Cuestionario Enzimas I

1. ¿Qué son las rutas metabólicas y cómo actúan las enzimas en las mismas?

Las rutas metabólicas son una secuencia de reacciones que sucede n en los organismos
vivos para transformar un sustrato determinado en un producto. Las enzimas catalizan las
reacciones de las rutas metabólicas.

2. ¿Cómo se relacionan las rutas metabólicas entre sí?

Las rutas metabólicas se relacionan entre sí por ejemplo compartiendo sustratos o

intermediarios. También puede ocurrir que el producto de una ruta metabólica sea el
sustrato de otra.

3. ¿Qué tipo de biomoléculas son las enzimas?

Las enzimas son proteínas. pero son un grupo especial ya que son proteínas que tienen la
capacidad de catalizar las reacciones químicas. O sea, hacen que ciertas reacciones sucedan más
rápido en presencia de ellas.
Catalizadores biológicos

4. ¿Qué son las enzimas?

Las enzimas son proteínas especiales que tienen la capacidad de catalizar las reacciones
químicas, es decir que hacen que determinadas reacciones ocurran más rápido en
presencia de ellas. Cada enzima es específica de un sustrato determinado y cataliza una
reacción determinada.

5. ¿Cuántas enzimas hay en los organismos vivos?

La cantidad de enzimas en los organismos vivos va a depender de la cantidad de rutas

metabólicas que tenga el mismo, ya que hay aproximadamente tantas enzimas como
reacciones químicas que suceden en él.

6. ¿Es posible clasificar a algunas enzimas como enzimas catabólicas? Justifique

Sí es posible ya que en nuestro organismo hay rutas anabólicas y catabólicas, por lo tanto
las enzimas que catalizan dichas rutas serán denominadas enzimas anabólicas y enzimas
catabólicas. Por ejemplo, las enzimas que participan en la degradación de nutrientes serán
enzimas catabólicas.

7. ¿Por qué un aumento de la temperatura provoca un aumento de la velocidad

de reacción?

El aumento de la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción ya que

aumentan la cantidad de moléculas con una energía igual o mayor a la energía de
activación y por consecuencia aumentan los choques efectivos entre los reactivos.
disminuye el delta de energía para llegar al estado de transición
8. ¿Qué es la energía de activación?
La energía de activación es la energía requerida para alcanzar el estado de transición. Ésta
energía es requerida para que se encuentren los reactivos, para que se alineen los grupos
reaccionantes, para la formación de cargas inestables y transitorias, para el reordenamiento
de los enlaces y para otras transformaciones requeridas que la reacción necesita para que
suceda. Una mayor energía de activación corresponde a una reacción más lenta.

9. ¿Qué es el estado de transición?

Es el estado energético que un sustrato alcanza antes de convertirse en producto, que
refleja la energía necesaria para que sustratos se encuentren, se alineen y se produzca el
reordenamiento de enlaces.

10. ¿Cuáles son las fuerzas del estado de transición que la enzima compensa para
bajar la energía libre del mismo?
Para bajar la energía libre del estado de transición la enzima restringe la libertad de
movimiento del sustrato y los alinea; además elimina la capa de solvatación para que éstos
se encuentren con menor impedimento. También compensa las fuerzas de tensión.
lo

11. ¿Cuáles son las interacciones intermoleculares que tienen los grupos
funcionales que se encuentran en el sitio activo de la enzima con el sustrato?

Las interacciones intermoleculares que tienen los grupos funcionales que se encuentran en
el sitio activo de la enzima con el sustrato pueden ser covalentes o no covalentes. En las
covalentes hay un reordenamiento de los enlaces a través de reacciones químicas de varios
grupos funcionales de la enzima y del sustrato y esto puede ser a través de la unión con
cadenas laterales de los aminoácidos o por uniones a iones o coenzimas. Por otro lado, las
interacciones no covalentes involucran uniones entre la enzima y el sustrato gracias a
puentes de hidrógeno, interacciones hidrostáticas o interacciones hidrofóbicas que generan
un complejo más estable.

12. ¿Cuál es el modelo que explica mejor la catálisis enzimática? ¿el modelo llave
cerradura o el modelo ajuste inducido? ¿Por qué?

Para explicar la catálisis enzimática se utiliza el modelo ajuste inducido ya que el modelo
llave-cerradura sirve para explicar las interacciones proteína-proteína o proteína con otras
moléculas en las que no se encuentran involucradas uniones covalentes pero no para
explicar la interacción entre la enzima, el sustrato y el estado de transición.
En el modelo ajuste inducido si bien la enzima tiene cierta afinidad por el sustrato, tiene aún
más afinidad por el estado de transición, esto genera que el estado de transición unido a la
enzima tenga menor energía libre que si no estuviera unido y por lo tanto tiene más
posibilidad de pasar rápidamente a formar producto. El producto se libera de la enzima
porque no tiene afinidad con ésta.
13. ¿Qué significa que la enzima tiene especificidad por el sustrato?

