Teorico 3 Parcial FAUBA BIOMOLECULAS

Contenidos teóricos de biomoléculas
Tercer parcial
Cátedra de Química de Biomoléculas - FAUBA
Actualizado (marzo 2023)
Editorial Pandemial
Disclaimer
El siguiente es un material de estudio generado de manera exclusiva para acompañar la
materia de Biomoléculas en las carreras de la Facultad de Agronomía, Universidad de
Buenos Aires, considerando la falta de acceso a material bibliográfico durante la Pandemia
COVID-19. Para su confección se utilizaron textos disciplinarios de uso universitario.
No copyright
Colophon
Este documento fue compaginado con la ayuda de KOMA-Script y LATEX por medio de la
clase kaobook.
Publisher
Primera edición compilada en Abril 2021 por la Editorial Pandemialde Biomoleculas
Índice general
1.Aminoácidos y Proteínas .................................................................................................................................. 5
1.1. Introducción ......................................................................................................................................... 5
1.2. Clasificación funcional de las proteínas ........................................................................................... 5
1.3. Aminoácidos......................................................................................................................................... 4
1.3.1. Aminoácidos codificables ............................................................................................................. 6
1.3.2. Punto isoeléctrico .......................................................................................................................... 8
1.3.3. Aminoácidos proteicos no codificables .................................................................................... 11
1.4. Unión peptídica: Proteínas ................................................................................................................ 13
1.4.1. Clasificación estructural de las proteínas ................................................................................. 13
1.5. Estructura tridimensional de las proteínas ..................................................................................... 16
1.5.1. Estructura Primaria ..................................................................................................................... 16
1.5.2. Estructura Secundaria................................................................................................................. 18
1.5.3. Estructura Terciaria ..................................................................................................................... 22
1.5.4. Estructura Cuaternaria ............................................................................................................... 33
1.6. Desnaturalización de las proteínas .................................................................................................. 35
1.7. Citoesqueleto ...................................................................................................................................... 37
1.8. Lecturas complementarias ................................................................................................................ 45
1.9. Músculo y contracción muscular ..................................................................................................... 52
1.9.1. Lecturas complementarias ......................................................................................................... 57
2. Nucleótidos y Ácidos nucleicos .................................................................................................................... 60
2.1. Introducción ....................................................................................................................................... 60
2.2. Funciones Biológicas de los Nucleótidos. ....................................................................................... 65
2.2.1. Portadores de energía ................................................................................................................. 65
2.2.2. Mensajeros Químicos secundarios ............................................................................................ 65
2.2.3. Transportadores de móleculas específicas ............................................................................... 66
2.3. Ácidos Nucleicos................................................................................................................................ 70
2.3.1. ARN .............................................................................................................................................. 71
2.3.2. ADN .............................................................................................................................................. 76
2.4. Cromatina, nucleosomas, cromosomas ........................................................................................... 81
2.5. Resumen de Replicación, Transcripción y Traducción desde las Biomoléculas ......................... 82
3. Membrana y mecanismos de transporte ....................................................................................................... 86
3.1. Introducción............................................................................................................................................. 86
3.2. Lípidos de membrana ............................................................................................................................. 87
3.3. Proteínas ................................................................................................................................................... 91
3.3.1. Proteínas integrales transmembrana .......................................................................................... 93
3.3.2. Proteínas integrales ancladas ...................................................................................................... 95
3.3.3. Proteínas periféricas...................................................................................................................... 96
3.4. Hidratos de Carbono componentes de la membrana .......................................................................... 97
3.5. Transporte a través de la Membrana ................................................................................................... 102
3.5.1. Transportes pasivos .................................................................................................................... 103
3.5.2. Transporte Activo........................................................................................................................ 107
3.5.2.1. Proteínas carrier cotransportadoras............................................................................. 108
3.5.2.2. Bombas dependientes de ATP ..................................................................................... 109
3.6. Bioenergética 112
3.6.1. Ejemplos de Acoplamiento quimiosmótico: fase lumínica de la fotosíntesis .................... 117
3.6.2. Acoplamiento quimiosmótico en la Respiración Celular...................................................... 123
Aminoácidos y Proteínas 1
1.1. Introducción
Los aminoácidos son biomoléculas bifuncionales, como su nombre lo indica, ya que contienen
un grupo amino (-NH2) básico y un grupo carboxilo (-COOH) ácido. Su valor como monómeros
para formar los biopolímeros llamados PROTEÍNAS se debe a que pueden asociarse entre sí en
cadenas largas por formación de enlaces amida entre el grupo amino de un aminoácido con el
grupo carboxilo de otro aminoácido. Estos enlaces amida se llaman enlaces peptídicos.
Las cadenas de las proteínas se biosintetizan en las células durante la traducción a partir de la
información contenida en los genes que las codifican.
1.2. Clasificación funcional de las proteínas
Las proteínas intervienen en casi todos los procesos que tienen lugar a nivel celular exhibiendo una
interminable cantidad de funciones diferentes. Las proteínas son también muy variadas habiendo
miles de proteínas diferentes en una misma célula.
Las proteínas de los diferentes seres vivos desde bacterias hasta plantas y mamíferos están formadas
por los mismos 20 aminoácidos unidos en secuencias lineales características.
Las funciones más importantes que pueden cumplir son:
1. Enzimas:
Actúan como catalizadores de las reacciones biológicas, es decir, que no afectan el equilibrio
de la reacción sino que actúan únicamente disminuyendo la energía de activación. Son
usualmente específicas en su acción. Por ejemplo, vimos que la amilasa cataliza la hidrólisis
1 Aminoácidos y Proteínas 2
de la amilosa, hidrolizando específicamente enlaces glicosídicos a -(1→4). Por otro lado, la

papaína, una enzima globular de 212 aminoácidos cataliza la hidrólisis de muchos enlaces
peptídicos diferentes, por lo que se usa como ablandador de carne o como limpiador de lentes
de contacto.
2. Nutrientes:
La ovoalbúmina es una de las principales proteínas de la clara del huevo (60-65 % de las
proteínas totales). Se supone que actúa como reserva de proteínas para la cría del ave. Es la
proteína de mayor valor biológico ya que contiene todos los aminoácidos esenciales en las
proporciones adecuadas. Es una fosfoglicoproteína.
La caseína es una fosfoproteína presente en la leche donde se encuentra asociada a calcio
formando micelas.
3. Soporte estructural:
Más adelante veremos con cierto detalle que ciertas proteínas tienen una estructura fibrilar y
cumplen un rol estructural. Ejemplos de esto son la a-queratina del cabello y las uñas y el
colágeno, presente en todos los animales. Es el componente más abundante de la piel y de los
huesos. Representa el 25 % de la masa total de proteínas en los mamíferos.
4. Movimiento coordinado:
La estructura del citoesqueleto se encuentra formada básicamente por diferentes tipos de
proteínas que forman fibras (actina, tubulina) y proteínas motoras (miosina, dineína,
kinesina).
5. Regulación del metabolismo:

Actúan como hormonas. Por ejemplo, la insulina que favorece la incorporación de la glucosa
presente en la sangre a las células por medio de una serie de mecanismos.
6. Generación y transmisión de impulsos nerviosos:
La rodopsina es una proteína transmembrana que, en humanos, se encuentra en los discos
de los bastones de la retina. Consta de una parte proteica, opsina asociada a un derivado de
la vitamina A (11-cis-retinal). La mayoría de los microorganismos marinos no fotosintéticos
captan energía de la luz solar mediante rodopsina, que les permite utilizar la energía solar
para moverse, crecer y sobrevivir ante la falta de nutrientes.
7. Transporte de diferentes sustancias:
La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre que transporta el O2 desde los órganos
respiratorios hasta los tejidos y el CO2 desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan.
También participa en la regulación de pH de la sangre.
Las lipoproteínas son complejos macromoleculares compuestos por proteínas y lípidos que
transportan las grasas por todo el organismo. Son esféricas, hidrosolubles, formadas por un
núcleo de lípidos no polares (colesterol esterificado y triglicéridos) cubiertos con una capa
externa polar formada por apoproteínas, fosfolípidos y colesterol libre.
Las apolipoproteínas de las lipoproteínas tienen, entre otras funciones, la de la estabilización
de las moléculas de lípidos como triglicéridos, fosfolípidos, colesterol en un entorno acuoso
como es la sangre. Actúan como una especie de detergente y también sirven como indicadores
del tipo de lipoproteína de que se trata. Los receptores de lipoproteínas de la célula pueden
así identificar a los diferentes tipos de lipoproteínas y dirigir y controlar su metabolismo.
Las más conocidas son la LDL y HDL. La función de las lipoproteínas de baja densidad
(LDL) es transportar colesterol desde el hígado hacia otros tejidos. Cuando hay un exceso de
colesterol, estas moléculas se depositan en la capa íntima arterial donde son retenidas, allí se
oxidan. Las LDL oxidadas son moléculas que favorecen los procesos inflamatorios y atraen a
los macrofagos que captan las LDL oxidadas y se transforman en células espumosas, que son
la base de la placa ateroesclerótica. Las lipoproteínas de alta densidad (HDL) transportan el
colesterol desde los tejidos del cuerpo al hígado, para su excreción.
8. Protección inmune:
Las inmunoglobulinas (anticuerpos) son glicoproteínas del tipo gammaglobulina. Los
anticuerpos circulantes son producidos por linfocitos B que responden específicamente a
un antígeno que puede ser un fragmento de proteína de la cápside viral, por ejemplo. Los
anticuerpos contribuyen a la inmunidad de tres formas distintas: pueden impedir que los
patógenos entren en las células o las dañen al unirse a ellas (neutralización); pueden estimular
la eliminación de un patógeno por los macrófagos y otras células revistiendo al patógeno
(opsonización) y pueden desencadenar la destrucción directa del patógeno estimulando otras
respuestas inmunes como la vía del complemento (lisis).
9. Toxinas:
Un ejemplo es la ricina, una de las toxinas más potentes conocidas que se extrae de las semillas
del ricino (Ricinus communis) y es una fitotoxina con actividad citotóxica. Su estructura consta
de dos cadenas polipeptídicas: una con propiedades de lectina (cadena B) que le permite
fijarse a glicolípidos y glicoproteínas presentes en la superficie de la membrana celular y otra
capaz de inhibir la síntesis de proteínas a nivel de los ribosomas (cadena A).
1.3. Aminoácidos
Los aminoácidos naturales se clasifican en:
Existen 20 aminoácidos proteicos codificables que son aquellos que se incorporan a las cadenas
de proteína durante la traducción. Todos ellos son a-aminoácidos, lo que significa que el grupo
amino se encuentra unido al carbono vecino al carboxilo (carbono a). Estos aminoácidos difieren
entre sí en la cadena lateral (grupo R), que varía en su estructura, tamaño y carga eléctrica. A estos
aminoácidos se les asignó un código de 3 letras que es el que vamos a usar.
A excepción del aminoácido glicina (Gly) en donde el carbono a está unido a dos hidrógenos, los
aminoácidos son quirales y pertenecen a la serie L.
Los aminoácidos proteicos no codificables son aquellos que se biosintetizan a partir de los
aminoácidos proteicos codificables una vez que los mismos se han incorporado a la cadena proteica,
es decir, con posterioridad al proceso de traducción. Veremos sus estructuras más adelante.
Los aminoácidos no proteicos no forman parte de las proteínas por lo que ejercen su rol biológico
independientemente. Se pueden dividir en 3 grupos:
1. Aminoácidos de la serie D: La D-alanina y el D-glutamato forman parte de peptidoglicanos

de la pared celular de bacterias. La D-fenilalanina es parte de un antibiótico, la gramicidina S
producido por la bacteria Bacillus brevis. Se trata de un péptido cíclico, que además contiene
ornitina (otro aminoácido inusual, ausente en proteínas).
2. a-Aminoácidos no proteicos: La L-ornitina es un importante intermediario en el metabolismo
de eliminación del nitrógeno (ciclo de la urea). La creatina que se encuentra en los músculos
y células nerviosas juega un papel importante como reserva de energía metabólica. La
homocisteína es un aminoácido azufrado importante en la transferencia de grupos metilos en
el metabolismo celular.
3. Aminoácidos en los que el grupo amino no se encuentra en el carbono vecino al carbonilo:

Un ejemplo es el ácido y-aminobutírico (GABA), un importante neurotransmisor que se
encuentra en el cerebro en altas concentraciones.
Importante: tengan en cuenta que un grupo carboxilo se desprotona y existe como anión a un pH
fisiológico de 7,3 mientras que un grupo amino se protona y existe como catión amonio. Por este
motivo, los aminoácidos existen en solución acuosa en forma de un ion dipolar o zwitterion.
1.3.1. Aminoácidos codificables
Clasificación estructural
Se clasifican de acuerdo a la naturaleza del grupo R en:
R no polar
R polar sin carga
R polar con carga
Observen que las fórmulas de los aminoácidos que se muestran a continuación son las predominantes
a pH fisiológico y las estructuras se representan como fórmulas de Fischer en cuanto a la ubicación
de los sustituyentes del carbono quiral.
Nueve de estos aminoácidos son esenciales, es decir, que no pueden ser sintetizados por los seres
humanos por lo que deben adquirirse con la dieta. Estos son los marcados con asterisco en las
siguientes figuras.
R no polar
Los grupos R de la alanina, valina, leucina e isoleucina tienden a agruparse conjuntamente

en el interior de las proteínas estabilizando la estructura proteica por medio de interacciones
hidrofóbicas.
La glicina es el aminoácido más simple y su estructura no contribuye apreciablemente a las

interacciones hidrofóbicas.
La cisteína puede oxidarse fácilmente para dar una cistina que posee un puente disulfuro, es decir,
una unión covalente S-S. Los puentes disulfuro son muy hidrofóbicos y son fundamentales para la
formación de la estructura tridimensional de muchas proteínas.
La prolina tiene una estructura cíclica que determina un grupo amino secundario que mantiene al
aminoácido en una forma rígida que reduce la flexibilidad estructural de la región del péptido que
la contiene.
R polar sin carga
Este grupo de aminoácidos es mucho más hidrofílico por la capacidad de los grupos funcionales de
sus R de formar puentes de hidrógeno.
Los grupos aromáticos de la fenilalanina, la tirosina y el triptófano son bastante hidrofóbicos,

principalmente la primera. La tirosina y el triptófano y, en menor medida, la fenilalanina absorben
en el UV y son responsables de la absorción característica de las proteínas a 280 nm.
R polar con carga
Los aminoácidos más hidrofílicos son aquellos cuyos grupos R tienen carga neta a pH fisiológico. El
aspartato y el glutamato son los dos aminoácidos que tienen carga neta negativa a pH fisiológico.
La lisina y la arginina están cargadas positivamente a pH fisiológico mientras que la histidina, que
posee un grupo imidazol, puede encontrarse cargada positivamente o no cargada a pH fisiológico.
Por este motivo, la histidina facilita numerosas reacciones enzimáticas actuando tanto de donor
como de aceptor de protones. Observen que sólo uno de los nitrógenos del anillo de la histidina es
básico ya que el otro tiene su par electrónico comprometido en la aromaticidad del ciclo.
1.3.2. Punto isoeléctrico
Es el valor de pH al cual el aminoácido no tiene carga neta.
Para un aminoácido neutro como la alanina se pueden plantear los siguientes equilibrios:
Por lo que podemos ver la siguiente curva de titulación en dos etapas, cada una correspondiente a
una de las reacciones anteriores.
Vemos que a pH muy ácido el aminoácido se encuentra totalmente protonado. Al aumentar el pH,
se llega a un valor en el que la concentración de la forma catiónica y del zwitterion son iguales, este
valor corresponde al pKa del carboxilo. Alrededor de este pH tenemos una solución amortiguada
ya que, al aumentar los equivalentes de base, no se modifica sustancialmente el pH de la solución.
Al aumentar los equivalentes de base, tenemos un cambio brusco de pH en la solución y llegamos
a tener un predominio de la especie neutra, ese es el punto isoeléctrico. Desde este momento
comenzamos una nueva curva de disociación de un ácido, en este caso, el amonio, que se analiza en
forma similar.
Resumiendo:
El punto isoeléctrico de un aminoácido depende de su estructura. Los 15 aminoácidos neutros

tienen pI cercanos a un pH neutro, entre 5,0 y 6,5. Los aminoácidos ácidos tienen pI a valores más
bajos, mientras que los básicos tienen pI a pH más altos.
Esto se comprende analizando sus curvas de titulación:

Curvas de titulación de aminoácidos básicos y ácidos
En el caso de la lisina, para llegar a la especie de carga neta cero es necesario que la misma pierda no
solo el protón del ácido carboxílico, el que se pierde a pH muy ácido (pH 2,2), sino el de uno de los
grupos amonio. Por ser estos ácidos débiles, la concentración de base deberá ser alta para que esto
suceda y el pI es 9,74. No está claro por qué es el grupo amino en a al carboxilo el que se pierde.
Para el glutamato, en cambio, basta con perder solo uno de los protones de un carboxilo para llegar
a la especie neutra y esto sucede a pH bajo, siendo el pI 3,22. En este caso, se deduce que se pierde
el protón del carboxilo del carbono 1, que es más ácido por el efecto atractor de electrones del
nitrógeno que determina que este protón esté más disponible que el del carboxilo del carbono 5.
Estas diferencias de pI pueden aprovecharse para separar los aminoácidos (así como péptidos y
proteínas) utilizando una técnica conocida como electroforesis. En su versión más simple, una
mezcla de aminoácidos se coloca en el centro de una tira de papel o gel que se hunde en un buffer
acuoso a un pH dado y dos electrodos se conectan en los extremos de la tira. Cuando se aplica un
potencial eléctrico, los componentes con carga negativa migran lentamente al electrodo positivo
mientras que los componentes de cargas positivas, lo hacen hacia el electrodo negativo.
1.3.3. Aminoácidos proteicos no codificables
Sufren modificaciones cuando ya se encuentran en la cadena proteica. Las modificaciones pueden

ser permanentes o transitorias.
Entre las permanentes, las más comunes son:
Hidroxilación
La 4-hidroxiprolina es un componente fundamental de las glicoproteínas de las paredes
celulares de las plantas, como las extensinas, ya que las cadenas de hidratos de carbono se
unen a la proteína por enlaces O-glicosídicos a este hidroxilo. Tanto la 4-hidroxiprolina como
la 5-hidroxilisina son muy abundantes en el colágeno, proteína del tejido conectivo de los
animales, donde también pueden ser puntos de glicosilación.
1. Metilación
La metilación del grupo amino en C-5 de la lisina de las histonas (proteínas asociadas a ADN
en el nucleosoma) incrementa el radio efectivo de la carga positiva, alterando la interacción
con el ADN y, como consecuencia, la expresión de los genes.
2. Carboxilación
El y-carboxiglutamato se encuentra presente en importantes proteínas relacionadas con el
proceso de coagulación, como la protrombina y está asociado a la interacción de las mismas
con iones Ca2+. En esta modificación del glutamato participa la vitamina K como cofactor
enzimático.
Ejemplos de modificaciones transitorias son:

