En la discusión, no basta sólo con que el valor de parezca para determinar qué aminoácido podría

ser.
Por otra parte, la temperatura también afecta la actividad de las enzimas. En la mayoría de las
reacciones químicas, la temperatura aumenta la velocidad de la reacción enzimática, dentro de un
intervalo determinado donde la enzima es estable. La velocidad de muchas reacciones Universidad
Santo Tomas – Sede La Serena Departamento de Ciencias Básicas Bioquímica - BIO-005 – I -2019
enzimáticas aproximadamente se duplica por cada 10 ºC de aumento de la temperatura (Q10
~2.0). Sin embargo, el coeficiente de temperatura Q10, varía de un enzima a otra según la energía
de activación de la reacción catalizada; es decir, de la altura de la barrera de energía para pasar al
estado de transición. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura se empiezan a
desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama
temperatura óptima. Sobre esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la
temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debido a la desnaturalización
térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. La mayor parte de las
enzimas se desnaturalizan a una temperatura cercana a 50ºC.

Discusión:
Los resultados de la cinética en la reacción enzimática se llevaron a cabo con el fin
de poder determinar los parámetros cinéticos de la alfa-amilasa fungal, los cuales
son: Km, quien se describe como la afinidad que tiene la enzima por el sustrato,
cuanto mayor es Km menor es la afinidad y viceversa(2); y Vmáx, estima el número
de centros activos de la enzima, es decir, la velocidad que obtendríamos cuando
todo la enzima se encuentra unida al sustrato, por ende depende, tanto de la
cantidad de enzima presente, como la capacidad catalítica del enzima, es decir, la
velocidad con que transforma al sustrato(3).

En una concentración baja de sustrato, la velocidad inicial de reacción es casi

proporcional a la concentración del sustrato, y la reacción por tanto es
aproximadamente de primer orden con respecto al mismo. En el caso contrario, la
V0 dejaria de ser proporcional al sustrato; por ende el orden de la reacción se vuelve
mixto. Con un aumento posterior de la concentración del sustrato, la velocidad de la
reacción llega a ser esencialmente independiente de la concentración de sustrato y
se aproxima asintomáticamente a una velocidad constante. En este intervalo de
concentraciones de sustrato la reacción es esencialmente de orden cero con
respecto al sustrato, y se dice entonces que la enzima se halla saturada con su
sustrato. En este caso la α- amilasa fungal tiene un comportamiento correlativo (4)

Basándose en la experimentación correspondida, realizada con la temperatura, y

con la afirmación de que las enzimas se ensayan normalmente a su pH óptimo y a
una temperatura conveniente dentro del intervalo de 25°C a 38°C (4), respecto a los
resultados obtenido es posible afirmar que la temperatura óptima de la alfa- amilasa
fungal en relación a la absorbancia obtenida a través de espectrofotometría, es
proporcional a su actividad optima, debido a que se encuentra dentro de sus
parámetros, mostrando valores de absorbancia constantes, lo que evidencia una
actividad enzimática a su favor, cuando ésta redondea los valores bajo 50°C.

En cuanto a la comparación de los resultados, estos fueron aproximados o rondando

los valores, quienes sufrieron una posible variación por una práctica diferente por
concentración variada, el efecto de la temperatura les perjudico el material, o bien
la lectura de la absorbancia se vio afectada por algún tipo de manipulación errónea.