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Estructura y función de las proteínas

A. Aminoácidos con cadenas laterales apolares: No participan en


los enlaces de hidrogeno o iónicos. Las cadenas laterales de estos
aminoácidos pueden considerarse “aceitosas” o de tipo lípido,
propiedad que promueve las interacciones hidrófobas.

Localización: las cadenas laterales de los aminoácidos apolares tienden a


formar cúmulos en el interior de estas proteínas. Esto se produce por la
hidrofobicidad de los grupos R apolares que actúan como si fueran gotillas
de aceite que entran en coalescencia (chocan) en un ambiente acuoso. Los
grupos R apolares llenan el interior de la proteína plegada y ayudan a
impartirle su configuración tridimensional.

Prolina: la cadena lateral de la prolina y su grupo amino alfa forman una


estructura anular y por eso la prolina se diferencia de los demás
aminoácidos pk tiene un grupo imino en vez de amino. Esto contribuye a la
formación de la colagena.

B. Aminoácidos con cadenas laterales sin carga: Estos tienen una


carga neta de cero en pH neutro aunklas cadenas laterales de
cisteína y tirosina pueden perder un proton en pH alcalino. Serina,
treonina, y tirosina contienen cada una, un grupo hidroxilo polar que
puede participar en la formación de enlaces de hidrogeno.
1. Enlace disulfurico: la cadena lateral de cisteína contiene un grupo
sulfhidrilo(-SH) que es un componente muy importante para los
enzimas. En las proteínas, los grupos –SH de dos cisteínas pueden
oxidarse para formar un dímero (-S-S-).
2. Cadenas laterales como sitios para la fijación de estos
compuestos: serina, treonina y alguna vez tirosina tienen un grupo
hidroxilo polar que puede funcionar como sitio de fijación de
estructuras como el grupo fostato.
C. Aminoácidos con cadenas laterales ácidas: Los aminoácidos
llamados ácido aspártico y ácido glutámico son donadores de
protones. A pH neutro las cadenas laterales las cadenas laterales de
estos se ionizan y contienen un grupo carboxilato (-COO ) Por eso se
llaman aspartato o glutamato para insistir en que los aminoácidos
tienen carga negativa a pH filosófico.
D. Aminoácidos con cadenas laterales básicas (alcalinas): Las
cadenas laterales de los aminoácidos básicos aceptan protones.
E. Propiedades ópticas de los aminoácidos: El carbono alfa de cada
aminoácido se encuentra unido a cuatro grupos químicamente
diferentes y por esto es un átomo de carbono ópticamente activo. Los
aminoácidos que tienen un centro asimétrico a nivel del carbono alfa
pueden existir en dos formas, designadas D o L, que son imágenes de
espejo una de la otra. Las dos formas se llaman esteroisomeros. Todos
los aminoácidos de las proteínas son L y los aminoácidos de de
algunos antibióticos y en las paredes celulares bacterianas son D.

Estructura primaria de las proteínas.


A. Enlace peptidico: En las proteínas los aminoácidos están unidos
entre si de manera covalente por enlaces peptidicos, que son uniones
amidicas entre el grupo carboxilo alfa de un aminoácido y el grupo
amino alfa de otro. Los enlaces peptidicos no se rompen como
consecuencia de los trastornos que desnaturalizan a las proteínas,
como calentamiento o concentraciones elevadas de urea. Se requiere
la exposición prolongada a un ácido o una base fuertes a

temperaturas elevadas para hidrolizar estos enlaces de manera no


enzimática.

Características del enlace peptidico: tiene un carácter de doble


enlace parcial, es mas corto que un enlace sencillo y además es
rígido y aplanado. Impide la rotación libre alrededor del enlace
formado entre el carbono del carbonilo y el nitrógeno del enlace
peptidico. Pero los enlaces entre los carbonos alfa y los grupos amino
alfa o carboxilo alfa pueden efectuar rotación libremente. Esto
permite a la cadena polipeptidica asumir diversas configuraciones
posibles. El enlace peptidico es un enlace trans.
Polaridad: al igual que todos los enlaces amidicos, los grupos –C=O
y –NH del enlace peptidico carecen de carga y no aceptan ni liberan
protones dentro de limites de pH de 2 a 12.

