SEMANA 3: PROTEINAS-CLASIFICACION DE PROTEINAS.

Las proteínas están compuestas por aminoácidos y tiene una estructura primaria,
secundaria y terciaria.
Propiedades físicas y químicas de las proteínas.
1.- Son moléculas grandes, sus pesos moleculares van de 6,000 a muchos millones.
presentan propiedades coloidales es decir sus moléculas se dispersan en pequeños grupos de
moléculas, formando pequeñísimas partículas (micelas).
2.- Tiene propiedades anfóteras que dependen de los grupos ionizables de la cadena de
aminoácidos (como el grupo epsiloamino de la lisina, el guanidino de la arginina, el
carboxílico del ácido glutámico y el sulfihídrilo de la cisteína).
Las proteínas son electrolitos debido a que emigran en un campo eléctrico, estando la
determinación de la migración por la carga de la molécula. Esta carga está influenciada por
el pH; es decir la proteína no posee migración autódica ni anódica, este valor del pH es el
PUNTO ISOELECTRICO.
3.- Las proteínas son muy lábiles y fácilmente se alternan por modificaciones del pH, por
radiación ultravioleta, por calentamiento acuoso ó por muchos disolventes orgánicos.
4.- Las proteínas son muy reactivas, de comportamiento específico se debe mayormente a
las cadenas laterales y a los grupos activos de los aminoácidos presentes en ellos.
5.- Enlace iónico de las proteínas, las proteínas son capaces de formar 2 tipos de sales: quiere
decir que las proteínas aniónicas pueden unirse con cationes y proteínas catiónicas pueden
unirse con aniones.
Existen iones que forman SALES INSOLUBLES con las proteínas son excelentes para
precipitarlas. Para desproteinizar las soluciones generalmente se emplea ácidos tales como:
Ac. Tricloroacético, fosfotunstico, pícrico, perclórico, etc.
6.- Si se calientan las proteínas en soluciones al 30% de ácido sulfúrico o HCl experimentan una
hidrólisis total. Así como cuando se usa en pepsina, tripsina y quimotripsina a 37°C.

La industria de los alimentos hace uso de los ácidos

fuertes de hidrolizar las proteínas en componentes de
menor tamaño para preparar los llamados HIDROLIZADOS
PROTEICOS

7.- Electroforesis. Se llama así a la migración de las proteínas en un campo eléctrico a pH

definido.(Tiselius 1937). Se basa en el principio de que una mezcla de proteínas al aplicar un
diferencial de potencial, cada una de ellas responderá de acuerdo con su carga eléctrica superficial
en forma característica, a un pH dado. Cuando una solución muestra una movilidad de 0, m el pH
se define como punto isoeléctrico.

8.- Solubilidad. solubilidad característica en soluciones de concentración salina y pH determinados.

DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINA

1. PROTEINA NATIVAS.
Se llama así a las proteínas presentes en los tejidos, sea dentro de las células, como en los
fluidos de plantas y animales, los cuales tienen propiedades específicas y definidas.
2. PROTEINA DESNATURALIZADA
 Viene a ser la proteína que ha sufrido modificaciones en sus estructuras nativas.
3. AGENTES DESNATURALIZANTES
3.1 Agentes físicos: Calor, congelamiento, alta presión, fuerzas superficiales, onda
sonora, irradiación, luz ultravioleta, vibraciones ultrasónicas, etc.
3.2 Agentes químicos: Ácidos y bases minerales fuertes, urea, metales pesados, Ag, Pb,
Mg, sales de guanidina, acetonida, detergentes, iones H+ y OH-, Cl, Br y solventes
orgánicos.
3.3 Agentes enzimáticos: Algunas enzimas proteolíticas pueden tener efectos
desnaturalizantes.
4. GRADO DE DESNATURALIZACION
Depende de la naturaleza del agente desnaturalizante y de la proteína.
4.1 Irreversible: Produce cambios considerables ejemplo: el calor.
4.2 Reversible: pueden recuperar sus propiedades originales. (temperaturas bajas 50°C)
5. DESNATURALIZACION POR EL CALOR
El grado de desnaturalización depende de la temperatura y del estado en que se halla,
Etapas
a) Primera.- Se abren dobles enlaces de la molécula proteica dando lugar a que los
grupos sulfihidrilos (SH) disulfuros (S-S) y los grupos fenoles no detectables en
la proteína nativa lo sean. No es posible visualizar.
b) Segunda.- Ocurre la coagulación, después se observa que las micelas se van
fusionando formando partículas más y más voluminosas que a su vez se unen.
Cuando ésta aglomeración se realiza a mucha velocidad se llama floculación o
flosculación.
c) Tercera.- Ocurre la precipitación e insolubilidad de la proteína desnaturalizada,
etapa muy rápida a temperatura alta, trayendo consigo un cambio de color
ejemplo: clara de huevo, carne cocida, etc.
Ejemplo: Ocurre la precipitación del queso Cottage, se realiza por calentamiento
a temperaturas elevadas, la proteína es decir la hélice proteica se desdobla
exponiendo los grupos (SH-), siendo en consecuencia más reactivos. Esta
exposición de los grupos SH- es uno de los determinantes del sabor y aroma del
queso.
5.1 Factores que hacen variar la desnaturalización de las proteínas.
La humedad del alimento, temperatura, pH y presencia del azúcar.
5.2 Efecto favorable del calor sobre el valor nutritivo de las proteínas.
a) Una desnaturalización parcial cambiará ligeramente la estructura de la proteína,
favoreciendo la hidrólisis por medio de las enzimas proteolíticas facilitando de esta
forma la digestión y absorción de los aminoácidos.
b) Reduce o baja la actividad biológica de las proteínas tóxicas o antinutrientes.
Ejemplo: El calor inactiva al inhibidor de la tripsina en la soya cruda, así como
destruye la tiaminasa, enzima presente en el pescado crudo.
5.3 Efectos desfavorables del calor.
a) Produce la destrucción de ciertos aminoácidos. Los aminoácidos más susceptibles
son la lisina, histidina, arginina, triptófano, treonina y metionina.
b) Disminuye el valor nutritivo de la proteína ejemplo: en los derivados cárnicos,
proteínas del huevo, de la leche, etc.
c) Alta temperatura produce la alteración proteica, disminuyendo la utilización neta de
la proteína (NPU) y el valor biológico del alimento.
d) Produce inactivación o destrucción de algunos aminoácidos debido a que estos
reaccionan con los azúcares presentes, en los alimentos, principalmente los
reductores como la glucosa. Las posibilidades de reacción son múltiples,
dependiendo de muchos factores tales como: tiempo, temperatura, concentración,
pH, substancias acoplantes, presencia de oxígeno, etc.
 SEMANA 4. Clasificación de las proteínas
COAGULACION Y GELIFICACION

La gelificación se realiza en dos etapas. Para ello se requiere de un desdoblamiento

y desnaturalización de las proteínas que en una segunda reacción se asocian gradualmente
para producir una red tridimensional de moléculas que retienen gran cantidad de agua, lo
que resulta en la formación de un gel. Las características de los geles formados dependerán
de la historia térmica de las proteínas.
Algunas proteínas son capaces de formar un gel a concentraciones relativamente
bajas, debido probablemente a un fenómeno que sucede en tres pasos:a) polimerizacion
de cadenas de proteínas por calor o cualquier otra forma de desnaturalización, seguida por
la formación de enlaces disulfuro, de puentes ionicos, de hidrogeno o hidrófobos.b)
aumento en la hidratación de las moléculas especialmente a bajas temperaturas.c)
absorción de agua libre. El fenómeno de gelificación de proteínas puede ser reversible o
irreversible según la intensidad de desnaturalización.

Un caso especial de gelificación se presenta con las caseínas, que después de la

hidrólisis del glucopéptido de la caseína, se inestabilizan y se agregan formando un gel a
temperaturas de 20°C o superiores. Esta reacción es el inicio de la mayoría de los métodos
empleados en la manufactura de quesos. La gelatina, que es una proteína, es conocida
ampliamente por sus propiedades gelificantes. Otros geles de interés en alimentos son la
clara de huevo coagulada, el tofu de soya y los geles de proteína miofibrilares de la carne
o pescado.