Significa que cada enzima cataliza una reacción específica gracias al sitio activo que se
encuentra interaccionando con el sustrato. El sitio activo es un espacio que forma la enzima
en donde los radicales de los aminoácidos de la zona, con sus grupos funcionales, brindan
un entorno ideal para que el sustrato se una por afinidad y el estado de transición tenga la
menor energía libre. El sitio activo se genera gracias a los plegamientos de la proteína, los
aminoácidos que lo conforman están cerca una vez que la proteína está plegada pero
puede ser que en la estructura primaria de la proteína estén distanciados.

14. ¿Cuál es el mecanismo que utilizan las enzimas para catalizar las reacciones
biológicas?

El sustrato interactúa con el sitio activo y los aminoácidos (a través de sus grupos
funcionales) proveen átomos para interaccionar con el sustrato o con el estado de transición
y de esa forma estabilizarlo formando uniones iónicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de
Van der Waals, entre otras. De esta manera se posicionan los sustratos para que la energía
de unión sea la mínima en el estado de transición.

15. ¿Qué efecto tiene la acción de las enzimas en los alimentos?

Las enzimas en alimentos tienen efectos deseables como así también indeseables. Entre
los deseables se encuentran la mejora de la digestibilidad y la degradación de
antinutrientes; ejemplos de enzimas deseables son la amilasa y la glucosaoxidasa en la
elaboración de pan, que mejoran la calidad del mismo. Enzimas indeseables pueden
producir deterioro y pérdida de nutrientes; ejemplo de estas enzimas son las
oxidoreductasas responsables del pardeamiento de frutas y verduras.

16. ¿En cuántas clases se clasifican a las enzimas y por qué?

Se clasifican en seis clases según el tipo de reacción que realizan: Oxidorreductasas,
transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.
Actúan las reacciones redox

17. ¿Cuál es la forma de clasificar inequívocamente a las enzimas y que brinda

información sobre el tipo de reacción que cataliza con detalle de grupos
funcionales y sustratos involucrados?
Ésta clasificación viene dada por un código de cuatro números: Los primeros dos indican
clase y subclase, mientras que el tercero y cuarto indican propiedades inherentes a cada
clase/subclase.

18. Realice un gráfico de actividad enzimática: concentración de

producto en función del tiempo para diferentes concentraciones de
sustrato.

19. Realice un gráfico de actividad enzimática: velocidad inicial en función de la

concentración de sustrato.

20. Expliquen cómo se relacionan los gráficos de las preguntas 18 y 19.

la V0 relaciona ambos graficos

21. Del gráfico realizado en la pregunta 19 indique los parámetros que se describen
en la ecuación de Michaelis-Menten. Además indique qué zona del gráfico
sigue una cinética de orden cero y cual sigue una cinética de orden uno.
En la ecuación de Michaelis-Menten se describe la relación de la velocidad de reacción con
la concentración de sustrato y la Km (pto de x cuando la velocidad es ½ de la velocidad
maxima) de la enzima. La primera zona del gráfico sigue una cinética de orden 1 donde la
velocidad aumenta de forma proporcional a la concentración de sustrato; en la segunda
zona del gráfico, donde éste se ”achata”, la reacción sigue una cinética de orden 0, donde la
velocidad se mantiene constante a pesar de la concentración de sustrato: en éste momento
de la reacción la concentración de sustrato es tal que el limitante de reacción se vuelve la
concentración de enzima.

22. ¿Cuál es la constante que nos da idea de la afinidad de la enzima por el

sustrato? ¿por qué? ¿en qué unidades se expresa?
Ésta constante es la Km, la concentración de sustrato con que la enzima alcanza la mitad
de la velocidad máxima de reacción. Una Km baja indica que la enzima es activa a bajas
concentraciones de sustrato (lo análogo con una km alta). La Km se expresa en unidades
de concentración.

23. ¿Cuál es la constante que nos da idea de la velocidad con que la enzima
convierte al sustrato en producto? ¿por qué? ¿en qué unidades se expresa?
Ésta constante es la Kcat (catalítica), que da una idea de la eficiencia catalítica (que tan
bien ocurre la conversión E+S→ E+P). Es equivalente a la cantidad de moléculas de
sustrato convertidas en producto en una unidad de tiempo dada por molécula de enzima
cuando hay saturación de sustrato.

