INTERACCIONES
HIDROFÓBICAS
Son enlaces no covalentes que
estabilizan la estructura de una
proteína.
Consisten en un tipo de interacción
de atracción que se manifiesta entre
grupos “R” no polares de
aminoácidos que se encuentran
muy
Dadocercanos.
su naturaleza, los grupos “R”
no polares se ocultan del entorno
acuoso acomodándose en el
interior de la molécula de proteína.
Por ello, este tipo de interacciones
aparecen en interior de la proteína
formando un centro hidrofóbico.
EJEMPLOS DE PUENTES
DE HIDRÓGENO NO
PEPTÍDICOS
Dos Puentes de hidrógeno no
peptídicos formados entre los dipolos
ubicados en los grupos “R” polares
de Glutamina y Tirosina.
Un Puente de hidrógeno no
peptídico formado entre los dipolos
ubicados en los grupos “R” polares
de Asparagina y Selenocisteína.
EJEMPLOS DE
INTERACCIONES
HIDROFÓBICAS
Interacción hidrofóbica entre los
Interacción hidrofóbica entre los
grupos “R” no polares de Metionina
grupos “R” no polares de Valina e
y Valina.
Isoleucina.
Interacción hidrofóbica entre los
grupos “R” no polares de dos
Fenilalaninas.
Interacción hidrofóbica entre los
grupos “R” no polares de
Fenilalanina y Triptófano.
EJEMPLOS DE PUENTES
DE HIDRÓGENO NO
PEPTÍDICOS
Dos Puentes de hidrógeno no
peptídicos formados entre los dipolos
ubicados en los grupos “R” polares
de Cisteína y Tirosina.
Dos Puentes de hidrógeno no
peptídicos formados entre los dipolos
ubicados en los grupos “R” polares
de Asparagina y Treonina.
PUENTES DE
EJEMPLOS DE EJEMPLOS DE PUENTES
HIDRÓGENO NO DE HIDRÓGENO NO
INTERACCIONES
PEPTÍDICOS PEPTÍDICOS
HIDROFÓBICAS
Son enlaces no covalentes que
estabilizan la estructura de una La interacción se establece entre el
proteína y aparecen en la superficie átomo de H (+) del dipolo presente
de la proteína. en el grupo “R” polar de un
Los aminoácidos cuyos grupos R”
aminoácido y el átomo de O, N, Se
son polares en virtud a la presencia
o S (-) del dipolo presente en el
de un dipolo, suelen participar en
grupo “R” polar de un segundo
la formación de este tipo de
enlaces, tal como ocurre entre laaminoácido.
figura muestra un Puente de
otros, con la Cisteína: hidrógeno no peptídico formado
entre los dipolos ubicados en los
grupos “R” polares de Cisteína y
Treonina.
Interacción hidrofóbica entre los
grupos “R” no polares de Metionina Consisten en un tipo de atracción
y Leucina. electrostática que se manifiesta
entre dipolos presentes en los
grupos “R” polares de aminoácidos
que se encuentran muy cercanos en
el interior de la proteína.
PUENTES DE PARES IÓNICOS EJEMPLOS DE PARES
HIDRÓGENO (PUENTES IÓNICOS (PUENTES
PEPTÍDICOS SALINOS) SALINOS)
Son enlaces iónicos que estabilizan la figura muestra un Par iónico
Son enlaces no covalentes que
la estructura de una proteína y formado entre los grupos “R”
estabilizan la estructura de una
aparecen en la superficie de la eléctricamente cargados de Ácido
proteína y aparecen en la superficie
proteína. glutámico e Histidina.
de la proteína. En la formación de estos enlaces
Estos puentes de Hidrógeno se
participan los grupos R ionizados
establecen entre el átomo de H (+)
de aminoácidos básicos que portan
del dipolo H-N peptídico y el átomo
una carga positiva y los grupos R
de O (-) del dipolo C=O peptídico,
ionizados de aminoácidos ácidos
ambos presentes en el esqueleto de
que portan una carga negativa. la figura muestra un Par iónico
la proteína.
Cuando en la superficie de la formado entre los grupos “R”
eléctricamente cargados de Ácido
proteína se colocan frente a frente
aspártico y Lisina.
un grupo R que porta una carga
positiva y otro que lleva una carga
negativa, se establece una fuerza
electrostática de atracción entre
ambos grupos, asociándolos. A esta
interacción se le denomina Par
iónico o Puente salino.
