PROTEÍNAS

Proteínas
Polímeros de aminoácidos
Moléculas orgánicas con una gran
diversidad de funciones.
Su composición viene
determinada por la secuencia de
nucleótidos en su gen.
 Aminoácidos
Monómeros de las proteínas.
En los sistemas vivos se encuentran solo 20
aminoácidos.
La cadena lateral R es la que diferencia cada
aminoácido.
Molécula que se comporta como Ión dipolar.

Carbono Quiral
Estereoisomería
La quiralidad de los aminoácidos le confiere la
capacidad de formar imágenes especulares no
superponibles o estereoisómeros.

Todos los aminoácidos constituyentes de las proteínas

son del tipo Levo.
Clasificación
Según las propiedades físico-químicas de las
grupos laterales R, se clasifican en:
No Polares
Polares sin carga

Polares con carga:

Básicos
Ácidos
El arreglo tridimensional
de una proteína depende
de las Propiedades de la
cadena lateral R de los
aminoácidos que la
conforman.
Enlace Peptídico

- Resultado de la
unión del grupo
carboxilo de un
aminoácido con el
grupo amino del
próximo, liberándose
una molécula de
agua.
Estructura de las proteínas
PRIMARIA:
Secuencia de aminoácidos.

SECUNDARIA:
Ordenamiento regular de aminoácidos del
polipeptido.
Estructura de las proteínas
TERCIARIA:
-Plegamiento de la cadena como resultado de la interacción
entre las cadenas laterales R en diferentes regiones del
polipéptido.
Depende de: - Naturaleza química de las cadenas laterales R.
- Formación de puentes disulfuro.
Configuración nativa: Configuración espacial, particular para
cada proteína, en la que se encuentra funcionalmente activa.
CUATERNARIA:
- Interacción de dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes.
 Funciones
Transporte de Gases.
Motilidad.
Estructural.
Defensa inmunológica.
Señalización.
Metabolito intermediario.
CATALIZADORES.
 ENZIMAS
Proteínas como catalizadores
Proteínas que llevan a cabo actividades catalíticas
altamente especificas .
No alteran el equilibrio químico entre sustrato y
producto.

Aceleran la velocidad de reacción disminuyendo la

energía de activación.
La temperatura y el pH modifican su actividad.
Algunas necesitan de un cofactor.
Apoenzima + Cofactor = Holoenzima
Parte Proteica
Orgánico (coenzima) o
Inorgánico (ión metálico)
Clasificación
1) Oxido-reductasas (Succinato
deshidrogenasa)
2) Transferasas (ADN metiltransferasa)
3) Hidrolasas (Endonucleasa)
4) Liasas (Adenilato ciclasa)
5) Ligasas (ADN ligasa)
6) Isomerasas (glucosa-6-fosfato isomerasa)
Factores que influyen en la
actividad enzimática
pH:
Temperatura:
Concentración de sustrato:
Mecanismos de Interacción Enzima-
Sustrato
Mecanismo de Llave-Cerradura: el sustrato encaja
perfectamente en el sitio activo.

Ajuste Inducido: las configuraciones de la enzima y

del sustrato son modificadas por la unión del sustrato
 Regulación Enzimática
Por Retroalimentación: regulación por el mismo
producto que genera. Ej.:
Por Fosforilación:
Alostérica:
 Inhibidores
Reversibles:
- Competitivos
- No competitivos

Irreversibles. Ej.:
- Cianuro
- Insecticidas y antibióticos