Son 

moléculas de naturaleza protéica que catalizan

reacciones químicas,siempre que sean posibles
termodinámicamente : una enzima hace que una
reacción química que es energéticamente
posible ,pero que transcurre a una velocidad muy
baja, sea cinéticamente favorable, es decir,
transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de
la enzima.  En estas reacciones, las enzimas actúan
sobre los  sustratos, los cuales se convierten en
productos. Casi todos los procesos en
las células necesitan enzimas para que ocurran a
unas tasas significativas.Alas reacciones mediadas
por enzimas se las llama
reacciones enzimáticas.
 ¿ Qué ocurre con la sacarosa
que ingerimos, en el organismo?
 ENZIMAS
Clasificación

por
su acción catalítica específica

OXIDO
REDUCTASAS LIASAS

TRANSFERASAS ISOMERASAS

HIDROLASAS LIGASAS
 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir,
transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 +B A +BH2

Ared + Box Aox + Bred

A Compuesto reducido B compuesto oxidado.

Agente reductor Agente oxidante

A Compuesto oxidado B compuesto reducido

 Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno)
de un sustrato a otro como :
A –B + C A + C -- B glucoquinasa

Ej. La glucoquinasa que cataliza la

fosforilación de la glucosa:

glucosa + ATP ADP + gñucosa-6 fosfato

Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A – B + H2O AH + B-OH

Ej. la lactasa que cataliza la siguiente reacció de la lactosa:

Lactosa + H2O glucosa + galactosa
 Clase 4: LIASASAS
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
A- B A+B

Ej. la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

Ácido acetoacético CO2 + acetona

Clase 5: ISOMERASAS

Catalizan la interconversión de isómeros:

A B

Ejmplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa,

que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:
 Ej. Fosfotriosa isomerasa:
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato

Clase 6: LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis
simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B +XTP A-B + XDP + Pi
Ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:
Piruvato + CO2 + ATP oxalacetato + ADP + Pi
No sufren cambios irreversibles durante la reacción
de modo que cada molécula de enzima puede
participar de manera repetida en reacciones
individuales.

No tienen efecto en la termodinámica de la

reacción ,es decir que las enzimas no aportan
energía para una reacción química por lo que no
determina si una reacción es favorable( exorgónica)
o desfavorable (endorgónica) desde el punto de vista
termodinámico
Modifican el carácter exotérmico o endotérmico de
la reacción.
Las enzimas son catalizadores muy eficientes.

Son eficiente en pequeñas cantidades, las enzimas

no sufren cambios al catalizar las reacciones
químicas, de modo que una pequeña cantidad de
enzima puede catalizar repetidas veces una
reacción.

Son altamente específicos para sus sustratos

Pueden estar sujetos a regulación en su actividad:

Regulación alostérica.
Son eficiente en pequeñas cantidades, no sufren
cambios al catalizar las reacciones químicas de modo
que una pequeña cantidad de enzima puede catalizar
repetidas veces una reaccion.

Aceleran las reacciones químicas su sufrir

modificaciones.

No alteran la concentracion de equilibrio de la

reacción
La cinética enzimática estudia la velocidad de
las reacciones químicas que son catalizadas por
las enzimas. La cinética y la dinámica química de una
enzima permite explicar los detalles de su mecanismo
catalítico, su papel en el metabolismo, cómo se controla
su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su
actividad por fármacos o venenos o ser potenciada por
otro tipo de moléculas.

Las enzimas, reaccionan con

otras moléculas,llamadas sustratos.
Un sustrato es capaz de unirse al sitio activo de la
enzima que lo reconozca y transformarse en un
producto a lo largo de una serie de pasos
denominados mecanismo enzimático.

