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UNIVERSIDAD NACIONAL

AGRARIA LA MOLINA

CURSO:

Química de Alimentos

TITULO:

SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS

ALUMNOS:

AlbercoLaymito ,Caroly Isabel 20150424

Gutierrez Castillo Carla Pamela 20150441

Millán Navarrete Ramse Daniel 20130423

Sanchez Ccoyllo, Ruth Dennise 20130437

PROFESOR:

Melgarejo, Silvia

GRUPO:
A*

2017– I
I. INTRODUCCIÓN

Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse,
establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así,
cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua
(capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual
provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la
hidratación de los tejidos de los seres vivos.

Los datos de solubilidad resultan muy útiles para determinar las condiciones óptimas
para la extracción y purificación de proteínas, a partir de sus fuentes naturales y para
separar fracciones proteicas. El grado de insolubilidad de una proteína es una medida
práctica de la desnaturalización + agregación de la proteína, una proteína que se
presenta desnaturalizada, parcialmente agregada suele ser poco eficaz en los
procesos de gelificación, emulsificación o formación de espuma. La solubilidad
proteica a pH neutro o al pI es con frecuencia la primera de las propiedades
funcionales que se mide en cada una de las etapas de preparación y procesado de un
ingrediente proteico.

OBJETIVO:

 Observar el efecto de diversos agentes sobre la estabilidad de las proteínas en


dispersión.

II. REVISION DE LITERATURA

SOLUBILIDAD DE PROTEINAS

Según Velíšek (2014) en el pasado las proteínas eran clasificadas de acuerdo a su


solubilidad, pero en la actualidad esta clasificación ya no es tan utilizada. Sin embargo,
algunos nombres triviales de las proteínas están basados en esta clasificación:

- Proteínas solubles
- Proteínas insolubles, las cuales incluyen a las proteínas fibrilares
(escleroproteínas).
Las proteínas solubles están divididas en los siguientes seis grupos:

- Albúminas: son proteínas solubles en agua a un pH de 6.6, que precipitan con


la adición de sulfato de amonio a una saturación del 60%, a 75°C, coagulando
irreversiblemente e incluye a la lactoalbúmina en leche, ovoalbúmina y
conalbúmina en huevos blancos, leucosina en trigo, legumelina en lentejas y
guisantes.
- Globulinas: son proteínas débilmente ácidas insolubles en agua, pero solubles
en disoluciones salinas, por ejemplo, en cloruro de sodio al 5%, en ácidos y
bases, precipitan con sulfato de amonio a una saturación del 40% y coagulan
con el calor; a las globulinas solubles en agua libre de sales se les denomina
pseudoglobulinas, y aquellas que son insolubles en agua libre de sales,
euglobulinas; como ejemplo se incluye a las proteínas musculares como la
miosina y actina, lactoglobulina en la leche, ovoglobulina en los huevos
blancos, edestina en trigo, avenalina en avena, legumina y vicilina en lentejas,
guisantes y otras legumbres, conglicinina y glicinina en soya, tuberina en las
papas, la proteína de almendra amandina,etc.
- Prolaminas: son proteínas insolubles en agua, pero solubles en disoluciones
de sales, ácidos y bases y en etanol al 70%, no coagulan al ser sometidas al
calor, y principalmente incluye a las proteínas de vegetales libres de lisina con
un alto contenido de prolina y glutamina unidas, como ejemplo se tiene a la
gliadina en trigo y centeno, secalina en centeno, hordeína en cebada, gliadina
en avena, orizina en arroz y zeína en maíz.
- Glutelinas: son insolubles en agua pero solubles en soluciones diluidas de
sales, ácidos y bases, difieren de las prolaminas en que son insolubles en
etanol y coagulan cuando son sometidas al calor, contienen una considerable
cantidad de ácido glutámico; la glutelina más común es la glutenina que se
encuentra en el trigo, la cual es responsable de las propiedades del horneado
de pan de trigo; como ejemplos se citan la secalinina que se encuentra en el
centeno, la hordenina que se encuentra en la cebada, la orizenina del arroz y la
zeanina del maíz.
- Protaminas: son proteínas básicas solubles en agua, ácidos diluidos y en
hidróxido de amonio. No coagula cuando son sometidas al calor,contienen
grandes cantidades de aminoácidos básicos(alrededor de 80% arginina), se
encuentra en el esperma de los peces.
- Histonas: son proteínas básicas solubles en agua y ácidos diluidos
pero no en hidróxido de amonio. No coagulan en el calor, contienen grandes
cantidades de lisina, arginina e histidina y están presentes en altas cantidades
en los núcleos de células vegetales y animales. (Velíšek, 2014)

