Una región determinante de complementariedad (CDR) es:

a) La región de un antígeno que es reconocida por las inmunoglobulinas

b) La región de las inmunoglobulinas que reconoce al antígeno
c) Existen 6 CDRs, todas ellas situadas en los dominios constantes de las inmunoglobulinas.
d) Las respuestas a y c son ciertas.

Los individuos de una misma especie:

a) Tienen igual isotipo pero distinto alotipo
b) El idiotipo es el mismo dentro de la superfamilia de las Igs
c) El idiotipo es exclusivo para moléculas producidas por un clon determinado.
d) a y c son verdaderas.

Reacción antígeno-anticuerpo:
a) Tiene lugar por el reconocimiento e interacción entre un epítopo del antígeno y un paratopo del anticuerpo.
b) El tamaño del epítopo es siempre pequeño, inferior a 1 Kd.
c) Un anticuerpo puede reaccionar con su antígeno, pero no con otras moléculas, debido al fenómeno de la
reactividad cruzada.
d) La interacción antígeno-anticuerpo suele realizarse a través de la formación de enlaces covalentes.
El efecto Bohr de la hemoglobina consiste en que:
a) A pH moderadamente ácido, la hemoglobina disminuye su afinidad por oxígeno
b) El ión Fe2+ del grupo hemo se oxida a Fe3+ en estas condiciones, dejando de unir oxígeno
c) La hemoglobina deja de transportar oxígeno y transporta CO2 en su lugar.
d) Una mutación de la histidina distal estabiliza la forma "R", dejando de unir oxígeno.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el difosfoglicerato (DPG ó BPG) es falsa?:

a) Se une principalmente a la forma T de la hemoglobina de baja afinidad por oxígeno
b) Se une a la hemoglobina principalmente por fuerzas hidrofóbicas.
c) Se une menos fuertemente a la hemoglobina fetal que a la adulta.
d) La concentración de DPG en sangre aumenta en condiciones de baja oxigenación del individuo.

Es peligroso inhalar CO, aún en pequeñas cantidades porque:

a) Aumenta la afinidad de la Hb por el CO2.
b) El CO es transportado por la mioglobina acumulándose en el tejido muscular.
c) Tiene una afinidad 250 veces superior por la Hb que el oxígeno impidiendo que esta transporte O2
d) Desvía la curva hacia la derecha aumentando el valor de la P50.
 El sarcómero muscular es:
a) La unidad anatómica y funcional del musculo.
b) El complejo Actina Miosina
c) Los filamentos gruesos de Miosina
d) Los filamentos finos de Actina, tropomiosina y troponina

El aumento de la concentración de sustrato en una reacción catalizada enzimáticamente:

a) Hace que disminuya la Vmáx por saturación de la enzima.
b) Permite que la Vmáx se alcance aun cuando no toda la enzima esté bajo la forma ES.
c) No la modifica.
d) Puede cambiar la cinética de primer orden a orden cero.

Durante el proceso de coagulación de la sangre existen enzimas que requieren iones metálicos
para poder disparar dicho proceso de coagulación. Cuando vas a un laboratorio clínico le
adicionan un anticoagulante como el EDTA el cual atrapa dichos iones y evita que la sangre se
coagule. Esto quiere decir que dichas enzimas presentes en esta mezcla son:
a) Enzimas sencillas
b) Holoenzimas
c) Ribozimas
d) Apoenzimas
En la empresa de biotecnología Abs-Clinic te piden que desarrolles un anticuerpo monoclonal para detectar
un biomarcador de la distrofia muscular que sirva tanto in vivo (células) como in vitro (western). Diseña una
estrategia experimental e indica los inconvenientes que se puedan presentar.

Por qué la Vmax de una reacción catalizada por enzimas es la misma en presencia de un inhibidor
competitivo como en su ausencia?

Dos enzimas (1 y 2) catalizan la misma reacción química sobre el mismo sustrato, pero pertenecen a
organismos diferentes. La KM de la enzima 1 es menor que la de la enzima 2. ¿Es esto suficiente para
concluir que la enzima 1 libera el producto más rápidamente que la enzima 2? ¿Por qué?

Suponer que un enzima mutado se une al sustrato con una fuerza 100 veces mayor que la del enzima nativo.
¿Cuál es el efecto de esta mutación sobre la velocidad catalítica si la unión del estado de transición no resulta
afectada? Dibujar un esquema energético del curso de reacción para el enzima salvaje y mutado
 Diferencia entre centro alostérico y ortostérico. Proponga una proteína que posea ambos centros.

