ALGUNAS PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Durango Burgos Angélica de Jesús

Echeverría Serpa José David

Hoyos Lorduy Luisa Fernanda

Sierra Sánchez Pedro

Solera Vega Aura Sofía

Informe de la práctica de laboratorio de bioquímica N° 2

Practica #2

Martes 2:00 PM – 4:00 PM

Presentado A:

Qco. ANDY RHENALS AVILEZ

UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA

FACULTAD DE INGENIERÍA

PROGRAMA INGENIERÍA AMBIENTAL

MONTERÍA, 11/2 DE 2021

 MARCO TEÓRICO

Las propiedades de las proteínas dependen de los aminoácidos que las forman,

cuyos radicales libres que sobresalen, reaccionan con otras moléculas.

El centro activo de la proteína está formado por los aminoácidos de una proteína
cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar
con ellas.

Solubilidad

En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las

globulares son hidrosolubles.

Las proteínas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo que, al

disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales En ellas, muchos de los
aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la proteína, y en los polares, los
radicales (-R) libres de los aminoácidos polares se enlazan por puentes de
hidrogeno con las moléculas de agua que quedan por el exterior. De este modo, la
proteína queda recubierta por una capa de moléculas de agua (capa de
solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas.

Si esta capa de solvatación desaparece, se producen interacciones entre distintas

partes de la proteína que la harán insoluble y precipitará.

Desnaturalización de las proteínas

La desnaturalización de una proteína se produce cuando se rompen los enlaces

que mantienen la configuración espacial de la proteína, perdiéndose las
estructuras secundarias, terciaria (principalmente) y cuaternaria Como
consecuencia de esto, pierde sus propiedades y no pueden realizar su función.

Si en una dispersión coloidal  de proteínas se producen cambios ambientales

desfavorables, como aumento de la temperatura, variaciones de pH, alteraciones
en la concentración salina del medio, agitación molecular, etc., los enlaces
(puentes de hidrogeno fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofóbicas, etc.)
que mantienen la conformación globular pueden romperse y la proteína adopta la
conformación filamentosa La proteína precipitará, pero también, al alterarse el
centro activo desaparecerán sus propiedades y dejarán de ser funcionales.

Algunas veces, se produce la re naturalización cuando al volver a las condiciones

normales, la proteína recupera la conformación primitiva.

La desnaturalización puede ser:
  Irreversible. Si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su
conformación nativa ni su funcionalidad.
 Reversible. Se produce re naturalización, recuperando la proteína su
conformación nativa y funcionalidad.

Algunos ejemplos de desnaturalización de la vida cotidiana son cuando se corta la

leche por la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo
al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor, la “permanente” o fijación
de un peinado del cabello por efecto del calor sobre las queratinas del pelo,
etcétera.
 OBJETIVOS

 Comprobar la desnaturalización y coagulación de proteínas.

 Verificar la importancia de la reacción de Biuret para el reconocimiento de

proteínas.
 MATERIALES Y REACTIVOS

MATERIALES:

10 Tubos de ensayo

1 pinza para tubo de ensayo

1 Estufa o calentador

1 Beaker de 400 ml

1 Gradilla, 1 termómetro

Buffer PH 4.7

Reactivo de biuret

Ácido pictico saturado

Ácido Acético 10%

Soluciones: albumina, caseína y gelatina

Acido tánico al 10% sulfato cúprico al 2%

Ferrocianuro de potasio acuoso

Acetato de plomo al 2%

Cloruro de mercurio 2%

REACTIVOS:

-Ácido pictico saturado

Fase R:

R2: Riesgo de explosión por choque, fricción, fuego u otras fuentes de ignición.

