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1° resumen - Primer parcial de Quimica de los alimentos

Quimica De Los Alimentos (Universidad Nacional del Comahue)

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Introducción y repaso
Alimento es toda aquella sustancia que consumen los seres vivos para subsistir y/o
nutrirse.
Todos los alimentos tienen origen biológico, y pueden presentar distinto grado de
procesado posterior a la cosecha (vegetales y/o frutas) o muerte (animales)
Puede decirse que toda materia viva está constituida MAYORITARIAMENTE por:
Agua- Proteína- Lípidos- Carbohidratos
La Química de los alimentos estudia
 La composición y propiedades de los mismos, y
 Los cambios químicos que sufren durante su manipulación, procesado,
almacenamiento y consumo.
Manzana. Salchichas.

Carbohidratos: 13,8 g Carbohidratos: 1,0 g

Grasas: 0,17 g Grasas: 30,5 g
Proteínas: 0,26 g Proteínas: 16,3 g
Ceniza: 0,19 g Ceniza: 2,7 g
Vitaminas: 0,005 g Vitaminas: 0,0036 g
AGUA: 85,6 g AGUA: 49,5 g
Magdalena. Galletitas. (traviata)
Carbohidratos: 41,4 g Carbohidratos: 70,7 g
Grasas: 11,4 g Grasas: 16,4 g
Proteínas: 6,9 g Proteínas: 7,3 g
Ceniza: 2,7 g Ceniza: 2,83 g
Vitaminas: 0,0054 g Vitaminas: 0,007 g
AGUA: 37,6 g AGUA: 2,76 g
Interacciones intermoleculares Electrostáticas
 Ion- ion
 Ion- dipolo
 Ion- dipolo inducido
Interacciones intermoleculares Fuerzas de Van der Waals
 Dipolo- dipolo
 Dipolo- dipolo inducido
 Dipolo instantáneo- dipolo inducido
Interacciones intermoleculares El enlace de hidrogeno
Atracción intermolecular de tipo dipolo-dipolo que existe entre el átomo de H de un
enlace polarizado (sobre todo H⎯F, H⎯O o H⎯N) y un par de e- libres de un ion o
átomo electronegativo pequeño cercano (usualmente un F, O o N de otra molécula).
El agua es esencial para la vida..
 Importante reguladora de la temperatura corporal,
 disolvente

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 vehículo portador de nutrientes y productos catabólicos,

 reactante
 medio de reacción
 lubricante
 plastificador
 estabilizadora de la conformación de biopolímeros
 probable inductora del comportamiento dinámico de macromoléculas,
incluyendo sus propiedades (enzimáticas) catalíticas, etc.
Una molécula de agua..
 Acepta 2 puentes de H a través de los pares libres del O
 Actúa como dador de 2 puentes de H con los dos H de la molécula.

Estructura del hielo ordenada

Estructura altamente ordenada

debido a la presencia
de puentes de hidrogeno

Estructura del agua liquida

Al aumentar la temperatura por encima del punto de
fusión del hielo, comienzan a deformarse y/o romperse
ptes. de H, con lo cual:
- Las moléculas de agua se desorganizan, deslizándose
unas
sobre otras: estado líquido
- La estructura se colapsa, haciéndose más densa,
hasta que el aumento de movilidad supera este efecto,
con lo cual la densidad comienza a disminuir
- Recién cuando el agua se acerca a la T de ebullición, ya no quedan enlaces de H!

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Iones (orgánicos o inorgánicos)

Restringen la movilidad del agua más que cualquier otro soluto
Influyen en la estructura del agua
Cambian la “hospitalidad” de la solución hacia otros solutos o sustancias suspendidas
en el medio (salting in y salting out de proteínas)
Interacciones Agua- Soluto
Los iones interactúan con el agua a través de fuerzas electrostáticas, principalmente.

Hidratación de iones: interacciones ion-dipolo entre los componentes cargados de

una sal y las moléculas (polares) de agua que estabilizan energéticamente al sistema.
La hidratación de iones en disolución los estabiliza, haciendo que las sales se
disuelvan en agua (lo solventes apolares son incapaces de esta estabilización y por
eso las sales permanecen como sólidos insolubles al ser sumergidas en solvente
apolares), y provee la energía necesaria para romper las interacciones en el sólido.
COMO SI LO FUNDIERA
Agua vs grupos neutros formadores de puentes de H (solutos hidrofílicos)

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Agua vs grupos apolares

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Interacciones Agua-Soluto_Propiedades coligativas_Presión osmótica

Π=R·T·c
Donde:
Π = Presión osmótica
R = cte. Universal de los gases
T = temperatura absoluta
C= molaridad de la disolución

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Distribución del agua en los alimentos

Agua ligada

A una matriz molecular:

Agua total
• Gel de pectina
presente en
• Almidón
un alimento
• Células de los tejidos
animales
• Células de los tejidos

Pero atrapada físicamente!

Agua libre -Se libera durante el secado
Decimos “Libre” porque no está
-Se transforma en hielo durante
ligada, y se comporta durante
la congelación
el procesado casi como el agua
-Inmediatamente disponible
pura
como disolvente

Posibilita los procesos microbianos

que conducen a la degradación de
los alimentos

Agua ligada:
 No se congela a T de -40°C o menor.
 No implica necesariamente enlace químico a los solutos
 Inaccesible como solvente
 Moléculas asociadas por puentes de H a proteínas, a otras macromoléculas, y
a celulas de tejidos animales y/o vegetales
 No pertenece al “cuerpo acuoso” del sistema
 Existe en la vecindad de los solutos y otras sustancias no acuosas

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La Actividad del agua (Aw) es un índice (medida) del contenido de agua LIBRE de un
alimento. De aquellas que se encuentra concentrada en vacuolas, depósitos, etc. Es
agua macroscópica
Se define matemáticamente como �� = � /�/� = ��/ ��0
P: es la presión del vapor del agua en el alimento
P0: es la presión del vapor del agua cuando esta pura a esa misma temperatura que
estaba Histéresis
 Se trata de una propiedad intrínseca

 Es el agua disponible para el crecimiento de

microorganismos y para que tengan lugar
ciertas reacciones

 Toma valores entre cero y la unidad, 0 < aw

<1. Por qué?

