Cinética catalítica

clásica
• Cinética catalítica clásica. Efecto de la concentración de
enzima y del sustrato. KM o constante de Michaelis. Efecto de
la concentración del H+ (pH). Efecto de la Temperatura. Efecto
del Tiempo de la reacción Cinética alostérica. Curva
Sigmoidea. Moduladores positivos y negativos
 CINÉ TICA ENZIMÁTICA
• Es el estudio de las reacciones enzimáticas en función de 5
factores :
• 1.- Concentración de la Enzima

A mayor concentración de la enzima

CONCENTRACIÓN mayor la velocidad de reacción, hasta el
DE LA ENZIMA límite en el cual la velocidad se mantiene
constante. En este límite se desocupan
los sitios activos de la enzima y siguen
reaccionando con el sustrato,
manteniendo la reacción. Si aumenta la
concentración de la enzima pero ya no
hay sustrato la reacción no continúa,
convirtiéndose el sustrato en el factor
limitante.
2.- Concentració n del sustrato
Se origina una curva hiperbólica. La velocidad de la
reacción crece en forma muy rápida para volverse
CONCENTRACIÓN DEL luego estable cuando alcance la velocidad máxima.
SUSTRATO La velocidad no depende de la cantidad de sustrato
sino que el factor limitante es la cantidad de
enzima
3.- pH
Se genera una curva acampanada. Esta campana tiene un
punto máximo que corresponde al pH óptimo de la
enzima. Las enzimas están cargadas negativamente y el
sustrato positivamente. En un medio ácido, con el
pH aumento de los H+ hacen que la enzima actúe como base
ya que capta los H+ y se vuelve positiva, por lo que pierde
la capacidad de captar el sustrato y disminuye la velocidad
hasta llegar a anularla. En un medio alcalino, el sustrato
pierde H+, se vuelve neutro y pierde su afinidad por la
enzima con los mismos resultados
4.- Temperatura
Se genera también una curva en forma de
campana. La temperatura óptima es cerca de
TEMPERATURA 37°C. Por cada 10°C de aumento, se duplica
la velocidad de la reacción. Por cada 10°C
menos, la velocidad se reduce a la mitad.
Esto constituye el coeficiente térmico (Q
10=/2)
5.- Tiempo
A medida que avanza el tiempo, la velocidad de
TIEMPO reacción aumenta hasta un máximo. La
velocidad de desaparición del sustrato alcanza
un límite que está condicionado por la
naturaleza de la misma enzima
Constante de Michaelis Menten
o KM
• Es la concentración específica de sustrato necesario para
alcanzar la mitad de la velocidad máxima de la reacción.
• Si la KM es mayor a este valor la afinidad enzima-sustrato es
menor
• Si la KM es menor la afinidad enzima-sustrato es mayor