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Estructura y Funcion de Las Proteínas ((RESUMEN))

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Estructura y función de las proteínas

A. Aminoácidos con cadenas laterales apolares: No participan en los enlaces de hidrogeno o iónicos. Las cadenas laterales de estos aminoácidos pueden considerarse “aceitosas” o de tipo lípido, propiedad que promueve las interacciones hidrófobas. Localización: las cadenas laterales de los aminoácidos apolares tienden a formar cúmulos en el interior de estas proteínas. Esto se produce por la hidrofobicidad de los grupos R apolares que actúan como si fueran gotillas de aceite que entran en coalescencia (chocan) en un ambiente acuoso. Los grupos R apolares llenan el interior de la proteína plegada y ayudan a impartirle su configuración tridimensional. Prolina: la cadena lateral de la prolina y su grupo amino alfa forman una estructura anular y por eso la prolina se diferencia de los demás aminoácidos pk tiene un grupo imino en vez de amino. Esto contribuye a la formación de la colagena. B. Aminoácidos con cadenas laterales sin carga: Estos tienen una carga neta de cero en pH neutro aunklas cadenas laterales de cisteína y tirosina pueden perder un proton en pH alcalino. Serina, treonina, y tirosina contienen cada una, un grupo hidroxilo polar que puede participar en la formación de enlaces de hidrogeno. 1. Enlace disulfurico: la cadena lateral de cisteína contiene un grupo sulfhidrilo(-SH) que es un componente muy importante para los enzimas. En las proteínas, los grupos –SH de dos cisteínas pueden oxidarse para formar un dímero (-S-S-). 2. Cadenas laterales como sitios para la fijación de estos compuestos: serina, treonina y alguna vez tirosina tienen un grupo

hidroxilo polar que puede funcionar como sitio de fijación de estructuras como el grupo fostato. C. Aminoácidos con cadenas laterales ácidas: Los aminoácidos llamados ácido aspártico y ácido glutámico son donadores de protones. A pH neutro las cadenas laterales las cadenas laterales de estos se ionizan y contienen un grupo carboxilato (-COO ) Por eso se llaman aspartato o glutamato para insistir en que los aminoácidos tienen carga negativa a pH filosófico. D. Aminoácidos con cadenas laterales básicas (alcalinas): Las cadenas laterales de los aminoácidos básicos aceptan protones. E. Propiedades ópticas de los aminoácidos: El carbono alfa de cada aminoácido se encuentra unido a cuatro grupos químicamente diferentes y por esto es un átomo de carbono ópticamente activo. Los aminoácidos que tienen un centro asimétrico a nivel del carbono alfa pueden existir en dos formas, designadas D o L, que son imágenes de espejo una de la otra. Las dos formas se llaman esteroisomeros. Todos los aminoácidos de las proteínas son L y los aminoácidos de de algunos antibióticos y en las paredes celulares bacterianas son D.

Estructura primaria de las proteínas.
A. Enlace peptidico: En las proteínas los aminoácidos están unidos entre si de manera covalente por enlaces peptidicos, que son uniones amidicas entre el grupo carboxilo alfa de un aminoácido y el grupo amino alfa de otro. Los enlaces peptidicos no se rompen como consecuencia de los trastornos que desnaturalizan a las proteínas, como calentamiento o concentraciones elevadas de urea. Se requiere la exposición prolongada a un ácido o una base fuertes a

temperaturas elevadas para hidrolizar estos enlaces de manera no enzimática. Características del enlace peptidico: tiene un carácter de doble enlace parcial, es mas corto que un enlace sencillo y además es rígido y aplanado. Impide la rotación libre alrededor del enlace

formado entre el carbono del carbonilo y el nitrógeno del enlace peptidico. Pero los enlaces entre los carbonos alfa y los grupos amino alfa o carboxilo alfa pueden efectuar rotación libremente. Esto permite a la cadena polipeptidica asumir diversas configuraciones posibles. El enlace peptidico es un enlace trans. Polaridad: al igual que todos los enlaces amidicos, los grupos –C=O y –NH del enlace peptidico carecen de carga y no aceptan ni liberan protones dentro de limites de pH de 2 a 12.

