Aminoácidos: Introducción a las proteínas

Proteínas: Su función en los seres humanos

Funciones dinámicas:
Catálisis de las transformaciones químicas.
Enzimas: Catalizan rxs en su centro activo: Sustrato → Producto
De los miles de rxs químicas que tienen lugar en los organismos vivos, requieren de
catalizadores para que se lleven a cabo a una velocidad compatible con la vida

Muchos caracteres genéticos se manifiestan a través de la síntesis de enzimas, que

catalizan rxs que determinan el fenotipo.

Enfermedades genéticas: Alteración de niveles de síntesis de enzimas o por cambios

específicos en su secuencia de aa.
Transporte.
Hemoglobina y mioglobina: Transportan oxigeno en la sangre y en el músculo, respectivamente
Transferrina: Transporta hierro en la sangre

Otras: Fijan y transportan hormonas esteroides a través de la sangre, desde el lugar de

síntesis hasta el lugar de acción.

Muchos fármacos y compuestos tóxicos son transportados unidos a proteínas

Contracción.
Actúan en los Miosina y actina: Contracción muscular
mecanismos contráctiles.
Protección.

Inmunoglobulinas e Interferón: Protegen al organismo contra infecciones bacterianas o víricas

Control metabólico.

Hormonas proteicas Insulina, tirotropina, somatotropina (hormona de crecimiento), prolactina,

(> de 50 aa) Estimulante del folículo, etc.

Hormonas peptídicas Adrenocorticotropa, antidiurética, glucagón, calcitonina, etc.

(< de 50 aa)

Las proteínas controlan y regulan la transcripción y traducción génicas

(Histonas, factores de transcripción y potenciadores)

Funciones estructurales:
Proporcionan matriz para los tejidos óseo y conjuntivo que dan estructura y forma al
organismo humano.
Colágeno y elastina: Matriz del hueso y de los ligamentos
(resistencia estructural y elasticidad a los órganos y sistema vascular)

Queratina: Cabello y otros tejidos epidérmicos

Composición de Aminoácidos de las proteínas

Las proteínas son polímeros de

-aminoácidos:

Polímeros de 20 aminoácidos

Estos surgen:

La información genética se transcribe

desde una secuencia de DNA al mRNA
y después se traduce a la secuencia
específica de aminoácidos de una
proteína.
Estructura de los aminoácidos
Un átomo de carbono central alfa (C)
Al que están unidos covalentemente:

1. Un grupo amino
2. Un grupo ácido carboxílico
3. Un hidrógeno
4. Un grupo químico especifico (R)
(cadena lateral)
Diferente para cada uno de los
Forma ionizada 20 aminoácidos.
A UN pH FISIOLOGICO
Zwitterion

El grupo amino esta protonado

(capta un protón)

El grupo carboxilo esta desprotonado

(pierde un protón)
Las cadenas laterales:

Definen:

La naturaleza química
Estructura de los aa

La gran variedad de las

Cadenas laterales
permiten que las
proteínas gocen
de una gran versatilidad
 Aminoácidos con cadenas laterales alifáticas

Son los alquil-aminoácidos que tienen cadenas laterales alquilo:

Isobutilo  Isobutilo 

Isopropilo
Metilo

Conforme los grupos R se extienden, el aminoácido se vuelve más hidrofóbico.

Por ejemplo, la isoleucina tiene mayor tendencia a pasar desde el

agua a un disolvente de hidrocarburos que la glicina

Los aminoácidos como la isoleucina se encuentran normalmente en el interior

de las proteínas, donde están protegidas del agua.

La glicina: Al ser muy soluble en agua se puede conjugar con otros compuestos insolubles,
Ejem: para excretarse en orina.
También se agrega al glicocolato (sal biliar) para la digestión de grasas.
Aminoácidos con cadenas laterales que contienen:
Hidroxilo o azufre

Etanol
Hidroximetilo tiometilo (Alcohol Metil etil La metionina puede
Secundario) tiol éter
aportar su grupo metilo
en algunas rxs.

O bien, puede funcionar como

como un veneno al transferir
un grupo etilo.