24. ¿Cómo afecta el pH a la actividad enzimática?

Al igual que cualquier proteína, las enzimas tienen un pH óptimo para realizar sus
actividades y pueden desnaturalizarse si se alejan de un rango de vida útil. Las cadenas
laterales en los aa del sitio activo pueden actuar como ácidos o bases débiles con un estado
de ionización cuyo mantenimiento es crítico para la estabilidad de la proteína y en particular
el sitio activo. Tiene un pH óptimo cada enzima que depende de donde se origina cada
enzima y donde actúa.

25. ¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?

Al igual que cualquier proteína, las enzimas tienen una temperatura óptima para realizar sus
actividades y pueden desnaturalizarse si se alejan de un rango de vida útil, aunque algunas
enzimas son capaces de regenerar su actividad enzimática una vez desnaturalizadas.
También es importante destacar que a mayor temperatura, mayor actividad enzimática.

26. ¿Cómo afecta la actividad de agua a la actividad enzimática?

Al igual que cualquier proteína, las enzimas tienen un aw óptimo para realizar sus
actividades. Valores favorables de actividad acuosa favorecen a la mayoría de las enzimas ,
ya que el agua facilita la integración de la estructura proteínica, lo que deriva en la
conformación del centro activo. El agua también favorece la difusión de los reactivos e
interviene como tal en reacciones de hidrólisis.

27. ¿Cómo afectan las radiaciones a la actividad enzimática?

La radiación es desnaturalizante en algunos casos mediante la fotólisis de residuos
disulfuros y residuos aromáticos, como por ejemplo en el caso de la inactivación de pepsina
por oxidación del grupo fenol de la tirosina.
 Cuestionario Enzimas II

1. ¿Qué es un cofactor?
Los cofactores son sustancias químicas que las enzimas necesitan para que la reacción que
catalizan suceda. Generalmente son sustancias químicas pequeñas, no peptídicas que se
unen al sitio activo y son esenciales para la conversión del sustrato a producto. En algunos
casos forman parte de los sustratos pej NADH

2. ¿Qué tipos de cofactores hay?

Hay tres tipos de cofactores:
● Cofactores que son coenzimas → Su unión al sitio activo es débil.
● Cofactores que son grupos prostéticos → estos grupos se unen covalentemente al
sitio activo o sea tienen unión fuerte.
● Los iones → que pueden estar unidos por uniones fuertes o débiles.

3. ¿Qué es una apoenzima?

Las apoenzimas son enzimas que no contienen cofactores, es decir, son proteínas que
carecen de las moléculas que las hacen activas.

4. ¿Cómo se relacionan las vitaminas y minerales con la actividad enzimática?

Los iones metálicos como Fe2+, K+ o Mg2+ actúan como cofactores, principalmente como
transportadores de electrones. La mayoría de coenzimas y cofactores derivan de las
vitaminas, como por ejemplo de la biocitina o el tetrahidrofolato.

5. ¿En qué se parecen y qué se diferencian en NADH y FADH2?

NADH y FADH2 son cofactores que brindan energía en reacciones enzimáticas. El NADH
aporta la energía de un enlace con H+ y el FADH2 contiene 2 de éstos enlaces.
Los cofactores que son grupos prostéticos, pueden actuar por un mecanismo similar a las
coenzimas, pero la gran diferencia es que el cofactor se encuentra unido covalentemente a la
enzima.
el FAD es el grupo prostatico no?

6. ¿Qué es una enzima reguladora y en qué punto de una ruta metabólica actúa?

En la ruta existen una o dos enzimas que influyen sobre la velocidad de la ruta metabólica
global. Estas enzimas son susceptibles de recibir inhibidores o activadores y así controlar la
velocidad de la ruta completa.
Los ajustes en la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas reguladoras y por
lo tanto, la velocidad de las secuencias metabólicas completas, permiten que la célula
satisfaga las necesidades cambiantes de energía y de biomoléculas necesarias para el
crecimiento y la reparación.
En la mayoría de los sistemas multienzimáticos, la primera enzima de la secuencia es la
enzima reguladora.
7. ¿Cuáles son los tipos de modulación enzimática?
1) Modulación Alostérica: A través de metabolitos pequeños o cofactores.
2) Modificación covalente reversible.
3) Activación por escisión de fragmento peptídico.
4) Isoenzimas.

8. ¿Qué tipos de modulación alostérica se pueden observar?

