Meat Color: Factors Affecting Color Stability

Alaa El-Din Ahmed Bekhita, James D Mortonb, Zuhaib Fayaz Bhatb, and Lingming Kongc, a
University of Otago, Dunedin, New Zealand; b Lincoln University, Lincoln, New Zealand; and c
Xinjiang Agriculture University, Ürümqi, China

Introduction

El color de la carne en cualquier momento después de que el animal ha sido sacrificado es

una combinación de la composición del músculo de origen, el proceso donde ese músculo
se convierte en carne y las condiciones en que se almacena esa carne.

El color de la carne es en gran parte el resultado de la cantidad y el estado de la proteína

de unión al oxígeno, la mioglobina (Mb), y la inevitable oxidación del hierro dentro de ella
con el tiempo.

Como el color es una característica de calidad importante y un determinante clave de la

vida útil, se han desarrollado varias tecnologías para retrasar el proceso de oxidación.

La mioglobina en el músculo

La variación en el color de la carne depende de muchos factores animales (especies, razas,

sexo, edad, dieta, etc. y actividad) y el tipo de músculo (Fig. 1).
Estos afectan tanto la cantidad de Mb (el pigmento nativo, también conocido como
deoxymyoglobin) como si es oxymyoglobin (OxyMb), deoxymyoglobin o metmyoglobin
(MetMb).

El aumento de MetMb con el tiempo es la causa principal del deterioro del color muscular .
Autoxidación de pigmentos de carne

La comprensión general de la acumulación de MetMb es que la cantidad neta de MetMb formada

es el resultado de su formación por la oxidación de OxyMb y Mb y su reducción por la actividad
reductora de MetMb (Bekhit y Faustman, 2005; Bekhit et al., 2013) .

Mb autoxidation tiene una vida media de horas bajo condiciones de pH, fuerza iónica y
temperatura in vivo (Livingston et al., 1986).

La unión de O2 desencadena un ajuste conformacional de la globina para que la orientación del

imidazol proximal, que está en contacto con el hemo, cambie para mejorar la superposición orbital
p con el hierro (Giddings, 1977).

A un pH fisiológico (7.2), la tasa de asociación / disociación de Hb es demasiado baja para producir

una autooxidación detectable, pero a un pH normal (5.8) de la carne la tasa de autooxidación es
significativa (Adams, 1976).

Gotoh y Shikama (1974) estimaron que la vida media de autooxidación de OxyMb bovino a pH 5
fue de 2.8 a 25 ° C y 5 días a 0 ° C.

OxyMb tiene una estructura de alta resonancia que lo hace más estable a la oxidación que la
desoximioglobina (Giddings, 1974).

Renerre et al. (1992) informaron que la autooxidación de OxyMb purificado separado de los
músculos LD y PM en un amplio rango de pH (5–9), temperatura (20–50_C) y fuerzas iónicas (0–
500 mM) dependía del tiempo post mortem y tipo muscular

Las tasas de autooxidación de los músculos no fueron diferentes cuando se extrajo el OxyMb a las
2 h postmortem, pero a las 192 h postmortem la autoxidación del PM OxyMb fue mayor que la del
músculo LD.

Los pigmentos de hem pueden ser más activos como catalizadores cuando el hierro está en el
hierro. estado (Greene y Price, 1975). S

e ha afirmado que las diferencias inherentes en la acumulación de MetMb (tasas de

autooxidación) son el factor principal para las diferencias en la estabilidad del color entre los
diferentes músculos (O’Keeffe y Hood, 1982).

Por otro lado, Ledward et al. (1977) y Ledward (1985) informaron que la tasa de autooxidación
entre un rango de músculos era similar y que el sistema reductor MetMb era el factor más
importante que regulaba el color.
El aumento de la oxidación de Mb postmortem en ausencia de antioxidantes y baja actividad
reductora es la principal causa de decoloración (Bekhit et al., 2007, 2013).

Tipo de músculo

Las características bioquímicas y fisiológicas, así como la apariencia visual del músculo, reflejan las
propiedades de los fiber tipos dentro de un músculo (Karlsson et al., 1999).

