Republica bolivariana de Venezuela

Ministerio del Poder Popular para la Educación

Unidad Educativa Colegio San Agustín – El Marqués
Asignatura: Biología de 4to Año
Cuestionario: Procesos energéticos - acción enzimática

1. A las células les es posible funcionar porque ellas (a) están sujetas a las leyes de la
termodinámica (b) tienen mecanismos que transforman la energía del ambiente a
formas útiles (c) pueden emplear enzimas para convertir reacciones endergónicas a
reacciones exergonicas (d) todo lo anterior.
Debido a que las enzimas son la base para que las rutas metabolicas puedan
realizarse.
2. Las células vivas saludables mantienen (a) el ATP y el ADP en equilibrio (b)
iguales concentraciones de ATP y ADP (c) una razón ATP/ ADP de al menos 10:1
(d) una razón ATP/ADP de no más que 1:10 (e) la mayor parte de la energía
almacenada en las células en la forma de ATP.
el ATP se gasta muy rapidamente por tal motivo debe existir mas mleculas
de ADP para reponerlo
3. La energía de activación de una reacción (a) es fija, y no se puede alterar (b) se
puede disminuir mediante una enzima específica (c) se puede aumentar con una
enzima específica (d) b o c, dependiendo de la enzima (e) ninguna de las anteriores.
4. El “ajuste inducido” significa que cuando un sustrato se une al sitio activo de una
enzima (a) se ajusta perfectamente, al igual que una llave en una cerradura (b) el
sustrato y la enzima experimentan cambios conformacionales (c) un sitio distinto al
activo experimenta un cambio conformacional (d) el sustrato y la enzima se acoplan
entre sí de manera irreversible (e) c y d.
5. La función de una ruta bioquímica es (a) proporcionar energía a las reacciones (b)
impulsar una secuencia de reacciones en una dirección particular (c) mantener el
equilibrio químico (d) hacer que la energía esté disponible para reacciones
endergónicas (e) cualquiera de las anteriores, dependiendo de la ruta.
6. La enzima directamente responsable de casi toda la fijación de carbono en el planeta
es (a) rubisco (b) carboxilasa de PEP (c) sintasa de ATP (d) fosfofructocinasa (e)
ligasa.
7. La vía por la cual la glucosa se degrada a piruvato se denomina (a) respiración
aerobica (b) ciclo del ácido cítrico (c) oxidación del piruvato (d) fermentación
alcohólica (e) glucólisis
8. Las enzimas __. (a). son proteínas, a excepción de algunos ARN (b). reducen la
energía de activación de una reacción (c). sufren cambios en las reacciones que
catalizan (d). a y b

CO2----------O2 + C

PREGUNTAS GENERADORAS
1. ¿Qué es la energía de activación? ¿Qué efecto tiene una enzima en ella?
2. Indique la función de cada uno de los siguientes puntos: (a) sitio activo de una
enzima (b) coenzima (c) sitio alostérico.
3. Describa tres factores que influyen en la manera en que actúa una enzima.
4. Explique por qué una fiebre muy alta (de más de 40°C) a menudo es letal. (Nombre
las enzimas que se desnaturalizan en el cerebro y en los musculos)
Incompleto deben indicar cuales enzimas se desnaturalizan con el aumento de la
temperatura. responsables de las convulsiones y posterior muerte de la persona
Base para responder
Presencia de pirógenos que excitan el hipotálamo para que aumente la temperatura
ante la presencia de patógenos:
Enzima ciclooxigenasa
Enzimas fosfolipasa A
sintetasa PGE
prostaglandina E2
Sintetasa de ATP
En los músculos
creatina cinasa
fosfocreatina
Sintetasa de ATP
creatin fosfoquinasa
Referencias: http://www.scielo.org.mx/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0026-
17422014000400020
5. ¿Cómo esperaría que un descenso del pH afectara a una reacción catalizada por la
quimiotripsina?, ¿cómo podría afectar un aumento del pH esta reacción?
Las enzimas intestinales tripsina o quimiotripsina actúan a un pH óptimo
ligeramente alcalino. Por lo que variaciones de pH pueden inhibir su acción o
desnaturalizar la enzima sobre todo a pH bajo.
6. La inhibición por retroalimentación casi siempre altera la actividad de la primera
enzima de la vía metabólica, en lugar de alguna de las enzimas siguientes de la
misma vía. ¿Por qué es adaptativo?
Base para responder:

La inhibición por retroalimentación ocurre cuando el producto de una reacción

enzimática, ya sea al final o en una bifurcación de una vía determinada, actúa como
efector alostérico, inhibiendo temporalmente la actividad de una enzima, en un paso
anterior de la vía. De esta manera, el efector alostérico detiene temporalmente la
serie de reacciones químicas.

