Informe 2: Aminoácidos, proteínas y actividad enzimática

Camargo Velásquez David Ricardo

López Gallego María Fernanda
Martínez Laguna Johan Sebastián

Universidad del Quindío

Licenciatura en Ciencias Naturales y educación ambiental
Bioquímica

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Resumen

En la práctica de laboratorio, se realizaron cuatro pruebas de reacciones. La reacción

xantoproteíca, que se utiliza para determinar la presencia de proteínas solubles en una solución.

Esta reacción se debe a la formación de un compuesto aromático nitrado de color amarillo,

cuando las proteínas son tratadas con ácido nitrico concentrado, por lo general se forma un

precipitado blanco que cambia a amarillo al calentarlo. Reacción de Biuret que es una solución

alcalina de cobre que forma un complejo de color azul púrpura con los enlaces peptídicos de las

proteínas. Reacción de aminoácidos azufrados que produce una hidrólisis alcalina del grupo

sulfidrilo, formándose sulfuro de sodio. Posteriormente, el plomo desplaza al sodio, dando como

resultado sulfuro de plomo, un precipitado de color gris o negro. Desnaturalización Proteica, esta

desnaturalización de las proteínas ocurre cuando se exponen al calor, la luz ultravioleta, los

ácidos, las bases, los disolventes orgánicos y las sales de metales pesados; estos agentes alteran

las fuerzas de dispersión, los enlaces de hidrógeno y los enlaces iónicos. Los enlaces de disulfuro

se rompen por la acción de un agente reductor.

También se realizó una inhibición enzimática, utilizando cinco rodajas de papa, de las cuales,

cuatro se sumergieron en diferentes soluciones líquidas, agua, jugo de limón, ácido ascórbico y

sulfito de sodio. La quinta rodaja de papa, no se sumergió en ninguna solución, esto con el fin de

compararla con las que sí se sumergieron. Se realizó un reconocimiento de la catalasa, utilizando un

hígado de pollo al que se le añadió H2O2. La última prueba realizada fue una hidrólisis de almidón, la cual

se realizó utilizando saliva a distintas temperaturas, caliente y fría, y por último se le añadió Lugol.

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Palabras Clave: Reacción Xantoproteíca, Reacción de Biuret, Reacción de aminoácidos

azufrados, Desnaturalización Proteica, Actividad enzimática, Inhibición enzimática,

Reconocimiento de la catalasa, Hidrólisis de almidón,

Introducción

La carencia de proteínas en la infancia provoca una discapacidad irreversible y perjudica el

desarrollo físico e intelectual. Desde un punto de vista cualitativo, el valor nutricional de las

proteínas depende de la composición de sus aminoácidos constituyentes. El conocimiento del

contenido de aminoácidos de los alimentos proporciona datos sobre la formulación de dietas

humanas y alimentos vegetales con un contenido adecuado de proteínas . Es importante que una

fuente proteica contenga cantidades adecuadas de aminoácidos esenciales y mantenga una

relación constante entre ellos. Además, la proteína debe consumirse con alimentos energéticos

que permitan la proporción adecuada de calorías y proteínas, Ornellas (1985). Los procesos de

síntesis de proteínas y la eventual descomposición de proteínas, además de requerir un aporte de

energía. La interacción entre el metabolismo de la energía es importante para la proteína. ya que

es sensible a los déficit energéticos (FAO, 1985).

Las enzimas son el grupo de proteínas más especializado y diverso, cuya función es actuar como

catalizadores y permitir que las reacciones que ocurren en los organismos vivos se desarrollen a

la velocidad adecuada. , es un compuesto que aumenta la velocidad de reacción sin sufrir ningún

cambio. Las enzimas pueden acelerar ciertas reacciones químicas en medios acuosos y en

condiciones en las que los catalizadores no biológicos no pueden realizar la misma función. Su

capacidad catalítica depende de su estructura, y cierto nivel de inhibición de esa estructura

provoca la inactivación. La mayoría de sus propiedades catalíticas radican en el alto grado de

especialización que exhiben para los reactivos o sustratos. Al igual que las proteínas, varían

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mucho en tamaño y requisitos. Algunos requieren solo la estructura de aminoácidos para

desarrollar actividad, otros requieren la presencia de cofactores. Este compuesto podría ser

simplemente un ion inorgánico, Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+. Alternativamente, las moléculas

orgánicas más o menos complejas se denominan grupos prostéticos cuando están unidas

covalentemente y coenzimas cuando forman enlaces débiles y reversibles. Muchas vitaminas o

sus derivados actúan como coenzimas. Una enzima completa con un cofactor se llama

holoenzima, que tiene su propia apoenzima parcial de proteína, Merino, et.al (2011).