Según Cheftel (1989) la solubilidad de las proteínas depende de numerosos factores,


entre los cuales están:

1. La influencia del pH
Una proteína con valores de pH superiores o inferiores al punto isoeléctrico,
tiene una carga negativa o positiva y las moléculas de agua reaccionan con
estas cargas contribuyendo así a su solubilización. Además, las cadenas
proteicas que llevan cargas eléctricas del mismo signo, tienen tendencia a
repelerse y por tanto a disociarse y desdoblarse. La mayoría de las proteínas
son estables para una determinada zona de pH y frecuentemente se
desnaturalizan cuando se someten a valores de pH muy altos o muy bajos.

Este comportamiento ha sido utilizado para solubilizar algunas proteínas y


especialmente las de granos (soja, girasol, etc.). La solubilidad y por
consiguiente la proporción de extracción es superior con pH alcalinos que con
pH ácidos, donde el número de residuos cargados negativamente a pH mayor
al punto isoeléctrico es superior al número de residuos cargados positivamente
para un pH menor al punto isoeléctrico.
Para valores de pH próximos al punto isoeléctrico, las moléculas proteicas que
manifiestan un mínimo de interacciones con el agua y sus cargas netas, son lo
bastante débiles para que se puedan aproximar las cadenas polipeptídicas.
Algunas veces se forman estos agregados, lo que puede conducir a una
precipitación. La cantidad de precipitado aumenta cuando la densidad de los
agregados difiere mucho de la del disolvente y es grande el diámetro de los
nuevos agregados.

2. La acción de sales

La adición de sales neutras puede aumentar la solubilidad, como consecuencia


del denominado efecto salino, propio de sustancias poco solubles. Los iones de
las sales neutras, con molaridades comprendidas entre 0.5 y 1 M, pueden
aumentar la solubilidad de proteínas. Los iones reaccionan con las cargas de
las proteínas y disminuyen las atracción electrostática entre las cargas
opuestas de grupos próximos. Por otro lado, la solvatación debido estos iones,
permite aumentar la solvatación de las proteínas y por lo tanto su solubilidad.

Si la concentración de las sales neutras es superior a 1 M, la solubilidad de las


proteínas decrece y puede conducir a una precipitación. Este efecto de
hinchazón resulta de la competencia entre la proteína y los iones salinos por
las moléculas de agua necesarias para su solvatación respectiva. Con una
fuerte concentración salina, no hay bastantes moléculas de agua disponibles
para la solvatación de la proteína, porque la mayor parte del agua está
fuertemente ligada a las sales. En estas condiciones, las interacciones
proteína-proteína resultan más importantes que las interacciones proteína-agua
y esto puede conducir a una agregación seguida de la precipitación de
moléculas proteicas.

Según la serie de Luna (2006) , los iones pueden clasificarse así:

SO42- , F- , CH3COO- , Cl-, Br-, NO3-, I-, ClO4-, SCN-, NH4+, K+, Na+, Li+, Mg2+,
Ca2+

Los iones a la izquierda de la serie favorecen la hinchazón, la agregación y


estabilizan la conformación proteica. Los iones situados a la derecha favorecen
el desdoblado y la disociación.