1. Acetilación
Puede producirse en el extremo N-terminal (ver más adelante). Si bien no se conoce mucho
acerca del papel biológico, se sabe que en el caso de proteínas tales como la actina y la
tropomiosina, éstas son dependientes de acetilación para formar los filamentos de actina (ver
más adelante).
La acetilación en el grupo amino del C-5 (o €-) de las lisinas de las histonas también se
relaciona con la expresión de los genes.
1. Fosforilación
La fosforilación es una modificación postraduccional muy común. Se puede dar en los 3
aminoácidos que poseen un grupo hidroxilo en el grupo R, que son comúnmente fosforilados
por las quinasas en la señalización celular.
1.4. Unión peptídica: Proteínas
La reacción de dos aminoácidos para dar un dipéptido se produce por reacción entre el grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro para dar un enlace amida con pérdida de
agua. En los organismos vivos estos enlaces se forman en el ribosoma durante la traducción. En el
laboratorio, no es posible realizar la reacción en forma directa en fase acuosa ya que se obtendría
sólo la sal de amonio correspondiente.
Para formular péptidos resulta conveniente escribir el grupo amino terminal hacia la izquierda y el
grupo carboxilo terminal hacia la derecha.
La longitud de la cadena peptídica es muy variable. Existen pequeños péptidos que tienen gran
importancia biológica, entre ellos, hormonas, toxinas, antibióticos.
Por ejemplo, la oxitocina (9 aminoácidos) estimula las contracciones del útero en el parto. La
a-amanitina es un péptido no ribosomal cíclico de ocho aminoácidos. Es una de las toxinas más
letales, se encuentra en varias especies de hongos, actúa como inhibidor de la ARN polimerasa II.
1.4.1. Clasificación estructural de las proteínas
Muchas proteínas contienen solamente aminoácidos en su estructura, por lo cual se las considera
proteínas simples. En cambio, otras están asociadas a otros componentes y se conocen como
proteínas conjugadas. La parte proteica se conoce como apoproteína, mientras que la no proteica
se conoce como cofactor, si el cofactor está unido covalentemente a la cadena proteica, se lo conoce
como grupo prostético, y en caso de estar unido solo por interacciones intermoleculares, se llama
coenzima. Estos grupos generalmente tienen un rol determinante en la función biológica de la
proteína.
Proteínas simples
La mayoría de las albúminas, como la seroalbúmina, la lactoalbúmina y las albúminas vegetales son
proteínas simples, en cambio, la ovoalbúmina es una fosfoglicoproteína. Son proteínas globulares,
solubles en agua. Las globulinas también se encuentran tanto en vegetales como en animales y la
mayoría son proteínas simples. Son insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Junto
con la albúmina y el fibrinógeno, son las proteínas que se encuentran en mayor proporción en la
sangre. En los vegetales, las globulinas se encuentran como sustancias de reserva en las semillas.
Las glutelinas y las prolaminas son proteínas exclusivas de los vegetales, en particular, de ciertos
cereales, trigo, cebada, centeno y avena. Son las proteínas constituyentes del gluten que representa
el 80-90 % del total de las proteínas del trigo. El gluten es apreciado por sus cualidades viscoelásticas
únicas que aportan elasticidad a la masa de harina. Sin embargo, presenta bajo valor nutricional
debido a deficiencias en aminoácidos esenciales. El gluten de trigo está formado por las proteínas
llamadas gluteninas (del grupo de las glutelinas) y gliadinas (del grupo de las prolaminas) (90 %),
lípidos (8 %) y carbohidratos (2 %). La gliadina es la fracción del gluten tóxica para las personas
celíacas. Los análogos tóxicos en otros cereales son las hordeínas en la cebada, las secalinas en el
centeno y las aveninas en la avena.
Proteínas conjugadas
Las proteínas conjugadas se clasifican en función de la naturaleza del cofactor en:
1. Metaloproteínas: como la ferritina (Fe), principal proteína almacenadora, transportadora y

liberadora de forma controlada de hierro producida por casi todos los organismos vivos, la
plastocianina (Cu) que veremos cuando se estudie la cadena de transferencia de electrones en
la fotosíntesis y la calmodulina (Ca) asociada a la acción de Ca2+ como segundo mensajero.
2. Hemoproteínas: importante grupo de proteínas que tienen hemo como cofactor, en realidad
son metaloproteínas. El hemo está formado por un ion hierro asociado a un anillo de porfirina.
Ejemplos son la hemoglobina, mioglobina, citocromo c, etc.
3. Lipoproteínas (ya se han visto la LDL y HDL como ejemplos al principio del capítulo).
4. Flavoproteínas: contienen un nucleótido derivado de la vitamina B2, la flavina adenina
dinucleótido (FAD) o flavina mononucleótido (FMN). Actúan como enzimas en reacciones
de óxido-reducción. Un ejemplo es la succinato deshidrogenasa, que se encuentra en la
membrana interna mitocondrial e interviene en el ciclo de Krebs y en la cadena de transporte
de electrones.
5. Glicoproteínas: ya se han mencionado en el tema anterior (hidratos de carbono) las glico-
proteínas de la cara externa de la membrana plasmática y las inmunoproteínas, como la
y-globulina.
6. Fosfoproteínas: proteínas que son fosforiladas con posterioridad a la traducción en ciertos
aminoácidos, como serina, treonina. La fosforilación puede ser en diferentes posiciones
en la misma proteína teniendo distintos efectos sobre su acción biológica. Además, hay
muchas proteínas que son fosforiladas en varias posiciones. Ejemplos son la vitelina, principal
componente de la membrana vitelínica que rodea la yema de huevo, y la caseína, principal
proteína de la leche.
1.5. Estructura tridimensional de las proteínas
Niveles de organización:
1.5.1. Estructura Primaria
Es la secuencia de aminoácidos de la cadena peptídica que se une durante el proceso de traducción

en el ribosoma a partir de la información genética. El número de aminoácidos es muy variable, sin
embargo, por lo general es menor que 2000.
Algunos ejemplos se dan en el siguiente cuadro:

Algunas proteínas están formadas por una sola cadena peptídica mientras que otras están formadas
por dos o más cadenas asociadas entre sí por enlaces no covalentes o covalentes. La composición
en aminoácidos de la cadena también es muy variable y la secuencia en que se encuentran unidos
determina su estructura tridimensional y, en consecuencia, su función biológica, como se verá más
adelante.
Se puede aproximar el número de aminoácidos en una proteína dividiendo el peso molecular por
110. Si bien el promedio de peso molecular de los 20 aminoácidos es 138, los aminoácidos de menor
peso molecular predominan.
El arreglo espacial de una proteína se conoce como conformación. La conformación en la cual la

proteína es activa es generalmente la termodinámicamente más estable y se conoce como proteína
nativa y depende de su estructura primaria.
Características estructurales de la unión peptídica
Es una estructura rígida, ya que es un híbrido de resonancia entre dos estructuras, una de ellas
implica la presencia de un doble enlace C=N.
Esto explica que no haya libre rotación de los enlaces:
Entonces, la configuración de los enlaces C=N es trans, a excepción de la prolina que puede ser cis o
trans.
1.5.2. Estructura Secundaria
Describe el arreglo espacial localizado de los átomos que forman la cadena en un sector de la misma,
sin tener en cuenta las cadenas laterales (R), ni sus interacciones con otros segmentos.
Este tipo de estructura se adopta gracias a la formación de enlaces puente de hidrógeno entre los
grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en los enlaces peptídicos
de aminoácidos cercanos en la cadena.
Hay sólo unas pocas estructuras secundarias muy estables que se encuentran ampliamente dis-
tribuidas en las proteínas. Las más importantes son la a-hélice y la lámina β. Otras estructuras
comunes son los giros β y la hélice del colágeno.
α-Hélice
La cadena polipeptídica se encuentra enroscada alrededor de un eje central longitudinal y los
grupos R se encuentran hacia el exterior de la misma. Del total de aminoácidos presentes en las
proteínas, un cuarto se encuentra formando parte de estas estructuras.
Esta estructura se encuentra estabilizada por formación de enlaces hidrógeno entre el hidrógeno
unido al nitrógeno de una unión peptídica y el átomo de oxígeno electronegativo del cuarto
aminoácido hacia el extremo N-terminal. Cada vuelta de la a-hélice está estabilizada por formación
de 3 o 4 puentes de hidrógeno.
No cualquier polipéptido dará hélices estables. Cada aminoácido tiene una propensión característica
a formar α-hélices, por ejemplo, la Ala tiene la mayor tendencia. Además, es importante la
posición de un aminoácido respecto a los vecinos (ver figura). No habrá varios aminoácidos con R
con la misma carga contiguos y los residuos de Asn, Ser, Thr y Cys que son voluminosos tampoco
tienden a estar contiguos. La Pro no suele aparecer en esta estructura debido a su rigidez ya que el
nitrógeno de la unión glicosídica no tiene hidrógeno. Por otra parte, la Gli es demasiado flexible.
Por último, cada unión peptídica genera un pequeño dipolo producto de la separación de cargas
que se explicó antes (ver estructuras de resonancia), esto determina la existencia de un dipolo en el
segmento de la hélice, que aumenta al aumentar la longitud de la cadena. Hay que tener en cuenta
que los 3 o 4 aminoácidos que se encuentran en los extremos no están completamente
estabilizados por enlaces hidrógeno. Por esto, en general se encuentran varios aminoácidos ácidos
en el extremo amino terminal que estabilizan la carga positiva de este dipolo y viceversa en el
extremo C-terminal.
Lámina β
Se trata de una conformación más extendida de la cadena peptídica en forma de zig-zag. Estas
cadenas pueden disponerse una al lado de la otra formando pliegues estabilizados por formación
de puentes de hidrógeno entre segmentos adyacentes de la cadena peptídica. En general, estos
segmentos están cercanos en la cadena, pero pueden estar más alejados o en cadenas diferentes.
Los grupos R de aminoácidos vecinos salen hacia lados opuestos de la estructura dando un patrón
alternado. Las cadenas sucesivas pueden estar paralelas o antiparalelas, es decir, que los extremos
N- y C-terminales pueden quedar para el mismo lado o para lados opuestos.
Cuando el número de láminas que interactúan de este modo es grande, como veremos en el caso de
la fibroína de la seda, los grupos R de los aminoácidos deben ser pequeños (Gli, Ala).
Esta figura muestra que, en la disposición antiparalela, un aminoácido forma 2 enlaces hidrógeno
con el mismo aminoácido de la cadena vecina, en cambio en la disposición paralela, los puentes de
hidrógeno se forman con dos aminoácidos consecutivos de la cadena opuesta.
La presencia de varias láminas β genera una cierta torsión levógira, producto de la repulsión entre
el oxígeno del carbonilo y los grupos R. Este efecto se conoce como alabeo.
Giros β
En las proteínas globulares con estructuras plegadas compactas (ver más adelante), aproximada-
mente un tercio del total de aminoácidos está formando giros β, en los que la cadena peptídica
cambia de dirección. Es decir, que los giros β conectan segmentos sucesivos de las proteínas con
estructura de α-hélices o plegamientos β, siendo particularmente comunes en la conexión de
láminas β antiparalelas. Se trata de estructuras en las que la cadena da un giro de 180º que involucra
generalmente 4 aminoácidos y están estabilizados por formación de un puente de hidrógeno entre
el carboxilo del primer aminoácido y el hidrógeno del grupo amino del cuarto aminoácido. Gly
y Pro están frecuentemente en estas estructuras, la Gly debido a su flexibilidad y la Pro por la
estabilidad de la configuración cis del enlace peptídico.
En las proteínas globulares (ver más adelante) los giros β se encuentran en la superficie de la
proteína y los aminoácidos centrales pueden formar enlaces hidrógeno con el agua.
Un caso particular es la estructura secundaria del colágeno. El predominio de Pro y Gly en su

cadena da lugar a la formación de una hélice levógira muy extendida.
Frecuencia de residuos aminoacilo en estructuras secundarias
Se obtuvo a partir del estudio de un gran número de proteínas.
1.5.3. Estructura Terciaria
Está definida por las interacciones entre los grupos R. Estas interacciones, que pueden darse entre
residuos alejados en la secuencia de la cadena, pueden ser no covalentes o covalentes.
Interacciones no covalentes
Interacciones covalentes
Las más comunes son los puentes disulfuro.
Por medio de estas interacciones, la proteína define su estructura tridimensional, que puede
comprender diferentes tipos de estructuras secundarias separadas por secuencias sin ordenamientos
definidos o giros β.
Modelos para la representación de la estructura de una proteína

Existen dos tipos de estructuras terciarias:
La estructura globular tiene forma de ovillo, es soluble, y es típica de enzimas, globulinas, albúminas,
hormonas y toxinas. La estructura fibrosa se caracteriza por dar a la proteína forma de filamento y
ser insoluble; ejemplos de proteínas fibrosas son la alfa o la beta-queratina y el colágeno.
Proteínas globulares
La siguiente figura muestra un esquema de una proteína globular en la que se resaltan las principales
características estructurales.
Pueden tener segmentos con diferentes estructuras secundarias. Ejemplos:
Es importante tener en cuenta que las moléculas de agua unidas a la superficie son parte
fundamental de la estructura terciaria.
Enzimas
Son proteínas que actúan como catalizador para una reacción biológica. Hay ejemplos en los que
pueden acelerar la reacción en un factor de más de 1017, lo que modifica el tiempo de la reacción de
millones de años a milisegundos.
Son muy específicas en su acción. Funcionan por una vía que comprende la formación inicial de un
complejo enzima-sustrato, E . S, una conversión química multietapa de la enzima unida al sustrato
en la enzima unida al producto E . P y la liberación final del producto a partir del complejo.
La aceleración de la velocidad de la reacción se debe a varios factores:
7. Geometría. La enzima puede ajustar su forma para mantener al sustrato, otros reactivos y
varios sitios catalíticos con la geometría precisa necesaria para la reacción.
8. La envoltura alrededor del sustrato puede crear microambientes especializados que protegen
al sustrato del medio acuoso y pueden cambiar drásticamente el comportamiento ácido-base
de los residuos del sitio activo.
9. Disminuye la energía de los estados de transición de los pasos de la reacción.
Clasificación de las enzimas de acuerdo a su función:
Clase Algunas subclases Función

Oxidoreductasas Deshidrogenasas Introducción de dobles enlaces
Oxidasas Oxidación
Reductasas Reducción
Transferasas Quinasas Transferencia de grupos fosfato
Transaminasas Transferencia de grupos amino
Hidrolasas Lipasas Hidrólisis de ésteres
Nucleasas Hidrólisis de fosfato
Proteasas Hidrólisis de amidas
Liasas Descarboxilasas Pérdida de dióxido de carbono
Dehidrasas Pérdida de agua
Isomerasas Epimerasas Isomerización de un centro quiral
Ligasas Carboxilasas Adición de dióxido de carbono
Sintasas Formación de un nuevo enlace
Ejemplo: Proteínquinasa, enzima que modifica un sustrato mediante fosforilación. De ese modo,
los sustratos son generalmente activados. La fosforilación consiste en transferir un grupo fosfato
desde el ATP a un sustrato específico, en este caso el hidroxilo de una unidad de Ser. Todas las
quinasas necesitan un ion metálico divalente como el Mg2+ para transferir el grupo fosfato.
Estructura de las proteínas globulares

Superestructuras secundarias
Patrón de plegamiento característico de secuencias repetitivas de estructuras secundarias

diferentes que aparece en varias proteínas, cuya estructura primaria puede ser muy diferente.
Pueden ser relativamente simples o muy complejos.
Ejemplos:
Estructura cross-linked. Es tan pequeña que carece de centro hidrofóbico o de un gran número de
elementos de estructura secundaria. Está estabilizada por la conexión (cross-link) entre las diferentes
regiones mediante enlaces covalentes.
Dedos de zinc. Factor de transcripción
a) α-Hélice y láminas β antiparalelas. El ion de zinc (verde) está coordinado por dos His y dos Cis.
b) Proteína (azul) conteniendo tres dedos de zinc (verde), complejados con ADN (naranja).
Estructura α-asa-α
Receptor de Ca2+, gracias a cuatro sitios de unión de alta afinidad, de forma reversible. Se asocia a
proteínas diferentes y en su estado de unión a Ca2+ modula sus actividades.
Asociación de: a) α hélices o b) láminas β
Dominios α / β:
a) Piruvato quinasa. Cada hebra de una hoja beta se conecta a la otra por una alfa hélice. Las hojas β
es hidrofóbicas, que forman un barril β, se encuentran aisladas del solvente por las a hélices.
b) Adenilato quinasa. Silla de montar. Abajo se muestra la secuencia de estructuras secundarias.

Conformación de una proteína: arreglo espacial de los átomos
Predomina para una dada condición la conformación termodinámicamente más estable llamada
PROTEÍNA NATIVA, que viene determinada por su secuencia de aminoácidos y es única. Está
estabilizada por muchísimas interacciones individualmente débiles.
Paradoja de Levinthal
“Debido a los grados de libertad de una cadena polipeptídica, encontrar el estado nativo de una proteína
mediante búsqueda aleatoria entre todas las conformaciones posibles llevaría muchísimo tiempo, mientras que
las proteínas se pliegan en nanosegundos”.
Solución a la Paradoja de Levinthal: El plegamiento de proteínas está guiado por la formación de

interacciones locales entre aminoácidos que actúan como núcleos de plegamiento.
El plegamiento sucede en varios pasos:
1. Formación de estructuras secundarias (α-hélice y β-lámina). Actúan como núcleos de

plegamiento, estabilizando otras regiones ordenadas de la proteína.
2. Formación de dominios. Por agregación cooperativa de distintos núcleos de plegamiento.
3. La fuerza motora que determina el plegamiento de una proteína es la estabilización energética
que se logra secuestrando los residuos hidrofóbicos en el núcleo interior de la proteína. Este
proceso se conoce como formación del glóbulo fundido.
4. Transformación del glóbulo fundido en una estructura terciaria que adopta la estructura
nativa de una proteína monomérica. Se logra mediante pequeños cambios conformacionales.
El estado en glóbulo fundido se corresponde con una serie de intermediarios en los que el colapso
hidrofóbico ya ha tenido lugar, pero no se han establecido todas las interacciones entre aminoácidos.
Posteriormente, el glóbulo ha de franquear unas barreras de activación, transformándose en una
serie de intermediarios hasta alcanzar el estado nativo.
El proceso de plegamiento está fuertemente influido por el medio acuoso. Los aminoácidos se
distribuyen asimétricamente, de forma que algunas interacciones se dan en el núcleo y otras en la
superficie.
Parámetros termodinámicos del plegamiento para algunas proteínas globulares a 25ºC en solución
acuosa:
Estructura tridimensional de proteínas globulares (resumen)
Todas las proteínas poseen una única estructura tridimensional característica que se conoce
como proteína nativa.
Esta estructura tridimensional está determinada por las secuencias de aminoácidos.
La función de una proteína depende de su estructura tridimensional.
La estructura tridimensional de las proteínas está estabilizada por interacciones débiles y
puentes disulfuro.
El estudio de una gran variedad de proteínas permitió reconocer algunos patrones estructurales
comunes (superestructuras secundarias).
Proteínas fibrosas
Son estructurales o motoras. Presentan un solo tipo de estructura secundaria y tienen menor
diversidad en los aminoácidos que las constituyen, entre los que predominan aquellos con R
hidrofóbicos, tanto en el interior como en la superficie, lo que las hace insolubles en agua. Estas
superficies hidrofóbicas están enterradas en gran parte debido a que un gran número de polipéptidos
están empacados dando complejos supramoleculares muy elaborados. Además, son muy resistentes
y/o flexibles.
Las proteínas estructurales pueden estar involucradas en procesos dinámicos. Por ejemplo, actina,
tubulina (que se estudiarán más adelante); otras están diseñadas para permanecer toda la vida del
organismo como la fibroína, las queratinas, las proteínas de la cubierta de un virus. Otros ejemplos
de proteínas estructurales son los más de cien componentes proteicos del ribosoma que estabilizan
el plegamiento del ARN ribosomal.
a-Queratinas
Estas proteínas que se encuentran únicamente en mamíferos han evolucionado para dar fuerza
a las estructuras que forman. Constituyen casi todo el peso seco del cabello, lana, uñas, garras,
plumas, cuernos, pezuñas y gran parte de la capa externa de la piel. Son parte de una familia de
proteínas más amplia llamadas filamentos intermedios, que se encuentran en el citoesqueleto de
las células animales. Son ricas en aminoácidos hidrofóbicos como Ala, Val, Leu, Ileu, Met, Phe. El
entrecruzamiento por formación de puentes disulfuro estabilizan la estructura cuaternaria. En los
cuernos de los rinocerontes, aproximadamente el 18 % de los residuos de las cadenas de a-queratina
son Cis involucradas en la formación de estas uniones covalentes.
β -Queratinas
Cadenas peptídicas con estructura de láminas β. Se conoce como fibroína de la seda y constituye
además las telas de araña, parte de escamas, plumas de aves, etc. Los filamentos son suaves y
flexibles debido a que las láminas se mantienen juntas por interacciones intermoleculares y no
por enlaces covalentes. Estas son los enlaces hidrógeno entre los enlaces peptídicos de las láminas
sucesivas e interacciones dipolares. La seda no se estira debido a que las láminas β ya están muy
extendidas, pero es muy flexible.
Colágeno
Las fibras de colágeno son altamente resistentes. Se encuentran en el tejido conectivo, como en
tendones, cartílagos, la materia orgánica de los huesos, la córnea. Tiene una estructura secundaria
única, una hélice levógira dada por el tipo de aminoácidos que lo constituyen. Tres cadenas
peptídicas forman, a su vez, una estructura de superhélice dextrógira. Las fibras de colágeno se
encuentran unidas entre sí por diferentes tipos de uniones covalentes, que le confieren resistencia a
las fibras, y en algunos casos los aminoácidos que tienen hidroxilos en las cadenas laterales pueden
estar glicosiladas.
Hay muchos tipos de colágenos diferentes, típicamente, alrededor de 30 en un mamífero, pero