Las proteínas alostéricas son aquellas que tienen "otras formas" o conformaciones
inducidas por la unión de moduladores . Los moduladores de las enzimas alostéricas
pueden ser inhibidores o estimuladores.
Dentro de las modulaciones existen:
- Las homotópicas, en las cuales el modulador es el sustrato en sí mismo y el sitio
activo y el de regulación son el mismo.
- Las heterotróficas: el modulador es una molécula diferente del sustrato y se une a
un sitio diferente del sitio activo.

9. Graficar la cinética enzimática: velocidad inicial en función de la concentración

de sustrato para una enzima cuando tiene activación alostérica o modulación
negativa alostérica.
10. ¿Qué es la retroalimentación negativa?
La retroalimentación negativa se da cuando ciertos productos de una ruta metabólica
generan un feedback negativo que actúan como desactivadores alostéricos en las enzimas
reguladoras de esa parte de la ruta. Esto ocurre para evitar una sobreproducción del
producto final.

11. ¿Cuáles son los grupos funcionales que se adicionan a una enzima para
regular por regulación covalente?

En la regulación covalente se pueden adicionar a la enzima son residuos de Uridilo, de

Adenina, metilos, ADP ribosilos y grupos fosfatos (son los que más nos interesan ya que
dependen de la presencia de estos para que se active)

12. ¿Qué son las fosfatasas y las quinasas?

Las quinasas son enzimas especiales que son necesarias en aquellas enzimas reguladas
por regulación covalente para que les adicione el grupo fosfato y así activarlas. En este
momento en el que la enzima ya se encuentra activa tiene afinidad por su sustrato, puede
realizar la reacción catalítica, genera el producto y activa la ruta metabólica.
Las fosfatasas Enzima que quita el grupo fosfato. Puede que funcionen como inactivantes
de quinasas también.

13. ¿Qué son las isoenzimas?

Las isoenzimas son las variantes de las enzimas que además de su función específica
tienen diferencias que las hacen más o menos aptas según donde les toque actuar.
Son formas múltiples, llamadas isozimas o isoenzimas, pueden aparecer en diferentes
especies, en el mismo tejido o incluso en el mismo tipo de célula. Son un grupo de
enzimas que tienen en común la catálisis de la misma reacción.
Las diferentes formas de la enzima generalmente difieren en las propiedades cinéticas o
reguladoras, en el cofactor que utilizan (NADH o NADPH para las isozimas de
deshidrogenasa, por ejemplo), o en su distribución subcelular (soluble o unida a la
membrana) Las isoenzimas pueden tener secuencias de aminoácidos similares, pero no
idénticas, y en muchos casos claramente comparten un origen evolutivo común.

14. ¿Cómo es el mecanismo de regulación por zimógeno? Explique un ejemplo de

este mecanismo en alimentos.
En ésta regulación, la enzima tiene una secuencia de aa que se encuentra ocupando el sitio
activo o modificando la conformación. Es necesaria otra enzima que clive (es decir, corte)
ésta secuencia de aa para que la enzima se active. Una vez activada, es la primera enzima de
una ruta metabólica en cascada que son muchos zimógenos uno detrás de otro.

Éste tipo de regulación se da en rutas metabólicas que requieren estar inhibidas hasta que
se las requiere con rapidez, como por ejemplo en el caso de la coagulación sanguínea.

15. ¿Qué son los inhibidores enzimáticos?

Son sustancias que disminuyen la velocidad de la enzima o impiden su acción.

16. ¿Cómo se clasifican los inhibidores enzimáticos?

Se los clasifica en reversibles e irreversibles. Entre los reversibles están los que se unen al
sitio activo y compiten con el sustrato y los que no se unen al sitio activo y compiten o no
con el sustrato. Entre los irreversibles están aquellos inhibidores que se unen a la enzima
por unión covalente y los que se unen no covalentemente.

17. ¿Cuál es el mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos competitivos?

El inhibidor tiene afinidad por el Sitio.Activo y lo ocupa e impide que el sustrato entre. La
unión del inhibidor con la enzima es reversible y en algún momento, cuando el inhibidor sale
de la enzima, el sustrato puede asociarse con ésta y reaccionar. La velocidad global de la
reacción es más lenta si la comparamos con la misma concentración de sustrato sin
inhibidor.

18. ¿Cuál es el mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos a-competitivos?

Con estos inhibidores la velocidad de reacción máxima es menor que la velocidad máxima
que se tiene sin el inhibidor ya que se está afectada la velocidad de formación de productos
cuando el sustrato se une a la enzima. El sustrato puede unirse a la enzima pero tarda más
en transformarse en productos. El inhibidor se une a la enzima a la vez e impide que la
enzima trabaje al 100%.

19. ¿Qué es alfa y alfa prima?

Alfa: factor de incremento de Km que depende de la concentración del inhibidor y de su

afinidad por la enzima.

