METABOLISMO DE PROTEÍNAS:

Proteínas: son necesarias para proveer nitrógeno y aminoácidos al organismo. Con ellos se realiza la síntesis de
proteínas propias. Aportan entre el 11 al 15% del valor calórico total de una dieta normal.
Proteínas contienen un 16% de nitrógeno, 100g de proteínas van a contener 16g de nitrógeno. Por ende un 1g de
nitrógeno está contenido en 6,25g de proteínas.
Fuentes biológicas:
-animales: tisulares (colágeno, miosina, fibrinógeno, queratina, nucleoproteínas). Extracelulares (caseína, albumina,
globulinas).
-vegetales: gluteninas, gluten, prolaminasa.
También se pueden clasificar según su valor nutricional: en proteínas de alto valor biológico (aquellas que tienen la
dotación completa de aminoácidos esenciales, son animales), y de bajo valor biológico (vegetales).
AA esenciales: valina, leucina, isoleucina, triptófano, metionina, treonina, lisina, arginina, fenilalanina.
La fenilalanina se transforma en tirosina, si hay deficiencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa se produce una patología
llamada fenilcetonuria que incapacita al organismo de formar tirosina. La fenilalanina se acumula en el organismo y se
metaboliza en otros dos compuestos que son fenilactico y fenilpirubico. Son sustancias que bloquean el ciclo de Krebs a
nivel del sistema nervioso central. Síntomas de la fenilcetonuria: retraso mental, piel blanca (no forman melanina por
falta de tirosina), baja presión arterial (por tirosina se forman adrenalina y noradrenalina). Tratamiento: eliminación de
la dieta de la fenilalanina.
Por ley se le pincha el talón a los recién nacidos para la detección de enfermedades como: hipotiroidismo congénito (no
crecen adecuadamente sin esta hormona), hiperplasia suprarrenal congénita, hiperfenilalaninemias o Fenilcetonuria y
hemoglobinopatías congénitas.
Si se trata precozmente evitas el retraso mental.
-Balance proteico: todas las proteínas que ingerimos son digeridas a nivel del tubo digestivo como aa. Estos aminoácidos
tienen diferentes manejos, el 1% se degrada completamente, el 24% realiza urea y el 75% se reutiliza para la síntesis de
nuevas proteínas. Hacer proteínas de novo implica mucho gasto energético, por eso reutilizamos los aa.
-Balance nitrogenado: se realiza entre ingresos por medio de las proteínas y egresos por orina, heces y sudor.
BN: ingesta de n- eliminación.
Ingesta de nitrógeno: podemos saber esto con una formula, ingesta proteica en g/día dividido 6,25g (si 6,25 g de
proteínas contenían 1g de nitrógeno, cuanto lo hará X cantidad de proteínas). La ingesta ideal de proteínas es de 1g por
cada kilogramo corporal, si pesas 70kg deberías comer 70gramos diarios.
Eliminación: urea urinaria (g/día) es aproximadamente entre 20-40g/día + 4g de nitrógeno que se pierden por materia
fecal.
Entonces este balance nitrogenado puede ser de dos formas: POSITIVO donde se ingiere más de lo que se excreta, es
recomendado que sea positivo en niños en crecimiento, embarazo, lactancia, desarrollo muscular en atletas,
recuperación de lesiones, luego de cirugías y en desnutrición (dietas con 1,5g de prot por kg de peso).
NEGATIVO cuando se excreta más de lo que se ingiere, sucede en ancianos, estrés emocional o quirúrgico, insuficiencias
renales, desnutrición calórico-proteica, inválidos postrados y programas de reducción de peso. Por ejemplo en la gente
que tiene insuficiencias renales, si les damos muchas proteínas van a generar urea, que es una sustancias toxica para los
riñones no sanos por eso se les recomienda dieta de 0,8-0,6g de proteína por kg de peso).

-DIGESTION PROTEICA: hay etapas: física (masticación, trituración de la masa muscular de lo que se come para que luego
sea más fácil de hidrolizarla en el estómago), química (por el HCL del estómago se hidroliza mas), digestión enzimática
(luminal, superficie intracitosolica):
• Pepsina: síntesis por células principales gástricas, sustrato son las proteínas de la dieta, productos péptidos y
dipeptidos, carácter de endopeptidasa (asp-enz), los enlaces más susceptibles son los aa aromáticos, pH óptimo
 de 1-3, zimógeno es el pepsinogeno y su activación se da por pH bajo y autocatalisis (pequeñas cantidades de
pepsina estimulan a mas pepsina).
Endopeptidasas son aquellas enzimas que realizan cortes internos adentro de la molécula, cortan el centro de la
molécula, y se necesita centro con aspartato que se une al sitio activo de la enzima (asp-enzima).
• Tripsina: síntesis en páncreas exocrino, sustrato proteínas y polipéptidos, productos péptidos y dipeptidos,
carácter de endopeptidasa, enlaces susceptibles aa básicos, pH optimo es de 8, zimógeno tripsinogeno,
activación por enteroquinasa (pH en 5-6) y autocatalisis (a pH 8).
• Quimotripsina: síntesis en páncreas exocrino, proteínas y polipéptidos, productos péptidos y dipepetidos,
carácter de endopeptidasa, enlace susceptible aa aromáticos, pH óptimo a 8, zimógeno quimotripsinogeno,
activación por tripsina.
• Elastasa: síntesis por páncreas exocrino, sustrato proteínas y polipéptidos, productos péptidos y dipeptidos,
carácter de endopeptidasa, enlaces susceptibles aa pequeños, pH óptimo 8, zimógeno proelastasa y activación
por tripsina.
• Carboxipeptidasas: sustratos polipéptidos en el extremo carboxilo libre, productos aa libres, carácter de
exopeptidasas, enlaces susceptibles A aromáticos y B básicos, pH optimo a 8, zimógeno procarboxipeptidasas,
activación por tripsina.
• Aminopeptidasas: sustrato polipéptidos en el extremo amino libre, productos aminoácidos libres, carácter de
exopeptidasa, enlace susceptible leucina, pH óptimo a 8, zimógeno proaminopeptidasas, activación tripsina.
Hormonas gastrointestinales: las hormonas digestivas son péptidos gastrointestinales que pueden actuar como
hormonas endocrinas, paracrinas y autocrinas. Se clasifican en tres familias, la flia de gastrina, secretina y péptidos y
moduladores. Hormonas:
• Gastrina: síntesis por células G del estómago; los estímulos para su secreción son la distención mecánica del
antro gástrico, la actividad vagal, comidas muy proteicas, elevación de pH en la mucosa; su acción es el aumento
de la secreción de HCL, acción trófica, favorece secreción, gástrica; dos tipos G17 gastrina pequeña y G34
gastrina grande.
El HCL se genera en la misma luz del estómago, no dentro de la célula. En las células parietales (secertan HCL y
factor intrínseco para B12) del estómago su ciclo de Krebs genera CO2, el cual se une a agua y forma CO3H2 (por
la anhidrasa carbónica que cataliza esta reacción), luego el CO3H2 se disocia espontáneamente en bicarbonato
(CO3H) y H, este H se secreta de dentro de la célula a la luz (para mantener electro neutralidad por cada H que
sale a luz entra un K).
