad:
Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son
aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una
reaccin de condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro,
liberndose una molcula de agua y formando un enlace amida que se denomina
enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une
un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, hasta formar un
polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural dentro de las clulas, en
los ribosomas.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o
polipptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera
una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminocidos, dependiendo de los
autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando
tienen una estructura tridimensional estable definida.

[4]

2. OBJETIVOS
2.1.

General:

Recopilar informacin de los temas protenas y aminocidos, con el fin de

analizarlos y transmitir la informacin por medio de una exposicin en clases.

2.2.

Especifico:

Comprender la importancia de las protenas en el cuerpo humano.

Definir que es protena y la clasificacin de las funciones.

Comprender la clasificacin de los aminocidos

[5]

3. LAS PROTENAS
Los compuestos orgnicos son aquellos que contienen el elemento carbono. Las
protenas son un grupo de compuestos orgnicos que, adems de carbono, tienen
oxgeno, hidrgeno y nitrgeno. Las protenas se encuentran en las plantas, los
animales y los microorganismos.
Las protenas estn formadas por la unin de otras molculas ms pequeas,
llamadas aminocidos. Adems, algunas protenas contienen tambin otros
componentes como hidratos de carbono y lpidos.
Los nutrientes de gran importancia biolgica que son las protenas, son
macromolculas que constituyen el principal nutriente para la formacin de los
msculos del cuerpo.
Funciones de las protenas son transportar las sustancias grasas a travs de la
sangre, elevando as las defensas de nuestro organismo. Por lo tanto la ingesta
diaria de estos nutrientes que son las protenas es imprescindible para una dieta
sana y saludable para todos siendo la ingesta de alimentos ricos en protenas de
especial importancia en la nutricin deportiva.
La importancia de las protenas es tal que la prctica totalidad de las funciones
biolgicas que son desempeadas en cualquier organismo vivo son realizadas por
las protenas. Esto da una idea de lo importantes que son las protenas. Para
profundizar en esta definicin de protenas, continuaremos hablando de su
estructura.
3.1.

Aminocidos.

De la misma manera que las letras son las unidades que forman las palabras, los
aminocidos son las unidades que forman las protenas.
Piensa en cmo se combinan las letras del alfabeto para formar palabras. Las
palabras son distintas dependiendo de las letras que elijamos y el orden en que las
combinemos; si en una palabra cambiamos una letra, el orden o el nmero de letras,
tambin cambia la palabra. Con las protenas ocurre algo parecido. Existen veinte
aminocidos que se combinan de muchas maneras diferentes para formar miles de
protenas. Cada variacin en el nmero, el tipo y el orden en que se combinan los
aminocidos da lugar a una protena distinta. Adems, las protenas tienen formas
diversas (estructuras) que tambin van a determinar su funcin.
La unin de dos aminocidos da lugar a un dipptido; si se unen tres se forma un
tripptido. Cuando se juntan de cuatro a diez aminocidos dan lugar a una
cadena peptdica, y cuando se unen ms de diez originan una cadena
[6]

polipeptdica o polipptido. Las protenas suelen estar formadas por una o varias
cadenas polipeptdicas.
Las plantas pueden sintetizar todos los aminocidos a partir de sustancias simples,
pero los animales no. De los veinte aminocidos que necesita el cuerpo humano,
hay diez que reciben el nombre de aminocidos esenciales. Nuestro organismo no
puede fabricar aminocidos esenciales y por eso necesitamos obtenerlos de los
alimentos. Los alimentos que contienen mayor cantidad de protenas son la carne,
el pescado, los huevos, la leche y sus derivados, las legumbres y los frutos secos.
3.2.