R4: Forma compuestos metálicos explosivos muy sensibles

R23/24/25: Toxico por inhalación, contacto con la piel y por ingestión

R30: Puede inflamarse fácilmente al usarlo

Fase S

-S26: en caso de contacto con los ojos, lavarse inmediatamente y con abundante
agua, acuda a un medico

-S35: elimínense el producto y sus envases deben desecharse de forma segura

-S37 use guantes

-S45: En caso de accidente o malestar, acuda inmediatamente al médico (mostrar

la etiqueta si es posible)

-S1/2: consérvese bajo llave y manténgase fuera del alcance de los niños

-S61: Evítese su liberación al medio ambiente

Información general: Sustancia toxica para la salud, si algunos de estos síntomas

se presentan, buscar atención medica inmediatamente

-S26en caso de contacto con los gases lavarse

Inhalación: Con el tiempo, respirar el polvo de los compuestos utilizados en las

uniones de las paredes de cartón yeso puede causar irritación persistente en la
garganta y en las vías respiratorias, como también tos, producción de flema y
dificultades para respirar similares al asma.

Ingestión: puede causar gastroenteritis y dolores abdominales otros síntomas

pueden incluir mareos

La diarrea con sangre por lo general es causada por una infección en el intestino,
siendo en estos casos denominada disentería; pudiendo ser causada por virus,
parásitos y bacterias.

El contacto con la piel puede causar irritación síntomas incluyen enrojecimiento

picazón y dolor

El contacto con los ojos puede causar irritación síntomas que incluyen
enrojecimiento picazón y dolor

Exposición Crónica en algunas circunstancias más de hemoglobina se produce en

individuos cuando el nitrato es convertido por las bacterias en el estómago a nitrito
náuseas vómitos y mareos
Latidos rápidos del corazón respiración irregular convulsiones coma y muere
puede producir esta conversión debe llevarse a cabo agravación de condiciones
preexistentes los trabajadores con un historial de enfermedad del riñón y
pulmones pueden ser más susceptible a los efectos de esta sustancia
PROCEDIMIENTO
RESULTADO
ANALISIS DE RESULTADOS
 ACTIVIDAD COMPLEMENTARIA

1. Consultar en forma clara y breve en que consiste la desnaturalización de las

proteínas

R/ Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria.

Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la
estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de estructuración. El producto mediante el cual la
proteína destiranizada recupera su estructura nativa se llama re neutralización.
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento de
proteínas, ya que no todas las proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio
en el medio donde se encuentra disuelto. En algunos casos, la desnaturalización
conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita, La
formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su re naturalización, y
hacen que el proceso sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes

desnaturalizantes se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica) como en algunos casos el fenómeno de
la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera
selectiva mediante cambios en:

 La polaridad del disolvente

 La fuerza iónica
 El pH
 La temperatura

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

 Cambios en las propiedades hidrofóbicas de las proteínas: Aumenta la

viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
 Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos
del interior aparecen en la superficie.
 Perdida de las proteínas biológicas.

2. Explique qué sucede cuando el cabello se somete a los tintes, de rus y alisado,
reversible o irreversible

R/ Los permanentes la decoloración y los tintes químicos etc. dañan internamente

a la fibra capilar sobre todo si se aplican frecuentemente, ya que van elevando
gradualmente la capa más superficial de la cutícula del cabello dejando débil con
pérdida de humedad y muy frágil el cabello normal tiene un pH 5.5 (punto
isoeléctrico) a un pH encima de 7(alcalino) el cabello se esponja y se hace mas
poroso y aun pH de 10 la cutícula se pierde y hay un daño permanente. a un pH
de 1 (acido)la cutícula se contrae en la superficie, y debajo de un pH de 1.5 el
cabello se daña

3. Explique por qué las pesuñas, los cueros, las uñas, el cabello y las plumas no
se disuelven en el agua.

R/ Las proteínas por su estructura son fibrosas y globulares. Las proteínas

fibrosas son solubles en agua y actúan como elementos estructurales de tejidos
animal y en algunos casos desempeñan funciones de protección. Como por
ejemplo este tipo se tiene la queratina que se encuentra en la piel, cueros, las
uñas, el cabello y las plumas lo que provoca que estos elementos sean insolubles
al agua.

