2022

Cátedra de Bioquímica – Facultad de Medicina UNNE

Edición 2022

ÍNDICE

INTRODUCCIÓN ............................................................................................................................................ 3
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS ........................................................................................................ 4
ORIGEN DE LAS PROTEÍNAS ...................................................................................................................... 5
DIGESTIÓN DE PROTEINAS ......................................................................................................................... 6
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS......................................................................................................................... 6
INTERPRETACIÓN DE LA ELECTROFORESIS ........................................................................................... 7
PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA CLÍNICA .................................................................................................. 9
PROTEINURIA .............................................................................................................................................. 12
CONCLUSIÓN ............................................................................................................................................... 12
BIBLIOGRAFÍA ............................................................................................................................................ 12

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INTRODUCCIÓN
Las proteínas son complejas sustancias orgánicas nitrogenadas y tienen un papel fundamental en la estructura y función
de las células tanto animales como vegetales.
Cada especie tiene proteínas características, lo que le confiere su carácter específico, tanto genético como inmunológico.

La palabra proteína viene del griego “proteos” que quiere decir el primero, ya que forma parte básica de la estructura
corporal. Este término fue sugerido por Mulder, químico Holandés, en el siglo XIX para designar el componente universal
de todos los tejidos vegetales y animales.

“Sin proteínas no hay vida posible en nuestro planeta”. A través de ellas se producen los principales fenómenos de la vida.
El principal papel de las proteínas de la dieta es servir como fuente principal de aminoácidos, los cuales son utilizados para
la síntesis de proteínas nuevas en nuestro organismo.

Figura n° 1.

Cuando hablamos de fuentes proteicas hablamos de aquellas fuentes que nos ofrecen cantidades importantes del mismo
y es por ello que tenemos que pensar en los lácteos, carnes y huevos. Teniendo en cuenta que los lácteos tienen una
proteína de muy alto valor biológico del 80 más o menos, que las carnes en el orden de 70 y que se asimilan al valor
biológico de la proteína de la soja cuando ésta es extraída de la planta y aislada de todos los principios a los que está
combinada , teniendo en cuenta también que los huevos que tienen la clara tiene una proteína de valor biológico 100, es
por eso que tenemos el alto valor biológico de las proteínas y fuentes, dónde el aporte y la cantidad que le encontramos
es importante. Por supuesto no podemos dejar de tener en cuenta que los cereales y las legumbres son grupos de
alimentos que van a representar un generoso aporte proteico, pero tengamos en cuenta que los cereales están carentes
de lisina, por eso es un aminoácido limitante y las legumbres

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están carentes en metionina y cisteína aminoácidos limitantes, si bien tienen lisina, quiere decir que si hacemos una
combinación de ingesta de cereales y legumbres vamos a tener una proteína de alto valor biológico, imitando a una de
origen animal.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La clasificación de las proteínas se realiza desde varios puntos de vista: por su composición, por su morfología y la más
importante por sus funciones biológicas.

DE ACUERDO A SUS FUNCIONES BIOLÓGICAS PODEMOS ENCONTRAR:

 PROTEÍNAS ESTRUCTURALES: forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas
podemos citar al colágeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel,
pelo y uñas y a la espectrina presente en la membrana de los eritrocitos.
 PROTEÍNAS DE TRANSPORTE: como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la
hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte
transmembrana en ambos sentidos.
 PROTEÍNAS DE DEFENSA: protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las que se
consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulínica de la sangre, las proteínas
denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia
a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de coagulación.
 PROTEÍNAS HORMONALES: se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en otro tipo.
Ejemplo, la insulina.
 PROTEÍNAS COMO FACTORES DE CRECIMIENTO: su función consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la
división celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de
plaquetas.
 PROTEÍNAS CATALÍTICAS O ENZIMAS: permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas. Dentro de las
células son variadas y se encuentran en cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre
otras se consideran las enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de otras proteínas, lipasas, amilasas,
fosfatasas, etc.
 PROTEÍNAS CONTRÁCTILES: son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos
que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran implicadas en los
diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina.
 PROTEÍNAS RECEPTORAS: proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. Si se encuentran en la
membrana plasmática, son las encargadas de captar las señales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si
se encuentran en las membranas de las organelas, permiten su interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas

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de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico de éstas son los receptores de las
hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos
funcionan gracias a la presencia de estas proteínas.
 PROTEÍNAS DE TRANSFERENCIA DE ELECTRONES: son proteínas integrales de membrana, comunes en las
mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un
aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los citocromos que hacen parte
de la cadena respiratoria.