todos ellos tienen predominio de Gli (35 %), Ala (11 %) y Pro e hidroxiprolina (21 %). Por este motivo,
la gelatina que es un colágeno parcialmente hidrolizado, tiene muy bajo valor nutricional.
Dominios
Módulos estructurales y funcionales con igual o diferente tipo de estructura terciaria dentro de un
mismo polipéptido, estables de manera independiente, y que puede moverse como una entidad
única con respecto al resto de la proteína.
Ejemplos:
1.5.4. Estructura Cuaternaria
Las proteínas estudiadas hasta el momento tienen una sola cadena polipeptídica. Además, existen
proteínas cuya estructura se forma por ensamblado de varias cadenas polipeptídicas asociadas por
interacciones no covalentes o covalentes entre grupos R.
Existen muchos ejemplos muy diferentes, pueden ser dímeros (como vimos al principio del
capítulo, la ricina), trímeros, tetrámeros, multímeros.
Algunos ejemplos:
Porina trimérica integral de la membrana de bacterias Gram negativas, transportadora de

maltodextrinas (en rojo). (a) Vista de arriba, (b) vista lateral de una de las subunidades.
La hemoglobina es una proteína tetramérica:
Las proteínas multiméricas con subunidades idénticas siguen patrones de simetría definidos.
Ejemplos de esto son las proteínas de la cápside viral.
Hay proteínas muy complejas formadas por un número importante de unidades de diferentes tipos,
como la ATPasa, otra proteína integral de membrana, cuyo funcionamiento se verá en detalle más
adelante:
1.6. Desnaturalización de las proteínas
Las proteínas evolucionaron para funcionar en un ambiente determinado en las células. Cambios
en las condiciones del entorno producen variaciones grandes o pequeñas en sus estructuras. Una
pérdida en la estructura tridimensional suficiente como para no poder ejercer su función se conoce
como desnaturalización. Entonces, la desnaturalización se produce por pérdida de la estructura
tridimensional, sin afectar la estructura primaria de la misma.
Se produce en dos etapas:
1. Pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria: sucede rápidamente.

2. Pérdida de la estructura secundaria: sucede en forma gradual.
En general, la desnaturalización es irreversible, pero existen experimentos que muestran

desnaturalización reversible en algunos casos que implican principalmente pérdida de estructura
terciaria. Estos experimentos de renaturalización prueban claramente que la estructura terciaria
de las proteínas globulares depende de la secuencia de aminoácidos en la cadena (estructura
primaria) como se había explicado anteriormente.
Un ejemplo clásico es la desnaturalización-renaturalización de la ribonucleasa A, realizado por

Christian Anfinsen en los ’50.
Desnaturalización irreversible
Los agentes más comunes son:
Agentes físicos:
1. Calor: produce un aumento de la energía cinética. Pérdida estructura terciaria y/o cuaternaria
que afecta la actividad de enzimas. La aplicación de calor afecta la estabilidad de las
interacciones no covalentes. Disminución de solubilidad, provoca floculación de proteína.
Ejemplos: Proteínas de la clara de huevo. Las proteínas pueden también verse afectadas por el
frío.
2. Fuerzas mecánicas: por ejemplo, en el amasado del pan se rompen interacciones
intermoleculares (puentes disulfuro) entre proteínas del gluten y se forman nuevas
interacciones pero con las moléculas más extendidas.
3. Presión: en principio, en una proteína, la formación de puentes hidrógeno, la ruptura de
interacciones hidrofóbicas y la ruptura de interacciones iónicas van acompañadas de una
disminución de volumen, es decir que están favorecidas por un aumento de presión.
Las altas presiones pueden provocar la desnaturalización de proteínas, la disociación de
subunidades de estructuras poliméricas y la gelificación de proteínas, como las del músculo,
huevo y soja. Las uniones covalentes se modifican poco.
Agentes físicos:
1. Alcoholes: Deshidratación por interacción por puentes de hidrógeno con las capas de
hidratación de la proteína.
2. Ácidos y bases: Ruptura de interacciones iónicas.
3. Metales pesados: Se forman las sales de Hg2+, Pb2+, Ag+ Tl+, Cd2+ y otros metales pesados.
1.7. Citoesqueleto
El interior de la célula eucariota no es una masa amorfa y gelatinosa donde están diseminados al
azar el núcleo y el resto de los orgánulos. Por el contrario, posee una organización interna establecida
por una serie de filamentos proteicos que forman un entramado dinámico y se extienden a través del
citoplasma (aunque también los hay intranucleares). A esta matriz proteica fibrosa se la denomina
citoesqueleto. Su función es particularmente importante en las células animales, en las que no existe
una pared celular que dé consistencia a las células. Sin el citoesqueleto la célula se rompería, puesto
que la membrana es básicamente una lámina de grasa. La palabra citoesqueleto puede llevar a
engaño, puesto que no es una estructura inerte que funciona únicamente como andamiaje para dar
soporte a la célula y a sus diferentes estructuras. El citoesqueleto es una estructura muy cambiante,
es decir, a pesar de su nombre, el citoesqueleto no se debe pensar sólo como los “huesos” de las
células, sino también como sus “músculos”. Así, es vital para que las células se puedan mover, para
establecer la forma celular, para la disposición adecuada de los orgánulos, para la comunicación
entre ellos, para los procesos de endocitosis y exocitosis, para la división celular (tanto meiosis,
como mitosis), para resistir presiones mecánicas y reaccionar frente a deformaciones, entre otras
muchas funciones más.
En la evolución temprana de las células eucariotas, la compartimentación de las funciones celulares

en estructuras rodeadas de membrana, fue acompañada por la evolución de un sistema que las
posicionaba y anclaba. Por lo tanto, este sistema contribuye a la arquitectura de la célula, a su rigidez
y, en algunos casos, a su capacidad para moverse. Es también una entidad dinámica, con algunos
componentes del citoesqueleto que se ensamblan y desmontan para satisfacer las necesidades
cambiantes de la célula.
Esquema de la distribución celular de los tres principales componentes del citoesqueleto de una
célula animal. Los filamentos de actina se disponen sobre todo en las proximidades de la membrana,
los microtúbulos adoptan una disposición radial partiendo desde el centrosoma, mientras que
los filamentos intermedios se anclan a complejos de unión de la membrana plasmática y también
aparecen en el interior del núcleo. Hay que tener en cuenta que estas distribuciones pueden variar
según el tipo celular, y es muy diferente en las células vegetales.
Células animales en las que los microtúbulos se muestran en verde, los microfilamentos en rojo y
los núcleos en azul.
El citoesqueleto está formado por filamentos estructurales y proteínas motoras.
Los filamentos estructurales son complejos poliméricos, que varían en tamaño y rigidez y están
formados por un gran número de cadenas proteicas.
Existen 3 grupos de filamentos:
Filamentos de Actina o Microfilamentos: polímeros cuya unidad repetitiva es la proteína

actina G (globular), son los principales responsables de los movimientos celulares (ver
Lectura Complementaria 1, pág. 45), de los procesos de endocitosis y fagocitosis. Son los que
producen la contracción de las células musculares, también ayudan a la cohesión celular. Se
denominan microfilamentos porque su diámetro es menor que el de los otros componentes
del citoesqueleto (8 nm de diámetro externo aprox.).
Están formados por muchas unidades de actina G combinadas en una estructura que se
asemeja a una doble hélice. Cada filamento de actina tiene un extremo negativo y un extremo
positivo, lo que significa que son filamentos polarizados. Esto se debe a la disposición
ordenada de las unidades de actina G en el filamento que se ensamblan manteniendo la misma
orientación. En el extremo positivo ocurre la polimerización, agregando nuevas unidades
de actina G, mientras que en el extremo negativo, la despolimerización (pérdida de actina
G) es más frecuente. El aumento y la disminución en la longitud del microfilamento es
por polimerización y despolimerización, respectivamente. Los filamentos de actina pueden
ensamblarse y desmontarse rápidamente, y esta propiedad les permite jugar un papel
importante en la movilidad celular (ver Lectura Complementaria 2, pág. 46), como el rastreo
de un glóbulo blanco en su sistema inmunológico.
Filamentos intermedios: son los responsables de mantener la integridad celular puesto que
funcionan a modo de cables intracelulares que se sujetan a complejos de unión, como los
desmosomas y los hemidesmosas, lo que permite la cohesión entre células contiguas y por
tanto la cohesión celular. Son especialistas en resistir tensiones mecánicas y deformaciones
celulares. Al contrario que los otros componentes del citoesqueleto, los filamentos intermedios
son polímeros formados por unidades pertenecientes a varias familias de proteínas, entre las
que se encuentran las queratinas, las vicentinas, etcétera (ver Lectura Complementaria 3, pág.
47). Son flexibles y resistentes, dos características importantes para resistir la tensión mecánica.
Se estima que pueden estirarse aproximadamente entre el 250 y el 350 % de la longitud de
reposo, porque los monómeros pueden deslizarse sobre los demás. Los filamentos intermedios
son menos dinámicos que los filamentos de actina o los microtúbulos (ver abajo), pero también
pueden ser despolimerizados y polimerizados nuevamente en algunas circunstancias, como
durante el movimiento celular, la división celular y cuando las fuerzas mecánicas de las células
cambian de dirección. Comúnmente trabajan en tándem con microtúbulos, proporcionando
resistencia y soporte para las estructuras frágiles de tubulina. Tienen un diámetro externo de
aproximadamente 10 nm.
Estructura de los filamentos intermedios: Los filamentos intermedios se componen de cadenas

más pequeñas en forma de varillas. Ocho varillas están alineadas en una matriz escalonada
con otras ocho varillas, y todos estos componentes giran entre sí y forman una “cuerda”
característica de un filamento intermedio.
Microtúbulos: (ver Lectura Complementaria 4, pág. 47) estos filamentos son indispensables
para el desplazamiento intracelular de orgánulos y vesículas (ver Lectura Complementaria
5, pág. 48), forman el esqueleto de cilios y flagelos (ver Lectura Complementaria 6, pág. 49),
permiten la separación de cromosomas durante la división celular, etcétera. Son los filamentos
más gruesos del citoesqueleto, con un diámetro externo aproximado de 25 nm. Están formados
por tubulina, esta contiene dos subunidades polipeptídicas, y los dímeros de estas subunidades
(a- y �-tubulina) se unen para formar hebras largas llamadas protofilamentos. Luego, trece
protofilamentos (ver Lectura Complementaria 7) se juntan para formar los filamentos huecos.
Los microtúbulos, como los filamentos de actina, son estructuras dinámicas: pueden crecer y
contraerse rápidamente mediante la adición o eliminación de las unidades de tubulina. Al
igual que los filamentos de actina, los microtúbulos tienen direccionalidad, lo que significa
que tienen dos extremos que son estructuralmente diferentes entre sí: un extremo crece más
rápidamente y se llama el extremo positivo, mientras que el otro extremo se conoce como el
extremo negativo. En las células, los extremos negativos de los microtúbulos están anclados
en estructuras llamadas centros de organización de microtúbulos (MTOC). El MTOC primario
en una célula animal se denomina centrosoma y, por lo general, se encuentra adyacente al
núcleo (ver Lectura Complementaria 8, pág. 49).
Los microtúbulos tienden a crecer desde el centrosoma hacia la membrana plasmática. En las
células que no se dividen, las redes de microtúbulos se irradian desde el centrosoma para
proporcionar la organización básica del citoplasma, incluido el posicionamiento de orgánulos.
Tanto los filamentos de actina como los microtúbulos necesitan la ayuda de unas proteínas
denominadas motoras para llevar a cabo sus funciones, que se comportan como los motores capaces
de crear movimiento, cualquiera que éste sea. Estas proteínas arrastran cargas siguiendo la senda
de los filamentos de actina o de los microtúbulos.
Las proteínas motoras mueven moléculas, vesículas, e incluso organelas (ver Lectura
Complementaria 9, pág. 50) alrededor de la célula. Hay tres grupos principales, todas ellas
utilizan de manera eficiente por el trifosfato de adenosina (ATP) como “combustible”:
Kinesinas: viajan hacia el extremo positivo de un microtúbulo y tienden a transportar

cargas fuera del área del núcleo.
Dineinas: viajan hacia el extremo negativo de un microtúbulo y, por lo tanto, transportan
las cargas a lo largo de un microtúbulo hasta el núcleo.
Miosinas: estas son proteínas motoras de los filamentos de actina y se mueven hacia el extremo
positivo del mismo. Pueden formar filamentos, y son las responsables de la contracción celular.
Estas proteínas poseen una estructura molecular con dos dominios globulares y un dominio de
cola. Los dominios globulares se unen a ATP y lo hidrolizan, generan el movimiento e interactúan
directamente con los filamentos estructurales. La hidrólisis de ATP en la parte globular conduce a
cambios conformacionales de estas proteínas, permitiendo su movimiento a lo largo del filamento
(ver Lectura Complementaria 9, pág. 50).
Diagramas de proteínas motoras
Aunque no son homólogas, la miosina y la kinesina comparten una organización estructural similar,
con dominios de cabeza globular y dominios de cola alargados. La cabeza que se une al citoesqueleto,
contiene el sitio de enlace de ATP y produce la fuerza. El dominio de la cola es responsable de
enlazar la carga específica. La dineina tiene su dominio de enlace de ATP en el medio, con dominios
de enlace de carga y de enlace de microtúbulos que emergen como proyecciones. La fuerza se genera
en el dominio central y actúa para rotar una proyección en relación con la otra.
Citoesqueleto en plantas:
El citoesqueleto también está encargado de la circulación en el citoplasma de las células vegetales:
Esquema que muestra el tráfico de organelas asociado a las fibras de actina (rojo) y miosina XI.
La direccionalidad de las microfibrillas de celulosa en la pared celular está dada por los microtúbulos
del citoesqueleto que se encuentran en la cara interna de la membrana celular.
Diferencias principales entre citoesqueleto en células vegetales y animales:
1. En las células vegetales, no existen filamentos intermedios, al menos en el citoplasma, sólo

microtúbulos y fibras de actina F y proteínas motoras.
2. No hay centríolos. Existen diferentes centros de nucleación de microtúbulos y una gran
cantidad de fibras en la cara interna de la membrana. Los microtúbulos tienen un rol
fundamental en la mitosis:
En animales, centrosomas definidos, mientras en vegetales los microtúbulos se nuclean en

diferentes focos subsidiarios.
3. Los microtúbulos determinan la formación de la nueva pared en la citocinesis (telofase).
1.8. Lecturas complementarias
Lectura complementaria 1
Movimiento celular:
Las células no nadan, se arrastran a través de los tejidos, como lo hacen, por ejemplo, las células
embrionarias durante el desarrollo, las amebas cuando se mueven, los linfocitos cuando se dirigen
hacia los tejidos dañados y el cono de crecimiento de las neuronas cuando buscan sus objetivos. Para
el movimiento de la célula, se requieren varios pasos: producción y extensión de las protuberancias
citoplásmicas, adhesión de estas protuberancias a algunos elementos del entorno y arrastre el
resto de la celda hacia estos puntos de anclaje. Las protuberancias celulares se conocen como
podia, lamelipodios cuando son similares a una lámina, filopodios cuando son delgados y largos,
y lobopodios cuando son gruesos y tubulares. Se sabe que es la polimerización de la actina
lo que empuja la membrana plasmática hacia afuera y forma las protuberancias. Cuando estas
protuberancias hacen contacto físico con un elemento extracelular, ya sea moléculas de matriz
extracelular u otra célula, las proteínas de adhesión ubicadas en la membrana plasmática establecen
puntos de anclaje. Una vez que la célula hace un contacto de adhesión, los filamentos de actina
intracelular, junto con la proteína motora miosina, ayudan a mover todo el contenido intracelular
hacia los puntos de anclaje
(A) En una célula, la motilidad se inicia por un saliente dependiente de la actina del borde anterior
de la célula, que se compone de estructuras similares a brazos llamadas lamellipodia y filopodia.
Estas estructuras sobresalientes contienen filamentos de actina, con extremos de púas alargados
orientados hacia la membrana plasmática.
(B) Durante la extensión del brazo celular, la membrana plasmática se adhiere a la superficie en el
borde anterior.
(C) A continuación, el núcleo y el cuerpo celular son empujados hacia adelante a través de las
fuerzas de contracción intracelular mediadas por las fibras de estrés.
(D) Luego, las fibras de retracción tiran de la parte posterior de la celda hacia adelante.
Los filamentos intermedios se dividen en cuatro familias: a) filamentos de queratina en las células
epiteliales, b) vimentina y otros filamentos relacionados en las células del tejido conjuntivo, células
musculares y neuronas, c) neurofilamentos en las neuronas y d) filamentos formadores de la lámina
nuclear. La familia de queratinas es la más diversa, por lo que diferentes epitelios expresan diferentes
filamentos de queratina. También hay diferentes tipos de queratina en el cabello, las plumas y las
uñas. Además, los filamentos de queratina se componen de diferentes combinaciones de monómeros
de queratina. La epidermolisis bullosa simplex es una patología causada por la mutación genética que
afecta a los filamentos de queratina. Da lugar a lesiones con ampollas en la piel y en las capas de
la mucosa debido a la débil resistencia de la piel al estrés mecánico, porque las células no están
fuertemente unidas entre sí. Esta es una de las 75 patologías humanas asociadas a alteraciones en
los filamentos intermedios. También hay miopatías, esclerosis lateral amiotrófica, enfermedad de
Parkinson, cataratas oculares, etcétera.
Enfermedad de Alzheimer:
Los microtúbulos encontrados en las células nerviosas están asociados a proteínas denominadas tau.
En células sanas, estas proteínas están unidas al exterior de los microtúbulos. Además de regularlos,
aumentan, tanto la estabilidad, como la rigidez de los microtúbulos, pero reducen su flexibilidad.
En la enfermedad de Alzheimer y en otras demencias, se pierden los microtúbulos de los axones
neuronales y hay un aumento en los filamentos enredados no organizados por la proteína tau.
La pérdida de microtúbulos da como resultado la pérdida de un servicio de transporte sustancias

bioquímicas y orgánulos hacia arriba y hacia abajo del axón nervioso. Sin este movimiento, las
células nerviosas pierden su función. Las causas de la pérdida de microtúbulos y el aumento de
proteínas tau aún no se conocen.
Los flagelos son estructuras largas, como pelos, que se extienden desde la superficie celular y
se usan para mover una célula completa, como un espermatozoide. Si una célula tiene flagelos,
generalmente tiene uno o solo algunos. Los cilios son similares, pero son más cortos y generalmente
aparecen en grandes números en la superficie de la célula. Cuando las células con cilios móviles
forman tejidos, el movimiento de éstos ayuda a mover los materiales a través de la superficie del
tejido. Por ejemplo, los cilios de las células del sistema respiratorio superior ayudan a mover el
polvo y las partículas hacia las fosas nasales.
A pesar de su diferencia en longitud y número, los flagelos y los cilios comparten un patrón
estructural común. En la mayoría de los flagelos y cilios móviles, hay 9 pares de microtúbulos
dispuestos en un círculo, junto con otros dos microtúbulos en el centro del anillo. Esta disposición
se llama una matriz 9 + 2.
Estructura del cilio y del flagelo: Son extensiones de la célula y limitadas por la membrana plasmática.
Tienen microtúbulos que van a lo largo del cilio o del flagelo.
Izquierda: modelo 3D de un microtúbulo, que muestra que es un cilindro hueco de proteínas.

