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PRIMER EXAMEN PARCIAL DE BIOCATÁLISIS

Nombre del alumno:

Grupo: Fecha:
Calificación:

I. (10 puntos) INSTRUCCIONES: Relaciona cada descripción con el elemento al que se

refiere, colocando en la última columna la letra que corresponda.

Valor de cada reactivo = 1.25

A. Tienen distinta forma molecular, Holoenzima

pero actúan sobre el mismo
sustrato y tienen la capacidad de
catalizar la misma reacción

B. Componente orgánico que se Biocatalizador

une a la enzima mediante un enlace
covalente
C. Es la sustancia o molécula sobre Apoenzima
la que actúa la enzima
D. Molécula de origen biológico con Grupo
actividad catalítica prostético
E. Es la parte proteica de una Iones
enzima metálicos
F. Proteína que acelera la velocidad Isoenzimas
de una reacción química
G. Está conformada por la Sustrato
apoenzima y una coenzima o
cofactor
H. Son de naturaleza inorgánica y Enzima
pueden actuar como cofactores

II. (12 puntos) INSTRUCCIONES: Determina la clase de enzima que cataliza cada una de las
siguientes reacciones e indica dentro del paréntesis la respuesta.
Valor de cada reactivo = 2

A. Liasa / B. Transferasa / C. Ligasa / D. Isomerasa / E. Hidrolasa / F. Oxidorreductasa

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( )

( )

( )

( )

( )

( )
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III. (18 puntos) INSTRUCCIONES: Elije entre verdadero (V) o falso (F) según sea el caso.
Valor de cada reactivo = 1.8

1. Todas las enzimas son proteínas, pero no todas las proteínas son enzimas.

(V) (F)

2. Generalmente las enzimas tienen un peso molecular menor al de las vitaminas

(V) (F)

3. Los cofactores se unen a la enzima para inhibirla y liberar el péptido de activación.

(V) (F)

4. La unión de la enzima y el sustrato es siempre totalmente irreversible

(V) (F)

5. A la energía mínima necesaria para que suceda una reacción química se le denomina
energía de activación.

(V) (F)

6. Las enzimas incrementan la energía de activación y de esa forma aceleran la

velocidad de las reacciones que catalizan.

(V) (F)

7. Leonor Michaelis-Menten, fue el bioquímico canadiense que desarrolló la ecuación

que describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas.

(V) (F)

8. Valores bajos de Km, indican que la enzima y el sustrato se unen débilmente.

(V) (F)

9. La actividad catalítica de las enzimas alostéricas depende linealmente de la

concentración del sustrato.

(V) (F)
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10. La cantidad de sustrato que requiere una enzima alostérica para alcanzar la Vmax de
catálisis, es menor cuando hay presencia de un efector positivo.

(V) (F)

IV. (20 puntos) INSTRUCCIONES: Responde las siguientes preguntas.

Valor de cada reactivo = 4

1. Describe brevemente lo que postula el modelo de “Ajuste inducido”

2. ¿Qué es la energía de activación?

3. ¿Cómo se expresa la V0 de una reacción enzimática cuando [S] = Km y la enzima

sigue una cinética Michaeliana?

4. ¿Qué concentraciones de sustrato, expresadas como múltiplos de la Km, son

necesarias para obtener valores de V0 iguales a: 0.5 Vmax, 0.8 Vmax, y Vmax.

5. La tabla muestra los valores de Km para tres distintos mutantes de la Hexoquinasa.

Mutante Km (mM de glucosa)

Silvestre (Asn-‐204) ® 0.05
Mutante Gln-‐204 ® 12
Mutante zVal-‐204 ® 300

¿Cuál de los tres mutantes de la enzima tiene menor afinidad por la glucosa?

V. (20 puntos) INSTRUCCIONES: Elije la respuesta correcta.

Valor de cada reactivo = 2

1. Son precursores de las enzimas y no tienen actividad catalítica.

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a) vitaminas b) zimógenos c) polipéptidos

2. Es la parte de la enzima constituida por los aminoácidos que interactúan y se unen al

sustrato.

a) Sitio activo b) Sitio alostérico c) complejo enzima-sustrato

3. Son el único tipo de enzimas que no se clasifican dentro de las proteínas

a) hormonas b) ribozimas c) cofactores

4. Personaje que postuló el modelo de catálisis enzimática denominado “Llave-

cerradura”

a) Daniel Koshland b) Robert J. Fischer c) Emil Fischer

5. Personaje que postuló el modelo de “Ajuste inducido”

a) Daniel Koshland b) Robert J. Fischer c) Emil Fischer

6. ¿Qué ocurre con la molécula de enzima al concluir la catálisis?

a) Libera el péptido de activación y permanece estática hasta volver a unirse a un

nuevo sustrato
b) Permanece íntegra, no se consume durante la reacción, y preserva su actividad
enzimática
c) Libera los cofactores y reacciona nuevamente con los productos, siempre y
cuando se incremente la cantidad de sustrato

7. La Km de una enzima es siempre:

a) Idéntica para todas las isoenzimas que catalizan una reacción

b) La concentración de sustrato con la cual se alcanza Vmax/2
c) La mitad de la Vmax

8. Cinética Michaeliana, ¿qué ocurre si la concentración de sustrato es mucho mayor a

la Km?

a) La mitad de los sitios activos de la enzima se encontrarán ocupados

b) V0 será mayor a Vmax
c) V0 no dependerá de la concentración de sustrato

9. Parte de una enzima en donde se encuentra el sitio alostérico.

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a) subunidad catalítica b) subunidad reguladora c) dímero efector

10. Se define como el número de moléculas de sustrato convertidas a producto por

unidad de tiempo por una sola molécula de enzima, cuando ésta está totalmente
saturada de sustrato.

a) Km b) Kcat c) Vmax

VI. (20 puntos) INSTRUCCIONES: Resuelve los siguientes problemas.

Valor de cada reactivo = 5

1. Una enzima con una Km de 1.7 x 10-3 M se ensayó con una concentración de sustrato
de 0.2 M. La velocidad observada fue de 4.6 x 10 -5 M/min

a) Calcular la Vmax

b) Calcular V0 si la concentración inicial de sustrato fuera de 2.2 x 10 -4 M

2. La enzima aspartato transcarbamilasa cataliza la primera reacción de la biosíntesis

de pirimidinas. Se realizó un estudio cinético de esta enzima utilizando aspartato
como sustrato y se obtuvieron los siguientes datos:

Aspartato (mM) Velocidad (mM/min)

1 0.45
2 0.8
3 1.7
4 2.9
5 3.4
7 4.3
9 5.1
10 5.3
12 5.6
15 5.8
16 5.8
17 5.8

a) Sin utilizar ninguna representación gráfica, estima el valor de Km

b) Utilizando la ecuación de Michaelis-Menten, calcular la V 0 para una [S] = 6 mM

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