HUMANA

CA
BIO UÍMI

- F
QB II
MED -
Q

CÁTEDRA 1
UB
.

A - DPTO

TRABAJO PRÁCTICO

OM
ENZIMAS SÉRICAS .C
DD
LA
FI


MATERIA: QUÍMICA BIOLÓGICA II

CÁTEDRA 1
DPTO. BIOQUÍMICA HUMANA
FMED - UBA
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TRABAJO PRÁCTICO
ENZIMAS SÉRICAS

El estudio de las enzimas séricas es muy importante en la práctica clínica para el diagnóstico,
control y seguimiento de una gran variedad de enfermedades. Si bien es imprescindible tener en
cuenta la sintomatología del paciente y los estudios clínicos, la detección de altos niveles de la
actividad de una enzima en suero puede ser una contribución muy útil para dilucidar un cuadro

OM
patológico/diagnóstico.
Las enzimas que se detectan en plasma pueden tener o no tener función en ese medio y,
por lo tanto, se las clasifica como funcionales o no funcionales, respectivamente.
Algunas enzimas tienen amplia distribución tisular, mientras que otras son específicas de un
determinado tejido. Esta mayor o menor especificidad es importante para algunos diagnósticos
diferenciales.

.C
Una vez en el plasma, cada enzima sufre un proceso de depuración que le es característico
y por lo tanto resulta de gran utilidad conocer cuál es su vida media.
DD
Clasificación
Como mencionamos, las enzimas que se encuentran en plasma o suero pueden dividirse
para su estudio en dos grupos: enzimas funcionales y enzimas no funcionales.
LA

a- Las enzimas funcionales del plasma tienen una función definida y específica en el
plasma, es decir, este medio constituye su sitio fisiológico de acción. Su concentración plasmática
es equivalente o mayor que la del tejido en el que se producen. A este grupo pertenecen, entre
FI

otras, la pseudocolinesterasa, ceruloplasmina, lipoproteinlipasa, lecitín-colesterol aciltransferasa,

así como las enzimas que intervienen en la coagulación. La determinación de la actividad de estas
enzimas tiene interés clínico en la evaluación tanto de la función propia de la enzima en estudio,


como de la función del tejido que la sintetiza.

b- Las enzimas no funcionales del plasma no tienen una función conocida en este medio,
ya sea porque no disponen de la cantidad necesaria de sustratos, cofactores o activadores a nivel
plasmático o porque su concentración plasmática es considerablemente baja. Sin embargo,
normalmente existen niveles circulantes detectables de la mayoría de las enzimas no funcionales
debido a la renovación celular normal o pequeños traumatismos espontáneos. Su presencia en
plasma en niveles más altos de lo considerado normal sugiere un aumento en la velocidad de
destrucción celular y tisular.
La determinación de la actividad de enzimas plasmáticas puede proveer información valiosa
para diagnóstico y pronóstico. Sin embargo, una actividad anormalmente elevada de enzimas en

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plasma no puede ser interpretada únicamente como evidencia de necrosis celular, dado que
también la realización de ejercicio vigoroso libera cantidades significativas de enzimas musculares.
Las enzimas no funcionales del plasma pueden dividirse en dos grupos: enzimas de
secreción y enzimas del metabolismo intermedio.
Las enzimas de secreción se producen en glándulas exócrinas, como el páncreas y la
próstata, así como en tejidos como la mucosa gástrica y el hueso. Por ejemplo, en adenocarcinoma
y osteosarcoma se observa un aumento importante de la actividad plasmática de las fosfatasas
ácida y alcalina.