 Mientras mayor es, más aporta a la

vulnerabilidad del alimento

 Se relaciona de manera no lineal con el

contenido de humedad a través de las
isotermas de Adsorción y Desorción:

Diagrama de Estados

Movilidad molecular y Diagrama

de Estados
Movilidad molecular: indicador
cinético basado en la

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microviscosidad y capacidad de difusión de las sustancias químicas en el alimento.

Indicador complementario a aw

- Las velocidades de muchos fenomenos físicos y algunas actividades

químicas están gobernadas por la Mn

- La Mn, la Tg y la localizacion del alimento en el diagrama de estado

permiten evaluar la estabilidad de los mismos

REPASO DE EQUILIBRIO ÁCIDO BASE

 Ácido de BrØnsted-Lowry: sustancia capaz de liberar H+ (protones) en
disolución
 Base de BrØnsted-Lowry: sustancia capaz de captar H+ (protones) en
disolución. Ej: OH-, NH3
Ácido (coloquialmente): Que tiene sabor agrio o de vinagre.
Acidez: concentración de H+ en un sistema acuoso.
Un protón no es acidez, la cantidad de protones sí.
Un compuesto puede ser un ácido o una base, y tener mayor o menor fuerza ácida.
Las disoluciones tienen mayor o menor acidez
Ej Acido fuerte: ácido clorhídrico
Ej Acido débil: ácido acético

[H+] = acidez de una disolución

pH = -log [H+], es una medida de la acidez (y no de la acidez misma)

Un ácido tiene fuerza acida, las soluciones tienen acidez.

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HCL (aq) H+ (aq) + Cl-(aq)

La reacción está tan volcada hacia el lado de los productos que consideramos
que no tiene reversibilidad apreciable. Decimos que la reacción es completa.

CH3COOH CH3COO- (aq) + H+ (aq)

La reacción está en estado de equilibrio dinámico (la velocidad de la reacción
directa es igual a la de la reacción inversa). A cada temperatura, las
concentraciones (fijas en el equilibrio) de todas las especies presentes cumplen
con el valor de la constante de equilibrio del sistema, ka

HCl(aq) H+ (aq) + Cl-(aq)

Reacción muuuy poco reversible. Entonces: a
Genera muchos iones H+ en disolución. mayor valor de
Es un ácido fuerte constante de
Tiene una constante (cte.) de disociación muy alta, K a = 107 disociación, más
Mientras más fuerte es un ácido, mayor es su Ka fuerte es el
pKa = - log 107 = -7, mientras más fuerte es un ácido, menor es su pka ácido y menor
es su pka.
CH3COOH CH3COO-(aq) + H+(aq)
Y mientras mas
Reacción reversible bajo es el pka,
Genera muy pocos iones H+ en disolución más fuerte es el
Es un ácido débil acido
Tiene una cte. de disociación baja, Ka = 1,8.10-5
Mientras más débil es un ácido, menor es su Ka
pKa= -log 1,8.10-5= 4,74. Más débil es un ácido, mayor es su pka
Diferencia de acidez y fuerza acida
La solucion con pH mas bajo es mas
acida.

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Ácido Hl H3O+ CH3COOH RSH HCN ROH NH3 CH4

pKa -9 -1,7 4,8 8 9,1 16 33 48
Fuerza acida creciente

Acido F3C-COOH HCOOH C6H5COOH CH3COOH CH3CH2COOH

pKa 0,23 3,55 4,2 4,8 5

Ácidos poliproticos

Ácido málico pKa1= 3,45 pKa2= 5,01 vs

ácido láctico pKa1= 3,86

Aminoácido

pH < pI
Cargado (+)
pH = pI
Carga neta = 0
pH > pI
Cargado (-)

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pI = pKa1 + pKa2
2
Ka1 = cte. de equilibrio de disociación del H+ del grupo carboxílico
pKa1 = coincide con el pH al cual la forma cargada positivamente se ha transformado
en la forma neutra (AA+  AA0) en un 50%
ka2 = cte. de equilibrio de disociación del H+ del grupo amonio
pKa2 = coincide con el pH al cual la forma neutra se ha transformado en la forma
negativa (AA0  AA-) en un 50%
pI = punto isoeléctrico del AA = es un pH al cual todas las moléculas del aminoácido
en disolución están cargadas 0, es decir en forma de sal interna o de zwitterion.

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Las proteínas son polímeros formados por aminoácidos, y también tienen (cada una)
un pI determinado, que es el pH al cual dicha proteína tiene igual número de cargas
positivas y negativas, es decir está en su forma neutra
F20 + 2 Na0  2 F1- + 2 Na1+ Reacción de óxido- reducción

Oxidaciones comunes en compuestos orgánicos

Proteínas
Grupo grande de macromoléculas biológicas.
Son largas cadenas de aa Grupo amino
Grupo R

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Grupo carboxilo
Los polipéptidos se forman por asociaciones entre aa formando cadenas de mayor o
menor longitud.
La función de las proteínas dependen de su forma.

Clasificación de los 20 aa presentes en proteínas, según la naturaleza del grupo R

-Grupos R no polares, alifáticos -Grupos R no polares,aromáticos

-Grupos R cargados positivamente o básicos

-Grupos R polares, sin carga

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Aparecen en R un
dipolo permanente.
No cargados es porque
a pH 7 no alcanzaron a
liberar un potron en
caso de poder liberarlo.
-Grupos R cargados negativamente o acidos

Zwitterion o sal interna: se le

llama al aa en un estado tal
que su carga neta es cero.
No significa que NO hay
cargas, una parte es – y otra
+

Quiralidad de los aa
 La quiralidad es la propiedad que muestran ciertos
objetos de no ser superponibles con su imagen especular.