ANTINUTRIENTES
Muchos tejidos vegetales contienen en su estado natural una gran variedad de
factores antinutricionales, como los inhibidores de tripsina hemaglutininas y otros. Se ha
visto que un tratamiento térmico adecuado elimina la acción biológica de dichos factores,
aumentando el valor nutritivo.

Se ha visto que la harina de soya en estado natural, con o sin grasa, causan una inhibición
en el crecimiento de animales de laboratorio y que reduce la digestibilidad de la proteína
y la disponibilidad de los aminoácidos, vitaminas y minerales del alimento, e induce a una
hipertrofia pancreática. Estos efectos se relacionan directamente con los factores
antinutricionales que contiene la soya.

CUADRO 1 FACTORES ANTINURICIONALES DE LA SOYA

Termoresistentes Termolábiles
Saponinas Inhibidor de tripsina
Estrógenos Hemaglutininas
Factores de flatulencia Fitatos
Lisinoalanina Factor bociogénico
Factor antivitamínico

Los tratamientos térmicos que recibe la soya mejoran su valor nutritivo, y esto esta
relacionado con la destrucción de dichos factores antinutricionales.

Los aislados de soya también crean problemas de disponibilidad de algunos minerales

Parece ser que esto se debe a la presencia del ácido fítico que tiene la peculiaridad de
formar complejos químicos con los minerales, de tal manera que los hace biológicamente
indisponibles.
PROTEINAS
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados:

* Estructura primaria
* Estructura secundaria
* Estructura terciaria
* Estructura cuaternaria. .

PROPIEDADES
Especificidad = FÚNCIÓN
Cada una lleva a cabo una determinada función y posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
proteína significa una pérdida de la función.

Cada individuo posee proteínas específicas. La semejanza entre proteínas son un grado
de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles
filogenéticos"

Desnaturalización: Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, las proteínas

desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción
máxima con el disolvente. La desnaturalización se puede producir por cambios de
temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

CLASIFICACIÓN:

HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos:

- GLOBULARES
* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina(trigo), hordeína (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina(arroz).
* Albúminas:Seroalbúmina (sangre),ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina(leche).
* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,Ligasas, Liasas, Transferasas y otras.

- FIBROSAS

* Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

* Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
* Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
* Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina
"grupo prostético

- GLUCOPROTEÍNAS
•Ribonucleasa
• Mucoproteínas
•Anticuerpos
•Hormona luteinizante

- LIPOPROTEÍNAS
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

- NÚCLEOPROTEÍNAS

Nucleosomas de la cromatina, Ribosomas

FUNCIONES :

ESTRUCTURALES

- Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

- Las histonas que forman parte de los cromosomas
- El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
- La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
- La queratina de la epidermis.

ENZIMÁTICA

- Gastrina: jugo gástrico

- Pépsina: Jugo gástrico
- Amilasa: Jugo pancreático y saliva

DEFENSA

- Inmunoglobulinas
- Fibrinógeno
- Trombina

TRANSPORTE

- Hemoglobina
- Mioglobina
- Citocromos

RESERVA

* Ovoalbúmina, de la clara de huevo

* Gliadina, del grano de trigo
* Lactoalbúmina, de la leche

CONSECUENCIA DEL DÉFICIT DE PROTEÍNAS

- En los niños y adolescentes ocasiona el retraso del crecimiento.

- En los adultos flojedad de los músculos, fatiga, desequilibrio entre las hormonas
Insulina

EFECTOS DEL CONSUMO EXCESIVO DE PROTEÍNAS

- Sobrecarga de trabajo al hígado y a los riñones.