OM
Otro grupo de enzimas no funcionales son las enzimas que participan en el metabolismo
intermedio. La concentración tisular de estas enzimas es miles de veces mayor que en el plasma.
Una injuria tisular puede provocar un aumento en la permeabilidad de la membrana plasmática, con
la consecuente liberación de las enzimas de dicho tejido a la circulación general. Algunas de las
enzimas que corresponden a este grupo son: aspartato aminotransferasa (AST) (también

.C
denominada glutámico-oxaloacético transaminasa (GOT)), alanina aminotransferasa (ALAT) o
glutámico-pirúvico transaminasa (GPT), lactato deshidrogenasa (LDH), creatina quinasa (CK),
amilasa, -glutamiltranspeptidasa (-GT), 5´nucleotidasa y aldolasa (ALS).
DD
Características clínicas
Se ha observado que:
a- en procesos inflamatorios aparecen en plasma en primer término enzimas de peso
LA

molecular bajo e intermedio (por ejemplo, en las hepatitis, aparecen enzimas de entre 40.000 a
140.000 Da).
b- el nivel de enzimas en suero que se observa en una lesión es generalmente proporcional
a la magnitud del daño de la membrana celular.
FI

c- en los daños celulares pequeños, primero pasan a la sangre las enzimas citoplasmáticas
y en caso de daño extenso o más intenso, lo hacen las enzimas localizadas en las membranas de
las organelas (por ejemplo, la glutámico deshidrogenasa (GLDH) que se localiza en las


mitocondrias).
d- hay factores que alteran la permeabilidad selectiva de la membrana celular y que provocan
una salida al espacio extracelular de enzimas intracelulares. Los más conocidos son:
• Baja concentración de oxígeno (hipoxia)
• Agentes químicos (iodoacetato, cianuro, tetracloruro de carbono)
• Cambios físicos (pH, temperatura, osmolaridad)
• Algunos virus.
Para los fines diagnósticos, un aumento de las enzimas tisulares en el plasma es indicativo
de una lesión celular. Es importante tener en cuenta que las enzimas cuyos niveles aumentan en
suero raramente derivan de una necrosis celular, sino que lo hacen por un grado sucesivo de

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liberación debido a que la biosíntesis enzimática se conserva mientras la célula vive. En los casos
extremos de necrosis, después de un breve lapso, las actividades en el suero disminuyen por falta
de nuevos aportes debido a una biosíntesis proteica disminuida o nula.

Enzimas séricas de uso clínico más frecuente:

ENZIMA ÓRGANO O
ENFERMEDAD DE INTERÉS

OM
Fosfatasa ácida Carcinoma de próstata
Fosfatasa alcalina Enfermedades hepáticas y óseas
Amilasa Enfermedades pancreáticas
Transaminasa glutámico-pirúvico Enfermedades hepáticas
(GPT o ALAT)

.C
Transaminasa glutámico-oxaloacético
(GOT o ASAT)
Lactato deshidrogenasa (LDH)
Hepatopatías y cardiopatías

Hígado, corazón y eritrocito

DD
Creatinquinasa (CK) Corazón, musculo y cerebro
5´nucleotidasa y aldolasa (ALS) Hepatopatías
-glutamiltranspeptidasa (-GT), Hepatopatías
Aldolasa Músculo, corazón
LA

Arginasa Hepatopatías
Elastasa Enfermedades del colágeno
Seudocolinesterasa Hígado (intoxicaciones)
FI

Plasmina Coagulopatías
Lipasa Páncreas


Lactato deshidrogenasa (LDH)

Se puede observar una actividad sérica aumentada de LDH en muchas circunstancias, tales
como anemias megaloblásticas, infarto de miocardio y pulmonar, etc. El gran número de situaciones
que provocan un aumento en la actividad de LDH hace relativa su utilidad diagnóstica. Sin embargo,
es muy útil, por ejemplo, en el seguimiento de la quimioterapia del cáncer, dado que la respuesta
en la terapéutica se acompaña por una disminución de la actividad sérica de esta enzima. Asimismo,
son muy característicos niveles elevados de LDH en los casos de infarto de miocardio. Sin embargo,
por sí sola, la determinación de LDH no es indicativa de lesión de ningún órgano en particular. Por
otro lado, hay que tener en cuenta que para una correcta determinación es necesario evitar la

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hemólisis de la muestra de sangre, porque los eritrocitos contienen grandes cantidades de esta
enzima.

