UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE DURANGO

BIOQUÍMICA 1
NUTRICIÓN
PROTEÍNAS ENCIMAS LÍPIDOS Y PROTEÍNAS

Contenido
INTRODUCCIÓN..................................................................................................................................4
PROTEÍNAS, ENZIMAS, LÍPIDOS Y LAS VITAMINAS.............................................................................5
1. PROTEÍNAS.................................................................................................................................5
1.2 Cómo actúan en el metabolismo las proteínas........................................................................5
1.2.1 Aminoácidos......................................................................................................................6
1.3 Estructura de las proteínas.......................................................................................................6
1.3.1 Estructura primaria............................................................................................................7
1.3.2 Estructura secundaria........................................................................................................8
1.3.3 Elice alfa............................................................................................................................8
1.3.4 Hoja beta...........................................................................................................................9
1.3.5 Giros beta..........................................................................................................................9

1
 1.3.5 Hélice de colágeno............................................................................................................9
1.3.6 Laminas beta o laminas plegadas....................................................................................10
1.3.7 Estructura terciaria..........................................................................................................10
1.3.8 Estructura cuaternaria.....................................................................................................10
1.4 Clasificación de las proteínas..................................................................................................11
1.5 Importancia de las proteínas..................................................................................................11
2. ENZIMAS...................................................................................................................................11
2.1 Coenzimas..............................................................................................................................12
2.2 Como actúan las enzimas en el metabolismo.........................................................................12
2.3 Estructura de las coenzimas...................................................................................................12
2.3.1 Adenosina trifosfato........................................................................................................13
2.3.2 Coenzimas de la nicotinamida.........................................................................................13
2.3.3 Coenzimas de la riboflavina.............................................................................................13
2.3.4 Metales............................................................................................................................13
2.4 Clasificación de las enzimas....................................................................................................14
2.5 Importancia biológica de las enzimas.....................................................................................14
1. LIPIDOS.....................................................................................................................................14
3.1 Como actúan los lípidos en el metabolismo...........................................................................15
3.2 Estructura de los lípidos.........................................................................................................15
3.2.1 Ácidos grasos...................................................................................................................16
3.2.2 Grasas trans.....................................................................................................................17
3.2.3 Ácidos grasos omega.......................................................................................................17
3.3 Clasificación de los lípidos......................................................................................................17
3.4 Importancia biológica de los lípidos.......................................................................................18
2. VITAMINAS...............................................................................................................................18
4.1 Como actúan las vitaminas en el metabolismo......................................................................19
4.2 Estructura y clasificación de las vitaminas..............................................................................19
4.2.1 Hidrosoluble....................................................................................................................19
4.2.2 Liposolubles.....................................................................................................................19
4.3 Importancia de las vitaminas..............................................................................................19
CONCLUSIÓN....................................................................................................................................21
ANEXO..............................................................................................................................................22

2
 INTRODUCCIÓN
A continuación, le presentare algunos elementos; como las vitaminas, proteínas,
enzimas y lípidos que son de vital ayuda para nuestro organismo.

Algunos de los ya mencionados nos aportan energía, fortalecen nuestro

organismo, nos ayudan para equilibrar nuestra alimentación y darnos muchos
beneficios.

Las vitaminas son parte vital de una dieta saludable. Las proteínas son una de las
moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas de los seres vivos y son
mucho más diversas en estructura y función que otras clases de macromoléculas.

Los lípidos son uno de los principales grupos de biomoléculas de los seres vivos.
Las enzimas son los catalizadores de los sistemas biológicos y se caracterizan por

3
tres importantes propiedades: incrementan grandemente las velocidades de
reacción, tienen una elevada especificidad y pueden ser reguladas por diferentes
metabolitos, los cuales aumentan o disminuyen su actividad de acuerdo con las
necesidades del proceso.