Sus cadenas laterales son débilmente polares, son más hidrófilos que sus
análogos alifáticos

Se incorpora el grupo -amino a su cadena lateral:

-Iminoácido
-amina es secundaria: El N forma enlace covalente:
Carbono alfa y el carbono de la R

Al formar un anillo de 5 (incluyendo el N) impide su libertad

de rotación:
No participa en algunas conformaciones
Aminoácidos aromáticos
Aminoácidos que presentan cadenas laterales aromáticas

Gpo. fenólico Indol

La fenilalanina, junto con los aminoácidos alifáticos
benceno
valina, leucina e isoleucina,es uno de los aminoácidos
más hidrofóbicos.

Son precursores de Neurotransmisores

(Sustancias que intervienen en la
Transmisión de impulsos nerviosos)

Triptofano

Mal de Parkinson Serotonina

Dopaminas
Fenilalanina Esquizofrenia (Efecto sedante y sensación
Placentera)
Tirosina Epinefrina Acción estimulante Afecta el sueño, estado de animo
(adrenalina)
Control hormonal La atención y el aprendizaje
(vías metabólicas)
Aminoácidos básicos

Grupo guanidinio

N-butilamina

El grupo R contiene uno o dos N

Imidazol
Protonados a pH 7 (como base al unir un protón)
(carga positiva)
pH 6 en agua
pH fisiológico:
Forma ácida o básica

Aminoácidos muy básicos,

que suelen encontrarse
en la superficies exteriores
de las proteínas.

Vasodilatador de los vasos sanguíneos a consecuencia

Histidina: → Histamina de la respuesta inmunológica.
(Al eliminar
el grupo ácido) (Produce hinchazón y nariz tapada (resfrió)

Arginina: Participa en el ciclo de urea. Desechos de nitrógeno en los humanos.

Aminoácidos ácidos y sus amidas.

Ácido carboxílico en R Derivados de los ácidos

(grupo carboxílicos amidados)
Cargas negativas a pH= 7.0
Sin carga a pH= 7.0

Son aminoácidos hidrofílicos que se encuentran al exterior de la proteínas

La asparagina y la glutamina: Desempeñan un papel en el uso del nitrógeno

por parte de los seres vivos.
En los animales, participan en la detoxificación del amoniaco.
En las plantas, intervienen en el almacenamiento del nitrógeno.
 Los aminoácidos tienen un centro asimétrico

Cuando el átomo de carbono alfa

tiene 4 sustituyentes diferentes
unidos a él

¡Se dice que el carbono es QUIRAL

o un estereocentro o carbono
asimétrico!

Carbono Existen dos ENANTIOMEROS o Por la capacidad de girar el plano de

asimétrico: ISOMEROS OPTICOS la luz polarizada hacia izq o der

Todos los -aminoacidos MENOS LA GLICINA contienen un carbono  asimétrico

Y en consecuencia tienen enantiómeros L y D.

En las proteínas de mamíferos sólo se encuentran aminoácidos L.

Aminoácidos modificados

Fosfoserina
Ácido –carboxiglutamato
Tiroxina

Son derivados de los aa comunes y se producen por

modificación del aa progenitor después de que el organismo
sintetiza la proteína:

Proceso llamado MODIFICACION POSTRADUCCIONAL

(para llevar a cabo ciertas funciones)

Ejemplo: Hidroxiprolina esta presente en la proteína de colágeno

Los aminoácidos se polimerizan en:
PEPTIDOS Y PROTEINAS

Unión covalente por la formación de un

enlace amida o ENLACE PEPTIDICO entre el
grupo -carboxilo de un AA con el grupo -
amino de otro AA

Reacción de deshidratación:

Dipéptido
 La repetición de este proceso genera un polipéptido:

O bien: ESTRUCTURA
Una proteína Con una secuencia de AA específica PRIMARIA
(R1 - R2 - R3 - R4 - ….. Rn)
(Predeterminada por la secuencia
de nucleótidos de su gen)

La estructura primaria única es la que hace posible que una cadena polipeptídica
se pliegue como una estructura tridimensional específica que confiere a la proteína
sus propiedades química y fisiológicas.
ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTIDICO
Las cadenas polipeptídicas son polímeros con enlaces peptídicos planos,
conectados por los átomos de carbono alfa.