Los aniones multivalentes son más efectivos que los aniones monovalentes
mientras que los cationes divalentes son menos efectivos que los cationes
monovalentes. (Belitz, 2009)
3. Acción de metales

Los iones de metales alcalinos (tal como los iones sodio y potasio) solo
reaccionan de una forma limitada con las proteínas, mientras que los alcalinos
térreos, tales como calcio y el magnesio, son más reactivos. Los iones de
metales de transición, tales como los iones de Cu, Fe, Hg y Ag reaccionan
rápidamente con las proteínas. Entre estos son numerosos los que forman
complejos estables con el grupo tiol.

4. Influencia de los reactivos de los alcaloides

Los reactivos de los alcaloides (ácidos tánico, pícrico y fosmolíbdico) pueden


afectar a los puentes salinos y a los puentes de hidrógeno. Estos reactivos
precipitan las proteínas (Ruy-Díaz, 2013).

5. Acción de disolventes orgánicos

La adición de algunos disolventes, tales como el etanol o la acetona, a una


solución acuosa de proteína, disminuye la constante dieléctrica del medio. De
esta forma disminuyen las fuerzas electrostáticas de repulsión existentes entre
las moléculas proteicas, lo que contribuye a su agregación y precipitación.
Estos disolventes entran así en competencia con las moléculas de agua,
interfiriendo con los enlaces puentes de hidrógeno y por lo tanto pueden reducir
la solubilidad de las proteínas.

La mayor parte de los disolventes orgánicos pueden considerarse como


agentes desnaturalizantes (Cheftel, 1989)

HUEVO:

El huevo fue apreciado durante mucho tiempo por sus cualidades nutritivas, ya que era
una fuente económica para obtener proteínas de alto valor nutricional, y además
contiene otros nutrientes que hacen de él un alimento para incluir en la alimentación
cotidiana de una familia.

Según Rodríguez, V. y Simón, E. (2008); la proporcion en la que se encuntran sus


diferentes partes varia con el peso del huevo, asi la cascara presenta un 8 – 11%, la
clara un 56 – 71% y la yema un 27 – 32%.

La cascara, constituye la envoltura, es segregada por el oviducto con un grosor


aproximado de 0.2-0.4 mm. Está formada por una cubierta rígida, de naturaleza caliza,
cuyos principales componentes son carbonato de calcio y fibras proteicas entrelazadas
entre sí en la proporción de 50:1. Otros componentes minoritarios con
mucopolisacáridos y minerales (Rodríguez, V. y Simón, E.; 2008).

La clara o albumen, en un fluido acuoso, que suele ser color blanquecino opalescente,
compuesto por capas de diferente viscosidad. Sus principales componentes son agua
y proteínas de naturaleza viscosa también contienen otros componentes en pequeñas
cantidades (Rodríguez, V. y Simón, E.; 2008). Para Hernandez, M. y Sastre A. (1999);
la clara o albumen está formada fundamentalmente por agua (86%) y proteínas, entre
las que predominan la ovoalbúmina y la ovoglobulina; también contiene sodio y algo
de vitamina B2 y es destacable la ausencia de lípidos.

La yema o vitelo, tiene una forma esférica constituida por un disco germinal rodeado
de la membrana vitelina de naturaleza proteica. Es una emulsión de grasa en agua; su
composición es principalmente lipídica (dos tercios) y proteica (un tercio), con otros
minoritarios (Rodríguez, V. y Simón, E.; 2008).

Lacto suero: A diferencia de las caseínas, las proteínas de lacto suero si contienen
una gran cantidad de cisteína. Además, contienen cantidades considerables de lisina,
leucina, triptófano y acido glutámico y aspártico. En general, las proteínas del lacto
suero tienen un alto valor nutricional (Gorriti L.,2012).

La proteína de lacto suero presenta un elevado valor biológico y un rico perfil de


aminoácidos. El perfil de aminoácidos del suero presenta considerables cantidades de
aminoácidos esenciales , aminoácidos sulfurados y aminoácidos de cadena
ramificada.