Éstas se dividen en dos grupos: Las que aportan energía (proteínas, hidratos de
carbono y grasas) Las que no aportan energía, pero cumplen otras funciones
importantes en el organismo (vitaminas y minerales).

Proteínas enzimas, lípidos y vitaminas

1. PROTEÍNAS
Las proteínas, son las macromoléculas más abundantes de las células y
constituyen casi la mitad del peso seco de la mayor parte de los organismos.
Estas están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas llamadas
aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas. Las proteínas son
moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones críticas en el
cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la
estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.

4
1.2 Cómo actúan en el metabolismo las proteínas
Al igual que algunos tipos de hormonas, las proteínas mensajeras transmiten
señales para coordinar procesos biológicos entre diferentes células, tejidos y
órganos. Estas proteínas brindan estructura y soporte a las células. A mayor
escala, también permiten que el cuerpo se mueva.

En el metabolismo de las proteínas se incluyen aquellos procesos que regulan la

digestión de las proteínas, el metabolismo de los aminoácidos y el turnover de las
proteínas; procesos que a su vez incluyen la absorción y suministro de
aminoácidos de la dieta, la síntesis de novo y utilización de aminoácidos y la
hidrólisis y síntesis de proteínas. Las proteínas, al contrario que otras
biomoléculas, no se almacenan. Todos los aminoácidos, ya sean de la dieta como
derivados del turnover, se degradan. Los aminoácidos se metabolizan mediante la
escisión, por un lado, de su esqueleto carbonado y por otro lado del grupo amino,
este último se eliminará en forma de urea.

La digestión de las proteínas comienza en el estómago, donde serán atacadas por

la enzima pepsina, y se completa en el duodeno y yeyuno. El jugo pancreático,
junto con las enzimas que contienen las células intestinales, transformarán el
contenido proteico en estructuras más simples. Estas pasarán a través de la
mucosa intestinal hasta llegar a los enterocitos donde se completará la hidrólisis,
obteniendo así aminoácidos y, en una menor cantidad, oligopéptidos.

Para entrar en el enterocito desde la luz intestinal, hay dos tipos de sistemas de
transporte, unos dependientes de sodio y otros independientes de él, tratándose
de sistemas de transporte activo con gasto energético. Una vez dentro del
enterocito, los aminoácidos obtenidos pueden seguir varias vías metabólicas.
Estos podrán ser utilizados para obtener energía o para la síntesis de proteínas
para el propio enterocito o se liberarán directamente a la sangre portal para su
posterior utilización por parte de los diferentes tejidos. La glutamina, el aspartato y
el glutamato son la principal fuente de energía del intestino y aproximadamente el
10% de los aminoácidos absorbidos están destinados a la síntesis proteica
endógena en el enterocito. En la mucosa también se realizan algunas

5
transformaciones, especialmente la transaminación del aspartato y del glutamato.
Debido a esta transaminación no hay grandes cantidades de estos aminoácidos
en sangre, por lo que encontramos el producto derivado de la transaminación, la
alanina.

1.2.1 Aminoácidos
Los aminoácidos son esenciales para todos los seres vivos, desde los microbios
hasta los humanos. Todos los cuerpos vivos contienen los mismos 20 tipos de
aminoácidos. Los aminoácidos constituyen aproximadamente el 20% de nuestro
cuerpo o aproximadamente el 50% de nuestra masa corporal sólida; son el
siguiente componente más grande de nuestro cuerpo después del agua. El cuerpo
de una persona que pesa 50 kg tiene aproximadamente 10 kg de aminoácidos en
su composición corporal. Los aminoácidos son los componentes básicos de las
proteínas. Hay 100,000 tipos de proteínas que se componen de solo 20
aminoácidos.