Estructura secundaria de las proteínas
Estructura secundaria: el espinazo polipeptidico no adopta una estructura tridimensional al azar, sino que forma distribuciones regulares de aminoácidos que se localizan muy cerca entre si en la secuencia lineal. A. Espiral alfa: Es una estructura en forma de espiral que se constituye por un espinazo polipeptidico central enrollado y empacado con firmeza, con las cadenas laterales de os aminoácidos componentes que se extienden hacia fuera desde el eje central para evitar la interferencia estérica entre si. 1. Enlaces de hidrogeno: las espirales alfa se estabilizan mediante ligadura extensa de los hidrógenos entre los oxígenos carbonilo del enlace peptidico y los hidrógenos amidicos que son parte del espinazo polipeptidico. Los enlaces de hidrógeno se extienden hacia arriba por la estructura espiral desde el oxigeno carbonilo hasta el grupo –NH- de un enlace peptidico que esta cuatro más para abajo. Los enlaces de hidrógeno son débiles de manera individual pero de manera colectiva ofrecen estabilidad.

B. Lámina Beta: es otra forma de estructura secundaria en la que participan todos los enlaces peptidicos componentes en los

enlaces con hidrógeno. Las superficies de estas láminas son plisadas y se suelen llamar láminas betas plisadas. 1. Comparación de una lámina beta y una espiral alfa: las láminas beta se componen por dos o mas cadenas peptidicas, espiral alfa no. También en las laminas los enlaces de hidrogeno son perpendiculares al espinazo polipeptidico. 2. Láminas paralelas o antiparalelas: se puede formar una lámina beta a partir de dos o más cadenas polipeptidicas separadas o de segmentos de estas.

C. Pliegues o dobleces beta: las vueltas o dobleces beta invierten la dirección de una cadena polipeptidica, con lo que le ayudan a adoptar una forma globular compacta. Reciben este nombre pk de vez en cuando conectan bandas sucesivas de laminas beta antiparalelas. Están compuestos por cuatro aminoácidos. Y se estabilizan gracias a la formación de enlaces tanto de hidrógeno como iónicos. D. Estructura secundaria no repetitiva: cerca de la mitad de una proteína globular se encuentra organizada en estructuras repetitivas, como la espiral alfa y la lámina beta. La parte restante de la cadena polipeptidica se describe como poseedora de una configuración en asas o en espiral. E. Estructuras supersecundarias: las proteínas globulares se elaboran mediante combinación de dos elementos estructurales secundarios. Esots elementos forman la región central, en el inferior de la molecula. Estan conectados entre si por regiones en asas(dobleces beta) se producen cuando se empacan cadenas laterales a partir de elementos estructurales secundarios adyacentes muy cercanos entre si . De este modo, las espirales alfa y las laminas beta que son adyacentes en las secuencias de aminoácidos suelen ser tmb adyacentes en la proteína plegada final.

Estructura terciaria de las proteínas globulares:
La estructura primaria determina la terciaria. La estructura de las proteínas globulares en solución acuosa es compacta, con una acumulación de alta densidad de los átomos en el centro de la molecula . EN el interior se encuentran sepultadas cadenas laterales hidrófobas, en tanto que se encuentran grupos hidrófilos por lo general en la superficie de la molecula. Todos los grupos hidrófilos situados en el interior del polipeptido participan en los enlaces de hidrogeno o interacciones electrostáticas.

A. Dominios: Son las unidades estructurales funcionales y tridimensionales básicas de un polipeptido. Las cadenas que tienen mas de 200 aminoacidos de longitud consisten en general en dos o

mas dominios. El centro de un dominio se constituye por combinaciones de elementos estructurales supersecundarios. El doblez de la cadena peptidica dentro de un dominio suele ocurrir de manera independiente de los dobleces en otros dominios. Por eso cada dominio tiene características de una proteína globular compacta pequeña independiente. B. Interacciones que estabilizan la estructura terciaria: la estructura tridimensional única de cada polipeptido se debe a la secuencia de aminoácidos. Las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos guían a los pliegues o dobleces que efectúa el polipeptido para formar una estructura compacta. Hay 4 tipos de interacciones que colaboran para estabilizar las estructuras terciarias de las proteínas globulares. 1. Enlaces disulfuricos. 2. Interacciones hidrófobas. 3. Enlaces de hidrogeno 4. Interacciones iónicas.