Los enlaces –C=O y –N-H:

son paralelos y coplanares

Existe poca posibilidad de giro

alrededor del enlace –C-N

Siendo complanares, los grupos de átomos alrededor del enlace peptídico pueden
adquirir dos configuraciones posibles, trans y cis

TRANS: Más
común en las
proteínas,
excepto donde
hay residuos
de prolina.
 Péptidos pequeños biológicamente activos
Secuencia de AA Nombre Función

(3) pyroGlu-His-Pro (NH2)a Hormona liberadora de la Secretado por el hipotálamo; hace que la hipófisis
tirotropina libera la hormona tirotrópica

(9) H-Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly- Vasopresina (hormona Secretada por el lóbulo posterior de la hipófisis; hace
(NH2) b,d antidiurética) que el riñón retenga agua de la orina.

Encefalina (metionina) Péptido de tipo opiáceo encontrado en el cerebro que

(5) H-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-OH
inhibe la sensación del dolor.

Pequeña gastrina Hormona secretada por las células de la mucosa del

(17) pyroGlu-Gly-Pro-Trp-Leu-Glu-Glu-Glu- estomago que induce la secreción de ácido por las
Glu-Ala-Tyr(SO3)-Gly-Trp-Met-Asp-Phe(NH2) células parietales del estomago.
c,d

Hormona pancreática implicada en la regulación del

(29) H His-Ser-Gln-Gly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp- Glucagón (bovino) metabolismo de la glucosa
Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-
Gln-Asp-Phe-Val-Gln-Trp-Leu-Met-Asn-Thr-
OH
Péptido presor o hipertensivo: también estimula la
Angiotensina II (equina) liberación de aldosterona por la glándula suprarrenal.
(8) H-Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-OH
Bradiquinina plasmática (bovina) Péptido vasodilatador
(9) H-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-
OH

Sustancia P Neurotransmisor
(10) H-Arg-Pro-Lys-Pro-Gln-Phe-Phe-Gly-
Leu-Met(NH2) d
a
El Glu NH2-terminal se encuentra en la forma piro en la que el COOH en , esta unido covalentemente a su -NH2 vía enlace amida; el aa COOH
terminal esta amidado y por tanto no esta libre.
b
La cisteína-1 y la cisteína-6 están unidas formando un enlace disulfuro dentro del nonapéptido.
c
La tyr-12 esta sulfonada sobre su OH fenólico de la cadena lateral.
d
El aa COOH terminal esta amidado.
Péptidos pequeños biológicamente activos

Aspartamo: L-asparagil-L-fenilalanina: Péptido dulce de importancia comercial

Sustituto de azúcar

Glutatión: Captura agente oxidantes que originan cáncer

Oxitocina y Vasopresina: Importancia fisiológica como hormonas

Oxitocina: Induce el parto y controla la contracción de los músculos uterinos

También estimula el flujo de leche en una madre amamantando.

Vasopresina: Control de la presión arterial regulando la contracción de los

músculos lisos.
Estimula la reabsorción de agua en los riñones (efecto antidiurético)
Estructura PRIMARIA de las proteínas
Secuencia de AA: Comprender su estructura, mecanismo de acción y
Su relación con otras proteínas con función fisiológica similar.

Estructura primaria de la INSULINA:

Sintesis:
Precursor inactivo Cortes proteolíticos
Pro-insulina (PROTEASAS) Insulina Activa
(enlaces 30 y 31 y 65 y 66) (Antes de la secreción de los islotes)
(86 aa y 3 P di-S Cys)
Se liberan 35 aa (péptido C)
(islotes pancreáticos)

DIABETICOS: Utilizan para su Tx Insulina porcina o bovina.

(Pocos aa variables en su estructura proteíca)
La insulina porcina es mas tolerable que la bovina (secuencias más conservadas)

Actualmente: Insulina humana: Utilizan bacterias manipuladas geneticamente o por

modificación de la insulina de cerdo.
 NIVELES SUPERIORES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructura Primaria: Estructura covalente de secuencias de aa y
la localización de puentes disulfuro (cistinas)

Niveles Superiores:
Propiedades conformacionales de la estructura primaria
generadas de forma no covalente:

Estructura Secundaria: Plegamiento tridimiensional LOCAL de la cadena

polipeptídica en la proteína.
(solo el esqueleto, no se consideran a las cadenas laterales)

Estructura Terciaria: Estructura tridimensional del polipéptido (plegamiento global).

( Incluye las relaciones conformacionales en el espacio de las cadenas laterales
y las relaciones geometricas entre regiones distantes de la cadena).