- Reumatismo gotoso.
- Intensa formación de ácido en el estómago.
- Aumento del calor corporal.
- Estreñimiento.
- enfermedades del hígado, arterias y a largo: cansancio y decaimiento
 SEMANA 5: ENZIMAS
Una enzima es una proteína de origen natural que cataliza reacciones biológicas y aceleran
la velocidad de aquellas reacciones que termodinámicamente son posibles.
La especificidad de las enzimas se ha dividido en cuatro grandes grupos:
a) Especificidad estereoquímica: La primera se refiere a que normalmente las enzimas
utilizan D o L isómeros como sustrato; por ejemplo, casi todos los monosacáridos en a la
naturaleza son D isómeros, mientras que los aminoácidos pertenecen a la serie L,
b) Baja especificidad. se presenta cuando las enzimas atacan un determinado tipo
de enlace químico sin importar la naturaleza del sustrato, como es el caso de las lipasas
que hidrolizan enlaces éster entre ácidos y alcoholes en una gran variedad de
compuestos orgánicos.
c) especificidad de grupo. actúan sobre un sustrato que contiene un determinado
enlace y un grupo químico específico al lado de dicho enlace; el ejemplo más
representativo es el de la tripsina que hidroliza los enlaces péptidicos en los que el
grupo carboxilo del enlace está dado por lisina o arginina.
d) especificidad absoluta: utiliza una sustancia específica como sustrato.
ENZIMAS ALIMENTARIAS
las enzimas son sensibles al calor, una temperatura de (48° C o más) destruye la mayoría
de las enzimas de los alimentos. para obtener enzimas los alimentos se deben comer
crudos.
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
Son divididas en dos grandes grupos y ellas son:
I. Hidrolasas. - Se han subdividido en tres grandes grupos y entre ellas tenemos:
A. Esterasas. Todas las enzimas producen la hidrólisis y síntesis de los ésteres fórmula
general: R.COOR’ + H2O R.COOH + R’OH
Estas enzimas son también capaces de hidrolizar los ésteres de los alcoholes
polihídricos, como los glicéridos de los ácidos grasos. He aquí algunos ejemplos:
1) Lipasas, que se hallan en el páncreas; hidrolizan las grasa y aceites.
2) Clorofilasa, escinde(separa) el fitol de la clorofila.
3) Fosfatasas escinden el ácido fosfórico y sulfúrico.
4) Sulfatasas
5) Peptinesterasas.

B. Carbohidrasas. ocasionan la degradación y síntesis de carbohidratos:

1) Poliasas, catalizan las reacciones de los polisacáridos, tales como  y -
amilasas, -amiloglucosidasa, enzima Q, etc.
Las enzimas pectolíticas PG (poligalacturonasa) y polimetilgalacturonasa
pertenecen a esta categoría.
2) Glicosidasas o hexosidasas, participan en la hidrólisis de los disacáridos o de
los glicósidos, por ejemplo, separan la aglicona del azúcar, entre los ejemplos se
encuentran la  y -glucosidasas, maltasa, invertasa, lactasa.
 C. Enzimas proteolíticas o proteasas. participan en la síntesis e hidrólisis de
proteínas:
1) Proteinasas, capaces de romper el enlace péptido (-CO-NH-), separando péptidos
o aminoácidos individuales, como la pepsina, tripsina, quimotripsina, papaína,
bromelina, ficina, etc.
2) Peptidasas (carboxipeptidasa y aminopeptidasa), capaces de degradar los
péptidos a aminoácidos.
3) Amidasas, enzimas que rompen el enlace C-N que no participa en el enlace
péptido, tales como ureasa y arginasa.

II. Desmolasas. - Estas están subdivididas en 5 grupos:

A. Oxidorreductasas, enzimas que oxidan y reducen los sistemas biológicos; se

clasifican en dos subgrupos: oxidasas y deshidrogenasas.
1) Oxidasas, que se subdividen a su vez en:
a) Las que contienen Fe en su grupo prostético como el citocromo C o la
peroxidasa, que transfiere hidrógeno de un aceptor a otro,
2H2O + A H2O2 + AH2 y la catalasa, que
degrada el H2O2
2 H2O2 O2 + 2H2O
b) Las que contienen Cu como principal componente, cual sucede en otras
oxidasas, como la fenolasa, tirosinasa, ascorbinasa.
2) Deshidrogenasa.
a) Las que contienen difosfopiridon-nucleótido (DPN, TPN).
b) Las que contienen riboflavonucleótidos (FMN, FAD).