C. Pliegues o dobleces de las proteínas: las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos son las que determinan la longitud de la cadena polipepetidicaque se dobla dentro de la forma tridimensional intricada de las proteína funcional. Conforme se va plegando el polipeptido, sus cadenas laterales de aminoácidos se atraen o rechazan según sus propiedades químicas. Las cadenas laterales positivas y negativas se atraen, las cadenas de la misma carga se rechazan. Además, las interacciones en las que participan enlaces de hidrogeno, las interacciones hidrófobas y los enlaces disulfuricos tienden a ejercer una influencia sobre el proceso de plegadura. D. Funcion de las chaperonas en la plegadura de las proteinas: ¿Por qué cuando una proteina se desnaturaliza no readopta su configuraciones nativas? La proteina empieza a plegarse por etapas

durante su sintesis, en vez de esperar a que se complete la sintesis de toda la cadena. Esto limita la disponiblidad de configuraciones de dobladura competitivas para los estiramientos mas prolongados del peptido naciente. Ademas se necesitan las “chaperonas” k son proteinas que entran en interaccion con el polipeptido en diversas etapas durante el proceso de plegadura, algunas chaperonas son importantes para conservar a la proteina desdoblada hasta que ha terminado su sintesis o actuan como agentes cataliticos al incrementar las tasas de las etapas finales del proceso de plegadura. Otras protegen a las proteinas conforme se van plegando.

Estructura cuaternaria de las proteínas
Proteínas que consisten en una sola cadena, son proteínas monomericas. Otras consisten en dos o más cadenas polipeptidicas que pueden tener una estructura idéntica o no estar relacionadas de ninguna manera. La distribución de las subunidades es la estructura cuaternaria.

Desnaturalización de las proteínas
El resultado es el desplegamiento y desorganización de las estructuras secundarias y terciarias de estas. Los agentes desnaturalizadores son: • • • • • el calor solventes organicos mezcla mecánica, acidos o bases fuertes detergentes e iones de metales pesados como plomo o mercurio

A veces puede ser reversible, la proteína vuelve a plegarse hasta su estructura nativa original cuando se retira del medio del agente desnaturalizante. Pero la mayor parte de las proteínas una vez desnaturalizas quedan desordenadas de manera permanente. Las desnaturalizadas son insolubles y se precipitan.

Plegadura incorrecta de las proteínas
Las proteínas mal plegadas suelen marcarse y degradarse dentro de la célula. Pero este sistema de control de calidad no es perfecto y pueden acumularse agregados intracelulares o extracelulares de proteínas mal plegadas, en particular conforme envejece el individuo. Los depósitos de estas proteínas mal plegadas se relacionan con diversas enfermedades como amiloidosis. A. Amiloidosis: La plegadura errónea puede ocurrir de manera espontanea o ser causada por alguna mutación de un gen que producirá una proteína alterada. Estas pueden adoptar un estado de configuración único que tienen como consecuencia la formación de láminas beta plisadas. La acumulación de estas amiloides se ha implicado en enfermedades como el Alzheimer.

B. Enfermedad causada por el prión: La proteína del prion, es el agente causante de las encefalopatías espongiformes transmisibles como por ejemplo, la enfermedad de las vacas locas.

Proteínas globulares
Las hemoproteinas son un grupo de proteínas que contienen un grupo hemo. La función del grupo hemo dependen del ambiente cread por la estructura tridimensional de la proteína. En la hemoglobina y mioglobina, el grupo hemo sirve para fijar el oxigeno.

A. Estructura del hem: es un complejo con hierro. El hierro se conserva en el centro de la molecula de hem por medio de los cuatro nitrógenos del anillo de profina. B. Estructura y función de la hemoglobina: la hemoglobina se encuentra en los eritrocitos, en los que su función principal es transportar oxigeno desde los pulmones hacia los capilares en los tejidos. La hemoglobina A, en los adultos está compuesta por cuatro cadenas polipeptidicas, dos alfa y dos beta, unidas por enlaces no covalentes.

1. Estructura cuaternaria de la hemoglobina: dos polipeptidos unidos por interacciones hidrófobas, también de hidrogeno e iónicos por eso los dos dímeros (polipeptidos) son capaces de desplazarse entre si y se conservan unidos.

C. Características de la hemoglobina: puede fijar 4 moléculas de oxigeno, una en cada uno de sus cuatro grupos hem. 1. Curva de disociación de oxigeno: La curva tiene forma sigmoidea lo que indica que las subunidades colaboran entre si para la fijación del oxigeno. La fijación del oxigeno por las cuatro subunidades de hemoglobina significa que la fijación de una molécula de oxigeno sobre un grupo hem aumenta la afinidad por el oxigeno de os grupos hem restantes de la misma molécula de hemoglobina. Este efecto se conoce como interacción entre hem y hem. D. Interacciones entre hem y hem:

a. Carga y descarga: la fijación cooperativa de oxigeno permite a la hemoglobina descargar mas oxigeno hacia los tejidos como reacción a los cambios relativamente pequeños de la presión parcial de este gas. Por ejemplo, en los pulmones, la concentración de oxigeno es elevada y la hemoglobina se vuelve virtualmente saturada o cargada con oxigeno. EN contraste, en los tejidos periféricos la hemoglobina libera gran parte de su oxigeno para que se emplee en el metabolismo. b. Importancia de la curva de disociación de O2 sigmoidea: la gran inclinación de la curva de disociación de oxigeno dentro de todos los limites de las concentraciones de este que se produce entre los pulmones y los tejidos permite a la hemoglobina transportarlo y descargarlo con eficiencia desde los sitios de pO2 elevada hasta los que la tienen baja.

