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Alimentación Es el conjunto de eventos que deben tener lugar para que un individuo pueda llevarse a la
boca un alimento, ya sea platillo o bebida, y depende de factores económicos (poder adquisitivo),
psicológicos (estados de ánimo), culturales y sociales (dieta acostumbrada por generaciones), religiosos
(algunas religiones prohíben determinado tipo de alimentos), geográficos (disponibilidad según se viva en
la costa o en la sierra) y fisiológicos (edad) y la nutrición Es el conjunto de procesos por los cuales el
organismo ingiere, digiere, transporta, metaboliza y excreta las sustancias contenidas en los alimentos,
de modo que inicia cuando consumimos un alimento, platillo o bebida, y termina con la eliminación de
los desechos, ya sea a través de la orina, las heces, la piel o los pulmones.
Se considera alimento a los tejidos y secreciones de organismos del reino vegetal o animal, o a unas
sustancias (sólidas o líquidas) que ingerimos y que nuestro organismo transforma obteniendo unas
sustancias químicas; el nutriente, es lo necesario para la formación, crecimiento y reconstrucción de
nuestros tejidos.
3- ¿Cuáles son las características que deben tener todos los alimentos?
Se caracterizan por administrar energía al organismo, ser fuente de calorías y múltiples generadores de
reacciones químicas en el organismo. Disponibilidad y accesibilidad.
Caloría, es una unidad de energía térmica, de símbolo cal, que equivale a la cantidad de calor necesaria
para elevar 1 grado centígrado la temperatura de 1 gramo de agua o también unidad de medida del
contenido energético de los alimentos que consiste en el número de calorías que un peso determinado
de alimento puede desarrollar en los tejidos, o en el trabajo físico equivalente a ellas. Y Joule, es una
unidad de trabajo, energía y cantidad de calor del Sistema Internacional, de símbolo J, que equivale al
trabajo producido por la fuerza de 1 newton al desplazar un cuerpo una distancia de 1 m en la misma
dirección y sentido. una caloría equivale a 4,184 joules.
El metabolismo basal es la energía que una persona necesita estando en reposo. Es decir, las calorías
mínimas que el cuerpo necesita diariamente para seguir funcionando. Los factores que lo modifican son
el tamaño corporal, la edad, el sexo y los hábitos alimenticios, actividad hormonal y temperatura. Para las
mujeres el promedio es de 1493 calorías. Para los hombres el promedio en de 1662 calorías. De 50% a
70%.
También llamado proceso de Termogénesis, es la energía que se requiere para digerir, absorber y
metabolizar los nutrientes. Los alimentos condimentados prolongan la acción del efecto térmico de los
alimentos (chile, mostaza, pimienta…). El frío, la cafeína y la nicotina también estimulan el gasto calórico
al aumentar el efecto térmico de los alimentos. De 5 a10%, temperatura y hormonal.
Podemos clasificar los nutrientes según la cantidad que requerimos, es decir: macronutrientes (hidratos
de carbono, proteínas y grasas), los necesitamos en grandes cantidades y nos aportan energía; y los
micronutrientes (vitaminas y minerales), los necesitamos en pequeñas cantidades y no nos aportan
energía.
Balance nitrogenado positivo y negativo: si perdemos menos nitrógeno del que consumimos con la dieta
entraríamos en un “balance positivo de nitrógeno”, por el contrario, si perdemos más nitrógeno del que
consumimos en la dieta resultaría en un “balance negativo de nitrógeno.
Cociente respiratorio: El cociente respiratorio (CR) o relación de intercambio respiratorio permite conocer
el tipo de nutriente o sustrato que estamos oxidando –quemando- en el organismo como fuente principal
de energía.
7- ¿Cuáles son las vías metabólicas que utiliza el hígado para realizar la gluconeogénesis?
La GNG se relaciona y coordina con otras rutas metabólicas como la glucólisis (triglicéridos), la
gluconeogénesis (glucógeno hepático) y ciclo de la pentosa 6-fosfato (glucógeno muscular,
proteínas 5-6 días; alanina)
Hígado 100- 6 a 8 H
Musculo 400- 6 a 12H
8- ¿Cuáles órganos utilizan glucosa sin ser mediados por la insulina y cuales utilizan insulina?