La reacción Xantoproteica es debida a la nitración del anillo bencénico con el ácido nitrico

concentrado para dar productos de color amarillo, que se tornan anaranjados al añadir álcali

debido a la formación de sales. La reacción de ácido glioxílico para el triptófano. La proteína

conteniendo el triptófano es mezclada con el ácido glioxílico y la mezcla se pone una capa de

ácido sulfúrico. Un color amarillo violeta en la interface de los liquidos revela la presencia del

anillo indol (Vasudevan, 2012). La reacción de cisteína y cistina es cuando los aminoácidos y las

proteínas que contienen grupos tiólicos se calientan en medio fuertemente alcalino, el azufre

presente reacciona para formar sulfuros. Este sulfuro puede detectarse por la formación de un

precipitado negro de sulfuro de plomo por adición de acetato de plomo. Los péptidos y proteínas

producen una reacción coloreada muy usada para la valoración de los mismos, llamada reacción

del Biuret. Las proteínas por sus uniones peptidicas reaccionan con los iones cúpricos del

reactivo en medio alcalino formando un complejo de color violeta. Se necesitan 2 ó más uniones

peptídicas para que se forme el complejo coloreado. Esta prueba sirve para la identificación de

tripéptidos en adelante. La desnaturalización por calor y pH extremos cuando estas quedan a

estos niveles quedan desactivadas y degradados cambiando el arreglo espacial de la proteína.

Durante la desnaturalización se pierden estructuras de orden superior de las proteínas con

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pérdida de actividad biológica (Melo, 2007). Precipitación con cationes y aniones pesados y

sales concentradas: Los cationes de metales pesados y los aniones de elevado peso molecular son

muy usados en la separación de proteínas y en la preparación de filtrados libres de proteínas. A

pH neutro por lo general las proteínas tienen carga neta negativa y se combinan fácilmente con

iones de metales pesados que, al neutralizar la carga producen la precipitación. A pH por debajo

del punto isoeléctrico en cambio, se combinan con aniones porque presentan carga neta positiva.

El objetivo de esta práctica fue primero que todo, identificar distintos aminoácidos a través de

ensayos ligados al tipo de reacción de sus grupos funcionales, para así reconocer la

desnaturalización proteica a partir de agentes físicos y químicos. Segundo, demostrar la

presencia de la enzima catalasa en tejidos animales y vegetales, aunado a esto comprobar la

acción de la temperatura sobre la actividad enzimática. Tercero, conocer el efecto de algunos

factores químicos sobre la estructura de las proteínas. Y finalmente identificar proteínas

mediante la utilización de sustancias químicas.

Metodología

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En la inhibición del pardeamiento enzimático, se marcó cuatro vasos de precipitado de 150ml,

para luego adicionar 20ml, de sustancias enumeradas de la siguiente forma respectivamente, vaso

1: agua de la llave (control), Vaso 2: agua con jugo de limón, Vaso 3: ácido ascórbico al 2%,

Vaso 4: Sulfito de sodio al 2%, ahora bien a cada vaso se le adicionó una tajada de papa sin

cáscara, se analizaron y se dejaron sumergidos por cinco minutos, para luego colocar las tajadas de papa

al aire libre, se secó el exceso de líquido, así mismo se procedió a observar qué pasaba con el color al

cabo de 15 min, 30 min, 1 hora, 2 horas. de este modo se colocó las tajadas en la nevera toda la noche y

se realizó una última observación al día siguiente para así finalmente anotar las horas que pasaron. con

motivo de esto se procedió a responder las siguientes preguntas contenidas en el cuestionario, ¿A qué se

deben estos resultados (presencia o no del oscurecimiento)? ¿Qué son las polifenol oxidasas y donde se

encuentran?

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Para reconocer la catalasa se procedió por lo tanto en agregar en un tubo de ensayo un trozo de hígado, se

añadió 2ml de H2O2, luego se observa un intenso burbujeo debido al desprendimiento de oxígeno; ahora

bien desnaturalizando la catalasa En un beacker se colocaron varios trocitos de hígado, para luego

adicionar agua y hervirla hasta que el tejido esté cocido. Luego se colocaron en tubos de ensayo para así

proceder a añadir 2ml de H2O2, finalmente se observó la reacción y se procedió a responder las

siguientes preguntas contenidas en el cuestionario, ¿Por qué de dichos resultados? ¿Por qué el peróxido

de hidrógeno, es tóxico para el organismo?

