UNIVERSIDAD PRIVADA ABIERTA LATINOAMERICANA

CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA

TRABAJO PRACTICO FINAL

ENZIMAS

DOCENTE : ING JUAN CARLOS OJEDA CARPIO

ESTUDIANTE : ROSA MARÍA RÍOS MENDIZÁBAL
No DE REGISTRO : 9459
MATERIA : BIOQUÍMICA I
PARALELO : TEÓRICO 1
FECHA : 20- 05-2022

Oruro – Bolivia
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de
reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son
de naturaleza proteica, pero también de ARN. Las enzimas modifican la velocidad
de reacción, sin afectar el equilibrio de la misma, ya que una enzima hace que una
reacción química transcurra a mayor velocidad, siempre y cuando sea
energéticamente posible
IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS
Con respecto a la importancia se podría decir que las enzimas son totalmente
esenciales para todo ser vivo, de ellas dependen una gran cantidad de reacciones
a nivel celular. Para que los alimentos que ingerimos puedan ser asimilados por
nuestro cuerpo se precisa la intervención de unas sustancias conocidas con el
nombre de enzimas digestivas. Dichas sustancias son de naturaleza proteica y
actúan de manera específica sobre cada uno de los nutrientes de los alimentos para
que estos puedan ser aprovechados a nivel celular.
Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico
en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los
alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de
la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.
Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en
cada órgano y célula del cuerpo, como en:
 La sangre
 Los líquidos intestinales
 La boca (saliva)
 El estómago (jugo gástrico)
Una enzima es una proteína que acelera las reacciones químicas en el cuerpo. Las
enzimas digestivas aceleran las reacciones químicas que descomponen las
moléculas grandes de alimentos en moléculas más pequeñas.
1. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la
siguiente manera:
 Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea,
transferencia de electrones de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro.
Ejemplo de ellas son las enzimas deshidrogenasa y oxidasa.
Las enzimas Oxidorreductasas reaccionan de la siguiente manera:
AH2 + O2 → A + H2O

Se clasifican en:
 Deshidrogenadas.
 Oxidasas.
 Peroxidasas.
 Oxigenasas.
 Hidroxilasas.
 Reductasas.

 Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico

diferente del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la
enzima glucoquinasa.
Las enzimas Transferasas reaccionan de la siguiente manera:
AB + C → A+ CB

Se clasifican en:
 Grupos Mono carbonados.
 Grupos Aldehído o Ceto.
 Acil Transferasas.
 Glicosiltransferasas.
 Alquil o Ariltranferasas.
 Grupos Nitrogenados.
 Grupos Fosfato.
 Grupos Sulfato.

 Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de

moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa
Las enzimas Hidrolasas reaccionan de la siguiente manera:
AB + H2O → AH + BOH
Se clasifican de la siguiente manera:

 Esterasas.
 Glucosidasas.
 Éter Hidrolasa.
 Peptidasas.
 Acil anhidro Hidrolasas.
 Helicasas.

 Liasas. Estas enzimas son las encargadas de catalizar la ruptura de

enlaces químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo distinto
al hidrólisis y a la oxidación. Como resultado del proceso de la ruptura
de los enlaces se forman frecuentemente nuevos dobles enlaces o
nuevas estructuras en anillos.

Las enzimas Liasas reaccionan de la siguiente manera:

AB → A + B
Las liasas actúan sobre:
 Actúan sobre enlaces C-C.
 Actúan sobre enlaces C-O.
 Actúan sobre enlaces C-N.
 Actúan sobre enlaces C-S.
 Actúan sobre enlaces C- Haluro.
 Actúan sobre enlaces P-O

 Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir,

convierten una molécula en su variante geométrica tridimensional.
Las enzimas Isomerasas reaccionan de la siguiente manera:
ABC → ACB
Se clasifican en:
 Rasemasas y Epimerasas.
 Cis-Trans- Isomerasas.
 Oxidoreductasas Intermoleculares.
 Transferasas Intramoleculares.
  Liasas Intramoleculares.

 Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas

de unión de sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos
de trifosfato (tales como el ATP o el GTP). Por ejemplo, la enzima
privato carboxilasa.
Las enzimas Ligasas reaccionan de la siguiente manera:

A + B + XTP → AB + XDP + Pi

 Forman enlaces C-O.