1.3 Estructura de las proteínas

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste
en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra
es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce
como estructura primaria de la proteína. La estructura primaria de una proteína es
determinante en la función que cumplirá después, así las proteínas estructurales
(como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de
aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros
para dar dureza a la estructura que forman. Sin embargo, la secuencia lineal de
aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio que se forma
mediante el plegamiento del polímero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en
parte espontáneamente, por la repulsión de los aminoácidos hidrófobos por el
agua, la atracción de aminoácidos cargados y la formación de puentes disulfuro y
también en parte es ayudado por otras proteínas. Así, la estructura primaria viene
determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el
número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados y la forma
en que se pliega la cadena se analiza en términos de estructura secundaria.

6
Además, las proteínas adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se
describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en
que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una
determinada proteína. Así mismo, las proteínas no se componen, en su mayoría,
de una única cadena de aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas
polipeptídicas (o monómeros) para formar proteínas milimétricas mayores. A esto
se llama estructura cuaternaria de las proteínas, a la agrupación de varias
cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en complejos macromoleculares
mayores.

Por lo cual estas se distinguen en cuatro niveles:

1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria

1.3.1 Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la
cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazados. Las posibilidades de estructuración a nivel primario son
prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20
aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las
variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el
número de aminoácidos que componen la molécula proteica (observar anexo
imagen 1).

Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para

entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la
forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es
posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia
anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la

7
proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo
absoluto.

1.3.2 Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena
polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen
entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y
el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz
de adoptar conformaciones de menor energía libre, y, por tanto, más estables.

1.3.3 Elice alfa

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de
hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue (observe imagen 2 en anexo).

Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los

giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una
conformación denominada héliceα. Esta estructura es periódica y en ella cada
enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de
hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido en
posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del aminoácido situado en posición
n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico
del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en
posición n+4. Cada vuelta de la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Las
cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del helicoide, lo
que evita problemas de impedimentos estéricos.

1.3.4 Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten
sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada
estructura β, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las
cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y
a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras β de

8
distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una
misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de
hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas
plegadas u hojas β. Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β
resultante es paralela, y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja
plegada resultante es antiparalela.

1.3.5 Giros beta

Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están
conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas,
con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la
cadena principal de un polipéptido Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se
acomodan mal en estructuras de tipo α o β) aparecen con frecuencia en este tipo
de estructura. La conformación de los giros β está estabilizada generalmente por
medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β.

1.3.5 Hélice de colágeno

Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno.
El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido
conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida. Presenta una
secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres
aminoácidos (observe imagen 3 en el anexo).

En su secuencia es característica la repetición de Gly–X–Y, donde X suele ser

prolina e Y suele ser prolina o hidroxiprolina.

1.3.6 Laminas beta o laminas plegadas

Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian
entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intracatenarios.
Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así
gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple
formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo
sentido) o antiparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan
estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los

9
radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura
laminar y plegada, a la manera de un acordeón (observe imagen 4 en anexo).

1.3.7 Estructura terciaria

La estructura terciaria se refiere al plegamiento global de la cadena polipeptídica
completa, que da lugar a una forma tridimensional específica. La estructura
terciaria de las enzimas es con frecuencia compacta y de una forma globular
(imagen 5 en anexo).

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

• Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno,
la queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los elementos
de estructura secundaria pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a
grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
• Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las
que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma
es aproximadamente esférica.

1.3.8 Estructura cuaternaria

La organizaci6n proteica funcional puede alcanzar coma mínimo un nivel más: la
estructura cuaternaria. Esta se refiere a la distribución de las subunidades que
integran ciertas proteínas, describe el ordenamiento de las subunidades en
relaci6n mutua, y c6mo se adaptan o empaquetan conjuntamente en la
conformación nativa (imagen 6 en anexo).

Ya que la estructura cuaternaria se limita a la organización de sus subunidades,

cada una de estas subunidades es un polipéptido separado y se puede llamar
mon6mero o solo una cadena. Una característica de la estructura cuaternaria
viene dada por los enlaces covalentes o no covalentes entre las subunidades. Los
monómeros de esta proteína pueden ser idénticos o diferentes.