Las proteínas de lacto suero aportan cisteína (2.5%), aminoácido dador de azufre y
precursor de la síntesis de glutatión (antioxidante esencial que protege al organismo
contra el daño producido por la generación de los radicales libres), y otras
microfracciones que favorecen la liberación de factores de crecimiento como la
somatomedina (IGF-1) que estimula la recuperación y crecimiento muscular
(Naclero,2012 citado por Gorriti L. ,2012).

Caseína: La caseína es una de las proteínas más importantes para el hombre tanto
desde el punto de vista alimenticio como industrial. En general se puede decir que la
química pura de la caseína ha sido bastante bien estudiada, mientras que todavía hay
mucho que investigar referente a sus propiedades físico-químicas.

La caseína se encuentra solo en la leche y es elaborada exclusivamente por la


glandula mamaria. Es uno de los constituyentes de las materias nitrogenadas, siendo
la principal sustancia albuminoidea de la leche. En sus 5/6 partes la caseína se
encuentra al estado de suspensión coloidal muy fina.

Propiedades químicas de la caseína: La combinaciones con los ácidos, donde la


caseína actúa como base, no son más que el resultado de una absorción del ácido por
la caseína. Con HCl se pueden obtener los cloruros de caseína; las sales
correspondientes a este acido son solubles. Para estos cloruros el Ph varía de 3.46 a
1.89 alcanzando un máximo de solubilidad a un ph 2 aproximadamente.

Las combinaciones de la caseína con álcalis son los caseinatos solubles en agua, que
constituyen las colas de la caseína industrial. Esta facultad de la caseína de
combinarse a la vez con los ácidos y las bases, se explica fácilmente por la existencia
en la molécula de funciones básicas aminas (NH2) y de funciones acidas carboxilas
(COOH).

En la práctica industrial, la leche fresca tiene un ph de 6.6-6.7, pero la precipitación de


la caseína láctica tiene lugar por formación espontanea del ácido en la masa, hasta un
ph cercano a 4.6-4.7 que es precisamente el p en que la caseína precipita de la leche;
se obtiene así, una caseína muy poco mineralizada, muy soluble en los álcalis y
formando una buena cola.
Si al contrario se coagula rápidamente y en masas la leche fresca por adición masiva
de una acido como el ácido sulfúrico, se puede obtener una caseína poco
mineralizada, poco soluble en los álcalis, donde esta se limita a hincharse, formando
una gelatina.

Finalmente, si se coagula la leche fresca por cuajo, sin adición del ácido, conservando
un ph elevado, se obtiene una caseína muy mineralizada, insoluble en los álcalis
diluidos y sin llegar a formar cola (Gorriti.2012).

Caseína al acido: La caseína existe en la leche unida al calcio, que si se precipita por
la acción de un ácido, se desliga en gran parte de este mineral al combinarse el ácido
con el calcio, quedando por esto, desprovista de su mayor parte de materias
minerales. (Gorroti,2012).

III. MATERIALES Y METODOS

III.1. Solubilidad de las proteínas de la leche

Leche

Ac. Acético 0.1M

Acetato de sodio 0.1N

HCl 0.2N

NaOH 2N

Beacher de 250ml

Sulfato de amonio

Tubos de ensayo
3.1.2. Método para la leche

50ml
50ml leche
leche

41ml
41ml Ac.
Ac. Acético
Acético 0.1M
0.1M ++ 9ml
9ml
acetato de sodio 0.1N
acetato de sodio 0.1N

Mezclar
Mezclar yy llevar
llevar aa
pH = 4.6
pH = 4.6

Reposar*5min
Reposar*5min yy filtrar
filtrar
(bomba
(bomba de
de vacío)
vacío)

Filtrado
Filtrado

10ml
10ml del
del filtrado
filtrado ++ 10ml
10ml sulfato
sulfato 20ml
20ml del
del filtrado+
filtrado+ baño
baño maría
maría
de
de amonio
amonio (mezclar
(mezclar yy reposar
reposar hirviendo
hirviendo por
por 10min
10min
por
por 55 minutos)
minutos)

