UNIVERSIDAD TÉCNICA DE AMBATO.

FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERIA EN ALIMENTOS

BIOTECNOLOGÍA.
Carrera: Ing. en Alimentos.

Integrantes: Angela Mayorga, Christopher Pico, Santiago Analuisa, Kimberly Álvarez.

Curso-Paralelo: Segundo “A”.

Profesor: Ing. Mayra Paredes.

Fecha de realización de la práctica: 15/07/2021.

Fecha de entra del informe: 22 /07/2021.

Ciclo académico: Abril- septiembre 2021

Asignatura: Química de los alimentos.

I. Tema: COMPROBACIÓN DEL EFECTO DE ALGUNOS MEDIOS SOBRE

LA DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
II. Objetivos
I. General

Determinar el comportamiento de la proteína del huevo y de la leche al tratarse con

diferentes tipos de cambios en su composición.

II. Específicos
• Observar el comportamiento que contiene la proteína (leche) al emplearse
gotas de limón y la desnaturalización que presenta.
• Demostrar el cambio que se genera en la proteína (huevo) al estar sometido
a altas temperaturas.
III. Marco Teórico
Las proteínas tienen un gran peso molecular, haciendo una comparación, estas
tienen cerca de la mitad del peso de los tejidos del organismo, integrado por
 aminoácidos, los cuales están adheridos por enlaces peptídicos, las proteínas
participan en la mayoría de procesos biológicos, son fundamentales en el
organismo para su crecimiento, ayudan en la síntesis de los tejidos del cuerpo.
Son indispensables en la dieta, principalmente se encuentran en alimentos de
origen animal, como el huevo y la leche (Corral et al., 2015).
La desnaturalización de las proteínas ocurre cuando su estructura cambia, cuando
su cadena polipeptídica se reduce en su orden, cuando se desnaturaliza incrementa
la viscosidad, pierde solubilidad, ocurre mediante cambios en polaridad de
disolvente, fuerza iónica, pH, y temperatura; cuando se incrementa la temperatura,
incrementa también la energía cinética lo que causa la desnaturalización de forma
que altera en las proteínas su la envoltura acuosa; al cambiar el pH, ocurre algo
similar, también cambia la envoltura acuosa, pero incluso altera en los grupos
ácidos y básicos en los aminoácidos a la carga eléctrica (Gonzáles, n.d.).
IV. Metodología
- Desnaturalización por efecto del pH.
1. Ubicar 5 ml de leche en un vaso.
2. Cortar un limón a la mitad.
3. Agregar el limón gota a gota al vaso con leche.
4. Observar los coágulos formados.
5. Analizar el cambio de pH.
- Desnaturalización por efecto del calor.
1. Colocar un huevo en un recipiente adecuado.
2. Aplicar calor con fuego directo al recipiente (sartén).
3. Moderar la intensidad de la llama.
4. Observar la formación de un coágulo.

VII. Resultados.
Tabla 1.- Efecto del limón en la leche.

Matriz # gotas de limón – pH.

alimentaria.

Leche 8 gotas

01 02 03 04 05 06 07 08

Presenta Comienza Formación Se forma Forma Se parten Se Formación

una sola de un los vuelve
Un a De De
estructura. flan. coágulos. como
coagulo formarse coágulos
espesa Los
más de
Temporal. Solidos. la
dos Sólidos.
leche.
coágulos.

Imágen1. Gota1(limón). Imágen2. Gota 2 (Limón)

Imágen3. Gota 3( Limón) Imagen 4. Gota 4 (Limón).

imagen 5. Gota5 (Limón). Imagen 6. Gota6 (Limón)

Imagen 7. Gota 7 (Limón) Imágen8. Gota8 (Limón)

 Tabla 2.- Efecto de la temperatura en el huevo.

Matriz Tiempo transcurrido (seg)

alimentaria
30seg 60seg 90seg 120seg 150seg 180seg 210seg 240seg
Ningun Forma Expansi Formac Coágul Coágul Cambia La
a ción ón del ión de o o su yema
formac de un coágulo más gelatino sólido. estructu no se
Huevo ión coágul . coágulo so. ra. rompe
o, s. con
poco facilida
visible d.
.

VIII. DISCUCIÓN

Mediante la practica realizada se pudo evidenciar que las proteínas al ser aplicados
cambios en cuanto a la temperatura y el pH toman características distintas dependiendo
del parámetro evaluado.

Empleando la tabla 1 se puede observar que, al ser evaluada la leche en conjunto con
gotas de limón, se produce un cuajamiento, el cual luego de un tiempo determinado es
más evidente, para Aquae (2018), esto se debe a la proteína que tiene la leche denominada
como caseína, reacciona con el ácido cítrico presente en el limón, el proceso es
denominado como acidificación, dando como resultado una precipitación. En la cual se
tiene como resultado la desnaturalización de la proteína presente en la leche, además
detalla que la temperatura es un factor importante en la evaluación de la tabla 1 debido a
que si se agrega la mezcla de zumo de limón y leche a temperatura medianamente alta
ocurrirá un proceso de cuajamiento casi inmediato, pero sucede lo contrario al ser
determinada a temperaturas frías en la cual la reacción no producirá ningún efecto durante
mucho tiempo.

Para el caso de la tabla 2, en la evaluación del huevo empleando temperatura, da como

resultado que comience un proceso de coagulación y finalmente la obtención de un sólido,
Diaz (2014), expresa que al ser realizada la cocción comienza a desnaturalizarse la
proteína denominada como ovoalbúmina, en la cual se encuentran aminoácidos
esenciales, y la desnaturalización comienza cuando se alcanza una temperatura de 78°C,
además recalca que dicho proceso es irreversible debido a que al existir la presencia de
temperatura se rompen los enlaces débiles, provoca que las moléculas no posean
estabilidad y desorganiza el recubrimiento acuoso de la proteína.

La leche se compone principalmente de varios compuestos como las grasas, proteínas y

azúcar. La proteína de la leche por lo general se suspende en una solución coloidal. Esto
quiere decir que las pequeñas moléculas de proteína flotarán libre y de manera
independiente.

Estas moléculas de proteína flotantes refractan la luz y son las que dan a la leche su
apariencia blanca. Normalmente, estas moléculas de proteínas se repelen entre sí, lo que
les permite flotar sin unirse, por ende, se van a encontrar en estado líquido. Por otra parte,
se menciona que cuando el pH de su solución cambia, tienden a atraerse repentinamente
y formar grumos. Esto sucede cuando la leche se cuaja como se mencionó anteriormente.

A medida que el pH baja y se vuelve más ácido, las moléculas de proteína (caseína) se
atraen entre sí y se convierten en cuajadas que flotan en una solución de suero translúcido.
Esta reacción de unirse ocurre, es proceso ocurre de una manera más rápida a
temperaturas más cálidas que a temperaturas frías (Manzano, 2013).

IX. CONCLUSIONES

• La desnaturalización de una proteína es la perdida que puede sufrir en su

estructura dando como resultado la cadena polipeptídica reducida a un polímero
sin observar una estructura tridimensional fija, si la proteína es sometida a un
disolvente su estabilidad disminuirá provocando una precipitación.
• Se llama agentes desnaturalizantes a compuestos que producen una
desnaturalización de la proteína, estos agentes pueden verse distinguidos en
 agentes químicos por medio de disolventes orgánicos, pH o detergentes como así
también por agentes físico como es el calor.

X.CUESTIONARIO.

1. ¿Qué cambio estructural se presenta en una proteína cuando se

desnaturaliza?

El cambio de estructura que se puede observar es el aumento del ordenamiento en

-hélice o -placa plegada que al momento de haber una desnaturalización existe
una pérdida de la estructura ordenada. A demás pierde ciertas funciones
fisiológicas o llega a modificar propiedades funcionales al observar la agregación
o insolubilización, y se puede registrar que en la proteína sus propiedades de
espumado aumentan. (Badui, 2014)

2. Cuando un huevo de gallina se cocina por mucho tiempo, se evidencia en la

interfase clara-yema, una coloración verde-negruzca. ¿A qué se debe esa
coloración?

Esto sucede cuando el huevo es sometido a altas temperaturas por un tiempo

prolongado lo que conlleva que cambie de coloración debido a que en dicho
proceso comienza a degradarse y a liberar sulfuro de hidrogeno y este reacciona
con el hierro que existe en la yema, para dar como resultado dos tipos de sulfuros,
el primero es el ferroso que da la coloración a gris y el otro es el férrico que es el
responsable de la tonalidad verde. (Sandoval, 2009)

3. A las personas que han ingerido metales pesados, se les da clara de huevo
como antídoto. ¿Porqué?

Debido a que la clara de huevo al ser una proteína fácilmente coagulable al calor
hace que al momento de que una persona ingiera metales pesados ayude a que el
consumo de dicha proteína reduzca los metales localizados. (Fernández, 2019)

4. ¿Por qué la albúmina se disuelve cuando no está precipitada y no cuando está

calentada? ¿Hay diferencia de constitución? ¿Cuáles son?

La albumina de huevo contiene una gran cantidad de hidrosolubilidad que se

disminuye al someterse a calentamiento, esta mantiene sus enlaces de
 conformación globular y de esta forma la albumina obtiene una forma filamentosa
ya que dichos enlaces se rompen y comienza la precipitación (Moya & et al., 2015)

5. ¿Explique mediante una ecuación cómo reacciona una proteína con el agua?

A-B + H2O A-H + B-OH

(Bolívar G, 2019)

6. Diga la causa por la cual una proteína es menos soluble en su punto

isoeléctrico

Se debe a que en el caso de las proteínas su punto isoeléctrico tiende a 0, son

menos solubles debido al proceder de la proteína aplicada en una solución,
dependerá en parte de la carga que presente en conjunto al pH (Alionche H, 2019).

7. Además del calor y la adición de ácido (que añade protones al medio donde
está disuelta la proteína) qué otros agentes físicos y químicos causan la
desnaturalización de las proteínas.
• Mediante disolventes orgánicos, desestabilizan la correlación hidrofóbicas y
electroestáticas, producen así que las cadenas al costado resulten más solubles,
permiten de mejor manera la correlación entre componentes de carga distinta, y
favorece el rechazo entre componentes de cargas iguales.
• Los iones metálicos favorecen la desnaturalización empleando energía en forma
de calor, además de se ve afectada la concentración empleando la fuerza iónica
presente en la sal.
• La urea y el clorhidrato de guanina afecta al existir un número elevado de
concentración, además de que dan como resultado la obtención de agregados,
pueden ser unidos mediante enlaces de hidrogeno.
• Los detergentes aniónicos, decrecen la firmeza producida por el calor dada por la
conalbúmina y la implementación de albúmina, dando como resultado un cambio
total en la estructura presente en la proteína la cual no se puede revertir.
• La cantidad de agua presente en la proteína, al eliminar el exceso de agua, se
tiende a romper parte de la estructura la cual se desnaturaliza.
(UNAM, 2013)
 IX. Bibliografía

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