Taller enzimas Bioprocesos 1

1. Las reacciones enzimáticas, son reacciones de catálisis biológica. Estas obedecen las leyes de la
termodinámica y de las cinéticas de reacción, lo que hacen es:

a) Disminuir la energía de activación, de tal manera

que se pueda llegar al estado de transición más
rápidamente
b) Disminuir el delta de Gibbs de la reacción,
mejorando la espontaneidad de la reacción
c) Disminuir las constantes de equilibrio de la
reacción, aumentando su velocidad
d) Todas son correctas

2. Complete la figura usando los conceptos de abajo:

§ Grupo no proteico § Cofactor

§ Coenzima § Holoenzima
§ Moléculas orgánicas § Iones metálicos
§ Apoenzima § Vitaminas

3. Las hexoquinasas son una clase de enzimas las cuales catalizan la fosforilación de las hexosas (azúcares con
seis carbonos), dependiente del ATP. Las hexoquinasas solo se unen a azúcares D-hexosa, y no a su contraparte
levógira. Cuál/cuales de las siguientes afirmaciones describen y caracterizan a la hexoquinasa?
o Es una isomerasa o Es una isoenzima
o Es de especificidad absoluta o Es una transferasa

4. En la siguiente figura se muestra la acción enzimática. En esta se observa la especificidad enzima sustrato y
el sitio activo. ¿Qué tipo de enzima y proceso metabólico puede representar esta imagen? Solo 2 respuestas son
correctas.

o Una liasa o Una isomerasa o Proceso catabólico

o Una ligasa o Una hidrolasa
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5. Moléculas con actividad catalítica que no son proteínas:

a) Coenzimas c) Ribozimas. D) Cofactores e) Apozimas

6. En experimentos de laboratorio, se utilizaron dos decarboxilasas (A y B) obtenidas de diferente microorganismo

(ver tabla). Decida cual enzima demuestra una mayor afinidad al sustrato.

7. Calcule el grado de inhibición causado por un inhibidor competitivo bajo las siguientes condiciones:
a) [S]=2x10-3 M y [I]=2x10-3 M
b) [S]=4x10-4 M y [I]=2x10-3 M
c) [S]=7.5x10-3 M y [I]=1x10-5 M
Asuma que KM=2x10-3 M, KI=1.5x10-4 M, Vmax=270 nM/min y que el grado de inhibición, i% es:

8. Considere una reacción enzimática, en presencia de un inhibidor competitivo. La constante de Michaelis es 3.5
x 10-4 M, la constante de inhibición es 1.7x10-5 M y la concentración del inhibidor [I] es 7.5 x 10-5 M. Calcule la
concentración de sustrato a la cual la velocidad observada en presencia del inhibidor es 3/4 de la velocidad observada
sin inhibición.

9. La enzima fumarasa cataliza la siguiente reacción:

a) ¿Calcule el valor de la constante de Michaelis?

b) A una concentración de enzima de 10-6 M, ¿Cuál será la velocidad de formación de producto si la concentración de
sustrato es de 10-3 M?