Derecha: diagrama de un microtúbulo, que muestra que está constituido por dos tipos diferentes de
subunidades (alfa y beta). Las subunidades forman dímeros, y los dímeros están conectados en un
patrón en espiral para formar el tubo hueco del microtúbulo.
Un centríolo es un cilindro de nueve tripletes de microtúbulos, unidos por proteínas de apoyo. Los
centríolos son mejor conocidos por su papel en los centrosomas, estructuras que actúan como centros
de organización de microtúbulos en células animales. Un centrosoma consiste en dos centríolos
orientados en ángulo recto entre sí, rodeados por una masa proteica de "material pericentriolar",
que proporciona sitios de anclaje para microtúbulos.
Imagen de un centrosoma. El centrosoma contiene dos centriolos colocados en ángulos rectos entre
sí.
En esta figura, la dineína desliza una organela hacia el extremo negativo de un microtúbulo. La
kinesina desliza un microtúbulo hacia el extremo positivo de un microtúbulo.
Los desmosomas son estructuras celulares que mantienen adheridas a células vecinas. Estructural-
mente dicha unión está mediada por cadherinas a sus filamentos intermedios (queratina). En el
interior de las células actúan como lugares de anclaje para los filamentos intermedios en forma de
cuerda, los cuales forman una red estructural en el citoplasma proporcionando una cierta rigidez.
Mediante estas uniones los filamentos intermedios de las células adyacentes están indirectamente
conectados formando una red continua que se extiende a todo el tejido.
La estructura general de los desmosomas consta de una placa citoplasmática densa, compuesta
por un complejo proteico de anclaje intracelular que es el responsable de la unión de los elementos
citoesqueléticos a las proteínas de unión transmembrana. Los desmosomas generan una barrera
entre citoplasmas con las células vecinas; permiten además que exista cierto movimiento en común
entre las células adyacentes que están unidas mediante ellos. Los desmosomas tienen mucha
importancia en el sistema inmunitario innato, pues permite establecer uniones muy resistentes
evitando la separación de las células epiteliales por acción mecánica o por presión. Así la piel se ha
convertido en una barrera mecánica de protección.
Representación gráfica de un desmosoma.
Los hemidesmosomas son estructuras de unión celular que conectan las células epiteliales a la
membrana basal. Son especialmente importantes en los tejidos sometidos a tensión mecánica.
Aunque guardan algunas similitudes con los desmosomas, su función es diferente. El desmosoma
une una célula con la vecina, mientras que el hemidesmosona une la célula con la matriz extracelular
(relacione con el ejemplo de fibroblastos en la teórica).
1. Membrana basal, 2. Núcleo celular, 3. Citoplasma, 4. Desmosomas, 5. Hemidesmosomas

1.9. Músculo y contracción muscular
El músculo es un tejido contráctil especializado característico de los animales. Los cambios en la

longitud muscular generan una increíble variedad de movimientos en animales, desde la destreza
de los tentáculos del pulpo y las ondas peristálticas de los pies de las babosas, hasta la coordinación
precisa de los futbolistas y las bailarinas. ¿Qué mecanismos moleculares dan lugar a la contracción
muscular? (ver Lectura Complementaria 1, pág. 57). El proceso de contracción tiene varios pasos
clave, que se han conservado durante la evolución en la mayoría de los animales.
SARCÓMERO
Cuando las células musculares se ven bajo el microscopio, se puede observar que contienen un
patrón de rayas (estrías). Este patrón está formado por una serie de unidades básicas llamadas
sarcómeros, constituidos por filamentos proteicos del citoesqueleto dispuestos en un patrón apilado
a lo largo del tejido muscular. Puede haber miles de sarcómeros dentro de una sola célula muscular.
Un sarcómero individual contiene muchos filamentos de actina paralelos (filamento delgado) y
miosina (filamento grueso). La interacción entre las proteínas miosina y actina es el núcleo de
nuestra comprensión actual del acortamiento del sarcómero.
Vista de un músculo de la pantorrilla de un ratón bajo un microscopio. Los sarcómeros están teñidos
de verde y aparecen como rayas horizontales apiladas de longitudes similares. (Barra de escala
blanca = 25 micras).
El modelo de filamento deslizante de la contracción
La región donde se superponen los filamentos gruesos y delgados tiene un aspecto denso, debido a
que hay poco espacio entre los mismos. Esta zona es muy importante para la contracción muscular, ya
que es el sitio donde comienza el movimiento del filamento. Los filamentos delgados, anclados en sus
extremos por los discos Z, no se extienden completamente hacia la región central, que solo contiene
filamentos gruesos, anclados en sus bases en un punto llamado la línea M. Una miofibrilla está
compuesta por muchos sarcómeros dispuestos longitudinalmente. Así, las miofibrillas y las células
musculares se contraen a medida que los sarcómeros se contraen (ver Lectura Complementaria 2,
pág. 58).
El modelo de Filamento Deslizante de la contracción muscular. Cuando un sarcómero se contrae, las

líneas Z se acercan, y la banda H se hace más pequeña. La banda M mantiene el mismo ancho. En
plena contracción, los filamentos finos y gruesos se superponen.
Actina y Calcio
A lo largo de su estructura, los filamentos de actina poseen sitios de unión a las cabezas de miosina
que en reposo están cubiertos por otra proteína: la tropomiosina. Ambos forman un complejo que
está estabilizado por la troponina, que a su vez tiene 3 dominios: dominio C (que se une al Ca2+
liberado del retículo sarcoplásmico), dominio T (que se une a la tropomiosina) y dominio I (que se
une a la actina).
Cuando la señal nerviosa ha llegado al músculo y éste ha liberado Ca2+, el ión se une a la troponina
C, lo que causa un cambio conformacional que retrae la tropomiosina, exponiendo los sitios de
unión de la actina. Entonces, la actina está lista para el proceso.
La troponina y la tropomiosina regulan la contracción a través de la unión a iones calcio. Esquema

simplificado de fibras de actina, que se muestran como cadenas grises de moléculas de actina (bolas),
cubiertas con filamentos de tropomiosina, lisos. La troponina se muestra en rojo. Al unirse al calcio,
la troponina aleja la tropomiosina de los sitios de unión a la miosina en la actina (parte inferior) y la
desbloquea de manera efectiva. Modificado de Lehman et al. (1994).
Miosina y ATP
Las moléculas de miosina se unen formando filamentos gruesos, dejando expuestas sus cabezas
hacia la parte externa del filamento (ver Lectura Complementaria 3, pág. 58). Estas cabezas poseen
actividad de ATPasa, por lo que aquí se unirá el ATP liberado de las mitocondrias y entrarán en
contacto con los sitios activos de la actina (a esta unión se la denomina “puente cruzado”).
La cabeza de miosina recibe una molécula de ATP y la escinde en ADP y Pi, y, sin liberar estos
productos, se mantiene erguida. Las cabezas de miosina en este estado se unen con avidez a los
sitios activos de la actina. Entonces se libera ADP y Pi y ocurre otro cambio conformacional para
retraer las cabezas de miosina arrastrando consigo el filamento de actina y acortando el sarcómero.
Hasta aquí, el músculo está contraído y no se relajará a menos que una nueva molécula de ATP se
una y permita que la cabeza de miosina vuelva a estar erguida. Esto se repite a lo largo de todos los
filamentos y cabezas, permitiendo que, por repetidos movimientos, se termine acortando todo el
sarcómero.
Contracción del músculo esquelético. (a) El sitio activo de la actina se expone cuando el calcio se une a
la troponina. (b) La cabeza de la miosina es atraída por la actina, y la miosina se une a la actina
en su sitio de unión, formando el puente cruzado. (c) Durante el golpe de potencia, se libera el
fosfato generado en el ciclo de contracción anterior. Esto hace que la cabeza de miosina gire hacia el
centro del sarcómero, después de lo cual, se liberan el ADP y el fosfato adjuntos. (d) Una nueva
molécula de ATP se adhiere a la cabeza de miosina, haciendo que el puente cruzado se desprenda.
(e) La cabeza de miosina hidroliza ATP a ADP y fosfato, lo que devuelve la miosina a la posición
amartillada.
Contracción y relajación de la fibra muscular
La secuencia de eventos que resultan en la contracción de una fibra muscular individual comienza
con una señal, el neurotransmisor, ACh (Acetilcolina), de la neurona motora que inerva esa fibra.
La membrana local de la fibra se despolarizará a medida que entren iones de sodio cargados
positivamente (Na+), lo que desencadenará un potencial de acción que se extenderá al resto de la
membrana, que se despolarizará, incluyendo los túbulos-T (ver Lectura Complementaria 4, pág.
59). Esto desencadena la liberación de iones de calcio (Ca2+) del almacenamiento en el retículo
sarcoplásmico (RS) por medio de canales dependientes de voltaje que posee su membrana (ver
Lectura Complementaria 5, pág. 59). El Ca2+ entonces inicia la contracción, que es sostenida por
ATP. Mientras los iones Ca2+ permanezcan en el sarcoplasma (citoplasma de célula muscular) para
unirse a la troponina, lo que mantiene los sitios de unión a la actina "sin protección", y siempre
que haya ATP disponible para impulsar el ciclo del puente cruzado y la tracción de las cadenas de
actina por la miosina, la célula muscular continuará acortándose hasta un límite anatómico.
La contracción muscular generalmente se detiene cuando finaliza la señalización de las neuronas

motoras, que repolariza el sarcolema y los túbulos T, y cierra los canales de calcio dependientes de
voltaje en la RS. Los iones Ca2+ se bombean de nuevo en la RS, lo que hace que la tropomiosina
vuelva a cubrir los sitios de unión en las cadenas de actina. Un músculo también puede dejar de
contraerse cuando se queda sin ATP y se fatiga.
El rigor mortis que se produce inicialmente en los cadáveres consiste en una rigidez muscular
temporal causada por la ausencia de ATP, necesario para que la miosina se libere de la actina. Sin
él, todo el músculo permanece rígido y contraído, al menos hasta que la propia desnaturalización
de las proteínas destruya las estructuras y se pierda la contracción.
Los compuestos organofosforados propios de algunos plaguicidas fosforilan la enzima

acetilcolinesterasa (necesaria para la formación de ACh, neurotrasmisor que inicia la contracción
celular) inutilizándola, de manera que mucha más ACh activa la fibra muscular, ocasionando
calambres, temblores y convulsiones.
1.9.1. Lecturas complementarias
Niveles de organización dentro de un músculo esquelético: que incluyen el músculo entero,

formado por fascículos musculares (grupos de células musculares), fibras musculares (a las células
musculares se les dice “fibras” porque son muy elongadas), miofibrillas (organización del
citoesqueleto dentro de la fibra muscular), sarcómeros (unidad funcional y repetitiva del
citoesqueleto muscular),y por último filamentos delgados y gruesos, formados por moléculas de
actina y miosina respectivamente
Una analogía para los filamentos deslizantes en un evento de acortamiento del sarcómero:
Imaginá que estás parado entre dos estanterías grandes cargadas de libros. Estas estanterías grandes
están separadas por varios metros y están colocadas sobre rieles para que se puedan mover
fácilmente. Se te asigna la tarea de juntar las dos estanterías, pero estás limitado a usar solo tus
brazos y dos cuerdas. De pie, centrados entre las estanterías, tirás de las dos cuerdas, una por brazo,
que se atan firmemente a cada estantería. De forma repetitiva, tirás cada cuerda hacia vos, la sujetas
y luego tiras de nuevo. Finalmente, a medida que avanzás a lo largo de la cuerda, las estanterías
se mueven juntas y se acercan a ti. En este ejemplo, tus brazos son similares a las moléculas de
miosina, las cuerdas son los filamentos de actina y los estantes para libros son los discos z a los que
se sujeta la actina, que forman los extremos laterales de un sarcómero. De manera similar a como te
mantendrías centrado entre los estantes, los filamentos de miosina permanecen centrados durante
la contracción muscular normal.
En celeste el retículo sarcoplásmico donde se almacenan los iones calcio. El sarcolema es la

membrana plasmática de una célula muscular, y los túbulos T que se muestran en la figura, son
proyecciones de la membrana hacia el interior de la célula, para estar más en contacto con los
retículos sarcoplásmicos.
Canal de calcio dependiente de voltaje

Nucleótidos y Ácidos nucleicos 2
2.1. Introducción
En este grupo de biomoléculas volvemos a encontrar la presencia de monómeros (en este caso, los
nucleótidos) que pueden cumplir ciertas funciones en forma individual, también como dímeros, o
bien combinarse para originar polímeros (los ácidos nucleicos: ARN y ADN).
Entre las funciones que veremos para los nucleótidos (solos o como dímeros) se incluyen: portadores
de energía, cofactores enzimáticos, transportadores de moléculas y mensajeros químicos. Por su
parte, los polímeros ARN y ADN son las biomoléculas encargadas del almacenamiento, transmisión
y expresión de la información genética.
Bases Nitrogenadas, Nucleósidos y Nucleótidos
Los nucleótidos son biomoléculas constituidas por tres tipos de componentes: bases nitrogenadas,
azúcares, y grupos fosfato. Nos centraremos primero en las bases nitrogenadas porque son, en el
contexto de esta materia, el elemento nuevo que aparece en estas estructuras.
2 Nucleótidos y Ácidos nucleicos 61
Las bases nitrogenadas presentan las siguientes propiedades físico-químicas: -Carácter débilmente
básico (a pH intracelular los grupos básicos aparecen mayoritariamente en forma desprotonada,
por lo que carecen de carga eléctrica significativa).
- Poco solubles en agua.
- Absorben radiación UV (250-270 nm).
- Presentan tautomería (isomería ceto-enol o aldimino-cetimino). La próxima figura muestra este

fenómeno.
Además de las 5 bases más comunes ya mostradas, existen algunas otras. Esto incluye bases
modificadas (a partir de las bases ya mencionadas), que pueden aparecer en pequeñas cantidades
en ARN o ADN:
También hay otras bases nitrogenadas, con diferente estructura, que pueden cumplir funciones de
metabolitos secundarios:
Si a una base nitrogenada se une un azúcar, la estructura que resulta es un NUCLEÓSIDO. Los
azúcares que forman parte de los nucleósidos son aldopentosas cicladas en forma furanósica: ribosa
y desoxirribosa.
Nótese que los átomos de las bases eran numerados del 1 al 9, y en el caso de los azúcares, se utilizan
1' a 5'.
La forma en que se unen ambos componentes para originar el nucleósido, es mediante una unión
β-N-glicosídica. Esto significa que el carbono 1‘ de la pentosa, de carácter anomérico β, se une a un
átomo de nitrógeno de la base (el N 1 de las bases pirimidínicas o el N 9 de las bases purínicas). Los
nucleósidos formados se nombran como se muestra en la siguiente figura:
Si se tiene en cuenta que es posible la libre rotación alrededor del enlace glicosídico, se observa
que existen dos posibles conformaciones (o dos extremos opuestos en ese giro de 360º). Estas se
distinguen como conformación anti y conformación syn:
Los ciclos correspondientes a la base y el azúcar quedan relativamente paralelos, y de acuerdo a la

conformación se encontrarán parcialmente superpuestos (syn) o lo más alejados posibles (anti). Para
las bases purínicas, ambas conformaciones son comunes. Por el contrario, debido a la interferencia
generada por el grupo carbonilo, las bases pirimidínicas se encuentran generalmente en forma
anti.
Otra cuestión a tener en cuenta en la estructura de los nucleósidos es que el azúcar puede adoptar
diferentes conformaciones. Tratándose de ciclos furanósicos, se observa una conformación de tipo
sobre, donde el C que queda por fuera del plano es el C-2‘o el C-3‘. Adicionalmente, este C que
sobresale puede estar orientado en el mismo sentido que el C-5‘ o en sentido opuesto. De esta
situación surgen 4 variantes:
Si a la estructura de un nucleósido (base + azúcar) se le suma el tercer componente (grupos fosfato)

obtenemos un NUCLEÓTIDO (es decir, los monómeros de este grupo de biomoléculas). La forma
en que el fosfato se une al nucleósido es mediante una unión de tipo éster fosfórico por reacción con
el –OH del C5‘ de la pentosa. Tomemos como ejemplo la unión de un grupo fosfato al nucleósido
citidina. Al nucleótido resultante se lo nombra como citidin monofosfato (siendo más común el uso
de las siglas correspondientes, CMP en este caso).
En caso de sumarse más grupos fosfatos para obtener nucleótidos di- o trifosfatados, se produce la
reacción entre dos grupos de ácido fosfórico, por lo que se origina una unión de tipo anhidro entre
los grupos fosfato. Nótese que en el próximo ejemplo la sigla ADP que nombra al nucleótido hace
referencia a la base y a la cantidad de fosfatos presentes.
Los nucleótidos tienen mayor solubilidad en agua que los nucleósidos (por el aporte de grupos
hidrofílicos de los grupos fosfato). Además, poseen fuerte carácter ácido y a pH fisiológico poseen
carga negativa (esto será de gran importancia en la estructura de los ácidos nucleicos). Al igual que
las bases nitrogenadas y los nucleósidos, absorben al UV (250-270 nm).
2.2. Funciones Biológicas de los Nucleótidos.
2.2.1. Portadores de energía
Probablemente, el ATP sea el ejemplo mejor conocido de nucleótidos que actúan en forma aislada
(es decir, sin polimerizar). Su función es la de almacenar y aportar energía para muchas de las
reacciones biológicas que tienen lugar en toda célula.
El aporte de energía del ATP se realiza a través de la hidrólisis de la unión anhidro entre el 2do y
el 3er fosfato (originando ADP y un grupo fosfato inorgánico libre, y liberando gran cantidad de
energía). Diversos procesos que requieren aporte de energía llevan a la reacción opuesta, fosforilando
ADP para volver a obtener ATP.
2.2.2. Mensajeros Químicos secundarios
Un mensajero químico es una molécula que actúa permitiendo la comunicación entre células. La
célula receptora de la señal generará una respuesta acorde al estímulo recibido. Los mensajeros
químicos primarios actúan en el exterior de las células, interactuando con receptores de la cara
externa de las membranas plasmáticas. Los mensajeros secundarios actúan en el interior celular,
desencadenando una determinada respuesta. Algunos de los mensajeros secundarios más usuales
son nucleótidos, como el 3‘5‘-AMP cíclico o 3‘5‘-GMP cíclico. El nombre hace referencia a que el
fosfato forma dos uniones éster con dos grupos OH del azúcar, generando una estructura cíclica.
El 3‘5‘-AMP cíclico (cAMP) se origina a partir de una molécula de ATP por acción de la enzima
adenilato ciclasa (localizada en la membrana), luego de que una hormona que actúa como mensajero
primario sea reconocida por un receptor proteico de la membrana. A su vez, el cAMP formado
produce la activación de una enzima contribuyendo a la respuesta inducida por la hormona por
parte de la célula blanco.
Un ejemplo de respuesta inducida por hormonas y mediada por AMPc es el caso del efecto de
la adrenalina y el glucagón sobre células del hígado. El efecto del mensajero secundario es la
activación de enzimas del tipo quinasas (permitiendo que las unidades reguladoras desbloqueen a
las unidades catalíticas que van a fosforilar a su sustrato).
2.2.3. Transportadores de moléculas específicas
Algunos nucleótidos tienen como función transportar componentes que serán utilizados en la
síntesis de biomoléculas complejas, por ejemplo, polisacáridos o lípidos de membrana. Un ejemplo
muy importante es la síntesis de oligosacáridos y polisacáridos, donde cada nuevo monómero que
se suma mediante una unión glicosídica es transportado a su sitio de síntesis por un nucleótido
difosfatado específico. El monosacárido transportado está unido al segundo grupo fosfato del
nucleótido mediante un enlace O-glicosídico; este enlace se romperá para que el nucleótido “done”
al monosacárido para la síntesis que está ocurriendo, donde una enzima catalizará la formación
de un nuevo enlace glicosídico. Existen numerosos ejemplos de nucleótidos transportadores de