Funcin de las Protenas

Las funciones de las protenas son muy variadas:

Algunas protenas transportan sustancias. La hemoglobina de los glbulos

rojos de los vertebrados lleva oxgeno desde los pulmones a todas las partes
del organismo, mientras que en los invertebrados el transporte de oxgeno lo
realiza otro tipo de protenas, las hemocianinas.
Las protenas tambin son necesarias para construir los tejidos y as formar
los huesos, los tendones o la piel.
En los msculos hay dos protenas, la actina y la miosina, que son
indispensables para la contraccin muscular.
Numerosas protenas desempean funciones muy importantes para el
organismo. As, por ejemplo, muchas hormonas son protenas y controlan
diferentes procesos, como el crecimiento o la cantidad de glucosa en sangre;
las enzimas son tambin protenas y regulan la velocidad con que se
producen las reacciones qumicas en las clulas. Algunas protenas
participan en la coagulacin de la sangre de los vertebrados; otras, como los
anticuerpos, tienen una funcin de defensa muy importante y nos ayudan a
luchar contra los microorganismos.
Las protenas tambin pueden ser utilizadas como fuente de energa,
aunque en menor proporcin que los hidratos de carbono o las grasas.

Algunas protenas tienen funciones poco habituales. Sabes, por ejemplo, que los
peces que viven en la Antrtida a temperaturas por debajo de los 0C tienen una
protena que impide que su sangre se congele?
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas
constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos
biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan
algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que
desempean. Son protenas:

La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo

durante la contraccin
[7]

Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra

infecciones o agentes patgenos
Funciones de reserva. Como la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la
leche
El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos
vivientes
La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares
Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada.

Todas las protenas realizan elementales funciones para la vida celular, pero
adems cada una de stas cuenta con una funcin ms especfica de cara a nuestro
organismo.
3.2.1.

Clasificacin de acuerdo a funcin

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

3.2.1.1.

Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar

reacciones qumicas de una manera ms rpida y eficiente. Procesos que
resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina,
sta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de
degradar los alimentos.

3.2.1.2.

Reguladoras: Las hormonas son un tipo de protenas las cuales ayudan

a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es
el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se
encuentra en la sangre.

3.2.1.3.

Estructural: Este tipo de protenas tienen la funcin de dar resistencia y

elasticidad que permite formar tejidos as como la de dar soporte a otras
estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el cito
esqueleto

3.2.1.4.

Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoprotenas

que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al
organismo contra cuerpos extraos, o la queratina que protege la piel, as
como el fibringeno y protrombina que forman cogulos.

[8]

3.2.1.5.

Transporte: La funcin de estas protenas es llevar sustancias a travs

del organismo a donde sean requeridas. Protenas como la hemoglobina
que lleva el oxgeno por medio de la sangre

3.2.1.6.

Receptoras: Este tipo de protenas se encuentran en la membrana celular

y llevan a cabo la funcin de recibir seales para que la clula pueda
realizar su funcin, como acetilcolina que recibe seales para producir la
contraccin.

3.3.

Qu ocurre en nuestro organismo con las protenas de los

alimentos?

Durante la digestin, las protenas se rompen primero en polipptidos de diferentes

tamaos y, despus, se fragmentan en aminocidos que se absorben en el intestino
y pasan a la sangre. Los aminocidos se distribuyen por todo el organismo y se
utilizan para elaborar nuevas protenas.
3.4.

Dnde se fabrican las protenas?

Las protenas de tu cuerpo se descomponen y se reconstruyen constantemente.

Las protenas se fabrican (sintetizan) en los ribosomas. Los ribosomas tienen forma
redondeada y son pequeas fbricas donde se producen protenas. Pueden estar
libres en el citoplasma o pegados a las paredes del retculo endoplasmtico rugoso.
La sntesis de las protenas est controlada y dirigida por el ADN y el ARN del ncleo
de las clulas
3.5.

Estructura de las protenas

Las protenas poseen una estructura qumica central
que consiste en una cadena lineal de aminocidos
plegada de forma que muestra una estructura
tridimensional, esto les permite a las protenas realizar
sus funciones.

En las protenas se codifica el material gentico de

cada organismo y en l se especifica su secuencia de
aminocidos. Estas secuencias de aminocidos se
sintetizan por los ribosomas para formar las
macromolculas que son las protenas.