Transaminasas
La transaminasa glutámico-oxaloacético (GOT) está elevada en suero en pacientes con
enfermedades hepatobiliares, cardiovasculares y miopatías. La transaminasa glutámico-pirúvico
(GPT) está elevada en el suero de pacientes con enfermedad hepática.

OM
Fosfatasas
Fosfatasa alcalina: aumenta en enfermedades hepáticas. Los niños en crecimiento y las
mujeres embarazadas en el tercer trimestre presentan valores “fisiológicamente” elevados de
fosfatasa alcalina en suero. Además, la determinación de la fosfatasa alcalina en suero es útil para
el diagnóstico de las enfermedades óseas, sobre todo la osteítis deformante, hipoparatiroidismo y

.C
neoplasias óseas. El aumento de la fosfatasa alcalina sérica en algunas enfermedades hepáticas
puede ser distinguido mediante otras pruebas de laboratorio y por sus signos clínicos.
Fosfatasa ácida: se observan valores elevados en pacientes con carcinoma prostático.
DD
Distribución tisular de las enzimas.
Las isoenzimas son enzimas que catalizan la misma reacción, pero difieren en la secuencia
de aminoácidos y están presentes en una misma especie. Estas enzimas poseen diferentes
LA

propiedades físicas y químicas (punto isoeléctrico, especificidad de sustrato y cofactor, etc.) que
están determinadas genéticamente. Suelen mostrar valores diferentes de Km y diferentes
mecanismos de regulación. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo de
acuerdo a las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo. Por ejemplo,
FI

existen tres isoenzimas de creatina quinasa (CK): muscular, cardíaca y cerebral. La isoforma
presente en el cerebro difiere fisicoquímicamente de las isoenzimas específicas de músculo
cardíaco y esquelético. Asimismo, las isoenzimas pueden tener distinta localización subcelular, por


ejemplo, la glutámico oxaloacético transaminasa (GOT) mitocondrial difiere de la citosólica. En

cambio, las diferentes isoenzimas de la láctico deshidrogenasa (LDH) están presentes en el
compartimiento citosólico de diferentes tejidos.
En términos muy generales, las diferencias en el contenido enzimático son puramente
cuantitativas, es decir, las mismas enzimas están presentes en su mayoría en diversos tejidos, pero
sus actividades relativas muestran grandes diferencias de órgano a órgano. El mapa enzimático
es la descripción de un órgano en términos de su contenido enzimático.
El mapa enzimático tisular está constituido por la cantidad de cada una de las distintas
enzimas que contienen todas las células de un determinado órgano. Tanto en condiciones normales
como patológicas, esto se ve reflejado en un mapa enzimático sérico. Es decir, la presencia en el

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suero de las enzimas presentes en un órgano. Esto es de vital importancia en la clínica, ya que
facilita su determinación por su fácil accesibilidad.
La medida de los diversos mapas enzimáticos séricos, por su parte, constituye el intento de
lograr una especificidad bioquímica de los diferentes órganos. Aunque desde el punto de vista
biológico son muchas las enzimas objeto de atención, el interés clínico se centra en el estudio de
aquellas cuyas variaciones son patognomónicas (es decir, indicadoras) de enfermedad o, por lo
menos, de determinadas alteraciones funcionales. En algunos casos, es adecuado determinar más
de una enzima en suero, dado que no existen enzimas que sean simultáneamente específicas de

OM
un órgano y su determinación sea suficientemente sensible.

Determinación de niveles séricos de enzimas.

Las enzimas se encuentran en muy baja concentración, por lo tanto, se complica la
determinación de la cantidad de esa enzima en un extracto tisular o fluido biológico.