Sin ser medidos lo utiliza el cerebro, la retina y las gónadas y siendo mediados las células
musculares y el tejido adiposo. El M. cardiaco utiliza lactato.
• Quilomicrones
• Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL)
• Lipoproteínas de densidad intermedia (IDL)
• Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
• Lipoproteínas de alta densidad (HDL)
HDL: lípidos tejidos al hígado. Tiene efecto cardio protector, limpian de colesterol, tienen
receptores en los macrófagos.
LDL: Son de vida media larga (2-4 días). La mayor parte de estas partículas son recapturadas por
el hígado (70%) a través de los receptores E/B-100. Los tejidos más ricos en receptores de LDL
son, además del hígado, las glándulas adrenales y las células del cuerpo amarillo (ovario) que
necesitan mucho colesterol para fabricar las correspondientes hormonas esteroideas.
HDL: Se forman en el hígado y en el intestino. Su apo mayoritaria es la Apo A-1 aunque las de
origen hepático pueden llevar también apo A-II, apo C y apoE.
Situación postprandial
•Combustión biológica: los triglicéridos pueden ser usados oxidativa mente por la mayoría de
tejidos del organismo (a excepción del sistema nervioso).
•Almacenamiento: se almacenan en el tejido adiposo después de la ingestión de alimentos.
•Formación de membranas celulares: se incorporan en fosfolípidos y dependiendo la dieta
cambia la membrana y sus funciones.
Las proteínas: son macromoléculas constituidas a partir de aminoácidos que desempeñan funciones
diversas, estas representan aproximadamente la mitad del peso seco de las células. Los aminoácidos son
moléculas de bajo peso molecular con una parte común, la agrupación alfa-amino-carboxilo y otra de gran
variedad. Los aminoácidos pueden tener funciones como tales, pero lo más frecuente es que se una por
enlace peptídico, llamados péptidos los compuestos, clasificándose en oligopéptidos (-10) y polipéptidos
(+10).
Funciones de las proteínas: existen 20 aminoácidos proteinogenos lo que da una gran diversidad de
polímeros con varias funciones, entre las que están:
Estructura: la mayoría de las proteínas tienen función catalítica, reguladora, de trasporte o de reserva
tienen una estructura globular; este se da por el plegamiento de las cadenas polipeptídicas por enlaces
débiles entre ellas, llamadas estructura terciaria. Cuando está constituida por varias cadenas peptídicas
se denomina estructura cuaternaria. La estructura primaria se refiere al ordenamiento o secuencia de
aminoácidos en la cadena peptídica y la secundaria viene condicionada por el establecimiento de puentes
de hidrogeno entre los aminoácidos de una misma cadena (hélice alfa) o entre cadenas diferentes (hoja
plegada u hoja beta). Cuando se pierde la estructura espacial, que es decisiva para su función, se le llama
desnaturalización. Las proteínas con funciones estructurales y algunas defensivas tienen estructura
espacial alargada (fibrosas).
Cuartanaria
Para ser absorbida debe desnaturalizarse, ya sea por cambio de PH, por calentamiento, detergentes,
disolventes orgánicos, etc. Se pierde la estructura terciaria.
Fuentes alimentarias: hay proteínas de origen animal y vegetal. dentro de las primeras se encuentras
proteínas muy complejas (animal) son de alto valor biológico y buena digestibilidad. tanto globulares
como fibrosas. Las globulares son bastantes solubles en agua y se encuentran en fluidos corporales, las
más importantes son la caseína de la leche y la albumina del huevo, que son fácilmente digeribles. Las
fibrosas suelen ser insolubles en agua y se encuentran en tejidos de soporte y protección, como las
queratinas de la piel y el colágeno de los tendones que son difíciles de digerir, y la miosina del musculo
que es más fácilmente digerible. Las de origen vegetal suelen ser incompletas, carecen de algunos
aminoácidos proteinogenos, las proteínas de los cereales son deficientes en lisina mientras el de las
leguminosas son deficientes en aminoácidos azufrados (metionina). Y este grupo suele ser menos
digerible.
Aminoácidos: todos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos a el carbón alfa. Este carbón esta
unido en casi todos los aminoácidos (excepto en la glicina) a cuatro sustituyentes diferentes (grupos
carboxilo, amino, hidrogeno y radical característico).
Clasificación de Aa: según su solubilidad pueden ser polares y apolares: polares (glutamato, aspartato,
lisina, arginina e histidina; glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, glutamina y asparagina), los otros
son apolares. Otra manera es según su naturaleza química de su cadena lateral, tenemos aminoácidos
alifáticos, aromáticos, ramificados, azufrados, hidroxilados, ácidos y básicos. Desde el punto de vista
metabólico se clasifican en glucógenos (alanina) y cetógenos (leucina).
Desde el punto de vista nutricional en esenciales (valina, leucina, isoleucina, treonina, lisina, metionina,
fenilalanina y triptófano). y no esenciales. Hay otros aminoácidos que deben incluirse en la dieta histidina,
arginina, cisteína y tirosina; entre ellos la histidina no es sintetizada en los tejidos sino por el microbiota
intestinal, por lo que es esencial en los recién nacidos. La arginina se usa en el ciclo de la urea por lo que
en algunos casos puede ser escasa. La cisteína y tirosina se forman a partir de Aa esenciales como la
metionina y la fenilalanina, para esto se necesita taurina (conjugación de ácidos biliares). Semiesenciales.
NO, el gaba, carnitina (consumo triglicérido de cadena Larga en la mitocondria) y creatinina (almacena
energía de la creatin fosfato (enzima) a nivel muscular).
Digestión y absorción
Digestión: una particularidad es que muchas enzimas proteolíticas se secretan al estado de preenzimas o
zimógenos inactivos, para activarse necesitan sufrir una proteólisis limitada. Se pone en marcha con la
llegad del alimento, así se protege del ataque proteolítico a la pared del tracto gastrointestinal y las
estructuras de glándulas secretoras. Las proteasas se agrupan en endopeptidasas y exopeptidasas, si
hidrolizan en el centro o lo extremos, en estos últimos puede ser en el amino termino (aminopeptidasas)
o en el grupo carboxilo terminal (carboxipeptidasas). En cuanto a las endopeptidasas existen enlaces más
susceptibles a la hidrolisis; como la pepsina actúa en Aa aromáticos y neutros, la tripsina en Aa básicos, la
quimotripsina Aa aromáticos y la elastasa Aa alifáticos neutros.
La digestión se inicia en el estómago por la acción de la pepsina, esta se forma a partir del pepsinógeno
inactivo por el ClH. La pepsina es autocatalicica. La digestión en el estómago en el adulto corresponde
aproximadamente menos de un 10-15%. En el lactante actúa una enzima proteolítica llamada fermento
Lab a partir de su precursor profermento Lab.
La digestión en el intestino (duodeno y yeyuno) inicia intraluminal mente, por las enzimas del páncreas y
continua a nivel de las células de la mucosa intestinal. Las proteínas son tanto de origen exógeno como
las que proceden de diferentes secreciones digestivas y de la descamación de la célula de la mucosa (esta
fracción endógena puede ser hasta el 50% del total).
Absorción: esta se realiza por diversos mecanismos de trasporte, para entrar al enterocito desde la luz
intestinal existen sistemas de trasporte de dos tipos, uno dependiente de sodio (secundario) y otro
independiente. Cotrasporte (trasporte activo secundario dependiente de sodio con trasportador) hidratos
de carbono y proteínas; difusión facilitada (por el alto peso molecular); las grasas usan difusión simple,
por su permeabilidad de la membrana.
Estos sistemas son específicos según el aminoácido en el borde de cepillo, estos trasportes son activos
con gasto de energía. En la membrana basolateral del enterocito hay otro tipo de trasporte; sin embargo,
la difusión simple es una vía importante en la absorción de la mayoría de los Aa, mientras mayor es el
gradiente de concentración y más hidrófobo es el Aa más importante es este trasporte.
En el borde de cepillo hay un sistema con gran afinidad por dipéptidos y tripéptidos. Siendo mas eficientes,
es un trasporte activo secundario por sodio. Esto contrarresta la falta de trasportado de Aa.
La eficiencia de la digestión y absorción de las proteínas es entorno a un 94%, perdiéndose pocos gramos
por las heces. La digestibilidad de las proteínas depende de varios factores como: su origen, la presencia
de azucares, el contenido en prolina y fosfopeptidos y de los procesos tecnológicos utilizados en su
tratamiento.