Figura n° 2.

ORIGEN DE LAS PROTEÍNAS

El hombre puede sintetizar algunos de los aminoácidos que necesita para formar sus proteínas a partir de compuestos
nitrogenados más simples o transformando sus aminoácidos entre sí. Existe sin embargo un grupo de aminoácidos para
la síntesis de proteínas y que los animales superiores no pueden formar, a estos aminoácidos se les llama esenciales y
deben ser proporcionados por los alimentos, en forma de proteínas vegetales o animales. En general, las proteínas
animales contienen aminoácidos esenciales en mayor cantidad y en las proporciones en que el hombre los necesita, y por
eso son de mayor valor nutritivo. Se puede lograr sin embargo una situación similar de un balance de aminoácidos
esenciales por combinaciones adecuadas de proteínas vegetales.
El lugar de síntesis de la mayoría de las proteínas es el hígado.

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El valor biológico (proporción del nitrógeno retenido dividido nitrógeno absorbido) de las proteínas depende de la
cantidad de aminoácidos esenciales que contengan. Antiguamente se le asignaba a la albúmina del huevo el valor de 1,
con este patrón de referencia todos los alimentos arrojaban comparativamente un score muy bajo, por tanto se
constituyó una proteína sintética que es el patrón de referencia especificado por FAO/OMS/ONU (1985), se elaboró
teniendo en cuenta las altas necesidades proteicas de un niño de 2 a 5 años entendiendo que si dicha cantidad de
proteínas permite concretar el crecimiento en esta etapa vital y critica cubrirá también (o excederá) las necesidades de
otros niños, adolescentes o adultos.
En un varón de peso corporal promedio, 16% corresponde a proteínas, siendo la mitad intracelular, el resto extracelular
y el 2,6% es nitrógeno. La proteína tiene un estado dinámico constantemente hay catabolismo y resíntesis (anabolismo).
El objetivo de este recambio es tener un máximo de utilidad en proteínas con escasa cantidad de aminoácidos.

DIGESTIÓN DE PROTEINAS
Las proteínas van a ingresar a nuestro aparato digestivo por la boca. Las proteínas líquidas van a sufrir el proceso de la
deglución y si son sólidas van a sufrir el proceso de la masticación, que es un proceso mecánico por lo que no hay digestión
ni ataque químico.
En el estómago las proteínas continúan y si son líquidas van a tener el ataque químico por parte de la pepsina que sale
del estómago como pepsinógeno, y que gracias a la acidez gástrica se transforma en pepsina. Esta pepsina hace una macro
digestión química porque es una exo y endopeptidasa, rompiendo estructuras proteicas en grandes cantidades y con
preferencia en la parte periférica separando aminoácidos terminales y rompiendo por la mitad a muchas de las proteínas
químicamente. El proceso mecánico es para ruptura y ofrecer una mayor superficie de ataque para la acción química
alcanzando finalmente un pequeño tamaño para que puedan atravesar el duodeno en las contracciones gástricas.
Finalmente, en el duodeno van a ser procesados por las proteasas pancreáticas donde van a terminar como aminoácidos
libres, di y tripéptidos.
Los aminoácidos libres van a atravesar la membrana del enterocito con trabajo activo y, los di y tripéptidos los van a
hacer en forma pasiva. Luego, estos van a ser atacados por di y tripeptidasas que se encuentran en la membrana de los
enterocitos, van a ser cortados y entregados al interior del enterocito como aminoácidos libres. Ahí van a esperar el
ingreso a la vía portal para ser ofrecidos al hígado para continuar el metabolismo.

PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
La sangre es un tejido que circula dentro de un sistema virtualmente cerrado, el de los vasos sanguíneos. La sangre
compuesta por elementos sólidos: eritrocitos, leucocitos y plaquetas, suspendidos en un medio líquido: el plasma. El
plasma consiste en agua, electrolitos, metabolitos, nutrientes, proteínas y hormonas.
Una vez que la sangre se ha coagulado, la fase líquida remanente se denomina suero, este carece de factores de la
coagulación, que normalmente están presentes en el plasma, pero que ha sido consumido durante el proceso de

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coagulación.
El estudio de las proteínas se utiliza para el seguimiento de las enfermedades y no para diagnóstico o muy rara vez. Por
eso es importante tener el valor normal del paciente y ver qué pasa cuando entra en estado de enfermedad.

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El método más común para analizar las proteínas plasmáticas es la electroforesis (la migración de proteínas por acción de
un campo eléctrico), existen diversos tipos de esta y cada una usa un medio de soporte diferente. Su uso permite, después
de teñir, la resolución de 5 bandas de proteínas plasmáticas, designadas albúmina, y globulinas: α1, α2, β1, β2 y γ.

INTERPRETACIÓN DE LA ELECTROFORESIS
Proteínas séricas
Proteínas séricas encontradas en cada fracción:
 Albúmina: es la más abundante del plasma, representa el 50 % de las mismas. Transporta numerosas sustancias
(aminoácidos, ácidos grasos, enzimas, drogas, hormonas tiroideas y productos tóxicos). También es responsable del
control del equilibrio de líquidos entre los compartimentos intravascular y extravascular del organismo, manteniendo
la presión coloidosmótica del plasma (la presión osmótica del plasma es la suma de 2 presiones: la oncótica y la
hidrostática que es la presión del agua).

 Alfa (α) globulinas: se dividen en α-1 globulinas y α-2 globulinas

 Dentro de la α-1 globulinas encontramos las siguientes proteínas:
- α-1-antitripsina: se sintetiza en hígado. Inhibe la elastasa de los leucocitos, esta proteinasa degrada la elastina
de las paredes de los alveolos pulmonares, provocando enfisema pulmonar. Puede formar complejos irreversibles
además con tripsina, quimotripsina y trombina. En niños con deficiencia produce cirrosis biliar primaria y cáncer
de hígado.
- α-1-globulina ligada a tiroxina (TBG): se sintetiza en hígado. Tiene un solo sitio de unión para la T4
Aumento: en embarazo, empleo de anticonceptivos orales.
Disminución: nefrosis y tratamiento con metiltestosterona.
- α-1-glicoproteín ácida: se sintetiza en el hígado, granulocitos y monocitos.
- Transcortina o globulina unida a corticoesteroides: se sintetiza en hígado. Los defectos en su gen provocan
deficiencia en la unión de la globina a los corticoesteroides que se manifiestan por la baja afinidad al cortisol.
 Dentro de las α-2 globulinas encontramos a:
- α-2 macroglobulina: se sintetiza en hígado y en numerosos tipos de células. Es un inhibidor de las proteasas.
Inhibe la liberación de proteinasas de las bacterias y limita el daño tisular durante la infección.
- Haptoglobina: we sintetiza en hígado, bazo, timo, y nódulos linfáticos. Aumenta como reactante de fase aguda y
disminuye por hemólisis intravascular y patologías hepáticas severas. Funcionalmente relacionada con la
hemoglobina, a la cual se une en forma irreversible.
- Ceruloplasmina: es una proteína que se produce en su hígado. Almacena y transporta el mineral cobre por todo
el organismo a los tejidos que lo necesitan. El cobre es vital para la mineralización de los huesos y la formación de

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melanina pero su exceso resulta tóxico. El hígado normalmente toma el cobre del torrente sanguíneo y lo deposita
en la ceruloplasmina. Luego, la ceruloplasmina es liberada en el plasma de la sangre.