La hidrólisis de almidón, así pues se procedió a colocar tres tubos en una gradilla y añadirle a cada uno 3

ml de saliva (amilasa). Para así bien experimentar y someterlos a distintas temperaturas y procedimientos,

el tubo 1, se hirvió durante 10 minutos. Los tubos 1 y 2 se incubaron a 37°C durante 10 minutos. Y el

tubo 3 se sumergió en hielo durante 10 minutos, se añadió a todos los tubos 5ml de solución de almidón al

1.5%. Para consecuentemente añadir una gota de reactivo de Lugol y proceder a anotar las observaciones,

y finalizar así respondiendo las siguientes preguntas comprendidas en el cuestionario ¿Qué es el almidón,

donde se encuentra y qué estructura tiene? ¿En qué consiste la reacción de lugol? ¿Qué determina?.

Resultados

Aminoácidos y proteínas

En esta práctica se realizaron un total de 4 ensayos diferentes con el objetivo de identificar las

proteínas añadiendo compuestos químicos. Se dio inició con la reacción xantoproteíca, donde

solamente se trabajó con 2 sustancias (leche y albumina) donde luego de hacer el procedimiento

indicado y rápidamente al agregarle la cantidad de solución indicada se observó el cambio de

color que tuvo (figura 1) lo cual mostró que ambas eran positivas puesto que adquirió un color

amarillo en distintas tonalidades.

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 (Figura 1. Reacción Xantoproteica en muestras de proteína.
De Izq a der. Albumina y Leche)

Luego se continuó con el siguiente ensayo, el cual fue la reacción de Biuret, donde nuevamente

se trabajó con leche y albúmina, después de seguir los pasos suministrados en la guía y al

añadirle de último su reactivo correspondiente se pusieron observar los resultados, (figura 2) los

cuales arrojaron resultados positivos al momento en que dieron una coloración violeta- rosácea

en tonalidades distintas, siendo una más oscura que la otra.

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 (Figura 2. reacción de Biuret positiva en muestras de proteína.
De Izq a Der. Albumina y leche)

Seguidamente se realizó el tercer ensayo el cual consistió en la reacción de aminoácidos

azufrados, donde se buscaba observar si las muestras poseían aminoácidos con azufre (cisteína y

metionina) nuevamente se trabajó con leche y albúmina, en esta ocasión primero se aplicaron los

reactivos y se calentaron para poder observar los resultados (figura 3), los cuales fueron positivos

puesto que su coloración fue negruzca o café.

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 (Figura 3. Reacción de los aminoácidos azufrados positiva en las muestras de proteína,
De Izq a Der. Leche y albumina).

Para terminar con esta práctica se realizó el último ensayo el cual fue desnaturalización de

proteínas, en este fue el único donde se trabajó además de la leche y la albúmina con la clara de

huevo, donde el reactivo que se utilizó fue el ácido acético y exposición a altas temperaturas

(figura 4) donde se tuvo que observar si se presentaron cambios.

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(Figura 4. Desnaturalización de proteínas debido a la adición de ácido acético y exposición a altas temperaturas. De
Izq a Der. Leche, huevo y albumina)

Actividad enzimática

En esta ocasión se trabajaron con 3 ensayos, iniciando con la inhibición enzimática, donde se

trabajó con trozos finos de papa, (figura 5) donde se observó a distintos tiempos, (5, 15, 30, 60 y

120 min) se pudo observar que en la primera muestra donde se sumergió la papa en zumo de

limón el color marrón no era tan visible, la segunda muestra la cual se sumergió en agua, el color

marrón es poco notorio, esto sucede porque el agua restringe la cantidad de oxígeno que entra en

contacto con los tejidos del tubérculo. Si no hay tanto oxígeno disponible entonces menos

reacciona con PPO para convertir el fenólico en melanina (coloración marrón en la superficie de

las frutas, vegetales, tubérculos).

En la tercera muestra donde la papa la cual se sumergió en ácido ascórbico, este químico actuó

revirtiendo el proceso enzimático. La principal acción de los antioxidantes químicos es evitar el

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pardeamiento mediante la reducción de las o-quinonas a sus o-difenoles precursores (Arias et al,

2007).

En la cuarta muestra donde la rodaja de papa se sumergió en sulfito de sodio al 2%, este evitó el

pardeamiento enzimático, reteniendo los pigmentos que le dan la coloración natural a la papa y

evitó un mayor pardeamiento y la generación de olores desagradables.