azúcares que actúan en distintas rutas metabólicas, por ejemplo, en plantas, el UDP-glucosa aporta
monómeros para la síntesis de celulosa y otros glucanos estructurales, mientras el ADP-glucosa
actúa también como donor de glucosa, pero para la síntesis de a glucanos (polisacáridos del
almidón).
En el caso de la síntesis de lípidos, podemos ver actuar distintos nucleótidos transportadores. Por
un lado, la Coenzima A (CoA), con una estructura compleja que incluye un nucleótido difosfatado
(ADP), se encarga entre otros roles de transportar los grupos acilo (en ese caso, se la denomina
acetil-CoA) que permiten la elongación de las cadenas carbonadas de los ácidos grasos. La presencia
de un grupo tiol (-SH) permite que los acetilos se transporten mediante la formación de un tioéster.
Otros ejemplos de transportadores que aportan componentes para la síntesis de distintos tipos de
lípidos son el CDP-diacilglicerol y el CDP-colina.
Cofactores Enzimáticos de Oxido-Reductasas
Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde una molécula
donante (el agente reductor o la molécula oxidada) a otra aceptora (el agente oxidante o la molécula
reducida). Estas enzimas suelen estar asociadas a coenzimas que también cambian su estado
de oxidación en contrapartida a lo que le sucede al sustrato. De este modo, tenemos los pares
NADH/NAD+, NADPH/NADP+, FAD/FADH2 o FMN/FMNH2. En cuanto a su estructura, estas
moléculas son dinucleótidos unidos a través de sus grupos fosfato (es decir, mediante uniones
anhidro), donde aparecen bases nitrogenadas que ya conocemos y otras diferentes (nicotinamida,
flavina). Las reacciones de oxidación y reducción tienen lugar específicamente en las bases, que
presentan así una forma oxidada y una forma reducida (que puede además corresponderse con una
forma cargada y otra sin carga).
En el ejemplo del NAD +/NADH y NADP+/NADPH el sitio de oxidación/reducción está en la

nicotinamida. Estos cofactores actúan sobre distintos sustratos en procesos importantes como la
fotosíntesis y la respiración celular (estructuralmente sólo se diferencian por la presencia o ausencia
de un grupo fosfato esterificando el –OH del carbono 2‘ en la ribosa del nucleótido de adenina, tal
como muestra la figura en azul).
A continuación, se muestra el caso del FAD/FADH2, donde la base que reacciona es la flavina (se
reduce en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria).
2.3. Ácidos Nucleicos
Los dos tipos de ácidos nucleicos que existen son ácido ribonucleico o ARN y ácido
desoxiribonucleico o ADN (siendo ese el orden en el que surgieron, en términos evolutivos). Los
ácidos nucleicos son polímeros lineales de nucleótidos unidos por enlaces diéster fosfato, en los
cuales el fosfato de un monómero se une a un –OH de la pentosa del nucleótido vecino. De este
modo, en cualquier cadena de ácidos nucleicos se da una asimetría o polaridad que permite
distinguir dos extremos diferentes: un extremo 5‘que corresponde al nucleótido que presenta libre
el grupo fosfato unido al C5‘ de su azúcar, y un extremo 3‘ que tiene libre el –OH de esa posición
de su azúcar (ver figura a continuación con el ejemplo de las cuatro bases del ADN). La función
biológica de estos polímeros es la de almacenar, transmitir y expresar la información genética en
todos los organismos.
2.3.1. ARN
Existen tres tipos principales de este ácido nucleico, con algunas diferencias estructurales relaciona-
das con las funciones que cumplen.
ARNm (mensajero)
El ARNm es generado a partir del ADN en el proceso de transcripción. En una célula

eucariota, este proceso ocurre en el núcleo celular, tras lo cual el ARNm es llevado al
citoplasma para continuar con el proceso de traducción (generación de proteínas a partir
de la información genética contenida originalmente en el ADN y transcripta a ARNm).
Estructuralmente, se trata de una cadena o hebra única, cuya estructura primaria consiste
en la secuencia de nucleótidos, y que no presenta niveles de estructuración superiores,
aunque suele organizarse en un empaquetamiento dextrógiro. Su longitud es muy variable,
dependiendo del tamaño de la proteína que se traducirá. Además de la información
necesaria para la secuencia de aminoácidos que presentará la proteína, las moléculas de
ARNm presentan otros fragmentos relacionados con la regulación de los procesos en que
se ven involucradas (comienzo y finalización de la traducción, protección o degradación
del mensajero, etc.)
En una primera instancia, el ARNm que se produce a partir de la secuencia de bases en el

ADN incluye fragmentos no codificantes (intrones) y codificantes (exones); en un rápido
proceso los intrones son “cortados” y eliminados por algunas enzimas, mientras otras
catalizan el empalme de los exones para que salga del citoplasma el ARNm maduro ya listo
para su traducción, incluyendo la 5‘Cap y la cola Poli-A que lo protegen de la degradación.
Además, todos los ARNm de eucariotas contienen el codón (secuencia de 3 bases) AUG
que actúa como señal de inicio para las enzimas encargadas de la traducción.
Los otros dos tipos de ARN mencionados son necesarios para que se complete el proceso de
traducción: así como el ARNm trae la información, el ARN ribosomal (ARNr) forma, junto
con proteínas, los complejos donde tiene lugar la síntesis de proteínas: ribosomas, y los ARN
de transferencia (ARNt) aportan de modo específico los aminoácidos correspondientes.
Los ARNt y ARNr también son monocatenarios pero presentan mayor complejidad
estructural, con niveles secundario y terciario de estructura que se alcanzan mediante
plegamientos de la misma hebra sobre sí misma gracias a la presencia de segmentos
autocomplementarios (ver debajo COMPLEMENTARIEDAD DE BASES).
p
ARNt
El ARNt tiene una forma de trébol que le permite unirse y transportar el aminoácido
(en su extremo 3‘), interactuar con el ribosoma, por un lado, y con el ARNm por otro,
esto último gracias a la complementariedad entre codón y anticodón (secuencias de 3
bases complementarias y antiparalelas en ARNm y ARNt, respectivamente). En los ARNt
aparecen algunas bases diferentes y también modificaciones de las bases más comunes.
ARNr
El ARN ribosomal se combina con distintas proteínas generando las dos subunidades que
forman el ribosoma.
La estructura y modo de acción de ribosomas eucariotas y procariotas es esencialmente la

misma, presentando algunas diferencias menores:
Además de los 3 tipos principales, existen otras moléculas de ARN no codificante con
funciones de regulación (ARNi) o con actividad catalítica (ribozimas). Veremos acá una
función del ARN de interferencia o ARNi.
La complementariedad de bases es el mecanismo fundamental que estabiliza la estructura

de ARNt, ARNr, apareamiento ARNm-ARNi y también apareamiento de las dos hebras
en el ADN, permite los procesos de duplicación del ADN, transcripción y traducción.
Gracias a los grupos funcionales y los heteroátomos de las bases nitrogenadas, se pueden
establecer interacciones de tipo puente de hidrógeno entre nucleótidos cercanos. La
complementariedad es específica, de modo tal que entre G y C se pueden formar 3 puentes
de H, y entre A y T sólo 2. La complementariedad de bases implica además el carácter
antiparalelo de las hebras (o fragmentos de hebra) que interactúan de ese modo (5‘-3‘ vs
3‘-5‘).
Cabe destacar que esta situación corresponde a las condiciones de pH fisiológico (cercano
a un pH neutro o algo menor), ya que cambios en el pH del medio generan protonación
o desprotonación de los grupos afectando esa capacidad de formar puentes de H entre
las bases. De este modo, un cambio de pH puede actuar como agente desnaturalizante
desestabilizando la estructura secundaria y terciaria de los ácidos nucleicos.
2.3.2. ADN
Desde el punto de vista evolutivo, se considera que inicialmente sólo existía el ARN, con la
posibilidad de almacenar información, autorreplicarse, transmitirse y traducirse a proteínas.
Posteriormente el ADN habría surgido a partir del ARN, como una especialización para la
función de almacenamiento, replicación y transmisión de información. Este paso implica
dos modificaciones estructurales clave que son el remplazo de ribosa por 2‘desoxirribosa
y el reemplazo de uracilo por timina. La estructura primaria del ADN consiste en su
secuencia de bases, dada por las uniones diéster fosfato entre nucleótidos. Las cadenas de
ADN pueden tener millones de nucleótidos de longitud.
La estructura secundaria del ADN implica la unión de dos hebras (de ahí que se diga
que el ADN es dicatenario, a diferencia del ARN) antiparalelas y complementarias que
se acomodan generando una hélice. Es decir, son las interacciones entre pares de bases
complementarias de las hebras las que estabilizan principalmente la estructura de la
molécula de ADN. Por otro lado, también contribuyen a esa estabilidad las interacciones
hidróbicas que tienen al mantener “apiladas” a las bases, que quedan ubicadas hacia el
interior de la hélice, tendiendo a desplazar el agua y generando un entorno más hidrofóbico,
en comparación con el exterior de la hélice (donde predominan los grupos fosfato y los
azúcares). El carácter dinámico de la hélice de ADN está dado por las rotaciones sobre los
enlaces glicosídicos y del esqueleto pentosa-fosfato. Se puede curvar o superenrollar.
La formación de puentes de hidrógeno requiere que los átomos implicados se sitúen sobre
una línea recta. Esto se cumple sólo cuando los dos enlaces N-glicosídicos de los nucleótidos
complementarios forman un ángulo con la línea imaginaria que une los C1’ de ambas
pentosas, inferior a 90º. La distancia del par de bases G-C y A-T y el ángulo de inclinación
de los 2 pares de bases es prácticamente la misma. Esto determina una doble hélice regular
con formación de surcos. A nivel de estructura terciaria, la hélice de ADN puede adquirir
distintos tipos (determinado principalmente a través de la secuencia primaria), donde el
más común y de mayor importancia biológica es el ADN B.
Otras representaciones posibles de la molécula de ADN, hendidura o surco se usan

indistintamente:
La estructura de la molécula de ADN puede desnaturalizarse a través de temperaturas y/o

cambios de pH. Este proceso se produce porque se ven afectadas las interacciones que
estabilizan la doble hélice.
¿Por qué Timina y 2‘ desoxirribosa en el ADN?
La Citosina puede sufrir desaminación hidrolítica espontáneamente, formando Uracilo.

La enzima uracil N-glicosilasa presente en el núcleo, recorre la doble hélice de ADN
buscando cada timina y cada uracilo. Si encuentra el grupo metilo (–CH3) de timina, la
enzima sigue leyendo, pero si encuentra uracilo (proveniente en este caso de citosina),
quita la base del ADN para que más tarde otros componentes del sistema de reparación
coloquen la base faltante (C). De este modo, se evitan errores (mutaciones) que podrían ser
dañinas en el ADN (mientras que este tipo de errores en el ARN no tienen tanto costo para
el organismo).
En cuanto al cambio de pentosa en el ADN, hay dos aspectos a tener en cuenta: 1)

La ausencia del hidroxilo 2’ en la desoxirribosa sería responsable de la flexibilidad
mecánica del ADN respecto al ARN, de su conformación de doble hélice y posterior
empaquetamiento 2) Los grupos -OH en C2 de la pentosa del ARN lo hacen más
susceptible a la degradación.
La presencia del OH en 2‘ puede favorecer una reacción por ataque nucleofílico que provoca
la ruptura de las cadenas. Se produce una transesterificación del enlace 3‘,5‘fosfodiéster (a
fosfato 2‘,3‘cíclico). Esta reacción ocurre especialmente en condiciones alcalinas, y se estima
que es 3000 millones de veces más probable en ARN que en ADN (gracias, justamente, a la
ausencia del grupo OH en esa posición).
2.4. Cromatina, nucleosomas, cromosomas
En las células eucarióticas, el ADN se combina con proteínas para formar la cromatina
y acomodarse en el núcleo celular. Las proteínas de condensación más comunes son las
histonas, moléculas pequeñas ricas en lisina y arginina (cargas positivas a pH fisiológico),
que interactúan con los grupos fosfato del ADN (cargas negativas). En la formación de los
nucleosomas, la cadena se enrolla en sentido levógiro 1 3/4 vueltas de ADN (aprox. 146
pares de bases), alrededor de un núcleo formado por cuatro tipos de histonas (H2A, H2B,
H3 y H4). Las histonas tipo H1 quedan fuera del nucleosoma.
Las histonas H2A y H2B forman un dímero. Dos H3 y dos H4 forman un tetrámero. Dos
dímeros H2AH2B y un tetrámero H3-H4 forman un octámero con forma de disco aplanado.
Sobre el octámero se enrolla el ADN. Quedan sitios cubiertos en la cara interna, y otros
descubiertos y accesibles a diferentes modificaciones químicas hacia el exterior. El grado
de enrollamiento influye sobre la actividad de los genes. Es regulado por el agregado o la
remoción de grupos acetilo, metilo y grupos fosfato en las colas de las histonas, que se
proyectan hacia fuera de los nucleosomas.
2.5. Resumen de Replicación, Transcripción y Traducción desde las

Biomoléculas
El Código Genético
El código genético es el conjunto de reglas que define cómo se traduce una secuencia de
nucleótidos o bases en el ARN a una secuencia de aminoácidos en una proteína. Este código
es común en todos los seres vivos (aunque hay pequeñas variaciones), lo cual demuestra
que ha tenido un origen único. En la Tabla se indican las distintas combinaciones de bases
que corresponden a cada secuencia de 3 bases en el ARNm (codones) y los respectivos
aminoácidos (o en algunos casos, señal de stop). Existe al menos un ARNt para cada
aminoácido (con el anticodón complementario al codón que lo codifica).
3 Membrana y mecanismos de transporte 86
Membrana y mecanismos de transporte 3

3.1. Introducción
Las membranas biológicas son barreras de permeabilidad selectiva indispensables para el

desarrollo de diferentes formas de vida. Las mismas aseguran diferencias eléctricas y
químicas entre los medios extra e intracelular, y entre éste y el interior de las organelas. Cada
membrana posee una composición característica la cual está adaptada a la función que ha de
desempeñar.
Las diferencias electroquímicas transmembrana se aseguran debido a que la membrana

es capaz de participar en diferentes procesos, como:
-Regular el transporte de sustancias (nutrientes, iones, biomoléculas pequeñas, agua, etc)

a partir de procesos de transporte activo o pasivo. La membrana posee una
permeabilidad selectiva, permitiendo el pasaje solo de ciertas sustancias, según los
requerimientos de la célula.
-Excretar moléculas pequeñas o desechos metabólicos.

Modular el pH. Ciertas membranas (membrana del tonoplasto, interna de la
mitocondria, tilacoides, etc.) restringen el pasaje de protones y esto asegura diferencias
de pH transmembrana fundamentales para algunos procesos metabólicos.
-Modular la presión osmótica (turgencia de la célula vegetal).
-Participar mediante receptores en la transducción de señales. Ciertos componentes de

membrana como los oligosacáridos de la superficie celular son fundamentales para la
recepción específica de señales químicas, así como en el reconocimiento de cuerpos
extraños, bacterias, virus o toxinas.
-Compartimentación de enzimas, defensas químicas, etc. Ciertas enzimas como la

mirosinasa en las Crucíferas, se encuentra contenida en pequeños compartimentos, y de
esta manera la enzima se mantiene separada de los glucosinolatos, metabolitos
secundarios nitrogenados y azufrados. Frente a la ruptura de los tejidos del vegetal, la
enzima toma contacto con los glucosinolatos y los degrada, liberándose sustancias que
actúan como disuasivos alimentarios y tóxicos para los predadores.
Los principales componentes de las membranas biológicas son:
Lípidos: Son los componentes que se hallan en mayor abundancia (60-90%).

Principalmente poseen carácter anfipático, aunque existen otros como los esteroles que
se ubican en el interior de la membrana y poseen mayor carácter hidrofóbico. Los
lípidos poseen principalmente un rol estructural.
Proteínas: El contenido de proteínas es variable y el mismo depende del tipo de

membrana de la cual forman parte alcanzando en algunos casos más del 50%. Su rol es
funcional.
Hidratos de carbono: Se ubican en la cara externa de la membrana (hacia el medio

extracelular) y poseen un rol funcional
3.2. Lípidos de membrana
Forman la bicapa lipídica, y constituyen la base estructural de las mismas.
Los lípidos definen las propiedades físicas de las membranas. La longitud y el grado de
saturación de sus ácidos grasos regulan la fluidez y el grosor de la membrana, y su
distribución desigual es responsable de la asimetría de estas. En la membrana plasmática
las cabezas hidrofílicas cargadas de estos lípidos contribuyen a crear un gradiente
eléctrico entre la cara externa y la interna, y por tanto a modular el potencial eléctrico.
Mediante interacciones electroquímicas modulan la actividad de las proteínas de
membrana y en algunos casos dan lugar a la formación de mensajeros secundarios que
migran a compartimentos intracelulares y desencadenan respuestas celulares.
Los principales lípidos de membrana poseen carácter anfipático y corresponden a los
lípidos compuestos.
Los lípidos compuestos se componen de fosfolípidos, glicolípidos y esfingolípidos y el

carácter fuertemente hidrofóbico de las colas hidrocarbonadas no polares explica la
formación de sistemas cerrados y la capacidad de auto-reparación de los liposomas y las
membranas celulares.
Estos lípidos poseen una cabeza polar (hidrofílica) y dos colas no polares hidrofóbicas.
Las colas hidrofóbicas se ubican en la parte interna tomando contacto entre ellas, y
quedando hacia el exterior e interior las cabezas polares.
La presencia de las dos colas no polares es responsable de la formación de la bicapa.