 Las moléculas orgánicas quirales presentan

en general un Cquiral o Casimétrico, es decir un C
unido a cuatro grupos diferentes.

 Esto genera isomería óptica, que se manifiesta

en configuraciones espaciales absolutas R y S.
Enlace peptídico

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Unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de agua entre el

grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro. El resultado es un enlace
covalente de tipo AMIDA, -CO-NH-.
El enlace peptídico sólo permite formar estructuras lineales, sin ramificaciones,
llamadas péptidos; estas estructuras son muy estables, pues los enlaces peptídicos
son covalentes. Todos los péptidos tienen un grupo amino en un extremo y un grupo
carboxilo en el otro

Tautomería amido-imida: fenómeno en que se transfiere un H dentro de una molécula

y se deslocaliza el doble enlace C=O sobre todo el enlace peptídico, haciendo que sea
plano y que no haya rotación entorno al enlace C-N. Esta rotación impedida hace que
se formen con preferencia cadenas con los grupos R alternados, más estables
termodinámicamente.
Según sea el largo de la cadena los aa pueden ser:
1. Dipeptido
2. Tripeptido, tetra,penta.. etc
3. Oligopeptido (entre 4 y 10)
4. Polipéptido (11 y 100)
5. Proteína (+ 100)
Jerarquía estructural de las proteínas:
“se pueden dividir”
La estructura primaria, es la secuencia de aa unidos por enlaces peptídicos.
 En estas cadenas, todos los restos de A.A. están en su configuración L.
 El grupo a-amino terminal libre se conoce como N-terminal.
 El grupo a-carboxílico terminal es el C-terminal.
 Por convención, se considera que el polipéptido empieza en el N-terminal.
 La estructura 1aria actúa como un código para la formación de las 2aria y 3aria
 No es una estructura tridimensional.
 En la secuencia de aa, “yace” el plano de toda la proteína. La secuencia ya
determina que forma va a tener.
La estructura secundaria, son patrones de plegamiento regulares comunes a las
cadenas polipeptidicas
 Es una serie de plegamiento regulares presentes en todas las proteínas o en la
gran mayoría de ellas

INTERACCIONES INTERACCIONES
ESTABILIZADORAS DESESTABILIZADORAS

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Electrostáticas: + ··· - , puentes de H Electrostáticas: + ··· +, - ··· -

Interacción Hidrofóbicas: entre grupos Repulsiones estéricas: entre grupos R
aromáticos alifáticos

 α- hélice: estructuralmente tiene por cada vuelta 3,6 residuos de aa en

promedio y se estabiliza fundamentalmente por enlaces de hidrogeno, también
por interacciones electroestáticas e hidrofóbicas.

 Hoja plegada β : son más estables que las hélices alfa, por lo tanto tienen una
mayor tendencia a conservar su forma

 Codo β: suele conectar distintas partes de la hoja plegada beta. Son tramos
cortos. Es lo que me permite el cambio de dirección a 180° en un espacio muy
pequeño. Suele ser un giro formado por 4 aa estabilizados por enlaces de
hidrogeno y suelen estar presentes en el Ac aspártico, cisteína, asp, gly..

 Colágeno
 Es la proteína más abundante en un vertebrado.
 Es una serie de hélices mas grande que las alfa.
 Proporciona fuerza al tejido conjuntivo (tendones, cartílagos, matriz
orgánica de los huesos y córnea del ojo).
 Es una estructura secundaria única, distinta de la hélice α.
 La gelatina deriva del colágeno
 Son 3 cadenas proteicas en forma de hélice bastantes amplias
entrelazadas que cumplen funciones estructurales (por la resistencia y
tensión)
¿Las estructuras supersecundarias… son 2 arias o 3 arias?
Son combinaciones de estructuras secundarias. Por tanto, son combinaciones de
plegamientos típicos, comunes a muchas proteínas. Entonces son una subclase
dentro de las estructuras secundarias. Todavía no son estructuras terciarias.
La estructura terciaria, es la disposición tridimensional global de todos los átomos de
una proteína
 Es ya la estructura de la proteína.
 Interacciones enlaces de hidrógenos y puentes disulfuros. También iónicas,
hidrofóbicas y dipolo-dipolo
 Conjunto de coordenadas x z de cada átomo y el plano general
 Compuesta por la combinación de estructuras secundarias y pedazos de
cadenas con conformación al azar.
 Globulares: las más importantes. Estructura terciaria compleja. Forma esférica
o globular. Soluble en agua. Algunas tienen estructura cuaternaria. Participa en
reacciones metabólicas
 Fibrosas: Cumplen funciones estructurales. Casi no tienen estructura terciaria.
Polipéptidos de cadena larga en paralelo. Mayormente insolubles en agua.
Queratinas: pelo y capa de piel externa. Colágeno: tejido conectivo

La estructura cuaternaria, es la disposición de subunidades proteicas en complejos 3D
 Tengo más de una cadena

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 Interacciones hidrofóbicas y enlaces disulfuros. NO interacciones

electroestáticas
 La hemoglobina son 4 mioglobinas unidas

Desnaturalización
 Es la perdida de estructura 3D de la proteína suficiente como para originar
perdida de la función
 Que acarrea una pérdida de su función
 La forma desnaturalizada de la proteína no tiene por qué estar totalmente
desplegada.
 Cuando la proteína está sana es una proteína en estado nativo