Centro alostérico: sitio de unión de un ligando que no es el natural.

Centro ortostérico: sitio de unión de ligando natural.
Un ejemplo podría ser la proteína Hb la cual presenta un centro ortostérico para el 02 , su
ligando natural. No obstante, también tiene un sitio de unión alostérico para 2,3 DPG. Este al
unirse produce una disminución de la afinidad de la Hb por el 02 .

Se desea secuenciar la proteína inventasa, para ello se realiza un Western Blot en el que se han empleado epítopos
lineales. Una vez secuenciada, los 200 kb de la proteína se insertan en un vector de expresión y se realiza un ensayo
para medir su actividad. Sin embargo, la proteína no es funcional. Invente una hipótesis que explique lo ocurrido

Una posible hipótesis es que la proteína no sea funcional debido al contexto en el que se encuentra, ya que esta
proteína puede que precise de la interacción con otra proteína para serlo. Se recomendaría la repetición del
experimento y en caso de repetirse los resultados realizarse un estudio de doble híbrido con proteínas relacionadas
con esta.
Se pretende descubrir si cierta enzima tiene más de un centro activo aparte del correspondiente a su ligando
natural. Se sospecha que podría ser afín a ciertas moléculas con un grupo carbonilo. Propón un método
experimental para poder determinar esta hipótesis.

Se podría emplear el método conocido como “estudio de fijación de ligandos” el cual consiste en
incubar la enzima con un análogo del sustrato debidamente marcado (radioactivo, fluorescente,
etc.), a diferentes concentraciones de ligando. En este caso, como debemos obtener el número de
sitios alostéricos en la enzima problema aparte de añadir el sustrato marcado, se debe añadir el
ligando natural para evitar posibles interacciones de este sitio ortostérico con el sustrato a
estudio. Una vez hayamos realizado el paso anterior, para poder separar el ligando libre del
ligando unido, procedemos a usar una técnica de diálisis de equilibrio (aunque también se podría
ultrafiltrar, o realizar una cromatografía de exclusión en gel).
 En un laboratorio, se está estudiando si se puede emplear uno de sus sustratos sintetizados químicamente para
intentar combatir una enfermedad cardiovascular determinada. Esta enfermedad viene provocada por la actividad
irregular de cierta enzima que tiene como ligando natural una molécula muy similar al “drug”. Su idea es usar el
fármaco como análogo de sustrato para la enzima e inhibir la ruta metabólica. Para ello, realizan un experimento
que se basa en exponer la enzima al sustrato a diferentes concentraciones y medir su actividad. A continuación, se
expone la enzima saturada a un cambio químico y se vuelve a medir la actividad a diferentes concentraciones. Tras
analizar los resultados obtenidos, se decide descartar la posibilidad de usar este fármaco como alternativa para
combatir la enfermedad. Explica cuáles fueron los resultados que pudieron haber obtenido.

Probablemente concluyeron que el centro catalítico no fue alterado, sino que era capaz de unirse al sitio de unión. En un
primer momento, podría ser que no fuese afín por el enzima. Sin embargo, esta hipótesis queda descartada ya que no
tendría sentido que se hubiera realizado un segundo experimento porque en el primero ya se habría obtenido que no
había afinidad. Al realizar este segundo experimento, seguramente obtuvieron que a pesar de la modificación química si
se lograba detectar una actividad residual, hecho que indica que el sustrato es capaz de unirse al sitio de unión pero no
al centro activo, porque en ese caso no habría ningún tipo de actividad.
Una alumna en prácticas es el encargado de analizar y representar los valores obtenidos al estudiar la actividad
de cierto enzima en presencia o en ausencia de su inhibidor. Al realizar la representación gráfica (Figura 1), la
alumna llega a la conclusión de que se trata de una inhibición no competitiva. Al presentar las conclusiones a su
tutor, éste le dice que ha cometido un error y le pide que revise la gráfica de nuevo. Explica detalladamente cuál
ha sido el fallo o el aspecto que no ha tenido en cuenta la alumna.

Probablemente no ha tenido en cuenta que en este caso tanto la Km y la Vmax están modificadas
mientras que en una inhibición no competitiva se vería claramente la Km es la misma para ambas
rectas.