Es adaptativa porque tiene diferentes puntos de acción, y esto origina que un solo
inhibidor pueda detener el metabolismo
7. Usted acaba de aislar una nueva enzima y determinó la velocidad de reacción con
tres concentraciones diferentes de sustratos. Encuentra que la pendiente de la curva
del producto contra el tiempo es la misma para las tres concentraciones. ¿Qué
concluiría sobre las condiciones de la mezcla de reacción?
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y
deduce, a partir de determinados parámetros, la actividad de la enzima, su afinidad por
el sustrato y los mecanismos a través de los cuales lleva a cabo la catálisis.

En el eje de abscisas se ha representado la concentración de sustrato, y en el de

ordenadas, la velocidad de reacción, resultando una curva hiperbólica que es
característica de la mayoría de las enzimas (cinética de Michaelis-Menten).

(a). Cuando la concentración de sustrato es baja la velocidad aumenta de manera

prácticamente lineal.

(b). Este punto representa la constante de Michaelis-Menten, es decir, la concentración

de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la máxima.

(c). La velocidad apenas aumenta cuando [S] es muy alta (zona de saturación).

Basados en ellos se puede deducir

1ro La presencia de un inhibidor,

2do Saturacion del sustrato,

3ro Baja concentración de enzima.

Cualquiera de estas condiciones puede ocasionar que la curva sea la misma en tdos los
casos

8. La lisozima es una enzima de acción lenta, requiere cerca de dos segundos para
catalizar una sola reacción. ¿Cuál es el número de recambio de la lisozima?
Base para responder:

La enzima lisozima, que se encuentra en las lagrimas y la clara del huevo así como en
muchos otros fluidos biológicos, cataliza la hidrolisis de las cadenas de polisacáridos de
la capa de peptidoglicanos de la pared celular de algunas bacterias.

Formula Kcat=Vmax / Et
Kcat=2/1

Kcat=2

9. Las enzimas que están bajo la regulación celular son aquellas cuyas reacciones casi
siempre se producen en condiciones de desequilibrio. ¿Cuál sería el efecto de la
inhibición alostérica de una enzima que opera cerca del equilibrio?
Base para responder:
Las enzimas alostéricas también llamadas reguladores, son un tipo de enzimas con
la capacidad de cambiar de conformación al unirse un efector o modulador
alostérico, que muchas veces corresponde al producto final de una vía metabólica en
la que la enzima está implicada. Este cambio estructural altera (mediante inhibición
o inducción) la afinidad de la enzima por el sustrato que cataliza, siendo así un
método de regulación de la actividad enzimática.
La unión de los ligandos perturba la posición del equilibrio entre ellas; un inhibidor
favorecerá la forma inactiva y un activador favorecerá la forma activa. En
consecuencia los sitios de unión para los ligandos efectores, son diferentes de los
sitios de unión de los sustratos.

10. Un inhibidor no competitivo no impide que la enzima se una a su sustrato. ¿Cuál es

el efecto del aumento de la concentración de sustrato en presencia de un inhibidor
no competitivo?
Base para responder:

En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el

sitio activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. Se dice
que esta inhibición es "no competitiva" porque el inhibidor y el sustrato pueden estar
unidos a la enzima al mismo tiempo.

Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la enzima jamás llegará a

su velocidad de reacción máxima normal, incluso en presencia de mucho sustrato. Esto
se debe a que las moléculas de enzima que están unidas al inhibidor no competitivo
están "envenenadas" y no pueden hacer su función, independientemente de la cantidad
disponible de sustrato.

11. Explique de forma detallada las cascadas enzimáticas que deben ocurrir cuando se
desayuna un emparedado relleno de jamón, queso amarillo, tomate, cebolla y
mayonesa.
A nivel de boca: amilasa que hidroliza el almidón parcialmente en la boca,
comenzando la digestión de los hidratos de carbono. La lipasa lingual inicia también
la digestión de grasas.
En el estomago: Pepsina para la digestión de proteinas, amilasa
En el intestino: Lipasa para la digestión de grasas, lactasa para la digestión de
lactosa
12. Realice un experimento para medir con qué rapidez el succinato se convierte a
fumarato mediante la enzima succinato deshidrogenasa. Agregue un poco de
malonato para hacer más interesante la situación. Observe que la rapidez de la
reacción disminuye marcadamente y esto le hace formular la hipótesis de que el
malonato está inhibiendo la reacción. Diseñe un experimento que le ayude a decidir
si el malonato está actuando como un inhibidor competitivo o como un inhibidor no
competitivo.
Base para responder:

El malonato es un inhibidor competitivo de la reacción de la succinato

deshidrogenasa y bloquea la transformación del succinato a fumarato.

El malonato bloquea el flujo de metabolitos a través del ciclo,

deteniendo completamente la oxidación del piruvato. 