Estructura Cuaternaria: Asociación no covalente de las subunidades polipeptídicas

discretas en una proteína formada por múltiples subunidades

Las proteínas adoptan una conformación sec, terc, o cuat UNICA, denominada
CONFORMACIÓN NATIVA.
NATIVA

El plegamiento, ocurre de forma espontánea, pero las proteínas chaperonas

pueden acelerar la velocidad de plegamiento.
Estructura SECUNDARIA de las proteínas
La conformación de una cadena polipeptídica Es el acomodo del esqueleto proteico
se puede describir por los ángulo de rotación
alrededor de los enlaces covalentes que
forman parte de la cadena:

Enlaces de rotación más o menos libre:

1. Enlace psi (): (C-C)
Entre el C  y el C carbonilo
2. Enlace fi (): (C-N)
Entre el N aminico y el C 
La combinación del grupo peptídico PLANO
y los 2 enlaces de rotación libre, influyen en
la conformación tridimensional de los péptidos
y proteínas.
Dos tipos de estructuras secundarias en las proteínas:
Estructuras repetidas de - Hélice y Lámina  plegada
UNIDAS por puentes de hidrogeno
Ambas son estructuras periódicas (repiten sus características
a intervalos regulares)

- Hélice Tiene forma cilíndrica e interviene una

sola cadena polipeptídica

El grupo C=O de cada residuo de AA forma un P-Hid

con el grupo N-H del AA que esta a una distancia
de 4 residuos en la sucesión covalente

La conformación helicoidal permite

la alineación de los átomos que
participan en los P-Hid, lo que da
máxima estabilidad a la estructura

Hay 3.6 residuos por cada vuelta

de la hélice

Las proteínas tienen cantidades

variables de estructuras helicoidales
alfa (<5% - 100%)

El AA prolina, no participa en esta

estructura. (No P-Hid y no rotación
entre N y C)
 Lámina 
Puede producir una formación bidimensional y
en ella pueden intervenir una o más cadenas
polipeptídicas

El esqueleto peptídico esta extendido

Se forman P-Hid entre partes diferentes
de la cadena, que se pliega sobre si
misma (intracadena) o entre cadenas
diferentes (intercadena)

Cadenas paralelas: misma dirección

Cadenas antiparalelas: Cadenas

Alternadas en direcciones opuestas

Los P-Hid dan pie a una estructura

Repetica en zig-zag.

La combinación de cadenas  y  produce

diversos tipos de estructuras SUPER
SECUNDARIAS en las proteínas:

giro;
giro;
;
llave griega 
 Ejemplos de proteínas con estructura secundaria:
PROTEINAS FIBROSAS
Son proteínas filamentosas y alargadas. Desempeñan funciones estructurales en las células y los
tejidos animales:
Comprenden a las proteínas de la piel, del tejido conjuntivo y de las fibras animales,
como el pelo y la seda.

QUERATINAS
•Son las proteínas más importantes del pelo y las
uñas.

•Tienen predominantemente estructura de hélice 

•Las moléculas individuales contienen secuencias

largas de más de 300 residuos de longitud totalmente
-helicoidales

•Pares de estas hélices se enroscan en una

estructura de ovillo enrollado

QUERATINAS
Contienen mucha estructura en lámina 

Se encuentran principalmente en la aves y los

reptiles, en estructuras como las plumas y las
escamas.
 FIBROINA

•Proteína producida por los gusanos de seda y

las arañas.

•Contiene largas regiones de lámina  antiparalela

•Las regiones de la lamina  contienen casi

exclusivamente repeticiones de Gly y Ala o Ser
COLAGENO Esta en todos los tejidos y órganos a los que proporciona el armazón
Que les da forma y resistencia estructural

Proteína más abundante 4% en hígado, 10% en pulmón, 12-24% en aorta

en los vertebrados. 50% en cartílago, 64% en córnea, 23% en hueso cortical y
74% en la piel

•La unidas básica de la fibra de colágeno es la

molécula de tropocolageno

•Es una hélice triple de tres cadenas polipeptídicas, cada una

de ellas de aproximadamente de 1000 residuos

•Las tres cadenas son hélices distintas que se trenzan en una

organización Superhelicoidal para formar un cilindro rígido.

