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Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conoca la digestin de la carne por las secreciones

del estmago y la conversin del almidn en azcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no haba sido identificado el mecanismo subyacente En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentacin del azcar en el alcohol con levaduras, Pasteur lleg a la conclusin de que esta fermentacin era catalizada por una fuerza vital contenida en las clulas de la levadura, llamadas fermentos.

En 1897 Eduard Buchner comenz a estudiar la capacidad de los extractos de levadura y en 1907 recibi el Premio Nobel de Qumica por sus investigaciones bioqumicas.

Las enzimas son molculas de naturaleza proteica (excepto las ribozimas) que ayudan a que las reacciones qumicas ocurran con mayor rapidez.

Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su velocidad.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una reaccin qumica. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontneamente podran producirse
Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos catalizan reacciones especficas.

Se produzcan a una velocidad adecuada para la clula Se canalicen hacia rutas que sean tiles en lugar de hacia reacciones colaterales que despilfarren energa Pueda regularse la produccin de distintas sustancias segn las necesidades

Actualmente

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reaccin qumica que cataliza

Antiguamente, los enzimas reciban nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el nmero de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemtica que informara sobre la accin especfica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

Consta actualmente de 3 partes:


el sustrato preferente el tipo de reaccin realizado terminacin "asa.

Un ejemplo sera la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerizacin de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Muchas enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera nica para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. As, la glucosa fosfato isomerasa tambin podra llamarse fructosa fosfato isomerasa.

Cuando la accin tpica del enzima es la hidrlisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa.

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico, encabezado por las letras EC, seguidas de cuatro nmeros separados por puntos.

El primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en la reaccin.

As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2.

El nmero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

Catalizan una amplia variedad de reacciones de oxido-reduccion, empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de hidrogeno.

Este grupo incluye enzimas denominadas como deshidrogenasa, reductasa, oxidasa, oxigenasa, hidroxilasas y catalasas.

La actividad general de las deshidrogenasas es la eliminacin de hidrgeno en la molcula, que lo transfieren a los nucletidos NAD o FAD que se reducen recogiendo dos tomos de hidrgeno, de tal manera que el sustrato sobre el que actan queda oxidado y normalmente aparece con un doble enlace de oxgeno al carbono cuando antes de la accin de la deshidrogenasa tena el oxgeno en forma de hidroxilo (OH).

Es una enzima que pertenece a la clase de oxido-reductasa

Subclase de las enzimas oxido-reductasas que transfieren dos electrones desde el dador al oxgeno formndose perxido de hidrgeno.

Enzima que cataliza la incorporacin de los dos tomos del oxgeno a un solo sustrato.

Las hidroxilasas incorporan un tomo del oxgeno molecular en el sustrato; el segundo oxgeno forma agua.

Enzima perteneciente a la categora de las oxidoreductasas que cataliza la descomposicin del perxido de hidrgeno (H202) en oxgeno y agua. Esta enzima utiliza como cofactor al grupo hemoy al manganeso

Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molcula a otra(transferencia de grupos amino, carboxilo, metilo, glicosilo, acilo o fosforilo)

Catalizan reacciones de hidrolisis.


Rompen las biomoleculas con molculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas

Catalizan la formacin de dobles enlaces por eliminacin de grupos (H2O; CO2; NH3) o la adicin de grupos a un doble enlace (saturacin).

Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerizacin.

Catalizan la formacin de enlace entre C y O, S, N y otros tomos. La energa requerida para la formacin de enlace deriva de la hidrlisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas son enzimas que se encuentran en en este grupo.

SIMPLES: Formadas por una o mas cadenas polipetdicas.

ENZIMAS

CONJUGADAS: Contienen por lo menos un grupo no proteico enlazado a la cadena polipetidica

APOENZIMA: Parte polipeptdica de la enzima.

COFACTOR: Parte no proteica de la enzima.

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar como catalizadores.

Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica

En las reacciones espontneas, los productos finales tienen menos energa libre de Gibbs (G) que los reactantes. Por tanto, en las reacciones espontneas se libera energa de Gibbs (G<0). Sin embargo, el comienzo de la reaccin requiere un aporte inicial de energa. Esta energa inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reaccin transcurra se llama energa de activacin (Ea). Cuanto menor es la Ea ms fcilmente transcurre la reaccin. La accin de los catalizadores consiste, precisamente, en disminuir la Ea

El modelo llavecerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es vlido en muchos casos, pero no es siempre correcto.

En algunos casos, el centro activo adopta la conformacin idnea slo en presencia del sustrato. La unin del sustrato al centro activo de la enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formacin del producto. Este es el modelo del ajuste inducido

Temperatura pH Concentracin del sustrato Concentracin de la enzima Activadores Inhibidores

El efecto de la temperatura sobre la velocidad de una reaccin enzimtica generalmente muestra dos etapas:
1.- Aumento gradual de la velocidad de la reaccin hasta alcanzar un mximo local, que se conoce como TEMPERATURA PTIMA

2.- Disminucin progresiva de la velocidad de reaccin debido a la inactivacin de la enzima por DESNATURALIZACION TRMICA

La temperatura optima para la mayoria de las enzimas humanas est entre el rango de los 35 y 40 C, estas comienzan a desnaturalizarse por encima de los 40C

Los pHs extremos tambin pueden inactivar a la enzima por desnaturalizacin, por lo que el efecto del pH es similar al efecto de la temperatura sobre la velocidad de la reaccin

Cada enzima opera en un rango relativamente corto de valores de pH, rango en el cual sus grupos qumicos se encuentran ionizados , de manera que facilitan la catlisis.

El pH ptimo para las enzimas humanas varia notablemente, alcanzando incluso valores extremos Dentro de ese rango , el pH para el cual se alcanza un mximo local de velocidad se conoce como pH ptimo

sta muestra dos etapas: 1.- La velocidad de la reaccin aumenta gradualmente hasta acercarse a una velocidad mxima (Vmx) 2.- La velocidad se mantiene constante pues todos los centros activos de las molculas de enzima han sido ocupados por el sustrato, se dice entonces que se presenta un comportamiento de saturacin

La velocidad de reaccin aumenta cuando la concentracin de enzima es mayor y se reduce cuando la concentracin de enzima es menor.

Son molculas o iones pequeos (ej . iones metlicos).

Sustancias que incrementan la velocidad de una reaccin enzimtica.

Otros activadores tienen funcin estructural y ayudan a estabilizar la estructura terciaria y cuaternaria de la enzima.

Algunos activadores atraen a los grupos con carga (-).

Son sustancias que actan inhibiendo la accin determinada de las enzimas. Los inhibidores se enlazan con diferentes sitios de la molcula enzimtica y producen efectos en la velocidad de reaccin .

INHIBIDORES

IRREVERSIBLES

REVERSIBLES

COMPETITIVO

NO ACOMPETITIVA COMPETITIVOS

Inhibicin Permanente Unin irreversible por medio de enlaces covalentes.

Modificaciones qumicas de los grupos catalticos.

Modificada la enzima, est siempre inhibida. Para distinguirlo de los reversible se someten a dilisis y si no se separan enzima e inhibidor, ste es permanente

La unin del inhibidor y la enzima es reversible.

Al quitar inhibidor medio, recupera actividad.

el del se la

Son similares a la molcula del sustrato normal y compiten con ella para enlazarse con el sitio activo de una enzima especfica

Se produce cuando una sustancia se enlaza con la enzima en un sitio distinto al sitio activo

Es cuando el inhibidor se une a una subunidad reguladora

Se puede definir como el conjunto de reacciones catalizadas enzimticamente.

Energa Transforma molculas de los nutrientes en sillares Une o ensambla los sillares en protenas, cidos nucleicos y lpidos Sintetiza y degrada las biomolculas

Es la fase degradativa en la que los nutrientes se degradan por reacciones oxidativas


Esta fase va acompaada de la liberacin de la energa que se convierte en ATP

Fase constructiva o de sntesis de metabolismo tambin se denomina biosntesis

En esta fase Pequeas molculas se ensamblan para originar componentes celulares como polisacridos, cidos nucleicos.

Requiere de energa libre que es proporcionada por hidrolisis del ATP