4. Consultar de que depende la solubilidad de las proteínas

R/ Básicamente de debe a factores internos y externos a la molécula en los

primeros, por ejemplo El peso molecular de la proteína, su estructura, la forma
diferencial de la molécula, si está unida o no a otros grupos, el tipo de aminoácido
presente o sea sí hay muchos hidrofóbicos, la solubilidad será menor y también el
grado de desnaturalización que tenga la molécula pérdidas de grupos hidroxilo =
menos interacción con el agua ,además están los factores externos como el pH
del medio que afecta sobre todo a las globulares que lo acercase o no alejarse
de su peso isoeléctrico la temperatura que va desnaturalizando la proteína por
perdidas de estructuras hasta su aglomeración o precipitación la fuerza iónica que
adopta por ciertas sales y que termina por modificar las cargas de los dos, si las
cargas entre dos son distintas y se atraen se favorece la unión Prot-prot y no la
prot-agua lo anterior también se puede modificar por ciertos disolventes que
hacen variar la cte dieléctrica de la molécula y modificar su solubilidad opima .

5. explica cuando es positiva la reacción de biuret, escriba la reacción

R/ La reacción o prueba de Biuret es un método que detecta la presencia de

compuestos de tres o más enlaces peptídicos y, por tanto, sirve para todas las
proteínas y péptidos cortos.
 El reactivo del biuret (sulfato de cobre en una base fuerte) reacciona con los
enlaces del péptido y cambia el color cuando entra en contacto con otra sustancia,
tornándose VIOLETA. Mientras más cantidad de proteína esté presente en la
solución, más oscuro es el color.

Por ejemplo cuando se calienta la urea a 180 celsius, se descompone

transformándose en un compuesto llamado "biuret", el cual en presencia de Cu2+
en solución alcalina forma un complejo color violáceo ya que reconoce los enlaces
peptídicos de las proteínas, no es específico para identificación de proteínas con
dos o más enlaces peptídicos.

6. Consulte otras técnicas utilizadas para la cuantificación de proteínas.

R/ La tabla 1 resume los ensayos para cuantificar proteínas totales más comunes
es importante evaluar la compatibilidad de cada ensayo con los tipos de muestras,
el rango de ensayo y el volumen de la muestra.

Ensayo Absorción mecanismo Límite de Ventajas Desventajas

detención

Absorción 280 mm Absorción 0.1-1000 Pequeño volumen Incompatible con

de tirosina vg\ml de muestra , detergentes y
rápido agentes
desnaturalizantes

Acido 562mm Reducción 20-2000 Compatible con Compatibilidad

de cobre Vg\ml agentes con detergentes y
desnaturalizantes agentes
reductores
Bradfeed 470mm Formación 20-2000 Compatible con Incompatible con
o azul de complejo Vg\ml agentes detergentes
brillante entre el reductores
colorante rapidos
azul
brillante

lowry 750mm Reducción 10-1000 Alta sensibilidad y

de cobre Vg\ml precisión Incompatible con
por detergentes y
proteínas agentes
reductores
 BIBLIOGRAFÍA
 https://www.um.es/molecula/prot06.htm#:~:text=Las%20proteinas%20son%20solubles
%20en,con%20las%20mol%C3%A9culas%20de%20agua.
 https://biologia-
geologia.com/biologia2/442_propiedades_de_las_proteinas.html#:~:text=Propiedades
%20de%20las%20prote%C3%ADnas%3A%20desnaturalizaci%C3%B3n%2C
%20especificidad%2C%20solubilidad%2C%20capacidad%20amortiguadora
 https://www.asturnatura.com/articulos/proteinas/propiedades-de-las-proteinas.php
 https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
 https://www.laverdad.es/ababol/ciencia/201401/11/cabellos-y-plumas-y-cuernos.html
 https://www.scribd.com/document/258279498/Cuestionario-de-proteinas