 EJEMPLOS DE PARES
FUERZAS
IÓNICOS (PUENTES
ELECTROSTÁTICAS DE
SALINOS)
la figura muestra un Par iónico REPULSIÓN
formado entre los grupos “R” Son interacciones no covalentes
que contribuyen a estabilizar la
eléctricamente cargados de Arginina
estructura de una proteína y
y Ácido aspártico.
aparecen en la superficie.
En este tipo de repulsiones
electrostáticas participan los grupos
R ionizados de aminoácidos básicos
que portan una carga positiva,
cuando 2 de ellos se ubican
la figura muestra un Par iónico cercanamente en el espacio.
formado entre los grupos “R” También se manifiestan repulsiones
electrostáticas entre los grupos R
eléctricamente cargados de Arginina
ionizados de aminoácidos ácidos
y Ácido glutámico.
que portan una carga negativa,
cuando 2 de ellos se ubican
cercanamente.
Estas repulsiones evitan que
algunas regiones de la proteína
puedan acercarse, contribuyendo en
forma determinante a la estructura
tridimensional de la molécula.
ENLACES AMIDA
PUENTES DISULFURO
Son interacciones covalentes que
Son enlaces covalentes que
contribuyen a estabilizar la
estabilizan la estructura de una estructura de una proteína.
proteína.
Estos enlaces covalentes se
establecen entre los sustituyentes – Se establecen por reacción entre el
S-H presentes en los grupos “R” de grupo amino presente en el grupo
un par de Cisteínas que se ubican “R” de la Lisina y el grupo carboxilo
ubicado en el grupo “R” de
cercanamente en la estructura de la
cualquier aminoácido ácido.
proteína.
El Puente disulfuro se genera por la
oxidación de los dos grupos S-H. Es En la figura siguiente la flecha nos
señala el enlace amida que se
posible la formación de varios
puentes disulfuro en una molécula establece entre las cadenas laterales
de proteína. de Lisina y Ácido aspártico.
EJEMPLOS DE FUERZAS
ELECTROSTÁTICAS DE
REPULSIÓN
la figura muestra una Fuerza
electrostática de repulsión entre los
grupos “R” cargados positivamente
de Arginina y Lisina.
la figura muestra una Fuerza
electrostática de repulsión entre los
grupos “R” cargados positivamente
de un par de Histidinas.
ENLACES AMIDA
Son interacciones covalentes que
contribuyen a estabilizar la
estructura de una proteína.
En la figura siguiente la flecha nos
señala el enlace amida que se
establece entre las cadenas laterales
de Lisina y Ácido glutámico, el
átomo de nitrógeno de la lisina y el
átomo de carbono del Ácido
aspártico están compartiendo un par
de electrones.
EJEMPLOS DE FUERZAS EJEMPLOS DE FUERZAS
ELECTROSTÁTICAS DE ELECTROSTÁTICAS DE
REPULSIÓN REPULSIÓN
la figura muestra una Fuerza
electrostática de repulsión entre los la figura muestra una Fuerza
grupos “R” cargados negativamente electrostática de repulsión entre los
de Ácido aspártico y Ácido grupos “R” cargados negativamente
glutámico. de 2 residuos de Ácido Glutámico.
la figura muestra una Fuerza
electrostática de repulsión entre los
grupos “R” cargados negativamente
de 2 residuos de Ácido aspártico.
ENLACES
ENLACES
COVALENTES COVALENTES
COORDINADOS COORDINADOS
Estos enlaces también se forman
Este tipo de enlace químico
entre los átomos de Azufre de
covalente se forma cuando 2
cuatro cisteínas, cuando cada uno,
átomos comparten un par de
comparte un par de electrones de
electrones, pero este par proviene
sus electrones no compartidos con
de
Enunolasdeproteínas,
los átomos.
los átomos de
el ion Zn+2; estableciéndose así 4
Azufre de un par de cisteínas, enlaces covalentes coordinados.
comparten cada uno, un par de
electrones de sus electrones no Este tipo de enlace estabiliza
compartidos con el ion Zn +2. De la estructuras llamadas Dedos de zinc
misma manera, los átomos de y que aparecen dentro de ciertas
Nitrógeno del anillo imidazol de un proteínas
par de histidinas comparten cada
uno un par de electrones con el ion
Zn+2; estableciéndose así 4 enlaces
covalentes coordinados