El malonato es un inhibidor competitivo de la deshidrogenasa succínica, de tal

manera que la presencia de malonato detiene el ciclo de Krebs. La reacción
que cataliza la enzima es la de deshidrogenar al succinato para producir
fumarato y FADH2. Detener el ciclo de Krebs implica parar la cadena
respiratoria y por lo tanto la maquinaria de producción de ATP.

13. Explique cómo las enzimas pueden ser tan específicas en relación con los sustratos
con los que se unen.
Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de
reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido
de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:

La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro
activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos
directamente implicados en el mecanismo de la reacción

Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones

específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es
muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy
similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que
la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia
sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los
enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que
rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.
14. ¿Qué es una ruta metabólica?
Una ruta metabólica es una sucesión de reacciones encadenadas, de tal modo que el
producto de una reacción es sustrato de la siguiente. Permiten obtener energía o consumirla
para generar productos necesarios para la fisiología del cuerpo.

Tipos de rutas metabólicas

En bioquímica, se distinguen tres tipos de rutas metabólicas principales. Esta división se

realiza siguiendo criterios bioenergéticos: rutas catabólicas, anabólicas y anfibólicas.

Rutas catabólicas

Las rutas catabólicas engloban reacciones de degradación oxidativa. Se llevan a cabo con la
finalidad de obtener energía y poder reductor, que será usada posteriormente por la célula
en otras reacciones.

La mayor parte de las moléculas orgánicas no son sintetizadas por el organismo. En

contraste, debemos consumirla por medio de los alimentos. En las reacciones catabólicas,
estas moléculas son degradadas en los monómeros que los componen, que si pueden ser
usados por las células.

Rutas anabólicas

Las rutas anabólicas comprenden las reacciones químicas de síntesis, tomando moléculas
pequeñas y simples, y transformándolas en elementos más grandes y complejos.

Para que estas reacciones tengan lugar, es necesario que exista energía disponible. ¿De
dónde viene dicha energía? De las vías catabólicas, primordialmente en forma de ATP.

De esta manera, los metabolitos producidos por las vías catabólicas (que son llamados
globalmente “pool de metabolitos”) pueden ser usados en las vías anabólicas con el fin de
sintetizar moléculas más complejas que el organismo necesite en el momento.

Entre este pool de metabolitos, existen tres moléculas claves del proceso: el piruvato, la
acetil coenzima A y el glicerol. Estos metabolitos se encargan de conectar el metabolismo
de diferentes biomoléculas, como los lípidos, carbohidratos, entre otros.

Rutas anfibólicas

Una ruta anfibólica funciona como vía anabólica o bien catabólica. Es decir, es una ruta
mixta.

La ruta anfibólica más conocida es el ciclo de Krebs. Esta ruta tiene un papel fundamental
en la degradación de hidratos de carbono, lípidos y aminoácidos. Sin embargo, también
participa en la producción de los precursores para rutas de síntesis.

Por ejemplo, los metabolitos de ciclo de Krebs son los precursores de la mitad de los
aminoácidos que son usados para construir a las proteínas.
¿Cómo se clasifican las enzimas?
La elevada especificad de las enzimas sirve de fundamento a su clasificación y
nomenclatura. Para la clasificación se toma como fundamento la Especificad de Acción y
para la nomenclatura ambas especifidades.
OXIDORREDUCTASAS
Deshidrogenasas
Oxidasas
Hidroxilasas
TRANSFERASAS
Quinasas
HIDROLASAS
Fosfatasas
LIASAS
Hidrotasas
ISOMERAZAS
Isomerazas
Mutasas
Epimerasas
LIGAZAS
Sintetizas
Sintasas
¿Cómo se nombran las enzimas?
Aunque existen algunas enzimas que tienen nombres triviales como la Tripsina, la
Quimiotripsina y la Pepsina, existen dos tipos de nomenclatura para las enzimas que son: la
sistemática y la recomendada.

La Sistemática solo se utiliza en revistas y textos científicos.

La recomendada es la de uso común y viene a ser una forma abreviada de la sistemática; en

ella se nombra primero el sustrato seguido de la acción que realiza la enzima terminada con
el sufijo asa.
Ejemplo
Oxidorreductasas
Sustrato Succinato, acción deshidrogenacion,
Nombre: Succinato deshidrogenada.
Sustrato Aminoácido, acción oxidación,
Nombre: Aminoácido oxidasa.
Sustrato Fenilalanina, acción hidroxilacion,
Nombre: Fenilalanina hidroxilasa.
Transferasas
Sustrato Glicerol, acción quinasa,
Nombre: Glicerol quinasa.
Hidrolasas son las mas fáciles de nombrar, pues basta con hacer terminar el nombre del
sustrato en el sufijo asa.
Sustrato Glucosa-6-P, acción fosfatasa,
Nombre: Glucosa-6-fosfatasa
 Procesador de información
Elaborar un procesador de información sobre los contenidos tratados en este cuestionario.

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3palabras por conector
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