ALGUNAS

PROPIEDADES DE
LAS PROTEÍNAS.
JONATHAN JANNA MERLANO, SEBASTIAN OSPINA HERNANDEZ.

UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA.

DEPARTAMENTO DE INGENIERÍA AMBIENTAL.

LB02-BIOQUIMICA
Desnaturalización.

La desnaturalización consiste en la pérdida de todas las estructuras

de orden superior, quedando las proteínas reducidas a un polímeros
afuncionales. Las consecuencias inmediatas son:

-Disminución de la solubilidad de la proteína, acompañada

frecuentemente de precipitación.

- Pérdida de toda sus funciones biológicas.

- - Alteración de sus propiedades hidrodinámicas.

Procedimiento.

 Tomamos 4 vasos y agregamos distintos solventes en cada uno (agua, etanol,

vinagre y agua con sal), luego agregamos un huevo a cada vaso y observamos.

VINAGRE
AGUA ETANOL Y/O JUGO AGUA + SAL
DE LIMÓN
Procedimiento y Análisis.
Procedimiento y Análisis.

Agua y Sal.
Vinagre.

En los recipientes con vinagre, agua con sal,

y agua se pudo notar como al agregar en
huevo en estos, lentamente se dieron cambios
poco notorios en su clara, producto de la
desnaturalización de esta.

Agua.
Procedimiento y Análisis.
Se pudo observar como con el etanol la desnaturalización del huevo se
dio mucho más rápido que en los otros solventes, y la similitud de esta,
con la que se presenta
cuando el huevo sufre un proceso de cocción.
En los otros solventes esto también se logra ver luego de varias horas,
pero de forma menos evidente.

Etanol.

Desnaturalización del huevo en Etanol.

Conclusión.

Los cambios de nivel molecular del huevo pueden ser físicos, como es el caso al
fritarlo, o químicos, como los generados durante el experimento, en el cual se rompen
las interacciones o enlaces moleculares presentes en las estructuras de sus proteínas.
Pudimos ver como el etanol ha desnaturalizando las proteínas del huevo en menor
tiempo que los otros disolventes.
Cuestionario.
 Consultar en forma clara y breve en que consiste la desnaturalización de las
proteínas.
La desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde
pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también
cambian sus propiedades físico-químicas.
 Explique qué sucede cuando el cabello se somete a los tintes, de ris y alisado,
este proceso es reversible o irreversible.
Es reversible, y pasa por la formación o rupturas de enlaces de sulfuros en la alfaelice de la
proteína queratina.
Cuestionario.

 Explique por qué las pezuñas, los cuernos, las uñas, el cabello y las plumas no
se disuelven con el agua.
La Queratina es una sustancia proteica, muy rica en azufre, que constituye el componente
principal de las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos
derivados del ectodermo, como pelos, uñas, plumas, cuernos o pezuñas. La queratina es la
responsable de la dureza y resistencia de los cuernos y uñas es una proteína que forma
parte la estructura del cabello.
Cuestionario.

 Consultar de qué depende la solubilidad de las proteínas.

 Básicamente se debe a factores internos y externos a la molécula, en los primeros por
ejemplo: el peso molecular de la proteína, su estructura (primaria, secundaria, etc.) la
forma dimensional de la molécula, si está unida o no a otros grupos (homo o heteroprot), el
tipo de aminoácido presente o sea si hay muchos hidrofóbicos (fenilalanina, tirosina,
triptófano, etc.) la solubilidad será menor y también el grado de desnaturalización que
tenga la molécula (pérdida de grupos hidrófilos = menos interacción con el agua). Además
están los factores externos como el PH del medio que afecta sobre todo a las globulares
(que lo acercarse o alejarse de su Peso isoeléctrico), la temperatura (que va
desnaturalizando la prot por perdidas de estructuras hasta a su aglomeración o
precipitación), la fuerza iónica que adopta por ciertas sales y que terminan por modificar
las cargas de los aas (si las cargas entre aas son distintas y se atraen se favorece la unión
prot-prot y no la prot-agua), lo anterior también se puede modificar por ciertos disolventes
que hacen variar la constante dieléctrica de la molécula y modificar su solubilidad óptima.
Cuestionario.

 Explique cuando es positiva la reacción de biuret, escriba la reacción.

La reacción o prueba de BIURET es un método que detecta la presencia de compuestos
con dos o más enlaces peptídicos y, por tanto, sirve para todas las proteínas y péptidos
cortos.
El reactivo del biuret (sulfato de cobre en una base fuerte) reacciona con los enlaces del
péptido y cambia el color cuando entra en contacto con otra sustancia, tornándose
VIOLETA. Mientras más cantidad de proteína esté presente en la solución, más oscuro es
el color.
Por ejemplo, cuando se calienta la urea a 180 Celsius, se descompone transformándose en
un compuesto llamado "biuret", el cual en presencia de Cu2+ en solución alcalina forma
un complejo color violáceo ya que reconoce los enlaces peptídicos de las proteínas, no es
específico para identificación de proteínas con dos o más enlaces peptídicos.
Cuestionario.
 Consulte otras técnicas utilizadas para la cuantificación de proteínas.
BIBLIOGRAFÍA

 - Trudy McKee, James R. McKee. 2015. Bioquímica: Las bases moleculares de la

vida. CAPÍTULO 5: Aminoácidos, péptidos y proteínas. México. Tomado de:
https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?
bookid=1960&sectionid=148094670. 
 - ANDRIAN B.; HUGO G. R.; JOSE T. T.2015. DESNATURALIZACION DE
PROTEINAS. Universidad de Magdalena, Colombia. Tomado de:
https://www.academia.edu/36896098/DESNATURALIZACION_DE_PROTEIN
AS
 - ROBERT, K. Y MURRAY, M. 2007. Bioquímica ilustrada. 1ª edición.
EDITORIAL: El manual moderno. Tomado de:
https://bibliotecavirtualaserena.files.wordpress.com/2018/02/harper_bioquimica_i
lustrada_29c2aa_ed_booksmedicos-org.pdf.