En la enfermedad de Wilson, la ceruloplasmina no incorpora cobre. La enfermedad de Wilson también evita que su hígado
envíe el exceso de cobre para ser eliminado con las heces. En cambio, el cobre se acumula en su hígado hasta que
desborda en el torrente sanguíneo. Desde allí, el cobre se acumula en el cerebro, las córneas, los riñones, el hígado, los
huesos y las pequeñas glándulas cerca de la tiroides. Si no se trata, el daño en el hígado y el cerebro por intoxicación de
cobre producto de la enfermedad de Wilson es mortal.

 Beta ( β) globulinas: se dividen en β1y β2.

 Dentro de las β-1 globulinas se encuentran:
- Transferrina (TRF): es una glicoproteína transportadora de hierro, sintetizada y metabolizada principalmente en
los hepatocitos. Existen modificaciones en la estructura molecular de la transferrina que le confieren su
microheterogeneidad, presentando diversas isoformas. Estas isoformas, han sido diferenciadas como
consecuencias de tres tipos de variaciones :
1) Secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica correspondientes a su polimorfismo genético.
2) Composición de la cadena de carbohidratos.
3) Grado de saturación de hierro.
- Ferritina: se sintetiza en el hígado. Está presente en casi todas las células. Es una proteína de almacenamiento de
hierro, siendo muy importante en su homeostasis.
- Hepcidina: se sintetiza en el hígado y se libera para reducir la absorción intestinal de hierro por lo que es el
regulador central de la absorción de hierro en respuesta a los requerimientos sistémicos ya que regula, a su vez,
al transportador de hierro presente en la membrana basolateral de los enterocitos denominado ferroportina 1.
La ferroportina es una bomba biológica de hierro situada en el epitelio intestinal y en la membrana de los
macrófagos, su función es la de transportar hierro desde la célula intestinal al plasma y desde el macrófago al
eritrocito.
 Dentro de las β-2 globulinas encontramos:
- C3 y C4: son componentes de la vía del complemento (sistema complejo formado por un conjunto de proteínas
séricas que actúan en las reacciones inflamatorias).
- Hemopexina: se sintetiza en hígado. Es una proteína sérica específica para transportar el hem por su gran
afinidad, ya que el hem libre es un tóxico celular y es además un poderoso antioxidante.
- Inmunoglobulinas: se conocen hasta el presente 5 clases (IgG, IgA, IgM, Ig D, Ig E).
Aumento: hipergammaglobulinemia, enfermedades hepáticas, infecciones crónicas, lupus sistémico, mieloma múltiple,
linfoma.

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Disminución: edad avanzada, leucemia linfocítica crónica, enfermedad de cadenas livianas, gammaglobulinemias,
hipogammaglobulinemia.

Figura n° 3.

PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA CLÍNICA

 ALBÚMINA:
La albúmina es la proteína más abundante del plasma (2/3 parte de su contenido) y es la proteína de menor peso
molecular (67 Kd), su concentración normal es 3,5 a 5,0 g/dl. Es sintetizada exclusivamente por el hígado, por este motivo
cualquier afección hepática disminuye su valor. Si la concentración es menor a dos gramos se presenta edema
(acumulación de líquido en el espacio intersticial). La albúmina ejerce entre el 75 y 85% de la presión oncótica de la sangre.
La presión oncótica es la presión debida a las proteínas plasmáticas y ocurre entre el compartimento vascular e intersticial.
Los capilares sanguíneos son pocos permeables a las proteínas por este motivo las proteínas se acumulan en el plasma y
la presión oncótica es la que regula el filtrado que se produce a través del endotelio capilar. Otros estados donde hay
disminución de albúmina son en la desnutrición y en la enfermedad gastrointestinal.
Si la concentración sanguínea de albúmina es menor de 3 g/dl no cicatrizan las heridas, esto en muy importante antes
de realizar un procedimiento quirúrgico.
Su vida media es de 20 días, es útil entonces medir la albúmina como índice de grado de enfermedad hepática crónica.
Por su pequeño peso molecular es una de las que primero se pierde por el riñón, debido a estas dos causas la patología
por albúmina siempre es por disminución, no por aumento.
- Funciones de la albúmina:
o Mantenimiento de la presión oncótica.
o Es la proteína de transporte por excelencia, se une a diversos componentes a través del sistema vascular. Transporta
lípidos, ácidos grasos libres, bilirrubina, hormonas como la tiroxina y las esteroides, iones como cobre, níquel, calcio,
antibióticos, entre otras.