Las membranas plasmáticas están principalmente formadas por fosfolípidos (50-70%) y

en las células animales cuatro son los principales: fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina,
fosfatidilserina y esfingomielina, que en conjunto representan más de la mitad de los
lípidos en la mayoría de las membranas. Estos fosfolípidos están asimétricamente
distribuidos entre las dos mitades de la bicapa de la membrana. La cara externa de la
membrana plasmática se compone principalmente de fosfatidilcolina y esfingomielina,
mientras que la fosfatidilserina y fosfatidiletanolamina son los fosfolípidos
predominantes de la cara interior.
Además de los fosfolípidos, las membranas plasmáticas de las células animales

contienen glicolípidos (aproximadamente 2%) que se encuentran exclusivamente en la
superficie externa de la membrana plasmática, con sus porciones de carbohidratos
expuestos.
Las cadenas hidrocarbonadas de los restos acilos contienen generalmente de 13 a 19
átomos de carbono de longitud y aunque muchos corresponden a restos saturados, más
de la mitad de estos ácidos grasos tienen al menos un doble enlace. Los dobles enlaces cis
producen dobleces en la cadena y restringen el movimiento de ésta, aunque un aumento
en la proporción de dobles enlaces aumenta la fluidez de la membrana al producir más
separación entre moléculas.
Los esfingolípidos son más abundantes en las membranas plasmáticas que en la de las
organelas.
Los fosfolípidos interactúan entre sí y con otras moléculas de las membranas mediante
interacciones de dipolos transitorios (colas hidrofóbicas) y mediante interacciones de
dipolos permanentes y electrostáticas, manteniendo libertad en sus movimientos.
Los fosfolípidos pueden rotar sobre su eje, subir y bajar, desplazarse lateralmente,
flexionar las colas no polares. Estos movimientos están termodinámicamente
favorecidos. Los fosfolípidos pueden incluso pasar de una capa a la otra de la bicapa
(enzimas flipasas). Este último movimiento requiere un gasto energético y son menos
probables. La libertad de movimientos explica la capacidad de autoreparación de la
membrana.
Esteroles
El colesterol es el esterol más importante de las células animales y el tercer tipo de lípido
más abundante en la membrana plasmática (hasta el 25 % del total de lípidos), mientras
que aparece en pequeñas proporciones (1-2%) en las membranas de ciertas organelas
celulares (retículo endoplasmático, mitocondrias y lisosomas). Los esteroles (colesterol,
sitosterol, ergosterol, stigmasterol) son esenciales para la integridad y funcionamiento de
las membranas eucariotas y sirven para modular la rigidez, la fluidez y la permeabilidad
de la bicapa.
Los esteroles son hidrofóbicos y se intercalan entre los fosfolípidos. Su grupo hidroxilo
polar está en contacto con la solución acuosa, cerca de los grupos de las cabezas polares
de los fosfolípidos, el núcleo de cuatro anillos (ciclopentanoperhidrofenantreno)
interactúa con los restos acilos (colas hidrofóbicas). El efecto neto de un esterol en la
fluidez de la membrana varía, dependiendo de la composición lipídica. El colesterol
restringe el movimiento al azar de las cabezas polares, que son las más cercanas a las
superficies externas de la bicapa, pero separa y dispersa sus colas hidrofóbicas, causando
que la doble capa llegue a ser más fluida. Interrumpen interacciones entre las colas no
polares aumentando la fluidez, lo cual evita un mayor endurecimiento a bajas
temperaturas, pero a altas temperaturas interfieren con el movimiento de flexión de las
colas, disminuyendo la fluidez.
La fluidez determina el funcionamiento de la membrana. Los cambios de temperatura en

el medio influyen en ella: A menor temperatura, menor fluidez (mayor viscosidad). El
descenso de fluidez de la membrana puede detener procesos de transporte y procesos
enzimáticos.
La fluidez de toda membrana se ve incrementada frente al aumento del porcentaje de
ácidos grasos insaturados de los lípidos de membrana, al mayor grado de insaturación
(dobles enlaces con isomería geométrica cis), al aumento de la temperatura del medio, a
la disminución de la longitud de la cadena hidrocarbonada y a la disminución del
contenido de colesterol.
La composición lipídica de la membrana varía en las diferentes membranas de una
célula en particular.
También varia de una especie a otra, principalmente en vegetales:
Hoja de
Raíz de
Tipo de lípido
cebada
cebada Arabidopsis espinaca
Fosfolípidos 26 44 47 64
Esteroles 57 35 38 7
Esteroles glicosilados 7 - 5 -
Esteroles de glicósidos
- - 3 13
acilados
Glicolípidos 9 16 7 14
Como se ve en la tabla anterior, existen derivados de los esteroles que no se han

mencionado hasta el momento. Esto se debe a que cuando se estudiaron los lípidos
resultaba complicado introducir estos compuestos. Los derivados glicosilados de
esteroles son comunes en plantas donde se asocian a la resistencia a factores de estrés,
como heladas y calor extremo. En la figura siguiente se indican las estructuras más
comunes.
3.3. Proteínas
Mientras que los lípidos son los elementos estructurales fundamentales de las
membranas, las proteínas son responsables de llevar a cabo funciones específicas. La
mayoría de las membranas plasmáticas poseen aproximadamente 50% de lípidos y 50%
de proteínas en peso, con porciones de carbohidratos (glucolípidos y glucoproteínas)
correspondientes al 5 - 10% de la masa de la membrana. Dado que las proteínas son
mucho más grandes que los lípidos, este porcentaje corresponde alrededor de una
molécula de proteína por cada 50 a 100 moléculas de lípidos.
Las proteínas de las membranas se pueden clasificar considerando diferentes criterios.
Respecto a su función se pueden mencionar proteínas receptoras de señales, de
reconocimiento, enzimas (proteínas que cumplen funciones catalíticas de membrana,
aceleradoras de procesos bioquímicos), proteínas de adhesión a otras células
(conectoras), canales, bombas, transportadoras (relacionadas al transporte de moléculas
pequeñas e iones), y en algunos casos se encuadran en más de un tipo.
Las proteínas se intercalan en la bicapa lipídica y existen dos tipos de proteínas según su
disposición:
Proteínas integrales. Atraviesan o penetran la bicapa tomando contacto con la parte
hidrofóbica de la membrana y las Proteínas periféricas que no interactúan con el núcleo
hidrofóbico de la bicapa.
Esta clasificación de las proteínas en base a la ubicación determina, proteínas

transmembrana, ancladas y proteínas periféricas dispuestas a ambos lados de la
membrana.
3.3.1. Proteínas integrales transmembrana
Las proteínas transmembrana atraviesan la bicapa lipídica y poseen tres tipos de

dominios en sus secuencias de aminoácidos: uno extracelular, uno intracelular y otro en
el interior en la propia membrana. Existen proteínas transmembrana cuya cadena de
aminoácidos cruza una sola vez la membrana mientras que otras pueden hacerlo hasta 7
veces. En el interior de la membrana poseen secuencias de aminoácidos con radicales
hidrofóbicos que se sitúan entre las colas hidrofóbicas de los lípidos de la membrana,
mientras que los dominios intra y extracelular poseen secuencias de aminoácidos con
cadenas hidrofílicas. Estas proteínas son mayoritariamente producidas en el retículo
endoplasmático y son repartidas a otras membranas de la célula mediante el tráfico
vesicular.
Muchas proteínas transmembrana realizan su función cuando se asocian con otros
polipéptidos también integrales para formar estructuras oligoméricas (más de una
cadena).
Cumplen diferentes funciones biológicas tales como: receptoras de señales (hormonas,
luz, aromas); reconocimiento, transportadores de iones y moléculas, bombas, canales
iónicos y ATPasas.
Entre las proteínas transmembrana de reconocimiento podemos mencionar las
glicoforinas. Estas son un conjunto de glicoproteínas. Se encuentran en las membranas
plasmáticas de los eritrocitos del ser humano. Es una proteína integral constituida por un
solo segmento alfa-hélice que atraviesa la membrana e impide que se adhiera a otras
células o a las paredes de los vasos sanguíneos.
La proteína posee tres dominios, uno extracelular hidrofóbico que posee 16 cadenas de
oligosacáridos, este sector se encarga de mediar la interacción del eritrocito con otras
células, un dominio intracelular hidrofóbico con estructura α hélice, ya descripto, y un
dominio hidrofílico citosólico rico en aminoácidos cargados negativamente (glutamato y
aspartato) que contacta con el citoesqueleto.
Proteínas Integrales receptoras de señales
Un ejemplo de proteínas transmembrana encargadas de la recepción de señales lo

constituyen las opsinas. Proteínas ampliamente distribuidas en la naturaleza y presentes
en conos y bastones del ojo humano y de ciertos mamíferos.
Estas proteínas integrales están constituidas por siete estructuras α hélice y están ligadas
a cromóforos (por ejemplo, retinal = cromóforo). Constituyen un escudo que modifica las
propiedades fisicoquímicas del cromóforo. Una de las funciones principales de la opsina
es la de proveer un ambiente propicio para la absorción de luz en una determinada
longitud de onda. Las diferentes opsinas afectan de manera distinta al retinal.
Los aminoácidos que componen estas proteínas son diversos y el carácter polar o no
polar de estos se relaciona con su ubicación en la membrana. En contacto con las colas
hidrofóbicas de los lípidos se ubican aminoácidos no polares o hidrofóbicos y próximos a
las cabezas polares de los fosfolípidos aminoácidos ácidos y básicos con carga.
Cuando se realizan cortes transversales de la proteína, a nivel de la superficie de la
membrana o en la parte media de esta, pueden observarse diferencias importantes en los
tipos de aminoácidos presentes.
En color rojo se observan los Aas catiónicos a nivel de la superficie de la membrana. En
amarillo los Aas hidrofóbicos no polares próximos al retinal, y hacia la parte media de la
membrana.
3.3.2. Proteínas integrales ancladas
Son proteínas integrales de membrana, estas se encuentran unidas en forma covalente a

anclas lipídicas: ácidos grasos, grupos prenilo, colesterol, fosfatidilinositol,
ceramidilinositol.
Las proteínas ancladas a grupos farnesilo, miristatos o palmitatos se encuentran en la

cara interna de las membranas hacia el citoplasma. Las proteínas unidas a
glucosilfosfatidilinositol se encuentran exclusivamente en la cara externa. Algunas de
estas últimas son enzimas o antígenos, otras están implicadas en procesos de
transducción de señales o de adhesión celular.
3.3.3. Proteínas periféricas
Estas proteínas no toman contacto con la parte hidrofóbica de los lípidos de la

membrana, ya que interaccionan con proteínas integrales o con las cabezas polares de los
fosfolípidos mediante interacciones iónicas o electrostáticas. Las proteínas periféricas
están asociadas a menudo con canales iónicos y con receptores transmembranales. La
mayoría de este tipo de proteínas es hidrofílica.
Se encuentran ubicadas a ambos lados de la membrana: caras endoplasmática y
exoplasmática.
En la cara endoplasmática:
Actina (componente del citoesqueleto) tanto en células animales como vegetales. Es una
de las proteínas más abundantes entre los eucariotas y se encuentra presente en todo el
citoplasma, en dos formas: como monómeros globulares denominados actina G y como
polímeros filamentosos denominados actina F (formada por monómeros de actina G). La
actina F se denomina también microfilamento del citoesqueleto. (Ya descripta en la
unidad temática proteínas)
Proteinquinasa C: Participa en procesos de transducción de señales

Las quinasas, también llamadas cinasas, son enzimas que modifican otras moléculas,
sobre todo proteínas, añadiendo grupos fosfato, es decir, las quinasas catalizan
reacciones de fosforilación, produciendo la activación o inhibición de moleculas
consitituyendo uno de los principales mecanismos de transducción de señales y
regulación a nivel celular. La proteínquinasa C participa en numerosos procesos
fisiológicos a través de distintas rutas de señalización celular y actuan sobre proteinas.
Este grupo de las isoenzimas clásicas incluye a la proteinquinasa C alfa, beta I, beta II y
gamma y está regulado por diacilglicerol, ésteres de forbol (diterpeno), calcio y
fosfolípidos aniónicos.
Cuando una sustancia o señal externa actúa sobre un receptor de membrana, el receptor,
en respuesta, activa a una quinasa en el dominio intracelular.
En la cara exoplasmática:
Fibronectina: es una glicoproteína monomérica o dimérica que se ubica en la matriz

extracelular de la mayoría de los tejidos celulares animales. Está formada por dos
subunidades unidas por puentes disulfuro.
Las moléculas de fibronectina solo se organizan en fibrillas en la superficie de ciertas
células. Ello es debido a que para su formación son necesarias ciertas proteínas
complementarias, especialmente las integrinas que reconocen la propia fibronectina. En
los fibroblastos (un tipo celular característico del tejido conectivo), las fibrillas de
fibronectina se asocian con las integrinas en regiones de la membrana denominadas
adhesiones focales donde las fibrillas localizadas en asociación con la superficie celular
se hallan muy estiradas y sometidas a fuerzas de tracción. Estas fuerzas son ejercidas por
las propias células y resultan esenciales para la formación de las fibrillas.
Las fibrillas de fibronectina que se forman en o cerca de la superficie de los fibroblastos
suelen alinearse e interactúan con microfilamentos de actina intracelulares mediante las
integrinas, proteínas transmembrana.
3.4. Hidratos de Carbono componentes de la membrana
Matriz extracelular
En animales multicelulares, el espacio extracelular está ocupado por un material con

contextura de gel, que mantiene juntas las células y provee una vía porosa para el paso
por difusión de nutrientes y oxígeno a las células. Está formada por oligosacáridos
(glicolípidos y glicoproteínas), cuya principal función es proteger la superficie celular del
daño mecánico o de agentes químicos y participar en procesos de comunicación,
reconocimiento y adherencia entre células. Los oligosacáridos unidos a proteínas y
lípidos de membrana para formar glicoproteínas y glicolípidos se ubican hacia la cara
externa de la membrana, determinando su carácter asimétrico.
Las principales macromoléculas que componen la matriz extracelular de los animales
son: proteínas estructurales, fundamentalmente fibrosas, como el colágeno y la elastina,
y componentes no fibrilares como los glicosaminoglicanos, proteoglicanos y
glicoproteínas. Todos ellos interaccionan entre sí para formar el entramado funcional que
es la matriz extracelular que participa en la conexión entre células vecinas.
La matriz extracelular está particularmente desarrollada en fibroblastos y otras células

de los tejidos conectivos.
Proteoglicanos
Está presente sólo en tejidos animales.

Se trata de los glicosaminoglicanos o GAGs: polisacáridos lineales formados por
unidades disacarídicas repetitivas de (N-acetil)-glicosaminas y ácidos urónicos
sulfatados.
Ejemplos: Condroitín sulfato (cartílagos, huesos y válvulas cardíacas). Heparina (en
gránulos de los mastocitos en pulmones, hígado y piel) y heparán sulfato (presente en
casi todos los tejidos). (Ver Hidratos de Carbono).
Pueden encontrarse libres en la matriz extracelular o unidos a la cara externa la

membrana:
Rol de los oligosacáridos de la membrana plasmática en el reconocimiento y adhesión

celular
a) Oligosacáridos unidos a proteínas o lípidos de membrana que interactúan con gran

especificidad y afinidad con las lectinas.
b) Virus, como el de influenza, que invaden las células animales y, en un primer paso,
interactúan con glicoproteínas de membrana.
c) Toxinas de bacterias, como la del cólera, que se unen a glicolípidos de la membrana.
d) Algunas bacterias se unen a receptores de la membrana y luego colonizan las células

animales.
e) Selectinas (receptores de adhesión, glucoproteínas integrales de la membrana que

determinan interacciones transitorias y específicas) que median la interacción célula-
célula.
La forma en la que los oligosacáridos se unen a proteínas, es mediante enlaces O-

glicosídicos (a los HO- de ciertos aminoácidos como serina o treonina) o mediante
enlaces N-glicosídicos de los aminoácidos asparragina y glutamina.
Revisión del modelo de Mosaico Fluido
Ya se cumplieron 50 años desde que en 1972 Singer y Nicolson plantearan el modelo de

mosaico fluido de la membrana celular que proporciona las bases fundamentales del
entendimiento de la estructura y organización de la membrana. Este modelo propone la
libre movilidad y autonomía de los lípidos y proteínas de la membrana. Sin embargo,
nuevos experimentos dan cuenta de restricciones en el movimiento de las proteínas y
diferencias importantes en la composición local de las membranas que además resulta
muy dinámica, es decir que cambia según los requerimientos fisiológicos.
Para membranas animales se propone la existencia de las llamadas balsas lipídicas o

microdominios de membrana (lipid rafts), pequeños dominios ricos en esfingolípidos y
colesterol que flotan en un mar de fosfolípidos, de ahí su nombre. Esta hipótesis propone
que ciertos lípidos se agregan naturalmente en el plano de la membrana llevados por
distintas interacciones intermoleculares, que incluyen interacciones hidrofóbicas entre
las largas y saturadas cadenas de esfingomielina y glicoesfingolípidos, además de,
puentes de hidrógeno entre los residuos glicosílicos adyacentes de los
glicoesfingolípidos vecinos. Estas balsas lipídicas pueden inducir cambios
conformacionales en las proteínas que contienen y, así propiciar la eficiente modulación
de los procesos fisiológicos asociados a la membrana plasmática, como: transducción de
señales, endocitosis, exocitosis, motilidad celular, etc. Por estas propiedades las balsas
lipídicas son esenciales en procesos como la respuesta inmune, interacción huésped-
patógeno, desarrollo de cáncer, desórdenes cardiovasculares, etc. Si bien aparentemente
las balsas lipídicas existen en plantas, no es mucho lo que se sabe al respecto.
En los vegetales las membranas plasmáticas producen plasmodesmos que atraviesan las
paredes celulares y constituyen canales de comunicación entre las células vecinas. Esto
determina que casi todas las células de una planta comparten una membrana plasmática
continua.
Otra característica de las membranas vegetales es la presencia de cantidades
significativas de glicósidos de esteroles y de glicósidos de esteroles esterificados con
ácidos grasos.
Entre las principales funciones biológicas que posee la membrana plasmática se destaca
el transporte de sustancias a través de esta.
3.5. Transporte a través de la Membrana
Las membranas biológicas permiten el pasaje selectivo de sustancias a través de ellas.

Esto es posible gracias a los diferentes componentes estructurales que presentan.
El esquema de la derecha es una

bicapa lipídica artificial (sin
proteínas), y muestra de qué manera
las sustancias de diferentes
polaridades se comportan frente a
esta, cuando las sustancias migran
espontáneamente de una zona de
mayor a menor concentración. A este
proceso se lo denomina difusión, el
cual esta termodinámicamente
favorecido.
La velocidad del pasaje de las
sustancias a través de la bicapa
depende fundamentalmente de la
lipofilicidad de las moléculas. Otro
factor que influye es la diferencia de
concentración transmembrana o
también denominado gradiente
electroquímico (electro: cargas;
químico: moléculas).
Las moléculas pequeñas y no polares se movilizan a través de la bicapa sin

inconvenientes y las sustancias no polares de mayor tamaño lo hacen más lentamente.
Gases: no polares y moléculas pequeñas

Etanol: molécula pequeña polar
Agua: molécula pequeña con carácter iónico.
Iones, aminoácidos, monosacáridos, disacáridos: sustancias altamente hidrofílicas.
Las moléculas o iones pueden movilizarse a través de la membrana a favor del gradiente
electroquímico o en contra de este. Si lo hacen a favor, las moléculas pasan de la zona
donde se encuentran en mayor proporción hacia la más diluida, por ende, es un proceso
espontáneo de difusión. Cuando las moléculas o iones se mueven en contragradiente se
requiere un gasto energético y el proceso no es espontáneo. Dependiendo el sentido en el
que se mueven las moléculas el transporte podrá ser pasivo o activo.
Transporte pasivo: comprende todos los procesos que transportan moléculas o iones a
través de la membrana a favor de su gradiente electroquímico (utilizan la energía
potencial del gradiente electroquímico) liberando energía.
Energía potencial: es la energía capaz de realizar trabajo dentro de un sistema
Transporte activo: comprende todos los procesos que transportan moléculas o iones a
través de la membrana en contra de su gradiente electroquímico, requiriendo energía.
3.5.1. Transportes pasivos
Son procesos de difusión.