 Forman enlaces C-S.
 Forman enlaces C-N.
 Forman enlaces C-C.
 Forman enlaces esters fosforicos.
 Actúan sobre enlaces N-metal

2. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN
La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares de tamaño muy
variable: desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de
alrededor de 2500. Sin embargo, apenas unos pocos de ellos son los
involucrados directamente en la catálisis de la reacción, conocidos como centro
activo.
La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos determina la
estructura tridimensional de la enzima, lo cual dictamina también su
funcionamiento específico. A veces esta estructura también posee sitios para
atraer cofactores, es decir, otras sustancias cuya intervención es necesaria para
producir el efecto buscado.
FUNCIÓN
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores, es
decir, que aceleran las reacciones químicas sin consumirse ni pasar a formar
parte de los productos de esa reacción. Por lo general, son proteínas, aunque
también existe el ARN (ácido ribonucleico), que tiene actividad catalítica.
Entre las funciones de las enzimas, se encuentra la de favorecer la digestión
y absorción de los nutrientes a partir de los alimentos que se ingieren: las
enzimas digestivas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y
grasas en sustancias asimilables por los organismos vivos.
 Tripsina. Rompe los enlaces peptídicos adyacentes a la arginina o
lisina.
 Lactasa. Utilizada en la industria láctea, evita la cristalización de la leche
concentrada.
 Gastrina. Produce y segrega ácido clorhídrico, estimula la movilidad
gástrica.
 Dipeptidasa. Cataliza reacciones de hidrólisis de ciertos dipéptidos.
 Quimosina. Coagula las proteínas de la leche, en la industria de la
quesería.
 Lipasa. En el organismo cataliza las reacciones relacionadas con
separar las grasas de los alimentos para que puedan ser absorbidas
mejor.
 Secretina. Segrega agua y bicarbonato de sodio, además de inhibir la
motilidad gástrica.
 Glucosa-isomerasas. Permite la utilización de jarabes de alta fructosa
en la producción de alimentos dulces.
  Papaína. En la cervecería, se utiliza para licuar la pasta de malta.
 Sacarosa. Convierte la sacarosa en fructosa y glucosa.
 Fiscina. Importante en el ablandamiento de carnes.
 Carboxipeptidasa. Separa los carboxilos aminoácidos terminales.
 Bromelina. Interviene en la producción de hidrolizados.
 Amilasas. Intervienen en la hidrólisis del glucógeno y el almidón para
formar unidades de glucosa
 Pepsina. Produce péptidos y aminoácidos en el estómago, reacciona en
un medio muy ácido

3. COENZIMAS
Las coenzimas son componentes de las enzimas. Se trata de sustancias
orgánicas no proteicas que participan de las reacciones catalizadas por las
enzimas
Una coenzima es un cofactor: una molécula que es imprescindible en las
actividades que desarrollan las enzimas. Estos cofactores no proteicos se
vinculan a las apoenzimas (proteicas) para formar holoenzimas. Las coenzimas
experimentan modificaciones en el marco de las reacciones químicas. Pueden
ceder o aceptar grupos funcionales o electrones, por ejemplo, los cuales pasan
de una enzima a otra El vínculo comienza cuando una coenzima se acopla a una
enzima, la cual se encarga de captar su sustrato. La enzima luego transfiere
electrones que recibe la coenzima. Finalmente, la coenzima, ya reducida, puede
desprenderse de la enzima y cede sus electrones, retornando a su estado inicial.
4. MECANISMOS DE REGULACIÓN
En la regulación de la actividad enzimática participan sustancias que actúan
como inhibidores, los cuales reducen la velocidad de las reacciones catalizadas.
Hay inhibidores naturales que regulan el metabolismo y otros artificiales que
permiten tratar enfermedades o eliminar bacterias patógenas. Los inhibidores se
clasifican como irreversibles y reversibles
INHIBIDORES IRREVERSIBLES
normalmente modifican una enzima por uniones de tipo covalente con restos de
aminoácidos de su molécula, principalmente cisteína (grupo –SH), treonina,
serina, tirosina (todos ellos grupos -OH), con lo que la inhibición no puede ser
invertida.
INHIBIDORES REVERSIBLES
Moléculas que se unen a la enzima mediante interacciones no covalentes más o
menos estables. Puede unirse a la enzima en el centro activo, impidiendo que
se una el sustrato, formando un complejo EI. EI: no permite que se obtenga
producto ya que el inhibidor se une directamente a la enzima
 Pueden ser de dos tipos competitivos y no competitivos
 INHIBICIÓN COMPETITIVA
La inhibición competitiva se caracteriza por disminuir la afinidad de la enzima
por su sustrato sin afectar la velocidad máxima aparente (en presencia de
inhibidor). Que consiste en que el inhibidor y el sustrato compiten y solo uno
puede unirse al sitio activo

 INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición que reduce la tasa
máxima de una reacción química sin cambiar la afinidad aparente de unión
del catalizador por el sustrato que consiste en que el inhibidor no se une al
sitio activo de la enzima, sino que se une a un sitio alejado de este,
provocándole un cambio conformacional de manera que el sustrato ya no se
adapta.
5. ENZIMAS DE IMPORTANCIA CLÍNICA
Las enzimas de importancia clínica son las siguientes

BIBLIOGRAFÍA
 https://issuu.com/abogallo/docs/importancia_de_las_enzimas_en_medic_7e
b6907f67b628
 https://www.blogdebiologia.com/regulacion-de-la-actividad-enzimatica.html
 http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzyme
s_catalysis/09t.htm
 https://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz22.htm