.C
Afortunadamente. la actividad catalítica de una enzima provee una forma sensible y específica para
su propia determinación. La capacidad de transformar específicamente un gran número de
moléculas de sustrato en producto en un determinado período permite poner en evidencia de forma
DD
muy sensible su presencia.
El nivel sérico de una enzima se cuantifica determinando la actividad de esa enzima en una
muestra de suero y no su concentración, debido a que:
1) por lo general están presentes en cantidades muy pequeñas en los fluidos biológicos;
LA

2) no se encuentran en estado puro, sino que se encuentran formando parte de una mezcla
compleja, que, entre muchas otras moléculas, contiene muchas otras proteínas.
La actividad se expresa generalmente en UI/L o también en UI/ml. (UI= unidad internacional).
Para que una prueba enzimática sea válida, debe diseñarse un protocolo donde la
FI

concentración de la enzima sea el único factor limitante, es decir que el resultado refleje la cantidad
de enzima y no se vea afectado por otras sustancias o circunstancias; en otras palabras, la
determinación de la actividad enzimática se realiza en presencia de un exceso de sustrato y de


cofactores. Debe tenerse en cuenta la posible interferencia por muestras obtenidas en presencia de
anticoagulantes (resultados falsamente elevados o disminuidos), por hemólisis de la muestra (se
eleva la actividad de LDH, por ejemplo), por opalescencia o característica lechosa del suero
(produce lecturas variables de absorción de luz).
Para la determinación de la actividad enzimática, en algunos casos se utiliza la información
ya conocida de la reacción catalizada por la enzima, su requerimiento de cofactores y algunas
propiedades de alguno de los sustratos o productos de la reacción. Generalmente se recurre a la
medición de la absorbancia a la luz visible o ultravioleta (UV), por ser una determinación fácil y poco
costosa.

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A modo ilustrativo, a continuación, se indica cómo se puede determinar la actividad de la

láctico deshidrogenasa (LDH): esta enzima cataliza la reducción de piruvato a lactato y la simultánea
oxidación de NADH a NAD+

OM
El NADH absorbe luz en el rango de ultravioleta (340 nm), una propiedad utilizada para la

.C
determinación de la actividad enzimática de la LDH. En la mezcla de reacción se agrega piruvato y
NADH, como sustratos, en un medio de pH adecuado (buffer). La reacción se inicia por el agregado
de la muestra en estudio que contiene la LDH que se quiere cuantificar. Utilizando un
DD
espectrofotómetro se mide la disminución de absorbancia a 340 nm, que es un indicador del
consumo de NADH. La velocidad de desaparición del NADH es proporcional a la actividad/cantidad
de LDH presente en la muestra.
LA

Depuración de enzimas séricas no funcionales en el plasma

Una vez en el plasma, la actividad de las enzimas decrece, debido generalmente a la
proteólisis, con una velocidad que es característica cada una de ellas. Una medida de ello es el
tiempo de vida media, es decir, el tiempo en el que una enzima disminuye su actividad a la mitad.
FI

Comparadas con otras proteínas del suero, las enzimas séricas poseen un tiempo de vida media
muy corto. Esto significa, por una parte, que sus actividades en el suero son representativas del
curso temporal de la lesión que les dio origen, y por otra, que, en las lesiones agudas, como por


ejemplo el infarto de miocardio, las determinaciones enzimáticas deben ser efectuadas según el
tiempo transcurrido luego de la lesión.

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Enzima Vida media promedio

Transaminasa glutámico-pirúvico 47±10 horas
(GPT o ALAT)
Transaminasa glutámico-oxaloacético 17±5 horas
(GOT o ASAT)
Glutamato deshidrogenasa (GLDH) 18±1 horas
Lactato deshidrogenasa (LDH) 113±60 horas
Creatinquinasa (CK) 15 horas aproximadamente

OM
Fosfatasa alcalina 3-7 días
-glutamiltranspeptidasa (-GT), 3-4 días
Colinesterasa (CHE) 10 días aproximadamente
Amilasa 3-6 horas
Lipasa 3-6 horas

.C
Vías de eliminación de enzimas séricas:
DD
a- Eliminación renal: ocurre con aquellas enzimas de bajo peso molecular. Ejemplo:
amilasa y algunas fosfatasas.
b- Inactivación sérica: existen inactivadores o inhibidores para varias enzimas: Ejemplo:
LA

tripsina, quimiotripsina.
c- Para algunas enzimas existe recaptación en los tejidos convalecientes, al restablecerse
anatómica y fisiológicamente. Esta pequeñísima parte de las enzimas previamente liberadas sería
utilizada, no para su función original, sino que son degradadas como integrantes de un “pool”
FI

(reservorio) de aminoácidos.