se dividen en

Mecanismo de un Mecanismos de
solo sustrato multiples sustratos
Las enzimas que presentan un mecanismo de único
sustrato incluyen isomerasas, tales como
la triosafosfato isomerasa o la bisfosfoglicerato mutasa,
y liasas intramoleculares, tales como la adenilato
ciclasa o la ribozima ARN-liasa.6 Sin embargo, existen
ciertas reacciones enzimáticas de único sustrato que no
pertenecen a esta categoría de mecanismos, como es el
caso de la reacción catalizada por la catalasa.
 Cinética de Michaelis-Menten
Como las reacciones catalizadas por enzimas son
saturables, la velocidad de catálisis no tiene un
comportamiento lineal en una gráfica al aumentar la
concentración de sustrato. Si la velocidad inicial de la
reacción se mide a una determinada concentración
de sustrato [S], la velocidad de la reacción ( V) como
aumenta linealmente con el aumento de la [S], como
se puede ver en la figura. Sin embargo, cuando
seincrementa la [S], la enzima se satura de sustrato y
alcanza su velocidad máxima (Vmax), que no
sobrepasará en ningún
caso, independiente de
la [S].
Representación gráfica de la curva de saturación de una enzima
donde se puede observar como evoluciona la relación entre la
concentración de sustrato y la velocidad de la reacción.
 Mecanismo de complejo ternario

Las enzimas (E) que tienen este mecanismo de reacción

unen al mismo tiempo los dos sustratos (A y B), dando un
complejo ternario EAB. El orden secuencial de unión de los
sustratos puede ser al azar (mecanismo al azar) o seguir un
orden en particular (mecanismo ordenado).

Entre las enzimas que

presentan este
mecanismo podemos
encontrar la glutation S-
transferasa, la dihidrofolat
o reductasa y la ADN
polimerasa
 Como se observa en la fig., las enzimas con un mecanismo
de ping-pong pueden presentar dos estados, la conformación
normal (E) y la conformación modificada químicamente (E*) o
conformación intermedia. En este tipo de mecanismo, el
sustrato A se une a la enzima E, que pasa a un estado
intermedio E*, por ejemplo, por transferencia de un grupo
químico al centro activo de la enzima, pudiendo ya ser liberado
en forma de producto P. Únicamente cuando el sustrato A se
ha liberado del centro activo de la enzima puede unirse el
sustrato B, que devuelve a la enzima modificada E* a su
estado original E, y liberarlo en forma de producto Q. Si se fija
la concentración de A y se varia la de B, y representamos
gráficamente una enzima con mecanismo de ping-pong en un
diagrama de Lineweaver-Burke, obtendremos una serie de
rectas paralelas entre sí.
Mecanismo de ping-pong para una reacción
enzimática. La unión de los sustratos A y B tiene
lugar en un orden definido y secuencial, por medio
de un intermediario enzimático modificado, E*.
 pH Efecto de
Inhibidores

Efecto de
Temperatura Cofactores

Concentración Concentración
de sustrato del enzima
El pH influye en la A.E, debido a que interviene
en la ionización de los grupos funcionales de los
aminoácidos que forman la proteína enzimática
Cada enzima actúa en un determinado intervalo
de pH, dentro de este ,existe un pH óptimo donde
la A.Ees máxima Por debajodel pH minimo o por
encima del pH máximo el enzima se inactiva
debido a que se desnaturalizaEn la mayoría de
las enzimasel pH óptimo esta próximo a la
neutralidad, aunque hay excepciones
pH de algunos enzimas
La (T) influye en la actividad enzimatica. En general por cada
10ºC que aumente la temperatura la velocidad de la reacción
aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta que la
temperatura alcanza un valor máximo (T óptima) donde la
actividad es máximaSi la (T) aumenta por encima de la (T)
óptima, disminuye e incluso
cesa la actividad enzimática
debido a que la enzima se
desnaturaliza

Cada enzima tiene una

temperatura óptima, en
las enzimas humanas
suele ser de 37°C
Al inicio a una cantidad fija de enzima, un
aumento de la concentración de (S) produce un
aumento rápido de la velocidad de reacción, pero
si se sigue aumentando la concentración de (S), la
velocidad de reacción comienza
a disminuir debido a que el enzima esta saturada
porel (S), es decir todos los centros activos del
enzima están unidos al (S) formando el complejo
enzima substrato (ES) , alcanzando la velocidad
máxima. La velocidad de reacción que se
obtiene,a esa concentración de (S) es la velocidad
máxima (vm) de la reacción enzimática bajo
esas condiciones .
La concentración de [S], a la semivelocidad
máxima de reacción (½ v) se puede
determinar de la figura y representa la
constante de Michaelis o km, quees
característica para cada enzima