Estructura secundaria de las proteínas


Estructura secundaria: el espinazo polipeptidico no adopta una
estructura tridimensional al azar, sino que forma distribuciones
regulares de aminoácidos que se localizan muy cerca entre si en la
secuencia lineal.
A. Espiral alfa: Es una estructura en forma de espiral que se
constituye por un espinazo polipeptidico central enrollado y
empacado con firmeza, con las cadenas laterales de os
aminoácidos componentes que se extienden hacia fuera desde el
eje central para evitar la interferencia estérica entre si.
1. Enlaces de hidrogeno: las espirales alfa se estabilizan
mediante ligadura extensa de los hidrógenos entre los
oxígenos carbonilo del enlace peptidico y los hidrógenos
amidicos que son parte del espinazo polipeptidico. Los enlaces
de hidrógeno se extienden hacia arriba por la estructura espiral
desde el oxigeno carbonilo hasta el grupo –NH- de un enlace
peptidico que esta cuatro más para abajo. Los enlaces de
hidrógeno son débiles de manera individual pero de manera
colectiva ofrecen estabilidad.

B. Lámina Beta: es otra forma de estructura secundaria en la que


participan todos los enlaces peptidicos componentes en los
enlaces con hidrógeno. Las superficies de estas láminas son
plisadas y se suelen llamar láminas betas plisadas.
1. Comparación de una lámina beta y una espiral
alfa: las láminas beta se componen por dos o mas
cadenas peptidicas, espiral alfa no. También en las
laminas los enlaces de hidrogeno son perpendiculares al
espinazo polipeptidico.
2. Láminas paralelas o antiparalelas: se puede formar
una lámina beta a partir de dos o más cadenas
polipeptidicas separadas o de segmentos de estas.

C. Pliegues o dobleces beta: las vueltas o dobleces beta invierten


la dirección de una cadena polipeptidica, con lo que le ayudan a
adoptar una forma globular compacta. Reciben este nombre pk de
vez en cuando conectan bandas sucesivas de laminas beta
antiparalelas. Están compuestos por cuatro aminoácidos. Y se
estabilizan gracias a la formación de enlaces tanto de hidrógeno
como iónicos.
D. Estructura secundaria no repetitiva: cerca de la mitad de una
proteína globular se encuentra organizada en estructuras
repetitivas, como la espiral alfa y la lámina beta. La parte restante
de la cadena polipeptidica se describe como poseedora de una
configuración en asas o en espiral.
E. Estructuras supersecundarias: las proteínas globulares se
elaboran mediante combinación de dos elementos estructurales
secundarios. Esots elementos forman la región central, en el
inferior de la molecula. Estan conectados entre si por regiones en
asas(dobleces beta) se producen cuando se empacan cadenas
laterales a partir de elementos estructurales secundarios
adyacentes muy cercanos entre si . De este modo, las espirales
alfa y las laminas beta que son adyacentes en las secuencias de
aminoácidos suelen ser tmb adyacentes en la proteína plegada
final.
Estructura terciaria de las proteínas globulares:
La estructura primaria determina la terciaria. La estructura de las proteínas
globulares en solución acuosa es compacta, con una acumulación de alta
densidad de los átomos en el centro de la molecula . EN el interior se
encuentran sepultadas cadenas laterales hidrófobas, en tanto que se
encuentran grupos hidrófilos por lo general en la superficie de la molecula.
Todos los grupos hidrófilos situados en el interior del polipeptido participan
en los enlaces de hidrogeno o interacciones electrostáticas.

A. Dominios: Son las unidades estructurales funcionales y


tridimensionales básicas de un polipeptido. Las cadenas que tienen
mas de 200 aminoacidos de longitud consisten en general en dos o
mas dominios. El centro de un dominio se constituye por
combinaciones de elementos estructurales supersecundarios. El
doblez de la cadena peptidica dentro de un dominio suele ocurrir de
manera independiente de los dobleces en otros dominios. Por eso
cada dominio tiene características de una proteína globular compacta
pequeña independiente.
B. Interacciones que estabilizan la estructura terciaria: la
estructura tridimensional única de cada polipeptido se debe a la
secuencia de aminoácidos. Las interacciones entre las cadenas
laterales de los aminoácidos guían a los pliegues o dobleces que
efectúa el polipeptido para formar una estructura compacta. Hay 4
tipos de interacciones que colaboran para estabilizar las estructuras
terciarias de las proteínas globulares.
1. Enlaces disulfuricos.
2. Interacciones hidrófobas.
3. Enlaces de hidrogeno
4. Interacciones iónicas.