Patologías de la hemoglobina
Son enfermedades que se originan de la producción de una moleculaestructuralmente anormal de hemoglobina, o la síntesis de cantidades insuficientes de subunidades de hemoglobina normal. A. Enfermedad de células falciformes (enfermedad de la hemoglobina S): un trastorno causado por alteración de un nucleótido. Se caracteriza por: • Crisis de dolor durante toda la vida • Anemia hemolítica crónica • Aumento de la susceptibilidad a las infecciones B. Enfermedad de hemoglobina C:

Anemia hemolítica crónica relativamente leve. No sufren crisis de infartos tisulares y no necesitan tratamiento especifico. C. Enfermedad de hemoglobina SC: Tienen cadenas de globina beta con células falciformes (enfermedad HbS) y otras cadenas tienen la mutación que se encuentra en la enfermedad de HbC. • Crisis de dolor que se inicia en la infancia • Se conservan bien hasta que sufren una crisis de infarto después de un parto o de una operación quirúrgica y puede ser mortal. D. Metahemoglobina: la oxidación del componente hem de la hemoglobina hasta el estado férrico produce metahemoglobina, que no puede fijar el oxigeno. Puede ocurrir por ciertos fármacos como los nitratos, o por productos endógenos como los intermediarios del oxigeno reactivo, también por efectos heredados. • Cianosis de color de chocolate (coloración azul pardusca de la piel y las mucosas) • Sangre del mismo color • Hipoxia tisular (ansiedad, cefalea, disnea) E. Talasemias: son enfermedades hemolíticas hereditarias en las que ocurre un desequilibrio en la síntesis de las cadenas de globina. Se pueden deber a diversas mutaciones, como supresiones de genes completos o sustituciones o supresiones de uno de los muchos nucleótidos que componen el ADN.

Proteínas fibrosas

Desempeñan funciones estructurales en el organismo. Se encuentran en componentes de la pie, tejido conjuntivo, paredes de los vasos sanguíneos, el ojo, etc. Colagena es la proteína mas abundante del ser humano. Son cadenas largas y rígidas en la que se entrelazan entre si tres polipeptidos como la triple espiral de una cuera. Se adapta según la función que tenga k desempeñar en un órgano en particular. A. Tipos de colágena: las colagenas se pueden organizar en tres grupos según su localización y sus funciones en el cuerpo. 1. Colagenas formadoras de fibrillas: tienen estructura de cuerda, y están en los tejidos distensibles como los vasos sanguíneos. 2. Colagenas formadoras de redecillas: forman redecillas tridimensionales mas que fibrillas definidas. 3. Colagenas relacionadas con las fibrillas: se fijan a la superficie de las fibrillas de colágena y las unen entre si con otros componentes de la matriz extracelular. B. Síntesis del colágeno: los precursores polipeptidicas de la molécula de colagena se forman en los fibroblastos y estas células los secretan en la matriz extracelular 1. Formación de procadenas alfa. 2. Hidroxilacion 3. Glucosilación 4. Ensamblaje y secreción. 5. Segmentación extracelular de las moléculas de procolágena.

6. Formacion de fibrillas de colagena 7. Formacion de enlaces cruzados

A. Patologías del colágeno
1. Síndrome de Ehlers-Danlos (SED): consiste en realidad en un grupo heterogéneo de trastornos generalizados del tejido conjuntivo que resultan de defectos hereditarios del metabolismo de las moléculas de colagena fibrilar. Puede ser deficiencia de ciertas enzimas que procesan la colagena. Consecuencias: piel que se estira fácilmente y articulaciones laxas. 2. Osteogenesis imperfecta:síndrome de huesos frágiles, huesos que se doblan y fracturan con facilidad. Se manifiesta en el principio de la lactancia con fracturas secundarias a traumatismos menores, y puede sospecharse si el ultrasonido prenatal identifica arqueamiento o fracturas de los huesos largos.

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