En la quinta muestra se vio como ese trozo de papa si tuvo pardeamiento enzimático puesto que

no se le sometió a nada más que el ambiente.

(Figura 5. Inhibición del pardeamiento enzimático en papa, de Izq a Der. Zumo de limón, agua, ácido ascórbico,
sulfito de sodio y a la intemperie)

Pasado prácticamente un día en la nevera se observó con mayor detenimiento que trozos de papa
presentaron mayor pardeamiento (figura 6), siendo estas la del agua en mayor medida junto a la
que no se sometió a ninguna solución, mientras que el ácido ascórbico presentó pardeamiento en
los bordes, la del zumo de limón y el sulfito de sodio no presentaron pardeamiento, además se
pudo observar señales de deshidratación, cambios en su tamaño y estado físico.

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 (Figura 6. Inhibición del pardeamiento enzimático en papa casi 15 horas después. De Izq a Der. Zumo de limón,
agua, ácido ascórbico, sulfito de sodio y a la intemperie)

Discusión

Efectivamente en el caso de las pruebas xantho proteicas, la leche y el huevo dieron positivos,

pero en el caso de la albúmina no hubo coloración. Según Vásquez, Guerra, & Quintana et al

(2014). Es una reacción que reconoce los aminoácidos que poseen el grupo bencénico (tirosina,

fenilalanina, triptófano). Las proteínas que tienen en su composición estos aminoácidos también

darán la reacción. La positividad se reconoce por la aparición de un color amarillo o verde

debido a la formación de nitrocompuestos. la prueba de albúmina debería dar positivo pero por

algún problema desconocido, dio negativo, estas fallas se pueden presentar por la cantidad de

reactivo agregado, pudo haber sido muy poco.

En el caso de las pruebas con Biuret, la del huevo y albúmina dieron violetas mientras que la

leche tuvo una coloración más clara. Según Galván (s f). El reactivo de Biuret contiene CuSO4

en solución acuosa alcalina (gracias a la presencia de NaOH). La reacción se basa en la

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formación de un compuesto de color violeta, debido a la formación de un complejo de

coordinación entre los iones Cu+2 y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que

forma parte de los enlaces peptídicos, esto si la reacción da positiva. Cuando la reacción de

Biuret da negativa, queda de color azul.

En el caso de la prueba de aminoácidos azufrados dieron positivos. Según (Vásquez, Guerra, &

Quintana, 2014) Es una prueba para identificar aminoácidos azufrados y las proteínas que los

contienen, se reconocen por la formación de una coloración negra o gris.

El huevo posee un alto nivel de albúmina, es la proteína principal de la clara de huevo. Además

de tener el mejor perfil proteico que se puede encontrar en un alimento, la clara contiene

vitaminas y minerales y aporta aproximadamente 17 calorías. Es una proteína de referencia en la

bioquímica y es conocida en la industria alimentaria por sus propiedades como transportadora,

estabilizadora y formadora de emulsiones, En el caso de la albúmina es la proteína de mayor

valor biológico ya que tiene muchos de los ocho aminoácidos esenciales, es rica en cisteína y

metionina y presenta grupos sulfhídricos. Lo cual la hace detectable por la prueba de

aminoácidos azufrados (Guncay, Andrade, & Vinueza, 2013)

Con el objetivo de conocer las características de la actividad enzimática, en la figura seis el

pardeamiento enzimático, se presenta en varios estadios según el tiempo y a la sustancia a la cual

fue sometida como según afirma (Friedman, 1997) El pardeamiento enzimático (PE) está

relacionado con la actividad de la enzima polifenol oxidasa (PPO) que cataliza la oxidación a

diferentes compuestos fenólicos, con la consecuente transformación a pigmentos oscuros no

deseables las polifenol oxidasas son enzimas ubicuas que catalizan la reacción dependiente de

oxígeno que transforma difenoles en quinonas. Estas quinonas son reactivas y capaces de

modificar covalentemente un amplio abanico de especies nucleófilas, del interior de las células,

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que conduce a la formación de polímeros marrones, conocido como pardeamiento enzimático. Se

encuentra en todos los tejidos vegetales, y también pueden ser encontradas en bacterias, animales

y hongos. Ahora bien, la presencia del oscurecimiento se debe al pardeamiento enzimático, que

se da como consecuencia de la actividad de la enzima polifenoloxidasa (PPO), sobre los

compuestos fenólicos que se liberan por rotura celular. Y el no oscurecimiento se da por la

presencia de químicos que limitan la actividad de la enzima con materiales que incorporan

agentes antioxidantes activos contra la polifenoloxidasa.