Sobre la base de tinción histoquímica o técnicas moleculares, Harper (1999) dividió las fibras
musculares en tres amplias categorías:

Glucolítico (contracción rápida B),

Oxidativo lento (contracción lenta) e
Intermedio (oxidativo-glucolítico, contracción rápida A) .

Los tipos de fibra muscular contienen diferentes concentraciones de Mb, enzimas oxidativas y
glicolíticas y diferentes proteínas contráctiles (Klont et al., 1998).

Las fibras oxidativas lentas (de contracción lenta), que generalmente son rojas, tienen altas
concentraciones de mitocondrias, Mb y vasos sanguíneos, pero el diámetro de la fibra es pequeño.

Los músculos oxidativos-glucolíticos rápidos (contracción rápida A) son de color rosa, con
concentraciones intermedias de mitocondrias, Mb y suministro de vasos sanguíneos.

Las fibras glucolíticas rápidas (fasttwitchB) son blancas, con bajas concentraciones de
mitocondrias, Mb y menos vasos sanguíneos.

Las diferentes fibras musculares tienen diferentes cantidades de actividades reductoras de MetMb
(Echevarne et al., 1990; Reddy y Carpenter, 1991).

Las proporciones de los tipos de fibra dentro de un músculo varían con la acción del músculo.

Los músculos animales utilizados para la locomoción parecen de color más oscuro porque
generalmente contienen concentraciones más altas de Mb que los músculos de soporte, por
ejemplo, 12 mg / g de tejido húmedo en el extensor radial del carpo en comparación con 6 mg /
gwet en LD (Cross et al., 1986).

Los músculos que contienen altas concentraciones de Mb parecen más oscuros que aquellos con
menos Mb.

Las diferencias en la tasa de autooxidación de OCR y Mb con los tipos de músculos pueden explicar
la variación en la estabilidad del color entre los diferentes músculos (Renerre y Labas, 1987).

Renerre (1984) informó que el catabolismo de NAD difiere según el tipo de músculo.

Madhaviand Carpenter (1993) descubrió que LD era más estable en color que PM.
También informaron que el músculo LD tenía una mayor actividad reductora de MetMb, un alto
contenido de NAD y un bajo OCR en comparación con el músculo PM.

El color del músculo a la carne también se ve afectado por la tasa de disminución de la

temperatura y el pH postmortem y el pH final de la carne .

Durante este período postmortem, el equilibrio entre los factores prooxidativos y antioxidantes
favorece la oxidación (Morrissey et al., 1998; Bekhitet al., 2007).

La tasa de caída del pH

La conversión de músculo a carne implica la glucólisis anaeróbica en ácido láctico para mantener
los niveles de ATP (O 'Halloran et al., 1997).

El índice de glucólisis y la disminución del pH resultante se ven afectados por las especies
animales, el estrés previo al sacrificio (Warriss, 2000) y la temperatura postmortem (Tornberg et
al., 2000).

Las tasas anormales de caída del pH pueden reducir la calidad de la carne producida y pueden
desempeñar un papel en la determinación de la estabilidad del color de la carne al modificar el
color percibido independientemente de la formación de MetMb (Ledward, 1985).

Una caída rápida del pH, mientras que la temperatura de la carcasa es alta, puede dar como
resultado un pH final bajo (> 5.5) y una apariencia de carne más ligera debido a la disminución de
la capacidad de retención de agua y al aumento del agua no unida. Esto se ve en el cerdo exudado
pálido suave (PSE).

Una tasa lenta de caída del pH, mientras que la temperatura de la carcasa es alta, da como
resultado un pH final más alto (> 5.8) y un color de carne más oscuro en la carne de res y cordero y
carne de cerdo seca y firme (DFD).

El pH inusual y la capacidad de retención de agua de la carne PSE y DFD producen colores

anormales en la carne fresca (Faustman y Cassens, 1990a; Ledward, 1992).

También muestran diferentes estabilidades de color durante la exhibición minorista de carne de

cerdo con PSE, el menos estable, y DFD, el más estable.

La escasa estabilidad de la carne PSE probablemente se deba al aumento de la autooxidación de

Mb y a la reducción de la reducción de MetMb con el pH más bajo (Owen y Lawrie, 1975).