Localización del lugar de la lesión utilizando las determinaciones enzimáticas.



Existen tres métodos:

a)- Determinación de enzimas específicas de órgano: se designa como específicas de
órgano a las enzimas que se presentan con actividad relativamente alta en un determinado órgano
o tejido. Por lo tanto, sus niveles séricos aumentados son indicativos de una lesión en este órgano.
El valor informativo de la determinación de las enzimas específicas de órgano puede aumentar
considerablemente por la determinación simultánea de la actividad de otras enzimas. Al presentarse
síntomas poco claros, sobre todo en casos de urgencia (ejemplo: infarto de miocardio, abdomen
agudo) los mapas enzimáticos sirven para un diagnóstico diferencial rápido.

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b)- Determinación de isoenzimas: la determinación de varias isoenzimas es más costosa

que la medida de la actividad total de una enzima. Sólo se emplea en algunos casos particulares.
Por ejemplo, bajo la sospecha de carcinoma prostático, resulta de interés la determinación de la
actividad de la isoenzima de la fosfatasa ácida que es inhibible por tartrato, ya que esta isoenzima
es específica de la próstata.

i- Isoenzimas de la LACTICO DESHIDROGENASA (LDH)

LDH
Piruvato + NADH + H+ Lactato + NAD+

OM
La determinación de la actividad de las isoenzimas de LDH es de gran valor diagnóstico.
Las cinco isoenzimas de la LDH tienen el mismo peso molecular, pero difieren en su carga.
Esta diferencia es el principio de la determinación diferencial, que se realiza por separación
electroforética. La fracción con mayor movilidad hacia el ánodo (polo positivo) es la isoenzima de

.C
tipo LDH-1 y la de menor movilidad es la LDH-5.

Tejidos en donde se encuentra Niveles normales en

DD
ISOENZIMA SUBUNIDADES
mayoritariamente el adulto*
LDH-1 HHHH Miocardio, eritrocito 17-27%
LDH-2 HHHM Miocardio, eritrocito 27-37%
LDH-3 HHMM Células linfoides, cerebro, 18-25%
LA

riñón
LDH-4 HMMM Hígado, músculo esquelético 3-8%
LDH-5 MMMM Hígado, músculo esquelético ≤5%
FI

(*En estos valores puede haber ciertas diferencias por la técnica o por criterios de normalidad
propios de distintos laboratorios, a veces en el rango de valores y otras veces por las unidades a
las que se hace referencia.)


Como la vida media de las LDH-1 (HHHH) (específica de corazón) es diez veces mayor que
la de la LDH-5 (MMMM) (específica de músculo esquelético), después de un infarto de miocardio
se puede comprobar la preponderancia de la isoenzima cardioespecífica aun cuando la actividad
de LDH total retorne a valores normales.

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OM
ii- Isoenzimas de la CREATINQUINASA (CK)

.C
DD
CREATINQUINASA

CREATINA FOSFOCREATINA
LA

% de cada isoenzima
ISOENZIMA Músculo esquelético Miocardio Cerebro
CK3-MM 95 80-85 1-2
CK2-MB 2-3 15-20 1
FI