B. Fosforilasa, varias enzimas que toman parte en los procesos de fosforilación y

desfosforilación y algunas veces en la degradación de moléculas más grandes y en
la unión de grupos fosfato. A esta clase pertenece también la hexoquinasa, que actúa
colaborando con el importante sistema adenílico ATP.

C. Isomerasas, el complejo zimasa; contiene numerosas enzimas que toman parte en

diversas reacciones de isomerización, mutación, etc.

D. Carboxilasas, que separan CO2 de diversos productos, como la ácido

pirúvicocarboxilasa, cuya coenzima es la tiamina fosforilada o coenzima A.

E. Enzimas coagulantes, como la renina.

 Tema 6
Mecanismos y procesos de inactivación de enzimas
Sitio activo: porción de aminoácidos de la proteína que forma el microambiente
catalizador, es decir participa en el proceso catalítico.
Enzimas: catalizadores de reacciones biológicas, influyen en la velocidad de obtención
del equilibrio sin afectar la reacción. Capaces de efectuar la reacción química a una
menor energía libre de activación que sin catalizador.

Lectura de la gráfica:

(a) Reacción química con

catalizador
(b) Reacción química sin
catalizador
(c) Diferencia de energía
entre e. Inicial y e. Final

Es decir, con un catalizador

se reduce el empleo de
energía para la reacción.

 La velocidad de esta reacción química depende de:

 Concentración de enzima
 Cuando el sustrato está en exceso, hay:
 Una proporción lineal entra la velocidad
y la concentración de enzima

Enzimas endógenas en alimentos

 Amilasa en alimentos
 Malta germinada: convierte el almidón en azúcares fermentables por
levaduras, utilizado en la elaboración de cerveza.
 Papa: convierte almidón en azúcar y cataliza el equilibrio entre ambos,
este depende de la temperatura de almacenamiento.
 Peroxidasa
En vegetales causa olores indeseables durante el almacenamiento, la enzima se
inactiva mediante tratamientos térmicos.
 Catepsina
En carnes produce un ablandamiento, el crecimiento microbiano es controlado
por irradiaciones que a su vez permiten acelerar el ablandamiento.
 Invertasa
En la miel, las abejas logran la producción en forma natural de azúcar invertido.
  Mirosinasa
En rábanos y mostaza, convierte los tioglucosidos (responsables del aroma) en
isotiocianatos y azúcares cuando el alimento sufre daños físicos.
 Lipasa
 Leche: hidroliza la grasa y produce un sabor desagradable
 Queso: hidroliza la grasa y produce sabores deseables. En su
elaboración se utiliza leche des pasteurizada.
 Proteasa
En harina de trigo, degrada el gluten, esta enzima se inactiva en presencia de
agentes oxidantes como el bromato.
 Esterasa
En frutas, durante la maduración produce esteres responsables del olor y
sabor.
 Alinasa
En cebolla y ajo, produce olores al actuar sobre su precursor.
 Polifenol-oxidasa
En frutas y vegetales, durante el daño físico del tejido causa un oscurecimiento
aeróbico.
Teoría cinética de las reacciones enzimáticas
Concepto de Michaelis y Menten en 1913 acerca de la saturación de la enzima, considera
la formación de un complejo enzima-sustrato (ES), que al romperé forma el producto (P)
y regenera la enzima (E).

Factores que afectan la reacción enzimática

 Efecto del Ph
La actividad enzimática depende de la concentración de hidrógeno del medio,
la mayoría tiene una actividad máxima en un intervalo de 5 a 8.
 Efecto de la temperatura
Si aumenta la temperatura, aumenta la velocidad de reacción y a su vez la
inactivación de la enzima por un proceso de desnaturalización al que son
sensibles la mayor parte.
 Efecto de la fuerza iónica
Modifica el centro activo de los catalizadores biológicos.
  Efecto de la actividad del agua
El agua requerida por los alimentos debe estar disponible, los alimentos son
deshidratados para evitar el crecimiento microbiano.
 Efecto de agentes inhibidores y activadores
Metales pesados (inhibidores) como el mercurio, plata tanto como iones de
calcio, magnesio, sodio (activadores).

