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AÑO DEL BUEN SERVICIO AL CIUDADANO.

Aquí podemos darnos cuenta de cómo


INSTITUCION: UNIVERSIDAD NACIONAL DE
las proteínas se desnaturalizan,
CAJAMARCA- Filial CAJABAMBA. mediante la observación de los huevos,
mediante la ayuda del alcohol, esto se
puede ver en la forma del huevo como
FACULTAD: CIENCIAS AGRARIAS -- ESCUELA va cambiando, en todo su aspecto.

ACADÉMICO PROFESIONAL DE INGENIERÍA


EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS.

CURSO: COMPOSICION DE LOS ALIMENTOS.

PROFESOR: Ing. CONTRERAS PUGA, William Frank.


INFORME SOBRE LA
DESNATURALIZACION DE
ESTUDIANTE: ACEVEDO NIEVES, Reymundo Jesús.
LAS PROTEINAS

CICLO: V.

FECHA: 11 - 07 - 17.

usuario

2017
DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS DE HUEVO

I. RESUMEN

Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encontraban enrolladas


adoptando una forma esférica. Se denominan proteínas globulares. Al juntarlo
con el alcohol, este hace que las proteínas cambien su estructura globular. Lo
mismo sucede si se pone a freír o a cocer dicha clara. Este proceso se conoce
con el nombre de desnaturalización. Posteriormente al reconocimiento de las
proteínas se precedió a la siguiente practica denominada desnaturalización de la
proteína por Ph extremos , en este caso utilizamos 4 huevo, la practica tuvo
como objetivo Observar el comportamiento de una proteína globular
hidrosoluble en diferentes medios para relacionar los cambios con su estructura
molecular, al ser expuesto a una dosis de alcohol farmacia cuyo pH es 6
aproximadamente lo cual significa que es acido, en el primer procedimiento se
colocó en 4 vaso de precipitación un huevo en cada vaso, se sometió a la proteína
a una dosis de alcohol farmacia, y se observó durante 1 hora, cada 10min
aproximadamente, la proteína durante ese tiempo en la parte superior se
convertía en una cápita blanca. Finalmente observando que los 4 vasos se habían
cosido aparentemente y también en la parte superior se habían formado
burbujas.

II. ABSTRACT

The protein chains in the egg white were rolled into a spherical shape. They are
called globular proteins. When combined with alcohol, it causes proteins to
change their globular structure. The same happens if you start to fry or cook the
white. This process is known as denaturation. Subsequent to the recognition of
the proteins was preceded to the following practice denominated denaturation
of the protein by Ph extremes, in this case we used 4 egg, the practice had as
objective to observe the behavior of a hydrosoluble globular protein in different
means to relate the changes with its Molecular structure, upon being exposed to
a dose of alcohol pharmacy whose pH is approximately 6 which means that it is
acid, in the first procedure was placed in 4 cup of precipitation an egg in each
cup, was subjected to the protein at a dose of Alcohol pharmacy, and was
observed for 1 hour, every 10min or so, the protein during that time on top was
converted into a white capita. Finally observing that the 4 glasses had been sewn
apparently and also in the part superior had formed bubbles.

III. INTRODUCCION

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia


específica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y
ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética
Una vez que finaliza este proceso, la proteína comienza a plegarse sin alterar su
secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal
que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su
estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final
de la proteína determina su manera de interaccionar con el entorno. Si en una
disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la
concentración, agitación molecular o variaciones.

Bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida


hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que
mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la
conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no
recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse
entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Las proteínas que se
hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron
diseñadas, en resumen, no son funcionales.

Esta variación de la conformación de las proteínas se denomina


desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al
volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína
recupere la conformación primitiva, lo que se denomina desnaturalización.

IV. OBJETIVOS

 Conocer el proceso de desnaturalización de la proteína del huevo.


 Conocer los fundamentos físico químicos de la desnaturalización de
proteínas.

V. MARCO TEORICO

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el


disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Se llama
desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica
reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Estado nativo Estado desnaturalizado


Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente
disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la
desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas
eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la
agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser
consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la
proteína se encuentra desnaturalizada.

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo


tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la
componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la
estructura desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la


viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del
interior aparecen en la superficie
pérdida de las propiedades biológicas
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por
este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la
estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la
proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama re
naturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de
aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas las proteínas reaccionan
de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En
algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad,
con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente
hidrofóbicos impide su desnaturalización, y hacen que el proceso sea
irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman


agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos
(detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos
el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas
de manera selectiva mediante cambios en:
la polaridad del disolvente
la fuerza iónica
el pH
la temperatura

EFECTO DEL pH SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar
a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los
grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta
alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones
electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su
precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico,
ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión
electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas


con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se
desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las
interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el
interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación
y precipitación de la proteína desnaturalizada.

VI. MATERIALES Y METODOS

 Experimento
¿Qué es lo que queremos hacer?
Observar cómo un huevo se “fríe” sin necesidad de fuego, aceite ni sartén.

 Materiales
o 4 huevos
o Balanza gramera
o 4 vasos de precipitación
o Alcohol 96 0
o Una varilla de agitación
o Una probeta
 Métodos
1. Primero se lava los huevos con agua limpia, después del lavado del
huevo se debe secar con papel higiénico, posteriormente se pesa los
huevos en la balanza gramera cada uno ellos huevo
 El primer huevo peso 67g.

 El segundo huevo peso 61.5g.

 El tercer huevo peso 67.2g.

 El cuarto huevo peso 71g.