[9]

Existen 20 aminocidos diferentes que se combinan entre ellos de mltiples

maneras para formar cada tipo de protenas. Los aminocidos pueden dividirse en
2 tipos: Aminocidos esenciales que son 9 y que se obtienen de alimentos y
aminocidos no esenciales que son 11 y se producen en nuestro cuerpo.
La composicin de las protenas consta de carbono, hidrgeno, nitrgeno y oxgeno
adems de otros elementos como azufre, hierro, fsforo y cinc.
En las clulas, las molculas orgnicas ms abundantes que son las protenas,
constituyen ms de el 50 % del peso seco de las mismas.
Las protenas son el principal nutriente para la formacin de los msculos del
cuerpo.
Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma, presentan
una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas
condiciones como temperatura o pH pierde la conformacin y su funcin, proceso
denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene
determinada por la secuencia de aminocidos.
Para el estudio de la estructura es
frecuente considerar una divisin
en cuatro niveles de organizacin,
aunque el cuarto no siempre est
presente.
Conformaciones
o
niveles
estructurales de la disposicin
tridimensional:

Estructura cuaternaria
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Nivel de dominio.

A partir del nivel de dominio solo

las hay globulares.

[10]

3.6.

Propiedades de las protenas

Dos son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la

funcin de las protenas:

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como

amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden
comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando
electrones).
Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica
analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su
molcula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est
determinada por su estructura primaria.
Estabilidad: La protena debe ser estable en el medio donde desempee su
funcin. Para ello, la mayora de protenas acuosas crean un ncleo
hidrofbico empaquetado. Est relacionado con su vida media y el recambio
proteico.
Solubilidad: Es necesario solvatar la protena, lo cual se consigue
exponiendo residuos de similar grado de polaridad al medio en la superficie
proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn
presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.

Existen otra serie de propiedades secundarias asociadas a sus caractersticas

qumicas:
3.7.

Desnaturalizacin de protenas

Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la

concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura, la
solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su
precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin
globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo,
la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas,
las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan.
Adems, sus propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro
activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la
actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales.
Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La
desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones
[11]

normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin

primitiva, lo que se denomina renaturalizacin.
Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la
desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al
desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del
cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.
3.8. Clasificacin de las protenas:
3.8.1.
Segn su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura
secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica
apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena
y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y
otra parte globular (en los extremos).
3.8.2.
Segn su composicin qumica
Conjugadas: estas protenas contienen cadenas polipeptdicas y un grupo
prosttico. Este puede ser un cido nucleico, un lpido, un azcar o ion
inorgnico. Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromos
A su vez, las protenas se clasifican en:
a) Escleroprotenas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado
de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la accin de muchas
enzimas y desempean funciones estructurales en el reino animal. Los
colgenos constituyen el principal agente de unin en el hueso, el
cartlago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibrona
y la sericina.
b) Esferoprotenas: Contienen molculas de forma ms o menos esfrica.
Se subdividen en cinco clases segn sus solubilidad:

Albminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la

ovoalbmina y la lactalbmina.
[12]

Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.

Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios
cidos o bsicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos: gliadina del trigo y
zena del maz.
Histonas son solubles en medios cidos.
Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras
sustancias no proteicas con un grupo prosttico.
Simples: su hidrlisis solo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la
insulina y el colgeno (globulares y fibrosas).

3.9.

Biosntesis proteica

Las protenas se ensamblan a partir de sus aminocidos utilizando la informacin

codificada en los genes. Cada protena tiene su propia secuencia de aminocidos
que est especificada por la secuencia de nucletidos del gen que la codifica. El
cdigo gentico est formado por un conjunto de tri-nucletidos denominados
codones. Cada codn (combinacin de tres nucletidos) designa un aminocido,
por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el cdigo para la metionina. Como el
ADN contiene cuatro nucletidos distintos, el nmero total de codones posibles es
64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el cdigo gentico, estando algunos
aminocidos codificados por ms de un codn. Los genes codificados en el ADN se
transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante protenas como la ARN
polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-ARNm
(tambin conocido como trnscrito primario) utilizando varias formas de
modificacin post-transcripcional para formar ARNm maduros, que se utilizan como
molde para la sntesis de protenas en el ribosoma. En los procariotas el ARNm
puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse al ribosoma despus
de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm
en el ncleo celular y lo translocan a travs de la membrana nuclear hasta el
citoplasma donde se realiza la sntesis proteica. La tasa de sntesis proteica es