En el plasma, membrana baso lateral de la célula parietal, sale una carga negativa que es este bicarbonato y
entra a consecuencia otra carga negativa, el CL.
CL y K se almacenan en vesículas en Golgi, ante 3 estímulos (gastrina, acetil colina y histamina) se liberan a la luz,
donde el CL se une a los H y forma HCL y el potasio vuelve a ingresar por cada H que sale a luz.
• Colecistoquinina pancreozimina (CCK-PZ): se sintetiza en las células endocrinas del intestino delgado, íleon,
colon y SNC, actúa por octapeptido terminal; estímulo para su secreción son las grasas y proteínas; acciones
fisiológicas: generar contracción de la vesícula biliar (para que secrete más sales biliares para absorber lípidos),
aumento de la secreción enzimática del páncreas (enzimas para degradación de proteínas) y aumento de la
evacuación gástrica.
• Secretina: síntesis por células S del intestino delgado y actúa por toda su molécula; estímulo para secreción es la
disminución del pH itraduodenal; sus acciones son el aumento de la secreción de CO3H y la inhibición de la
secreción de gastrina (así disminuye la formación de HCL). PH optimo 8.
• Polipeptido vasointestinal activo (VIP): se sintetiza desde el esófago al recto, incluyendo las células D1 del
páncreas; por estimulo mecánico de la mucosa intestinal; acciones fisiológicas son la liberación de insulina,
inhibir la secreción acida gástrica, secreción hidroelectrolítica del intestino y páncreas (vasodilatación) e
inhibición motora del estómago, colon y vesícula.
 • Ghrelina: hormona que se sintetiza fundamentalmente por el estómago que es un ligando natural del receptor
de secretagogos de la hormona de crecimiento (GHS-R), además de estimular la secreción de GH por la hipófisis,
la ghrelina favorece el aumento del apetito a nivel hipotalámico y adiposidad. Hormona mortal para el cuerpo, a
penas terminas de comer se comienza a secretar y estimula el apetito, con las cirugías bariatricas eliminan la
parte del estómago que la secreta para ayudar a adelgazar a las personas obesas.
En el intestino se absorben los aa y dipeptidos por contrasnsporte por NA, igual que la glucosa. El destino de los aa
absorbidos es o biosíntesis de proteínas, biosíntesis de aminas biogenas o neurotransmisores o transdesaminacion
(sacar grupo amino).
Aminoacidos: son sustancias orgánicas, que poseen grupo amino, grupo carboxilo y un radical en el carbono alfa.
DESTINO DEL GRUPO AMINO (H2N): transdesaminacion.
• NH4
• Carbamoil-fosfato: síntesis de urea y pirimidinas.
• L-glutamato: síntesis de aminoácidos y proteínas.
• L-glutamina: síntesis de proteínas, hexosaminas, NAD y purinas.
• L-alanina: síntesis de proteínas, glucosa.
Transaminasas (redistribuyen el grupo amino de los aminoácidos de la dieta para adecuarlos a las necesidades del
organismo). Metabolismo de aminoácidos:
Transaminasas; desaminacion oxidativa (aminoácido oxidasas, glutámico deshidrogenasas); desaminacion no oxidativa
(dehidrasas y desulfhidrasas) y por ultimo transdesaminacion.
Cuando le saco el gripo amino a un aminoácido, formo un cetoacido
1-TRANSAMINACION: actúa solo la transaminasa (enzima reversible, tienen constante de equilibrio Keq=1, son
inducidas por corticoesteroides y están presentes en todos los tejidos, pero principalmente en el hígado). La reacción
comienza con un aminoácido, por ejemplo la alanina +alfa-cetoglutarato, luego actúa la transaminasa, en esta reacción
con alanina sería la alaninaaminotransferasa o ALAT. Con su cofactor que es la vitamina B6 o fosfato de piridoxal. La
enzima actúa removiendo el NH3 de la alanina y dándoselo a la alfa cetoglutarato, resultado final sería que la alanina sin
NH3 se quede como piruvato y el alfa-cetoglutarato como L-glutamato.
Otra transaminasa importante es la aspartato aminotrasferasa (ASAT/ GOAT), que al inicio toma L-aspartato y alfa-
cetoglutarato y los transforma en oxalacetato y L- glutamato.
Las transaminasas inclinan los grupos aminos hacia el glutamato que es el único aminoácido que se puede desaminar
oxidativamente.
ALAT/GTP es un marcador de hígado graso y de hepatitis.
GOAT: marcador de infarto y hepatitis.
2-DESAMINACION OXIDATIVA: se da a nivel de la mitocondria. El L-glutamato reacciona con un H20 y forma NH4
(amonio) + alfa cetoglutarato esta reacción es catalizada por la enzima glutamato deshidrogenasa (GDH) y forma
NADPH2. Esta enzima es inhibida por ATP, GTP y NADH (por lo tanto no funciona en saciedad, donde hay altas
concentraciones de estas sustancias) y es estimulada por la ADP y GDP (en ayuno se estimula). El amonio se va a dirigir a
la síntesis de urea (neurotóxico, hay que eliminarlo).
3-Desaminacion no oxidativa: por ejemplo vía que utilizan aminoácidos como la serina (utiliza serinadeshidratasa) formo
piruvato y NH4; y en el caso de la treonina (treoninadeshidratasa) y forma alfa-cetobutirato y NH4.
La unión entre la transaminacion y la desaminacion se conoce como TRANSDESAMINACION.

4-CICLO DE LA UREA: destino de amonio NH4.

Esta vía comienza dentro de la mitocondria hepática, la reacción va a comenzar con CO2+NH4+2ATP
(transdesaminacion) y por la enzima carbomoil P sintetasa 1 (estimulación por parte del n-acetilglutamato, aminoácido
no proteico, a partir de acetil coa+glutamato) se va a formar carbamoil P +2ADP + 2P.
 Una vez que tenemos carbamoil fosfato, se le agrega una
enzima llamada L-ornitina y juntas forman la citrulina, gracias
a la enzima ornitin transcarbomilasa. Citrulina sale de la
mitocondria y en el citosol ocurre lo siguiente:
-citrulina + aspartato + ATP—argininsuccinato (por enzima
argininsuccinato sintetasa).
-Argininsuccinato +H2O (por enzima argininsuccinasa) y forma
L-arginina + fumarato (se va a ciclo de Krebs)
-L-arginina + H2O (por enzima arginasa) forman urea + L-
ornitina (que vuelve a mitocondria para unirse en otro ciclo a
la carbamoil fosfato).

Balance energético: la reacción utiliza 2NH4 + CO2 + 3ATP + 2H2O. y da como resultado UREA + 2 ADP + 2pi + AMP+ Ppi.
VN: de urea en sangre de 20-40mg/dl y en orina de 20-40g/día.
