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Las proteínas

Y el Verbo (Logos) Divino


"se hizo carne y habitó entre nosotros"
(Juan 1:14)
Del gen a la proteína
El código
genético
especifica los
tripletes de
RNA que
corresponden
a cacada
residuo de
aminoácido
Estructura primaria de una proteína

Video animación traducción proteínas


La secuencia de bases del ARN mensajero transcrito es:
AUGCCCUCUAGUGGAGUAAUCCACUGGUAALa
secuencia de aminoácidos es:MET-PRO-SER-SER-GLY-VAL-
ILE-HIS-TRP-STOP
La secuencia de bases del ARN mensajero transcrito es:
AUGCCCUCUAGUGGAGUAAUCCACUGGUAALa
secuencia de aminoácidos es:MET-PRO-SER-SER-GLY-VAL-
ILE-HIS-TRP-STOP

atgcaggata gaaatttagt gaatgtcaat


Secuencia primaria de las proteínas
Y el Verbo (Logos) Divino "se hizo carne y
habitó entre nosotros" (Juan 1:14)
FORMACIÓN DE ENLACE DISULFURO

Componentes importantes de muchas enzimas “actividad biológica”


Estructura secundaria
Estructura que adopta en el espacio. Existen ciertas
estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que
permiten clasificaras en dos tipos.
Hélice alfa
Lamina plegada betta
La alfa hélice es una estructura rígida que se forma cuando
una cadena polipétidica se retuerce en una conformación
helicoidal a la derecha.
Se forman enlaces de H entre el grupo N-H de cada
aminoácido y del grupo carboxilo del aminoácido que se
encuantra a 4 reciduos mas adelante
Estructura secundaria

Se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos


de la cadena polipéptidica.
Cada segmento se denomina una cadena beta
Estructura que se estabiliza por enlaces de H que se
forman entre los grupos N-H y carboxilo del esqueleto
polipéptidico de las cadenas adyacentes.
Paralelas
Antiparalelas (mas estables; enlaces de H colineales).
Estructura terciaria
Es la conformación tridimencional única que asume una
proteína debido a las interacciones entre las cadenas
laterales de los aminoácidos. La estructura terciaria se
estabiliza por las siguientes interacciones.
Interacciones hidrófobas
Electrostaticas
Enlaces de H
Enlaces covalentes (S-S)

El plegamiento terciario no es inmediato, perimero se


agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios
que luego se articulan para formar la estructura terciaria
definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones
denominadas puestes disulfuro, S-S que se establecen
entre los átomos de azufre del aminoácido cisteina.
Estructura cuaternaria
Estan formadas por varias cadenas polipeptídicas. Procesos
moleculares elevados. Cada componente polipeptídico se denomina
subunidad que se mantienen unidas por enlaces covalentes y no
covalentes
The prealbumin dimer
Clasificación de las proteínas

De acuerdo a su forma en:


Fibrosas: son moléculas largas en forma de
varilla que son insolubles en el agua (queratina;
piel, uñas y pelo) con funciones protectoras.
Globulares; moléculas esféricas hidrosolubles,
con funciones dinámicas. Enzimas,
inmunoglobulinas y proteínas de transporte
(hemoglobina)
The structure of collagen fibers
Three-dimensional folding of the protein myoglobin
Scientists solve 3D structure of protein that guides the immune system
The distribution of hydrophilic and hydrophobic residues in globular
proteins.
Traducción o síntesis de proteínas

https://www.youtube.com/watch?v=Kj5OpKkTbnE
Plegamiento de proteínas

https://www.youtube.com/watch?v=Lheh3wNQY0c
Se califica de proteína oligomérica la que tiene varios
(as):
a.Aminoácidos.
b. Puentes de hidrógeno.
c.Grupos prostéticos.
d. Cadenas polipeptídicas.
e.Residuos de ácido siálico.
Se califica de proteína oligomérica la que tiene
varios (as):
a.Aminoácidos.
b. Puentes de hidrógeno.
c.Grupos prostéticos.
d. Cadenas polipeptídicas.
e.Residuos de ácido siálico.