[13]

mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminocidos por

segundo.
El proceso de sintetizar una protena a partir de un molde de ARNm se denomina
traduccin. El ARNm se carga en el ribosoma y se lee, tres nucletidos cada vez,
emparejando cada codn con su anticodn complementario localizado en una
molcula de ARN de transferencia que lleva el aminocido correspondiente al codn
que reconoce. La enzima aminoacil ARNt sintetasa "carga" las molculas de ARN
de transferencia (ARNt) con los aminocidos correctos. El polipptido creciente se
denomina cadena naciente. Las protenas se biosintetizan siempre del extremo Nterminal al extremo C-terminal.
El tamao de la protena sintetizada puede medirse por el nmero de aminocidos
que contiene y por su masa molecular total, que normalmente se expresa en daltons
(Da) (sinnimo de unidad de masa atmica), o su unidad derivada kilodalton (kDa).
Por ejemplo, las protenas de la levadura tienen en promedio 466 aminocidos y
una masa de 53 kDa. Las protenas ms largas que se conocen son las titinas, un
componente de el sarcmero muscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa
y una longitud total de casi 27 000 aminocidos.5
3.10. Sntesis qumica
Mediante una familia de mtodos denominados de sntesis peptdica es posible
sintetizar qumicamente protenas pequeas. Estos mtodos dependen de tcnicas
de sntesis orgnica como la ligacin para producir pptidos en gran cantidad. La
sntesis qumica permite introducir aminocidos no naturales en la cadena
polipeptdica, como por ejemplo amino cidos con sondas fluorescentes ligadas a
sus cadenas laterales. stos mtodos son tiles para utilizarse en laboratorios de
bioqumica y biologa celular, no tanto para aplicaciones comerciales. La sntesis
qumica es ineficiente para polipptidos de ms de 300 aminocidos, y las protenas
sintetizadas puede que no adopten fcilmente su estructura tridimensional nativa.
La mayor parte de los mtodos de sntesis qumica proceden del extremo C-terminal
al extremo N-terminal, en direccin contraria por tanto a la reaccin biolgica.
3.11. Proteoma
es la totalidad de protenas expresadas en una clula particular bajo condiciones de
medioambiente y etapa de desarrollo (o ciclo celular) especficas, como lo puede
ser la exposicin a estimulacin hormonal.El trmino proteoma se utiliz por
primera vez en 1995 y ha sido aplicado a diferentes escalas en los sistemas
biolgicos. Tambin se puede hablar del proteoma completo de un organismo, que
puede ser conceptualizado como las protenas de todas las variedades de
[14]

proteomas celulares. Es aproximadamente, el equivalente protenico del genoma.

El Proteoma son todas las protenas expresadas por un genoma, clula o tejidos
3.12. Fuentes de protenas
Las fuentes dietticas de protenas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos,
cereales, verduras y productos lcteos tales como queso o yogur. Tanto las fuentes
protenas animales como los vegetales poseen los 20 aminocidos necesarios para
la alimentacin humana.
3.13. Calidad proteica
Las diferentes protenas tienen diferentes niveles de familia biolgica para el cuerpo
humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilizacin y
retencin de protenas en humanos. stos incluyen valor biolgico, NPU (Net
Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility
Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el
PER (Protein Efficiency Ratio). Estos mtodos examinan qu protenas son ms
eficientemente usadas por el organismo. En general, stos concluyeron que las
protenas animales que contienen todos los aminocidos esenciales (leche, huevos,
carne) y la protena de soya son las ms valiosas para el organismo.
4. Aminocidos
Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino y un grupo carboxilo.
Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte
de las protenas.
4.1.