SEMANA 7: Carbohidratos
Constituyente del 50-80% de la dieta del pueblo por ser fuente de energía y necesarios
para funciones biológicas. Los carbohidratos del reino vegetal se sintetizan mediante la
fotosíntesis, siendo los principales almacenadores de energía solar. En esta fórmula, el
bióxido de carbono junto al agua, forman glucosa y desprenden oxígeno:

Los carbohidratos más conocidos:

 Sacarosa o azúcar de caña

 Glucosa
 Almidón (como reserva energética)
 Celulosa (sirve de estructura para plantas)
Clasificación
Criterios de clasificación:
a. Estructura química
b. Abundancia en la naturaleza
c. Uso en los alimentos
d. Poder edulcorante

 Monosacáridos
Solubles en agua y de sabor dulce. Mayormente obtenidos de forma cristalina,
los cristales de los azúcares pueden descomponerse a temperaturas cercanas a
su punto de fusión.
 Disacáridos
Divididos por su poder reductor
Reductores: lactosa, celobiosa, isomaltosa y maltosa
No reductores: sacarosa
La intensidad de dulzura varía por: temperatura, concentración de azúcar y presencia
de otros compuestos.
Temperatura: La d-fructosa sufre reacciones catalizadas por el calor, y se ve reflejado
por la reducción considerable de su poder edulcorante. La d-fructosa es más dulce a
temperaturas bajas.
Concentración de azúcar: afecta el poder edulcorante, por ejemplo con la glucosa
(menos dulce que la sacarosa) alcanza el mismo grado de dulzura que el disacárido
cuando ambos tienen una concentración de
40%.

Influencia en el procesamiento
Azúcares más utilizados en la industria:

 D-glucosa
 Sacarosa invertida
 D-fructosa
 β-maltosa
 α y β-lactosa
  Derivados del D-manitol
Control de cristalización de azúcares:

Un problema que se debe evitar y que en otros casos es un requerimiento para

obtener propiedades organolépticas en el producto
La forma de inhibir la cristalización es adicionando glucosa líquida o manipulando las
condiciones de procesamiento hasta obtener la forma amorfa de la glucosa y sacarosa.
Propiedades y funciones:

 Como conservadores en alimentos, aumenta la presión osmótica.

 Gelifica pectinas
 Causa deshidratación al absorber agua
 Son higroscópicos
Inversión de azúcares:
La fructosa es utilizada como edulcorante y considerada “azúcar natural”, tiene un
poder edulcorante de 1.8 veces el de la sacarosa. Consigue dulzura máxima a
temperatura bajas y un pH neutro. Tiene poca tendencia a cristalizarse.
Caramelización o pirolisis:
Proceso en que los azucares son calentados por encima de su temperatura de fusión,
los monosacáridos forman enoles como paso inicial de la reacción.
La reacción se ve favorecida por la presencia de:

 Ácidos carboxílicos
 Algunos metales
 Ph alcalinos
Como segundo paso, se deshidrata el enol para obtener derivados furánicos y como
paso final, se polimerizan para formar pigmentos oscuros.
Un aspecto de las reacciones de caramelización, es la formación de pirazinas (dan el
aroma al producto) en alimentos que contienen azúcares y que han sido tratados
térmicamente, estas se producen durante el tostado del café o en productos fritos
como papa y cacahuates.
Reacción de Maillard
Reacción entre un aldehído o cetona (origen: azúcares reductores) y un grupo amino
de aminoácidos o proteínas
¿Por qué ocurre esta reacción de oscurecimiento?
Cuando los alimentos se calientan a temperaturas altas, cuando se almacenan durante
periodos largos
¿Cuáles son los azucares reductores?
Pentosas, hexosas, disacáridos, ácidos urónicos y cetonas.
La reacción de Maillard consta de 3 pasos: