ENZIMAS

CARACTRISTICAS Y PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

1.- Menciona las 4 características de las enzimas

2.- Define los siguientes conceptos:

a) Coenzima: cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una
apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.

b) Apoenzima: parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores o coenzimas

que puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa.

c) Holoenzima: es una enzima que está formada por una apoenzima y un cofactor, que
puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una
coenzima).

d) Cofactor: componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario

para la acción de una enzima.

3.- Escribe la diferencia principal entre coenzima y cofactor y menciona 5 ejemplos de

cada una

4.- Escribe cómo se comporta la velocidad de reacción de las enzimas en las siguientes
condiciones
a) Temperatura
aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción
se duplica.

b) pH
pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica (Figura de
la derecha). Este es el llamado pH óptim

5.- Describe los 6 tipos de la clasificación de enzimas y un ejemplo de cada una

OXIDORREDUCTASAS: TRANSFERASAS:
HIDROLASAS: ISOMERASAS:
LIASAS: LIGASAS:
6.- Define los conceptos de:
- Vida media:
promedio de vida de un núcleo o de una partícula subatómica libre antes de
desintegrarse.
- Velocidad máxima:

- Velocidad de reacción:
epresenta la rapidez con que tiene lugar la transformación química de unas sustancias, los
reactivos, en otras distintas, los productos.

- Numero de recambio:
máximo número de moléculas de un sustrato que una molécula de enzima puede
convertir en producto por unidad de tiempo.

7.- ¿Qué es la Km y que significan los valores altos y bajos respectivamente?

es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la
velocidad máxima. KM Es un parámetro de afinidad con el sustrato. Mientras mayor sea
KM la unión es más débil.

8.- Describe en qué consisten los 3 tipos de inhibición enzimática:

a) Competitiva: el inhibidor "compite" con el sustrato por la enzima. Es decir, solo el
inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a la enzima en un momento dado.

b) Acompetitiva: se une directamente al complejo enzima sustrato pero no a la enzima

libre, por lo que la unión sustrato libre, por lo que la unión del sustrato es indispensable
para la unión

c) No Competitiva: el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo, sino
que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función.
9.- Define en que consiste la regulación por alosterismo:
forma de regulación donde la molécula reguladora (un activador o un inhibidor) se une a
una enzima en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de unión del regulador se
conoce como sitio alostérico.

9.- ¿Cuáles son los 4 tipos de regulación por modificación covalente?