Procesos termodinámicamente favorables en los cuales las moléculas o iones atraviesan
membranas a favor de su gradiente electroquímico (Diferencias transmembrana de carga
y concentración de sustancias).
Difusión es un proceso espontáneo, sin gasto de energía. Por ejemplo, las moléculas de
un perfume se mueven espontáneamente desde la zona de mayor concentración (frasco)
hasta la zona de menor concentración (extremo de una habitación) las moléculas migran
o difunden hasta que se equilibran las concentraciones, y se anula el gradiente
electroquímico.
Hay dos tipos de Difusión: Difusión simple y Difusión facilitada (esta última es
asistida por proteínas de membrana).
3.5.1.1. Difusión Simple
Gases (O2, N2, CO2) moléculas pequeñas sin carga. Las moléculas
atraviesan la bicapa lipídica sin necesidad de transportadores
proteicos, a favor de su gradiente electroquímico. Los gradientes de
concentración transmembrana de cada molécula, que compone una
mezcla, son independientes entre sí y se pueden establecer diferentes
velocidades de difusión
La velocidad de difusión de cada molécula depende del gradiente de concentración de la

misma y dicha velocidad es también dependiente del tiempo. A medida que el tiempo
transcurre, disminuye el gradiente de concentración y disminuye la velocidad de
difusión.
3.5.1.2. Difusión facilitada
Iones y metabolitos
hidrofílicos atraviesan la
membrana a favor de su
gradiente electroquímico
utilizando proteínas
integrales de la membrana
sin tocar su interior
hidrofóbico (colas no
polares de los fosfolípidos).
Estos iones o moléculas
polares son rechazados por
el interior hidrofóbico de la membrana por ello son necesarias las proteínas para
transportarlos.
Canales o Porinas
Porina (E. coli) Proteínas triméricas: unidades idénticas

forman un barril β con un poro en el centro que
permite el pasaje de disacáridos, fosfato y otros
nutrientes
Son proteínas con cierta especificidad que permiten el pasaje de un lado al otro lado de
la membrana a favor del gradiente electroquímico. La especificidad del poro depende de
los restos aminoacilo (tipos de aminoácidos que se encuentran en el interior del poro).
Por ejemplo, el agua lo hace a través de acuaporinas; y los iones a través de canales
catiónicos o aniónicos. Son poros hidrofílicos que no cambian su conformación.
Acuaporinas. (Son específicas para el transporte de Agua, están presentes en mamíferos

y plantas (tonoplasto y membrana plasmática). Cada polipéptido origina una estructura
de poro y 6 hélices transmembrana cuyas terminaciones NH2 y COOH son
intracelulares. Las asas B y E contienen cada una, una secuencia de asparagina-prolina-
alanina. Las acuaporinas se pliegan con dominios transmembrana 1, 2 y 6 muy cercanos,
y dominios transmembrana 3, 4 y 5 en yuxtaposición. La secuencia asparragina, prolina,
alanina, modula la selectividad del poro, tan pequeño, que las moléculas de agua pasan
en fila.
Residuos aminoacilo cargados (o sea aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos)

impiden el pasaje de iones. Son estructuras tetraméricas o sea formadas por cuatro
cadenas peptídicas).
Las figuras muestran la disposición de las seis hélices y la ubicación central del poro.
Canales iónicos
Los canales iónicos son proteínas integrales transmembrana y se encuentran en todas las
células.
-Conducen iones de manera específica.
Cuando se encuentran siempre abiertos se denominan pasivos o de fuga; y cuando se

abren y cierran se denominan activables. Estos últimos están regulados por distintos
tipos de estímulos (eléctricos, mecánicos o químicos).
Los canales permiten cambios rápidos en la concentración de iones y del potencial de
membrana, por sí solos no mantienen la concentración diferencial de iones a ambos lados
de la membrana, lo cual si puede ser logrado por bombas (veremos más adelante).
Si bien existen algunos canales monoméricos, la mayoría son poliméricos donde se

puede distinguir:
-un Poro: conducto interno del canal
-una compuerta: se encuentran presentes solo en canales activables. O sea que se abren o
cierran mediante cambios conformacionales inducidos por un estímulo determinado
(eléctricos, mecánicos o químicos).
-Filtro: determina la especificidad del ion a transportar (en casos determinado por ciertos
aminoácidos)
-Sensor: determina el estímulo al que responde y establece el sitio de unión, cuando es

necesario.
Tipos de canales
CANALES PASIVOS o DE FUGA: Los canales pasivos están continuamente abiertos,

de manera que dejan pasar iones de forma continua en base al gradiente electroquímico.
Son específicos para cada ion.
CANALES ACTIVABLES: Los canales activables pueden estimularse por distintas

sustancias. Los más comunes son los de regulación por voltaje o por neurotransmisores.
Pueden estar cerrados o abiertos, y a la vez, activados o inactivados, y son específicos
para cada ion.
La conformación de los canales iónicos no cambia durante la translocación de solutos, su

actividad es modulada por pequeños cambios conformacionales en un dominio entre los
estados abierto y cerrado (mecanismo de compuerta).
Algunos canales de K+ pasivos (en animales) permanecen abiertos asegurando el
potencial normal de reposo de la membrana.
Activables con mecanismos de compuerta: responde a señales específicas: variaciones

en V transmembrana o señales químicas en caras interna o externa de la membrana.
Cada cadena polipeptídica posee un número variable de secuencias α-hélice
transmembrana separadas por segmentos en forma de asa (giros), una de las cuales actúa
como poro.
Subunidad de canal tetramérico K+
Otros canales son regulados por neurotransmisores, estas sustancias pueden excitar o
inhibir la respuesta, por ejemplo, acetilcolina (Na+), glutamato (cationes), glicina
(aniones) y GABAA (aniones).
Canales catiónicos: algunos exclusivos para K+ o Ca+2, (fundamentales en la transducción

de señales). Algunos no específicos, pasaje de cationes monovalentes.
Canales aniónicos: generalmente menos específicos, permiten el pasaje de Cl–, NO3– y

ácidos orgánicos. Canales específicos para malato en el tonoplasto de vacuolas.
Proteínas Transportadoras Uniportadoras
Son más específicas que los canales, modifican su conformación al fijar al sitio activo la
molécula a transportar, para liberarla del lado opuesto de la membrana. Se encargan del
transporte de moléculas polares a favor del gradiente electroquímico (por ejemplo,
glucosa y aminoácidos hacia el interior de la vacuola). Algunas sustancias polares
transportadas son: aminoácidos, monosacáridos, disacáridos, nucleótidos.
Estas proteínas carrier son proteínas integrales de membrana que incluyen varios
segmentos α hélice separados por estructuras al azar. Las proteínas carrier GUT son
específicas para el transporte de glucosa, galactosa y fructosa. Existen 14 tipos diferentes.
Se tratan de cadenas polipeptídicas pequeñas hidrofóbicas, que constan de 12 α-hélices
transmembrana separadas por asas (estructura al azar, hidrofílicas). Tienen alto grado de
especificidad.
3.5.2. Transporte Activo
Cuando las moléculas o iones se movilizan a través de la membrana en contra de su

gradiente electroquímico requieren de un gasto de energía.
La ENERGÍA utilizada en los transportes activos proviene de la desfosforilación del
Adenosintrifosfato (ATP) (mediante una ATP-asa) o bien de la Fuerza Protón Motriz
(FPM) (Movimiento de protones [H+]) u otros iones a favor de su gradiente
electroquímico, involucrados en procesos de cotransporte.
3.5.2.1. Proteínas carrier cotransportadoras
Las proteínas cotransportadoras utilizan Fuerza Ion Motriz. Los iones más involucrados
consisten en H+ o Na+. El movimiento a favor de gradiente de estos iones impulsa el
movimiento contragradiente de otros iones o moléculas.
Facilitan el transporte de iones NH4+, NO3, H2PO4-, K+, SO4-2 y Cl-, así como de moléculas
pequeñas polares en contra de sus gradientes electroquímicos. Transportan azúcares,
aminoácidos y bases purínicas y pirimidínicas. Dependiendo el sentido de movimiento
de los moléculas o iones involucrados, se presentan dos tipos de proteínas
cotransportadoras:
-Simporte: donde los iones que migran a favor del gradiente (FPM) se mueven en igual
dirección que las moléculas transportadas en contra del gradiente electroquímico.
-Antiporte: en este caso los iones (FPM) que se mueven a favor de su gradiente
electroquímico aportan la energía necesaria para movilizar iones o moléculas en contra
de su gradiente electroquímico. Las moléculas y iones involucrados se mueven en
sentido o direcciones opuestas.
En estas proteínas se producen cambios

conformacionales a corta distancia, leves.
Son proteínas con alta especificidad por
las moléculas a transportar.
Un ejemplo lo constituye el Transportador de

oligopéptidos (di-, tri- y tetrapéptido) que trabaja
acoplado al movimiento de H+, Pept1. Proteína de 707
residuos de aa.
Las porciones al azar poseen carácter hidrofílico

debido a la mayor proporción de aminoácidos ácidos
y básicos.
Pept1. Transporte de oligopéptido

3.5.2.2. Bombas dependientes de ATP
Son complejos proteicos oligoméricos, algunos de estructura simple y otros muy complejos
altamente específicos para transportar iones en contra de sus gradientes electroquímicos. Las
bombas son las encargadas de generar los gradientes electroquímicos transmembrana, y para
hacerlo requieren energía como el ATP. De ahí el nombre que reciben: ATP-asas.
ATPasas F0 F1 : Traslocación de protones: interfase entre a y anillo c
ATPasas del tipo P: En su mayoría transportan activamente cationes. Poseen un polipéptido

responsable tanto del transporte como de la hidrólisis del ATP y de la fosforilación
específica; en el caso de eucariotas este polipéptido tiene un dominio transmembrana
formado por 10 hélices, y un dominio citosólico en donde se encuentra el sitio de hidrólisis
de ATP y fosforilación.
Clase P: Bombas de Ca+2 (membranas plasmáticas de plantas y animales) regulan

variaciones en de concentración en el Ca+2 que inician la transducción de señales. [Ca+2] 10000
veces menos en citosol.
ATPasas tipo F, A y V: Estas ATPasas se caracterizan por ser proteínas de gran tamaño y
estructuras semejantes formadas por un elevado número de polipéptidos. Tienen dos
componentes fundamentales: una "base" hidrofóbica, que atraviesa la membrana y que está
formado por un haz de 9 a 13 cadenas polipeptídicas, y una “cabeza” asociada mediante un
"tallo" a la base. Esta cabeza tiene una estructura del tipo α3β3, y se puede separar
fácilmente de la base. La hidrólisis del ATP ocurre en la cabeza.
Las ATPasas F: (de eubacterias, mitocondrias y cloroplastos) y las ATPasas A (de arqueas)
funcionan normalmente en la dirección de la síntesis de ATP. Es decir, emplean la energía
que se libera en el pasaje de H+ (o, más raramente, Na+) a favor de su potencial
electroquímico, para sintetizar ATP. Son bombas funcionando “al revés” o sea son
ATPsintasas.
Las ATPasas V: son típicas de eucariotas. Se encuentran en la membrana de organelas tales

como vacuolas (en vegetales) o lisosomas (en animales). Bombean H+ desde el citosol a la
organela en cuestión, siendo las responsables del pH ácido que tienen las vacuolas y los
lisosomas. Para este transporte en contra del potencial electroquímico del H + emplean como
fuente de energía la hidrólisis del ATP.
ATPasas del tipo ABC (ATP Binding Cassette): Es un grupo de complejos proteicos que
sufren cambios conformacionales durante el proceso de transporte, pero no se fosforilan
durante el mismo (a diferencia de las ATPasas de tipo P). Pueden actuar exportando solutos
hacia el exterior del citoplasma, o importando solutos
En el primer caso (exportación), presentes en todos los organismos, la unidad básica es un
único polipéptido que posee dos dominios funcionales: un dominio transmembrana y uno
citoplásmico en el cual reside la actividad ATPasa. Las ATPasas ABC de importación están
restringidas a procariotas.
Na+ /K+ ATPasa, la “bomba de sodio” de las membranas citoplásmicas de las células
animales. Es la responsable de la creación y mantenimiento del potencial de membrana de
las células de animales, y de la creación del gradiente de iones Na+ cuya entrada al interior de
la célula se emplea en los procesos de cotransporte. De hecho, en una célula en reposo la
mayor parte del ATP es empleado precisamente por esta proteína.
El diagrama anterior muestra los pasos que se suceden para el movimiento de ambos tipos
de iones. Salen de la célula tres iones Na+ e ingresan dos iones K+ al citosol por cada ciclo
catalítico. En ambos casos estos iones se mueven en contra de su potencial electroquímico. Es
un transporte electrogénico: la cara interior de la membrana se vuelve negativa respecto al
exterior. La fosforilación de un resto aspartato de la proteína genera un cambio de
conformación, que se revierte al desfosforilarse.
Mecanismos de transporte en una célula del epitelio intestinal animal
Desde la luz intestinal a través de las microvellosidades ingresa a la célula epitelial del
intestino glucosa (mediante un mecanismo de simporte, transporte activo). En este caso se
utiliza fuerza sodio motriz ya que son los iones sodio los que están en movimiento a favor de
su gradiente electroquímico. De esta manera en la célula epitelial se incrementa el contenido
de glucosa que sale de la célula hacia el torrente sanguíneo mediante un sistema de uniporte
(a favor del gradiente electroquímico, transporte pasivo, difusión facilitada). Entre la sangre
y la célula epitelial se intercambian Na+ / K+ mediante una bomba de sodio/potasio
(transporte activo que consume ATP).
Movimiento de iones y moléculas en el tonoplasto de la célula vegetal
En el siguiente esquema se observan bombas que impulsan protones en contra de su

gradiente electroquímico, estas bombas consumen ATP o pirofosfato inorgánico (enlaces
anhídridos que proveen energía) de esta manera el interior de la vacuola se vuelve más ácido
y se estable una mayor diferencia de potencial. Hay mayor concentración de protones del
lado interno de la membrana que del lado externo (citosol). Esto genera una diferencia de
protones transmembrana, o sea fuerza protón motriz, que es usada como energía para mover
en contra de sus gradientes electroquímicos a sacarosa o los iones Na+ o Ca+2 a través de
transporte Antiporte (sistema de cotransporte, transporte activo). También se observan
canales iónicos (aniónicos) que movilizan cloruros y nitratos en esta figura.
Velocidad de transporte
Las ATPasas sufren muchos cambios conformacionales, la velocidad con que las moléculas o
iones pasan a través de ellas es baja (102 por segundo).
Las proteínas transportadoras sufren cambios conformacionales menores a los de las

bombas, entonces las velocidades de transporte son un poco mayores (103 por segundo).
Los canales son muy rápidos (106 - 108 por segundo), dado que no presentan cambios
conformacionales significativos durante el transporte.
La abundancia de los distintos complejos proteicos parece ser inversamente proporcional a la
velocidad con que se desempeñan. La proporción de bombas que generan la FPM necesaria
para el funcionamiento de las proteínas cotransportadoras, es en general muy alta
comparada con la cantidad de canales.
3.6. Bioenergética
Los seres vivos y las células que los forman son sistemas abiertos que intercambian
materia y energía con el entorno. Son, además, sistemas capaces de convertir un tipo de
energía en otro con una gran eficiencia. La bioenergética se enfoca centralmente en las
transformaciones energéticas que se dan en los sistemas vivos. Este tipo de
transformación, llamada también transducción, involucra casi siempre un flujo de
electrones desde una molécula con mayor hacia otra con menor potencial electroquímico.
La bioenergética se apoya en la termodinámica, haciendo uso de variables como la

energía de Gibbs (G). En este contexto, Energía de Gibbs (G) o energía libre es la energía
de un sistema capaz de realizar trabajo biológico. Los cambios en la energía de Gibbs
(G) nos dicen si los procesos metabólicos serán o no espontáneos. La magnitud de G
da también una idea sobre cuán alejado del equilibrio está un sistema inicialmente. En
general, la bioenergética se interesa solo por los estados energéticos inicial y final de una
reacción química, sin tener en cuenta los tiempos y rutas necesarias para que ésta se lleve
a cabo.
Desde este punto de vista, existen dos tipos de procesos:
-Exergónicos: procesos o reacciones que llevan al sistema desde un valor mayor a uno
menor de G (ΔG negativo), liberando energía. Ocurren espontáneamente.
-Endergónicos: procesos o reacciones que llevan al sistema desde un valor menor a uno
mayor de G (ΔG positivo), por lo cual requieren un aporte de energía dado que no
ocurren espontáneamente.
Una característica central de los sistemas vivos es la combinación de reacciones

exergónicas y endergónicas (con algún intermediario compartido que permite la
articulación entre ambas).
Esta diferencia entre procesos exergónicos y endergónicos puede verse representada en
la siguiente figura.
Los procesos endergónicos tienen lugar en rutas metabólicas en las que se libera energía
cuando hay electrones que pasan desde niveles superiores a inferiores de energía
potencial. Es decir, a lo largo de esa cadena los electrones van pasando a través de
moléculas que tienen mayor a menor capacidad de realizar un trabajo (de mayor a
menor energía potencial), pero también mayor a menor capacidad para ser reducidas
(potencial de redox). Estas cadenas de transporte de electrones suceden en ciertas
membranas biológicas (tilacoide, interna de mitocondrias y plasmática de
microorganismos).
De acuerdo a su origen, la energía que originalmente motoriza todo el proceso puede ser:
Energía lumínica: Se incorpora a las células fotosintéticas durante el proceso de