CKA-BB 1-2 1-2 90

El hallazgo de niveles elevados de CK total puede deberse al aumento de cualquiera de las



isoenzimas. Es importante remarcar que traumatismos, ejercicios musculares intensos o

inyecciones intramusculares pueden producir un aumento de CK total, a expensas de la fracción
MM. En ausencia de enfermedad, la mayor parte de la actividad de la CK en suero se debe a la
isoforma CK-MM. La determinación de la isoenzima cardíaca (CK-MB) en suero permite diferenciar
entre un infarto de miocardio y lesiones de la musculatura esquelética. La CK-MB se encuentra en
alta concentración en el miocardio y en menor proporción en músculo esquelético y cerebro. Daños
en el miocardio, como en el infarto agudo de miocardio, tendrán como resultado un aumento de los
niveles circulatorios de la isoforma CK-MB.
Generalmente los niveles de CK-MB aumentan entre 4 y 6 horas después de la aparición del
dolor de pecho, alcanzando un pico entre las 12 y 24 horas y volviendo a los niveles iniciales antes
de las 48 horas. En los casos en los que existan sospechas de un infarto agudo de miocardio, se
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recomienda la determinación de CK-MB, generalmente en el momento del ingreso y a las 6, 12 y

24 horas más tarde.
Comentario: Actualmente existe un Consenso Universal de Expertos que es tomado por la
Sociedad Argentina de Cardiología en el que para el diagnóstico de infarto agudo de miocardio se
recomienda la determinación sérica de troponinas cardíacas T e I (que, si bien no es una enzima
sérica, su determinación es más sensible que la CK-MB) acompañado de un criterio clínico,
electrocardiográfico y/o de imágenes. Sin embargo, también se acepta la medición de CK-MB como
criterio diagnóstico y sigue siendo muy utilizada en los servicios de urgencias.

OM
c)- Mapas enzimáticos: La utilidad de determinar un mapa enzimático reside no tanto en
conocer el valor absoluto de la actividad de las enzimas de un determinado tejido, sino en considerar
sus valores en términos relativos. Así, un cociente GPT/GOT mayor que uno es altamente indicativo
de una lesión hepática; en el caso inverso (cociente menor que uno) es un indicador más probable

.C
de infarto de miocardio. Es importante remarcar que las conclusiones obtenidas a partir de la
medición de un mapa enzimático deben corroborarse con los síntomas clínicos del paciente.
DD
Ejemplo de aplicación en la práctica médica.
Para ejemplificar todo lo antedicho podemos describir el hepatograma, un estudio muy
utilizado en la práctica médica para evaluar daño hepático y de vías biliares. Las alteraciones del
hepatograma pueden dar lo que se denomina un patrón hepatocelular, colestásico o mixto.
LA

a) Patrón hepatocelular: se debe a una lesión en los hepatocitos (por ejemplo, una hepatitis
viral aguda) y se manifiesta en el laboratorio con un aumento de las actividades de transaminasas
GPT (ALT) y GOT (AST). Ambas enzimas son de bajo peso molecular (alrededor de 45 kDa) por lo
que se liberan tanto en casos de inflamación leve como en inflamación severa y en la necrosis. Por
FI

este motivo, sus niveles en sangre no guardan relación directa con el grado de lesión celular (sí con
la extensión del tejido afectado). En la mayoría de las causas de daño hepático, la GPT aumenta
más que la GOT (relación GOT/GPT < 1). Esto se relaciona con la ubicación subcelular de cada


enzima: La GPT es citosólica y la GOT hepática es tanto citosólica como mitocondrial, con lo cual
su liberación (la forma mitocondrial) generalmente es menor. (Comentario: En caso de hepatopatía
alcohólica esta relación se invierte, pero la causa excede a los objetivos de la guía).

b) Patrón colestásico: se debe a una lesión en las vías biliares (por ejemplo, un cálculo
enclavado, enfermedades autoinmunes, etc.) y se manifiesta con elevación de la actividad de
fosfatasa alcalina (FAL), una enzima que se ubica en la membrana canalicular del hepatocito. Sin
embargo, un aumento en la actividad de FAL en plasma por sí solo no es suficiente para determinar
si se trata o no de una lesión de vías biliares ya que esta enzima presenta otras isoenzimas que se
expresan en diferentes tejidos. En el laboratorio de bioquímica clínica es posible identificar cuál es
la isoenzima, sin embargo, es más sencillo y menos costoso determinar la actividad de otras
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enzimas que también se expresen en las vías biliares. Es así que se agrega la medición de las
enzimas 5’-nucleotidasa (ubicada también en la membrana canalicular) y -glutamiltranspeptidasa
(-GT) (ubicada en el reticuloendotelial de los hepatocitos y de las células epiteliales de los
conductos biliares). Cuando el aumento de FAL se acompaña de la elevación de una de estas
enzimas, entonces sí podemos afirmar que es de origen hepatobiliar.