Según (Tejacal, et,al 2008) La maduración y senescencia pueden ser consideradas como

fenómenos oxidativos, activados al inicio de la senescencia; así́, la actividad SOD y de otras

enzimas, como CAT disminuye y el superóxido o peróxido de hidrógeno, podrían acumularse

hasta niveles tóxicos para las células, y desarrollar daños irreversibles en los tejidos. Por lo que,

si al menos una de las enzimas está activa, existe la posibilidad de que los daños de la

senescencia en los frutos se retarden. Con relación a esto, experimentalmente se ha demostrado

la conveniencia de cuantificar la actividad de algunas enzimas, como CAT y SOD, que catalizan

las reacciones que disminuyen las concentraciones de las especies reactivas de oxígeno, que en el

caso de los frutos de origen tropical y subtropical es incrementada por el frío, durante el

almacenamiento.

Conclusiones

● Las rodajas de papas que se sumergieron en el jugo de limón y el sulfito de sodio, fueron

las que presentaron menos pardeamiento. Mientras que la rodaja de papa que se sumergió

en agua, y la que no se sumergió en ningún líquido, fueron las que presentaron un mayor

pardeamiento.

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 ● Todas las pruebas de reacción realizadas: reacción xantoproteíca, reacción de Biuret y

reacción de aminoácidos azufrados, dieron resultados positivos, evidenciado gracias a

que la coloración que se obtuvo como resultado, era la coloración esperada.

Cuestionario

● ¿Cómo se manifiesta la desnaturalización de la clara de huevo?

R=/ La desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran

parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al

cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida intercomunicada. Esa

misma desnaturalización puede producirse a través de una desnaturalización química, por

ejemplo, volcándola en un recipiente con acetona.

Desnaturalización irreversible de la proteína de la clara de huevo y pérdida de

solubilidad, causadas por la alta temperatura (mientras se la fríe).

● ¿La desnaturalización de proteínas (específicamente para el huevo) puede ser reversible?

Explique

R=/ No es un proceso reversible, ya que, uno de los ejemplos más habituales para ilustrar

la desnaturalización de proteínas es la cocción de la clara del huevo. La clara del huevo

está compuesta en gran parte por agua y albúminas, un tipo de proteínas. Al aumentar la

temperatura las proteínas de la clara del huevo se desnaturalizan, pierden su solubilidad y

la clara del huevo deja ser líquida y transparente y pasa a ser opaca, de color blanco y

sólida (Padial, 2019).

● ¿A qué hace referencia el termino desnaturalización en el contexto de proteínas? de un

ejemplo.

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 R=/ La desnaturalización de la proteína es un proceso en el cuál se modifica la estructura

tridimensional de la proteína, lo que suele comportar la pérdida de su función.

Podemos distinguir dos tipos de desnaturalización proteica que pueden tener lugar en

nuestro organismo:

Desnaturalización reversible: La proteína puede recuperar su estructura y función al

restablecerse las condiciones normales.

Desnaturalización irreversible: La proteína no puede recuperar su estructura y tampoco su

funcionalidad.

En el ser humano una de las causas más comunes de la desnaturalización de las proteínas

es la fiebre, cuando ésta alcanza una temperatura superior a los 39 grados centígrados, ya

que por debajo de esta temperatura la hipertermia no supone ningún riesgo para las

estructuras de nuestro organismo (MASmusculo, 2016).

● Consulte un método diferente de cuantificación de proteínas a los expuestos en esta guía.

R=/ En un método de extracción Químico:

el método de Lowry: empleando un medio alcalino y técnicas de colorimetría, se mide el

total de proteínas comparando la diferencia cromática con una segunda muestra.

Y en un método de extracción físico:

Turbidimetría: se mide el nivel de atenuación de un haz de luz en la muestra, el que se

produce gracias a los fenómenos de absorción y dispersión de la luz (Mosquera, 2020).

● La leche cortada y el efecto del calor sobre el cabello ¿se considera una

desnaturalización de proteínas? Explique por que

R=/ Estudios realizados en diferentes trabajos demuestran que los tratamientos térmicos

provocan la desnaturalización de las proteínas, es decir producen un cambio en la

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 estructura física de las proteínas, pero en general no afectan a la composición de

aminoácidos y por lo tanto a las propiedades nutricionales de la leche (Mejía-López,

2017).