10
1.4 Clasificación de las proteínas
Según su composición: simples (Holo proteínas) y complejas (hetero proteínas)

Según su conformación: fibrosas globulares

Según su solubilidad: albuminas, globulinas, glutelinas y prolaminas.

1.5 Importancia de las proteínas

Las reacciones biológicas alrededor del mundo animado ocurren dentro de la
célula en condiciones de temperatura y disoluciones moderadas, así como a pH
neutro (pH 7). Además de estas condiciones se necesita la acción de agentes que
controlen el correcto y oportuno funcionamiento de las actividades celulares y para
esto se necesita de la presencia de las proteínas como agentes multifuncionales;
una de estas formas son las enzimas, las cuales se encargan de catalizar y
controlar cada una de las funciones de las células.

Por esta raz6n las proteínas se encuentran de manera abundante en el organismo

formando parte, por ejemplo, del citoesqueleto, la matriz extracelular yen general
de todos los tejidos.

1. ENZIMAS
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de
reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente
son de naturaleza proteica, pero también de ARN.

La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina sustrato de esa enzima.
Así los polipéptidos son sustratos de la tripsina. Se puede apreciar el poder de la
catálisis enzimática con el siguiente ejemplo: la descomposición del peróxido de
hidrogeno en agua y oxigeno (apreciar ejemplo en el anexo imagen 7).

2.1 Coenzimas
El termino coenzima se aplica a las moléculas orgánicas, generalmente derivadas
de vitaminas hidrosolubles, esenciales para la actividad de numerosas enzimas.
Algunas coenzimas están fuertemente unidas a la porci6n proteica de una
determinada enzima; de hecho, la enzima a veces se desnaturaliza cuando se
intenta extraer la coenzima. En otros casos, la coenzima está unida tan débilmente

11
que una simple diálisis la separa de la parte proteica. Al final estas coenzimas
participan en la reacci6n catafórica.

2.2 Como actúan las enzimas en el metabolismo

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico
en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los
alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de
la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.

2.3 Estructura de las coenzimas

En el apartado anterior se definió el concepto de coenzima, a continuación, se
hace una breve revisión de su estructura y función. Las coenzimas funcionan en
conjunción con el enzima en el proceso catalítico. Frecuentemente, esta
coenzima, tiene la afinidad por la enzima similar a la del sustrato en consecuencia,
la coenzima puede ser considerada como un segundo sustrato. En otros casos se
le encuentra ligada de forma covalente a la enzima, y funciona en o cerca del
centro activo en el proceso catalítico (observar anexo imagen 8).

Algunas coenzimas, aunque no todas, se sintetizan a partir de las vitaminas del

grupo B. La

vitamina B6, piridoxina, requiere una pequeña modificaci6n para transformarse en

la coenzima activa, el piridoxal fosfato.

Al contrario de la vitamina B6, el niacina vitamina B3 (ácido nicotínico), requiere

una alteración importante por parte de la célula antes de poder actuar como
coenzima.

2.3.1 Adenosina trifosfato

La adenosina trifosfato (ATP) funciona a menudo como un segundo sustrato,
aunque también puede servir de cofactor en la regulaci6n de la actividad de
enzimas específicas.

El ATP tiene un papel adicional además de cosustrato, en una serie de reacciones

enzimáticas actúa como regulador de la actividad de las enzimas, estas enzimas
concretas tienen centros de fijación de ATP que. cuando están ocupados, cambian

12
la afinidad o reactividad de la enzima hacia sus sustratos. El ATP actúa en estos
casos como un efector alostérico.

2.3.2 Coenzimas de la nicotinamida

El ácido nicotínico es el ácido piridina 3 carboxílico. Se convierte en dos
coenzimas principales implicados en la clase de enzimas oxidorreductasas. Estas
coenzimas son el NAD (nicotinamida adenina dinucleótido) y NADP (nicotinamida
adenina dinucleótido fosfato). Existen deshidrogenasas que funcionan con NADP
como coenzima, pero no con NAD y viceversa. Esta disposición permite una
especificidad y control de las deshidrogenasas que residen en el mismo
comportamiento subcelular.