La tasa de cambio de temperatura y pH del músculo durante la glucólisis postmortem también

puede influir en el color del fresco independiente de la carne de la formación de MetMb (Ledward,
1985).

Es probable que la tasa de consumo de oxígeno (OCR) en la carne enfriada rápidamente sea más
alta que en la carne enfriada lentamente y puede ser responsable de la formación de los mayores
contenidos de MetMb durante el almacenamiento (Atkinson y Follett, 1973).
OCR más alto se encuentra en la carne de pH alto y contribuye al color oscuro asociado con dicha
carne (Ledward, 1985).

Estimulación eléctrica

La estimulación eléctrica se utiliza en la industria de la carne para evitar la incidencia de

acortamiento en frío que causa la tenacidad de la carne.

Los perfiles de temperatura-pH son factores muy importantes a considerar cuando la estimulación
eléctrica (ES) se aplica a los cadáveres para mejorar la ternura de la carne.

Por ejemplo, durante la ES, el pH de la carne cae aproximadamente 0,35 unidades por minuto
(Lawrie, 1998), lo que representa un aumento de 100 a 150 veces superior a la tasa normal.

La importancia de la ES en el color de la carne se origina en su efecto sobre la relación pH-

temperatura y, dependiendo de la intensidad de la ES, también puede afectar la estructura del
tejido muscular.

La estimulación eléctrica en sí misma generalmente se ha asociado con la mejora de la apariencia

de la carne fresca al impartir un color rojo más claro en la superficie de la carne (Savell et al., 1978;
Tang y Henrickson, 1980; Eikelenboom et al., 1985; Smith, 1985; Unruhet al., 1986).

Moore y Young (1991) encontraron que la estabilidad del color del cordero enfriado con ES
durante la exhibición fue mejor que la del cordero sin ES. Sin embargo, la ventaja desapareció
después de 2 semanas de envejecimiento en un paquete de vacío a _1.5_C.

En contraste, Powell et al. (1996) informaron que los consumidores no percibían diferencias en la
tasa de decoloración entre los filetes SM ES y no ES.

Sin embargo, se encontraron preferencias de consumo significativas para ES en comparación con

la carne sin ES que se asociaron con diferencias de pH (5.08–6.0) y entre carne envejecida durante
5 días y 33 días.

Mareko (2000) estudió el efecto de ES leve (75 V, 15 Hz, 20 s) versus ES intenso (75 V, 15 Hz, 40 s)
en la calidad de los músculos LD de las canales de carne de res.

La carne ES leve exhibió una a * (enrojecimiento, sistema CIE-L * a * b *) significativamente más

alta que la ES intensa.

Ambos valores a * y b * aumentaron después de 7 días de envasado al vacío a 2_C con valores
significativamente más altos en ES leve en comparación con los intensos. ES.

Se produjo un color más claro de la carne a partir de ES de bajo voltaje en comparación con los
cadáveres que no son ES (Hildrum et al., 2000).
También se han informado efectos no deseados y negativos del ES sobre el color (Petch y Gilbert,
1997).

Ledward y col. (1986) informaron una reducción en la estabilidad del color de músculos profundos
como SM, mientras que el músculo superficial como LD no se vio afectado.

La mayor estabilidad del color de LD estaba relacionada con su posición exterior en la carcasa, lo
que le permitió enfriarse rápidamente.

Los estudios de Ledward (1985) y Ledward et al. (1986) señalaron que el efecto negativo de ES
sobre la estabilidad del color del músculo de la carne de res se pronunció más en la carne, que ha
envejecido en comparación con la carne fresca.

Otros no informaron ningún efecto de ES sobre el color del músculo SM (Sammel et al., 2002).

Mientras que Renerre y Bonhomme (1991) encontraron un efecto positivo para la ES y el músculo
LD de cordero Boningon caliente, Jeremiah et al. (1997) no encontraron ningún efecto de ES y
deshuesado en caliente sobre el color o la estabilidad del color de los músculos del cordero (LD y
SM).

Temperatura del rigor

Se ha informado que la estabilidad del color y el color se ven afectados por la temperatura a la que
el músculo entra en rigor (Ledward, 1985 )

Esto es relevante para el procesamiento de carne, particularmente aquellos que usan ES y

deshuesado en caliente.