•Contiene muchos AA glicina, prolina, 4-hidroxiprolina y 5-

hidroxilisina

•Cada cadena tiene (dentro de ciertos limites) un repetido de 3

residuos de AA: X-Pro-Gli o X-Hip-Gli.

•Varios tipos de Colágeno, dependiendo de su composición de

AA

•Deficiencias en la síntesis de colágeno (Sind. De Ehlers-Danlos)

provocan escorbuto (deficiencia de Vit C, no hidroxilación de la
prolina), sangrado de encías, osteogénesis imperfecta y
manchas en la piel
ELASTINA

•Confiere a los tejidos y órganos la capacidad de estirarse sin llegar

a desgarrarse.

•Por su función estructural, se clasifica como fibrosa

•Es abundante en ligamentos, pulmones, paredes arteriales vasos sanguíneos

y piel

•No contiene secuencias Gly-Pro-Y y Gly-X-Hyp repetidas y no se

pliega formando hélices

•Carece de estructura secundaria regular, pero presenta una estructura

enrollada al azar muy móvil

El AA que forma los entrecruzamientos es la lisina, catalizada por la enzima

Lisina-aminooxidasa que la convierte en Al-lisina y actúa en las secuencias
-Lys-Ala-Ala-Lys- y -Lys-Ala-Ala-Ala-Lys-
Estructura TERCIARIA de las proteínas
Acomodo tridimensional de todos los átomos de la molécula

Estructura secundaria, las conformaciones laterales y las posiciones

de cualquier grupo prostético forman: Proteínas globulares

Llevan a cabo la mayor parte del trabajo químico de la célula

(síntesis, transporte y procesos metabólicos)

Cada proteína globular posee una estructura secundaria singular, formada por elementos de
Estructura secundaria plegados de manera específica.

Hay conformaciones de PLEGADOS DISTINTOS para FUNCIONES DIFERENTES de la proteína.

Las fuerzas que intervienen en el plegado de las proteínas:

1. Depende de interacciones no covalentes (Estabilizar la proteína)

2. Puentes de hidrogeno (entre esqueleto proteico y entre cadenas laterales)
3. Interacciones hidrofóbicas (entre residuos no polares)
4. Enlaces disulfuro (entre cisteínas)
5. Coordinación con grupos prostéticos (iones metálicos)

El conjunto de estas fuerzas estabilizadoras, hace que residuos de AA que están

lejanos en la secuencia primaria pueden estar cercanos en la estructura
tridimensional producida por el PLEGADO DE LA PROTEÍNA.
 Variedades de la estructura de las proteínas globulares:
Patrones de plegado.

La mayoría de las proteínas

están formadas por más de
un DOMINIO:

Es una región compacta,

plegada localmente de
la estructura secundaria

Los dominios están

conectados entre sí
mediante la cadena
polipeptídica

Proteínas grandes:
Varios dominios

Proteínas pequeñas:
Dominios únicos
LA CADENA POLIPEPTIDICA PUEDE DOBLAR LAS ESQUINAS DE DIVERSAS
MANERAS, PARA IR DE UN SEGMENTO  O UNA HÉLICE  O AL SIGUIENTE

Giros permite la inversión completa de

la dirección de la cadena en solo Giros que genera vueltas muy estrechas
cuatro residuos.
Participa el AA: Glicina

La prolina participa en estos giros

 Además de las fuerzas estabilizadoras, en el plegado de las proteínas participan:
LAS PROTEÍNAS CHAPERONAS.

La estructura primaria tiene la información para producir la estructura terciaria

Pero:

El proceso de plegado in vivo puede ser complicado

Puede haber un plegado incorrecto o en un momento no adecuado

Por lo cual:
Las proteínas acompañantes (Chaperonas) ayudan al plegado correcto
y oportuno de muchas otras proteínas.

Desnaturalización y replegado:
Las interacciones no covalentes que mantienen la E-Trid de una
proteína son débiles, así que pueden trastornar la estructura nativa.

El desdoblado de una proteína se conoce como

DESNATURALIZACIÓN
Implica perdida de FUNCION

Formas para desnaturalizar proteínas:

Calor, cambio de pH, uso de detergentes, fuerzas iónica y
cambios de temperatura
Ejemplo de proteína globular: Estructura terciaria
MIOGLOBINA
Es una proteína que almacena Oxigeno
Fija y libera oxígeno en función de los cambios en
la concentración de oxigeno del sarcoplasma de las
células musculares esqueléticas.