La urea lleva dos grupos aminos, uno por la transdesaminacion y otro por el aspartato. Tener más de 40 significa estar
en estado de deshidratación o con insuficiencia renal.
DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO:
• Alfa-ceto-acido
• Gluconeogénesis
• Cetogenesis
• Incorporación a ciclo de Krebs

CICLO DE KREBS: a partir de proteínas, polisacáridos, lípidos, o sea por degradación de macromoléculas vamos a llegar a
la formación de ACETIL COA. Que ingresa al ciclo de Krebs con la función de obtener energía.
A partir de la glucolisis nosotros obtenemos piruvato, este va a ser convertido en acetil coa por un complejo llamado
complejo de la piruvato deshidrogenasa, enzima que cataliza la reacción de decarboxilacion, reacción irreversible, ya
que paso de molécula de 3 carbonos a la acetil coa de dos carbonos.
Cofactores enzimáticos: pirofosfato de tiamina (PPT) vit B1, ácido lipoico, coenzima A, FAD y NAD.
Esta reacción ocurre en mitocondria, pero la glucolisis en citosol, el piruvato ingresa a la mitocondria y dentro se hace
acetil coa.
Esta enzima se puede regular dependiendo de si hay mucho producto final ej NADH, si tengo mucho producto final,
mucha energía freno la reacción porque no necesito generar más energía.
REGULACION:
-estado de pobreza energético: si tengo poco ATP, mucho ADP, esto va a estimular a una fosfatasa a que fosforile (le
saca un p) a la piruvato deshidrogenasa y esta se activa. La quinasa cataliza la reacción contraria, le agrega un fosfato y
la inactiva.
-modificación covalente: si tengo mucha energía voy a tener más activa a la quinasa. Esto sucede en los momentos de
mucho acetil coa en la célula.
CK: es un conjunto de reacciones químicas por las cuales los glúcidos, ácidos grasos y aminoácidos se terminan de
degradar a CO2 a través de un intermediario común que es el acetil coa, lo degradan hasta obtener CO2 y así generan
energía. O también se pueden generar precursores para síntesis de moléculas.
Se lleva a cabo en la matriz mitocondrial (salvo la succinato deshidrogenasa que es una enzima que se encuentra
anclada a la membrana mitocondrial interna).
Funciones: completar la degradación de restos acetilos, aportar precursores para biosíntesis y regulación de vías
metabólicas. Proveer coenzimas reducidas para la producción de ATP en la cadena respiratoria. Generar CO2 tisular.
 -Acetil coa + oxalacetato
forman citrato (por
citratosintasa, punto de
regulación).
-citrato de 6 carbonos va a
pasando a isocitrato por la
aconitasa (reacción de
isomerización) donde la enzima
deshidrata a la molécula y luego
la rehidrata solo para
reacomodar sus enlaces,
reacción reversible.
- isocitrato pasa a ser alfa-ceto-
glutarato con formación de
NADH2 y liberación de un CO2.
Por enzima isocitrato
deshidrogenasa.
-alfa-ceto-glutarato pasa a ser
succinil-coa con la formación de
NADH2 y liberación de CO2. Por enzima alfa-cetoglutarato deshidrogenasa (utiliza como cofactor un COA, FAD, NAD y
ácido lipoico).
-succinil-coa a succinato por la enzima tioquinasa, esta reacción libera una molécula de GTP. Reacción que genera
fosforilacion a nivel del sustrato (agarro un GDP Y formo GTP), esto sucede porque succinil coa tiene un enlace de alta
energía.
-succinato a fumarato por enzima succinato deshidrogenasa, forma un FADH2. Esta enzima es importante porque
además de intervenir en el ciclo de Krebs interviene en la cadena respiratoria por estar anclada a la membrana interna
mitocondrial.
-fumarato pasa a malato por la enzima fumarasa (agregado de h2O).
-malato se vuelve oxalacetato por la enzima malato deshidrogenasa, se forma un NADH2 en esta reacción.
Si ingresa un nuevo acetil coa, este oxalacetato se une y todo el ciclo se repite.
REGULACION: se da por tres enzimas, la isocitrato deshidrogenasa, la citrato sintetasa y la alfa-ceto-glutarato deshidrogenasa, si no
tenemos producto esto no sigue.
CK se activa principalmente en saciedad, luego de una ingesta. Y esta poco activo en el ayuno ya que necesito que la glucosa este en
la circulación, se promueve más la gluconeogénesis.
En diabetes tengo mucha glucosa en sangre, pero esta no puede ingresar a las células por falta de insulina, por ende el cuerpo censa
este momento como un ayuno y el ciclo de Krebs se mantiene poco activo.
BALANCE ENERGETICO: antes hay que aclarar que los FADH= 2ATPs y NADH=3ATPs.
1CK: 3 NADPH (9ATP), 1FADH (2ATP) y 1GTP: en total vamos a tener 12 ATPs. Por cada molécula de acetil coa vamos a obtener 12
ATPs, por ende por una glucosa el cuerpo va a ganar 32 ATPs.
PUNTOS DE FUGA: cuando el organismo tiene energía suficiente, puede utilizar determinadas sustancias para biosíntesis de otras
moléculas.
-oxalacetato: lo uso para la gluconeogénesis y formo con el glucosa.
-citrato: lipogenesis, hago ácidos grasos libres y triglicéridos.
-alfa-cetoglutarato: para reacción de trasaminacion, síntesis proteica y para generar urea.
-succinil coa: síntesis de grupo hemo.
REACIONES ANAPLEROTICAS: de relleno, devolver al CK las moléculas que se fugaron (cuando sea necesario). Las más importante es
la piruvato carboxilasa que forma oxalacetato + adp + pi a partir de piruvato + co2 + ATP.
CADENA RESPIRATORIA: es una secuencia ordenada de proteínas transportadoras de electrones que se transfieren
desde sustratos hasta un aceptor final, que es el oxígeno molecular. Acoplado a este transporte de electrones vamos a
tener la fosforilacion de ADP a ATP, por transportador de energía química, por proceso conocido como fosforilacion
oxidativa.
Las reacciones de trasferencia electrónica ocurren entre un agente dador de electrones, llamado agente reductor y un
aceptor de electrones llamado agente oxidante.
Reacción: dador electrónico- H + aceptor electrónico.
La cadena respiratoria mitocondrial o cadena de transporte de electrones está embebida en la membrana interna
mitocondrial, y la constituyen cinco complejos multienzimáticos (I, II, III, IV y V o ATP sintasa) y dos transportadores de
electrones móviles (coenzima Q o ubiquinona y citocromo c).
Su principal función es el trasporte
coordinado de protones y electrones, para
producir energía en forma de ATP a partir
de ADP y fosfato inorgánico. El transporte
de electrones genera energía que es
utilizada para transportar protones de la
matriz mitocondrial al espacio
intermembrana situado entre las
membranas mitocondriales externa e
interna. Este proceso genera un gradiente
electroquímico de protones, que es
utilizado por el complejo V (ATP sintasa)
para generar ATP a medida que los
protones fluyen de nuevo desde el espacio
intermembrana a la matriz mitocondrial. El
ATP generado es exportado al citoplasma a
través del transportador de nucleótidos de
adenina (ANT).