2. continuando con el procedimiento se los lleva a los huevos a un vaso


de precipitación en, donde los vasos de precipitación tenían las
siguientes medidas 3 de 500 ml y el otro de 250 ml luego pasamos los
huevos a los vasos de precipitación cada vaso está debidamente
enumerados, a cada huevo lo rompemos para vaciarlos a cada uno de
los vasos, por lo cual miramos el volumen de cada vaso para saber
cuánto tiene en cada uno de ellos comenzamos por el primero hasta
llegar así al último, a los primeros dos se les rompe cuidadosamente
para que no se rompa la yema, después a los dos últimos se les rompe
y luego se les bate para ver la diferencia entre los dos.

3. Después realizamos su medida de cada vaso y estas son las medidas


 67.2 100
X 95.77

67.2 * 95.77 / 100 = 64.2 ml

 61.2 100
X 95.77

61.2 * 95.77 / 100 = 58.89 ml

 67.2 100
X 95.77

67.2 * 95.77 / 100 = 64.36 ml

 71 100
X 95.77
71 * 95.77 / 100 = 67.99 ml
4. Sabiendo las medidas de cada uno de ellos procedemos a añadir el
alcohol con la ayuda de la probeta a cada vaso según la medida:
El agrego del alcohol
I. Agregar alcohol 65 ml al primer vaso, a las 4:28 horas.
II. Agregar alcohol 60 ml al segundo vaso, a las 4:29 horas.
III. Agregar alcohol 65 ml al tercer vaso, a las 4:30 horas.
IV. Agregar alcohol 70 ml al primer vaso, a las 4:31 horas.

5. Después de cada 10 minutos observamos la diferencia de cada uno.

VII. RESULTADOS

a) Al comenzar a controlar la hora cada uno de ellos podemos decir que


cada cierto tiempo hay pequeñas diferencias que encuéntranos entre los
cuatro
b) El primero fue a las 4:28 pm los huevos estaban en forma normal allí
todavía el alcohol no hacia ningún efecto en los huevos.
c) Después de 10 minutos cada uno de ellos, nos dimos cuenta de que el
alcohol estaba haciendo efecto sobre la clara del huevo y la yema, que lo
estaba cociendo aparentemente a los que estaban batidos y los demás
solo la yema.
d) A las 4:48 pm nuevamente comenzamos a observar a los huevos en los
vasos de precipitación en donde nos dimos cuenta que el alcohol lo
estaba cociendo a los huevos, comenzaron las claras de huevo a inflarse
como si lo estuvieran friendo.
e) Al pasar 10 minutos más tarde los huevos comenzaron a realizar nuevas
modificaciones en donde el primero se observaba una consistencia dura
aparentemente, el segundo igualmente, el tercero tiene una
característica más cosida y con algunos globos en todo el vaso y por el
ultimo el cuarto era similar que el tercero.
f) A las 5: 08 pm volvimos a mirar los huevos en los vasos, aparentemente
seguían como a las 4: 48 pm, pero la diferencia entre ellos era que en los
dos vasos primeros (1y 2) no estaba mucho asentado el alcohol, pero los
dos últimos si totalmente.
g) 10 minutos más tarde los vasos con los huevos estaban como
anteriormente, pero la diferencia era que cuando lo olías al vaso ellos
tenían un olor fuerte.
h) A las 5:28 pm después una hora los huevos aparentemente estaban
cocidos, pero a su vez tenían un olor fuerte intenso si te arrimabas a oler
a los huevos en el vaso.
i) Y finalmente los huevos por medio del alcohol, perdían sus proteínas o se
desnaturalizaban.
VIII. CONCLUSIONES

el alcohol al estar en contacto con la clara de huevo crea una reacción en la cual
la clara cambia de color, esto gracias al pH del alcohol; y aunque las proteínas no
se puedan observar a simple viste, este tipo de experimento nos muestra que
están presentes en muchos alimentos que consumimos diariamente.

IX. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS


In-text: (Anon, 2017)

[01] Chang, R. 1977. Physical chemistry with applications to biological systems. Macmillan Publ. Co., Inc.,
New York, N.Y
[02] BIOQUIMICA norma julia CCOA TIONA

Your Bibliography: Anon, (2017). [online] Available at: http://www.taringa.net/posts/hazlo-tu-


mismo/7615181/Experimento-Freir-un-huevo-en-alcohol.html [Accessed 17 Dec. 1990]. Volver
arriba↑ Contreras Rivero, Gilberto (10 de diciembre de 2004). «El caviar mexicano. Un recurso muy
consumido pero poco conocido» (PDF). Gaceta Iztacala (245): 1. ISSN 0188-7807. Archivado desde el
original el 28 de noviembre de 2015. Consultado el 8 de octubre de 2007.

Volver arriba↑ Koppmann, Mariana.«El huevo, un abanico de aplicaciones culinarias.» Ciencia Hoy,
n.º 128, vol. 22, ago-sep 2012.

Volver arriba↑ «Agricultural Marketing Service - Search Results». Archivado desde el original el 28
de noviembre de 2015.
X. ANEXOS

LOS CUATROS VASOS AL INICIO DE LA PRACTICA SIN ALCOHOL

El vaso 3 y 4 son mezclados Todos los vasos son añadidos e


la yema con la clara el alcohol d farmacia
Los vasos con alcohol y la yema con la clara no están mezcladas

Los vasos están con los huevos que están batidos


Los que no están agitados entre ellos, estas son después de 30 min transcurridas

Las que están agitadas o mezcladas, después de 30 min transcurridas.


Después de una 1 hará los huevos con alcohol así quedaron.

Después de una hora estoy dos vasos quedaron con las proteínas muy desnaturalizadas.