FOTOFOSFORILACIÓN.
Energía química: Se incorpora a la célula durante la oxidación de azúcares que ocurre en

la respiración, en particular, en la FOSFORILACIÓN OXIDATIVA.
Independientemente de su origen, la energía disponible es liberada mediante una serie

de reacciones de óxido-reducción que suceden en la membrana, cuando los electrones
pasan a favor del gradiente de potencial. Esto impulsa la formación de un gradiente
electroquímico de protones a través de esa membrana, generando Fuerza Protón Motriz
(FPM). La fuerza protón motriz (FPM) es entonces la energía involucrada en un
gradiente de protones entre las distintas caras de una membrana biológica. La energía así
almacenada será luego utilizada para algún proceso osmótico, mecánico o químico,
cuando los protones atraviesen la membrana a favor de su gradiente. En la FPM pueden
distinguirse dos componentes: un gradiente químico (ΔpH) y un potencial eléctrico
transmembrana (Δψ). Es decir, a ambos lados de la membrana se generan condiciones
diferentes en cuanto a pH y cargas.
En los sistemas biológicos, estas energías lumínica y química son interconvertibles en

otros tipos de energía, y esto puede explicarse a partir de la teoría del Acoplamiento
Quimiosmótico. Se trata de un mecanismo universal de conservación de la energía
biológica descripto por Peter Mitchell en 1961 en su Teoría del acoplamiento
quimiosmótico (Premio Nobel Química 1978), así denominada porque se acoplan o
combinan gradientes osmóticos a reacciones químicas. Durante décadas, se había
pensado que debía haber un único intermediario estable que acumulara gran cantidad
de energía entre la fuente original (luz o glucosa) y el ATP. Sin embargo, este
intermediario nunca fue identificado y la hipótesis de Mitchell terminando
imponiéndose. Esta teoría enuncia, como ya mencionamos, que en los sistemas
biológicos existen formas equivalentes e interconvertibles de energía, y que los
gradientes de protones son una de esas formas.
La FPM constituye una reserva de energía potencial que puede ser utilizada para:
1) transportar otros iones y solutos en contra de sus gradientes a través de la membrana.
2) la síntesis de ATP a través de la activación de una ATP sintasa
3) el movimiento de flagelos en bacterias
Usos de la FPM en células
El uso de la energía de un gradiente para transportar solutos a través de una membrana

fue abordado anteriormente cuando se describió el mecanismo de cotransporte.
ATP sintasas
La ATP sintasa es un complejo enzimático formado por 20 a 24 péptidos, presente en la

membrana plasmática de las bacterias, la membrana tilacoide de los cloroplastos y la
membrana interna de las mitocondrias. Esta enzima cataliza la síntesis de ATP a partir
de ADP, un grupo fosfato y la energía suministrada por un flujo de protones [H+].
La ATP sintasa está formada por dos complejos: Fo, hidrofóbico e integrado a la
membrana, y F1, hidrofílico, de forma globosa, que sobresale de la membrana. Ambas
partes se asocian mediante interacciones electrostáticas. El componente Fo es el motor
impulsado por protones. En las ATP sintasas de cloroplastos, F0 está formado por las
subunidades a, b (2) y c (10-15). Las subunidades c forman el «anillo c», que rota en
respuesta al flujo de protones que pasa por el complejo, y su número puede variar entre
diferentes especies. El segundo complejo, F1, está formado por las subunidades α (3), β
(3), γ, δ y ε. La parte principal del complejo F1 está formada por tres dímeros αβ. La
actividad catalítica de este hexámero está localizada en las subunidades β. Las
subunidades γ y ε giran impulsadas por el giro del anillo c. Cada rotación de 120° de la
subunidad γ induce cambios conformacionales en las α y β. Las ATP sintasas
mitocondriales son algo más complejas en su estructura, presentando algunas
subunidades extra cuya función no se conoce, pero su funcionamiento es esencialmente
el mismo.
Compartimento donde se produce el ATP
Compartimento que concentra H+
La fracción F0, se encarga del transporte de iones a través de la membrana y el segmento

F1 une el ADP y el fosfato para formar el ATP. La energía de este proceso proviene de la
formación de un gradiente electroquímico proporcionado por la cadena de transporte de
electrones que concentra los H+ en el compartimiento contrario al que se encuentra el
complejo F1 que sintetiza el ATP. El movimiento de rotación que motoriza todo el
proceso implica la protonación y desprotonación sucesiva de grupos carboxilo presentes
en las subunidades c.
Subunidad a
Subunidade
sc
El pasaje de tres protones por la fracción F0 provoca los cambios conformacionales

necesarios para la síntesis de una molécula de ATP.
Son pocas membranas las que cumplen las condiciones para que se lleve a cabo el
acoplamiento quimiosmótico:
1) Membrana tilacoide
2) Membrana interna mitocondrial
3) Membrana tilacoide
En las bacterias, se establece una diferencia de potencial transmembrana y este gradiente

de concentración de protones impulsa la biosíntesis de ATP mediante el pasaje de
protones a través del complejo F0F1 de la ATP-sintasa hacia la cara citosólica.
En las mitocondrias, se establece una diferencia de potencial transmembrana a nivel de

la membrana interna de la mitocondria y este gradiente de concentración de protones
impulsa la biosíntesis de ATP mediante el pasaje de protones a través del complejo F0F1
de la ATP-sintasa, hacia la cara matricial de la membrana interna de la mitocondria.
En los cloroplastos, se establece una diferencia de potencial transmembrana a nivel de la

membrana tilacoides y este gradiente de concentración de protones impulsa la
biosíntesis de ATP mediante el pasaje de protones a través del complejo F0F1 de la ATP-
sintasa, desde el lumen de la membrana tilacoides hacia la cara estromal en el
cloroplasto.
Esquemas de Biología Celular y Molecular. Lodish y col.
3.6.1. Ejemplos de Acoplamiento quimiosmótico: fase lumínica de la fotosíntesis
La Fotosíntesis es el proceso mediante el cual las plantas, algas y algunas bacterias

utilizan la energía solar para la producción de compuestos orgánicos. El proceso abarca
dos etapas una lumínica, que se lleva a cabo en la membrana tilacoides de los
cloroplastos, y otra biosintética, que se lleva a cabo en el estroma de los cloroplastos. La
primera etapa da como resultado ATP y NADPH, además de liberar O2. La segunda
etapa consiste en la reducción del CO2, utilizando el ATP y el NADPH producido en la
etapa anterior, para generar compuestos orgánicos.
La fotosíntesis es un proceso endergónico, durante el cual los e- pasan de un nivel bajo a

uno mayor de energía potencial debido al aporte de energía lumínica. Existe, sin
embargo, una etapa en que los e- se mueven hacia niveles más bajos de energía,
generando FPM utilizada por ATP sintasas para sintetizar ATP. Esta formación de ATP
acoplada al transporte fotoinducido de electrones, es un mecanismo de conservación de
la energía lumínica absorbida conocido como Fotofosforilación.
Eº´= -1,140; Gº´= -nF Eº´ → Gº´ > 0, proceso endergónico
Estructura y procesos en la membrana tilacoide
La membrana tilacoide se ubica en el interior de los cloroplastos. Posee una bicapa

lipídica con alto contenido de galactosilglicéridos (60%) y bajo contenido de esteroles.
El contenido de proteínas es elevado y debido a su función posee diferentes complejos

proteicos (Fotosistemas I y II (PSI y PSII), Citocromo b6f (Cit b6f) y la bomba ATP
sintasa), los cuales se hayan desigualmente distribuidos en la membrana. Los PSI se
encuentran en mayor abundancia en zonas no apiladas de la membrana y expuestas al
estroma y los PSII al igual que los citocromos b6f se encuentran mayormente en zonas de
grana. Por otra parte, la ATP-sintasa se ubica en regiones expuestas al estroma.
En los fotosistemas se encuentran, asociados a proteínas, los pigmentos fotosintéticos

indispensables para la captación de la energía lumínica. Se trata de lípidos
insaponificables con diferentes núcleos químicos que poseen en sus estructuras sistemas
extendidos de dobles enlaces conjugados que les permiten captar la luz. Los principales
pigmentos fotosintéticos son las clorofilas a y b, de color verde. Los máximos de
absorción de la clorofila a pura son de 663 y 420 nm, y en células intactas 660, 670, 678,
685 nm, debido a la interacción con las proteínas a las que se asocia en la célula vegetal.
Otros pigmentos auxiliares de la fotosíntesis son los Carotenos (pigmentos amarillos,

rojos o púrpuras) y las Xantófilas, carotenoides semejantes a los carotenos con un grupo
hidroxilo en los anillos terminales. Los espectros de absorción lumínica de los diferentes
pigmentos fotosintéticos se encuentran solapados, y eso permite el mejor
aprovechamiento de la radiación y una adecuada transferencia de energía de un
pigmento a otro.
Fotosistema embebido en la membrana tilacoide. Adaptado de Lehninger.

Estructura química de algunos pigmentos
Espectros de absorción de pigmentos fotosintéticos
Otro compuesto importante que participa en la fase lumínica de la fotosíntesis es la

plastoquinona, un lípido insaponificable del grupo de las quinonas cuya estructura
posee un sistema extendido de dobles enlaces conjugados (cadena terpénica), el cual
interviene en procesos redox y colabora en la cadena de transporte de electrones,
translocando protones del estroma al lumen y generando FPM. Se ubica en el interior
hidrofóbico de la membrana tilacoides.
O
CH3O CH3
CH3O ( )n H
O
Plastoquinona
Complejos Proteicos. Fotosistemas I y II
Tanto PSI como el PSII son complejos multiproteicos formados por un centro de reacción
fotoquímica y un complejo antena (o complejo cosechador de luz, Lhc por sus siglas en
inglés), que incluye asociaciones proteína-pigmento. Ambas clases de fotosistemas se
diferencian entre sí por el tipo y número de componentes proteicos y por la molécula de
clorofila especial de su centro de reacción.
Fotosistemas PSI y PSII
La diversidad de pigmentos es una estrategia para optimizar el aprovechamiento de la

energía solar disponible, dado que cada pigmento absorbe fotones de diferente nivel
energético. La energía absorbida por los pigmentos auxiliares a nivel de los Lhc es
conducida hacia los centros de reacción en cada fotosistema. El mecanismo que lo hace
posible se denomina de transferencia o resonancia de Förster.
Clorofila, carotenoides Esta transferencia de energía requiere

que las moléculas de pigmentos se
ordenen de manera adecuada en los
complejos antena (Lhc): y estén lo
suficientemente próximas para que la
transferencia sea posible, pero además
sus espectros de absorción y emisión
deben solaparse en parte, de modo que
permita la transferencia energética sin
que se dañen las estructuras químicas.
De este modo, los niveles energéticos
ligeramente decrecientes permiten canalizar la energía captada hacia el centro de
reacción de cada fotosistema.
Complejo proteico Citocromo b6f: Es otro complejo proteico que se encuentra en la

membrana tilacoides y participa en la transferencia de electrones
Cadena de electrones y acoplamiento quimiosmótico en la fase lumínica
En la etapa lumínica de la fotosíntesis se produce una cadena de transporte de electrones

donde intervienen:
-Fotosistema II (PSII)
-Plastoquinona (PQ)
-Citocromo b6f (Cytb6f)
-Plastocianina (PC)
-Fotosistema I (PSI)
-Ferredoxina (Fdx)
-Ferredoxina-NADP+ reductasa (FNR)
Los procesos de transporte de electrones (redox) se ven acompañados de la acumulación

de protones a nivel del lumen. Los tres procesos que contribuyen a generar la diferencia
de concentración de protones a ambos lados de la membrana tilacoide son: la fotólisis de
la molécula de agua en el PSI que libera H+ al lumen, la traslocación de protones al
lumen por parte de plastoquinonas y la reducción del NADP+ a NADPH que consume
H+ en el estroma. La generación de este gradiente permite la síntesis de ATP mediante la
activación de la ATP sintasa, en un proceso donde el agua actúa como dador de
electrones y el NADP+ como aceptor.
3.6.2. Acoplamiento quimiosmótico en la Respiración Celular
La glucosa es el combustible celular y la primera fase de su degradación es la glucólisis,

que tiene lugar en el citoplasma de la célula. La segunda fase es la respiración aeróbica,
que requiere oxígeno y, en células eucariotas, tiene lugar en las mitocondrias. En su
etapa final, la respiración comprende el transporte de electrones acoplado al proceso de
fosforilación oxidativa, en otro ejemplo de acoplamiento quimiosmótico con muchos
puntos en común y algunas diferencias con la fotofosforilación ya analizada. En este
caso, la membrana involucrada es la membrana interna de la mitocondria, compuesta en
un 20% por un lípido especial, la cardiolipina, y que contiene también varios complejos
proteicos.
Estructura del lípido compuesto cardiolipina

La respiración se desarrolla en dos etapas: el ciclo de Krebs y el transporte terminal de

electrones. Inicialmente, una molécula de glucosa se escinde en dos de ácido pirúvico,
que posteriormente serán oxidadas a dióxido de carbono por distintas reacciones
metabólicas. Durante el catabolismo de la glucosa se produce acetil-CoA, que es un
intermediario rico en energía. Cuando este metabolito se oxida en el ciclo del ácido
cítrico (dentro de la matriz mitocondrial) se produce la reducción de NAD+ y FAD,
dando como resultado NADH y FADH2. Este poder reductor desencadena una cascada
de reducciones espontáneas en las que los electrones fluyen de mayor a menor energía,
desde el NADH y FADH2 al O2, otorgando la energía necesaria para la translocación de
los H+ al espacio intermembrana. Algunas de estas reacciones involucran complejos
proteicos presentes en la membrana u otras moléculas específicas no proteicas. Durante
la circulación de electrones entre los integrantes de esta cascada, también hay
reducciones que involucran formación de enlaces covalentes con H tomando protones de
la matriz. Estos intermediarios de la cadena electrónica sufren la posterior oxidación,
liberando protones hacia el espacio intermembrana. Es el caso de la ubiquinona, otra
molécula del grupo de las quinonas, que está inmersa en el interior hidrofóbico de la
membrana. En el caso del citocromo c (intermediario entre los complejos III y IV), a
diferencia del citocromo b6f que actúa en la fotofosforilación, se trata de una estructura
monomérica. También hay transporte de protones a través de los complejos I, III y IV, lo
cual conlleva a una acumulación de protones fuera de la matriz mitocondrial, suficiente
para poner en funcionamiento las ATP sintasas. Los electrones, en última instancia, son
aceptados por moléculas de O2, dando como producto H2O (nótense los diferentes roles
que cumplen estas moléculas en los dos tipos de procesos estudiados).
Cadena de transporte de electrones y acoplamiento quimiosmótico en la respiración celular.

Acoplamiento quimiosmótico en membranas bacterianas
En las membranas bacterianas podemos encontrar los tres usos diferentes de la fuerza
protón motriz. En un caso, el movimiento de protones a favor de su gradiente permite
que funcionen mecanismos de cotransporte, por ejemplo, el ingreso de lactosa o la
eliminación del exceso de sodio o calcio. En segundo lugar, la activación de la ATP
sintasa para la producción de ATP, en un proceso similar a los que vimos en la
fotofosforilación y la fosforilación oxidativa. Por último, la activación de un mecanismo
rotatorio que permite el movimiento flagelar.
Las ATP sintasas bacterianas presentan una estructura algo más sencilla que las que
describimos para mitocondrias y cloroplastos, y difieren en la cantidad de cada una de
las subunidades que se asocian para originar las fracciones F0 y F1. Por otro lado, en
algunos grupos de bacterias estas estructuras son capaces (generalmente en condiciones
anaerobias) de funcionar en “modo reverso” como ATPasas, es decir, hidrolizando ATP
y utilizando la energía obtenida para traslocar protones contra gradiente fuera del
citoplasma. Esta capacidad las diferencia de las ATP sintasas eucariotas y de otros
grupos de bacterias, donde la capacidad hidrolítica se encuentra inhibida por distintos
mecanismos. Por último, algunas bacterias pueden utilizar fuerza Na+ motriz para
activar sus ATP sintasas.
En términos generales, la síntesis de ATP en bacterias implica el establecimiento de una

diferencia de potencial transmembrana, con una mayor concentración de protones en la
cara externa. Este gradiente de protones impulsa la activación de la ATP sintasa cuando
los protones atraviesan el componente F0 hacia la cara citosólica (quedando el ATP
generado en el interior de la célula). Al igual que en los casos ya descriptos en
cloroplastos y mitocondrias, el proceso involucra una cadena de transporte de electrones
a través de varios intermediarios, incluyendo ubiquinona, citocromo c, y otros. La
energía necesaria para todo el proceso proviene de la oxidación de la glucosa en el
citosol.
En cuanto al uso de la fuerza protón motriz para el movimiento flagelar, es necesario

tener en cuenta que el flagelo es una compleja estructura filamentosa proteica, capaz de
autoensamblaje, que permite a las bacterias impulsarse mediante un movimiento
rotatorio tipo hélice. Ese movimiento se debe a la presencia de motores rotatorios
anclados en la membrana, ubicados en el punto de anclaje del flagelo. Estos motores,
descriptos en la literatura como “nanomáquinas”, son activados por fuerza protón
motriz y transmiten su movimiento al flagelo, en otro claro ejemplo de aplicación de la
teoría del acoplamiento quimiosmótico. La velocidad de rotación del flagelo depende de
la magnitud de la fuerza protón motriz involucrada.
Representación esquemática de la estructura

y funcionamiento de un flagelo bacteriano.

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Contenidos teóricos de biomoléculas

Cátedra de Química de Biomoléculas - FAUBA

Actualizado (marzo 2023)

1.2. Clasificación funcional de las proteínas

Las funciones más importantes que pueden cumplir son:

de la amilosa, hidrolizando específicamente enlaces glicosídicos a -(1→4). Por otro lado, la

5. Regulación del metabolismo:

Los aminoácidos naturales se clasifican en:

1. Aminoácidos de la serie D: La D-alanina y el D-glutamato forman parte de peptidoglicanos

3. Aminoácidos en los que el grupo amino no se encuentra en el carbono vecino al carbonilo:

1.3.1. Aminoácidos codificables

Se clasifican de acuerdo a la naturaleza del grupo R en:

Los grupos R de la alanina, valina, leucina e isoleucina tienden a agruparse conjuntamente

La glicina es el aminoácido más simple y su estructura no contribuye apreciablemente a las

R polar sin carga

Los grupos aromáticos de la fenilalanina, la tirosina y el triptófano son bastante hidrofóbicos,

R polar con carga

1.3.2. Punto isoeléctrico

Es el valor de pH al cual el aminoácido no tiene carga neta.

El punto isoeléctrico de un aminoácido depende de su estructura. Los 15 aminoácidos neutros

Esto se comprende analizando sus curvas de titulación:

Curvas de titulación de aminoácidos básicos y ácidos

1.3.3. Aminoácidos proteicos no codificables

Sufren modificaciones cuando ya se encuentran en la cadena proteica. Las modificaciones pueden

Entre las permanentes, las más comunes son:

Ejemplos de modificaciones transitorias son:

1.4. Unión peptídica: Proteínas

1.4.1. Clasificación estructural de las proteínas

Las proteínas conjugadas se clasifican en función de la naturaleza del cofactor en:

1. Metaloproteínas: como la ferritina (Fe), principal proteína almacenadora, transportadora y

1.5. Estructura tridimensional de las proteínas

1.5.1. Estructura Primaria

Es la secuencia de aminoácidos de la cadena peptídica que se une durante el proceso de traducción

Algunos ejemplos se dan en el siguiente cuadro:

El arreglo espacial de una proteína se conoce como conformación. La conformación en la cual la

Características estructurales de la unión peptídica

Esto explica que no haya libre rotación de los enlaces:

1.5.2. Estructura Secundaria

Un caso particular es la estructura secundaria del colágeno. El predominio de Pro y Gly en su

Frecuencia de residuos aminoacilo en estructuras secundarias

Se obtuvo a partir del estudio de un gran número de proteínas.

1.5.3. Estructura Terciaria

Las más comunes son los puentes disulfuro.

Modelos para la representación de la estructura de una proteína

Existen dos tipos de estructuras terciarias:

Pueden tener segmentos con diferentes estructuras secundarias. Ejemplos:

La aceleración de la velocidad de la reacción se debe a varios factores:

Clasificación de las enzimas de acuerdo a su función:

Clase Algunas subclases Función

Estructura de las proteínas globulares

Patrón de plegamiento característico de secuencias repetitivas de estructuras secundarias

Pueden ser relativamente simples o muy complejos.

Dedos de zinc. Factor de transcripción

Asociación de: a) α hélices o b) láminas β

b) Adenilato quinasa. Silla de montar. Abajo se muestra la secuencia de estructuras secundarias.

Conformación de una proteína: arreglo espacial de los átomos

Solución a la Paradoja de Levinthal: El plegamiento de proteínas está guiado por la formación de

El plegamiento sucede en varios pasos:

1. Formación de estructuras secundarias (α-hélice y β-lámina). Actúan como núcleos de

Estructura tridimensional de proteínas globulares (resumen)

Hay muchos tipos de colágenos diferentes, típicamente, alrededor de 30 en un mamífero, pero

1.5.4. Estructura Cuaternaria

Porina trimérica integral de la membrana de bacterias Gram negativas, transportadora de