Introducción.

Una proteína es una cadena de aminoácidos cuya secuencia es específica. Se forman en los
ribosomas por lectura de los genes que llevan la información de la secuencia concreta de
aminoácidos que da lugar a una determinada proteína. Esta cadena de aminoácidos agrega
otros átomos o moléculas como cobre, zinc, hierro, etc, para dar lugar a la proteína final
que comienza a plegarse sobre sí misma para adoptar la conformación espacial necesaria
para realizar correctamente su función biológica. La pérdida de esta conformación espacial
hace que la proteína no pueda cumplir con su función biológica en el organismo y es lo que
se conoce como desnaturalización de proteínas. Por ejemplo, un enzima pierde su función
catalítica.

La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo como acidez del

medio, temperatura, etc. Es importante saber que la desnaturalización de una proteína no
afecta a lo que se conoce cómo estructura primaria, esto es, la secuencia de aminoácidos
base de la proteína.

Las proteínas que se encuentran presentes en nuestro organismo son muchas ya que cada
una cumple una función importante, pero de todas ellas tenemos a la clara de huevo
(albúmina) que es muy importante ya que se encarga de transportar calcio y ácidos grasos
así como también se encarga de regular el equilibrio hídrico en la sangre (presión oncótica)
y su desnaturalización en nuestro organismo puede originar diferentes patologías como
enfermedades a nivel del hígado (síndrome renal), procesos inflamatorios (edema -
hinchazón), etc.

Marco teórico.

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un
polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su

estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de
la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura
de los puentes de hidrógeno facilitarán la agregación intermolecular y provocará la
precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado
desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada (Figura
superior).

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en

común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás
niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

1. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y

disminuye el coeficiente de difusión
2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del
interior aparecen en la superficie
3. pérdida de las propiedades biológicas

Objetivos

- Identificar los diversos factores que afectan la estructura y estabilidad de las

proteínas y reconocer las pruebas más comunes en el reconocimiento de
aminoácidos.

- Utilizar diferentes métodos de desnaturalización en varias muestras orgánicas como

la leche y el huevo.

- Entender el mecanismo con el que actúa cada uno de los métodos (reactivos) para
cada proteína de las muestras.

Materiales y equipos

Para la práctica utilizamos los siguientes equipos.

Reactivos: Acetona, Etanol, Agua destilada, ácido clorhídrico, hidróxido de sodio.

Materiales: tubos de ensayo, pipetas, vaso de precipitado, pipeteador, Erlenmeyer, varilla

de vidrio, probeta.

Proteínas: leche, huevo.

Procedimiento experimental.

Primer procedimiento. (Desnaturalización de las proteínas)

 1. Rompimos un huevo, a través de la pipeta y el pipeteador medimos un mililitro de
clara huevo y colocamos tres muestra en los tubos de ensayo, lo mismo hicimos con
la leche tres muestra de un mililitro en los tubos de ensayo.
2. Identificamos las muestras como: muestra 1, muestra 2, muestra 3, tanto para leche
como para la clara de huevo.
3. En una de las muestras se agregó Etanol, en la otra Acetona y en la otra agua
destilada.
4. Se batieron suavemente las muestras y dejaron reposar durante 10 minutos para ver
su reacción.

Segundo procedimiento (titulación con potenciometría)

1. Agregamos 50 mililitros de leche más 50 mililitros de agua destilada, el ph de esa

solución da un valor de 6,89.
2. Se le agrego ácido clorhídrico, el ph de la leche iba disminuyendo a medida que caía
cada gota de ácido clorhídrico, se necesitó de 13,5 ml para que la leche se
precipitara, obteniendo un ph de 5,44.
3. Luego de ese proceso se le agrega a la leche hidróxido de sodio, esto con el fin de
neutralizar la leche precipitada, es decir, hacer desaparecer todos los grumos y que
la leche vuelva a su estado normal, para lograr esto se necesitó de 19,5ml de
hidróxido de sodio.

(Agregar las fotos tomadas)

Análisis y discusión de resultados.

¿Qué paso con cada una de las muestras luego de agregados reactivos químicos?

Huevo
Etanol: Paso de color transparente a
blanco, cambiando a una concentración
más grumosa.
Acetona: Se observó una coagulación de
la clara de huevo formado una masa
gelatinosa de color blanco.
Agua destilada: Su color no cambio,
tomo una contextura un poco más
liquida.
Leche
Etanol: Se observó que toma una
contextura con grumos pequeños y su
color se aclaro
Acetona: La leche se cortó con grumos
más grandes y su color igual se aclaró.
Agua destilada: Su contextura quedo
igual y su color no cambio.

¿Para que se utilizaron el ácido clorhídrico y el hidróxido de sodio?

El ácido clorhídrico se utiliza para disminuir el ph de la leche, hasta dejarla totalmente

precipitada, por otro lado, el hidróxido de sodio se utiliza para neutralizar la leche
precipitada y dejarla en estado natural.

¿Se cumplieron los objetivos de la práctica?

La práctica se desarrollo con total normalidad, logramos identificar cuáles son los reactivos
que afectan la estructura de las proteínas mediante los dos procedimientos que se utilizaron
en el laboratorio y también logramos identificar como descompone la estructura cada
reactivo, por lo tanto podemos decir que los objetivos fueron cumplidos y la practica todo
un éxito.

Conclusiones.

La desnaturalización de proteínas se da por cambios bruscos del medio donde esta se

encuentra. Los factores tales como temperatura, pH, sales, ácidos minerales fuertes y
metales pesados afectan las interacciones de la estructura terciaria de la proteína de
manera reversible o irreversible disminuyendo así la solubilidad de la misma.

Se identificó el cambio de la estructura física de la clara de huevo por la acción del etanol y
de la acetona, llegando en ambos casos a obtenerse una estructura sólida e insoluble.
Se observó el cambio de la proteína albumina en acción con el etanol y la acetona debido a
que los grupos hidrofóbicos quedaron expuesto al solvente acuoso el cual, al tener una
constante dieléctrica baja, redujo la constante dieléctrica del medio, dando como producto
la desorganización de la estructura terciaria, su desnaturalización y precipitación.

El método de titulación potenciométrica ácido – base se fundamenta en que los iones

hidrógenos presentes en una muestra como resultado de la disociación o hidrólisis de
solutos, son neutralizados mediante titulación con un álcali estándar. El proceso consiste en
la medición y registro del potencial de la celda (en milivoltios o pH) después de la adición
del reactivo (álcali estándar) utilizando un potenciómetro o medidor de pH.

Bibliografía.

Desnaturalización de las proteínas. (s.f.). Desnaturalización.

http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm

Titulación con potenciómetro. (s.f.). Potenciómetro.

https://actiweb.one/quimicaexperimental2