Estructura general de un aminocido

La estructura general de un alfa-aminocido se establece por la presencia de un

carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino
(verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral', especfica para cada aminocido. Tanto el

carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacin
[15]

dependiendo de los cambios de pH, por eso ningn aminocido en disolucin se

encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra
ionizado.

A pH bajo (cido), los aminocidos se encuentran mayoritariamente en su forma

catinica (con carga positiva), mientras que a pH alto (bsico) se encuentran en su
forma aninica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los
propios de los medios biolgicos, los aminocidos se encuentran habitualmente en
una forma de ion dipolar o zwitterin (con un grupo catinico y otro aninico).
4.2.

Clasificacin de los Aminocidos

Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres que se presentan a
continuacin son las ms comunes.
Segn las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.

[16]

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena

lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T),
glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), cistena (Cys, C),
valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina
(Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptfano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu,
E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His,
H).
Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptfano (Trp, W) y
prolina (Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no
polares).

4.3.

Segn su obtencin

A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama
esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o
crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)

Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce

como no esenciales y son:

Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cistena (Cys, C) **

Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
cido asprtico (Asp, D)
cido glutmico (Glu, E)

Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos,

segn los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes
de cada tipo de aminocido.
[17]

4.4.

Segn la ubicacin del grupo amino

Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la

cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo
(histricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayora de las
protenas estn compuestas por residuos de alfa-aminocidos enlazados
mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).
Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la
cadena, es decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la
cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.

Aminocidos codificados en el genoma

Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn
codificados en el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina,
arginina, asparagina, aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina,
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina,
triptfano y valina.
Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene
pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. El aminocido
nmero 21 es la selenocistena, que aparece tanto en eucariotas como procariotas
y arqueas, y el nmero 22 es la pirrolisina que aparece solo en arqueas.3 4 5
4.5.

Aminocidos modificados

Modificaciones postraduccionales de los 20 aminocidos codificados genticamente

conducen a la formacin de ms de 100 derivados de los aminocidos. Las
modificaciones de los aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran
importancia en la especfica funcionalidad de una protena.
Son numerosos los ejemplos de modificacin postraduccional de aminocidos. La
formacin de puentes disulfuro, claves en la estabilizacin de la estructura terciaria
de las protenas, est catalizada por una disulfuro-isomerasa. En las histonas tiene
lugar la metilacin de las lisinas. En el colgeno abunda el aminocido 4hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilacin de la prolina. La metionina
inicial de todos los polipptidos (codificada por el codn de inicio AUG) casi siempre
se elimina por protelisis.6
Algunos aminocidos no proteicos tienen funcin propia, por ejemplo como
neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el cido gamma[18]

aminobutrico (GABA). Existen muchos aminocidos no proteicos que juegan

papeles distintos en la naturaleza y pueden provenir o no de aminocidos. Ejemplos
de estos aminocidos no protenicos son:

Sarcosina
Etilglicina
o
cido
aminobutrico (AABA)
cido djenclico
Hipoglicinas A y B
Mimosina
Aliina
Canalina
Canavanina
Ornitina
Homometionina
Homoserina
Homoarginina
Homofenilalanina
Homocistena
Homoleucina
Cistationina
Norvalina
Norleucina
Ciclopentenilglicina
beta-alanina
cido gamma-aminobutrico
cido ibotnico
cido pipeclico
cido guanidinactico
Taurina
cido trans-2-amino-5-cloro-4hexenoico
cido trans-2-amino-5-cloro-6hidroxi-4-hexenoico

cido
2-amino-4-cloro-4pentenoico
cido diaminopimlico
Semialdehdo asprtico
Semialdehdo glutmico
Citrulina
DOPA
Quinurenina
Nicotianina
cido 2-azetidincarboxlico
-(4-hidroxibenzotiazol-6il)alanina
-(2-metil-4-hidroxibenzotiazol6-il)-alanina
Indospicina
N-(indol-3-acetil)lisina
(p-hidroximetil)fenilalanina
0-etil-L-homoserina, aislada de
Corynebacterium
ethanolaminophilum
5-Hidroxitriptfano
cido licoprdico, aislado de
Lycoperdon perlatum
cido lentnico
cido estizolobnico
cido estizolbico
Tiroxina
Azoxibacilina

