1.3.1 Enzimas.

1.Relaciona las columnas

1. ΔG‡ ( )
A. Energía libre
2. ΔG ( )

3. Determina si una reacción es

termodinámicamente posible ( )
B. Energía de
activación

4. Determina si una reacción es

cinéticamente posible. ( )
2. Escribe que teoría acerca de la
unión especifica del sustrato
representa cada imagen.

1. _________________________ 2. _________________________
 3. Selecciona la opción correcta:

1. Una reacción enzimática:

a. Tiene una energía de activación mayor que una catalizada por

un compuesto inorgánico.
b. Es igual de estereoespecífica que una catalizada por un
compuesto inorgánico.
c. Responde a la temperatura igual que la catalizada por un
compuesto inorgánico.
d. Puede ser regulada específicamente.
 
 2. Cuando se dice que una enzima está saturada por su sustrato
significa que:

a. La velocidad observada de la reacción es igual a cero.

b. La velocidad es máxima.
c. La concentración del complejo ES va aumentado en relación
con el tiempo.
d. La enzima se inactiva.
3. Una holoenzima es una enzima completa, catalíticamente
a) Activa
b) Inactiva

4. Los/Las ______ son iones inorgánicos o coenzimas que forman la

parte no proteínica de una enzima.
c) Cofactores
d) Apoenzimas

6. Las coenzimas son moléculas _____ que forman la parte no proteínica

de una enzima.
e) Orgánicas
f) Inorgánicas

7. Las holoenzimas están formadas por una parte proteínica o _______, y

por una parte no proteínica que puede ser orgánica o inorgánica.
g) Apoenzima
h) Cofactor

8. Un/Una ______es un cofactor unido covalentemente a la enzima.

i) Grupo prostético
j) Holoenzima
4. Completa la imagen.
5. Completa la tabla

Tipo de reacción
Clasificación Ejemplos
catalizada
Oxidorreductasas 2.____________
1. ____________
.

3. ________ Transferencia de
4. ____________
grupos funcionales.

Esterasas, fosfatasas,
Hidrolasas. 5. ____________
glicosidasas, proteasas.

Liasas. 6. ____________ 7._____________

Racemasas,
8. _________ Isomerización. epimerasas.

Ligasas. 9.______ Sintetasas.

6. Selecciona la respuesta correcta.

1. En una enzima es el sitio donde se lleva a cabo la

catálisis:
a)Sitio activo.
b)Sitio de unión a sustrato.
c)Sitio alostérico.

2. En una enzima es el sitio al que se unen moléculas

pequeñas, cuyo efecto es el cambio en el sitio activo o
el sitio de unión al sustrato lo que modula la actividad
enzimática.
d)Sitio activo
e)Sitio de unión al sustrato.
f) Sitio alostérico.
7. Indica qué parámetro se describe

Parámetro Definición
Número de moléculas de sustrato
convertidas en producto por molécula
1 de enzima y unidad de tiempo, en
condiciones saturantes del sustrato.

Concentración de S a la que V0 es ½
2 Vmax. Es una medida de la afinidad de
la enzima por S.

La velocidad cuando todos los centros

3 activos están ocupados con sustrato.
8. Indica los tres parámetros en la gráfica
(Constante de especifidad, ½ Vmax, Km, Vmax, Kcat).
 9. Relaciona las columnas.

A. El inhibidor se une a la enzima libre

interfiriendo con la unión del sustrato, su
efecto se contrarresta cuando aumenta la
1. Inhibidor incompetitivo o
concentración del sustrato, compite con el
acompetitivo ( ).
sustrato por el sitio de unión y reduce la
concentración de la enzima libre disponible.

B. El inhibidor se une tanto a la enzima libre

como al complejo enzima sustrato,
interfiriendo la unión del sustrato y la
2. Inhibidor competitivo ( ).
formación del producto, su efecto no se
contrarresta al incrementar la concentración
del sustrato.