Una UNICA cadena polipeptídica (por153 AA) con un

sitio de fijación de O2 (donde esta un grupo prostético
(Hemo)

Porción no polipeptídica que constituye

Una parte funcional de una proteína

(ión metálico (Fe II), parte orgánica: Pro-

toforfirina IX)

En ausencia de la proteína, el hierro del grupo Hemo, puede oxidarse a Fe (III)

y así perder Su capacidad para unirse a oxigeno.

Por tanto, se requiere la COMBINACIÓN del grupo Hemo y la proteína para

CAPTAR Y ALMACENAR OXIGENO
Estructura CUATERNARIA de las proteínas
Es una propiedad de las proteínas que constan de más de una cadena polipeptídica.
Cada cadena es una SUBUNIDAD.

El numero de cadenas puede variar desde 2 hasta más de una docena.

Las cadenas interactúan entre sí en forma no covalente, mediante atracciones electrostáticas,

Puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas.

Como resultado de estas interacciones no covalentes, puede haber cambios sutiles en la

Estructura, que pueden dar cambios en sus propiedades: Proteínas alostéricas

Nota: No todas las proteínas formadas por varias subunidades son alostéricas.

Asociaciones homotípicas:

Asociación de cadenas polipeptídicas

idénticas o casi idénticas.

Asociaciones heterotípicas:

Asociaciones entre subunidades con

estructuras muy distintas
Ejemplo de proteínas con estructura cuaternaria:
HEMOGLOBINA
Son proteínas globulares, presentes en los hematíes
que fijan Oxígeno en los pulmones y lo transportan
a las células.

También transportan CO2 y protones desde los tejidos

a los pulmones, además transportan y liberan Oxido
Nítrico (NO) en los vasos sanguíneos de los tejidos.

Consta de 4 cadenas polipeptídicas con 2 secuencias

de AA diferentes:

HbA1 (Hemoglobina humana adulta) (2 2)

2 cadenas  (141 AA) y 2 cadenas  (146 AA)

En la sangre del feto humano y de embriones tempranos predominan otras formas de Hb

HbF = 2 cadenas  (iguales a la adulta)

2 cadenas  (distintas de )

Hb E = 2 cadenas zeta () y 2 

HbA2 minoritaria:
2 2
 La unión de O2 a la hemoglobina requiere la
cooperatividad entre las subunidades de la
hemoglobina

Mientras la mioglobina tiene un SOLO centro de fijación de O 2 por molécula,

Las HEMOGLOBINAS, con 4 subunidades monoméricas:

Tienen 4 CENTROS HEMO FIJADORES DE O2.

La fijación de las 4 moléculas de O2 a la Hb presenta:

COOPERATIVIDAD POSITIVA

• La fijación del primer O2 a la desoxi-Hb facilita la fijación de O2

a las otras subunidades de la molécula.

• La disociación del primer O2 de la Hb completamente oxigenada

facilitara la disociación del O2 de las otras subunidades.

La captación de Oxigeno puede modularse

con ligandos como:
H+, CO2 y BPG (2,3-bisfosfoglicerato)
INMUNOGLOBINAS (Anticuerpos: Ac)
Proporciona ejemplos de una arquitectura de MULTIDOMINIOS que permite el reconocimiento
de moléculas ajenas al organismo y su unión a ellas para secuestrarlas.

Producción en respuesta
Anticuerpos Invasión de compuestos foráneos Se asocia a la sustancia foránea
(proteínas, polímeros o Ác. Nucleicos) Finalidad: ELIMINACIÓN

Antígenos
(Determinantes antigénicos: Regiones de la molécula que inducen
la producción del anticuerpo: 6 o 7 AA

ANTICUERPOS: Son glucoproteínas compuestas por

CUATRO CADENAS POLIPEPTÍDICAS

Los extremos COOH- y NH2-terminal de las 2 cadenas H y las

2 cadenas L estan orientados en la misma dirección.

Puentes disulfuro unen las cadenas H entre sí y con las

cadenas L.

Los dominios de la región constante (C) de la cadena H

Se denominan CH1, CH2 y CH3. y la región constante de la
Cadena L se designa como CL.
Las regiones variables (V) de las cadenas L y H se denominan
VL y VH
BASES NITROGENADAS