La inversa
de Km, o
1/ km, mide
la afinidad de
la enzima por
el substrato
 Existe una
relación lineal
entre la velocidad
de la reacción y la
concentración del
enzima cuando la
concentración del
sustrato no es
saturante.
 Ciertos enzimas
requieren para
realizar su actividad
catalitica de sustancias no
proteicas: los cofactores ,
estos no potencian su
actividad sino que son
indispensables para que
la actividad catalítica
se realice.
 Los inhibidores
inhiben la acción
catalítica del enzima, en
unos casos, por
semejanza con el enzima
pueden ocupar
temporalmente el centro
activo del enzima, (1) o en
otros casos ,alterar la
conformación espacial
del enzima (2) ,
impidiendo la unión
con el substrato
 Inhibición enzimática
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que reducen o
anulan la actividad enzimática. Estos inhibidores pueden
unirse a las enzimas de forma reversible (la desaparición del
inhibidor restaura la actividad enzimática) o irreversible (el
inhibidor inactiva permanentemente a la enzima).

Inhibidores irreversibles
Los inhibidores enzimáticos también
pueden unirse e inactivar una enzima de forma irreversible,
generalmente por medio de modificaciones covalentes de
residuos del centro catalítico de la enzima. Estas reacciones
decaen de forma exponencial y suelen ser saturables. Por
debajo de los niveles de saturación, mantienen una cinética
de primer orden con respecto al inhibidor.
 INHIBISION REVERSIBLE

COMPETITIVA ACOMPETITIVA

NO COMPETITIVA MIXTA
El inhibidor se une al enzima reversiblemente en el
mismo sitio que es substrato y por tanto inhibidor y
substrato compiten por el mismo sitio.

Inhibición competitiva

Sustrato Producto

Enzima

Este tipo de inhibición puede Inhibidor

reducirse si se aumenta
laconcentración de substrato,
eso se entiende por inhibición
competitiva
 Inhibición No Competitiva

En la inhibición no competitiva, el inhibidor no se une

al mismo sitio que el sustrato.
 Inhibicion acompetitiva
El inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato,pero
su unión al enzima aumenta la afinidad del sustrato por el
enzima, dificultado su disociación e impidiendo la formación
de los productos. En el esquema cinético más sencillo
puede suponerse que el inhibidor se une al complejo de
Michaelis ES, pero no al enzima y que el complejo ESI es
improductivo.
La constante del inhibidor
es, por tanto:

ES + I ESI
Estas relaciones demuestran que
el grado de inhibición puede
aumentar cuando la concentración
de sustrato se ve aumentada.
 Inhibición mixta
El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el
sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del
sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero
no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es
posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo,
este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico
Donde el inhibidor se une a otro sitio
sustrato
que no es el sitio
activo de la enzima. La unión
del inhibidor con el sitio alos-
térico cambia la conformación
(la estructura terciaria) de la
enzima de modo que la Inhibidor

afinidad del sustrato por el Enzima

sitio activo se reduce. sustrato

 Regulación de la actividad enzimática
Controlando la actividad del enzima se controla su
velocidad y así se puede obtener el producto final antes
o después según convenga. La célula sigue el principio
de máxima economía dentro del mayor orden posible,
minimizando la cantidad de intermediarios sin utilidad.
También se integran la reacciones de manera que no
obtendrá energía si no la va a utilizar. Tampoco se
regula la actividad de los enzimas porque con regular
sólo uno de la ruta de reacciones se controla el resto, En
una ruta hay reacciones que están continuamente en
equilibrio y otras que no, el punto de control estará
siempre estará en las últimas porque el enzima más
lento será el paso limitante de la velocidad. Es preferible
que el paso limitante esté al principio de la ruta porque
así no se
 Alosterismo
Regulación alostérica
La alostería  En bioquímica,
es la regulación de una
enzima u otra proteína
ligando una molécula
efectora en el sitio alostérico
de la proteína (otro sitio que
no sea el sitio activo de la
proteína). Los efectores que
aumentan la actividad de la
enzima se denominan
activadores alostéricos y
aquellos que disminuyan
dicha actividad se llaman
inhibidores alostéricos.
 Modificación covalente
La actividad de muchas senzimas es regulada mediante la
modificación covalente: como la fosfaorilación, de la
fosforilasa de glocógeno que cataliza la fosforilación del
glucógeno, se activa mediante la fosforilación de una serina,
en respuesta a la unión de epinefrina a las células
musculares.
Regulación alosté-
rica por metaboli-