C. El inhibidor se une a la enzima libre y al

complejo enzima-sustrato, por lo tanto
3. Inhibidor mixto ( ).
interfiere en la unión del sustrato y de la
formación del producto.
1. Inhibidor isostérico. ( ) A. El inhibidor se une a
un sitio diferente al que
se une el sustrato.

2. Inhibidor alostérico. ( ) B. El inhibidor se une al

mismo sitio que el
sustrato.
10. Escribe que tipo de inhibición se
observa en cada gráfica.

1. 2. 3.

_____________ _______________ __________

10. Qué tipo de inhibición representa cada gráfica y
como varían los parámetros Km, Vmax y Vmax/Km.

A. B.

1.______________ 1.________________

Km 2 Km 2

3 3
Vmax Vmax
4 4
Km/Vmax Km/Vmax
C. D.

1 1

Km 2 2
Km
Vmax 3 Vmax 3

4 4
Km/Vmax Km/Vmax
11. Elige la opción correcta:

1. Enzimas inactivas que son convertidas a formas activas

por proteólisis.

a) Zimógenos
b) Isoenzimas
c) Enzimas con cooperatividad positiva.

2. Enzimas que en un organismo catalizan la misma reacción

pero que se llevan a cabo por proteínas diferentes.

d) Zimógenos
e) Isoenzimas
f) Enzimas con cooperatividad positiva.
g)Enzimas con cooperatividad negativa.
Las siguientes características son propias de las
enzimas y colaboran en su importancia biológica:

a. Su gran eficacia catalítica.

b. Su especificidad.
c. Su capacidad de regulación.
d. Su versatilidad.
e. Todas las anteriores.
La existencia de una enzima catalizadora de un proceso
hace que en el mismo:

a. Disminuya la energía de activación.

b. Aumente la energía de activación.
c. No se altere la energía de activación.
d. Disminuya el número de choques entre las moléculas reaccionantes.
e. Desaparezca el estado de transición.
Centro activo y su interacción con los sustratos:

a. La teoría de Koshland también se conoce con el nombre de modelo de la

llave y de la cerradura.
b. El modelo de Fischer supone la existencia de un centro activo de
estructura flexible y modelable.
c. El modelo del guante y la mano parte de una determinada configuración
de los aminoácidos del centro activo que es modelada e influida por la
presencia de sustrato.
d. El modelo del ajuste inducido es un nombre alternativo del de la llave y de
la cerradura.
e. Existen tantos modelos generales diferentes como tipos de reacciones
catalizadas por las enzimas.
¿Cuál de los siguientes tipos de inhibición reversible
puede alterar la Km de una enzima pero no su Vmax?:

a) Competitiva.
b) No competitiva.
c) Acompetitiva.
d) Irreversible.
e) Alostérica de tipo V.
¿Cuál de los siguientes fenómenos tiene lugar
necesariamente cuando se forma un compuesto
intermedio enzima-sustrato?

a) Tensión en el sustrato.
b) Catálisis ácido-base general.
c) Efectos entrópicos.
d) Regulación por inhibición.
e) Catálisis covalente.
Los cationes metálicos que regulan la activad de un
enzima recibe el nombre de:

a) Grupo prostético
b) Holoenzima
c) Apoenzima
d) Cofactores
e) Coenzimas
Las moléculas orgánicas complejas que se unen
debilmente a la apoenzima reciben el nombre de:

a) Grupo prostético
b) Holoenzima
c) Apoenzima
d) Cofactores
e) Coenzimas

¿Cómo se denomina la zona de la enzima a la cual se une

el sustrato?

R=________________
La asociación de una molécula proteínica y de otra no
proteínica en un enzima recibe el nombre de:

a) Grupo prostético
b) Holoenzima
c) Apoenzima
d) Cofactores
e) Coenzimas
La unión enzima-sustrato se realiza mediante..

a) Enlaces débiles
b) Enlaces fuertes