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Efectos/consecuencias de la desnaturalización
*El valor biológico es la
 Perdida de actividad biológica
proporción de aminoácidos
 Cambio en las propiedades funcionales (a veces se
esenciales de los alimentos y
desnaturalizan para darle cierta estructura a los tejidos
su facilidad de asimilación por
que en su forma nativa no lo hacen)
nuestro organismo.
 Disminución de la solubilidad. Porque una vez que se
Representa la capacidad
desnaturalizan tienden por interacciones hidrofóbicas a máxima de utilización de una
coagularse, a juntarse entre sí. (coagulación y proteína.
precipitación)
 Modificación de la capacidad para fijar agua
 Aumento de la viscosidad intrínseca y diminución de D. dif
 En algunos casos, aumento del valor biológico
 Condición necesaria para la gelificacion
Efecto cooperativo y modelo de los dos estados

En este gráfico, muestra en el eje vertical el porcentaje de señal máxima. Vamos a

suponer que es una enzima y que podemos medir su actividad. Dijimos que si está
entera su actividad es un valor y si se desnaturaliza su actividad es otro, y que
medimos eso en función a su temperatura.
Esta grafica lo que me dice es que el cambio de nativa a desnaturaliza ocurre en un
rango estrecho de temperaturas. Se da un salto bastante violento en pocos grados
centígrados. Esto habla de la existencia de un efecto cooperativo, que quiere decir que
con la perdida de pocos enlaces de hidrógenos se pierden todos los demás con gran
facilidad, es decir que no son estructuras muy “robustas”. Con que se empiece a
perder un poco se pierde de golpe. Entonces, decimos que es el efecto cooperativo el
que hace que el salto sea bruto y hablamos de modelos de dos estados queriendo
decir con esto que paso de una forma a la otra sin intermediarios. Cuando digo de los
dos estados, estoy diciendo que no hay un tercer estado estable. Si lo hubiera, esas
graficas tendrían dos saltos, no uno solo. Esto es cierto para todas las proteínas
pequeñas globulares, no para todas.
A la temperatura a la cual se ha “perdido” el 50% de la forma, a la mitad del salto (de la
T° que está) se le llama T° de desnaturalización o t° de fusión o T° de Meltin. Y me
dice que tan estable es una proteína.

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Fíjense que si la T° del rojo pasa del 60 y la otra esta mas o menos en 50. Para
desnaturalizar la proteína Apomioglobina necesito subir mas la T° que para
desnaturalizar la Ribonucleasa, eso significa (si tengo que subir mas la T°) que le
tengo que dar mucha mas agitación para empezar a romperla.
La desnaturalización por T° tiene que ver con la agitación del medio. Si caliento vibra
todo y las moléculas chocan con mayor violencia entonces se empiezan a mover mas
todas las moléculas del medio y se rompen por agitación hasta desarmarla.
En ocasiones, la desnaturalización puede ser un proceso reversible, principalmente
para proteínas monoméricas (no tienen estructura cuaternaria). Si las proteínas son
pequeñas, compactas y muy estables, y vuelven a condiciones en las que la forma
nativa es estable, pueden renaturalizarse

Experimento de Anfinsen: 1er evidencia de que la secuencia de aminoácidos

(estructura primaria) de un polipéptido contiene toda la información requerida para
plegar la cadena en su forma nativa 3D. A pesar de esto, la mayoría de las proteínas
requiere cierta ayuda (a través de moléculas especializadas llamadas Chaperonas)
para plegarse.
Lo que hizo fue: añadir urea al que rompe todos los enlaces de H y mercaptoetanol
que rompe los enlaces disulfuros de una proteína que tenía enlaces disulfuros
ubicados en la cadena se quedó con algo desplegado. Al quitar del medio la urea y el
mercaptoetanol se volvió a formar la misma proteína. El hecho de que se vuelva a
formar la misma proteína es curioso, porque se tienen que formar los mismos enlaces
disulfuro entre los mismos aa. Para eso tiene que plegarse de la misma manera y
producir las mismas interacciones que tenia. Eso sucede solamente si es muy estable
la conformación y esa estabilidad tiene cifrada en la estructura primaria.
Químicamente, la reducción es el proceso inverso de la oxidación, y puede verse
como el aumento del número de átomos de H sobre un elemento dado (S en este
caso)

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Agentes desnaturalizantes
 Físicos
-Temperatura
-Presión hidrostática
-Fuerzas de cizalla
-Radiación
-Interfase

 Químicos (sustancias)
-pH: es decir los protones en disolución. Porque interfieren en los ptes de H.
-Disolventes orgánicos: interfieren con las interacciones hidrofóbicas
-Solutos orgánicos
-Detergentes
-Sales caotrópicas: interfieren con las interacciones electroestáticas
Desnaturalización por T°

Cp: energía necesaria para

aumentar la T° de una deterinada
sustancia en un °C o K

Interacciones electrostáticas
Enlaces de hidrógeno
Dipolo-Dipolo Las altas T° los desestabilizan!!
Fuerzas de London

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Desnaturalización en frio: es un fenómeno que está justificado por el cómo queda

después de desnaturalizarse. Ésta retiene la estructura secundaria a diferencia del
calor que las T° desestabiliza todo el tipo de interacciones.
A bajas T° por hidratación hidrofóbica se estabiliza la forma desplegada de la proteína,
y esa estabilización es la que hace que suceda.
Desnaturalización por presión
En el ejemplo de la carne, a una misma T° puede ir variando la presión. Mientras más
presión le doy, cambia el color, a cada bolsita le aplico una fuerza y aplicando presión
que provoca un decoloramiento en la carne. Esa decoloración tiene que ver con la
mioglobina. La mioglobina es una metalogluteina que actúa como pigmento.
Desnaturalización por Fuerzas de cizalla
Son fuerzas de deformación tangenciales. Por ejemplo cuando batimos crema, lo
hacemos en un movimiento circular o con batidor, NO lo hacemos con la mano
haciendo golpes bruscos. Nadie va a batir de forma perpendicular, sino en forma
tangencial. Las fuerzas de cizalla en los sistemas alimenticios se generan de un
montón de formas: batido, agitación, burbujeo, amasado, mezclado. Muchos de estos
procesos tienden a desnaturalizar por rotura a las proteínas.
Desnaturalización en interfase
Una interfase es la zona
limite por ejemplo entre una
capa de agua y una capa
de aceite. Es un lugar, no
es un momento.
Como funciona la interfase
como agente
desnaturalizante? Esto
tiene interes por el tema
que acá se desprenden las propiedades funcionales de las proteinas.