-Cadena trasportadora de electrones: conjunto de moléculas que se encargan del transporte de electrones.
Los NADH2 formados en el CK en el complejo 1 (integrado por NAD deshidrogenasa y flavoproteinas FP) se oxidan y
entregan sus electrones al complejo uno, pasando a ser NAD. Estos 2 electrones que entrega la molécula de NADH2
arrastran 4 H desde la matriz mitocondrial hacia el espacio intermembrana. Mientras tanto los dos electrones continúan
su paso por la cadena. Estos 2 electrones son trasportados por la coenzima Q al complejo 3.
El complejo 2 está conformado por la succinato deshidrogenasa.
Cuando los electrones llegan al complejo 3 (integrado por citocromo b, c1 y c), van pasando por estos y a su paso
arrastran nuevamente 4H. El ultimo que acepta los electrones es el citocromo c, el cual los transporta hacia el complejo
4 (integrado por citocromo a y a3), en este complejo, los electrones van pasando por los citocromos a y a3 y por este
paso arrastran 2H. Luego de que pasan por el complejo a3, son devueltos a la matriz donde los 2 electrones son
aceptados por el O2, quien también acepta H y así forma agua (H2O). (Oxigeno se comporta como aceptor final de
electrones para así formar agua, esto sucede en la aerobiosis).
- Fosforilacion oxidativa:
La función de esta cadena de electrones va a ser la de aumentar el gradiente electroquímico de H entre el espacio
intermembrana (done hay más protones) y la matriz mitocondrial (donde hay menos).
Por ultimo tenemos el complejo 5 o ATP sintetasa, donde 4 H van a pasar violentamente, promovidos por su gradiente
electroquímico (protones moléculas + y matriz más negativa y encima hay mucha mas concentración de estos en el
espacio intermembrana). Este paso violento por la membrana interna va a producir la fosforilacion de ADP a ATP.
Por cada 4H que se bombean se forma 1 ATP. (Por 1 NAD que pasa el complejo vamos a tener 10 H para bombear).
El complejo 2 está conformado por la succinato deshidrogenasa, cuya función va a ser oxidar el FADH a FAD, y tomar sus
dos electrones, estos dos electrones pasan directamente al complejo 3 (arrastrando 4H) y luego al complejo 4
(arrastrando 2H). Por ende un FAD va a permitir que se bombeen en total 6H, ya que se saltea al complejo 1).
Con lo cual NAD va a formar 2,5 ATP lo cual se aproxima a 3ATP. Y FAD va a producir 1,5 ATP, lo cual se aproxima a 2
ATP.
Los inhibidores de la Cadena de Transporte de Electrones (CTE) son substancias que se unen a alguno de los
componentes de la cadena de transporte de electrones bloqueando su capacidad para cambiar de una forma reversible
desde la forma oxidada a la forma reducida y viceversa.
Esta inhibición resulta en una acumulación de los componentes en sus formas reducidas antes del punto de inhibición, y
la presencia de las formas oxidadas de los componentes de la CTE después del punto de inhibición. Debido a que en
presencia de estos inhibidores no se libera energía, la síntesis de ATP también se detiene. Los más importantes
inhibidores conocidos de la cadena de transporte de electrones son el Amital, la Rotenona, el antimicina A, el Monoxido
de Carbono (CO), la Azida sodica y los Cianuros.
1- Rotenona y amital: Amital, un barbiturato, y la Rotenona, un producto vegetal obtenido de las plantas que se
usa como insecticida y pesticida, bloquean la cadena de transporte electrónico entre la NADH deshidrogenasa
(Complejo I) y la CoQ. Como consecuencia, ellos impiden la utilización del NADH como donante de equivalentes
de reducción a la cadena respiratoria. Sin embargo, el flujo de electrones que resulta de la reduccion-oxidacion
del Complex II no es afectada, ya que los electrones entran en un punto posterior al bloqueo, a través de la
Coenzima Q.
2- Antimicina A: es un antibiótico producido por Streptomyces griseous que ha sido usado como veneno para
controlar alguna especies de peces. Antymicin A interfiere con el flujo de electrones desde el citocromo b en el
Complex III (Q-cytochrome c oxidoreductasa). En presencia de esta substancia, el citocromo b puede ser
reducido pero no oxidado, y consecuentemente, el citocromo c permanece oxidado, al igual que los citocromos
a y a3 del Complejo IV.
3- Cianuro: afecta a prácticamente todas las metaloenzimas, inhibe principalmente el paso de los electrones desde
citocromo a3 hacia el O2.
Desacoplantes de la cadena respiratorio: son sustancias que disipan el gradiente de protones al facilitar la entrada de H
a la matriz mitocondrial, por esta razón ocurre el transporte de electrones pero no la fosforilacion oxidativa, o sea la
formación de ATP. Los más importantes son las hormonas tiroideas y la 2,4 dinitrofenol.

VITAMINAS HIDROSOLUBLES:
1-TIAMINA B1: interviene en las reacciones de decarboxilacion oxidativa, sumamente importante para los mecanismos
de respiración oxidativa. Principales fuentes son de origen animal, carnes y en frutos secos o cereales integrales. Dosis
diaria es de 1.1mg/día.
PH: la tiamina se destruye con rapidez si el pH es superior a 8 (situación que ocurre al utilizar conservantes como el
NaHCO3).
Temperatura: se destruye a temperaturas altas, de cocción, enlatado o pasteurización.
Solubilidad: por ser muy soluble en agua se pierden cantidades importantes en el agua de cocción de los alimentos.
Deficiencia de tiamina en los alcohólicos crónicos porque hay un déficit en la ingesta, disminución de la absorción
intestinal, fosforilacion defectuosa y deficiencia de las transcetolasas.
Algunos alimentos tienen tiaminasas que destruyen a esta vitamina, son la 1 (termolábil) se encuentra en pescados
crudos y maricos, y la 2 (termoestable) la encontramos en te, café y vegetales.
La absorción se da a nivel del yeyuno e íleon. La tiamina viaja al hígado por circulación portal, en adultos el 30% viaja
unida a proteínas.
Las concentraciones más altas de tiamina se encuentran en el musculo esquelético, corazón, hígado, riñones y cerebro.
No se almacena en grandes cantidad en ningún tejido.
Casi el 80% de la tiamina se transforma en el organismo en pirofosfato PPT por la tiamina pirofosfoquinasa.
La excreción se da principalmente por orina, luego bilis. Leche materna tiene poca concentración.
Participa en procesos metabólicos: decarboxilacion oxidativa de alfa-cetoacidos (piruvato deshidrogenasa, alfa-ceto-
glutarato dhg). Y también transcetolasas (vía de las pentosas).
Lo más importante es su participación junto con la piruvato deshidrogenasa (cataliza la formación de acetil coa a parir de
piruvato).