10ml 10ml+
10ml+ NaOH
NaOH
Centrifugar
Centrifugar por
por 10min
10min 10ml +HCl
+HCl
0.2N 2N
2N
(5000rpm)
(5000rpm) 0.2N

Liquido
Liquido sobresaliente+8gr
sobresaliente+8gr
de
de sulfato
sulfato de
de amonio
amonio hasta
hasta
saturación
saturación

III.2. Solubilidad de las proteínas de la leche de soya

Las proteínas de la leche contienen caseína , globulina y albúminas , se les puede


separa basándose en la diferente solubilidad de cada una de ellas .

III.2.1. Materiales

Leche de soya
Ácido clorhídrico 0.2 N
Cristales de sulfato de amonio
Hidróxido de sodio 2N
Solución de acetato de sodio 0.1 M
Solución de acido acético 0.1 M
Solución saturada de sulfato de amoni

III.2.2. Procedimiento
III.3. Extracción de las globulinas de la torta de soya

3.3.1 Materiales:

 torta de soya  Acido tánico al 5%

 Acido acético 0.05N


 acido clorhídrico concentrado
 Solucion acuosa de acido tricloroacetico al 10%

 Solucion acuosa saturada de


acetato de plomo
 Solucion de cloruro de sodio al 10%
 Solucion saturada de sulfato de amonio (10 partes de sulfato de amonio en 100
partes de agua en peso)

3.3.2 Procedimiento

 El liquido obtenido se somete a los siguientes ensayos:


III.4. Proteinas del huevo

III.4.1. Materiales
 Huevo

 Probeta
 Tubos de ensayo
 Beacker 50 ml
 Reactivos (los mismos para 3.1.1. )

Romper el huevo con cuidado, separando la clara del huevo

III.4.2. Procedimiento
Medir el volumen de la clara (V), batir ligeramente y luego
añadir 4 partes de agua (4V)

Medir el pH y neutralizar con ácido acético 0.05N

Filtrar la disolución, para separar el precipitado fino que


aparece
 Luego del filtrado, se sometera a los siguientes ensayos:

Adicionar 1,5
gramos de
sulfato de
amonio

IV. RESULTADOS Y DISCUSION

En los siguientes cuadros (1, 2,3 y 4) se indicaran las observaciones obtenidas al


realizar el experimeto de solubilidad en distintas muestras (torta de soya, huevo, leche
de soya y leche evaporado).

Cuadro 1: Solubilidad de proteinas de leche


Sustacia añadida Observaciones

HCl Se formo precipitado

NaOH Poco preipitado

Sulfato de amonio Minimo precipitado

Cuadro 2: Proteinas de la leche de soya

Sustancia añadida Observaciones


SO4Na Se observa partículas en suspensión ,
color blanco

HCl
Se observa partículas en suspensión de
color blanco.

NaOH Se observa una suspensión amarillenta.


CUADRO 3. PROTEINAS DE LA TORTA DE SOYA

SUSTANCIA AÑADIDA OBSERVACIONES


Solucion saturada en sulfato de amonio La solucion no tiene sedimentacion y es
turbio, se obserba pequeñas particulas
suspendidas.
Solucion de acetato de plomo Existe sedimentacion de la proteina al
agregarle acetato de plomo, el precipitado
es color blanco.
Solucion de acido tricloroacetico La proteina no precipita y es soluble con
el acido tricloroacetico, el color es
moztaza claro
Acido tanico al 5 % Existe precipitacion de la proteina con el
acido tanico. El precipitado es marron.
Acido clorhidrico concentrado No hay precipitacion de la proteina por lo
tanto es soluble con el acido clorhidrico.