Tanto NAD como NADP actúan como intermediarios en la transferencia de dos

electrones entre un dador y un aceptor electrónicos. No es necesarios que el
dador y el aceptor estén involucrados en la misma ruta metabólica.

2.3.3 Coenzimas de la riboflavina

Las dos formas características de la riboflavina vitamina B2, son FMN (riboflavina
5 – fosfato)

FAD (flavina adenina dinucleótido). El FAD y el FMN funcionan en reacciones de

oxidación reducción aceptando y donando dos electrones a través del anillo de
isoaloxacina. Un ejemplo típico de participación de FAD en una reacción
enzimática es la oxidación del succinato a fumarato mediante el succinato
deshidrogenasa.

2.3.4 Metales
Los metales no son coenzimas en el sentido de FAD y del NAD, pero se requieren
como cofactores en aproximadamente los dos tercios de enzimas conocidas.
Existen dos áreas principales en las que los mentales participan en reacciones
enzimáticas, mediante su capacidad de actuar como ácidos de Lewis y mediante
varios modos de formación de quelatos. Los quelatos son compuestos de
coordinación organometálicos, como ejemplo se tiene el complejo formado entre el
hierro y la porfirina para formar un hemo.

13
Los metales que actúan como catalizadores tipo acido de Lewis se encuentran
entre los metales de transición como: Zn, Fe, Mn y Cu, que tienen orbitales
electrónicos vacíos, pudiendo actuar como sumadores electrónicos.

2.4 Clasificación de las enzimas

Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan. Las
enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la
siguiente manera: Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o
sea, transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro .

2.5 Importancia biológica de las enzimas

Las enzimas son proteínas que participan en los procesos biológicos, acelerando
la velocidad de reacciones específicas, pero al mismo tiempo, a diferencia de los
catalizadores químicos, pueden actuar como reguladores de la velocidad de una
reacción.

1. LIPIDOS
Los lípidos son un grupo heterogéneo de compuestos orgánicos. Dentro de ellos
se encuentran las grasas, que se dividen en saturadas e insaturadas. Su
estructura química varía y sus propiedades y funciones también dependiendo de
los ácidos que contengan.

Los lípidos son un grupo muy heterogéneo de compuestos orgánicos, constituidos

por carbono, hidrógeno y oxígeno principalmente, y en ocasiones por azufre,
nitrógeno y fósforo.

Las funciones de los lípidos son muy variadas. Podemos distinguir las siguientes:

· Energética: los triglicéridos proporcionan 9 kcal/g, más del doble de energía que
la producida por los glúcidos. Además, pueden acumularse y ser utilizados como
material de reserva en las células adiposas.

· Estructural: fosfolípidos y colesterol forman parte de las membranas biológicas.

· Transporte: la grasa dietética es necesaria para el transporte de las vitaminas

liposolubles A, D, E y K, así como para su absorción intestinal.

14
· Reguladora: el colesterol es precursor de compuestos de gran importancia
biológica, como hormonas sexuales o suprarrenales y vitamina D que interviene
en la regulación del metabolismo de calcio .

3.1 Como actúan los lípidos en el metabolismo

Los lípidos son digeridos por las enzimas lipasas en el tracto gastrointestinal (con
la ayuda de los ácidos biliares) y se absorben directamente a través de la
membrana celular. A continuación, los ácidos grasos libres se Re sintetizan en
triacilgliceroles en los enterocitos.