C. Pliegues o dobleces de las proteínas: las interacciones entre las


cadenas laterales de los aminoácidos son las que determinan la
longitud de la cadena polipepetidicaque se dobla dentro de la forma
tridimensional intricada de las proteína funcional. Conforme se va
plegando el polipeptido, sus cadenas laterales de aminoácidos se
atraen o rechazan según sus propiedades químicas. Las cadenas
laterales positivas y negativas se atraen, las cadenas de la misma
carga se rechazan. Además, las interacciones en las que participan
enlaces de hidrogeno, las interacciones hidrófobas y los enlaces
disulfuricos tienden a ejercer una influencia sobre el proceso de
plegadura.
D. Funcion de las chaperonas en la plegadura de las proteinas:
¿Por qué cuando una proteina se desnaturaliza no readopta su
configuraciones nativas? La proteina empieza a plegarse por etapas
durante su sintesis, en vez de esperar a que se complete la sintesis
de toda la cadena. Esto limita la disponiblidad de configuraciones de
dobladura competitivas para los estiramientos mas prolongados del
peptido naciente. Ademas se necesitan las “chaperonas” k son
proteinas que entran en interaccion con el polipeptido en diversas
etapas durante el proceso de plegadura, algunas chaperonas son
importantes para conservar a la proteina desdoblada hasta que ha
terminado su sintesis o actuan como agentes cataliticos al
incrementar las tasas de las etapas finales del proceso de plegadura.
Otras protegen a las proteinas conforme se van plegando.

Estructura cuaternaria de las proteínas


Proteínas que consisten en una sola cadena, son proteínas monomericas.
Otras consisten en dos o más cadenas polipeptidicas que pueden tener una
estructura idéntica o no estar relacionadas de ninguna manera. La
distribución de las subunidades es la estructura cuaternaria.

Desnaturalización de las proteínas


El resultado es el desplegamiento y desorganización de las estructuras
secundarias y terciarias de estas. Los agentes desnaturalizadores son:

• el calor
• solventes organicos
• mezcla mecánica,
• acidos o bases fuertes
• detergentes e iones de metales pesados como plomo o mercurio

A veces puede ser reversible, la proteína vuelve a plegarse hasta su


estructura nativa original cuando se retira del medio del agente
desnaturalizante. Pero la mayor parte de las proteínas una vez
desnaturalizas quedan desordenadas de manera permanente. Las
desnaturalizadas son insolubles y se precipitan.

Plegadura incorrecta de las proteínas


Las proteínas mal plegadas suelen marcarse y degradarse dentro de la
célula. Pero este sistema de control de calidad no es perfecto y pueden
acumularse agregados intracelulares o extracelulares de proteínas mal
plegadas, en particular conforme envejece el individuo. Los depósitos de
estas proteínas mal plegadas se relacionan con diversas enfermedades
como amiloidosis.

A. Amiloidosis: La plegadura errónea puede ocurrir de manera


espontanea o ser causada por alguna mutación de un gen que
producirá una proteína alterada. Estas pueden adoptar un estado de
configuración único que tienen como consecuencia la formación de
láminas beta plisadas. La acumulación de estas amiloides se ha
implicado en enfermedades como el Alzheimer.
B. Enfermedad causada por el prión: La proteína del prion, es el
agente causante de las encefalopatías espongiformes transmisibles
como por ejemplo, la enfermedad de las vacas locas.

Proteínas globulares
Las hemoproteinas son un grupo de proteínas que contienen un grupo
hemo. La función del grupo hemo dependen del ambiente cread por la
estructura tridimensional de la proteína. En la hemoglobina y mioglobina, el
grupo hemo sirve para fijar el oxigeno.

A. Estructura del hem: es un complejo con hierro. El hierro se


conserva en el centro de la molecula de hem por medio de los cuatro
nitrógenos del anillo de profina.
B. Estructura y función de la hemoglobina: la hemoglobina se
encuentra en los eritrocitos, en los que su función principal es
transportar oxigeno desde los pulmones hacia los capilares en los
tejidos. La hemoglobina A, en los adultos está compuesta por cuatro
cadenas polipeptidicas, dos alfa y dos beta, unidas por enlaces no
covalentes.
1. Estructura cuaternaria de la hemoglobina: dos polipeptidos
unidos por interacciones hidrófobas, también de hidrogeno e
iónicos por eso los dos dímeros (polipeptidos) son capaces de
desplazarse entre si y se conservan unidos.

C. Características de la hemoglobina: puede fijar 4 moléculas de


oxigeno, una en cada uno de sus cuatro grupos hem.
1. Curva de disociación de oxigeno: La curva tiene forma
sigmoidea lo que indica que las subunidades colaboran entre si
para la fijación del oxigeno. La fijación del oxigeno por las cuatro
subunidades de hemoglobina significa que la fijación de una
molécula de oxigeno sobre un grupo hem aumenta la afinidad por
el oxigeno de os grupos hem restantes de la misma molécula de
hemoglobina. Este efecto se conoce como interacción entre hem y
hem.
D. Interacciones entre hem y hem:
a. Carga y descarga: la fijación cooperativa de oxigeno permite a la
hemoglobina descargar mas oxigeno hacia los tejidos como
reacción a los cambios relativamente pequeños de la presión
parcial de este gas. Por ejemplo, en los pulmones, la
concentración de oxigeno es elevada y la hemoglobina se vuelve
virtualmente saturada o cargada con oxigeno. EN contraste, en los
tejidos periféricos la hemoglobina libera gran parte de su oxigeno
para que se emplee en el metabolismo.
b. Importancia de la curva de disociación de O2 sigmoidea: la gran
inclinación de la curva de disociación de oxigeno dentro de todos
los limites de las concentraciones de este que se produce entre los
pulmones y los tejidos permite a la hemoglobina transportarlo y
descargarlo con eficiencia desde los sitios de pO2 elevada hasta
los que la tienen baja.