Aunque esos músculos, que entraron en rigor a temperaturas más altas como resultado de ES,
fueron menos estables, hay evidencia de mejoras significativas en los parámetros de color (croma
y L *) si se reportó rigor a temperaturas extremas de 30–35_C (Ledward, 1985; Farouk y Swan,
1998; Young et al., 1999; Geesink et al., 2000). Sin embargo, el efecto se perdió con el envasado al
vacío y el envejecimiento (Farouk y Swan, 1998; Geesink et al., 2000).

PH último

El pH final (pHu) es un indicador general importante de la calidad de la carne y un indicador

específico del color de la carne.

Se ha informado una correlación significativa entre el color de la carne y el pHu (Purchas et al.,
1999).

Se encontró que el pHu se correlaciona con los componentes de color a * yb * pero no con L * en
la carne de res (Warner, 1989).

El pHu para carne normal varía de 5.4 a 5.8 (Faustman y Cassens, 1990a, b). A valores de pH más
bajos y más altos, se pueden encontrar condiciones y color anormales de la carne.
En general, se considera que la carne con un pH bajo se decolora más rápidamente que la carne
con un pH alto (Ledward, 1985; Z)

Por ejemplo, se ha informado que la carne de res con un pH de 5.6 era menos estable al color que
la carne de res con un pH de más de 5.80 (Ledward et al., 1986).

Renerre (1999) propuso que la pobre estabilidad a pH bajo fue causada por una mayor tasa de
autooxidación de Mb, mientras que la reducción enzimática se redujo severamente. Además de la
aceleración de la tasa de autooxidación de Mb a un pH bajo (Gotoh y Shikama, 1974), la reducción
no enzimática de MetMb disminuyó especialmente cuando el pH alcanzó menos de 6,0 (Zhu y
Brewer, 2003).

Posibles mecanismos para un bajo El pH que acelera la oxidación de Mb u OxyMb a MetMb y

causa decoloración de la carne es el siguiente:

l Desnaturalización del resto de la proteína globina que protege los grupos hemo. Esto provoca la
disociación del O2 del hemo, así como la oxidación de la molécula de hierro (Cross et al., 1986).

La baja estabilidad de OxyMb a pH bajo. Por ejemplo, la vida media de la carne de res OxyMb a
0_C fue 71 veces mayor a pH 9.0 que a la de OxiMb a pH 5.0. A 25 ° C, la vida media de OxyMb fue
60 veces mayor a pH 9.0 que a pH 5.0 (Gotoh y Shikama, 1974).

L Aceleración de la protonación de O2 unido y la formación de especies reactivas de oxígeno

(ROS) que son prooxidantes potentes (Livingston y Brown, 1981)

.1 La oxidación catalizada por hierro que se ha informado que es sensible al pH y la más activa en
condiciones ácidas (Lee y Hendricks, 1997).

El pHu elevado aumenta la capacidad de retención de agua, y OCR (Ledward, 1985) que causa un
color oscuro debido a la hinchazón de las fibras resulta en un espaciamiento de las fibrillas que
conduce a una menor dispersión de luz y, como consecuencia, la carne es más translúcida.

En tales condiciones, la luz penetra más profundamente en la carne y, por lo tanto, el Mb absorbe
la luz con más fuerza, lo que causa un color más oscuro de la carne.

La mayor capacidad de retención de agua y una estructura de miofibrillas más cerrada resisten la
difusión profunda de O2 que, además de La alta concentración de COR hace que la
desoximioglobina sea el pigmento dominante. Por lo tanto, esta carne tiene un color púrpura
oscuro (Warner, 1989).

La tasa de formación de OxyMb a pH 8 puede ser de tres a cuatro veces mayor que a pH 5-7
(Schwimmer, 1981). Disminuir el pH de 7,4 a 5,7 durante el proceso de conversión muscular a
carne tiende a desnaturalizar algunas de las enzimas reductoras activas y causar una disminución
de la ROC (Schwimmer, 1981).