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o Se degrada en todos los tejidos pero el músculo, hígado y riñón son los responsables del 40-60% del catabolismo de
la albúmina. El producto final de la degradación son aminoácidos libres.

Existe otra fracción según el patrón electroforético que se denomina:

 PREALBÚMINA O TTR:
La prealbúmina es una glicoproteína sintetizada en el hígado, que ejerce poca influencia sobre el patrón normal de
electroforesis debido a su baja concentración. Tiene una vida media corta (dos días) esto la hace un indicador sensible de
algunos cambios que afectan su síntesis y catabolismo. Es la transportadora de aproximadamente un tercio de la hormona
tiroidea activa. Su concentración normal es de 17 a 42 mg/dl.
Disminuye: en la desnutrición, inflamación aguda y enfermedades hepatobiliares.
La medición en suero de la prealbúmina es útil en las siguientes condiciones:
- Índice para evaluar la desnutrición proteico-calórica.
- Indicador de la respuesta a la terapia durante la alimentación parenteral.
- Marcador bioquímico de la adecuada nutrición en prematuros.
- Índice de función hepática.

 FRUCTOSAMINA:
La fructosamina sérica se forma a través de la glicación no enzimática de las proteínas séricas. Ocurre cuando la glucosa
se adhiere a proteínas plasmáticas como la albúmina y las globulinas.
La unión de la glucosa con estas proteínas nos permite disponer de métodos de evaluación de los promedios de glicación
de proteínas o niveles de glucosa en sangre por determinado periodo de tiempo y, de esa manera, podemos saber cómo
ha sido el control de glucemias en personas con diabetes.
La determinación de fructosamina se basa en la medición de estas glucoproteínas de vida media corta (1-3 semanas). La
prueba de Fructosamina no sustituye a los chequeos de glucosa en sangre (monitoreo de glucemias) que toda persona
con diabetes debe realizarse todos los días.

 PROTEÍNA C REACTIVA (PCR):

La proteína C reactiva (PCR) es una proteína pentamérica sintetizada principalmente por los hepatocitos en respuesta a
procesos infecciosos, inflamatorios y de injuria tisular. La interleucina (IL) 6, la IL-1 y el factor de necrosis tumoral alfa
(TNFα) causan su inducción.
Es una proteína inespecífica de la fase aguda, la concentración plasmática de PCR aumenta durante las infecciones agudas
y en los procesos inflamatorios. La liberación de PCR comienza entre 4 y 10 horas después del inicio del evento
inflamatorio y alcanza los niveles máximos a las 48 horas; la vida media es corta, de sólo 19 horas. Los niveles de PCR
pueden aumentar antes de que aparezcan síntomas y de que ocurra el incremento del recuento de leucocitos. Este

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biomarcador es comúnmente utilizado con fines diagnósticos. Se sugirió que los niveles de PCR podrían ser de cierta ayuda
para diferenciar las infecciones virales y bacterianas; por ejemplo, en la influenza los niveles de PCR son mucho más bajos
que los que se comprueban en la neumonía bacteriana.

Figura n° 4.

No podemos dejar de mencionar en la actualidad que los niveles séricos elevados de proteína C-reactiva (PCR) son
frecuentes en pacientes con enfermedad por coronavirus 2019 (COVID-19 por su sigla en inglés). En el contexto de la
enfermedad por coronavirus 2019, los niveles de PCR ≥4 mg/l contribuirían en la clasificación inicial de los pacientes con
diagnóstico presuntivo. Sin embargo, la utilidad pronostica de este marcador, en pacientes internados por COVID-19,
todavía no se estableció con precisión.