3.2 Estructura de los lípidos

Una molécula de grasa consta de dos componentes principales: Glicerol y ácidos
grasos. El glicerol es un compuesto orgánico (alcohol) con tres grupos de
carbonos, cinco hidrógenos y tres grupos hidroxilo (OH). Los ácidos grasos tienen
una larga cadena de hidrocarburos a la que se une un grupo carboxilo, de ahí el
nombre de “ácido graso”. El número de carbonos en el ácido graso puede oscilar
entre 4 y 36. Los más comunes son aquellos que contienen entre 12–18 carbonos.
En una molécula grasa, los ácidos grasos se unen a cada uno de los tres
carbonos de la molécula de glicerol con un enlace de éster a través de un átomo
de oxígeno. La unión de tres ácidos grasos a un esqueleto de glicerol en una
reacción de deshidratación forma el triacilglicerol. Los tres ácidos grasos del
triacilglicerol pueden ser similares o diferentes.

Un fosfolípido es otro tipo común de lípido. Es una molécula anfipática, lo que

significa que tiene una parte hidrofóbica y otra hidrofílica. Las cadenas de ácidos
grasos son hidrofóbicas y no pueden interactuar con el agua, mientras que el
grupo que contiene fosfato es hidrofílico e interactúa con el agua. Los grupos
hidrofílicos de las cabezas de los fosfolípidos se enfrentan a la solución acuosa.
Las colas hidrofóbicas se secuestran en el medio de la bicapa.

3.2.1 Ácidos grasos

Los ácidos grasos pueden estar saturados o no saturados. En una cadena de
ácidos grasos, si sólo hay enlaces sencillos entre los carbonos vecinos de la

15
cadena de hidrocarburos, el ácido graso se satura. El ácido esteárico es un
ejemplo de un ácido graso saturado.

Cuando la cadena de hidrocarburos contiene un enlace doble, el ácido graso no

está saturado. El ácido oleico es un ejemplo de un ácido graso insaturado. La
mayoría de las grasas insaturadas son líquidas a temperatura ambiente y se
llaman aceites. Si hay un enlace doble en la molécula, entonces es una grasa
monoinsaturada (por ejemplo, el aceite de oliva), y si hay más de un enlace doble,
entonces es una grasa poliinsaturada (por ejemplo, el aceite de canola). Los
ácidos grasos largos y rectos con enlaces sencillos generalmente se empaquetan
herméticamente y son sólidos a temperatura ambiente. Las grasas animales con
ácido esteárico y ácido palmítico (común en la carne) y las grasas con ácido
butírico (común en la mantequilla) son ejemplos de grasas saturadas.

Además, los ácidos grasos pueden clasificarse en cis y trans. Cis y trans indican la
configuración de la molécula alrededor del enlace doble. Si los átomos de
hidrógeno están presentes en el mismo plano, es una grasa cis. Si los átomos de
hidrógeno están en dos planos diferentes, es una grasa trans. El doble enlace cis
causa una curva o un “pliegue” que impide que los ácidos grasos se empaqueten
firmemente, manteniéndolos líquidos a temperatura ambiente. El aceite de oliva, el
aceite de maíz, el aceite de canola y el aceite de hígado de bacalao son ejemplos
de grasas insaturadas. Las grasas insaturadas ayudan a disminuir los niveles de
colesterol en la sangre, mientras que las grasas saturadas contribuyen a la
formación de placa en las arterias.

3.2.2 Grasas trans

La industria alimentaria hidrogenará artificialmente los aceites para hacerlos
semisólidos y de una consistencia deseable para muchos productos alimenticios
procesados. Durante este proceso, los enlaces dobles de la conformación cis en la
cadena de hidrocarburos pueden convertirse en enlaces dobles de conformación
trans.

La margarina, algunos tipos de mantequilla de maní y la manteca son ejemplos de

grasas trans artificialmente hidrogenadas. Estudios recientes han demostrado que

16
un aumento de grasas trans en la dieta humana puede conducir a niveles más
altos de lipoproteínas de baja densidad (LDL), o colesterol “malo”, que a su vez
puede conducir a la deposición de placa en las arterias, resultando en
enfermedades cardíacas.

