Alumno: Alan Rodrigo Rojas Covarrubias

Docente: Francisco Héctor Chamorro Ramírez

Modulo: Calidad e inocuidad de los productos de origen animal

Estructura molecular de la mioglobina y su relación con el color de

la carne

¿Qué es la hemoglobina?
La mioglobina es una heteroproteína muscular, estructural y funcionalmente muy parecida
a la hemoglobina. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Es por ello que
también se la ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular. Las
mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el
músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda
energética de las contracciones.

Estructura molecular de la hemoglobina

Pertenece al grupo de las proteínas sarcoplásmicas, solubles en agua. La estructura de la
mioglobina es muy compacta, con alrededor del 75 % de la cadena plegado en forma de
hélices a (8 hélices alfa), con una estructura cuaternaria mantenida sobre todo por enlaces
hidrofóbicos. Posee también un grupo prostético hemo con un átomo de hierro en el centro,
que consiste en un anillo tretrapirrólico, fijado en un compartimento hidrofóbico por
enlaces no covalentes (Müller, 2008). El ión hierro tiene seis posibilidades de unión
(llamados también posiciones de coordinación), cuatro de ellas están ocupadas por
nitrógeno de la protoporfirina IX, la quinta posición está ocupada por un residuo de histidina
(denominada proximal) de la hélice F y la sexta posición es la que se encarga de ligar de
forma reversible el oxígeno (O2). Finalmente, este oxígeno es ligado con otro residuo de
histidina (distal) de la hélice E a través de puentes de hidrógeno dando estabilidad a todo
el complejo.
Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153
residuos aminoácidos y su peso molecular varía de 14 a 18 kDa.

.
Oxidación de la mioglobina, fijación del oxigeno y su relación con el color de la carne
El color de la carne está influenciado por el contenido de pigmento y por la forma química
y estructura de la mioglobina. Uno de los factores que determina el color de la carne es el
estado de oxidación del hierro y los compuestos (oxígeno, agua u óxido nítrico) unidos a la
molécula. Se produce una Inter conversión continua entre las tres formas básicas de la
mioglobina, así, el color variará según la proporción relativa y distribución de estas
moléculas.

• Mioglobina reducida o desoximioglobina (hierro ferroso, Fe++), Mb. De color rojo

o púrpura. Se encuentra en el interior de la carne, subsiste tras la muerte por la
propia actividad reductora del músculo. Es la molécula “pura” de mioglobina,
todavía no se ha unido a oxígeno y su centro de hierro no se ha oxidado. A partir de
esta se empiezan a dar los diferentes cambios de color de la carne. En los empacados
al vacío encontramos un color púrpura apagado debido a la falta de oxígeno.
• Oximioglobina o mioglobina oxigenada (hierro ferroso, Fe++), MbO2. Se obtiene
por unión de una molécula de oxígeno al grupo hemo de la mioglobina con el
consiguiente contacto con el aire, provocando la oxigenación del pigmento. Tiene
un color rojo brillante y es el color deseado por el consumidor por lo que habrá que
intentar alargar su presencia.
• Metamioglobina o mioglobina oxidada (hierro férrico, Fe+++), MetMb. La
metahemoglobina es la hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico,
Fe(III). Este tipo de hemoglobina tiene mucha afinidad por el oxígeno molecular por
lo que no llega a desprenderse de dicha molécula y como consecuencia, no puede
unirse ni trnasportar a otras moléculas de oxígeno. En cortes de carne se forma por
exposición más prolongada de la anterior al oxígeno o directamente desde la
mioglobina reducida cuando las presiones de oxígeno son bajas (alrededor de 4
 mm). Es de color marrón-pardo y motivo de rechazo por el consumidor (si supone
más del 20% del pigmento total en superficie)

• Carboximioglobina CarboxiMb. Es una forma anormal de hemoglobina que se ha

adherido al monóxido de carbono en lugar del oxígeno o el dióxido de carbono. Las
cantidades altas de este tipo de hemoglobina anormal impiden el movimiento normal de
oxígeno por medio de la sangre. En cortes de carne la coloración rojo-cereza por formación
carboximioglobina de en carnes conservadas comenzando a manifestar el estado de
descomposición, son tratadas y curadas con CO, con la formación de nitrosomioglobina de
color rojobrillante para su retorno a supermercados.
La decoloración verde de la carne fresca ha sido descrita por JENSEN (1945) y está asociada
a una alteración de la estructura hemínica (LAWRIE, 1985). Existen dos posibles derivados
de la mioglobina responsables de esta apariencia verde:

• Cloroglobina. Resultante de la interacción entre mioglobina y peróxido de

hidrógeno, siendo su formación favorecida entre pH 4,5 y 6,0. La fuente del peróxido
de hidrógeno puede ser bacteriana resultado de la interacción del ácido ascórbico
con oxígeno molecular de la OxiMb o puede ser producido en el músculo por sí
mismo
• Sulfomioglobina, formada por la adición de sulfuro de hidrógeno y oxígeno sobre
mioglobina y resulta de la incorporación de azufre al grupo hemo y la reducción de uno
de los anillos pirrólicos. La producción bacteriana (pseudomonas, lactobacilos, etc.) de
sulfuro de hidrógeno facilita el desarrollo de decoloraciones verdes en la carne.
Otros factores que afectan el color de la carne

• pH: tras el sacrificio el pH muscular se eleva (6,0 - 7,0) disminuyendo enseguida

(sobre 5,3 - 5,5) justo hasta el comienzo de la proteolisis. Estas variaciones del pH
muscular se producen a velocidades variables dependiendo de los músculos. Esto
mismo ocurre en la relación que existe entre el pH y el color; el color de todos los
músculos palidece más o menos intensamente y más o menos rápidamente hasta
que el color se estabiliza alrededor de las 24 h. post-sacrificio. Un pH bajo (5,4)
favorece la oxidación de la mioglobina.
• Temperatura: Es uno de los principales factores de la decoloración de la carne fresca, ya
que de forma general el aumento de la temperatura acelera las reacciones de
oxidoreducción de los pigmentos musculares. Una baja temperatura de almacenamiento
disminuye la respiración de la carne en sí misma, por tanto, incrementa la profundidad a la
cual el O2 puede penetrar y la cantidad de O2 disuelto en los fluidos de la carne; desvía el
equilibrio del Mb + O2 MbO2 a la derecha y además disminuye el grado de auto-oxidación
de la Mb a MetMb. De modo contrario, el incremento de la temperatura de
almacenamiento hace que la solubilidad del oxígeno en la carne sea más baja, lo que
favorece la disociación del O2 de la OxiMb existiendo una mayor tendencia hacia la
oxidación del pigmento y un aumento de los procesos de oxidación lipídica), contribuyendo
así a la mayor decoloración de la carne.
• Cocinado: La carne con una apreciable concentración de mioglobina cambia de roja a gris o
marrón-grisáceo cuando se cocina. Los pigmentos marrones formados al cocinarse incluyen
hemocromo-nicotinamida-globina desnaturalizada, productos de la reacción de
metamiocromógeno y complejos diimidazólicos hematínicos.

Bibliografía:

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• Reyes, P. Jeiner, J. Rodríguez, P. Totosaus, A. (2022) RELACIÓN ENTRE EL CONTENIDO DE
MIOGLOBINA Y OXIMIOGLOBINA CON EL COLOR DE CARNE FRESCA DE RES Y POLLO-ER