Hipovitaminosis: provoca beri-beri el cual es causado por dietas ricas en glúcidos pero pobres en tiamina. Este beri-beri
puede ser agudo (húmedo) insuficiencia cardiaca con retención de líquidos (edemas) o beri-beri crónico (seco) dificultad
de trasmisión de impulso nervioso por sistema nervioso (poli neuropatías) encefalopatías de Wernicke.
2-RIBOFLAVINA B2: interviene principalmente en los procesos enzimáticos relacionados con la respiración celular, en
oxidaciones tisulares y en la degradación de ácidos grasos. Las formas activas de esta pueden ser la flavina
mononucleotido (FMN) y la flavina adenina dinucleotido (FAD).
Fuentes: la principal fuente es la leche y derivados, hígado y vísceras, carnes, espinacas, espárragos, palta, levadura y
hongos, germen de trigo y cereales integrales. 0,4mg/ día en niños y de 1,4mg/día adultos.
B2 es estable ante el calor y contacto con el aire (oxidación). Sin embargo es sensible a la luz, es el facto primario para su
destrucción. Se recomienda cocinar en recipientes cubiertos.
Participación en todo proceso metabólico que necesite de FAD, ejemplo succinato deshidrogenasa. Todas son riboflavina
dependientes.
No es almacenada por el organismo, por lo que el exceso de consumo se elimina por vía urinaria.
La carencia de vitamina B2 puede deberse al uso de algún medicamento como antibióticos, anticonceptivos,
antidepresivos, ansiolíticos, etc. Ausencia de lácteos en dieta diaria, mala absorción intestinal, ejercicio físico intenso,
alcoholismo, diabetes, hipertiroidismo, etc.
Hipovitaminosis: ulceras en la boca, boqueras, dificultosa curación de heridas, piel aceitosa, grietas en la piel, ojos
inflamados y rojizos, lengua inflamada, dermatitis, debilidad, anemia.
La vitamina B2 estimula la actividad antioxidante de la vitamina E, evitando así la destrucción provocada por los
radicales libres. Como forma parte de la retina bajos niveles o carencias de riboflavina complican la adaptación ante
cambios de intensidad lumínica (fotofobia).
3-VITAMINA NIACINA B3: se presenta en forma de ácido nicotínico y nicotinamida directamente a través de los
alimentos. Puede producirse por triptófano, aminoácido que se obtiene con la ingesta de alimentos. La niacina activa es
la nicotinamidaadenina dinucleotido NAD y también la nicotinamida adenina dinucleotido fosfato NADP.
Fuentes: principalmente carnes, hígado, pescados, cereales integrales, porotos, papas, alcauciles. También las fuentes
de triptófano en el reino vegetal son la avena y palta, también leche y derivados.
50% de la vitamina proviene del triptófano, se forma la vitamina a partir de las bacterias intestinales.
El NAD y NADP son componentes importantes en las reacciones de óxido- reducción, las vías sintéticas de ATP y las
reacciones de transferencia de ADP-ribosa. En las reacciones redox, las deshidrogenasas utilizan NADP como coenzima
para oxidar o reducir un sustrato. Las deshidrogenasas de NADP tienen preferencia por la participación en reacciones
anabólicas (síntesis de ácidos grasos y colesterol), en tanto que el NAD se emplea en reacciones catabólicas para
transferir energía libre almacenada en macronutrientes al NADH, el cual se usa para la síntesis de ATP.
Enzimas que usan NADP: glucosa 6 fosfato deshidrogenasa (vía de las pentosas), gluconato 6 fosfato deshidrogenasa (vía
de las pentosas), sistema de la ácido graso sintetasa, HMG-COA reductasa (síntesis de colesterol).
Enzimas que usan NAD: lactato deshidrogenasa, gliceraldehido 3 p deshidrogenasa, isocitrato deshidrogenasa, etc.
Por cada 60mg de triptófano puede formarse 1mg de niacina.
Hipovitaminosis: pelagra, enfermedad de las 4 d, diarrea, dermatitis, demencia y deceso.
Grandes dosis de ácido nicotínico (1-3g/día) tienen efecto antihiperlipemico, este tratamiento es ideal para pacientes
que no hayan mejorado su perfil lipídico cuidando de la dieta y con ejercicio.
4-VITAMINA PIRIDOXINA B6: puede presentarse de tres formas derivadas, la piridoxina, piridoxal y piridoxamina, con
sus fosfatos correspondientes. El fosfato de piridoxal PAL es la forma más activa como coenzima y la forma principal
transportada en el plasma.
Fuente: carnes, mariscos, hígado, huevo, lácteos, cereales integrales, nueces.
Es conveniente suplementar piridoxina en casos de:
-angina de pecho y ateroesclerosis ya que junto con el ácido fólico y la vitamina B12, disminuyen los niveles de
homocisteina (responsable de que los vasos sanguíneos se endurezcan y pierdan elasticidad, también es una cuasante
de trombos arteriales).
-síndrome premenstrual: esta vitamina reduce los niveles de estrógeno en sangre, resulta útil para aliviar los síntomas
previos a la menstruación.
-depresión: esto aumenta los niveles de serotonina.
-problemas renales: ya que evita la formación de cálculos de oxalato de calcio en el riñón.
-síndrome de túnel carpiano: disminuye el dolor provocado por la inflamación de los nervios de la muñeca.
-diabetes: previene los daños del sistema nervioso.
-Tratamiento con anticonceptivos orales: ya que la píldora inhibe la absorción de piridoxina.
La fosforilasa muscular emplea el 70% de la piridoxina corporal total, también la utilizan la ALAT, GOAT, dopa
decarboxilasa (haciendo adrenalina y noradrenalina) y en síntesis del hemo.
Hipovitaminosis: pueden provocar estos estados el vegetarianismo estricto, alcoholismo crónico, embarazo y lactancia,
tabaquismo y uso de ciertos medicamentos como anticonceptivos. Trae trastornos en la piel (caída de cabello, ulceras),
trastornos nerviosos (irritabilidad, confusión, ansiedad), debilitamiento y pérdida de peso (disminución de masa
muscular, anemia y agotamiento rápido).
5-METABOLISMO DE ACIDO FOLICO Y VITAMINA B12:
ACIDO FOLICO: se encuentra en frutas y verduras, requerimientos diarios de 50microgramos, en alimentos se encuentra
como poliglutamato que por GGT se trasforma en monoglutamato y se absorbe por yeyuno proximal.
En plasma circula como N5-metil-THF, y en interior celular gracias a la cobalamina y folato se vuelve a convertir en
poliglutamato.
Las personas normales tienen de 5-20mg en el hígado y otros órganos, pudiendo aparecer déficit en meses.
Funciones: transferir unidades de un carbono para síntesis de purinas, síntesis de dTMP y sUMP y síntesis de metionina.
Es ácido fólico es necesario para la producción de glóbulos rojos y tubo neural en fetos.
VITAMINA B12 o cobalamina: se encuentra en carnes y lácteos, la dosis recomendada por día es de 2.5microgramos/día.