CASOS CLÍNICOS

OM
CASO 1
Una mujer de 22 años fue ingresada en el hospital por presentar náuseas, vómitos, fiebre y
dolor abdominal irradiado a la espalda. Expresó que los síntomas se presentaron en forma repentina
y que el dolor referido calmaba en posición reclinada hacia delante. La paciente confesó que ingería
habitualmente grandes cantidades de alcohol y que durante las dos semanas precedentes había

.C
bebido más de lo usual. Se procedió a su internación.
DD
Las pruebas de laboratorio revelaron los siguientes datos:
- ASAT: 35 UI/ml (valor normal hasta 20 UI/ml)
- ALAT: 30 UI/ml (valor normal hasta 20 UI/ml)
- Fosfatasa alcalina: 150 UI/L (valor normal: Varón: 45-115 U/L y Mujer: 30-100 UI/L)
LA

- Amilasa sérica: 900 UI/ml (valor normal hasta 200 UI/ml)

a - ¿Cuál es el diagnóstico más probable?

b.- ¿Cómo relaciona el cuadro enzimático con el diagnóstico?
FI

c- ¿Cuál es la causa más probable de este cuadro?



CASO 2
Un varón de mediana edad, obeso, fue conducido a un servicio de urgencia por un agente
de policía, que refirió que el paciente se había visto envuelto en un accidente de tránsito. Parecía
haber sufrido un desvanecimiento y había causado un choque de automóviles. El paciente explicó
que justamente antes de producirse el choque respiraba entrecortadamente, tenía sudoración
profusa y se encontraba mareado. La exploración del individuo hizo sospechar de un accidente
vascular cerebral o un infarto de miocardio. El paciente fue ingresado para su observación y se
extrajo una muestra de sangre para la determinación de CK-MB.
Responda:
a- ¿En qué tejidos puede encontrarse CK-MB? ¿Qué otras isoenzimas conoce de la creatinquinasa?
b- ¿Es suficiente el dosaje enzimático para el diagnóstico de infarto agudo de miocardio?
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c- Si la actividad de la CK-MB se encontraba aumentada ¿Esperaría encontrar la actividad de otras

enzimas séricas elevadas?
d- ¿Debe esperarse un aumento de actividad sérica plasmática de CK-BB tras un accidente vascular
cerebral? Un aumento de la actividad CK, ¿Podría ayudar a distinguir entre una lesión de origen
cerebral y una de origen cardíaco?

Cuestionario de enzimas séricas

1- ¿Qué entiende por enzimas séricas? ¿Cuál es su origen? ¿Por qué se encuentran en circulación?

OM
2- ¿Qué información nos da la aparición de enzimas mitocondriales en plasma?
3- ¿Cuáles son las enzimas de origen hepático que aumentarán en el plasma en un proceso
inflamatorio agudo?
4- ¿Qué importancia tiene en la interpretación de un cuadro clínico la vida media de una enzima
sérica?

.C
5- ¿Qué es una enzima órgano específica y para qué sirve su determinación en suero?
6- ¿Qué es un mapa enzimático y cuál es su utilidad?
7- Una determinación aislada de la actividad de una enzima sérica ¿tiene valor diagnóstico?
DD
8- ¿Cuáles son las transaminasas más comunes dosadas? ¿Por qué? ¿Qué reacción catalizan?
9- ¿Qué reacción cataliza la láctico deshidrogenasa (LDH)? ¿Cuántas isoenzimas conoce? ¿En qué
se diferencia una de la otra y en qué órgano predominan?
10- ¿Qué otras isoenzimas son importantes en la práctica clínica?
LA
FI


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