En apoyo de esta opinión, Asghar et al. (1990) descubrieron que la presencia de extractos
insarcoplasmáticos de mitocondrias y microsomas aumentó OxyMb y disminuyó MetMb a pH alto,
pero a un pH bajo su presencia tuvo poco efecto.
Condiciones de almacenamiento

Después de que el músculo se haya convertido en carne, la carcasa se procesa en cortes

individuales de carne y, a menudo, se almacena en condiciones frías.

Durante esto, cuando la carne se expone por primera vez al aire, el color cambia del púrpura de
la desoximioglobina al color rojo cereza brillante de la oximioglobina, un proceso conocido como
floración.

Después de este tiempo, el color se deteriora principalmente como resultado de procesos

oxidativos.

Oxígeno El brillo y la saturación de un color rojo desarrollado depende de la profundidad de la

zona en la que el O2 puede penetrar en el tejido y oxigenar el Mb.

La penetración de oxígeno aumenta linealmente con el tiempo después de que se corta la carne y
está influenciada por las especies animales y el tipo de músculo (MacDougall y Taylor, 1975).

La profundidad de la penetración de O2 en el tejido de la carne está determinada por

(1) la velocidad de difusión de O2 en el tejido,
(2) OCR del tejido y
(3) la presión del O2 en la superficie (O'Keeffe y Hood , 1982).

A niveles bajos de O2, se desarrollan colores fuera de la carne. Este efecto se puede observar en
una sección transversal recién cortada de un filete de res añejo. El pigmento en la superficie,
donde el O2 está fácilmente disponible, es OxyMb (rojo brillante) como resultado del efecto de
acción masiva del O2, que se ha difundido en esta región.

A medida que disminuye la cantidad de O2 disponible, Mb disponible se convierte en MetMb.

Esta es una capa marrón fina y múltiple a pocos milímetros de la superficie original. A medida que
el O2 se agota en esta región, no hay O2 disponible para migrar a la siguiente región, centro de la
porción, de modo que esta región (el centro) imparte el color púrpura de Mb.

La formación de MetMb es óptima cuando la presión parcial de O2 es de 6 mm Hg (a 0_C) o 7,5

mm Hg (a 7_C) (Ledward, 1970).

El OCR disminuye con el tiempo postmortem debido al agotamiento de sustratos y coenzimas y la

degradación de las enzimas involucradas en respiración mitocondrial (DeVore y Solberg, 1974).

La OCR del músculo LD se redujo al 30% de su valor inicial después de 2 días de la autopsia y al
15% después de 10 días de la autopsia (O’Keeffe y Hood, 1982). Esto puede conducir a una mayor
penetración de O2 (Feldhusen et al., 1995) y una floración más rápida en la exposición al aire.

Por lo tanto, muchos investigadores creen que el OCR es el factor principal que controla la
estabilidad del color (Echevarne et al., 1990; Lanari y Cassens, 1991).
 La inhibición de la respiración mitocondrial mediante la adición de rotenona o la reducción del pH
de los homogeneizados de músculo de carne de res prerigor produjeron un color rojo brillante
(Cornforth y Egbert, 1985), lo que respalda la hipótesis.

El color oscuro asociado con la carne prerigor se debe a las mitocondrias activas que consumen O2
y mantienen Mb en su forma desoxigenada (color púrpura). Atmósfera de almacenamiento
Modificación de la atmósfera

Vacuum packaging can be regarded as a special case of MAP, since creating anoxic conditions
modifies the package atmosphere.It is well known that the color of fresh meat deteriorates with
storage time and that vacuum packaging improves the color of rawmeat on exposure to air. However,
any improvements in the color are short lived and the rate of change in color of meat
previouslyvacuum packed is higher than nonvacuum-packed meat.When O 2 is included in the MAP gas
mixture the Mb is maintained in the oxygenated form. It has been reported that packagescontaining
high concentrations of O2 (80% O2 and 20% CO2) can improve the storage life of beef by 2 weeks while
maintainingacceptable red color at 1.5 _C (Gill and Jones, 1994).The use of CO2 has the advantage that
its inhibitory effect increases with decreasing meat temperature (Jay, 1992). It has beenshown that a
combination of high CO2 MAP (100%) and low temperature (_1.5_C) can improve the shelf life of meat
products(Gill and Jones, 1992). However, at that high CO2 percent the color is purple and the
consumers may not accept it unless they havebeen educated. CO 2 is bacteriostatic, but the exact
mechanism of microbial inhibition is not known (Jeyamkondan et al., 2000).Nitrogen is usually used as
an inert filling gas.

