Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
Aminoácidos y proteínas
Aminoácidos: Son las moléculas orgánicas compuestas por un
grupo amino, un grupo carboxilo, una radical y un hidrogeno. con
un carbono en el centro dando características de carbono quiral.
Así como en los azucares, tienen la capacidad de formar
estereoisomería. Es una molécula anfótera; acido el grupo
carboxilo y el básico el grupo amino. Pueden generar polímeros.
Se clasifican de 3 maneras:
Clasificación según el grupo-R:
-Hidrófobos: Son aquellos que tiene una cadena lateral de
naturaleza hidrocarbonada con algún otro elemento que no va a
afectar su apolaridad. Generalmente azufre o nitrógeno. Es más
hidrófobo mientras más larga es la cadena.
-Polares con carga neutra: que son aquellos que poseen grupos
hidrofílicos que van a aumentar su solubilidad.
-Anicónicos o ácidos: tiene en su cadera lateral un grupo
carboxilo que va a disociarse y les va a conferir una carga
negativa, haciéndolo comportarse como un ácido. Por ejemplo: el
ácido espártico y el glutámico.
-Catiónicos o básicos: a diferencia de los ácidos tiene un grupo
nitrógeno que le dan características básicas. Por ejemplo: estidina,
lisina y arginina.
Según si forma parte de las proteínas:
-Proteicos: os 20 amino ácidos descritos en la clasificación según
el grupo R van a formar parte de los aminoácidos proteicos, lo
que los hace relevantes. Para adecuarse a las funciones de las
proteínas se modifican.
-No proteicos: alfa amino ácidos, beta amino ácidos, gamma
aminoácidos: Forman parte de los metabolitos para formar
proteínas. Son necesarios, pero nos parte de las proteínas.
Si diferencian según la posición del grupo carbono. Si en el
primer carbono, al que nosotros tenemos enlazado, el grupo
carboxilo se encuentra enlazado al grupo amino y
automáticamente tenemos el hidrogeno y la cadena radical
estamos en presencia de un aminoácido alfa.
Si la cadena carboxilo está en un carbono y la cadena del amino
esta en segundo, estaremos en presencia de un AA beta.
Gamma es en el tercer eslabón
Importancia nutricional:
-Esenciales: Generados.
-No esenciales:
Propiedades:
Estereoisomería: Al igual que los carbohidratos. EL único que
no la posee es la glicina, puesto que la sustitución de la glicina es
con un hidrogeno., no forma un carbono quiral.
Anfótero
Absorción uv: Dentro de los 20, 3 tiene un anillo de benceno. Se
les conoce como AA aromático. Cuando se somete a un espectro
de luz produce un rango de absorción. La diferencia es la
absorción de 280 nm.
Reacciones de identificación: Prueba de ninhidrina. Se usa para
identificar un amino acido o proteína. Generalmente
Derivados de los aminoácidos:
Perdida del grupo amino: a-cetoácidos: a-cetoglutárico,
oxalacético y pirúvico. (Intervienen en el metabolismo de los
aminoácidos y la formación de transaminasas.
Perdida del grupo carboxilo: Aminas biogénicas: formación e
neurotransmisores: histamina y catecolamina
Descarboxilación de los aminoácidos diamínicos: Ornitina y
lisina. Ornitina: putrescina, espermidina y espermina. Lisina:
cadaverina.
Compuestos necesarios para la proliferación celular, regulan los
procesos de transcripción y traducción de los ácidos nucleicos.
(ADN Y ARN).
Péptidos
Péptidos: resulta de la unión de dos (2) aminoácidos, enlace
peptídico es la unión entre el grupo amino de n AA y el grupo
carboxilo del AA siguiente. Es un encale resistente a la hidrolisis
y le confiere una estructura tridimensional que le da una
característica de doble enlace al enlace carbono nitrógeno, esta
característica del doble enlace le impide girar la molécula y
además confiere resistencia a la hidrolisis.
Clasificación:
Oligopéptidos: entre 1 y 10 AA
polipéptidos: entre 10 y 50 AA
proteínas: +51 AA
La insulina puede ser considerada polipéptidos o proteína según el
autor.
Ejemplos de péptidos:
Glutatión: 3AA: Antioxidante celular.
Encefalinas: 5AA: neuropépticos relacionados con la perfección
del dolor y la analgesia.
Vasopresina: 9AA: hormona reguladora de la reabsorción renal
del agua.