4.6. Propiedades
4.6.1.
cido-bsicas.
Se refiere al comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza.
Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, por lo
que se denominan sustancias anfteras.
[19]

Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico.
Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero
cuando el pH sea 6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.
4.6.2.
pticas.
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos
sobre su carbono alfa (carbono asimtrico o quiral), lo que les confiere
actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin
cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de
polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se
denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido
antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir
en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira), pero en la
naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada
aminocido se denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin
relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos
los aminocidos proteicos son L-aminocidos, pero ello no significa que sean
levgiros.
Se consideran L-aminocidos los que estructuralmente derivan de Lgliceraldehdo y D-aminocidos los derivados del D-gliceraldehdo.
4.6.3.
Qumicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
4.6.4.
Solubilidad.
No todos los aminocidos son igualmente solubles en agua debido a la
diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si sta es ionizable el
aminocido ser ms soluble.
4.7.

Reacciones de los aminocidos

Los aminocidos sufren en los seres vivos tres reacciones principales que se inician
cuando un aminocido se une con el fosfato de piridoxal formando una base de
Schiff o aldimina. De ah en adelante la transformacin depende de las enzimas,
que tienen en comn el uso del fosfato de piridoxal como coenzima. Las reacciones
que se desencadenan pueden ser:
1. La transaminacin, que necesita la participacin de un -cetocido;
2. La descarboxilacin;

[20]

3. La racemizacin, que es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa.

Aunque en las protenas los aminocidos estn presentes nicamente en la
configuracin L, en las bacterias podemos encontrar algunos D-aminocidos
formando parte de pptidos pequeos

[21]

5. Conclusiones
Las protenas en el cuerpo del ser humano y en la de los animales juega un papel
muy importante ya que esta ocupa aproximadamente un cincuenta por ciento del
peso total de masa seca del organismo, como tambin las protenas son las
encargadas de formar y constituir los msculos en una persona o animal siendo esta
tambin la encargada de estimular los enlaces que surgen en los msculos, es
importante mencionar que otra gran funcin de las protenas es la de transportar las
sustancias grasas a travs de la sangre.
Las protenas son nutrientes de gran importancia biolgica ya que poseen
estructuras macromoleculares que constituyen el principal nutriente para la
formacin de los msculos del cuerpo y otras funciones mencionados en el prrafo
anterior de suma importancia.
Esto quiere decir que prcticamente todos los
procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de
molculas, entre ellas encontramos las siguientes: La actina y la miosina, los
anticuerpos, la ovoalbmina en el huevo, o la casena de la leche, el colgeno,
enzimas catalizadores, La hemoglobina, Muchas hormonas.
Los aminocido son molculas orgnicaS compuestos de un grupo amino (-NH2) y
un grupo carboxilo (-COOH). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters
son aquellos que forman parte de las protenas, debido a esto se clasifica en:
Neutros polares, Neutros no polares, Con carga negativa o cidos, Con carga
positiva o bsicos y Aromticos.

[22]

6. Bibliografia
7. Kerstetter, J. E., O'Brien, K. O., Caseria, D.M, Wall, D. E. & Insogna, K. L
(2005) The impact of dietary protein on calcium absorption and kinetic
measures of bone turnover in women. J Clin Endocrinol Metab (2005)
Vol. 90, p. 26-31.
8. Rodrguez, Faride. La estructura de las protenas (consultado el 02 de abril
de 2016) disponible en: http://proteinas.org.es/que-son-las-proteinas
9. Rodrguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las protenas.
10. Lehninger, 2000. Principios de bioqumica. Omega, Barcelona.
11. Pato Pino, 2008. Bioqumica II. Alfa, Buenos Aires.
12. Raymond Chang, 2007. Qumica

[23]