Temperature

The influence of temperature on meat color deterioration is well known. An increase from 0 to 5 _C
doubles the rate of discoloration(Taylor, 1981), and the degree of discoloration after 96 h storage at
10_C caused two to five times the discoloration of storage at 0 _Cdepending on the muscle (Hood,
1975). The Q10 (the temperature coefficient) for OxyMb oxidation is 1.25–2.5 times that ofchemical or
enzymatic reactions (Faustman and Cassens, 1990a). High temperatures favor greater scavenging of
O2 by residualrespiratory enzymes, which leads to low O 2 tension and facilitates Mb autoxidation. Lipid
oxidation also increases with elevatedtemperatures, which contributes to the nonenzymatic Mb
oxidation (Renerre, 1999).The impact of storage temperature is dependent on the packaging and
muscle type. For example, when beef meat is stored in air,the increased rate of discoloration by a high
storage temperature was proportionately the same for all muscles (PM, GM, and SM) orhigher for
muscles (SM) with more color stability (Ledward, 1985; O’Keeffe and Hood, 1980-1981a,b). When the
meat was storedin an O2 free atmosphere, the increase in storage temperature resulted in a higher
discoloration rate in a muscle (PM) with intrinsicallyless color stability (O’Keeffe and Hood, 1980–
1981a,b).Increased temperature accelerates Mb and OxyMb oxidations resulting in increased MetMb
formation in meat through thefollowing mechanisms: l Increased oxidative processes by increasing the
rate of prooxidant reactions and accelerated lipid oxidation (Faustman andCassens, 1990a).l
Decreased oxygen solubility that favors the dissociation of O 2 from OxyMb. The less stable
deoxymyoglobin has a greatertendency toward oxidation (Giddings, 1977; O’Keeffe and Hood, 1982).l
Increased (Urbin and Wilson, 1958; cited from O’Keeffe and Hood, 1982) that results in a
corresponding decrease in thedepth of the O2 penetration.l Increased microbial growth.