Patologías de la hemoglobina
Son enfermedades que se originan de la producción de una
moleculaestructuralmente anormal de hemoglobina, o la síntesis de
cantidades insuficientes de subunidades de hemoglobina normal.

A. Enfermedad de células falciformes (enfermedad de la


hemoglobina S): un trastorno causado por alteración de un
nucleótido. Se caracteriza por:
• Crisis de dolor durante toda la vida
• Anemia hemolítica crónica
• Aumento de la susceptibilidad a las infecciones
B. Enfermedad de hemoglobina C:
• Anemia hemolítica crónica relativamente leve. No sufren crisis
de infartos tisulares y no necesitan tratamiento especifico.
C. Enfermedad de hemoglobina SC: Tienen cadenas de globina beta
con células falciformes (enfermedad HbS) y otras cadenas tienen la
mutación que se encuentra en la enfermedad de HbC.
• Crisis de dolor que se inicia en la infancia
• Se conservan bien hasta que sufren una crisis de infarto
después de un parto o de una operación quirúrgica y puede ser
mortal.
D. Metahemoglobina: la oxidación del componente hem de la
hemoglobina hasta el estado férrico produce metahemoglobina, que
no puede fijar el oxigeno. Puede ocurrir por ciertos fármacos como los
nitratos, o por productos endógenos como los intermediarios del
oxigeno reactivo, también por efectos heredados.
• Cianosis de color de chocolate (coloración azul pardusca de la
piel y las mucosas)
• Sangre del mismo color
• Hipoxia tisular (ansiedad, cefalea, disnea)
E. Talasemias: son enfermedades hemolíticas hereditarias en las que
ocurre un desequilibrio en la síntesis de las cadenas de globina. Se
pueden deber a diversas mutaciones, como supresiones de genes
completos o sustituciones o supresiones de uno de los muchos
nucleótidos que componen el ADN.

Proteínas fibrosas
Desempeñan funciones estructurales en el organismo. Se encuentran en
componentes de la pie, tejido conjuntivo, paredes de los vasos sanguíneos,
el ojo, etc.

Colagena

es la proteína mas abundante del ser humano. Son cadenas largas y rígidas
en la que se entrelazan entre si tres polipeptidos como la triple espiral de
una cuera. Se adapta según la función que tenga k desempeñar en un
órgano en particular.

A. Tipos de colágena: las colagenas se pueden organizar en tres


grupos según su localización y sus funciones en el cuerpo.
1. Colagenas formadoras de fibrillas: tienen estructura de
cuerda, y están en los tejidos distensibles como los vasos
sanguíneos.
2. Colagenas formadoras de redecillas: forman redecillas
tridimensionales mas que fibrillas definidas.
3. Colagenas relacionadas con las fibrillas: se fijan a la
superficie de las fibrillas de colágena y las unen entre si con otros
componentes de la matriz extracelular.
B. Síntesis del colágeno: los precursores polipeptidicas de la molécula
de colagena se forman en los fibroblastos y estas células los secretan
en la matriz extracelular
1. Formación de procadenas alfa.
2. Hidroxilacion
3. Glucosilación
4. Ensamblaje y secreción.
5. Segmentación extracelular de las moléculas de
procolágena.
6. Formacion de fibrillas de colagena
7. Formacion de enlaces cruzados
A. Patologías del colágeno
1. Síndrome de Ehlers-Danlos (SED): consiste en realidad en
un grupo heterogéneo de trastornos generalizados del tejido
conjuntivo que resultan de defectos hereditarios del
metabolismo de las moléculas de colagena fibrilar. Puede ser
deficiencia de ciertas enzimas que procesan la colagena.
Consecuencias: piel que se estira fácilmente y articulaciones
laxas.
2. Osteogenesis imperfecta:síndrome de huesos frágiles,
huesos que se doblan y fracturan con facilidad. Se manifiesta
en el principio de la lactancia con fracturas secundarias a
traumatismos menores, y puede sospecharse si el ultrasonido
prenatal identifica arqueamiento o fracturas de los huesos
largos.

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