En la saliva y el estómago la cobalamina se une al Factor R, en el duodeno se separa a este factor y se une a la
cobalamina al factor intrínseco, este complejo es el que es reconocido por receptores en el íleon terminal. Al absorberse
se destruye el factor intrínseco y se une la cobalamina a la TC2, sangre y por ahí llega al hígado, medula o sea y otras
células.
El déficit de esta vitamina causa menor síntesis de metionina, menor síntesis de colina, menor síntesis de fosfatidilcolina
y esfingomielina y por ende DAÑO EN MEMBRANAS NEURONALES.
ANEMIAS MEGALOBLASTICAS: constituyen un grupo de trastornos asociados a una alteración de la morfología de las
células hematopoyéticas debido a trastornos en la síntesis de ADN, puede ocurrir por la deficiencia de ambas vitaminas.
-déficit de vit B12: ocurre después de varios años por los depósitos hepáticos.
-déficit de ácido fólico: se desarrolla en pocos meses ya que las reservas son limitadas.
En la carencia de B12 aparecen manifestaciones neurológicas, trastornos en el pensamiento, alteraciones de la
sensibilidad profunda, etc.
En el examen de laboratorio se destaca la aparición de una anemia macrocitica con leucopenia y trombocitopenia. En
frotis se encuentra anisocitosis, poiquilocitosis, neutrófilos hipersegmentados.
En sangre hay aumento de la láctico deshidrogenasa y de la bilirrubina no conjugada, como expresión de eritropoyesis
inefectiva y consiguiente hemolisis intramedular. El dosaje de ambas vitaminas es el parámetro de laboratorio mas fiel.
MACROCITOSIS: primero comprobar si hay o no compromiso neurológico. Si no hay entonces déficit de folatos y un
dosaje menor 4ng/ml lo confirmaría. Y si hay compromiso neurológico hay déficit de cobalamina y un número menor a
200pg/ml lo confirma.
6-VITAMINA C: se encuentra en el jugo de naranja, frutilla, brócoli. Se oxida con el O2 ambiental y con eso se inactiva,
también lo hace con el hervor.
Sirve para la formación de colágeno, cicatrización, lisina y prolina.
Hipovitaminosis: causa escorbuto, generalmente ancianos y desnutridos, inflamación y sangrado de encías, hematomas,
esmalte dental debilitado, dolor e inflamación.
La síntesis normal del colágeno depende de la hidroxilación correcta de la lisina y la prolina (para obtener hidroxiprolina
e hidroxilisina) en el retículo endoplasmático. Dicha hidroxilación la llevan a cabo la lisil y prolil hidroxilasa, enzimas que
necesitan el ácido ascórbico (vitamina C) como coenzima. La deficiencia de ácido ascórbico impide la correcta
hidroxilación de éstos, por tanto se obtienen cadenas de procolágeno defectuosas y la síntesis no puede finalizarse
correctamente.

VITAMINAS LIPOSOLUBLES:
VITAMINA A: existen dos formas naturales de vitamina a, A1 en tejidos animales (retinol) y A2 en hígado de pescado. En
los vegetales podemos encontrar precursores de vitamina A, los beta carotenos que se desdoblan en el organismo y dan
lugar a la vitamina (beta caroteno se oxida y libera 2 moléculas de retinaldehido).
En presencia de oxígeno y por calentamiento prolongado el retinol se inactiva. Por tal motivo la cocción en contacto con
el aire disminuye el contenido de vitamina a de los alimentos.
Se recomienda la ingesta de 1000 UI o 1mg de retinol por día en un adulto normal. Y niños en su primer año de vida 400
UI por día, niños entre 1 y 10 años de 400 a 700 UI y en la lactancia 1500 UI.
Los recién nacidos poseen reserva de vitamina a, ya que esta atraviesa la placenta. La leche materna es rica en vitamina
a. Se mantiene estable a temperaturas ordinarias de conservación y cocción, y a la luz. Pero es destruida por oxidación.
La presencia de vitamina e y otros antioxidantes, aumentan la biodisponibilidad de vitamina a.
Los vegetarianos deberían incluir en su dieta al menos 5 porciones de frutas y vegetales prefiriendo aquellos de hojas
verdes y frutas de color naranja o amarillo.
Metabolismo: grasas de la dieta, emulsificacion, lipolisis y solubilizacion micelar. Si se consumen carotenos estos pasan a
ser retinal y luego retinol. Y si se consume retinol este directamente se absorbe.
El retinol se almacena esterificado en el hígado, para su utilización debe ser hidrolizado y unido a una proteína fijadora
de aporetinol (RBP), el complejo es procesado por el aparato de Golgi y secretado a plasma.
En los tejidos el retinol es captado por receptores de superficie celular y unido a una proteína fijadora de retinol celular.
Luego es transportado al núcleo donde existen receptores que pertenecen a la supe familia de receptores de hormonas
esteroides. También hay receptores para ácido retinoico.
Funciones: sistema óseo (es necesaria para el crecimiento y desarrollo de huesos), desarrollo celular (es esencial para el
crecimiento, mantenimiento y reparación de las células de las mucosas, epitelios, piel, visión, uñas, cabellos y esmalte
de dientes), sistema inmune (contribuye a la prevención de enfermedades infecciosas del aparato respiratorio, creando
barreras protectoras contra diferentes microorganismos), estimula las funciones inmunes (promueve la respuesta de
los anticuerpos y favorece linfocitos b y t), sistema reproductor (contribuye a la producción de esperma como así
también al ciclo normal reproductivo femenino. Por rol vital en el desarrollo celular), visión (contribuyen a mejorar la
visión nocturna, previniendo ciertas alteraciones como cataratas, pérdida de visión, etc), antioxidante (previene el
envejecimiento celular y la aparición de cáncer, elimina radicales libres del oxígeno y protege al ADN) y surfactante
pulmonar (control de la síntesis de surfactante).
Hipovitaminosis: especialmente en alcohólicos y cuadros de mala absorción, provoca trastornos en la visión nocturna
(xeroftalmia). Ceguera crepuscular (nictalopía) disminuye agudeza visual al anochecer. También se inhibe el crecimiento
oseo, malformaciones esqueléticas, hiperqueratinizacion (piel áspera), también da cansancio en general, pérdida de
apetito, peso, etc.
Hipervitaminosis: deposito anormal en el organismo de grandes cantidades de vitamina A. anorexia, vómitos nauseas,
visión borrosa, hidrocefalia e hipertensión endocraneana.
VITAMINA D: interviene en la absorción de calcio y fosforo en el intestino y por lo tanto en el depósito de los mismos en
huesos y dientes. Es una vitamina estable, no es destruida durante la cocción y puede ser conservada durante un largo
periodo, se deteriora u oxida al entrar en contacto con la luz y O2. Se recomiendan de 200-400UI en lactantes, niños y
adultos.
La síntesis de vitamina d3 depende de la pigmentación de la piel y del grado de exposición a la luz solar.