LipiddHeme Reciprocal Autoxidation

The relationship between lipid oxidation and muscle pigments has been substantiated by many studies
(Faustman et al.,1989, 1992). Heme pigments in meat tissue catalyze the oxidation of muscle tissue
lipids and result in a rancid odorand flavor. Free radicals produced in oxidizing lipids can oxidize and
decompose the heme pigments (Bekhit et al.,2013). These two reactions appear to be interdependent
in that inhibition of either reaction will result in inhibition ofthe other (Greene and Price, 1975). A time
lapse has been observed between initiation of pigment oxidation and initiationof lipid oxidation, which
suggests that conversion of Mb to MetMb is necessary to accelerate lipid oxidation catalysis (Koizumiet
al., 1973).The development of a MetMb layer under the surface of meat depends on the partial O 2
pressure and therefore one may expectthat a high O 2 pressure should stabilize the color since MetMb
formation requires a low O2 pressure. According to Wang (1962), therate of OxyMb oxidation is slower
than the corresponding process for free heme by a factor of about 10 8. Hence, maintaining the Mbin
the oxygenated form reduces the autoxidation rates dramatically. However, high O 2 pressure increases
the rate of lipid oxidationand may counteract the beneficial effects on color gained by that
treatment.The ferric forms of Hb and Mb were reported to be very active catalysts of lipid oxidation
(Kaschnitz and Hatefi, 1975). Likewise,the activity of OxyMb as a catalyst was reported to be similar to
that of MetMb, especially at lower concentration ratios of hemepigments to unsaturated lipid (Koizumi
and Nonaka, 1975). Greene and Price (1975) concluded that heme pigments may bemore active
catalysts of lipid oxidation when ferric and that nonheme iron may be more active catalyst in the
ferrous state. Ferrousnonheme acts as a prooxidant in cooked meat, whereas MetMb exhibits little or
no prooxidant activity (Love and Pearson, 1975).Thus, iron (free and protein bound), heme, and
nonheme (oxidized or reduced) have the ability to oxidize unsaturated fatty acids inmeat (Gandemer,
1998).Effect of AntioxidantsOxidative processes contribute to the deterioration in the color of
displayed fresh retail meat (Decker et al., 1995). Synthetic antioxidants,such as butylhydroxytoluene
(E 321) and butylhydroxyanisole (E 320), are currently permitted as food additives. Theseantioxidants,
however, have limited applications because of their low water solubility and low penetration of intact
muscles (Leeet al., 1998). Their safety is also in question (Kansci et al., 1997).Vitamin C is regarded as
a safe antioxidant and has been under investigation in many meat systems. However, the ability
ofvitamin C to maintain the color or improve the color stability of raw meat depends on the method of
incorporation into meat.Dipping or spraying meat with 2.5% or 5% ascorbate solution inhibited the
formation of MetMb but impaired the blooming(Hood, 1975; Harbers et al., 1981). Preslaughter
injection of ascorbate improved the color stability and the shelf life of PM,GM, and SM but not LD
(Hood, 1975), whereas jugular infusion of preslaughter extended the shelf life of PM, GM, and
LD(Schaefer et al., 1995).Vitamin E is able to delay the oxidative process and to improve fresh meat
color. Dietary supplementation with vitamin Eimproved beef color (Lanari et al., 1993; O’Grady et al.,
2001a; Mitsumoto et al., 1995). Steaks from cattle supplementedwith dietary vitamin E were preferred
over controls during display by 91% of surveyed Japanese (n ¼ 10941) (Sanders et al.,1997). Vitamin E
affected the length of the MetMb induction period (Sanders et al., 1997) and diminished the adverse
effectof temperature abuse (Chan et al., 1995). That effect was dependent on dose (the higher the
vitamin E supplement the longerthe induction period) and muscle type (LD had longer induction period
than the color labile GM). Faustman et al. (1989)and Arnold et al. (1993) reported that 3–3.5 mg
vitamin E/kg muscle was needed depending on the muscle. In contrast, otherresearchers found that
vitamin E delayed lipid oxidation but had no effect on color stability in turkey muscles ( Mercier et
al.,1998) or beef (Yang et al., 2002) and did not change the antioxidant enzymes, catalase, superoxide
dismutase, and glutathionereductase (Renerre et al., 1999). The role of vitamin E has been reviewed
by Liu et al. (1995), Morrissey et al. (1994), andFaustman et al. (1998).Vitamin B3 (niacin) is another
antioxidant, which has shown promising results in increasing the color stability of fresh
meat.Depending on the muscle type, niacin supplements can produce a significantly more intense red
color than controls for up to12 days of storage (Naruse et al., 1998). The decrease of NAD
nucleosidase and the consequent preservation of NAD may bethe direct effect of niacin addition and
hence result in the maintenance of meat color (Schwimmer, 1981).Organic selenium supplements do
not affect the susceptibility of beef meat to oxidative processes (O’Grady et al., 2001b). Chanand
Decker (1994) suggested that the better stability of white muscle fibers against oxidative processes
could be due to the higherconcentrations of anserine and carnosine in these muscles compared to red
muscles. However, Bekhit et al. (2003, 2004) foundcarnosine to promote Mb oxidation at normal meat
pH (5.5–5.7).Renerre (1999) and Renerre et al. (1996, 1999) found that the antioxidant enzyme
activities in oxidative (red) muscles werehigher than in glycolytic (white) muscles, but it did not appear
to offer increased protection against free radicals or improve its colorstability. Furthermore, the
supplementation with vitamin E did not affect the activity of antioxidant enzymes (Renerre et al.,
1999)