Metabolismo: los Aa pueden seguir varias vías metabólicas: para la síntesis de proteínas mucosales,
intercambios entre ellos, consumo energético y liberación a la sangre portal. El 10% los enterocitos lo
utilizan en sintetizar proteínas de secreción (apoproteínas), proteínas celulares de recambio y proteínas
destinadas al reemplazamiento de las células perdidas por descamación. Los Aa luminales son
imprescindibles para los enterocitos.
Las células de la mucosa trasforman los Aa absorbidos, en si la transaminación del aspartato y del
glutamato. Por esto la sangre portal tiene poca cantidad de estos, pero si alanina. Se cree que es para
evitar la toxicidad de estos en la región hipotalámica. La glutamina también se metaboliza en las células
de la mucosa para la síntesis de bases púricas. La glutamina no solo procede de la absorción, sino que es
también extraída del plasma (25%). El metabolismo proteico del enterocito, a diferencia del hígado y del
musculo, no está sujeto a control hormonal.
Metabolismo de Aa en el hígado
El hígado es fundamental en el metabolismo nitrogenado, los Aa de la vena porta siguen las siguientes
vías:
La catabolización de los Aa con fines energético ocurre solo cuando la ingesta es rica en proteínas. Si no
se utilizan para la síntesis de proteínas y otros compuestos nitrogenados, ya que esto operan con enzimas
de Km más bajas.
La degradación de Aa origina amoniaco, sustancia toxica que debe ser convertida en urea. El esqueleto
carbonado se usa para obtener energía (en condiciones normales) o transformarse en glucosa (cuando la
dieta carece de hidratos de carbono). Para que ocurra la gluconeogénesis las hormonas catabólicas
(glucagón, adrenalina o glucocorticoides) deben predominar sobre la insulina. El amoniaco se origina en
dos etapas, primero por transaminación con formación de glutamato, luego la desaminación del
glutamato con formación de amoniaco. La desintoxicación de este se hace con el ciclo de la urea que
ocurre en los hepatocitos situados en la vecindad de los espacios porta (hepatocitos periportales). El ciclo
de la urea tiene gran capacidad metabólica y está regulado por: regulación alostérica e inducción
enzimática. Si el amoniaco escapa de la ureogenesis llega a los hepatocitos perivenosos que sintetizan la
glutamina.
Los Aa ramificados (valina, leucina e isoleucina) no son catabolizados de forma importante en el hígado,
pero si en el musculo.
El principal Aa gluconeogenico es la alanina que se encuentra en el musculo, pero se pude firmar también
a partir del piruvato, este a su vez puede provenir del glucolisis muscular. Como la glucosa procede de la
alana a través de la gluconeogénesis hepática, esto es un ciclo intertisular glucosa-alanina. Otro Aa
liberado por el musculo es la glutamina, que es captado por las células de la mucosa intestinal, donde
luego se trasforma en alanina, para síntesis de glucosa. Otra parte de la glutamina puede ser metabolizada
por la corteza renal, el esqueleto carbonado se trasforma en glucosa mientras el grupo nitrogenado se
excreta como sales de amónicas para equilibrio acido-básico (esto sucede en acidosis metabólica, como
en el ayuno o la diabetes).
El musculo tiene gran cantidad de Aa ramificados (leucina, isoleucina y valina), se liberan por la proteólisis
por falta de insulina. Estos ceden su resto amin al alfa-cetoglutarato (del ciclo de Krebs) originando
glutamato, con un resto amino más glutamina. Así mismo ceden amino al piruvato generando alanina)
estos constituyen del 50 a 60%, mientras son 6% de la proteína muscular.
La glutamina liberada del musculo puede ir al intestino o al riñón; en el intestino, la glutamina origina
alanina por ceder un resto amino al piruvato, y el otro pasa a amoniaco, el resto hidrocarbonado se oxida
y es un sustrato energético. El amoniaco va al hígado y forma urea.
Si va al riñón, en la corteza renal cede dos grupos aminos que se convierten en amonio y neutralizan los
H de los cetoácidos, por el ayuno prolongado. El alfa-cetoglutarato se convierte en glucosa.
Además de esto la glutamina tiene un papel clave en la síntesis de nucleótidos, esto en clave en tejidos de
división rápida, como la mucosa intestinal y el sistema inmune.