Esta vitamina se deposita en el hígado, cerebro, piel y huesos.
Deficiencia de esta vitamina da raquitismo en niños y osteomalacia en adultos. Típicamente aparecen retrasos de
crecimiento y deformidades óseas.
VITAMINA E/TOCOFEROL: función antioxidante, estable al calor y al tratamiento con ácidos. Se la encuentra
principalmente en la fracción insaponificable de los aceites vegetales. Su destrucción se ve favorecida ante la presencia
de grasas poliinsaturadas, la exposición a la luz, las frituras y el oxígeno.
Metabolismo: la absorción de esta en el intestino delgado se da a partir de micelas constituidas por ácidos biliares,
ácidos grasos y monogliceridos liberados de los lípidos de la dieta por acción de lipasas. Se requiere de esterasas muy
eficaces para el desdoblamiento hidrolítico de esteres de tocoferilos, una forma común de vitamina E en los
suplementos dietéticos.
Luego de absorbida en el intestino delgado, la vitamina se incorpora al quilomicrón naciente, luego de que este pasa por
las lipoproteinlipasas forman quilomicrón remanentes que son captados por el hígado. Durante la lipolisis varias formas
de vitamina E pueden transferirse a los tejidos o a la HDL.
En el hígado, la proteína de trasferencia de alfa tocoferol incorpora está a una VLDL. En el plasma, van a sufrir más
procesos metabólicos, que van a terminar con el suministro de alfa tocoferol a tejidos periféricos.
La mayor parte de la vitamina E se localiza en el tejido adiposo.
La forma de eliminarla esta vitamina es por bilis u orina. (Hígado se metabolizan hasta epoxi-alfa- tocoferol quinonas y
se conjugan con ácido glucuronico, para bilis. los riñones pueden descomponer la quinona en ácido tocoferonico y
eliminarla por orina). Principal vía de excreción va a ser la fecal ya que hay poca absorción intestinal, también se pierde
por piel.
Funciones: sistema inmune (mantenimiento de este durante situaciones de estrés y enfermedades virales crónicas,
induce proliferación de células de defensa), visión (prevenir o retrasar la formación de cataratas), sistema
cardiovascular (evita la formación de trombos, evita calambres en personas con mala circulación), estrés oxidativo (el
oxígeno molecular puede ser dañino, ya que actúa sobre moléculas del organismo haciéndolas muy reactivas, cuando
estas moléculas se activan pueden causar daño a estructuras celulares vecinas. Eliminación de radicales libres), sistema
nervioso (es esencial en el mantenimiento de la integridad y estabilidad de la membrana axonal) y cicatrización de
heridas (importante en la formación de fibras elásticas y colagenadas. También protege contra la destrucción de la
vitamina A, selenio, ácidos grasos y vitamina c).
Hipovitaminosis: ocurre generalmente en individuos que tengan dificultad para absorber grasa o secretar bilis o que
padezcan de algún desorden en el metabolismo de las grasas (celiaquía y fibrosis cística), también en los bebes
prematuros, en individuos con anormalidades genéticas en las proteínas trasportadoras de alfa tocoferol.
Manifestaciones clínicas: retención de líquidos, anemias hemolíticas, alteraciones oculares, daño en sistema nervioso,
dificultad para mantener el equilibrio, cansancio, apatía, alteraciones en la marcha y respuesta inmune disminuida.
Toxicidad por exceso: diarrea, dolor abdomen, disminución de resistencia frente a infecciones, sangrando (ya que es
anticoagulante), hipertensión arterial y disminución de vitamina c en sangre.
VITAMINA K: dentro de la familia de vit k hay tres tipos:
-vit k1 (filoquinona): provienen de alimentos como vegetales de hojas oscuras, hígado, aceites, cereales integrales.
-vit k2 (menaquinona) producida por bacterias del intestino.
-Vit k3 (menadiona) es la única variante sintética del grupo.
La leche materna solo proporciona la quinta parte del requerimiento diario de vit k, se recomienda que todos los
neonatos reciban una sola dosis intramuscular de vitamina k como prevención contra enfermedades hemorrágicas.
La vit k se absorbe solo en presencia de sales biliares y se distribuye en la sangre por vía linfática a través de
quilomicrones.
La síntesis de factores de coagulación se hace mediante la maduración postraduccional. Una carboxilasa (requiere como
cofactor a la vit k) especifica transforma restos glutamato en gama carboxiglutamatos. La protrombina (f 2) contiene
residuos de glutamato que le permiten la quelacion del calcio en una interacción proteína-calcio-fosfolípido específica.
Factores vitamina K dependientes: 1(x)972 y proteínas C, S y Z.
Participa en la síntesis de osteocalcina y de proteínas carboxiglutamiladas de la matriz ósea.
Antagonistas de vitamina k: dicumarol (produce hipoprotrombinemia, interfiere competitivamente con la vitamina) y la
warfarina (droga que inhibe los factores de coagulación dependientes de vitamina k).
Enfermedades hemorrágicas del recién nacido: por baja protrombina al momento del nacimiento, la flora intestinal
comienza a desarrollarse de manera inmediata después de iniciada la ingestión de alimentos. La deficiencia de vit k en
recién nacidos causa esto, se manifiesta con sangrado en la heces y orina del bebe y alrededor del cordón umbilical.
Es conveniente administrar vit k de manera profiláctica días previos al parto o bien suministrar la vitamina al niño
inmediatamente después del nacimiento.
En los adultos la deficiencia de la vitamina k puede deberse a insuficiencia hepática severa, obstrucción de la vía biliar.
Prueba de utilidad clínica para diferenciar ambas situaciones es la administración de 1mg de vit k intramuscular, si el
tiempo de quick se corrige, se debe a una obstrucción biliar, en caso contrario es una insuficiencia hepática.

ICTERICIAS:
La bilirrubina es el producto final del catabolismo del núcleo hemo presente en hemoglobina, mioglobina, citocromos,
catalasas y peroxidasas.
El 80% de la bilirrubina proviene de la cateresis normal del eritrocitos y el 20% de la degradación de las otras moléculas y
la eritropoyesis ineficaz (glóbulos rojos mal hechos destruyen en MO).
Hemo: protoporfirina 9 + hierro. Está compuesto por 4 anillos pirroicos (puentes metinicos) y contiene sustituyentes
laterales hidrofóbicos para proteger que el agua no oxide al hierro (de ferroso a férrico)
El hierro es un ion que tiene 6 valencias, 4 están ocupadas en la unión con los pirroles, una con la globina y el último se
da con el O2.
Bilirrubina total es de 1 mg/dl. Está compuesta por bilirrubina no conjugada/indirecta 0.8mg/dl y por bilirrubina
conjugada/directa 0.2mg/dl.
Normalmente se elimina como urobilinogeno por orina, producto de degradación de la bilirrubina pero no es un
pigmento.
La presencia de pigmentos biliares en la orina es siempre patológica y se lo denomina coluria (color marron).
La eliminación de materia fecal más clara se denomina hipocolia o bien color masilla acolia. Si es más oscura del normal
es hipercolica.