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En primer paso, ocurre la difusión de la proteína hacia la interfase, es decir la

proteína debido a que está en T° ambiente anda en la fase acuosa. Una vez que llega,
el segundo paso, es la adsorción (si es que no rebota en la interfase y no vuelve a la
fase acuosa), este paso depende si tiene muchas zonas hidrofóbicas en la superficie
(va a quedar adherida). La adsorción se produce dependiendo de la cantidad de zonas
hidrofóbicas y esto depende de cada proteína. Una vez que se adsorben la superficie
pasa lo siguiente: el tercer paso, donde la proteína se despliega y reacomodarse para
dejar el máximo de grupos hidrofóbicos en la zona hidrofóbica del aceite.
Entonces: primero estaba nadando, según sus características superficiales llego a la
interfase y se quedó. Si se quedó, una vez que esta adsorbida se despliega para dejar
hacia el aceite todo lo que es apolar, todo lo que es hidrofóbico. Es decir, se
desnaturaliza en la interfase para maximizar los grupos hidrofóbicos del lado oleoso.
Una vez que se puso de ese modo, las proteínas desnaturalizadas que se encuentran
en esa interfase, se está moviendo y empiezan a juntarse entre sí por interacciones
hidrofóbicas y se empieza a formar lo que se llama una película visco elástica que es
la que estabiliza toda esa zona y después es la que produce el poder emulgente o
espumante de la proteína.

Desnaturalización por pH
Influye muchísimo en la actividad de las enzimas.
Si hay un pH muy bajo, hay muchísimos protones en disolución. Esos protones afectan
a la formación de enlaces de hidrogeno. Lo que provoca una desnaturalización
Las enzimas tienen
una forma concreta,
que les hace “atrapar”
algunas moleculas
muy pequeñas y a
nadie más. Por ej una
lactosa con esa forma, la enzima tiene esos mismos huecos que la dejan captarla
solamente a ella. Una vez que la tienen en el sitio activo, se produce un movimiento
que permite separarlas y se libera una glucosa y una galactosa. Esto siempre y
cuando la proteina tenga la forma correcta, porque es su forma la que le permite

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captar especialemente a la lactosa. Entonces si se desnaturaliza deja de cumplir su

funcion, porque ya no puede captar el sustrado
Sitio activo: parte de la enzima que interactua con el sustrato.
Catalizar: causar o acelerar una reacción o proceso
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas
El pH lo que hace es eliminar por desnaturalización la actividad enzimática. Cada
proteína tiene un valor de pH que va a tener que ver con su función, pI, etc. en el cual
funciona de manera optima.

En este grafico,
para la Pepsina,
que es la que
empieza a degradar
las proteinas en el
estomago, tenemos
un pH optimo de
funcionamiento de
3,3. A pH más bajos
o mas altos se desnaturaliza, y entonces la activiad enzimatica decrece. Lo mismo
para la Ureasa y la Tripsina.

En el grafico: tenemos T° meltin

para distintas proteinas, en este
caso enzimas también, en funcion
de pH.
T° meltin es un parametro de
estabilidad. Mientras mas alta es la
t° a la cual se desnaturaliza, mas
estable es (mas “sacudones”
aguanta).
Entonces, esto viene a ser como si
fuera una grafica de estabilidad vs
pH. Al graficar la t° de fusion estoy
graficando la estabilidad de cada
una de ellas, en funcion del pH. Por
ej: para el lisosoma, la t° de fusion se hace cada vez más grande a medida que
aumento el pH, puedo decir que el aumento del pH la hace cada vez mas estable.

Hay algun pH al cual sea igual de estable la RNasa y la quimotripsina? Que tengan la
misma estabilidad? Si, a pH aprox 4. Donde se cruzan.
Hay algun pH al cual la RNasa sea mas estable que el citocromo c?
Fijense que en la curva de la RNasa esta siempre por debajo de la curva del
citrocromo. A todos los pH en que coinciden va a ser mas estable el citrocromo, por
eso esta por encima la curva.

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Desnaturalizacion por solventes organicos

Muchos protones lo que hacen es interferir con la formacion de puentes de hidrogenos
porque se ponen sobre un oxigeno y hacen que no se forme un enlace. Del mismo
modo los solventes apolares organicos van a romper este tipo de interaccion y van a
producir la desnaturalizacion por ese motivo.
Si meto muchas sales, aumento la fuerza ionica de la solucion, voy a irrumpir en este
tipo de interacciones ionicas y tambien voy a producir desnaturalizacion.
Es decir, cada agente desnaturalizante trabaja sobre un tipo de interacciones. Aquellas
a las cuales son afines. Compiten por esas interacciones por eso rompen las
estructuras.
Desnaturalizacion por solutos organicos

Desnaturalizacion por detergentes

Los detergentes son parecidos a los solventes organicos, nada mas que actuan como
surfactantes.
Son cadenas que tiene un grupo polar y una cola apolar y se ponen sobre la superficie
de una proteina y no dejan que los plegamientos se produzcan y la interaccion
hidrofobica las estabilice.
Solubilizacion por sales
Las sales pueden hacer que se desnaturalicen las proteinas y fundamentalmente
ademas de desnaturalizarse, como las proteinas se solubilizan debido a sus cargas
superficiales, y esa carga superficial se ve interferida por las sales también, afecta a la
solubilidad.
Tenemos el fenomeno Salting in y Salting out que es aumentar o disminuir la
solubilidad por el añadido de sales. Al principio, cuando tengo una fuerza ionica baja,
tengo muy poca sales en disolucion, y empiezo añadirlo, hago que se solubilice cada
vez mas la proteina, hasta que derrepente se hace tan fuerte la poblacion de sales
alrededor, que la interaccion hidrofobica hace que se junten entre ellas y precipiten.
Al principio, lo que tengo es que aumentan la poblacion de cargas en la superficie
(interacciones de la sal positiva con la parte negativa de la proteina y sobre eso
enlaces de hidrogeno al agua y solubilizacion. Entonces eso aumenta la solubilidad al
principio y en la parte de Salting In. Ahora si lleno mucho de sales es como que es
muy agresivo el entorno para las proteinas y se juntan entre ellas, y a medida que se

