PROPIEDADES Y

FUNCIONES DE
LAS PROTEÍNAS
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
R

R
R R
R

R
R
R R R

R
R
R

R R R

R R
R

R
R R
R R
R R
R

R Residuos hidrofílicos R Residuos hidrofílicos

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
Pérdida de la estructura tridimensional suficiente para originar la pérdida de función

Estructura 1°, 2° y 3° Estructura 1°

Proteína funcional Proteína desnaturalizada

(conformación nativa)
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

Efectos:
- Cambios en las propiedades hidrodinámicas
- Disminución de su solubilidad
- Pérdida de propiedades biológicas

Agente desnaturalizante: provocan la desnaturalización de

una proteína. Puede tratarse de agentes físicos y químicos
y pueden producir cambios en:

• La polaridad del disolvente

• La fuerza iónica
• El pH
• La temperatura
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

La polaridad del disolvente disminuye cuando se añaden sustancias menos polares a la solución
de agua con proteína (etanol o acetona).
Acetona

Disminuyen el grado de
R

R hidratación de la
R R
R

R proteína e interfiere en
R R las interacciones débiles
R
R

R
de su estructura
R
R
R
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

La fuerza iónica es una función de la concentración de los iones presentes en una solución.

Disminuyen el grado de
hidratación de la
proteína e interfiere en
R

R las interacciones débiles

R R
de su estructura
R

R R
R
R

R
R
R
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

OH- y H+ interfieren en las interacciones débiles de la estructura de la

proteína y disminuyen el grado de hidratación debido a su actividad como
iones

pH [H⁺]
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

Un aumento de temperatura eleva la energía cinética de las moléculas.

Desorganiza la envoltura
R

R acuosa alrededor de la
R R proteína e interfiere en
R

R las interacciones débiles

de su estructura
R
R
R

R R

R
R
R
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

Agente químico reductor que rompe los puentes disulfuro de los residuos de cisteína.

β- mercaptoetanol
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
La estructura terciaria de una proteína está determinada por su secuencia de aminoácidos
(estructura primaria).

Pérdida de actividad
biológica (función)

Recupera actividad
(función)

Proteína funcional Proteína desnaturalizada

(conformación nativa)
PLEGAMIENTO
Chaperonas moleculares: proteínas que interaccionan con polipéptidos parcial o incorrectamente
plegados, facilitando las rutas de plegamiento o aportando microentornos en los que pueda tener
lugar el mismo.
Ej: Proteína disulfuro isomerasa (PDI)

Encefalopatías espongiformes.

Causadas por el mal plegamiento de priones, que son

proteínas constituyentes normales del tejido cerebral
de todos los mamíferos. No se conoce con detalle su
función, aunque podría tratarse de una proteína
señalizadora.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA DE LAS PROTEÍNAS
La capacidad amortiguadora de las proteínas depende de la presencia de grupos R ionizables.

Amino Carboxilo
terminal terminal
CAMBIO DE LA CARGA DE LAS PROTEÍNAS EN FUNCIÓN DEL PH

+ 0 -

pH<pI pH=pI pH>pI

OSMOLARIDAD Concentración de partículas en un solución

Moles de partículas cada 1000ml de una solución

Osmoles cada 1000ml de una solución

Solutos
Solvente H2O ÓSMOSIS

1 moles/litro
2 moles/litro

OSM 1 = OSM 2 3 osmoles/litro

5 moles/litro 6,5 OSM = 6,5 OSM

5 moles/litro 3 OSM

10 osmoles/litro 10 OSM
 Osm
Capilar
Intersticio Presión Osm
Hidrostática H2O
Capilar Ósmosis
H2O
H2O H2O
 Capilar
Intersticio Presión
Hidrostática H2O
Capilar Ósmosis
H2O
H2O H2O
EDEMA
FUNCIONES BIOLÓGICAS
DE LAS PROTEÍNAS

• Las proteínas asumen funciones muy variadas gracias

a gran variabilidad estructural y a su amplia gama de
propiedades. Entre estas se pueden destacar:

• Funciones enzimáticas
• Funciones hormonales
• De reconocimiento de señales
• De transporte
• Con función estructural
• De defensa
• De movimiento
• De reserva
• Para transducción de señales
• Con función reguladora