CATABOLISMO DE HEMO: en el sistema retículo endotelial (sistema mononuclear fagocitico) se separa el grupo hemo de
lo que sería la globina, la globina se reutiliza y el grupo hemo se degrada. El hemo por la acción de hemo-oxidasas se
separa en CO + biliverdina + FE2 (se reutiliza). Por la biliverdina reductasa, la biliverdina pasa a ser bilirrubina no
conjugada (insoluble) esta es secretada hacia la circulación y viaja junto con la albumina hasta el hígado.
En el hígado hay receptores específicos para esta llamadas ligandinas y-z, estas captan a la Bilirrubina no conjugada y la
interiorizan, dentro del hígado en el REL, la bilirrubina se conjuga con 2 UDPglucuronicos por la enzima
glucuroniltransferasa y pasa a ser bilirrubina conjugada, la cual es excretada hacia la bilis.
Desde la bilis son secretadas a la luz intestinal, donde las bacterias intestinales desconjugan a la bilirrubina y por
reducciones sucesivas la transforman en urobilinoides. De ahí en más tiene dos opciones, o pasan a la circulación entero
hepática como urobilinogeno y de allí a la sangre donde son secretados por el riñón en la orina. O se quedan en la luz
intestinal y por acción de oxidaciones se transforman en estercobilinogenos y son excretados en materia fecal como
estercobilina.
Ictericia: es la coloración amarillenta de la piel y las mucosas cuando la bilirrubinemia total supera los 2mg/dl. Cuando la
cifra de bilirrubinemia oscila entre los 1.5 y los 1.9 mg/dl se habla de subictericia y es reconocible clínicamente por la
pigmentación amarillo-anaranjada del velo del paladar.
SEUDOICTERICIA: se debe establecer que sea una verdadera ictericia. También trae coloración amarillenta, pero otras
causas.
• Hipercarotinemias: ingesta excesiva de carotenos o por DM, hipotiroidismo, los cuales alteran el metabolismo
de los carotenos. Generalmente color naranja en palmas.
• Insuficiencia renal crónica: con retención de urocromos.
• Ingesta de ácido pícrico: simula hepatitis.
Ictericias tipos:
1. PREHEPATICA: causa más común son las anemias hemolíticas, mucha hemolisis (degradación de hemo) y por
ende va a aumentar en sangre la bilirrubina total a expensas de la bilirrubina no conjugada. Laboratorio:
aumento de bilirrubina total, más aumento de la bilirrubina no conjugada, aumenta también puede aumentar la
bilirrubina conjugada (aumenta toda la vía, hasta que se satura la conjugación). Aumenta la LDH, aumenta la
hemoglobina libre en plasma, aumentan los reticulocitos (eritrocitos inmaduros, medula quiere responder a la
 disminución de los glóbulos rojos). Disminución de hematocrito, hemoglobina, recuento de glóbulos rojos,
hepatoglobina.
HIPERCOLIA, orina más oscura pero no coluria.
Prueba de coombs puede ser de utilidad para ratificar el origen autoinmune de una anemia.
-Hay pacientes que son asintomáticos, sin hemolisis, hepatograma normal e histología hepática normal, pero
que tienen un aumento de la bilirrubina no conjugada, esto se da porque tienen deficiencia en las ligandinas Y-Z.
Se corresponde con 6% de la población. Síndrome de Gilbert.
-Hemolisis por deficiencia de enzimas de vía de las pentosas que producen NADPH (estos barren radicales libres)
si no se barren hay hemolisis.
Los pacientes con ictericia hemolítica son más pálidos que ictéricos.
2. HEPATICA: hay problema en el hígado, las causas más comunes son hepatitis, de acuerpo al tipo de virus que
afecte a la persona se verá el grado de ictericia al que llega, de los más graves pueden afectar las ligandinas y-z,
pero los demás generalmente afectan las proteínas de excreción de la bilirrubina conjugada o enzimas que
participan en conjugación.
Laboratorio: aumento: de la bilirrubina total a expensas de la bilirrubina conjugada, transaminasas GOAT y GTP
(marcan hepatonecrosis), fosfatasa alcalina y gamma-GT (colestasisi intrahepatica). Disminuyen:
seudocolinesterasas (CHE), colesterol (las 2/3 partes del colesterol circundante es esterificado por la LCAT es la
enzima que lo realiza, ante daño hepático esto no sucede y por ende disminuye colesterol total.
Materia fecal clara, hipocolia. Al aumentar la bilirrubina conjugada esta si es filtrada por el riñón por ende
aparece la coluria.
Al aumentar la cantidad de bilirrubina conjugada en hígado, y esta no poder salir por no tener proteínas de
excreción, se produce la salida por vasos sanguíneos, por eso aumenta en sangre la bilirrubina conjugada.
3. POSHEPATICA: se debe a la obstrucción del colédoco, lo que provoca una disminución de la velocidad de tránsito
de la bilirrubina (colestasis) en cualquier punto del árbol biliar, ya sea por un cálculo a nivel de la vesícula biliar o
incluso por la compresión originada por un cáncer de cabeza de páncreas. Algunos ejemplos son la
coledocolitiasis y el cáncer de cabeza de páncreas.
Laboratorio: aumento de la bilirrubinemia total a expensas de la bilirrubina conjugada, fosfatasa alcalina
hepatobiliar, gammaglutamiltranspeptidasa, colesterolemia. Disminución: tiempo de quick.
Examen físico: equimosis, excoriaciones por rascado, maniobra de Murphy, signo de bard-pick. Punto cístico se
localiza en el lugar donde una línea axiloumbilical corta el reborde costal. Colocando los dedos con los pulgares
por debajo del reborde costal, se invita al paciente a inspirar profundo. Si el dolor corta la inspiración se dice que
la maniobra de Murphy es positiva e indica inflamación de la pared vesicular.
Ley de courvoisier-terrier: establece que cuando existe una obstrucción de la vía biliar baja, si la vesícula es de
paredes sanas, se distiende como una bola de billar (signo de bard y pick).
La palpación de una vesícula distendida e indolora en un paciente ictérico es signo sugestivo de cáncer de
páncreas.
Si la ictericia es intermitente y se acompaña de melena, debe orientar sobre tumor maligno en ampolla de váter,
que se necrosa, justificando la desaparición periódica de ictericia.

PORFIRIAS: son trastornos hereditarios de enzimas específicas que intervienen en la biosíntesis del hemo. Clasificación:
1. HEPATICAS: déficit de ALA-deshidratasa, porfiria intermitente aguda, porfiria cutánea tardía, coproporfiria
hereditaria, porfiria variegata. Dan manifestaciones principalmente neurológicas y viscerales, dolor abdominal,
hiperactividad simpática, neuropatías periféricas por compromiso motor proximal, síntomas mentales y
convulsivos.
2. ERITROPOYETICAS: anemia sideroblastica ligada al cromosoma x, porfiria eritropoyetica congénita, protoporfiria
eritropoyetica. Foto sensibilidad cutánea.