I C A B I OLÓG

U ÍM I CA
Q

PROTEÍNAS
2023
MONÓMERO
R NEUTROS:
R POLARES
R NO POLARES
R ÁCIDOS
R BÁSICOS
 R NEUTROS POLARES

SERINA TREONINA CISTEÍNA ASPARAGINA GLUTAMINA TIROSINA

Ser Thr Cys Asn Gln Tyr
 R NEUTROS
NO POLARES
GLICINA ALANINA VALINA PROLINA
Gly Ala Val Pro

LEUCINA METIONINA ISOLEUCINA FENILALANINA TRIPTÓFANO

Leu Met Ile Phe Trp
 R ÁCIDOS R BÁSICOS

ÁCIDO ASPÁRTICO ÁCIDO GLUTÁMICO LISINA ARGININA HISTIDINA

Asp Glu Lys Arg His
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
¿QUÉ SIGNIFICA QUE UN AMINOÁCIDO SEA ESENCIAL?
SÓLO SE BIOSINTETIZAN EN PLANTAS Y MICROORGANISMOS Y DEBEN OBTENERSE EN
NUESTRA INGESTA DIARIA.
 DÍMEROS

RESIDUO
 STRUCTURAS
E
1°, 2°, 3° Y 4°
ESTRUCTURA 1°
SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS

UNIONES: COVALENTES
(PEPTÍDICAS)
ESTRUCTURA 2°
DESCRIBE CÓMO LOS SEGMENTOS DEL PÉPTIDO
SE ORIENTAN EN UN PATRÓN REGULAR EN BASE
A INTERACCIONES DEL ESQUELETO

HÉLICE LÁMINA -PLEGADA

INTERACCIÓN:
PUENTES DE H
ESTRUCTURA 2°
DESCRIBE CÓMO LOS SEGMENTOS DEL PÉPTIDO
HÉLICE
SE ORIENTAN EN UN PATRÓN REGULAR EN BASE
A INTERACCIONES DEL ESQUELETO

ENROLLAMIENTO
A LA DERECHA
DEL ESQUELETO
DE LA PROTEÍNA

EJ. ESTRUCTURA DE LA MIOGLOBINA, UNA

PROTEÍNA CON REGIONES HELICOIDALES INTERACCIÓN:
EXTENSAS QUE SE MUESTRAN EN ESTA PUENTES DE H
REPRESENTACIÓN COMO LISTONES ENROLLADOS.
ESTRUCTURA 2° LÁMINA
DESCRIBE CÓMO LOS SEGMENTOS DEL PÉPTIDO
SE ORIENTAN EN UN PATRÓN REGULAR EN BASE
-PLEGADA
A INTERACCIONES DEL ESQUELETO

CADENA DE
PÉPTIDO
EXTENDIDA

ESTRUCTURA DE LA CONCANAVALINA A, INTERACCIÓN:

UNA PROTEÍNA CON REGIONES
EXTENSAS DE LÁMINAS Β, MOSTRADAS
PUENTES DE H
COMO LISTONES APLANADOS.
ESTRUCTURA 3°
ES ESPECÍFICA DE CADA
PROTEÍNA Y DETERMINA SU
FUNCIÓN!
DESCRIBE CÓMO TODA LA MOLÉCULA DE PROTEÍNA SE
ENROLLA EN UNA FORMA TRIDIMENSIONAL GLOBAL
DEBIDO A INTERACCIONES ENTRE LOS R DE LOS AA

FIBROSA GLOBULAR
INTERACCIONES:
LONDON
DIPOLO-DIPOLO
PUENTES DISULFURO
PUENTES DE H
ELECTROSTÁTICAS
ESTRUCTURA 3°
DESCRIBE CÓMO TODA LA MOLÉCULA DE PROTEÍNA SE
ENROLLA EN UNA FORMA TRIDIMENSIONAL GLOBAL
DEBIDO A INTERACCIONES ENTRE LOS R DE LOS AA

Puente disulfuro
Uniones
Enlace amida
Covalentes
¿Qué estabiliza
la estructura? London
Dipolo-dipolo
Interacciones
Puentes de H
Electrostáticas
ESTRUCTURA 3°
DESCRIBE CÓMO TODA LA MOLÉCULA DE PROTEÍNA SE
ENROLLA EN UNA FORMA TRIDIMENSIONAL GLOBAL
DEBIDO A INTERACCIONES ENTRE LOS R DE LOS AA
ESTRUCTURA 4°
DESCRIBE CÓMO LAS MOLÉCULAS DE PROTEÍNAS
SE INTEGRAN PARA PRODUCIR ESTRUCTURAS
AGREGADAS GRANDES

INTERACCIONES:
LONDON
DIPOLO-DIPOLO
PUENTES DISULFURO
PUENTES DE H
ELECTROSTÁTICAS
ESTRUCTURAS DE
LAS PROTEÍNAS
 DES FISICOQ
EDA UÍM
PI IC
RO A
P

S
 ZWITTERIÓN
MOLÉCULA QUE PUEDE IONIZARSE POSITIVA O NEGATIVAMENTE
En solución acuosa los aminoácidos se comportan como anfóteros. Es decir, dependiendo del
pH, liberan protones comportándose como ácidos o aceptan protones comportándose como
bases. También pueden actuar como ácido y base a la vez. Cuando los aminoácidos están
doblemente ionizados, los encontramos en estado de zwitterión, donde su carga neta es cero.