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juntan entre ellas, van formando unidades cada vez mas pesadas y lo que hacen es
precipitar, entonces se coagulan, en vez de estar separadas, se empiezan a juntar y
formar sistemas muy pesados como para mantenerse en solucion. Entonces hay un
punto en el cual la solubilidad sea maxima para cada proteina y para cada tipo de sal
que ese maximo estará en un rango

Coloide, sistema coloidal, suspensión coloidal o dispersión coloidal

Es un sistema conformado por dos o mas fases, normalmente una fluida (líquido) y
otra dispersa en forma de partículas muy finas, de diámetro comprendido entre 1 nm y
100 ⎯m.
Es un sistema homogéneo a la vista, pero sucede que tiene muy pequeñas fases.
Suelen ser un sistema con fase continua en la cual otra fase se dispersa en partículas
muy pequeñas
Se clasifican según el estado de agregación de la fase continua y de la dispersa

Fase dispersa
Gas Liquido Solido
Gas Aerosol Aerosol
liquido sólido
(nubes, (humo)
brumas)
Fase
continua Liquido Espuma Emulsión Sol
(espuma de (leche, (pinturas, tinta
afeitar, de la mayonesa, china)
cerveza, crema manteca)
chantilly)
Sólido Espuma Gel Sol sólido
solida (gelatina, (cristal de
(merengue) queso) rubí)

Propiedades funcionales

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Son aquellas propiedades no nutritivas, no tienen que ver con lo funcional, sino con la
estructura del alimento, que determinan su uso, su aplicación. Incluimos el sabor,
textura, viscosidad, etc
Cualquier propiedad fisicoquímica de las proteínas que afecta al comportamiento y
características de los animales:
 Características sensoriales de panificados: función de propiedades
viscoelásticas y formadoras de masa del gluten de trigo
 Propiedades texturales y suculentas de los productos cárnicos: función de las
proteínas musculares
 Estructura de algunos bizcochos y el comportamiento de algunos postres
durante el batido: función de las propiedades funcionales de las proteínas de la
clara de huevo
Interacciones de las proteínas
Agua- proteína
 Solubilidad
 Humectabilidad
 Capacidad de retención de agua
 Hinchamiento
 Viscosidad
 Dispersabilidad
Proteína- proteína
 Gelificacion
 Coagulación
Superficiales
 Emulsificacion
 Formación de espuma

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Todas las propiedades funcionales dependen, en última instancia, de la composición

química, PM y estructura de cada proteína.
Capacidad de fijación de agua de las proteínas se define en términos de gramos de
agua fijados por gramo de proteína, cuando una proteína deshidratada, en polvo, se
equilibra con vapor de agua a una humedad relativa del 90-95%.

Capacidad de hidratación de los restos aminoacidicos

Resto aminoacidico Hidratación (moles de
H2O/ mol de resto)
Polares:
-Asn 2
-Pro 3
-Gin 2
Iónicos:
-Asp- 6
-Glu- 7
-Lys+ 4

Apolares:
-Ala 1
-Gly 1
-Phe 0

Solubilidad y pH

1- Soluble. Carga neta

2- Esta mal, no es insoluble, sino que tiene su mínimo de solubilidad. Funciona como
una sal interna.
3- Soluble. Carga neta
Relación entre pH, pI y solubilidad: Proteína solubilizada, su carga (+ o - ) promueve la
formación de capas de hidratación (estabilidad de la interacción prot-agua) y no
permite la asociación de las cadenas, ya que se repelen.
Solubilidad: se suele definir como a una T° determinada cuantos gr/L de una proteina
puedo disolver. No todas las proteínas tienen el mismo pI y además no todas las
proteínas en el pI que le corresponde tienen la misma solubilidad. Hay variación en el
pI y además en que tan soluble son.
Las interacciones hidrofóbicas se dan entre zonas apolares de la superficie. Tienden a
precipitar y las cargas netas, positivas, o negativas superficiales tienden a
solubilizarse.

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A pH muy bajos comparado con el pI, o a pH muy altos comparado con el pI hay carga
neta. Y el agua se siente atraída por estas cargas y rodean a la proteína estableciendo
enlaces de hidrogeno. Por ej: suponiendo que estoy a un pH muy acido con carga neta
positiva para la proteína. Cuando una proteína se acerca a otra se repelen, + con + se
acercan demasiado y no se gustan electroestáticamente (se repelen entre si). Nunca
llegan a estar en contacto, lo mismo con - y - . En cambio, cuando el pH es = pI
funciona como un zwitterion (sal interna), no tienen carga neta. Se empiezan a juntar
porque ya no se repelen y además como disminuye el n° de cargas hay menos
interacciones con el agua, y ahí entran a jugar las interacciones hidrofóbicas porque
tengo una proteína rodeada de agua pero tiene grupos apolares en su superficie y
entonces cuando puede juntarse con otra proteína es sus mismas condiciones, los
grupos hidrofóbicos se juntan y se empiezan a floctular formando agregados cada vez
mayores, coagulan entre sí y hacen a la proteína insoluble
FLOCULACION COAGULACION
La hace insoluble sin desnaturalización
Cuanto menor sea el n° de zonas hidrofóbicas de la superficie, mayor es la solubilidad.
Resumiendo..
En este grafico veo
como varia la solubilidad
según el pH. El punto
mas bajo es el pI.
El pI no es una carga, no
es un pedazo de
molecula, es un valor de
pH.