Contestación: d
Oligomérica es la proteína que tiene varias (oligo)
subunidades (mero), entendiéndose como
subunidad cada cadena polipeptídica.
Señala las frases falsas. Estructura de proteínas:
a.Las proteínas monoméricas no tienen estructura
secundaria.
b. Una proteína monomérica puede tener más de un
dominio en su estructura terciaria.
c.Los puentes disulfuro pueden ser importantes en el
mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de
las proteínas.
d. La estructura terciaria de una proteína puede presentar
fragmentos con estructuras cuaternarias distintas.
Señala las frases falsas. Estructura de proteínas:
a.Las proteínas monoméricas no tienen estructura secundaria.
b. Una proteína monomérica puede tener más de un dominio en
su estructura terciaria.
c.Los puentes disulfuro pueden ser importantes en el
mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de las
proteínas.
d. La estructura terciaria de una proteína puede presentar
fragmentos con estructuras cuaternarias distintas.

Solución: a y d. Un monómero puede presentar estructura


secundaria y terciaria, pero no cuaternaria. Los fragmentos de una
proteína no pueden presentar estructura cuaternaria.
La estructura terciaria de una proteína puede
estabilizarse por fuerzas tales como:
a.Atracción electrostática entre cadenas laterales de
aminoácidos con grupos cargados.
b. Puentes de hidrógeno entre cadenas laterales de
aminoácidos ácidos y alcohólicos.
c.Enlaces por puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos.
d. Interacciones hidrófobas entre cadenas laterales no
polares.
e.Todas las anteriores.
La estructura terciaria de una proteína puede estabilizarse
por fuerzas tales como:
a.Atracción electrostática entre cadenas laterales de
aminoácidos con grupos cargados.
b. Puentes de hidrógeno entre cadenas laterales de
aminoácidos ácidos y alcohólicos.
c.Enlaces por puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos.
d. Interacciones hidrófobas entre cadenas laterales no
polares.
e.Todas las anteriores.

Solución: e Las interacciones que intervienen son muy


diversas, complejas y de intensidad variable (Van del Waals,
hidrófobas, electrostáticas, puentes de hidrógeno, puentes
disulfuro, etc.).
Las interacciones entre
aspartato y lisina que afectan la
estructura terciaria de una
proteína son preferentemente:
a.Electrostáticas de atracción.
b. Enlaces por puente de
hidrógeno.
c.Hidrófobas.
d. Enlaces covalentes.
e.Ninguna de las anteriores.
Las interacciones entre
aspartato y lisina que afectan la
estructura terciaria de una
proteína son preferentemente:
a.Electrostáticas de atracción.
b. Enlaces por puente de
hidrógeno.
c.Hidrófobas.
d. Enlaces covalentes.
e.Ninguna de las anteriores.

Contestación: a A pH
fisiológico el ácido aspártico
tiene carga negativa en su cadena
lateral, mientras la lisina la tiene
positiva.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de las proteínas no
es correcta?:
a. En las proteínas solubles, las cadenas hidrófobas laterales de los aminoácidos
se encuentran frecuentemente expuestas al medio acuoso.
b. Los puentes disulfuro tienen gran importancia en el mantenimiento de la
estructura tridimensional de las proteínas.
c. La estructura primaria determina las estructuras de orden superior de las
proteínas.
d. El plegamiento de una proteína es un proceso cooperativo al que contribuyen
multitud de interacciones de distinta naturaleza.
e. Los residuos de tirosina y asparragina pueden establecer interacciones por
puentes de hidrógeno entre sí.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de las proteínas no
es correcta?:
a. En las proteínas solubles, las cadenas hidrófobas laterales de los aminoácidos
se encuentran frecuentemente expuestas al medio acuoso.
b. Los puentes disulfuro tienen gran importancia en el mantenimiento de la
estructura tridimensional de las proteínas.
c. La estructura primaria determina las estructuras de orden superior de las
proteínas.
d. El plegamiento de una proteína es un proceso cooperativo al que contribuyen
multitud de interacciones de distinta naturaleza.
e. Los residuos de tirosina y asparragina pueden establecer interacciones por
puentes de hidrógeno entre sí.

Contestación: a
Las cadenas laterales hidrófobas tienden a interaccionar entre sí, apartándose
del agua, lo que las hace plegarse hacia el interior del glóbulo proteico.

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