3.2.3 Ácidos grasos omega

Los ácidos grasos esenciales son aquellos que el cuerpo humano requiere pero no
sintetiza. En consecuencia, deben ser complementados por ingestión a través de
la dieta. Los ácidos grasos omega-3 entran en esta categoría y son uno de los dos
únicos conocidos por los seres humanos (el otro es el ácido graso omega-6).
Estos son ácidos grasos poliinsaturados y omega-3 porque un doble enlace
conecta el tercer carbono del extremo de la cadena de hidrocarburos con su
carbono vecino.

El ácido alfa-linolénico es un ejemplo de un ácido graso omega-3. Tiene tres

enlaces dobles cis y, como resultado, una forma curva. El salmón, la trucha y el
atún son buenas fuentes de ácidos grasos omega-3. Las investigaciones indican
que los ácidos grasos omega-3 reducen el riesgo de muerte súbita por ataques
cardíacos, disminuyen los triglicéridos en la sangre, disminuyen la presión arterial
y previenen la trombosis al inhibir la coagulación de la sangre. También reducen la
inflamación y pueden ayudar a reducir el riesgo de algunos cánceres en animales.

3.3 Clasificación de los lípidos

Según el número de ácidos grasos, se distinguen tres tipos de estos lípidos: los
monoglicéridos, que contienen una molécula de ácido graso. los diglicéridos, con
dos moléculas de ácidos grasos. los triglicéridos, con tres moléculas de ácidos
grasos.

Cualquier clasificación de los lípidos presenta limitaciones, y la nomenclatura

elegida para denominar cada uno de los grandes grupos puede incluso conducir a
falsas interpretaciones. Una forma practica de clasificar a los lípidos es con base
en su composición que puede ser la del siguiente esquema: (observar imagen 9
en anexo).

17
Lípidos simples, son aquellos cuya estructura molecular es unitaria solo incluyen
esteres de ácidos grasos y un alcohol. En este grupo se incluye a los ácidos
grasos, los terpenoides, los esteroides y las prostaglandinas como lo indica la
imagen mencionada anteriormente.

En la composición a los lípidos simples, los lípidos compuestos son aquellos cuya
molécula presenta dos o mas componentes claramente diferenciados, de los
cuales al menos uno manifiesta propiedades de lípido cuando se considera por
separado, esto es, que presentan alcohol, ácidos grasos y otro u otros
compuestos.

3.4 Importancia biológica de los lípidos

Los lípidos, junto con las proteínas y los carbohidratos, son macronutrientes
necesarios en la nutrición humana. Los lípidos representan la principal fuente de
energía, son fundamentales en la formación de estructuras celulares como las
membranas; proveen de ácidos grasos esenciales necesarios para la síntesis de
los eicosanoides y de otros derivados bioactivos; constituyen el vehículo de
vitaminas liposolubles, y organolépticamente aportan la palatabilidad y el sabor de
las comidas además de ser los componentes más importantes en la saciedad
postprandial que producen los alimentos.

2. VITAMINAS
Las vitaminas son moléculas orgánicas imprescindibles para los seres vivos en
forma de micronutrientes, ya que al ingerirlos en la dieta de forma equilibrada y en
dosis esenciales, promueven el correcto funcionamiento fisiológico y del
metabolismo.

4.1 Como actúan las vitaminas en el metabolismo

Las vitaminas actúan como "microprocesadores", a modo de conductores o
reguladores de la bioquímica celular, aunque no aportan calorías ni tienen efecto
constructor como el de las proteínas.

4.2 Estructura y clasificación de las vitaminas

Para entender por qué hay vitaminas hidrosolubles o liposolubles es necesario
analizar cada estructura química, esto es identificar los elementos, los tipos de

18
enlace y grupos funcionales presentes en estas moléculas para establecer cuál es
la composición que determina sus propiedades.

