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UNIVERSIDAD PONTIFICA BOLIVARIANA

FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA
 TALLER DE ENZIMAS – VALOR: 10% DEL EXAMEN DE ENZIMAS

Nombre: _______________________________________________________________________________________

Fecha: 3 de Marzo 2017 Duración: Tipo de prueba: Mixta

Temáticas: Biología celular y macromoléculas
Criterios de desempeño:
 Identifico las características de las enzimas y su función en las células
 Determino los parámetros que caracterizan la cinética de una enzima y analizo sus efectos en el comportamiento
de la misma
 Analizo los impactos positivos y negativos de diferentes propuestas de ingeniería, para jerarquizarlas según su
grado de afectación sobre el entorno y seleccionar una, explicando mis razones.

1. (1.0) ¿Qué relación existe entre la concentración de la enzima y la velocidad máxima (V máx) de la reacción? ¿Influye la
concentración de la enzima sobre el valor del Km? Haga una gráfica aproximada de la velocidad de reacción en
función del sustrato (S) para dos preparaciones de una misma enzima de las cuales una tiene el doble de
concentración de la otra. Indique claramente en el gráfico la Km y la V máx en ambos casos.
2. (0.5) Un investigador realiza tres experimentos con tres enzimas diferentes y grafica los resultados en la siguiente
figura. Las concentraciones de enzima son iguales.

¿Cuál de las enzimas tiene el mayor valor de Vmax? Explique.

3. (1.0) En un cultivo de bacterias, la velocidad de reacción de un enzima fue de20 µg/min para una concentración de
sustrato de 3 mM. Si la concentración de sustrato es igual o superior a 7 mM, la velocidad no supera los 40 µg/min. Al
añadir un inhibidor competitivo, la velocidad de la reacción fue de 20 µg/min para una concentración de sustrato de 8
mM.

a. Calcular: la Km,
b. la Vmax y
c. la Ki para este enzima, sabiendo que la concentración de inhibidor añadido es de 6mM.
Elaborado por: Mabel Milena Torres Taborda
4. (0.5) En la figura se muestran las concentraciones de dos sustratos presentes en concentraciones similares y juntos en
el mismo reactor, con una enzima.

Ambos sustratos pueden ser convertidos por la misma enzima con aproximadamente el mismo número turnover
(número de moléculas de sustrato transformadas por molécula de enzima en determinado tiempo). Por cuál de los dos
sustratos tiene mayor afinidad la enzima? Explique

5. (0.5) Ustedes forman parte de un equipo de investigadores que están estudiando la enzima X y desean realizar una
caracterización de la cinética de esta enzima nueva. Ustedes midieron la velocidad inicial de reacción con diferentes
concentraciones de sustrato y obtuvieron los siguientes datos:

[Sustrato] (mM) Velocidad inicial (mmol/min)

3.0 10.4
5.0 14.5
10.0 22.5
30.0 33.8
90.0 40.5
¿Cuál sería el efecto sobre la velocidad inicial de reacción si la concentración de la enzima se redujera al 10% de la
cantidad empleada inicialmente? (Selección con única respuesta)
__ Ya que el sustrato está presente en exceso, la velocidad de reacción permanece igual
__ La velocidad de reacción para cada concentración de sustrato se reduciría diez veces ya que hay menor cantidad de
enzima
__ La velocidad a bajas concentraciones de sustrato no se modificará pero las velocidades se verán disminuidas a
concentraciones de sustrato cercanas a la saturación.
__ La velocidad se incrementará diez veces, debido a que habrá 10 veces más sustrato disponible.

6. (1.5) Se realizaron dos ensayos para evaluar el efecto del inhibidor XX sobre la actividad de la enzima H-asa. En los dos
ensayos se emplearon las mismas cantidades de enzima y sustrato. Los únicos datos que se conocen de los ensayos son
los puntos de corte con los ejes X y Y de las gráficas de Lineweaver Burk:

Sin inhibidor CXX (mM)

Corte (0,Y) (mmol/min)-1 0.5 0.5
-1
Corte (x,0) (mM) -5.0 -2.5
a. Calcular Vmáx y Km en ausencia y presencia del inhibidor XX. ¿Qué efecto produce este compuesto sobre la actividad
enzimática?

b. Calcular la concentración del inhibidor XX sabiendo que su K I es de 5 mM.