+ACETATO DE PLOMO +TRICLOROACETICO +ACIDO TANICO +HCl


+SULFATO DE
AMONIO
CUADRO 4: PROTEINA DEL HUEVO

SUSTANCIA AÑADIDA OBSERVACIONES

a) Sulfato de amonio (1,5g) Minima precipitacion, blanco

b) Acetato de plomo (2-3 gotas) Poca precipitacion, blanco

c) Acido tricloroacetico 10% (4ml) Abundante precipitado, blanco


d) Acido tanico 5% (4 ml) Se observo mejor la precipitacion

e) Acido clorhidrico (1ml) Coagulacion, blanco

DISCUSIONES

Proteinas de leche
 Respecto de la solubilidad en proteínas de la leche se observó la
desnaturalización de las proteínas, más específicamente de la caseína por
acción del HCl , la caseína perdió parte de su solubilidad .
 Todas las macromoléculas de la naturaleza adquieren una carga cuando se
dispersan en agua. Una característica de las proteínas y otros biopolímeros es
que la carga total que adquieren depende del pH del medio. Así, todas las
proteínas tienen una carga neta dependiendo del pH del medio en el que se
encuentren y de los aminoácidos que la componen. Debido a la composición
en aminoácidos de la proteína, los radicales libres pueden existir en tres formas
dependiendo del pH del medio: catiónicos, neutros y aniónicos.
 Cualquier proteína tendría una carga neta positiva si se encuentra en un medio
lo suficientemente ácido debido a que los grupos COOH de los aminoácidos
aspártico y glutámico estarían en su forma neutra pero los grupos amino de
Arginina y Lysina estarían protonados (-NH3 + ).
 De igual forma si la proteína se encuentra en un medio con un pH muy alto
estaría cargada negativamente ya que en este caso los grupos carboxilo
estarían desprotonados (COO- ) y los grupos amino estarían en su forma
neutra (NH2). En el punto isoeléctrico, se encuentran en el equilibrio las cargas
positivas y negativas por lo que la proteína presenta su máxima posibilidad
para ser precipitada al disminuir su solubilidad y facilitar su agregación. La
propiedad característica de la caseína es su baja solubilidad a pH 4,6. Si se
añade ácido a la leche, la carga negativa de la superficie de la micela se
neutraliza (los grupos fosfato se protonan) y la proteína neutra precipita. Las
otras dos sustancias añadidas a los tubos de muestra, son dos grandes
modificadores de pH: el HCl y el NaOH. Según Blylund (2003), la presencia de
un exceso de iones hidrógeno (HCl) hace que las moléculas adquieran una
carga neta positiva, repeliéndose entre sí y favoreciendo la estabilidad de la
solución. En el caso contrario de añadir una solución fuertemente alcalina
como el NaOH, todas las proteínas tomarán una carga negativa, lo cual
también mantiene la solución. Esto explica por qué el grado de precipitación
después de la adición del NaOH fue menor que antes de ella. Pero en el caso
del HCl, la turbidez aumento ligeramente, tal vez por la aproximación al punto
isoeléctrico de las proteínas (carga neta cero).

PROTEINAS DE LA LECHE DE SOYA

 La solubilidad de las proteínas está determinada por tres factores principales:


(1) su grado de hidratación, (2) su densidad y distribución de cargas a lo largo
de la cadena, y (3) la presencia de compuestos no proteicos como fosfatos,
carbohidratos o lípidos que puedan tener un efecto estabilizante. Desde el
punto de vista termodinámico, la solubilización corresponde a una disociación
simultánea de las moléculas del disolvente y de las moléculas de proteínas,
previa a una dispersión de estas últimas en el disolvente, con una superficie
interfacial de máximo contacto entre la proteína y el disolvente (Aquino, 2015).

 Las proteínas precipitadas por salado retienen su conformación nativa y


pueden disolverse de nuevo, normalmente sin experimentar desnaturalización.
El sulfato amónico es el preferido para precipitar las proteínas por salado,
debido a su gran solubilidad en agua, lo que permite alcanzar fuerzas iónicas
muy elevadas (Gonzales, 2010).