.Light

Photooxidation normally refers to modification or destruction of amino residues especially the histidyl
imidazole; the phenylalanyland tyrosyl rings; the heterocyclic trytophyl ring system; and the methionyl
and cysteinyl sulfurs (Foote, 1968; Giddings, 1977).Incident light in display cabinets can contribute to
meat discoloration and is a major problem in frozen meat. Its impact dependson the wavelength and
intensity of the light, temperature, O2 pressure, meat pH, storage time, and the presence of transition
metalions (Hunt et al., 1975; Owen et al., 1976; Satterlee and Hansmeyer, 1974). Photocatalysis,
either indirectly through riboflavin associatedcompounds or directly through photosensitization of
heme or changes in the amino acid in Mb, has been reported ( Lynchet al., 1976; Griddings, 1977).A
predisplay dark storage period of 30 days of meat supplemented with vitamin E delayed MetMb
accumulation in meat subsequentdisplayed due to a reduction in the OxyMb autoxidation rate (Lanari
et al., 1994). There is now sufficient evidence verifyingthat meat kept in the dark has better color
stability (Taylor, 1981).MacDougall and Powell (1997) studied the effects of display temperature and
light properties on the color stability of fresh andaged meat. They concluded that meat temperature in
the display case was the most important factor. If the temperature was low thenthe illumination level
was the factor dictating the case life. The type of light can affect meat color, but illumination level is
the mostimportant factor. There are intrinsic differences between muscles (LD and PM) and within
muscles (outside and inner side of theSM), which can affect color stability as they respond differently
to light.High rate of discoloration of meat cuts displayed under illumination was due to the heat
generated from the light bulbs (Greerand Jeremiah, 1980, 1981) and UV light (Anderson et al., 1989).
The energy gained from light can induce the formation of excitedROS, which cause pigment
autoxidation (Schwimmer, 1981). Berthelsen and Skibsted (1987) stated that light is the most
importantfactor in frozen meat discoloration. It is worth noting that singlet O 2 has been implicated for
Hb oxidation in light (Possani et al.,1970). Since Mb and Hb share a lot of characteristics, Mb may
equally be affected by light. MicroorganismsBacterial activity is another factor contributing to
pigment changes in raw meat (Faustman et al., 1990). Psychrotrophic bacteria,such as Pseudomonas
and Brochothrix thermosphacta, utilize O2 act as a prooxidant in low population numbers (10 4 CFU/g)
andreduce MetMb at high populations (10 8 CFU/g) (Faustman and Cassens, 1989).Depending on the
conditions of meat packaging, meat discoloration will vary according to the availability of O 2.
Aerobicbacteria in O2 permeable packages have a high O 2 requirement during the logarithmic phase of
growth that leads to low O 2 tensionat the surface and, consequently, discoloration. Pseudomonas
geniculata, Pseudomonas aeruginosa, Pseudomonas fluorescens, and Achromobacterfaciens are
examples of aerobic bacteria that can cause meat discoloration (Robach and Costilow, 1962). As
aerobic bacteriaincrease in number, the surface of the meat changes from red OxyMb to brown MetMb
and then to purple reduced Mb (Cross et al.,1986). Also, Cross et al. (1986) explained the purple color
imparted in raw meat by high counts of bacteria that create an anaerobicenvironment due to blocking
the O2 from entering the meat. This enhanced the reduction of MetMb by the MetMb-reducing
systemand, consequently, prevented the oxygenation of the newly formed Mb.Bacteria may also cause
greening discoloration. For example, in vacuum packed meat that has pH > 6.0, bacteria such as
Pseudomonasmephitica and Alteromonas putrefaciens can produce hydrogen sulfide that contributes
to the formation of the green-coloredsulfmyoglobin (Cross et al., 1986). However, on opening the
vacuum package, the green color will be converted to oxysulfmyoglobin,which is red, but the meat will
have the odor of rotten eggs.Although bacteria, in general, cause color problems, Arihara et al. (1993)
have found that certain species convert MetMb toOxyMb.

Conclusiones

El color de la carne fresca y su estabilidad pueden variar ampliamente entre especies y

cortes del mismo animal debido a las diferencias en la función anatómica, fisiológica y los
procesos bioquímicos de los músculos de donde se obtiene la carne.

El color y la vida útil son el resultado del músculo inicial, los cambios a medida que el
músculo entra en rigor y cómo se almacena y muestra la carne.

Los diferentes sistemas que intentan retrasar los procesos oxidativos (enfriamiento,
envasado al vacío y modificado, adición de antioxidantes) parecen tener éxito en mejorar
la estabilidad del color y la vida útil.

Sin embargo, el éxito de estas estrategias no es universalmente exitoso y debe

considerarse para cortes individuales.