Oxitocina: 9AA: provoca la contracción uterina y la secreción de
leche por la glándula mamaria, facilitado el parto y la
alimentación del recién nacido.
Insulina: 51AA: Estimula la absorción de glucosa por parte de
las células (disminuye la presencia de glucosa en sangre). Fe el
primer péptido que se secuenció por métodos químicos.
Proteínas
Proteínas: Son biomoléculas de alto peso molecular, constituidas
por ms de 51 AA. Son macromoléculas junto a los carbohidratos
y los lípidos.
Clasificación según composición
Simples: aminoácidos formando cadenas polipeptídica.
Conjugada: además de aminoácidos, posee otros componentes
como azúcares, lípidos incluso algunos nucleótidos.
Según su forma
Globulares: poseen forma esférica u ovoide y suelen ser solubles.
ÁCIDOS NUCLEICOS
UNION de distintos nucleicos por medio de encales fosfodiéster,
que van a dar a lugar a cadenas polinucleotidas como ADN o
ARN
ADN: Está compuesto por la unión de nucleótidos A, G, C, T Su
azúcar es la desoxirribosa
ARN: A, G, C, U Ribosa
ADN
El ADN es un ácido nucleico que contiene toda la información
genética hereditaria que sirve de ‘’Manual de instrucciones’’ para
desarrollarnos, vivir y reproducirnos.
Según su ubicación el DN se puede clasificar como ADN
Mitocondrial y ADN nuclear
Funciones del ADN
-Replicación: la capacidad de hacer copias de sí mismo que
permiten que la información genética se transfiera de una célula a
las células hijas y de generación en generación.
-Codificación: la codificación de las proteínas adecuadas para
cada célula se realiza gracias a la información que provee el
ADN.
-Metabolismo celular: intervienen en el control del metabolismo
celular mediante la ayuda del ARN y mediante la síntesis de
proteínas y hormonas.
-Mutación: nuestra evolución como especie está determinada por
la función de mutación del ADN. También la diversidad biológica
responde a esta capacidad.
ARN
El ácido ribonucleico ARN es el otro tipo de ácido nucleico que
posibilita la síntesis de proteínas, Si bien el ADN contiene la
información genética, el ARN es el que permite que esta sea
comprendida por las celular. Está compuesta por una cadena
simple, al contrario ADN, que tiene una doble cadena.
Bioenergética y metabolismo – Ciclo de Krebs
Termodinámica
Tipos de glucolisis
La oxidación de la glucosa se conoce como glicólisis.
La glucosa es oxidada a lactato o piruvato.
Existen dos tipos de glucólisis, una aeróbica y otra anaerobia.
Glucólisis aeróbica.
- Bajo condiciones aeróbicas, el producto dominante en la
mayoría de tejidos es el piruvato.
- Aquí en la mayoría de celular, el piruvato es posteriormente
metabolizado vía del ciclo del ácido tricarboxílixo o ciclo de
Krebs.
Glucólisis anaerobia
Cuando el oxígeno está disminuido, como por ejemplo durante el
ejercicio prolongado y vigoroso, el producto glucolítico
dominante en muchos tejidos es el lactato y el proceso se conoce
con el nombre de glicólisis anaerobia.
Ciclo de Krebs
1. El piruvato se encuentra cerca de una molécula llamada
CoA-SH. La idea es quitar la CoA y otorgársela al piruvato
ocupando el NAD+, cuando se juntan los 3 y se emplea el
complejo piruvato deshidrogenasa de adquiere la Acetil-
CoA. De este paso obtendremos una molécula de CO2 una
de NADH y un hidrogeno libre H+.
2. La Acetil-CoA se juntará con el oxalacetato y ambas serán
manipuladas por la enzima citrato sintasa para producir un
citrato. Este proceso de llama condensación, se toma una
molécula de agua del ambiente y se agrega a la molécula de
Acetil-CoA. Debido a esto se pierde la coenzima CoA-SH
que tenía el Acetil.
3. El citrato ahora será procesado por el enzima aconitasa en
un proceso de deshidratación, se pierde agua. El resultado
es una molécula de Cis-aconitato que debe estabilizarse
rápido.
4. El cis-aconitato es hidratado por la enzima aconitasa.
Gracias a esto las moléculas de agua se reorganizan,
adquiriendo el nombre de isocitrato.