 Según Badui (2006) una desnaturalización por cambios de pH ocasiona


modificaciones importantes debido a cambios en la ionización de las cadenas
laterales cargadas porque afectan el número de los puentes salinos que
estabilizan las estructuras naturales de las proteínas. Una desnaturalización
alcalina implica la neutralización de la carga positiva de cadenas laterales de
Lys,His y Arg; una desnaturalización ácida implicaría la protonación de cargas
Asp,Glu ; ambos casos impiden la formación de una interacción electrostática.
Con este proceso, en la industria, se busca modificar las estructuras
originales de las proteínas para aumentar su potencial tecnológico y mejorar
sus propiedades funcionales, aunque es frecuente encontrar en estas
condiciones una porción de las moléculas que han sufrido hidrólisis.

 Para terminar como menciona Ibáñez (2007) la estabilidad estructural de una


proteína globular depende de una serie de interacciones químicas. La
conformación final se debe a un equilibrio de estas fuerzas: interacciones
hidrofóbicas, enlaces de hidrogeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van de
Waals y los entrecruzamientos covalentes (uniones disulfuro).La conformación
de una proteína funcional es parcialmente estable pero cualquier cambio en el
ambiente pude sufrir una desnaturalizaciónse debe a la estructura y
configuración de estas.

 Lo más deseable , es una proteína con alta solubilidad ,por ejemplo en la


producción de la leche de soya y tofu, la elevada solubilidad de la proteína
produce un incremento en el rendimiento de la producción y mejora la
estabilidad o la textura .El calentamiento es la causa principal de la solubilidad
de la proteína ,pero es un más importante para disminuir el contenido de
sustancias anti nutricionales de los productos de soya y mejora su valor
nutritivo .En este sentido , es muy importante optimizar el proceso en términos
de la cantidad y valor aplicado . (LUNA, 2006)

PROTEINAS DE LA TORTA DE SOYA

 En primer experimento, se adicionó una solución saturada de sulfato de amonio


ala torta de soya, en la práctica solo se observó pequeñas partículas
suspendidas en toda la solución. La precipitación por variación de fuerza iónica
se debe a que las sales neutras ejercen efectos pronunciados sobre la
solubilidad de las proteínas globulares. A baja concentración, las sales
incrementan la solubilidad de muchas proteínas, fenómeno que recibe el
nombre de solubilización por salado. Las sales de los iones divalentes tales
como MgCl2 y (NH4)2SO4, son mucho más eficaces en la solubilización de las
proteínas que las sales de iones monovalentes. La capacidad de las sales
neutras para influir en la solubilidad de las proteínas está en función de su
fuerza iónica que constituye una medida tanto de la concentración como del
número de cargas eléctricas existentes en los cationes y los aniones aportados
por la sal (Gonzales, 2010).Los cuales en el caso del sulfato de amonio sería la
presencia de un catión monovalente y un anión divalente, y la concentración la
máxima que el disolvente utilizado pueda solvatar, es decir , una alta
concentración. A medida que la fuerza iónica aumenta, la solubilidad de una
proteína comienza a disminuir. A una fuerza iónica lo suficientemente elevada,
algunas proteínas pueden ser casi completamente precipitadas de su
disolución, efecto llamado insolubilización por salado (Gonzales, 2010).
Cuando las sales son adicionados al sistema, el agua disuelve los iones de la
sal y, cuando la concentración de las sales se incrementa, el agua es retirada
de las proteínas permitiendo la exposición de los fragmentos hidrofóbicos;
éstos pueden interactuar con otros de otras proteínas resultando en
agregación, de modo que proteínas con fragmentos más grandes o con más
fragmentos hidrofóbicos, se agregarán y precipitarán antes que aquellos con
pequeños o pocos fragmentos (Gonzales, 2010). Así que podríamos inferir que
las globulinas de la torta de soya posee pequeños o pocos fragmentos
hidrofóbicos porque no se observó una precipitación sino partículas en
suspensión, lo cual de todas modos indica el fenómeno mencionado de la
agregación entre grupos hidrófobos de la proteína.
 Según Bello (2000), las globulinas son solubles en soluciones salinas. Las de
origen animal suelen coagular por el calor. Suelen integrar las reservas
proteicas de muchos productos naturales, como clara de huevo, leches,
carnes, vegetales. Tambien se encuentran las gluteinas que son solubles en
soluciones salinas muy concentradas. Abundan en los cereales de modo
especial en trigo y maiz. En nuestro caso fue la extraccion de la globulinas de
la torta de soya, donde se aprecia la solubilidad en HCl.

