ENZIMAS

MsC. Danny J. Pérez Rivera

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 DEFINICIÓN
Son proteínas globulares que actúan como
catalizadores biológicos, es decir, incrementan la
velocidad de una reacción bioquímica.

CATALASA LIPASA
 ESQUEMA DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA
1.- La enzima se combina temporalmente con el sustrato (S).
2.- Se forma un complejo enzima-sustrato (E—S).
3.- La enzima transforma al sustrato en producto.
4.- A medida que la reacción avanza, el producto (P) se libera.
5.- La enzima vuelve a su estado original (sin alterarse).

E + S ESEP  E + P
Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo
EJEMPLOS DE REACCIONES ENZIMÁTICAS
 SITIO ACTIVO
• Es la pequeña parte de la enzima a la que se
une el sustrato.
• Es el lugar donde ocurre la actividad enzimática.
• Cada enzima tiene una forma única con un sitio
o centro activo específico para la unión con el
sustrato.

Enzima Sustrato

Sitio
activo
 Modelo de la acción de las enzimas

La forma en que se une la “E” con el “S” Modelos:

para catalizar las distintas reacciones ha • Encaje o ajuste inducido
sido explicada por distintos modelos. • Llave – cerradura

Modelo de Ajuste Inducido

La enzima sufre modificaciones químicas que permitirán encajar al
sustrato en el sitio activo.
 Modelo de Ajuste Inducido
Tanto la enzima como el sustrato sufren una alteración en su
estructura por el hecho físico de la unión.
 Factores que modifican la actividad enzimática
(AE)
1.-Temperatura: La velocidad de muchas reacciones
bioquímicas se duplica por cada 10°C de aumento de T°, pero
altas temperaturas desnaturalizan a la enzima.
Aumento de la Desnaturalización
velocidad por calor

15º 40º 75º

Temperatura
 Factores que modifican la AE
2.- pH: La mayoría de enzimas tiene un pH óptimo de 6-8.
Los cambios del pH del medio afectan la actividad
enzimática y puede desnaturalizar a la enzima.
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
• Un inhibidor enzimático es una sustancia
capaz de disminuir o eliminar la actividad de
una enzima.
• Clasificación:
1) Irreversibles
2) Reversibles:
a) Competitivos
b) No competitivos
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA IRREVERSIBLE
Se produce una inactivación permanente de la enzima. El
inhibidor irreversible, actúa por lo general modificando
irreversiblemente o aun destruyendo algunos de los grupos
esenciales del centro activo.
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA IRREVERSIBLE
EJEMPLO: Inhibición de la acetilcolinesterasa (ACHasa)

ACHasa

DIPF:Diisopropilfluorfosfato

Consecuencias en el organismo: bradicardia, hipotensión, hipersecreción

glandular, broncoconstricción, hipermotilidad del tracto gastrointestinal.
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA REVERSIBLE
La enzima recobra su actividad por remoción del inhibidor libre.
INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA
El inhibidor(I) se combina reversiblemente con la enzima (E) en el sitio por el
cual se debería unir el sustrato (S), impidiendo por lo tanto la formación del
complejo activo enzima-sustrato.
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA REVERSIBLE
INHIBICIÓN REVERSIBLE NO COMPETITIVA
El inhibidor se une con la enzima en otro sitio, que no es aquel por el cual
se une el sustrato.
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA REVERSIBLE COMPETITIVA
EJEMPLO: Inhibición de fármacos (sildenafilo)

SILDENAFILO

PDE-5: Fosfodiesterasa-5
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA REVERSIBLE COMPETITIVA
EJEMPLO: Inhibición de fármacos (atorvastatina)

ATORVASTATINA
ATORVASTATINA
HMGCoA reductasa (impide la
formación de
colesterol)