Alfa prima: factor de disminución de la velocidad máxima. Afecta en altas concentraciones

de sustrato donde V0 se acerca a Vmax/(alfa prima).

20. ¿Cuál es la diferencia entre un inhibidor y un regulador alostérico de regulación

negativa?
Los reguladores son sustancias que pertenecen a la célula y los inhibidores son sustancias
exógenas. Además, los inhibidores no necesariamente median un cambio conformacional y
las cinéticas de reacción son diferentes.

21. Si un inhibidor enzimático no se lo puede quitar de la reacción, ¿cómo se lo

denomina?
Inhibidor irreversible.

22. ¿Qué tipos de enzimas encontramos presentes en los alimentos?

Enzimas endógenas y enzimas exógenas. Las primeras se encuentran naturalmente en el
alimento y pueden ser inactivadas por los procesos que sobre él se realicen. Las segundas
se agregan al alimento durante su procesado y pueden ser necesarias para mejorar la
calidad o vida útil del mismo.
23. Dentro de la clasificación anterior ¿cómo clasificaría a las enzimas provenientes
de los microorganismos?

(Creo que no está bien)

Las enzimas provenientes de los microorganismos pueden ser endógenas o exógenas ya
que pueden venir naturalmente con el alimento o pueden llegar a agregarse al alimento
intencional o accidentalmente.

24. ¿Es o no es deseable la presencia de enzimas en alimentos?

Depende del tipo de alimento que queremos.

25. ¿Cuáles son las enzimas endógenas de la industria láctea más relevantes y por
qué?

Las enzimas endógenas de la industria láctea más relevantes son las enzimas con las que
se puede medir la calidad de la leche y por consecuencia decidir si esa leche es apta para
consumo humano o si existe algún riesgo al ingerirla. Por ejemplo, la presencia(o sea
activa) de fosfatasa alcalina o la gamma glutamil transferasa en una muestra de leche indica
que la pasteurización de la misma no se realizó de forma correcta. También hay otras
enzimas que nos indican la estabilidad de la leche.

26. Mencione una enzima exógena que se utiliza en alimentos pero que no es de la
industria láctea.

La enzima fitasa que se utiliza para alimentar aves (por ejemplo pollos) transforma al fósforo
que contienen los alimentos naturalmente para que los animales monogástricos lo puedan
aprovechar mejor. Proteasas y amilasas se usan en la fermentación de la salsa de soja.
Pectinasa, se usa para inactivar las pectinas que hacen que los jugos sean muy espesos.
La pectinasa lo que hace es darle mas fluidez al liquido

27. ¿Qué enzima actúa y cómo es el mecanismo de coagulación de la leche en la

producción de queso?
La quimosina hidroliza enlaces peptídicos dentro de la cadena polipeptídica, es una
endopeptidasa, y su especificidad está dada por el reconocimiento de dos aminoácidos
unidos uno al lado del otro que son la fenilalanina y la metionina en las posiciones 105 y 106
respectivamente. La acción de esta enzima sobre la cadena del péptido del carboxilo
terminal de la caseína k, deja la micela sin carga superficial que la mantenga en
suspensión. Finalmente las moléculas de caseína son solamente hidrofóbicas y para
disminuir la tensión que se genera entre las superficies de las mismas y el medio acuoso se
aglomeran hasta que llega un punto en el que precipitan formando el coágulo.

28. ¿Qué es el Rennett y cuáles son las alternativas al uso del mismo?
El rennet es el contenido gástrico de rumiantes neonatos, una mezcla de enzimas que
contiene principalmente quimosina y pepsina, siendo la primera la de mayor valor. Como
cada vez trae más complicaciones conseguir el rennet, se están buscando fuentes
alternativas que incluyen: sacar pepsina de animales adultos, conseguir proteasas ácidas
producidas por ciertos microorganismos o de flores, y usar blends de quimosina y pepsina
recombinantes.

29. ¿Qué otras enzimas además de la quimosina actúan en el proceso de

elaboración de quesos para la maduración de los sabores y aromas?

Enzimas lipolíticas y proteolíticas. Picantasa lipasa (sabor picante)

Nuestra rta se la re banca.
30. ¿Qué reacción cataliza la lactasa y que enfermedad se produce cuando hay
deficiencia de la misma en el sistema digestivo de un individuo?

La lactasa es un tipo de beta-galactosidasa que cataliza la unión glucosídica de la lactosa

separando sus monómeros constituyentes: glucosa y galactosa. La deficiencia de ésta
enzima en el intestino delgado produce intolerancia a la lactosa, un mal que produce diarrea
y deshidratación en quien la padece.