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ENZIMAS

1. Explique el concepto de un compuesto que participa en una reacción pero no se
modifica; El concepto de especificidad, de ejemplo en cada situación, naturaleza
química de las enzimas.
>Enzima: Catalizador biológico que actúa disminuyendo la energía de
activación de una reacción, las mismas poseen gran especificidad y actúan
sobre sustancias denominadas sustratos.
>Especificidad: Propiedad que le permite distinguir con gran selectividad
entre diferentes
Sustancias y aun entre isómeros ópticos. Poseen un sitio activo, es decir el
lugar donde se unen a
un sustrato ej: Cuando la
enzima solo puede actuar sobre un tipo de substrato, se dice que la enzima
muestra especificidad absoluta para el substrato. Ese es el caso de la
deshidrogenasa succínica, que es específica para el succinato, o la L-glutámico
deshidrogenasa, específica para el glutamato.
Si la enzima puede actuar sobre substratos con estructuras muy similares, se
dice que la enzima muestra especificidad relativa para el substrato. La Laminoácido oxidasa, por ejemplo, puede catalizar la oxidación de diferentes
aminoácidos de la serie L.
>Naturaleza química de las enzimas: La mayoría son de naturaleza
proteica, sin embargo se han aislado moléculas de ARN con actividad catalítica,
llamadas Ribozimas.
2. Analice las siguientes reacciones químicas escribiendo sus fórmulas:
a) α-cetoglutarato + amonio  L-glutamato +H20

b) Alanina + α-cetoglutarato

↔ Piruvato + L-glutamato

>Transferasa

Indicar que enzima participa en
la reacción y comente si hay
factores necesarios para que esta
se desencadene. Mencione la clasificación de enizimas.
 Las enzimas se clasifican en : Oxidoreductasas, transferasas, hidrolasas,
liasas, isomerasas, ligasas.
3. Indique a qué grupo de la clasificación de enzimas y localización celular de las
enzimas que participan en los siguientes procesos:
>Producción de energía: Oxidorreductasas, mitocondrias.
>Síntesis protéica: Ligasa, Ribosomas

y en condiciones óptimas de trabajo. tratando de realizar el ensayo. concentración del sustrato. y ácido clorhídrico como fuente de anión cloruro. En un ensayo biológico cuando tengo una muestra de almidón para degradarlo necesito la presencia de la enzima amilasa. >El valor de km para dos enzimas es el siguiente: Km1: 25 mM Km2: 15 mM Con estos datos explicar: a.5 mM 5x10-3 Mm 3 mM NO SE PRODUCE LA REACCIÓN YA QUE LA AMILASA ACTÚA EN MEDIO ALCALINO. Inhibidores enzimáticos: Son agentes químicos que inhiben la acción catalítica de la enzima. debe ordenarlos en orden creciente de concentración de productos.¿Qué factor o factores pueden modificar el valor de Km? Concentración de enzima.El significado del valor de km: Corresponde a la concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima. ph y temperatura. cofactor necesario para que transcurra la reacción.¿Qué tipo de curvas se generan al representar c/u de los valores cuando en las coordenadas al representar c/u de estos valores en un gráfico cuando en las coordenadas se represente actividad enzimática en función de la concentración de sustrato? c. b. ¿Qué son los inhibidores enzimáticos? Detalle la clasificación de los mismos y su relación con los valores de KM Y Vmax. citoplasma y mitocondrias. Cuáles son los factores que modifican la actividad enzimática? Concentración de la enzima. 4. En el ensayo hay 4 tubos en esas condiciones. Se clasifican . coloco la enzima y el sustrato a 37° C.>Síntesis de lípidos complejos: LIgasas. 6. T1: T2: T3: T4: 5mM 2. ph y temperatura. 5. citoplasma. >Utilización de C6H12O6: Liasa.

Explique escribiendo las formulas de la reacción química y fundamentando su respuesta sobre lo que ocurrió. Disminuye la Vmax sin modificar Km. Inhibidores Reversibles *La reacción es reversible agregando mas sustrato. -Acompetitivos o anticompetitivos: Se unen al complejo E-S y forma un coplejo inactivo. En un tubo de ensayo coloco Succinato (S) + succinato deshidrogenasa (Enzima) + ácido malólico en condiciones óptimas de trabajo para obtener fumarato. 7. . Se reducen Vmax y KM.-Competitivos: Se unen al sitio activo impidiendo la formación del complejo E-S. -No competitivos: Se unen a diferentes lugares del sitio activo de la enzima impidiendo que se liberen los productos de la reacción enzimática. al transcurrir el tiempo advierto que el producto final no se obtiene. Aumenta el valor de km pero no modifica el de Vmax. Realice un gráfico representando esto. Inhibidores irreversibles: Producen un deterioro definitivo de la actividad enzimática: Ej: venenos organofosfoados.

>De acuerdo al tipo de señal a la cual responden. Existen enzimas reguladoras que no sólo catalizan la reacción. llamados efectores o modificadores alostéricos. >Enzimas reguladas por por el agregado o sustracción de grupos covalentemente. los mismos son positivos cuando favorecen la entrada del sustrato y negativos cuando producen una degradación del sitio activo por lo cual el sustrato no puede unirse y en consecuencia se deprime la función enzimática.Esto debería haber ocurrido: 8-Describa detalladamente la regulación enzimática y tipo de curva que representa a cada una. existen mecanismos que permiten la regulación. sino que pueden aumentar o disminuir su actividad respondiendo a señales específicas. uniones covalentes: . A estos sitios se unen sustancias.¿ A qué se denomina enzimas constitutivas e inducibles? >La actividad de las enzimas puede ser ajustada a las necesidades fisiológicas. (uno llamado sitio activo y el otro llamado sitio alostérico). pueden distinguirse en: >Enzimas alostéricas: Poseen dos sitios activos en lugar de uno.

>Enzimas constitutivas: Aquellas cuya concentración se mantiene más o menos constante a lo largo de la vida celular (son necesitadas por el organismo constantemente. >Enzimas inducibles: Su síntesis se activa o reprime con los requerimientos de la célula. .