Propiedades funcionales: emulsiones

Una emulsión es una dispersión coloidal de un líquido en otro, con el cual es
normalmente inmiscible (no se mezclan), estabilizada por un emulsionante. Con una
fase dispersa en partículas muy pequeñas.
Capacidad emulgente:
volumen (ml) de aceite que
puede ser emulsionado (logra
estabilizar) por gramo de
proteina antes de que se
invierta la fase (de A/H a H/A)
Ej de emulsiones: leche, yema
de huevo, manteca, mayonesa,
margarina, salchichas.
El emulsionante estabiliza

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Emulsiones multiples
Son emulsiones dentro de otras emulsiones. Particulas
dispersas que a su vez tienen dentro particulas
dispersas.
Sirven para:
1. Encapsular diversos aromas
2. Encapsular compuestos bioactivos y nutricionales
(alimentos funcionales): alimentos que ademas de
nutrir por ej suplementar alguna vitamina
3. Control de la liberacion de sustancias
4. Enmascarar sabores desagradables
5. Modificar la percepcion del gusto (efecto de las
fases acuosas sobre la palatabilidad)
Espumas
Son emulsiones pero con burbujas de aire.
Ej: nata batida, helados, merengues, pan
Formadas por una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa (aire)
Estructura: burbuja gaseosa, fase líquida y frontera de Plateau
La capacidad espumante de una proteina es el area interfacial que puede ser creada
por ella. Dependen de la velocidad de adsorcion, flexibilidad e hidrofobicidad.
La estabilidad de las peliculas proteicas viene determinada por: hidratacion, grosor,
concentracion de proteinas e interacciones intermoleculares favorables.
Geles
Un gel es una red solida tridimensional continua que embebe al solvente (agua) y lo
inmoviliza.
Estado sol: solucion
Estado gel: el “soluto”
(proteica) coloidal.
(proteina) forma una red.
Predominala fase
Predomina la fase
continua dispersa

Ej: gelatina, yogurt, queso

Formacion de masas panarias
 Gliadinas: son globulares y pueden establecer enlaces disulfuros con las
proteinas. Le da extensibilidad y viscosidad a la masa.
 Gluteninas: proteinas fibrosas que tienen en sus extremos y cada tanto
sulfhidrilos, que les permiten formar cadenas muy largas, por formacion de
enlaces disulfuros que a su vez puede establecer entre ellas tambien enlaces
disulfuros. Le da elasticidad, cohesividad y tenacidad.

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Obtencion y aplicaciones de hidrolizados proteicos

Proteinas de origen animal o vegetal
 Hidrolisis quimica (con acidos o bases): se utiliza muy poco, es mas “bruta”. Es
un metodo agresivo de hidrolisis

 Hidrolisis enzimatica
Propiedad fundamental de un hidrolizado: grado de hidrolisis.

Los aa escenciales son

9. No los podemos
sintetiza, los tenemos
que consumir.
Sucede que para
algunas personas en
algun momento puede
ser que el proceso por
los cuales formamos
los aa dejen de
funcionar y cuando eso
sucede tenemos que ingerir en esa condicion los “aa condicionalmente escenciales”
por ej la Histidina es obligatoria en la niñez.

Digestion de proteinas
Empieza cuando
el bolo alimenticio
llega al estomago.
Para ese momento
tengo las proteinas
enteras, no se han
roto enlaces
peptidicos. Y en el
estomago se
encuentran con un
medio de acido
clorhidrico y con la
pesina, el acido
clorhidrico lo que
hace es pasar el
pepsinogeno a
pepsina. Una de
sus funciones es activar la enzima que va a hidrolizar los enlaces y tambien va a
desenrollar el colageno a fibras individuales.

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Luego, en el duodeno, se encuentran esos polipeptidos con los jugos pancreaticos que
estan compuestos por proelastasa, quimitropsinogeno, es decir con la forma inactiva
de la tripsina, quimotripsina, elastasa. Y el tripsinogeno. Entonces al lumen llegan
mezclas de dipeptidos que en la pared intestinal se absorben en la membrana muchos
dipeptidos.
Endopeptidasas: rompen enlaces peptídicos a lo largos de las cadenas (en el interior)
Exopeptidasas: trabajan en la punta

Carbohidratos
También llamados hidratos de carbono o glúcidos son polihidroxialdehídos o
polihidroxicetonas o bien, sustancias cuya hidrolisis (ruptura) da lugar a estos
compuestos. Fundamentalmente son fuente de energía en el organismo
Según su funcion:

-Los carbohidratos constituyen más del 90% de la materia seca de los vegetales.
-El almidón, la lactosa y la sacarosa son digestibles por los humanos, y todos ellos,
junto con la n-glucosa y la D-fructosa, son fuentes de energía para ellos, proveyendo
el 70-80% de las calorías de la dieta como promedio en el mundo.(Fennema)
-La oxidación de glúcidos es la principal ruta de obtención de energía en la mayoría de
las células no fotosintéticas.
-Los polímeros insolubles de los glúcidos (también llamados glucanos) actúan como
elementos estructurales y de protección en las paredes celulares de las bacterias y las
plantas y en los tejidos conjuntivos de los animales

Estructura abierta: La forma

cíclica es el más común
Estructura de Fischler

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Según el N° de unidades que los componen, los carbohidratos se clasifican en:

Simples
 Tienen una sola unidad ciclada
 Son mono y disacáridos
 Son dulces, solubles en agua y reductores
 Son los que podemos procesar y digerir. Son las unidades que
traspasan la pared intestinal y van al torrente sanguíneo