 Según Cheftel (1989), la cantidad de precipitado aumenta cuanto más es la


diferencia entre las densidades del disolvente y los agregados proteicos,
teniendo estos un diámetro grande. Esto quiere decir que la diferencia de las
densidades entre los agregados proteicos y el ácido tánico es mayor a
comparación con la diferencia de densidades entre los agregados proteicos y el
tricloacetico.

 Ruíz-Díaz (2013) menciona que los iones de sales de metales pesados, como
el Pb2+ del acetato de plomo utilizado en la práctica, rompen los enlaces salinos
y casi siempre causan la precipitación de las proteínas. En la práctica, a causa
de lo mencionado anteriormente, se observaron la precipitación por
consiguiente la formación de dos fases.

PROTEINA DEL HUEVO

 Según Quesada, S. (2007); la sal (sulfato de amonio) extrae el agua unida a las
proteínas y, por lo tanto, estas precipitan al perder solubilidad. La albumina
presente en el plasma, clara de huevo y muchos otros fluidos biológicos,
pueden ser separadas de otras proteínas como la globulina, ya que la albumina
precipita únicamente si la solución en la que se encuentra es saturada con
sulfato de amonio, mientras que las globulinas precipitan cuando se
encuentran en un 50% (m/V) de concentración en sulfato de amonio. En el
Cuadro 4, se puede observar que hay precipitación pero es mínima.
 Según Quesada, S. (2007); la ovoalbúmina tiene un punto isoeléctrico
alrededor de 4,7. Si a una solución de esta proteína se le agrega un ácido,
como el pícrico o el tricloroacetato, el pH disminuye y los aniones (picrato o
tricloroacetato) reaccionan con la ovoalbúmina; el producto es insoluble en la
solución y precipita. Pero si la proteína se encuentra en una solución a un pH
mayor a la de su punto isoeléctrico, presenta carga negativa y, en este caso,
reacciona con catines de metales; y el producto (proteinato del catión) también
precipita. En el Cuadro 4-c se puede observar que hubo un abundante
precipitado blanquecino.

 El uso de alcaloides permitió observar precipitaciones más compactas


(proteínas en mayor cantidad), pues la reactividad de estos compuestos
garantizo una mayor solubilidad y concentración de proteínas. Además el uso
de estos reactivos presenta la ventaja añadida de que mantiene solubles otros
componentes celulares que pueden interferir en el manejo de proteínas, como
sales y compuestos de naturaleza fenólica.

 El ácido clorhídrico tuvo una acción desnaturalizante, pues al entrar en


contacto con la muestra, se observó una acción rápida, la cual permitió
observar a la proteína en mayor cantidad y ver “coagulación”.

IV. CONCLUSIONES
-La proteínas de leche, específicamente la caseína tiene menor solubilidad en
un medio acido que en un medio básico ya que se está mucho más cerca de su
punto isoeléctrico, a pH=4.6

-Los cambios de pH impiden una interacción electrostática, por lo tanto


disminuyen el rendimiento de la solubilidad, con ello también disminuye la
produccion, estabilidad o textura.

-Las globulinas en dispersión se observaron en la práctica con las siguientes


características:

 Adición de ácidos, formación de partículas agregadas al añadir acetato de


plomo y formación de dos fases en la adición de acido tánico.
 La solubilidad de la globulina frente a la adición de Sulfato de amonio así como
también de tricloroacetico.

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