Tos: En músculo

AMP activa a la
fosforilasa b y
en Higado la
glucosa provoca
un efecto
Los cofactores enzimáticos son sustancias de
diferente naturaleza química, que intervienenn
en las reacciones enzimàticas debido a que las
enzimas no poseen en su estructura todos los
grupos funcionales necesarios para llevar a cabo la
catálisis de todas las reacciones metabólicas; los
cofactores no son componentes obligados de todas
las reacciones.

Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que

facilitan la unión enzima-sustrato o estabilizan la
estructura tridimensional de la enzima, o
constituyen por sí los centros catalíticos que ganan
eficiencia y especificidad al unirse a las proteínas .
Las coenzimas son sustancias orgánicas que aún
cuando pueden funcionar de formas muy variadas, lo
más frecuente es que lo hagan como transportadores
interenzimàticos o intraenzimàticos, muchas
coenzimas son formas funcionales de las vitaminas.

Las vitaminas hidrosolubles, tienen importancia

funcional por ser componentes de la estructura de las
coenzimas. En la porción vitamínica de la coenzima
en general radica el grupo funcional especifico de la
coenzima, aquel que es transformado por acción de
la enzima, pero no todas las vitaminas forman parte
de coenzimas, ni todas las coenzimas contienen una
vitamina en su estructura.
 Pirofosfato de tiamina:El pirofosfato de tiamina es
la forma coenzimàtica de la tiamina o vitamina B1 ; Esta
coenzima que está muy distribuida en la naturaleza,
participa en tres tipos de reacciones:
1.-La descaroxilaciòn no oxidativa de alpha-ceto-ácidos.
2.-La descarboxilaciòn oxidativa de alpha-ceto-ácidos.
3.-La formación de alpha-cetoles.
 Flavìn nucleòtidos. La riboflavina, o vit. B2,
forma parte de esta coenzima. Presentándose dos
formas coenzimàticas: El flavinnononucleòtido
(FMN) y el flavinadenindinucleòtido (FAD). Las dos
formas participan en reacciones de oxidación –
reducción catalizadas por deshidrogenasas y
oxidasas.

Piridìn nucleòtidos: Tienen la nicotinamida,

integrante de la Vit B3 como parte de su estructura,
.Hay 2 formas coenzimàticas: El nicotinadenindinucleótido
(NAD+) y el nicotinadenindinucleòtido fosfatado (NADP+).
Ambos participan en reacciones de oxidación- reducción
catalizadas por deshidrogenasas.
 Fosfato de piridoxal: Es una de las coenzimas que
intervienen en un mayor número de reacciones enzimàticas,
casi todas relacionadas con el metabolismo de los
aminoácidos; deriva de la piridoxina o vitamina B6.

Co. B12: (5-adenosil-cobalamina) esta coenzima es

derivada de la vit. B12. Participa en cuatro reacciones
enzimàticas: malonil-CoA mutasa, glutamato mutasa, diol
deshidrgenasa y la conversión de homocisteìna en
metionina.

Co A: La coenzima A su estructura es miuy

compleja , tiene varios grupos funcionales entre los
que esta la Vit. 5 o ácido pantotènico.
 Cofactor es un elemento inorgánico que
posibilita la acción del enzima, y que tiene que
estar en cantidades adecuadas, a fin de que el
enzima pueda catalizar la reacción bioquímica.

HIERRO COBRE ZINC

Fe++ o Fe+++ Cu+ o Cu Zn+ o Zn++

Funciones de oxido INTERVIENE UNION

reducción NAD
 VITAMINAS

B1 B2 B3 B5 B6 B7 B9

COENZIMAS

P
F N P B
I A P
A A I I FH4
R T C A
D D R O
O I I N
I C
F A D T
N D I
O M O O
N A O T
S I T
A D X I
F N E
D P A N
A A N
L A
T I
O C
O