Complejos
 Cumplen funciones estructurales y de reserva
 Son polisacáridos (polímeros de monosacáridos unidos entre sí)
 Son insolubles en agua
- El monosacárido más abundante en la naturaleza es la D-glucosa, de 6 átomos de
carbono, a veces llamada dextrosa. Justamente porque forma parte de las cadenas
que forman el almidón
-Disacáridos: formados por dos unidades de monosacáridos. El mas conocido es la
sacarosa, o azúcar de caña, formado por los azucares de 6C D-glucosa y D-fructosa

-La mayor parte de oligosacáridos con tres o mas unidades de monosacárido no se

encuentran libres en la célula sino unidos a otro tipo de moléculas (glucoconjugados,
como las glucoproteínas o glucolípidos).
-Los polisacáridos son polímeros que contienen más de 20 unidades de monosacárido
(hasta centenares o millares de unidades de monosacárido). Algunos polisacáridos,
como por ejemplo la celulosa, son cadenas lineales; otros, tales como el glucógeno,
están ramificados.
-Tanto el almidón como el glucógeno y la celulosa consisten en unidades repetitivas
deD- glucosa, pero difieren en el tipo de enlace glucosídico y, en consecuencia, tienen
propiedades y funciones biológicas notablemente diferentes.

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Clasificación de los monosacáridos

N° de átomos de carbono Tipos de grupo carbonilo (función)
-Aldehído -Cetona
3 Triosa Triulosa
4 Tetrosa Tetrulosa
5
6 Pentosa Pentulosa
Hexosa Hexulosa

Carbono asimétrico o Carbono quiral:

Átomo de carbono con hibridación sp3 unido a cuatro átomos o radicales distintos
Los monosacáridos se dividen en dos grandes grupos: derivados de Gliceraldehido o
de la Dihidroxiacetona
Si n es el número de C asimetricos,
hay 2n isómeros opticos

D  es derecha (el grupo OH) y L  es izquierda

Del anteúltimo carbono
EPIMEROS: son azucares isómeros en los que cambia la configuración de uno solo de
sus carbonos.
Por ej: tenemos la D-glucosa y la D-galactosa. La diferencia está en el Carbono 4.
Ambas tienen formula C6 H12 O6, pero distinta estructura, decimos que son
ISOMEROS. Pero de tipo: EPIMEROS (aquellos que difieren en la orientación o
configuración espacial de un Carbono.

Son epimeros en C4

(Contando del grupo

Aldehido)

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Lo mismo pasa con los azucares cíclicos:

Ambos ciclos son glucosa. Pero difieren en el C1. El grupo OH.

ANOMEROS: isómeros de monosacáridos cilcicos que difieren en la configuración del

Carbono anomerico o hemiacetalico.
Ej: O ROH Ro oR
C C Acetal
R1 R2 R1 R2

.
ROH Ro OH
C Hemiacetal
R1 R2

α 36%

β 64%

Abierta
0,003%

MUTARROTACION: cambio en el tiempo del ángulo de rotación de la luz polarizada

producida por una solución del anómero de un monosacárido. Es decir, el cambio en el
tiempo de una propiedad física de las soluciones de azúcares debida a la
interconversión de anómeros.
“Interconversion de os anomeros de un monosacárido cíclico pasando por la
estructura de cadena abierta”
Azucares reductores
Los monosacáridos son agentes reductores

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Enlace Hemiacetalico. Cuando se rompe este enlace se abre el azúcar para dar la
forma lineal, se libera (que aquí no está) el Aldehido.
En la forma abierta tengo el aldehído. Ese aldehído se puede oxidar y transformar en
un grupo acido. Cuando él se oxida, alguien se reduce. NO HAY OXIDACION SIN
REDUCCION. Por lo tanto esta azúcar es un azúcar reductor. Por ejemplo: esta se
reduce de Cobre 2+ a 2Cobre+
La forma ciclada del monosacárido NO es reductora.
Para que un monosacárido (azúcar) sea reductor tiene que tener libre (no está
formando una unión a otro hexágono por ej) el OH (grupo hidroxilo) del carbono
anomerico.
¿Cuál es el carbono anomerico? El Carbono 1 del ciclo. El que forma parte del enlace
hemiacetal.

Piranosa:
Furanosa:
Forma hexagonal
Pentagonal

Isomerizacion de carbohidratos
D- fructosa = Enol = D-glucosa y D-manosa
Son equilibrios tautomericos, porque se convierten de una cosa a otra cambiando de
lugar un H.
Reduccion de monosacaridos a polioles

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Enlace glicosidico
-Es el que me transforma los
monomeros en cadenas
-Generan polisacaridos
-De dos moleculas hace una con
perdida de H2O
α y β: es solamente para la
orientación del grupo OH del carbono
anomerico. ¿Cómo reconozco el
carbono anomerico? Es el que está
al lado del O.
Si el enlace glicosidico va desde el C anomerico hacia arriba, es porque cuando está
libre también estaba hacia arriba
Maltosa
Glucosa + glucosa. Dos
disacáridos.
El enlace glicosidico está entre el
Carbono 1 del primero y el
Carbono 4 del segundo.
En el C1 arranca el enlace hacia
abajo, entonces, ese azucar que
forma parte de los disacaridos, estaría en su forma α. No tiene el OH libre del C
anomerico, pero como veo que el enlace arranca hacia abajo es porque originalmente
el OH estaba hacia abajo. En el segundo también.
Lactosa
En este caso, el enlace glicosidico arranca
hacia arriba, entonces, el C anomerico estaba
en su forma β
Unión (14) la más común es

Ej. Glucosa
Para saber numerar los C tengo que saber que: el C5 es el que tiene el OH que va a
atacar al carbonilo. El cual va a generar el C anomerico.
Para nombrar:
Sil  al principio
Osa  al final
Lo que está hacia la DERECHA, en el anillo va a estar hacia ABAJO.
Lo que está hacia la IZQUIERDA, en el anillo va a estar hacia ARRIBA

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