● ¿A qué se deben estos resultados (¿presencia o no del oscurecimiento?

R=/ La presencia del oscurecimiento se debe al pardeamiento enzimático, que se da como

consecuencia de la actividad de la enzima polifenoloxidasa (PPO), sobre los compuestos

fenólicos que se liberan por rotura celular. Y el no oscurecimiento se da por la presencia

de químicos que limitar la actividad de la enzima con materiales que incorporan agentes

antioxidantes activos contra la polifenoloxidasa.

● ¿Qué son las polifenoloxidasas y donde se encuentran?

R=/ El pardeamiento enzimático (PE) está relacionado con la actividad de la enzima

polifenol oxidasa (PPO) que cataliza la oxidación a diferentes compuestos fenólicos, con

la consecuente transformación a pigmentos oscuros no deseables (Friedman, 1997).

Las polifenol oxidasas son enzimas ubicuas que catalizan la reacción dependiente de

oxígeno que transforma difenoles en quinonas. Estas quinonas son reactivas y capaces de

modificar covalentemente un amplio abanico de especies nucleófilas, del interior de las

células, que conduce a la formación de polímeros marrones, conocido como

pardeamiento enzimático. Se encuentra en todos los tejidos vegetales, y también pueden

ser encontradas en bacterias, animales y hongos.

● Explique de acuerdo a los dos resultados obtenidos, el ¿Por qué de dichos resultados?

R=/ Los resultados se deben a la presencia de catalasa, en el primer experimento hay una

reacción de liberación de oxígeno por qué la catalasa descompone el peróxido de

hidrógeno, mientras que en el segundo experimento al cocer el hígado se desnaturaliza la

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 enzima catalasa (la cual es una proteína) por lo que no se produce la liberación de

oxígeno

De acuerdo al siguiente texto, tomado de (Alia-Tejacal, Balois-Morales, Peña-Valdivia,

Colinas-León, Chávez-Franco, 2008) explique a que hace referencia el texto y como lo

relaciona con la actividad de la catalasa:

“La maduración y senescencia pueden ser consideradas como fenómenos

oxidativos, activados al inicio de la senescencia; así́, la actividad SOD y de otras

enzimas, como CAT disminuye y el superóxido o peróxido de hidrógeno, podrían

acumularse hasta niveles tóxicos para las células, y desarrollar daños irreversibles

en los tejidos. Por lo que, si al menos una de las enzimas está activa, existe la

posibilidad de que los daños de la senescencia en los frutos se retarden. Con

relación a esto, experimentalmente se ha demostrado la conveniencia de

cuantificar la actividad de algunas enzimas, como CAT y SOD, que catalizan las

reacciones que disminuyen las concentraciones de las especies reactivas de

oxígeno, que en el caso de los frutos de origen tropical y subtropical es

incrementada por el frío, durante el almacenamiento “.

● ¿Por qué el peróxido de hidrogeno, es tóxico para el organismo?

R=/ Puede producir una intoxicación con peróxido de hidrógeno la cual ocurre cuando

grandes cantidades de dicho líquido se ingieren o entran en contacto con los pulmones o

los ojos. La inhalación de este producto puede causar irritación respiratoria y el contacto

con los ojos puede causar irritación ocular. (MedlinePlus, 2019)

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 ● Investiga mínimo 5 reacciones enzimáticas en los seres vivos, mencionando sus reactivos

y productos.

R=/ Dipeptidasa. Cataliza reacciones de hidrólisis de ciertos dipéptidos.

•Tripsina. Rompe los enlaces peptídicos adyacentes a la arginina o lisina.

•Secretina. Segrega agua y bicarbonato de sodio, además de inhibir la motilidad gástrica.

• Glucosa-isomerasas. Permite la utilización de jarabes de alta fructosa en la producción

de alimentos dulces.

• Papaína. En la cervecería, se utiliza para licuar la pasta de malta.

● Investiga las reacciones de inhibición enzimática.

R=/ Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y disminuye su

actividad. Esta unión puede ser reversible, la más común en el caso de fármacos, o

irreversible, que suele ser por xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son muchos

pesticidas y sustancias químicas de alta reactividad (Sabater-Tobella, 2018).

● ¿Cuál es la función de las enzimas Polifenoloxidasas?

R=/ La Polifenol Oxidasa (PPO) es la enzima responsable del pardeamiento enzimático

en plantas, esta enzima produce la pérdida de calidad y del valor económico de muchas

frutas y hortalizas frescas o procesadas (Morante-Carriel, 2012).

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