Esto permite definir el concepto de punto isoeléctrico o (pI) de un aminoácido, como el valor
de pH en el cual se encuentra la máxima concentración de zwitterión.
ZWITTERIÓN
DESNATURALIZACIÓN
PÉRDIDA DE ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL SUFICIENTE PARA ORIGINAR LA PÉRDIDA DE FUNCIÓN

Cada proteína tiene su propia forma única. Si se cambia la temperatura o el pH del

entorno de una proteína o si está expuesta a sustancias químicas, estas interacciones
pueden alterarse, provocando la pérdida de la estructura tridimensional de la proteína y
convirtiéndola en una cadena de aminoácidos sin estructura.
Cuando una proteína pierde su estructura de mayor orden, pero no su secuencia primaria,
se dice que ha sido desnaturalizada y ya no es funcional.

AGENTES DESNATURALIZANTES:

QUÍMICOS: ETANOL, ÁCIDOS, BASES, DETERGENTES

FÍSICOS: CALOR, RADIACIÓN, AGITACIÓN

 DESNATURALIZACIÓN
EN ALGUNAS PROTEÍNAS, LA DESNATURALIZACIÓN PUEDE REVERTIRSE

Un ejemplo de desnaturalización irreversible de la proteína ocurre al freír un huevo. La proteína

albúmina de la clara líquida se vuelve opaca y sólida conforme se desnaturaliza por el calor y
no regresará a su forma original cruda incluso cuando se enfríe.

RENATURALIZACIÓN
Experimentos demostraron que la desnaturalización de algunas proteínas es reversible y que
poseen el potencial para plegarse y regenerar su estructura tridimensional y su función.

Dado que la estructura primaria del polipéptido sigue intacta (los aminoácidos no se han
separado), es posible que la proteína recupere su funcionalidad si vuelve a su entorno normal.
 SOLUBILIDAD
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

Todas son insolubles en agua

debido a la elevada concentración
de residuos aminoácidos
hidrofóbicos presentes tanto en el
interior como en la superficie de
estas proteínas.

Tienen un plegamiento compacto y

en todas ellas las cadenas
laterales hidrofóbicas están
orientadas hacia el interior
evitando el contacto con el agua y
las hidrofílicas en la superficie.
 POLARIDAD
LOS PÉPTIDOS TENDRÁN LA POLARIDAD DEL CONJUNTO DE SUS AA
No se puede definir una polaridad absoluta dado que cada proteína está formada por una
diversidad muy grande de aminoácidos y además va a depender del medio en el que se
encuentra.

HIDRÓLISIS
LOS ENLACES COVALENTES SON MUY DIFICILES DE ROMPER
Los enlaces peptídicos pueden hidrolizarse para producir aminoácidos individuales. Un ejemplo
de este proceso tiene lugar en el estómago, cuando enzimas como pepsina o tripsina catalizan
la hidrólisis de proteínas para producir aminoácidos. Esta hidrólisis interrumpe la estructura
primaria al romper los enlaces amida covalentes que unen los aminoácidos.
FUNCIONES
DE LAS PROTEÍNAS
 FUNCIONES
TRANSPORTE ENZIMÁTICA

ESTRUCTURAL HORMONAL

SEÑALIZACIÓN INMUNE
 FUNCIONES
TRANSPORTE

UNE O2

TRANSPORTE DE GASES EN SANGRE

 FUNCIONES
ENZIMÁTICA

Las enzimas son catalizadores biológicos. Aceleran reacciones químicas y no se consumen en el proceso.
No hacen factibles reacciones imposibles, sino que aceleran las que espontáneamente ocurren.
Así se logra hacer compatibles reacciones que sino requerirían condiciones extremas de temperatura, presión o pH para que ocurran.
Por ejemplo, la hidrólisis de un polisacárido requiere HCl (c) y calentar a 100º C, o puede ocurrir a 37º C y la enzima amilasa salival.
 FUNCIONES
ESTRUCTURAL
 FUNCIONES
HORMONAL

REGULAN DISTINTOS
PROCESOS.
 FUNCIONES
SEÑALIZACIÓN

DENTRO DE LA CELULA EXISTEN

CASCADAS DE SEÑALES QUE
ACTIVAN PROTEINAS PARA
DESENCADENAR UNA RESPUESTA
CELULAR DETERMINADA.

POR EJEMPLO, LA
DE INFLAMACIÓN
 FUNCIONES
INMUNE

INMUNOGLOBULINAS
RECEPTORES

CITOQUINAS
INTERLEUQUINAS
COMPLEMENTO