5. El isocitrato será procesado por la enzima isocitrato
deshidrogenasa en un proceso llamado descarboxilación
oxidativa Aquí se le quita un hidrogeno el cual no queda
libre sino que se adjunta a un NAD+ formando un NADH,
además se pierde un CO2 que se termina exhalando. Esto da
como resultado el Alfa-ceto Glutarato
6. El alfa-ceto glutarato es una molécula bastante estable por lo
cual descomponerla no resulta sencillo. Para ello se
empleará el complejo de A-ceto Glutarato Deshidrogenasa,
consumiendo la CoA-SH uniéndose a la nueva molécula
moviendo una molécula de CO2 en el proceso a todo esto se
le llama descarboxilación oxidativa. En este proceso
enzimático perdimos un hidrogeno el cual se une a un
NAD+ formando un NADH. La molécula resultado es el
succinil-CoA.
7. Al succinil-CoA se le debe retirar el CoA. Para ello se
empleará el enzima Succinil-CoA Sintetasa que quitará la
CoA-SH. En este punto se produce un GDP (Es lo mismo
que el ADP, perdió un fosfato, viajará junto a un fosfato
inorgánico del ambiente, aprovecha la reacción del succinil-
CoA para unirse a es fosfato generando un GTP). Esto se
conoce como Fosforilación a nivel del sustrato y el
producto de la reacción es el Succinato.
8. El succinato es deshidrogenado por el enzima succinato
deshidrogenasa pero los hidrógenos libres generan FADH2.
Dando como resultado fumarato.
9. El fumarato ahora de Hidratará por medio de la enzima
fumarasa. Dando como resultado la molécula de L-Malato.
10. El malato se deshidrogenará gracias al enzima malato
deshidrogenasa, el hidrogeno resultante formará un NADH.
Esto da como resultado oxalacetato.
Ciclo de Krebs
Ganamos Ganamos
(c/piruvato) (c/glucosa)
3 NADH 6 NADH
1 FADH2 2 FADH2
1 GTP 2 GTP
2 CO2 4 CO2
3 H+ 6 H+
Suma total
Ganamos
4 ATP
10 NADH
2 FADH2
2 GTP
4 CO2
8 H+
Fosforilación oxidativa
Cadena de fosforilación oxidativa. Todo sucede en la membrana
de la mitocondria y se trata de mover electrones y protones para
generar reacciones más complejas.
La enzima más importante del proceso es la ATP-Sintasa. Para
que trabaje ocupamos sustratos específicos ADP y fosfato
inorgánicos del ambiente.
Toda molécula consta de protones, neutrones y electrones.
Para que la ATP-Sintasa funcione requiere el paso de electrones y
protones. Obtenemos estos electrones y protones gracias al
NADH y FADH2.
La ATP-sintasa tiene 4 complejos:
*NADH – UBIQUINONA OXIDORREDUCTASA, o complejo I
*SUCCINATO DESHIDROGENASA, o complejo II
*UBIQUINONACITOCROMO C OXIDORREDUCTASA, o
complejo III
*CITOCROMO C OXIDASA, o complejo IV.
Estos complejos se transfieren electrones entre sí.
Fosforilación oxidativa
1. El complejo I toma un NADH y lo convierte en un NAD+.
Le quita el hidrogeno formando un NAD y un H, luego les
quita un electrón haciéndolos positivos (NAD+ e H+).
2. Estos electrones al pasar por el complejo I también
movilizan 4 H+ al espacio intermenbrana.
El complejo II realizará un trabajo similar al del complejo I.
El Complejo II se encargará de extraer los electrones y
protón del FADH2. A diferencia del complejo I, en este
complejo no pasaran H+ hacia el espacio intermembrana.
Los electrones continuaran por el mismo tramo que los
obtenidos por el NADH.
3. Estos electrones pasan al complejo III por donde también
se movilizarán 4 H+ al espacio intermembrana.
4. Los electrones pasan al complejo IV, para que el complejo
4 pueda funcionar necesita 4 electrones, por ello esperará 2
electrones más para poder laborar. Una vez con 4 electrones
los cederá a una molécula de oxígeno, que pasa estar
negativa. Por ellos 2 H+ pasaran al oxígeno, y 2 H+ pasaran
al espacio intermembrana.
5. De aquí pasamos a la ATP-Sintasa. Ella permite el paso de 4
protones (H+) cual provoca la energía suficiente para unir
un ADP y un Pi para así formar finalmente un ATP.