4.2.1 Hidrosoluble
En su estructura molecular, además de átomos de carbono e hidrógeno, contienen
proporciones elevadas de átomos electronegativos como el oxígeno y nitrógeno
que pueden formar puentes de hidrógeno con el agua y por lo tanto son
compuestos polares y por esto son solubles en agua. (imagen 9 en anexo)

4.2.2 Liposolubles
Su estructura molecular es similar a un hidrocarburo con muchas unidades -C-C-
(cadena hidrocarbonada) hay uno o dos átomos de oxígeno presentes, pero en
general son compuestos no polares y por esto son solubles en grasas. (imagen 10
en el anexo)

Debido a su solubilidad en grasas las vitaminas A, D, E y K pueden almacenarse

en el cuerpo en las células adiposas (ricas en lípidos) para tenerlas disponibles
cuando sea necesario lo cual significa que estas vitaminas no tienen que ser
tomadas diariamente; sino periódicamente. Si se toman en exceso pueden ser
tóxicas. En contraste, debido a su solubilidad en agua, la vitamina C y el complejo
B necesitan ser suministradas con frecuencia y en pequeñas cantidades; bajo
ciertas condiciones, cuando tomamos grandes dosis pueden ser tóxicas.

4.3 Importancia de las vitaminas

Las vitaminas son un grupo de sustancias que son necesarias para el
funcionamiento celular, el crecimiento y el desarrollo normales. Existen 13
vitaminas esenciales. Esto significa que estas vitaminas se requieren para que el
cuerpo funcione apropiadamente.

19
 CONCLUSIÓN

Gracias a esta investigación podemos llegar a la conclusión de que el cuerpo

puede tener un buen funcionamiento gracias a qué las proteínas realizan la mayor
parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y
regulación de los tejidos y órganos del cuerpo. Los lípidos constituyen la reserva
energética de uso tardío o diferido del organismo. Las vitaminas son un grupo de
sustancias que son necesarias para el funcionamiento celular, el crecimiento y el
desarrollo normales.

Tenemos que tomar en cuenta que los macronutrientes deben ser consumidos en
mayor cantidad así proporcionan más energía al cuerpo del ser humano, pero

20
también al exceder de estos puede ser dañino y puede provocar obesidad y los
micronutrientes se consumen en menor cantidad ya que estos no proporcionan
energía y estos aportan una cantidad mínima de nutrientes .

Bibliografía
(cuamatzi, 2006 , págs. 77- 132)
Martínez Agustín, O., & Martínez de Victoria, E. (2006). Proteínas y péptidos en nutrición enteral.
Nutrición hospitalaria, 21, 01-14.

Morales, J. P. Z., Pizarro, W. J. Z., Macías, V. I. V., & Moreno, E. A. (2017). Los Aminoácidos en el
cuerpo humano. RECIMUNDO: Revista Científica de la Investigación y el Conocimiento, 1(5), 379-
391.

Navarro González, I., & Periago Castón, M. J. (2012). Enzimas lipolíticas bacterianas: propiedades,
clasificación, estructura, aplicaciones tecnológicas y aspectos legales. Anales de veterinaria, Vol.
28 (2012).

Maddelainne, H. S. (2014). Lípidos: características principales y su metabolismo. Revista de

Actualización Clínica Investiga.

Chazi, C. (2005). Las vitaminas. La granja, 4(1), 51-54.

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 ANEXO

1. Imagen (Proteínas, estructura primaria).

22
 2. Imagen (Proteína,
hélice alfa).

3. Imagen (proteínas, hélice de

colágeno).

23
 4. Imagen (proteínas, Laminas beta o laminas plegadas).

5. Imagen (Proteínas,
estructura terciaria)

6. (Proteínas, estructura
cuaternaria).

24
 7. (Enzimas, ejemplo descomposición del peróxido de hidrogeno en agua y oxigeno).

8. (estructura de las coenzimas)

9. (vitaminas, estructura hidrosoluble)

25
 10. (vitaminas, estructura liposoluble).

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