 FIBRINÓGENO (FG):
El fibrinógeno es una glucoproteína de elevado peso molecular, se sintetiza en el hígado y tiene una vida media de tres a
cinco días.
Es una proteína de fase aguda cuya concentración aumenta de dos a veinte veces como resultado de la respuesta
inflamatoria causada por agresiones físicas, químicas, infecciones bacterianas, virales, parásitos y neoplasias, incluso por
estímulos de naturaleza inespecífica como un post operatorio o un embarazo. El nivel elevado de FG retorna a su nivel
normal una vez resuelta la inflamación.
Esta importante proteína no solo actúa en procesos fisiológicos, fundamentalmente en la coagulación de la sangre, sino
que también es un importante factor de riesgo que puede estar asociado con patologías como dislipidemias,
hiperglucemia, tabaquismo, consumo de alcohol, etc. En la actualidad se le atribuye un papel importante en el desarrollo
de la aterosclerosis y de la trombosis.

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PROTEINURIA
Proteinuria es el término cuyo significado es la existencia de proteínas en la orina en una cantidad elevada. La cantidad
de proteínas en la orina que aparece normalmente es hasta 150 mg en la orina de 24 horas. Esto se llama proteinuria
fisiológica. Cuando sobrepasa este valor se considera patológico.
La proteína albúmina en la orina, también conocida como albuminuria es la proteinuria más común. La albuminuria, es el
primer indicio de la existencia de una posible enfermedad de los riñones. Es la que primero se pierde por su pequeño
peso molecular.
La principal causa de la proteinuria es que el sistema de filtros de los riñones resulte dañado. Estos filtros, llamados
glomérulos, pueden dañarse por enfermedades que afectan a los riñones (glomerulonefritis) o por enfermedades de otros
órganos que afecten a los riñones. En algunos casos, la proteinuria puede presentarse en personas sin ninguna de estas
enfermedades, de forma transitoria debido a un periodo febril o a la realización de una actividad física intensa.
En gente joven se puede presentar un tipo de proteinuria conocida como proteinuria ortostática. Este tipo de proteinuria
consiste en la pérdida de proteínas por la orina al estar de pie siendo normal si el individuo se encuentra tendido. Este
tipo de proteinuria desaparece al llegar a la edad adulta. El tratamiento de la proteinuria corresponde al tratamiento para
la afección que la provoca ya que la proteinuria no es una enfermedad en sí misma sino la consecuencia de alguna de las
enfermedades o causas anteriores.
La aparición de proteínas en la orina durante el embarazo es frecuente y no necesariamente tiene porqué estar
relacionado con alguna enfermedad. La proteinuria durante el embarazo, está producida por el estrechamiento de los
vasos sanguíneos y por los cambios morfológicos en los riñones y aunque la proteinuria en el embarazo es frecuente, no
siempre se produce. Durante el embarazo, la proteína que más se pierde es la albúmina.

CONCLUSIÓN
Las alteraciones que presentan el estudio de las proteínas plasmáticas se conocen con el nombre genérico de
disproteinemias. En el laboratorio bioquímico clínico el método de elección para su estudio es el proteinograma
electroforético, es por eso que estuvimos viendo las distintas fracciones que lo componen.
La mayoría de las proteínas plasmáticas sufren alteraciones por exceso o disminución de las mismas, debemos aclarar que
la excepción es la albúmina, cuya única patología corresponde a una disminución, siendo los principales órganos
involucrados el hígado (por disminución de la síntesis) y el riñón (por aumento en la eliminación).

BIBLIOGRAFÍA
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 Revista Factores de riesgo hoy. Laboratorios Phoenix. Número 2. Talleres Gráficos Valdez. Abril 2001.
 http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000024/lecciones/cap01/01_01_12.htm
 http://biologia.laguia2000.com/bioquimica/funciones-y-clasificacin-de-las-protenas

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 www.elsevier.es/es-revista-medicina-clinica-2-articulo-fibrinogeno-vieja-proteina-hemostatica-con-13075852
 http://proteinas.org.es/proteina-c-reactiva
 http://bvs.sld.cu/revistas/end/vol8_2_97/end08297.htm
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